《南方医科大学药学院教案首页feqf.docx》由会员分享,可在线阅读,更多相关《南方医科大学药学院教案首页feqf.docx(41页珍藏版)》请在淘文阁 - 分享文档赚钱的网站上搜索。
1、南方医科科大学药药学院教教案首页页授课教师师 朱秋华华课程名称称有机化学学课次编号号授课日期期授课年级级临床本科科授课方式式 理论论课授课内容容Chappterr 122Amiino Aciids, Prroteeinss annd NNuclleicc Accidss学时数3教学目的掌握氨基基酸的性性质;理解蛋白白质的结结构;了解核酸酸的组成成。(含重点,难点) 主 要 内 容第一节 氨基酸酸Amiino Aciids:两性解解离第二节 肽Peeptiidess:命名第三节 蛋白质质Prooteiins:四级结结构第四节 核酸NNuclleicc Accidss复习思考题P3488 /22、
2、5、66参考文献教 材教材:有有机化学学张生生勇主编编。高等等教育出出版社。参考文献献:1基基础有机机化学邢邢其毅等等编。第第二版,高高等教育育出版社社。2OOrgaanicc ChhemiistrrySStepphenn J. ettal. Accadeemicc Prresss3FFunddameentaals of Orgganiic CChemmisttry(美美)Joohn McMMurrry 著著 机械械工业出出版社教研室意见主任(教教学组长长):朱朱秋华南方医科科大学药药学院教教案用纸纸教 学 内 容容时间分配媒体选择择第十二章章 氨基基酸、蛋蛋白质、核核酸Aminno AAci
3、dds, Prooteiins andd Nuucleeic Aciids前言 蛋蛋白质和和核酸都都是复杂杂的含氮氮高分子子化合物物,是生生命的重重要物质质基础。氨氨基酸则则是组成成蛋白质质的基本本成分。生命是蛋蛋白质存存在的一一种形式式,生物物体内一一切基本本的生命命活动过过程几乎乎都与蛋蛋白质有有关。第一节 氨 基 酸酸 Amminoo Accidss一、氨基基酸的构构造、构构型、分分类和命命名 (一)氨基酸酸的构造造和构型型 通式:或作为生物物体内合合成蛋白白质的原原料的氨氨基酸的的特点:u 均为-氨基酸酸u 天然氨基基酸大多多属于LL型(二)氨氨基酸的的分类40miin幻灯南方医科科大
4、学药药学院教教案用纸纸教 学 内 容容时间分配媒体选择择必需氨基基酸:标标有*号的8种氨基基酸是人人体内不不能合成成而又是是营养所所必不可可少的,必必需依靠靠食物供供应,称称为必需需氨基酸酸。 *其它氨氨基酸:蛋白质质合成后后,分子子中某些些氨基酸酸的侧链链可发生生变化,而而形成另另一些氨氨基酸。胱氨酸:半胱氨酸酸 胱胱氨南方医科科大学药药学院教教案用纸纸教 学 内 容容时间分配媒体选择择(三)氨氨基酸的的命名 系统命命名和俗俗名二、氨基基酸的性性质 氨氨基酸的的化学性性质取决决于其分分子中的的羧基、氨氨基、侧侧链基团团以及这这些基团团的相互互影响。氨基酸的的性质u 两性电离离u 成肽u 脱羧
5、u 与亚硝酸酸的放氮氮反应u 与茚三酮酮的显色色反应u 与2,44-二硝硝基氟苯苯的反应应u 与金属离离子的螯螯合作用用(一)两两性电离离及等电电点1. 两两性电离离 Neeutrral, diipollar zwiitteerioons 内内盐(两两性离子子、偶极极离子)2. 等电点点(Issoellecttriccpoiint)等电点: 加加入酸或或碱调节节某种氨氨基酸水水溶液的的pH值值,使这这种氨基基酸的酸酸式电离离与碱式式电离的的趋向恰恰好相等等。此时时溶液的的pH值值就叫做做这种氨氨基酸的的等电点点,以ppI表示示。各类氨基基酸的ppI值范范围:u 中性氨基基酸的等等电点一一般在5
6、5.06.55之间,u 酸性氨基基酸为22.73.22,u 碱性氨基基酸为99.510.7。南方医科科大学药药学院教教案用纸纸教 学 内 容容时间分配媒体选择择思考题题为什什么中性性氨基酸酸的等电电点不等等于7?中性氨基基酸的羧羧基的酸酸式电离离略大于于其氨基基的碱式式电离,因因而溶液液的pHH值必须须达到偏偏酸时,才才能使其其两种电电离趋向向恰好相相等。氨基酸溶溶液处于于等电点点时:u 阴离子子=阳离子子u 偶极离离子 999.9%u 氨基酸的的溶解度度最小,最最易从溶溶液中析析出*溶液ppH与溶溶液离子子的关系系:(见见幻灯)(二)脱脱水生成成肽两个氨基基酸之间间所产生生的酰胺胺键又称称为
7、肽键键(peeptiide bonnd)。二二肽分子子的一端端有氨基基,另一一端有羧羧基,因因此还可可继续与与氨基酸酸缩合成成为三肽肽、四肽肽以至多多肽。当两种不不同的氨氨基酸AA与B互相结结合时,可可按不同同的排列列方式结结合,形形成两种种结构不不同而性性质相似似的二肽肽A-BB与B-AA。例如如甘氨酸酸和丙氨氨酸可形形成如下下两种二二肽:三肽有66(3!)种可可能的异异构体,其其排列顺顺序为AABC,ACBB,BAAC,BBCA,CABB,CBBA。n肽有n!种异构构体。(三) 脱羧反反应 脱羧反反应是人人体内氨氨基酸代代谢的形形式之一一。例如如在肠道道细菌作作用下,组组氨酸脱脱羧变成成组
8、胺:南方医科科大学药药学院教教案用纸纸教 学 内 容容时间分配媒体选择择(四)与与亚硝酸酸的放氮氮反应 凡是具具有氨基基的化合合物都能能与亚硝硝酸作用用产生氮氮气(脯脯氨酸及及羟脯氨氨酸除外外) 利用用此反应应,可由由氨的体体积计算算混合氨氨基酸的的总含量量或蛋白白质分子子中氨基基的含量量。(五)与与茚三酮酮的显色色反应水合茚三三酮 还还原茚三三酮 蓝蓝色化合合物反应后蓝蓝紫色的的深度或或二氧化化碳的体体积可作作为a-氨基酸酸定量分分析的依依据。肽肽类和蛋蛋白质也也有此反反应。由由于反应应非常灵灵敏,是是鉴定氨氨基酸、肽肽类和蛋蛋白质最最迅速而而又简便便的方法法,广泛泛用于aa-氨基基酸、肽肽
9、类和蛋蛋白质的的比色测测定或纸纸层析与与薄层层层析的显显色。南方医科科大学药药学院教教案用纸纸教 学 内 容容时间分配媒体选择择(六)与与2,44-二硝硝基氟苯苯(DNNFB) (桑桑各试剂剂)的反反应 DNFFB 氨基基酸 DNNP-氨氨基酸 (桑桑各试剂剂) (黄黄) 用于测测定蛋白白质或多多肽N-端氨基基酸的方方法,称称为二硝硝基苯法法,简称称为DNNP法。利利用此法法不断降降解蛋白白质或多多肽,反反复用DDNFBB标记其其氨基末末端,就就可确定定蛋白质质或多肽肽链中氨氨基酸的的排列顺顺序。(七)与与金属离离子的螯螯合作用用利用这类类反应可可作为氨氨基酸或或蛋自质质的定性性试验或或定量分
10、分析的依依据。南方医科科大学药药学院教教案用纸纸教 学 内 容容时间分配媒体选择择第二节 肽Peeptiidess一、肽的的和命名名由氨基酸酸缩合而而成的化化合物称称为肽。分类一般般十肽以以下的叫叫寡肽或或低聚肽肽(olligoopepptidde),十十一肽以以上称为为多肽(polypeptide)。多肽分子子中的氨氨基酸单单位称为为氨基酸酸残基(amminoo accid ressiduue)。蛋白质是是由多肽肽组成的的,除此此之外,在在人体内内还发现现了许多多肽类,其其中有些些是具有有重要生生理活性性的激素素。环状肽链链没有首首尾之分分。开链链肽为链链状,故故又称多多肽链。它它们有两两端
11、,一一端具有有游离的的氨基,称称为氨基基末端(或称NN-端);另一一端则具具有游离离的羧基基,称为为羧基末末端(或或称C-端)。在写多肽肽的构造造式或简简化式时时,习惯惯上将NN-端写写在左边边,C-端写在在右边。多肽的命命名是以以含有CC-端(羧基)的氨基基酸为母母体,而而将其余余的氨基基酸残基基作为酰酰基,依依次排列列在母体体名称之之前。例例如,谷谷胱甘肽肽(gllu ttathhionne)可可命名为为 -谷氨氨酰半胱胱氨酰甘甘氨酸。二、肽的的结构和和功能 肽链中中氨基酸酸残基之之间的结结合键主主要是肽肽键。肽肽键是共共价键,结结合力很很强,又又较稳定定,除在在酸、碱碱或酶的的作用下下水
12、解外外,一般般不易被被破坏。 肽链中的半胱氨酸残基侧链上含有巯基-SH,容易发生氧化还原反应。例如,谷胱甘肽含有-SH,又称还原型谷胱甘肽,可用GSH表示。在氧化反应中,巯基被氧化成二硫键,肽变成了氧化型谷胱甘肽,可用GS-SG表示。其氧化型也可被还原。 2GGSH GGS-SSG 谷胱甘甘肽的还还原型及及氧化型型的转变变是可逆逆的,它它在生物物氧化过过程中起起着氢的的传递作作用,能能促进不不饱和脂脂肪酸的的氧化。体体内还有有许多含含巯基的的酶在生生物氧化化过程中中起着传传递质子子的作用用。肽链内部部的两个个巯基也也可以互互相结合合成二硫硫键,使使肽链成成部分环环状。如如催产素素和抗利利尿素:
13、20miin幻灯南方医科科大学药药学院教教案用纸纸教 学 内 容容时间分配媒体选择择第三节 蛋白质质Prooteiins一、蛋白白质的元元素组成成 蛋白质质(prroteein)的结构构极其复复杂,种种类繁多多,但其其主要组组成元素素是C,H,OO,N四四种。此此外大多多数蛋白白质含有有S,少少数含有有P,FFe,CCu,MMn,ZZn,个个别蛋白白质含有有I或其其它元素素。一般般蛋白质质中主要要元素的的百分组组成为: C = 550%55%, HH = 6.00%77.3%, OO = 19%244%, N = 133%119%, S = 004%。大多多数蛋白白质的含含氮量相相当接近近,平
14、均均约为116%。因此在任何生物样品中,每克氮相当于6.25(即100/16)克的蛋白质,只要测定生物样品中的含氮量,就可算出其中蛋白质的大致含量。二、蛋白白质的分分类据粗略的的估计,人人体内的的蛋白质质就约有有几百万万种,但但绝大多多数蛋白白质的化化学结构构尚未明明了。因因此只能能根据蛋蛋白质的的组成、性性状或生生理作用用进行分分类。按蛋白质质化学组组成的复复杂程度度可分为为简单蛋蛋白质与与结合蛋蛋白质两两大类。简简单蛋白白质是由由多肽组组成,其其水解的的最终产产物都是是-氨基基酸。结结合蛋白白质则是是由简单单蛋白质质与非蛋蛋白质部部分结合合而成,其其中的非非蛋自质质部分称称为辅基基。结合合
15、蛋白质质按辅基基的不同同又可分分为核蛋蛋白(辅辅基为核核酸)、色色蛋白(辅基为为有色化化合物)、磷蛋蛋白(辅辅基为磷磷酸,磷磷酸以酯酯键与简简单蛋白白质中含含羟基的的氨基酸酸结合)、糖蛋蛋白(辅辅基为糖糖类衍生生物)及及脂蛋白白(辅基基为脂类类)。根据蛋白白质的性性状又可可将其分分为纤维维状蛋白白质和球球状蛋白白质两大大类。纤纤维状蛋蛋白质分分子像一一条长线线,且趋趋向于排排列成纤纤维状。纤纤维状蛋蛋白质为为动物组组织的主主要结构构材料,因因此又称称为结构构蛋白质质。例如如,皮肤肤、毛发发、指甲甲、头角角和羽毛毛中的角角蛋白。球球状蛋白白质的分分子则团团成紧凑凑的单元元,常接接近于球球形。分分
16、子折叠叠、卷曲曲时,疏疏水的部部分向内内聚集在在一起而而远离水水,亲水水的部分分(如带带电基团团)则趋趋向于分分布在表表面与水水接近,其其分子间间接触面面积很小小,作用用力较弱弱,易被被水或酸酸、碱、盐盐的水溶溶液所溶溶解。例例如,卵卵清蛋白白、乳清清蛋白、血血清蛋白白、所有有的酶、许许多激素素(如胰胰岛素、甲甲状腺球球蛋白筹筹)以及及抗体等等。这些些蛋白质质在体内内执行着着各种生生理功能能,所以以又称为为功能蛋蛋白质。根根据物理理性质,特特别是溶溶解度,还还可把球球状蛋白白质分为为: 清清蛋白(溶于水水)和球球蛋白(不溶于于水,溶溶于稀盐盐溶液)等。三、蛋白白质的结结构蛋白质是是由一条条或几
17、条条多肽链链组成的的。蛋白质分分子内氨氨基酸残残基间的的结合方方式: 1、在一一条多肽肽链中,氨氨基酸残残基间主主要是以以肽键相相互结合合的(主主键);2、在两两条肽链链之间或或一条肽肽链的不不同部位位间相互互结合时时,存在在着其它它类型的的化学键键(副键键),包包括疏水水键、氢氢键、二二硫键、盐盐键及酯酯键等40miin幻灯南方医科科大学药药学院教教案用纸纸教 学 内 容容时间分配媒体选择择蛋白质的的分子结结构按层层次可分分为四级级:(一)一一级结构构蛋白质质分子中中氨基酸酸的排列列次序 蛋白质质分子的的基本结结构是多多肽链。有有些蛋白白质就是是一条多多肽链,有有些是由由两条或或几条多多肽链
18、构构成。多多肽链中中氨基酸酸排列的的次序称称为蛋白白质的一一级结构构。 我国科科学家首首先合成成了具有有生理活活性的结结晶牛胰胰岛素(图122-2),它就就是由AA,B两两条多肽肽链通过过二硫键键连结而而成的蛋蛋白质。在在A链的的第6与与第111的两个个半胱氨氨酸残基基之间还还有一个个二硫键键相连。(二)二二级结构构 用X射射线衍射射的方法法研究蛋蛋白质的的结构,证证明了在在蛋白质质分子的的肽键()中C-NN键的键键长为00.1332 nnm,介介于C-N键长长(0.1477nm)和C=N键长长(0.1277nm)之间。这这显示了了肽键中中的C-N键具具有一定定程度的的双键性性质,不不能自由由
19、旋转,从从而使肽肽键-CCONHH-上所所连接的的各原子子位于同同一平面面上,其其中O与与H呈反反式关系系。这种种平面结结构称为为“肽键平平面”或“酰胺平平面”。肽键键平面两两侧的CCa-N和和C-CCa 键则则是键,可可以自由由旋转,即即能引起起肽键平平面间的的相互旋旋转,使使主链出出现各种种构象。这这种主链链原子的的局部空空间排列列,称为为蛋白质质的二级级结构(图122-3)。 119522年鲍林林(Paauliing)等人根根据X射射线衍射射法对纤纤维状蛋蛋白质的的研究,在在肽键平平面结构构及平面面间相对对旋转的的基础上上,提出出了蛋白白质肽链链构象的的两种模模型。1-螺旋结结构模型型:
20、 肽肽链以螺螺旋方式式伸展,平平均每33.6个个氨基酸酸残基构构成一个个螺旋圈圈,递升升0.554nmm。每隔隔18个个残基即即5个螺螺旋圈(距长22.7nnm)又又出现大大的重复复。每个个氨基酸酸残基上上的氨基基氢与其其相隔的的第五个个氨基酸酸残基中中酰基氧氧形成氢氢键;肽肽链上所所有的上上环COO与下环环NH都都有相应应的氢键键对。这这样,要要使一段段螺旋中中的肽链链发生旋旋转,至至少需要要打开三三个相邻邻的氢键键才有可可能。这这就使-螺旋旋的构象象较为稳稳定(图图12-4),-螺旋的直径为1.01.1nm,由于此空间太小以致溶剂分子进不去。在20种氨基酸中,只有脯氨酸在肽链上时,因其N上
21、无氢,不能形成氢键,-螺旋在此不能连续,并使后面的肽链发生弯曲。因此脯氨酸的出现与多肽的立体构型有关。2. -片层层结构模模型:-片层层结构中中肽链是是折叠排排列(与与-螺旋旋不同),每每两个氨氨基酸残残基的距距离约00.355nm (在-螺旋旋结构中中为0.15nnm),连连接各残残基的肽肽键所构构成的平平面有规规则地折折叠成折折扇状(图图12-5),肽肽链中CCO与NNH间的的氢键是是在两条条平行的的或反平平行的肽肽链间形形成,每每个氨基基酸的侧侧链基团团分别交交替地位位于折叠叠面的上上下。由于空间间障碍,就就不能盘盘曲成螺螺旋,也也不能折折叠成片片层,而而呈无确确定南方医科科大学药药学院
22、教教案用纸纸教 学 内 容容时间分配媒体选择择规律的线线状卷曲曲。这部部分肽链链构象称称为无规规卷曲。此此外在蛋蛋白质分分子的肽肽链上还还经常因因脯氨酸酸的存在在而出现现1800的回折折,这种种肽链的的回折角角称为-转角角。我们们把主肽肽链上的的-螺旋旋、-片层层、-转角角和无规规卷曲四四种构象象单元统统称为蛋蛋白质的的二级结结构。(三)三三级结构构上述蛋白白质的-螺旋旋、-折叠叠、-转角角和无规规卷曲等等二级结结构,往往往由于于侧链及及各主链链构象单单元的相相互作用用,而按按一定方方式进一一步卷曲曲,折叠叠成更复复杂的三三度空间间结构,这这就是蛋蛋白质的的三级结结构。三三级结构构是由盐盐键、
23、氢氢键、二二硫键及及疏水键键等来维维系的。它它反映了了蛋白质质分子(或或亚基)内内所有原原子的空空间排布布。大多多数蛋白白质都有有纤维状状或球状状的三级级结构。蛋白质的的变性可可解释为为其二级级及三级级结构被被破坏的的结果。(四)四四级结构构 蛋白白质的缔缔合 复杂的的蛋白质质分子是是由两条条或两条条以上具具有三级级结构的的肽链所所组成。这这时每条条肽链称称为一个个亚基。几个亚亚基通过过氢键、疏疏水键或或静电引引力缔合合而成一一个蛋白白质分子子,这就就是蛋白白质的四四级结构构。例如如,血红红蛋白(HbAA)是一一个含有有四条多多肽链(二二条链和二二条链,图图12-7)组组成的蛋蛋白质,每每条肽
24、链链各自用用副键维维系,折折叠盘曲曲成呈四四面体形形式的三三级结构构。具有有三级结结构的四四条多肽肽链各自自结合一一个作为为辅基的的亚铁血血红素。四四条多肽肽链间通通过八个个盐键互互相结合合,构成成血红蛋蛋白A的的四级结结构(图图12-7、112-88)。四、蛋自自质的性性质(一)蛋蛋白质的的两性离离解及等等电点 蛋白质质的两性性离解及及其平衡衡移动可可用下式式表示:(见幻幻灯) P表示示蛋白质质大分子子。在ppHpI的的溶液中中,则蛋蛋白质阴阴离子浓浓度大于于阳离子子浓度。在在某一ppH值溶溶液中蛋蛋白质的的两性离离子浓度度处于极极大值,离离解成阴阴、阳离离子的几几率相等等,其净净电荷等等于
25、零,这这时溶浓浓的pHH值就是是该蛋白白质的等等电点(pI)。蛋白白质在等等电点时时溶解度度最小,最最易于沉沉淀。不不同种类类的蛋白白质具有有不同的的等电点点。(二)蛋蛋白质的的胶体性性质、盐盐析1.蛋白白质的胶胶体性质质:实验室中中常选用用不同孔孔径的半半透膜(透析袋袋)来分分离提纯纯蛋白质质,这种种方法称称为透析析。在膜膜上增加加压力,加加压透析析的方法法称为超超过滤。使蛋白质质溶液稳稳定的两两个因素素: 电电荷与水水化膜。沉淀蛋白白质的方方法:(1)蛋蛋白质的的盐析:向蛋白白质溶液液中加入入电解质质到一定定浓度时时,蛋白白质便沉沉淀析出出,这个个作用称称为盐析析。盐析析所需盐盐的最小小量
26、称为为盐析浓浓度。盐盐析是电电解质对对蛋白质质溶液的的沉淀作作用。蛋蛋白质盐盐析的特特点是: 电解解质用量量南方医科科大学药药学院教教案用纸纸教 学 内 容容时间分配媒体选择择很大( 以moolL-1计算算); 盐析析生成的的沉淀,加加溶剂稀稀释时,又又可重新新溶解。不同蛋白质盐析时所需的盐析浓度不同。利用此性质,可用不同浓度的盐溶液使蛋白质分段析出,予以分离。(2)有有机溶剂剂的沉淀淀: 甲甲醇、乙乙醇、丙丙酮等极极性较大大的有机机溶剂,对对水的亲亲和力较较大,亦亦能破坏坏蛋白质质分子的的水化膜膜。在等等电点时时加入这这些脱水水剂可使使蛋白质质沉淀析析出。但但这些溶溶剂如与与蛋白质质长时间间
27、接触,则则沉淀的的蛋白质质会发生生性质的的改变,而而不再溶溶解。在在中草药药有效成成分的提提取过程程中,常常加适量量的乙醇醇以沉淀淀蛋白质质,就是是根据这这个道理理。(3)重重金属盐盐沉淀,氯氯化汞、硝硝酸银、醋醋酸铅、硫硫酸铜等等重金属属盐,在在溶液的的pH值值大于蛋蛋白质等等电点时时,它们们的重金金属离子子如Cuu2+, Hg22+, Pb22+,AAg+等能与与蛋白质质的羧基基阴离子子结合,生生成不溶溶性的沉沉淀。(4)某某些酸类类的沉淀淀:钨酸酸、苦味味酸、鞣鞣酸、磺磺基水杨杨酸、偏偏磷酸、二二氯醋酸酸等酸的的复杂酸酸根,在在溶液的的pH值值小于蛋蛋白质的的等电点点时,能能与蛋白白质的
28、铵铵阳离子子结合,成成为不溶溶性的沉沉淀。(三)蛋蛋白质的的显色反反应1.缩二二脲反应应:蛋白白质碱性性溶液与与稀硫酸酸铜溶液液可发生生缩二脲脲反应,呈呈现出紫紫色或紫紫红色。生生成的颜颜色与蛋蛋自质的的种类有有关。2.茚三三酮反应应:将蛋蛋白质的的近中性性溶液(pH 577)与茚茚三酮水水溶液(1:4400)122滴混合合并加热热煮沸112mmin,放放冷后产产生蓝紫紫色反应应。蛋白白质、肽肽类、氨氨基酸及及其它伯伯胺类化化合物等等具有自自由氨基基的化合合物(包包括氨)对茚三三酮均呈呈阳性反反应。此此反应也也可用于于蛋白质质的定性性与定量量分析。3.其它它显色反反应:氨氨基酸(及蛋白白质)还
29、还与某些些试剂发发生显色色反应(表122-6),这些些反应常常用于氨氨基酸的的鉴别。南方医科科大学药药学院教教案用纸纸教 学 内 容容时间分配媒体选择择第四节 核 酸Nuucleeic Aciids核酸是生生物细胞胞中的重重要组成成成分。它它们是一一类含磷磷的高分分子化合合物,结结构较为为复杂。在在细胞内内,核酸酸大部分分与蛋白白质结合合成核蛋蛋白,只只有少量量以游离离状态存存在。根据分子子中所含含糖的成成分不同同分类:核糖核核酸(rriboonuccleiic aacidd,简称称RNAA)和脱脱氧核糖糖核酸(deooxyrriboonuccleiic aacidd,简称称DNAA)。RNA
30、含含核糖,主主要存在在于细胞胞质中,以以微粒体体中含量量最多,线线粒体中中含量少少;核内内只含少少量,集集中在核核仁中。RRNA参参与体内内的蛋白白质合成成,根据据其结构构与功能能的不同同又分为为:(11)核蛋蛋白体RRNA(ribbosoomall RHHA, rRNNA)是是构成核核糖体的的骨架;(2)信使RRNA(messsenngerr RNNA,mmRNAA)是蛋蛋白质合合成的模模板;(3)转转移RNNA(ttrannsfeer RRNA, tRRNA)是合成成蛋白质质时氨基基酸的携携带者DNA含含脱氧核核糖,主主要存在在于细胞胞核内的的染色体体中,只只有少量量存在于于线粒体体内。D
31、DNA是是生物遗遗传的物物质基础础。一、核酸酸的分子子组成核酸是由由许多单单核苷酸酸(moononnuclleottidee)组成成的,具具有一定定空间结结构的高高分子化化合物。核酸的降降解过程程见幻灯灯:l 核苷核苷是由由一分子子碱基和和一分子子戊糖(核糖或或2-脱脱氧核糖糖)通过过 -N-糖苷键键连结而而成。它它们可由由戊糖CC-1上的 -半缩缩醛羟基基与嘌呤呤碱N-9上的的氢或嘧嘧啶碱NN-1上上的氢缩缩水而成成。由核核糖构成成的核苷苷称核糖糖核苷,如如腺嘌呤呤核苷(腺苷),胞嘧嘧啶核苷苷(胞苷苷)等;由脱氧氧核糖形形成的核核苷称脱脱氧核糖糖核苷,如如鸟嘌呤呤脱氧核核苷(脱脱氧鸟苷苷)。
32、胸胸腺嘧啶啶脱氧核核苷(脱脱氧胸苷苷)。l 核苷酸 核苷中中戊糖部部分上的的羟基经经磷酸化化可形成成核苷酸酸。由核核糖核苷苷磷酸化化生成的的核苷酸酸称为核核糖核苷苷酸;由由脱氧核核糖核苷苷生成的的则称为为脱氧核核糖核苷苷酸。它它们分别别是构成成RNAA和DNNA的基基本单位位,故又又称为单单核苷酸酸,而把把核酸称称为多核核苷酸。 核糖核核苷的戊戊糖环上上有三个个羟基,所所以核糖糖核苷酸酸有三种种异构体体,即CC-2、C-3或C-5-磷酸酸核糖核核苷。如如腺嘌呤呤核苷可可生成腺腺苷-22-磷酸酸(2-AMMP)、腺腺苷-33-磷酸酸(3-AMMP)和和腺苷55-磷酸酸(5-AMMP)。脱脱氧核糖
33、糖核苷酸酸只有两两种,即即C-33或C-5-磷酸酸脱氧核核苷。在在自然界界中首先先被发现现的是核核苷-55-磷酸酸。所以以腺苷-5-磷酸酸常称为为一磷酸酸腺苷(腺苷酸酸,AMMP),同同样其它它的核苷苷酸为GGMP, CMMP, UMPP, ddAMPP, ddGMPP, ddCMPP,dTTMP等等。二、核酸酸的结构构(一)核核酸的一一级结构构 组成核核酸(RRNA和和DNAA)的各各个核苷苷酸通过过3,5-磷酸酸二酯键键彼此相相连,即即一个核核苷酸的的戊糖CC-5上的磷磷酸基与与另一核核苷酸戊戊糖的CC-3上的羟羟20miin幻灯南方医科科大学药药学院教教案用纸纸教 学 内 容容时间分配媒体选择择基脱水缩缩合,以以酯键相相连。如如此反复复,单核核苷酸即即缩合成成多核苷苷酸链(图图12-11)。核核酸就是是由一条条或两条条多核苷苷酸链组组成的。在核酸中中核苷酸酸的排列列顺序(即碱基基的排列列顺序)称为核核酸的一一级结构构。(二)核核酸的二二级结构构DNA的的双螺旋旋结构模模型,它它是在核核酸一级级结构基基础上形形成的更更为复杂杂的高级级结构,是是DNAA的二级级结构。见见幻灯。41
限制150内