蛋白质结构化学课件.ppt
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1、关于蛋白质结构化学现在学习的是第1页,共53页蛋白质是由许多不同的-氨基酸按一定的序列通过酰胺键(肽键)缩合而成的,具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。现在学习的是第2页,共53页一、蛋白质的生物学意义1.生物体的组成成分2.酶3.运输4.运动5.抗体6.干扰素7.遗传信息的控制8.细胞膜的通透性9.高等动物的记忆、识别机构现在学习的是第3页,共53页二、蛋白质的元素组成二、蛋白质的元素组成C(5055%)、H(68%)、O(2023%)、N(1518%)、S(04%)、N的含量平均为16%凯氏(Kjadehl)定氮法的理论基础现在学习的是第4页,共53页三、蛋白质的氨基酸组成三、蛋白
2、质的氨基酸组成氨基酸氨基酸是蛋白质的基本组成单位。从细菌到人类,所有蛋白质都由20种标准氨基酸(20standardaminoacids)组成。(一)氨基酸的结构通式:19种氨基酸具有一级氨基(-NH3+)和羧基(-COOH)结合到碳原子(C),同时结合到(C)上的是H原子和各种侧链(R);Pro具有二级氨基(-亚氨基酸)现在学习的是第5页,共53页不带电形式H2NCHCOOHR+H3NCHCOO-R两性离子形式C如是不对称C(除Gly),则:1.具有两种立体异构体D-型和L-型2.2.具有旋光性左旋(-)或右旋(+)现在学习的是第6页,共53页(二)氨基酸的分类1.根据根据R的化学结构的化学
3、结构2.(1)脂肪族氨基酸:1)疏水性:Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys;2)极性:Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Thr3.(2)芳香族氨基酸:Phe、Tyr4.(3)杂环氨基酸:Trp、His5.(4)杂环亚氨基酸:Pro2.根据根据R的极性的极性3.(1)极性氨基酸:1)不带电:Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys;2)带正电:His、Lys、Arg;3)带负电:Asp、Glu4.(2)非极性氨基酸:Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp现在学习的是第7页,共53页(三)氨基酸的重要理化性质1.一般物
4、理性质2.无色晶体,熔点极高(200以上),不同味道;水中溶解度差别较大(极性和非极性),不溶于有机溶剂。2.两性解离和等电点3.氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在,在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的NH3+正离子和能接受质子的COO-负离子,为两性电解质。3.化学性质(1)与茚三酮的反应:Pro产生黄色物质,其它为蓝紫色。在570nm(蓝紫色)或440nm(黄色)定量测定(几g)。现在学习的是第8页,共53页调节氨基酸溶液的pH,使氨基酸分子上的+NH3基和COO-基的解离程度完全相等时,即所带净电荷为零,此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(pI)。H3NCHCOO
5、HR+在酸性溶液中的氨基酸(pHpI)H3NCHCOO-R+在晶体状态或水溶液中的氨基酸(pH=pI)H2NCHCOO-R在碱性溶液中的氨基酸(pHpI)(当氨基酸相互连接成蛋白质时,只有其侧链基团和末端的-氨基,-羧基是可以离子化的。现在学习的是第9页,共53页氨基酸等电点的确定:1)酸碱滴定(滴定曲线)2)根据pK值(该基团在此pH一半解离)计算:等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。pI=pK1+pK22or(pI=)pK2+pK32现在学习的是第10页,共53页(2)与甲醛的反应:氨基酸的甲醛滴定法RCHCOO-NH3+RCHCOO-NH2+H+OH-中和滴定HCHORCHCOO-
6、NHCH2OHHCHORCHCOO-N(CH2OH)2现在学习的是第11页,共53页(3)与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应NO2FO2N+HNCHCOOHRNO2O2NHNCHCOOHR+HF弱碱性DNP-氨基酸现在学习的是第12页,共53页H2NCHCOOH+RNCH3CH3O=S=OCl5-二甲氨基萘磺酰氯(DNS-Cl)pH9.740NCH3CH3O=S=OHNCHCOOHRDNS-氨基酸取代DNFB测定蛋白质N端氨基酸,灵敏度高现在学习的是第13页,共53页(4)与异硫氰酸苯酯(PITC)的反应N=C=S+NCHCOOHHHRPITCNCNCHCOOHHHRSPTC-氨基酸NCH
7、RSNCCOPTH-氨基酸pH8.3无水HF重复测定多肽链N端氨基酸排列顺序,设计出“多肽顺序自动分析仪”现在学习的是第14页,共53页(5)与荧光胺反应:)与荧光胺反应:根据荧光强度测定氨基酸含量(ng级)。激发波长x=390nm,发射波长m=475nm。(6)与)与5,5-双硫基双硫基-双(双(2-硝基苯甲酸)反应硝基苯甲酸)反应:现在学习的是第15页,共53页H2NCHCH2SSHNO2HOOCSNO2COOHCOOH+SSNO2NO2HOOCCOOHH2NCHCOOH+CH2SHpH8.0硫代硝基苯甲酸硫代硝基苯甲酸测定测定Cys含量(含量(pH8.0412nm的摩尔消光系数的摩尔消光
8、系数=13600)现在学习的是第16页,共53页四、肽四、肽一个氨基酸的-羧基和另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而成的化合物。氨基酸之间脱水后形成的键称肽键(酰胺键)。当两个氨基酸通过肽键相互连接形成二肽,在一端仍然有游离的氨基和另一端有游离的羧基,每一端连接更多的氨基酸。氨基酸能以肽键相互连接形成长的、不带支链的寡肽(25个氨基酸残基以下)和多肽(多于25个氨基酸残基)。多肽仍然有游离的-氨基和-羧基。肽链写法肽链写法:游离-氨基在左,游离-羧基在右,氨基酸之间用“-”表示肽键。H2N-丝氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸-COOHSer-Leu-Phe(S-L-F)现在学习的是第17页,共53页(一)谷光
9、甘肽(一)谷光甘肽(GSH)H2N-CHCH2CH2COCOOH-GluNHCHCOCH2SHCysNHCH2COOHGly2GSHGSSG(二)催产素和升压素(二)催产素和升压素均为9肽,第3位和第9位氨基酸不同。催产素使子宫和乳腺平滑肌收缩,具有催产和促使乳腺排乳作用。升压素促进血管平滑肌收缩,升高血压,减少排尿。现在学习的是第18页,共53页(三)促肾上腺皮质激素(三)促肾上腺皮质激素(ACTH)39肽,活性部位为第410位的7肽片段:Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly。(四)脑肽(四)脑肽脑啡肽具有强烈的镇痛作用(强于吗啡),不上瘾。Met-脑啡肽Tyr-Gly-G
10、ly-Phe-MetLeu-脑啡肽Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-内啡肽(31肽)具有较强的吗啡样活性与镇痛作用。现在学习的是第19页,共53页(五)胆囊收缩素(五)胆囊收缩素(六)胰高血糖素(六)胰高血糖素由胰岛-细胞分泌(-细胞分泌胰岛素),29肽。胰高血糖素调节维持血糖浓度。现在学习的是第20页,共53页五、五、蛋白质的结构蛋白质的结构蛋白质是氨基酸以肽键相互连接的线性序列。在蛋白质中,多肽链折叠形成特殊的形状(构象)(conformation)。在结构中,这种构象是原子的三维排列,由氨基酸序列决定。蛋白质有四种结构层次:一级结构(primary),二级结构(secondary)
11、,三级结构(tertiary)和四级结构(quaternary)(不总是有)。(一)蛋白质的一级结构(化学结构)(一)蛋白质的一级结构(化学结构)一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序,即氨基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质中,这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键(covalentbonds)主要指肽键(peptidebond)和二硫键(disulfidebond)现在学习的是第21页,共53页HPhe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-TyrLeu-Val-Cys-GlyGlu-A
12、rg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-AlaOHB链157101519 20212530HGly-Ile-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Ala-Ser-Val-Cys-Ser-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-AsnOH15102015A链711621SSSS牛胰岛素的化学结构SS现在学习的是第22页,共53页一级结构确定的原则:将大化小,逐段分析,制成两套肽片段,找出重叠位点,排出肽的前后位置,最后确定蛋白质的完整序列。目前往往采用从待测蛋白质的基因序列反推出蛋白质的一级结构。(二)蛋白质的空间结构(构象、高级结构)(二)蛋白质
13、的空间结构(构象、高级结构)蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。现在学习的是第23页,共53页由于羰基碳-氧双键的靠拢,允许存在共振结构(resonancestructure),碳与氮之间的肽键有部分双键性质,由CO-NH构成的肽单元呈现相对的刚性和平面化,肽键中的4个原子和它相邻的两个-碳原子多处于同一个平面上。CCNCOHCNO-H+CC氨基的H与羰基的O几乎总是呈反式(trans)而不是顺式(cis)。蛋白质构象稳定的原因:蛋白质构象稳定的原因:1)酰胺平面;2)R的影响。现在学习的是第24页,共53页1.蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方
14、式(1)-螺旋(螺旋(-helix)Pauling和Corey于1965年提出。结构要点:1)螺旋的每圈有3.6个氨基酸,螺旋间距离为0.54nm,每个残基沿轴旋转100。2)每个肽键的羰基氧与远在第四个氨基酸氨基上的氢形成氢键(hydrogenbond),氢键的走向平行于螺旋轴,所有肽键都能参与链内氢键的形成。C(NHCCO)3NOHHR3.613(ns)现在学习的是第25页,共53页3)R侧链基团伸向螺旋的外侧。RRRRRRRRR螺旋的横截面4)Pro的N上缺少H,不能形成氢键,经常出现在-螺旋的端头,它改变多肽链的方向并终止螺旋。现在学习的是第26页,共53页(2)-折叠结构(折叠结构(
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