四川农业大学生物化学名词解释(13页).doc

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1、-第 1 页四川农业大学生物化学名词解释-第 2 页高级生物化学名词解释1.肽键(peptide bond)：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。2.肽(peptide)：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。通常，由10 个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫寡肽；1040 个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫多肽；40 个氨基酸通过肽键连接在一起的线性序列叫蛋白质。但非绝对划分。3.蛋白质的化学结构：肽链数目、端基组成、氨基酸残基序列和二硫键位置。4.蛋白质一级结构(protein primary structure)：指蛋白质氨基酸残基从 N

2、 末端到 C 末端的排列顺序或氨基酸序列。5.蛋白质二级结构(protein secondary structure)：指肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部间结构，是蛋白质结构的构象单元，通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持常见的有-螺旋、-折叠、-转角、Q 环和无规则卷曲等。6.蛋白质三级结构(protein tertiary structure)：是指多肽链在二级结构的基础上，通过氨基酸侧链之间的疏水相互作用，借助氢键、范德华力和盐键维持力使-螺旋、-折叠、-转角等进一步盘旋、折叠形成特定的构象。7.蛋白质四级结构(protein quat

3、ernary structure)：多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。8.超二级结构(super-secondary structure)：也称为基元(motif)。在蛋白质特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元。9.结构域(domain)：对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由多个相对独立的三维实体缔合成三级结构。这种相对独立的三维实体叫做结构域。包括：独立的结构单位、独立的功能单位和独立折叠单元。10.肌红蛋白(myoglobin)：是

4、由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质。其氧饱和曲线为双曲线型。11.血红蛋白(hemoglobin)：由 4 条肽链(2 个和 2 个链)组成的寡聚蛋白质，每条肽链都类似于肌红蛋白的肽链，都结合一个血红素。血红蛋白分子接近于一个球体，4 个亚基占据四面体的四个角，辅基位于分子表面的空穴里，每个亚基一个。将氧由肺运输到外周组织，氧饱和曲线为 S 型。12.波尔效应(Bohr effect)：CO2 浓度的增加降低细胞内的 pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。13.变性(denaturation)：-第 3 页在物理、化学因素影响下，DNA 碱基对间的氢键断裂

5、，双螺旋解开，这是一个跃变的过程，伴有 A260 增加(增色效应)，DNA 的功能丧失的现象。14.复性(renaturation)：在一定条件下，变性 DNA 单链间碱基重新配对，恢复双螺旋结构，伴有 A260 减小(减色效应)，DNA 的功能恢复的现象。15.蛋白质一级结构的测定测序策略：(1)测定蛋白质分子中多肽链的数目(2)拆分蛋白质分子的多肽链(3)断开多肽链内的二硫桥(4)分析每一多肽链的氨基酸组成(5)鉴定多肽链的N末端和C末端残基(6)裂解多肽链成较小的片段(7)测定各肽段的氨基酸序列(8)重建完整多肽链的一级结构(9)确定半胱氨酸残基间形成的 SS 交联桥的位置测序步骤：(1

6、)纯化蛋白质(2)拆分多肽链、断开二硫桥 还原法：-巯基乙醇、碘乙酸；氧化法：过甲酸；变性剂：高浓度尿素溶液(3)测定多肽链的氨基酸组成(4)N 末端和 C 末端的氨基酸测定 N 端：Sanger 法，DNFB+氨基酸DNP(黄色)+HF；DNS(丹磺酰氯)法，产生强烈荧光；Edman 法，PITC+氨基酸PTH-AA(能溶于有机溶剂)；氨肽酶法，就是用这类肽链外切酶从多肽链的 N 端逐个的向里切。C 端：肼解法、还原法和羧肽酶法(5)两种以上方法专一性的裂解成两套以上肽段 酶解法：胰蛋白酶(水解 Arg、Lys)、胰凝乳蛋白酶(水解 Phe、Tyr、Trp)；化学法：溴化氢专一性的水解 Me

7、t、羟胺法(6)分别将肽段纯化，测出其氨基酸顺序 Edman 降解法、DNS-Edman降解法、蛋白质测序仪等(7)片段重叠法拼凑出整条多肽链氨基酸顺序(8)确定多肽链中 SS 交联桥的位置16.构型(configuration)：有机分子中各个原子特有的固定空间排列。这种排列不会随共价键的断裂和重新形成而改变。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。17.构象(conformation)：指一个分子中不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成，且不改变分子的光学活性。18.二面角：两相邻酰胺平面之间，能以共同的 C为定点而

8、旋转，绕 C-N 键旋转的角度叫角，绕 C-C 键旋转的角度叫角。角和角合称二面角，即构象角。19.蛋白质特定构象形成的驱动力：(1)R-侧链基团间的相互作用(2)肽链与环境水分子的相互作用(3)天然构象的形成过程是一个自发的过程(G0)20.分子伴侣(molecular chaperone)：一类可介导蛋白质正确折叠与装配，但本身不构成被介导的蛋白质组成部分的蛋白因子。功能：稳定多肽、阻止不正确的折叠；与天然构象的蛋白质相互作用，促使寡聚肽蛋白质结构重排；能识别并调节多肽折叠。21.限制性内切酶：原核生物中存在着一类能识别外源 DNA 双螺旋中 48 个碱基对所组成的特异的具有二重旋转对称性

9、的回文序列，并在此序列的某位点水解 DNA 链，产生粘性末端或平末端，这类酶称为限制性内切酶。22.层析(chromatography)：按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例，将混合成份分开的技术。-第 4 页23.离子交换层析(ion-exchange column)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。24.透析(dialysis)：通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。25.凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分

10、离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。26.亲合层析(affinity chromatograph)：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。27.高压液相层析(HPLC)：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。28.凝胶电泳(gel electrophoresis)：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。29.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE)：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳，SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。30.等

11、电聚胶电泳(IFE)：利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)，在聚丙烯酰氨凝胶制造一个 pH 梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处，即梯度的某一pH 时，就不再带有净的正负电荷了。31.双向电泳(two-dimensional electrophorese)：等电聚胶电泳和 SDS-PAGE 的组合。即先进行等电聚胶电泳(按照 pI)分离，然后再进行 SDS-PAGE(按照分子大小分离)，经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。32.Edman 降解（Edman degradation）：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从

12、多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。33.别构效应(allosteric effect)：又称为变构效应。是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象导致蛋白质生物活性丧失的现象。34.比活(specific activity)：每分钟每毫克酶蛋白在 25C 下转化的底物微摩尔数。比活是酶纯度的测量。35.邻近效应(proximity effect)：非酶促反应或酶促反应速度的增加，是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果。这将导致更频繁的形成过渡态。36.米氏常数(Michaelis constant)：对于一个给定的反

13、应，抑制酶促反应的起始速度(V0)达到最大反应速度(Vmax)一半时的底物浓度。-第 5 页37.催化常数(catalytic number)(Kcat)：也称为转换数。是一个动力学常数，是对底物处于饱和状态下一个酶(或一个酶活性部位)催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度(Vmax/Etotal)。或是每摩尔酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量。38.竞争性抑制作用(competitive inhibition)：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使 Km 增大而 Vmax 不变。39.非

14、竞争性抑制作用(noncompetitive inhibition)：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使 Km 不变而 Vmax 变小。40.反竞争性抑制作用(uncompetitive inhibition)：抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使 Km 和 Vmax 都变小但 Vmax/Km 不变。41.自杀抑制作用(suicide substrate)：底物抑制物经酶催化生成的产物变成了该酶的抑制剂。例如别嘌呤醇对黄嘌呤氧化酶的抑制就属于这种类型。42.别构酶(allosteric enzyme)

15、：分子表面既有活性中心又有调节位点的酶。43.同工酶(isoenzyme isozyme)：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列、底物的亲和性等方面都存在着差异。44.主动转运(active transport)：通过该转运方式，溶质特异的结合于一个转运蛋白上被转运通过膜。与被动转运运输方式相反，主动转运是逆浓度梯度方向进行的，所以它需要能量的驱动。在原级主动转运过程中能源可以是光、ATP 或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。45.协同运输(contransport)：两种不同溶质的跨膜偶联转运。可通过一个转运蛋白进行同一方向(同向转运)或反方向(反向

16、转运)转运。46.胞吞(信用)(endocytosis)：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成(物质在囊泡内)被带入到细胞内的过程。47.转化(作用)(transformation)：一个外源 DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该宿主菌的遗传特性改变的作用。48.转导(作用)(transduction)：借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。49.DNA 超螺旋(DNAsupercoiling)：DNA 本身的卷曲一般是 DNA 双螺旋的弯曲欠旋(负超螺旋)或过旋(正超螺旋)的结果。50.拓扑异构酶(topoisomerse)：通过切断 DNA 的一条或两条链中的磷酸二酯

17、键，然后重新缠绕和封口来改变 DNA 连环数的酶。拓扑异构酶、通过切断 DNA 中的一条链减少负超螺旋、增加一个连环数；某些拓扑异构酶也称为 DNA 促旋酶。-第 6 页51.熔解温度(melting temperature，Tm)：双链 DNA 熔解彻底变成单链 DNA 的温度范围的中点温度。52.增色效应(hyperchromic effect)：双螺旋 DNA 熔解(解链)，260nm 处紫外吸收增加的现象。53.减色效应(hypochromic effect)：随着核酸复性，260nm 处紫外吸收降低的现象。54.核酸内切酶(exonuclease)：核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水

18、解核酸分子内磷酸二酯键的酶。55.核酸外切酶(exonuclease)：从核酸链的一端逐个水解核甘酸的酶。56.限制性内切酶(restriction endonuclease)：一种在特殊核甘酸序列处水解双链 DNA 的内切酶。型限制性内切酶既能催化宿主 DNA 的甲基化。又催化非甲基化的 DNA 的水解；而型限制性内切酶只催化非甲基化的 DNA 的水解。57.重组 DNA 技术(recombination DNAtechnology)：也称为基因工程(genomic engineering)。利用限制性内切酶和载体，按照预先设计的要求，将一种生物的某种目的基因和载体 DNA 重组后转入另一生

19、物细胞中进行复制转录和表达的技术。58.氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)：电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由 ADP 和 Pi 生成 ATP 与磷酸化相偶联的过程。59.光合磷酸化(photophosphorylation)：在叶绿体 ATP 合成酶的催化下依赖于光的由 ADP 和 Pi 合成的 ATP 过程。60.化学渗透理论(chemiosnotic theory)：一种学说，主要论点是底物氧化期间建立的质子浓度梯度提供了驱动 ADP 和 ATP 和 Pi 形成 ATP 的能量。61.激素受体(hormone receptor)：位于细胞表面或细胞

20、内，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。62.第二信使(second messenger)：响应外部信号(第一信使)，例如激素，而在细胞内合成的效应分子，例如 cAMP、肌醇三磷酸或二酰基甘油等。第二信使再去调节靶酶，引起细胞内各种效应。63.级联放大(cascade amplification)：在体内的不同部位，通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传递到系列反应的最后时，信号得到放大。这样的一个系列叫作级联系统。64.G 蛋白(G protein)：地细胞内信号传导途径中起着重要作用的 GTP 结合蛋白。由。三个不同亚基组成。激素与激素受体结合诱导 GTP 跟 G 蛋白结合

21、的-第 7 页GDP 进行交换结果激活位于信号传导途径中下游的腺苷酸环化酶。G 蛋白将细胞外的第一信使肾上腺素等激素和细胞内的腺苷酸环化酶催化的腺苷酸环化生成的第二信使 cAMP 联系起来。G 蛋白具有内源 GTP 酶活性。65.半保留复制(semiconservative replication)：DNA 复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链 DNA。每个分子都由一条亲代链和一条新合成链组成。66.聚合酶链式反应(PCR)：扩增样品中的 DNA 量和富集众多 DNA 分子中的一个特定的 DNA 序列的一种技术。在该反应中，使用与目的 DNA 序列互补的寡核苷酸作

22、为引物，进行多轮的 DNA 合成。其中包括 DNA 变性、引物退火和在 Tap DNA 聚合酶催化下的 DNA 合成。67.遗传学中心法则(genetic central dogma)：描述从一个基因到相应蛋白质的信息流的途径。遗传信息贮存在 DNA 中，DNA 被复制传给子代细胞，信息被拷贝或由 DNA 转录成 RNA，然后 RNA 翻译成多肽。不过，由于逆转录酶的反应，也可以以 RNA 为模板合成 DNA。68.启动子(promoter)：在 DNA 分子中，RNA 聚合酶能够结合并导致转录起始的序列。69.终止因子(termination factor)：协助 RNA 聚合酶识别终止信号

23、的辅助因子(蛋白质)。70.起始子(iniation codon)：指定蛋白质合成起始位点的 MM 子。最常见的是蛋氨酸 AUG。71.终止子(termination codon)：任何 tRNA分子都不能正常识别的，但可被特殊的蛋白结合并引起新合成的肽链从翻译机器上释放的 MM 子。存在三个终止 MM 子：UAG，UAA 和 UGA。72.信号肽(signal peptide)：常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移(定位)的 N-末端氨基酸序列(有时不一定在 N 端)。73.转录因子(transcription factor)：在转录起始复合物的组装过程中，与起动子区结合并与 RNA 聚

24、合酶相互作用的一种蛋白质。某些转录因子在 RNA 延伸时一直维持着结合状态。74.操纵子(operon)：是由一个或多个相关基因以及调控他们转录的操纵因子启动子序列组成的基因表达单位。75.操纵因子(operator0：与特定阻遏蛋白相互作用调控一个基因或一组基因表达的 DNA 区。固定相和流动相：层析系统中的两个互不相溶的相：一是固定相（固体或吸附在固体上的液体），一是流动相（液体或气体）。级联放大作用：由于酶的共价修饰反应是酶促反应，只要有少量的信号分子（如激素）存在，即可通过加速这种酶促反应，而使大量的另一种酶发生化学修饰，从而获得放大效应，这种调节方式快速，效率极高。-第 8 页蛋白质

25、超二级结构：在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元（即-螺旋，-折叠片和-转角等）彼此相互作用组合在一起，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元，称超二级结构。肽平面：组成肽键的四个原子及与之相连的两个-碳原子都处在同一个平面内，这个刚性平面称为肽平面。酶的国际单位：1 个酶活力单位是指在特定条件下，在 1min 内能转化 1u mol 底物的酶量。测定条件为 250C 和其他最适条件，该单位为国际单位。PCR：聚合酶链式反应，又称体外基因扩增。该法模拟体内 DNA 的复制过程，首先使 DNA 变性，两条链分开，然后是引物模板退火，二者碱基配对

26、，DNA 聚合酶随即以 4 种 dNTP 为底物，在引物的引导下合成与模板互补的 DNA 新链。重复此过程，DNA 以指数方式扩增。引物为特定引物。RAPD：随机扩增多态性。其方法是用一个随机核苷酸序列为引物对基因组 DNA 进行 PCR 扩增，产生不连续的 DNA 产物，再通过凝胶电泳来观察扩增片段的多态性，获得特异分子标记。RFLP限制性片段多态性，由限制性内切酶把很大的DNA分子降解成许多长短不同的较小片段，其数目和长度反映了限制性内切酶的切点在DNA分子上的分布，它能作为某 DNA 或含这种 DNA 生物所特有的“指纹”，不同个体的等位基因之间碱基代换、重排、插入、缺失等都会引起这种“

27、指纹”的多态性。AFLP：扩增片段长度多态性。是 RFLP 和 PCR 技术相结合产生的一项新技术，用限制性内切酶消化基因组 DNA，由于不同材料的 DNA 的酶切片段存在差异，用特定引物选择性的扩增基因组限制性酶切片段，再用凝胶电泳分离就可以观察基因组 DNA 的多态性拓扑异构酶通过切断 DNA 的一条或两条链中的磷酸二脂键，然后重新纠缠和封口来改变 DNA 连环数的酶。DNA 拓扑异构体：天然 DNA 均呈超螺旋结构，其环数是超螺旋的一个参数，除环数不同外，其他性质（如大小、一级结构等）完全相同的 DNA 分子成为拓扑异构体。Na+.K+ATPase：钠钾 ATP 酶，动物细胞存在于质膜上

28、的一种酶，该酶利用 ATP 水解把 Na+迸出，而把 K+泵入细胞。它是维持细胞膜电位的重要装置。钙调蛋白：CaM 是一种特殊的钙结合蛋白质，广泛存在于各种细胞中，它是由 148 个氨基酸残基组成的一条多肽链，以单体形式存在。CaM 有 4 个Ca2+结合位点，当没有结合 Ca2+时，以无活性的形式存在。当 CaM 与 Ca2+结合后，构象发生变化，变成有活性的 Ca2+CaM 复合物。此复合物可以以两种形式调节生理活动：1、直接与靶酶起作用；2、通过激活依赖 Ca2+CaM 的 PK 起作用。-第 9 页蛋白质组学：研究某一物种、个体、器官、组织及细胞中全部蛋白质，获得整个体系内所有蛋白质组

29、分的生物学和理化参数，揭示生命活动规律的一门学科。限制性内切酶：原核生物中存在着一类能识别外源 DNA 双螺旋中 4-8 个碱基对所组成的特异的具有二重螺旋对称性的回文序列，并在此序列的某位点水解 DNA 链，产生粘性末端或平末端，这类酶称为限制性内切酶。同工酶：从不同种属或同一种属、同一个体的不同组织或同一组织的同一细胞中获得的具有不同分子形式却催化相同化学反应的一组酶叫做同工酶。又可分为原级同工酶和次级同工酶，由酶蛋白编码基因不同而产生的同工酶叫做原级同工酶，由基因转录产物 mRNA 或者翻译产物经过不同的加工过程产生的同工酶叫做次级同工酶。G-蛋白：一般是指一类与膜受体偶联的异三聚体结合

30、蛋白质，其具有和 GTP 结合并催化 GTP 水解成 GDP 的能力，由、三个亚基组成，可充当细胞膜上受体和靶酶之间的信号传递体。DNA 双螺旋多态性：在多核苷酸链中，脱氧核糖的五元环能折叠成多种构象，此外，分子还可以绕 C-N 糖苷键以及 3，5磷酸二脂键旋转一定的角度，这就使具有同样碱基配对的 DNA 双螺旋可以采取另一些构象，DNA 构象上的这种差异称为多态性。（A、B Z）sanger 反应：在弱碱性溶液中，氨基酸的-氨基易与 DNFB（2，4-二硝基氟苯）反应，生成黄色的 DNP-AA（二硝基苯氨基酸），此反应最初被 sanger用于测定 N-末端氨基酸，又被称为 sanger 反应

31、。Ribozyme：核酸酶，对 RNA 有催化活性的 RNA。顺反子：遗传学上将编译一个多肽的遗传单位称为顺反子。引发体：引物酶与相关蛋白质结合成的一个有活性的复合体叫做引发体。分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病，称为分子病。增色效应与减色效应：当 DNA 的双螺旋结构发生解体时，两条链分开，形成无规则线团，一系列理化性质也随之发生改变，260nm 紫外吸收值升高，此效应称之为增色效应。反之，由于 DNA 有规则的双螺旋结构中的碱基紧密的堆积在一起而造成的 260nm 紫外吸收值降低，此效应称之为减色效应。固定化酶

32、：-第 10 页将酶从微生物细胞中提取出，将其用固定支持物（称为载体）固定，使其成为不溶于水或不易散失和可多次使用的生物催化剂，这种固定的酶称为固定化酶。解偶联作用：在完整线粒体内，电子传递与磷酸化是紧密偶联的，当使用某些试剂而导致的电子传递与 ATP 形成这两个过程分开，只进行电子传递而不能形成 ATP 的作用，称为解偶联作用亲和层析：利用共价连有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其他分子的层析技术。信号肽/导肽:二者都是新生肽链用于指导蛋白质跨膜转移（定位）的 N-末端氨基酸序列。信号肽含 10 到 20 个疏水氨基酸，合成后即可特异被 SRP 识别，并将核

33、糖体引导到内质网停泊蛋白上继续翻译。肽链前端进入内质网腔后，信号肽即被切除。边合成边转运！导肽富含碱性和疏水氨基酸，这导致它既亲水又疏水，利于穿越脂双层。同时带正电的头更利于顺跨膜电势穿膜。跨膜后被切除。先合成后转运！Km/TmKm 为米氏常数，是酶的特征物理常数，Km 值是反应速度为最大速度一半时的底物浓度，单位 mol/L 或 m mol/LTm 是热变性过程中光吸收达到最大吸收（完全变性）一半（双螺旋结构失去一半）时的温度，单位为 0CDNA 文库/c DNA 文库整套由基因组 DNA 片段插入克隆载体获得的分子克隆之总和叫做基因文库。将细胞全部 mRNA 反转录成 cDNA 并被克隆的

34、总和称为 c DNA 文库超二级结构/结构域超二级结构是指多态链上若干相邻的构象单元（如-螺旋，-折叠，-转角等）彼此作用，进一步组合成有规则的结构组合体。结构域指存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的，在空间上能辨认的三维实体，每个有二级结构组合而成，充当三级结构的构件，其间由单肽链连接。主动运输/被动运输凡是物质逆浓度梯度的运送称为主动运输，这一过程的进行需要能量。凡是物质顺浓度梯度的运送叫做被动运输，这一过程是自发的，无需能量。化学酶工程/生物酶工程化学酶工程又称初级酶工程，指的是天然酶、化学修饰酶、固定化酶及模拟酶的研究和利用。生物酶工程又称高级酶工程，是酶学与以 DNA 重组技

35、术为核心的生物技术相结合的产物，主要涉及基因工程技术大量制备酶（克隆酶）、对酶基因进行修饰，产生遗传修饰酶（突变酶）、设计新的基因，合成自然界不曾有的新酶。K cat 型抑制剂 Ks 型抑制剂二者都是专一性不可逆抑制剂-第 11 页K cat 型抑制剂，该类抑制剂与底物结构类似，但分子中还有潜伏的反应基团。当它与底物结合后，其潜伏的反应基团被酶催化而活化，并立即与酶活性中心某基团呈不可逆结合，使酶遭受抑制。此类抑制剂亦称酶的自杀性底物。Ks 型抑制剂，具有一个与底物相似的可以与酶结合的基团，可直接结合于酶的活性部位，同时还具有一个能与活性部位的其他功能基团反应的活性基团，对其进行共价修饰，可作

36、为酶活性部位的定向抑制剂或亲和抑制剂。HGP人类基因组计划，由多国政府支持的一个国际项目，即测定人类基因组的全部 DNA 序列，从而解读所有遗传密码，揭示生命的所有奥秘。胞间信号/胞内信号二者是按照作用范围来分的当环境刺激的作用位点与效应位点处于生物体的不同部位时，需要作用位点细胞产生信号传递给效应位点，引起细胞反应。这个作用位点细胞产生的信号就是胞间信号，也称为第一信使。胞内信号是胞间信号由膜上信号转换系统产生的有调节活性的细胞内因子，也称为第二信使。信号肽常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移（定位）的 N-末端氨基酸序列（有时不一定在 N 端）。化学渗透学说电子传递的自由能驱动 H+从

37、线粒体基质跨出膜进入到膜间隙，从而形成 H+跨线粒体内膜的电化学梯度，这个梯度的电化学势（H+）被膜上的 ATP-ase 利用，驱动 ATP 的合成。分子伴侣这是一类可以介导蛋白质正确组装与折叠，但其本身并不构成被介导的蛋白质组成部分的一类蛋白因子，在原核生物和真核生物中广泛存在。生物传感器用固定化生物成分或生物体作为敏感元件的传感器称为生物传感器，由分子识别部分（敏感元件）和转换部分（转换器）构成，前者是作为信息供体的生物学识别系统，专一地识别机制并给出特定信息，后者由电、光或热的信息转换器构成的生物识别系统，接收到前一部分给出的信息，测出其变化大小，再换算成原来物质的量或浓度。超螺旋 DN

38、ADNA 双螺旋的弯曲欠旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的结果。受体受体是细胞表面或细胞组分中的一种天然分子，可以识别并特异地与有生物活性的化学信号分子（配体）结合，从而激活或启动细胞内一系列生物化学反应，最后导致该信号物质特定的生物效应。绝大多数受体为蛋白质，极少数为非蛋白质受体。蛋白质的可逆磷酸化在信号转导过程中,蛋白质的可逆磷酸化是生物体内的一种普遍的翻译后修饰方式，蛋白质磷酸化与脱磷酸化分别由蛋白激酶和蛋白磷酸酶催化完成，前者催化 ATP 或 GTP 的磷酸基团转移到底物蛋白质的氨基酸残基上，后者催化逆转的反应。酶联免疫分析法-第 12 页酶联免疫分析法是将酶作为标记物质，使之与抗原（

39、或抗体）结合形成酶与抗原（或抗体）复合物，然后再根据待测抗体（或抗原）与复合物专一且定量的结合关系，通过测定与待测抗体（或抗原）结合的标记酶活力，从而计算出抗原或抗体的量。deoxyribozyme脱氧核酸酶，是利用体外分子进化技术合成的一种具有催化功能的单链 DNA 片段，具有高效的催化活性和结构识别能力。肽核酸肽核酸是一种以中性酰胺键为骨架并兼有多肽和核酸性质的独特化合物，不能被蛋白酶和核酸酶所降解，可以高度亲和并序列特异地与DNA 和 RNA 结合，而且形成的杂交复合物具有相当高的热稳定性以及独特的耐离子强度变化性质。prion朊病毒，是一类高度保守的糖蛋白，其广泛表达于脊椎动物，且与神

40、经系统功能的维持、淋巴细胞信号转导、核酸代谢等有关；当其发生构象改变之后可变成致病性朊病毒（PrPsc），PrPsc 可引起包括疯牛病在内的一系列致死性神经变性疾病（统称 prion 病）。足迹法(footprint)是一种利用蛋白质和 DNA 特异结合的方法，DNA 某段序列被蛋白质结合后被修饰而不会断裂或免受 DNase 的分解，然后和无蛋白质结合的 DNA 分别进行测序，就可以得到被蛋白质保护的片段究竟包含了哪些碱基对的排序。光合磷酸化与氧化磷酸化光合磷酸化是指在叶绿体 ATP 合成酶的催化下依赖于光的由 ADP 和 Pi 合成 ATP 的过程。氧化磷酸化是指电子从一个底物传递给分子氧的

41、氧化与酶催化的由 ADP 和 Pi 生成 ATP 相偶联的过程。SDS-PAGESDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，在去垢剂 SDS（十二烷基硫酸钠）存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳，当 SDS 与蛋白质结合后，蛋白质分子即带有大量的负电荷，并远远超过了其原来的电荷，从而使天然蛋白质分子间的电荷差别就降低乃至消除了，与此同时蛋白质在 SDS 作用下结构变得松散，形状趋向一致，所以各种 SDS-蛋白质复合物在电泳时产生的脉动率差异，就反映了分子量的大小。抗体和抗原：当外源性物质，如蛋白质、毒素、糖蛋白、脂蛋白、核酸、多糖、颗粒（细菌、细胞、病毒）进入人或动物体内时，机体的免疫系统便产生相应的免疫球蛋白，并与之

42、结合，以消除异物的毒害。此反应称为免疫反应，此异物便是抗原，此球蛋白便是抗体。多克隆抗体和单克隆抗体如果给动物注射抗原,虽然抗原与各种抗体产生细胞的亲和性有所不同,但是还是有大量抗体产生细胞将与之结合,结果血液中出现的抗体源于数种不同的细胞克隆，这些抗体就是多克隆抗体。如果可以分离到抗体产生细胞的单克隆，然后使所有的抗体均来自同样的克隆，这样制备的抗体称为单克隆抗体。活性肽：在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位，有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在，这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽。核糖体循环指在细胞内构成核糖体的大小两种亚单位（沉淀系数为50S或 60S的大亚

43、单位和30S或40S的小亚单位）与蛋白活体合成开始会合（70S或 80S 粒子形成），合成后又分离的这一反复循环而言（参见核糖体）。核糖体在不合成蛋白时，分离成亚单位，这是由于多肽链起始因子-第 13 页之一与小亚单位结合，而抑制了与大亚单位的结合。这种状态的小亚单位，如果与其它起始因子、起始 tRNA、mRNA 结合，则形成多肽链起始复合体。随着与大亚单位结合，在多肽链延长因子存在下进行多肽链延长反应。多数的核糖体在一分子 mRNA 顺次移动（参见多核糖体）。当终止信号出现时，由于多肽链终止因子的作用，多肽链合成终止，核糖体从 mRNA 脱离，重新分离成大小二个亚单位。这些反应都要利用鸟苷三磷酸（GTP）水解所产生的能量。（参见蛋白质活体合成、多肽链起始因子。）