生物化学(第三版)课后习题详细解答fyjb.docx

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1、生物化学学（第三三版）课课后习题题详细解解答第三章 氨基基酸提要-氨基基酸是蛋蛋白质的的构件分分子，当当用酸、碱碱或蛋白白酶水解解蛋白质质时可获获得它们们。蛋白白质中的的氨基酸酸都是LL型的。但但碱水解解得到的的氨基酸酸是D型型和L型型的消旋旋混合物物。参与蛋白白质组成成的基本本氨基酸酸只有220种。此此外还有有若干种种氨基酸酸在某些些蛋白质质中存在在，但它它们都是是在蛋白白质生物物合成后后由相应应是基本本氨基酸酸（残基基）经化化学修饰饰而成。除除参与蛋蛋白质组组成的氨氨基酸外外，还有有很多种种其他氨氨基酸存存在与各各种组织织和细胞胞中，有有的是-、-或-氨基基酸，有有些是DD型氨基基酸。氨基

2、酸是是两性电电解质。当当pH接近近1时，氨氨基酸的的可解离离基团全全部质子子化，当当pH在113左右右时，则则全部去去质子化化。在这这中间的的某一ppH（因因不同氨氨基酸而而异），氨氨基酸以以等电的的兼性离离子（HH3N+CHRRCOOO-）状态态存在。某某一氨基基酸处于于净电荷荷为零的的兼性离离子状态态时的介介质pHH称为该该氨基酸酸的等电电点，用用pI表示示。所有的-氨基基酸都能能与茚三三酮发生生颜色反反应。-NH2与2,4-二二硝基氟氟苯（DDNFBB）作用用产生相相应的DDNP-氨基酸酸（Saangeer反应应）；-NH2与苯乙乙硫氰酸酸酯（PPITCC）作用用形成相相应氨基基酸的苯苯

3、胺基硫硫甲酰衍衍生物（ Edmman反反应）。胱胱氨酸中中的二硫硫键可用用氧化剂剂（如过过甲酸）或或还原剂剂（如巯巯基乙醇醇）断裂裂。半胱胱氨酸的的SH基基在空气气中氧化化则成二二硫键。这这几个反反应在氨氨基酸荷荷蛋白质质化学中中占有重重要地位位。除甘氨酸酸外-氨基基酸的-碳是是一个手手性碳原原子，因因此-氨基基酸具有有光学活活性。比比旋是-氨基基酸的物物理常数数之一，它它是鉴别别各种氨氨基酸的的一种根根据。参与蛋白白质组成成的氨基基酸中色色氨酸、酪酪氨酸和和苯丙氨氨酸在紫紫外区有有光吸收收，这是是紫外吸吸收法定定量蛋白白质的依依据。核核磁共振振（NMMR）波波谱技术术在氨基基酸和蛋蛋白质的的

4、化学表表征方面面起重要要作用。氨基酸分分析分离离方法主主要是基基于氨基基酸的酸酸碱性质质和极性性大小。常常用方法法有离子子交换柱柱层析、高高效液相相层析（HHPLCC）等。习题1.写出出下列氨氨基酸的的单字母母和三字字母的缩缩写符号号：精氨氨酸、天天冬氨酸酸、谷氨氨酰氨、谷谷氨酸、苯苯丙氨酸酸、色氨氨酸和酪酪氨酸。见表33-1表3-11 氨氨基酸的的简写符符号名称三字母符符号单字母符符号名称三字母符符号单字母符符号丙氨酸(alaaninne)AlaA亮氨酸(leuucinne)LeuL精氨酸(argginiine)ArgR赖氨酸(lyssinee)LysK天冬酰氨氨(assparragiine

5、ss)AsnN甲硫氨酸酸(蛋氨酸酸)(mmethhionninee)Met M天冬氨酸酸(assparrticc accid)AspD苯丙氨酸酸(phhenyylallaniine)PheFAsn和和/或AAspAsxB半胱氨酸酸(cyysteeinee)CysC脯氨酸(praalinne)ProP谷氨酰氨氨(gllutaaminne)GlnQ丝氨酸(serrinee)SerS谷氨酸(gluutammic aciid)GluE苏氨酸(thrreonninee)ThrTGln和和/或GGluGlsZ甘氨酸(glyycinne)GlyG色氨酸(tryyptoophaan)TrpW组氨酸(hisst

6、iddinee)HisH酪氨酸(tyrrosiine)TyrY异亮氨酸酸(issoleeuciine)IleI缬氨酸(vallinee)ValV2、计算算赖氨酸酸的-NH3+20%被解离离时的溶溶液PHH。99.9解：pHH = pKaa + lg220% pKaa = 10.53(见表33-3，PP1333) pH = 110.553 + lgg20% = 9.8833、计算算谷氨酸酸的-COOOH三三分之二二被解离离时的溶溶液pHH。44.6解：pHH = pKaa + lg22/3% pKKa = 4.25 pH = 44.255 + 0.1176 = 44.42264、计算算下列物物质

7、0.3mool/LL溶液的的pH：(aa)亮氨氨酸盐酸酸盐；(b)亮亮氨酸钠钠盐；(c)等等电亮氨氨酸。(a)约1.446,(b)约约11.5, (c)约6.0055、根据据表3-3中氨氨基酸的的pKaa值，计计算下列列氨基酸酸的pII值：丙丙氨酸、半半胱氨酸酸、谷氨氨酸和精精氨酸。pI:6.002;55.022;3.22;10.76解：pII =1/22（pKKa1+ pKKa2） pI(Alaa) = 1/2（22.344+9.69）=6.002pI(CCys) = 1/22（1.71+110.778）=5.002pI(GGlu) = 1/22（2.19+44.255）=3.22pI(AA

8、la) = 1/22（9.04+112.448）=10.766、向11L1moll/L的的处于等等电点的的甘氨酸酸溶液加加入0.3moolHCCl，问所所得溶液液的pHH是多少少？如果果加入00.3mmol NaOHH以代替替HCll时，pHH将是多多少？pH：22.711；9.237、将丙丙氨酸溶溶液（4400mml）调调节到ppH8.0，然然后向该该溶液中中加入过过量的甲甲醛，当当所得溶溶液用碱碱反滴定定至Phh8.00时，消消耗0.2mool/LL NaaOH溶溶液2550mll。问起起始溶液液中丙氨氨酸的含含量为多多少克？4.45gg8、计算算0.225mool/LL的组氨氨酸溶液液在

9、pHH6.44时各种种离子形形式的浓浓度（mmol/L）。Hiss2+为11.78810-44，Hiss+为0.0711，Hiis0为2.810-449、说明明用含一一个结晶晶水的固固体组氨氨酸盐酸酸盐（相相对分子子质量=2099.6；咪唑基基pKaa=6.0）和和1mool/LL KOOH配制制1LppH6.5的00.2mmol/L组氨氨酸盐缓缓冲液的的方法取组氨氨酸盐酸酸盐411.922g(0.2mool)，加加入3552mll 1moll/L KOHH，用水水稀释至至1L10、为为什么氨氨基酸的的茚三酮酮反映液液能用测测压法定定量氨基基酸？解：茚三三酮在弱弱酸性溶溶液中与与-氨基基酸共热

10、热，引起起氨基酸酸氧化脱脱氨脱羧羧反映，（其其反应化化学式见见P1339），其其中，定定量释放放的COO2可用测测压法测测量，从从而计算算出参加加反应的的氨基酸酸量。11、LL-亮氨氨酸溶液液（3.0g/500ml 6mool/LL HCCl）在在20cmm旋光管管中测得得的旋光光度为+1.881。计算算L-亮亮氨酸在在6mool/LL HCCl中的的比旋（a）。a=+115.1112、标标出异亮亮氨酸的的4个光光学异构构体的（RR，S）构构型名称称。参参考图33-15513、甘甘氨酸在在溶剂AA中的溶溶解度为为在溶剂剂B中的的4倍，苯苯丙氨酸酸在溶剂剂A中的的溶解度度为溶剂剂B中的的两倍。利

11、利用在溶溶剂A和和B之间间的逆流流分溶方方法将甘甘氨酸和和苯丙氨氨酸分开开。在起起始溶液液中甘氨氨酸含量量为1000mgg ，苯苯丙氨酸酸为811mg ，试回回答下列列问题：(1)利用由由4个分分溶管组组成的逆逆流分溶溶系统时时，甘氨氨酸和苯苯丙氨酸酸各在哪哪一号分分溶管中中含量最最高？（22）在这这样的管管中每种种氨基酸酸各为多多少毫克克？（11）第44管和第第3管；（2）551.22mg Glyy+244mg Phee和388.4mmgGlly+336mgg Phhe解：根据据逆流分分溶原理理，可得得：对于Glly：Kd = CCA/CB = 4 = q(动相)/p（静相相） p+qq =

12、 1 = (11/5 + 44/5) 44个分溶溶管分溶溶3次：（1/5 + 4/5）3=1/1255+2/1255+488/1225+664/1125对于Phhe：Kd = CCA/CB = 2 = q(动相)/p（静相相） p+qq = 1 = (11/3 + 22/3) 44个分溶溶管分溶溶3次：（1/3 + 2/3）3=1/27+6/27+12/27+8/27故利用44个分溶溶管组成成的分溶溶系统中中，甘氨氨酸和苯苯丙氨酸酸各在44管和第第3管中中含量最最高，其其中：第4管：Glyy：64/12551000=511.2 mg PPhe：8/22781=24 mg第3管：Glyy：48/

13、12551000=388.4 mg PPhe：12/2781=36 mg14、指指出在正正丁醇：醋酸：水的系系统中进进行纸层层析时，下下列混合合物中氨氨基酸的的相对迁迁移率（假假定水相相的pHH为4.5）：(1)Ilee, LLys; (22)Phhe, Serr (33)Alla, Vall, LLeu; (44)Prro, Vall (5)GGlu, Assp; (6)Tyrr, AAla, Seer, Hiss.Ileelyys；Phee, Serr；Leuu VVal AAla,；Vall PPro；GluuAssp；Tyrr AAlaSerrHiss解：根据据P1551 图图3-22

14、5可得得结果。15将将含有天天冬氨酸酸(pII=2.98)、甘氨氨酸(ppI=55.977)、亮亮氨酸(pI=6.553)和和赖氨酸酸(pII=5.98)的柠檬檬酸缓冲冲液，加加到预先先同样缓缓冲液平平衡过的的强阳离离交换树树脂中，随随后用爱爱缓冲液液析脱此此柱，并并分别收收集洗出出液，这这5种氨氨基酸将将按什么么次序洗洗脱下来来？AAsp, Thhr, Glyy, LLeu, Lyys解：在ppH3左左右，氨氨基酸与与阳离子子交换树树脂之间间的静电电吸引的的大小次次序是减减刑氨基基酸(AA2+)中性氨氨基酸(A+)酸性氨氨基酸(A0)。因此此氨基酸酸的洗出出顺序大大体上是是酸性氨氨基酸、中中

15、性氨基基酸，最最后是碱碱性氨基基酸，由由于氨基基酸和树树脂之间间还存在在疏水相相互作用用，所以以其洗脱脱顺序为为：Assp, Thrr, GGly, Leeu, Lyss。第四章 蛋白白质的共共价结构构提要蛋白质分分子是由由一条或或多条肽肽链构成成的生物物大分子子。多肽肽链是由由氨基酸酸通过肽肽键共价价连接而而成的，各各种多肽肽链都有有自己特特定的氨氨基酸序序列。蛋蛋白质的的相对分分子质量量介于660000到100000000或或更高。蛋白质分分为两大大类：单单纯蛋白白质和缀缀合蛋白白质。根根据分子子形状可可分为纤纤维状蛋蛋白质、球球状蛋白白质和膜膜蛋白质质。此外外还可按按蛋白质质的生物物学功

16、能能分类。为了表示示蛋白质质结构的的不同组组织层次次，经常常使用一一级结构构、二级级结构、三三级结构构和四级级结构这这样一些些专门术术语。一一级结构构就是共共价主链链的氨基基酸序列列，有时时也称化化学结构构。二、三三和四级级结构又又称空间间结构（即即三维结结构）或或高级结结构。蛋白质的的生物功功能决定定于它的的高级结结构，高高级结构构是由一一级结构构即氨基基酸序列列决定的的，二氨氨基酸序序列是由由遗传物物质DNNA的核核苷酸序序列规定定的。肽键（CCONH）是是连接多多肽链主主链中氨氨基酸残残缺的共共价键，二二硫键是是使多肽肽链之间间交联或或使多肽肽链成环环的共价价键。多肽链或或蛋白质质当发生

17、生部分水水解时，可可形成长长短不一一的肽段段。除部部分水解解可以产产生小肽肽之外，生生物界还还存在许许多游离离的小肽肽，如谷谷胱甘肽肽等。小小肽晶体体的熔点点都很高高，这说说明短肽肽的晶体体是离子子晶格、在在水溶液液中也是是以偶极极离子存存在的。测定蛋白白质一级级结构的的策略是是：（11）测定定蛋白质质分子中中多肽链链数目；（2）拆拆分蛋白白质分子子的多肽肽链；（33）断开开多肽链链内的二二硫桥；（4）分分析每一一多肽链链的氨基基酸组成成；（55）鉴定定多肽链链的N-末端和和C-末末端残基基；（66）断裂裂多肽链链成较小小的肽段段，并将将它们分分离开来来；（77）测定定各肽段段的氨基基酸序列列

18、；（88）利用用重叠肽肽重建完完整多肽肽链的一一级结构构；（99）确定定半胱氨氨酸残基基形成的的S-SS交联桥桥的位置置。序列分析析中的重重要方法法和技术术有：测测定N-末端基基的苯异异硫氰酸酸酯（PPITCC）法，分分析C-末端基基的羧肽肽酶法，用用于多肽肽链局部部断裂的的酶裂解解和CNNBr化学裂裂解，断断裂二硫硫桥的巯巯基乙醇醇处理，测测定肽段段氨基酸酸序列的的Edmman化化学降解解和电喷喷射串联联质谱技技术，重重建多肽肽链一级级序列的的重叠肽肽拼凑法法以及用用于二硫硫桥定位位的对角角线电泳泳等。在不同生生物体中中行使相相同或相相似功能能的蛋白白质称同同源蛋白白质。同同源蛋白白质具有有

19、明显的的序列相相似性(称序列列同源),两个个物种的的同源蛋蛋白质，其其序列间间的氨基基酸差异异数目与与这些物物种间的的系统发发生差异异是成比比例的。并并根据同同源蛋白白质的氨氨基酸序序列资料料建立起起进化树树。同源源蛋白质质具有共共同的进进化起源源。在生物体体内有些些蛋白质质常以前前体形试试合成，只只有按一一定方式式裂解除除去部分分肽链之之后才出出现生物物活性，这这一现象象称蛋白白质的激激活。血血液凝固固是涉及及氨基酸酸序列断断裂的一一系列酶酶原被激激活的结结果，酶酶促激活活的级联联放大，使使血凝块块迅速形形成成为为可能。凝凝血酶原原和血清清蛋白原原是两个个最重要要的血凝凝因子。血血纤蛋白白蛋

20、白原原在凝血血酶的作作用下转转变为血血清蛋白白凝块（血血块的主主要成分分）。我国在220世纪纪60年年代首次次在世界界上人工工合成了了蛋白质质结晶晶牛胰岛岛素。近近二、三三十年发发展起来来的固相相肽合成成是控制制合成技技术上的的一个巨巨大进步步，它对对分子生生物学和和基因工工程也就就具有重重要影响响和意义义。至今今利用MMerrrifiieldd固相肽肽合成仪仪已成功功地合成成了许多多肽和蛋蛋白质。习题1.如果果一个相相对分子子质量为为120000的的蛋白质质，含110种氨氨基酸，并并假设每每种氨基基酸在该该蛋白质质分子中中的数目目相等，问问这种蛋蛋白质有有多少种种可能的的排列顺顺序？1011

21、00解：100120000/1200=1010002、有一一个A肽肽，经酸酸解分析析得知为为Lyss、Hiss、Aspp、Gluu2、Alaa以及Vaal、Tyrr忽然两两个NHH3分子组组成。当当A肽与与FDNNB试剂剂反应后后得DNNP-AAsp；当用羧羧肽酶处处理后得得游离缬缬氨酸。如如果我们们在实验验中将AA肽用胰胰蛋白酶酶降解时时，得到到两种肽肽，其中中一种（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）在pH6.4时，净电荷为零，另一种（His、Glu以及Val）可给除DNP-His，在pH6.4时，带正电荷。此外，A肽用糜蛋白酶降解时，也得到两种肽，其中一种（Asp、Ala、Tyr）在

22、pH6.4时全中性，另一种（Lys、His、Glu2以及Val）在pH6.4时带正电荷。问A肽的氨基酸序列如何？Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val解：1、NN-末端端分析：FDNNB法得得：Assp-； 2、CC-末端端分析：羧肽酶酶法得：-Vaal； 3、胰胰蛋白酶酶只断裂裂赖氨酸酸或精氨氨酸残基基的羧基基形成的的肽键，得得到的是是以Arrg和Lyss为C-末端残残基的肽肽断。酸酸水解使使AsnnAspp+ NNH4+，由已已知条件件（Lyys、Aspp、Gluu、Alaa、Tyrr）可得得：Assn-( )-( )-( )-LLys-( )-( )-Vaal；

23、4、FFDNBB法分析析N-末末端得DDNP-Hiss，酸水水解使GGlnGluu+NHH4+由已知知条件（His、Glu、Val）可得：Asn-( )-( )-( )-Lys-His-Gln-Val； 5、糜糜蛋白酶酶断裂PPhe、Trpp和Tyrr等疏水水氨基酸酸残基的的羧基端端肽键。由由题，得得到的一一条肽（Asp、Ala、Tyr）结合（3）、（4）可得该肽的氨基酸序列为：Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val3、某多多肽的氨氨基酸序序列如下下：Gllu-VVal-Lyss-Assn-CCys-Phee-Arrg-TTrp-Aspp-Leeu-GGly-Serr-

24、Leeu-GGlu- Alla-TThr-Cyss-Arrg-HHis-Mett-Assp-GGln-Cyss-Tyyr-PPro-Glyy-Gllu_GGlu-Lyss。（11）如用用胰蛋白白酶处理理，此多多肽将产产生几个个肽？并并解释原原因（假假设没有有二硫键键存在）；（2）在在pH77.5时时，此多多肽的净净电荷是是多少单单位？说说明理由由（假设设pKaa值：-COOOH4.0；- NNH3+6.00；Gllu和Aspp侧链基基4.00；Lyys和Argg侧链基基11.0；HHis侧侧链基77.5；Cyss侧链基基9.00；Tyrr侧链基基11.0）；（3）如如何判断断此多肽肽是否含含有

25、二硫硫键？假假如有二二硫键存存在，请请设计实实验确定定5，117和223位上上的Cyys哪两两个参与与形成？（11）4个个肽；（22）-22.5单单位；（33）如果果多肽中中无二硫硫键存在在，经胰胰蛋白酶酶水解后后应得44个肽段段；如果果存在一一个二硫硫键应得得3个肽肽段并且且个肽段段所带电电荷不同同，因此此可用离离子交换换层析、电电泳等方方法将肽肽段分开开，鉴定定出含二二硫键的的肽段，测测定其氨氨基酸顺顺序，便便可确定定二硫键键的位置置4、今有有一个七七肽，经经分析它它的氨基基酸组成成是：LLys、PPro、AArg、PPhe、AAla、TTyr和和Serr。此肽肽未经糜糜蛋白酶酶处理时时，

26、与FFDNBB反应不不产生-DNNP-氨氨基酸。经经糜蛋白白酶作用用后，此此肽断裂裂城两个个肽段，其其氨基酸酸组成分分别为AAla、Tyrr、Serr和Proo、Phee、Lyss、Argg。这两两个肽段段分别与与FDNNB反应应，可分分别产生生DNPP-Seer和DNPP-Lyys。此此肽与胰胰蛋白酶酶反应能能生成两两个肽段段，它们们的氨基基酸组成成分别是是Argg、Proo和Phee、Tyrr、Lyss、Serr、Alaa。试问问此七肽肽的一级级结构怎怎样？它是一一个环肽肽，序列列为：-Phee-Seer-AAla-Tyrr-Lyys-PPro-Argg-解：（11）此肽肽未经糜糜蛋白酶酶

27、处理时时，与FFDNBB反应不不产生-DNNP-氨氨基酸，说说明此肽肽不含游游离末端端NH2，即此此肽为一一环肽； （2）糜糜蛋白酶酶断裂PPhe、Trpp和Tyrr等疏水水氨基酸酸残基的的羧基端端肽键，由由已知两两肽段氨氨基酸组组成（AAla、Tyrr、Serr和Proo、Phee、Lyss、Argg）可得得：-( )-( )-Tyrr-和-( )-( )-( )-Phhe-； （3）由由（2）得得的两肽肽段分别别与FDDNB反反应，分分别产生生DNPP-Seer和DNPP-Lyys可知知该两肽肽段的NN-末端端分别为为-Seer-和和-Lyys-，结结合（22）可得得：-SSer-Alaa

28、-Tyyr-和和-Lyys-( )-( )-Phee-；（4）胰胰蛋白酶酶专一断断裂Arrg或Lyss残基的的羧基参参与形成成的肽键键，由题题生成的的两肽段段氨基酸酸组成（Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala）可得：-Pro-Arg-和-( )-( )-( )-( )-Lys； 综合（22）、（33）、（44）可得得此肽一一级结构构为：-Lyss-Prro-AArg-Phee-Seer-AAla-Tyrr-5、三肽肽Lyss- LLys- Lyys的pI值必必定大于于它的任任何一个个个别基基团的ppKa值值，这种种说法是是否正确确？为什什么？正确，因因为此三三肽处于于等电点点

29、时，七七解离集集团所处处的状态态是C-末端CCOO-（pKaa=3.0），NN末端NNH2（pKaa8.00），33个侧链链3（11/3- NHH3+）（pKKa=110.553）(pKKa=110.553),因此pII最大大的pKKa值（110.553）6、一个个多肽可可还原为为两个肽肽段，它它们的序序列如下下：链11为Alla-CCys-Phee-Prro-LLys-Argg-Trrp-CCys-Argg- AArg-Val-Cyss；链22为Cyys-TTyr-Cyss-Phhe-CCys。当当用嗜热热菌蛋白白酶消化化原多肽肽（具有有完整的的二硫键键）时可可用下列列各肽：（1）（Ala、

30、Cys2、Val）；（2）（Arg、Lys、Phe、Pro）；（3）(Arg2、Cys2、Trp、Tyr)；（4）(Cys2、Phe)。试指出在该天然多肽中二硫键的位置。（结构如下图）S-SAla-Cyss-Phhe-PPro-Lyss-Arrg-TTrp-Cyss-Arrg-AArg-Vall_Cyys SS SS Cyss-Tyyr-CCys-Phee-Cyys解：嗜热热菌蛋白白酶作用用专一性性较差，根根据题中中已知条条件： （1）消消化原多多肽得到到（Alla、Cyss2、Vall），说说明链11在2位位Cyss 后及及11位位Vall前发生生断裂，22位Cyys与112位CCys之之间

31、有二二硫键； （2）由由链1序序列可得得该肽段段序列为为：-PPhe-Proo-Lyys-AArg-； （3）由由（1）（22）可知知该肽段段(Arrg2、Cyss2、Trpp、Tyrr)中必必有一CCys来来自链22，另一一Cyss为链11中8位位Cyss，即链链1中88位Cyys与链链2中的的一个CCys有有二硫键键；（4）嗜嗜热菌蛋蛋白酶能能水解TTyr、Phee等疏水水氨基酸酸残基，故故此肽（Cys2、Phe）来自链2，结合（3）中含Tyr，可知（3）中形成的二硫键为链1 8位Cys与链2中3位Cys与链2中3位Cys之间；（4）中（Cys2、Phe）说明链2中1位Cys与5位Cys中

32、有二硫键。综合（11）、（22）、（33）、（44）可得得结果。7、一个个十肽的的氨基酸酸分析表表明其水水解液中中存在下下列产物物：NH4+Aspp Gllu Tyrr AArgMet Prro Lyss SSer Phhe并观察下下列事实实：（11）用羧羧肽酶AA和B处处理该十十肽无效效；（22）胰蛋蛋白酶处处理产生生两各四四肽和游游离的LLys；（3）梭梭菌蛋白白酶处理理产生一一个四肽肽和一个个六肽；（4）溴溴化氢处处理产生生一个八八肽和一一个二肽肽，用单单字母符符号表示示其序列列位NPP；（55）胰凝凝乳蛋白白酶处理理产生两两个三肽肽和一个个四肽，NN-末端端的胰凝凝乳蛋白白酶水解解肽段

33、在在中性ppH时携携带-11净电荷荷，在ppH122时携带带-3净净电荷；（6）一一轮Eddmann降解给给出下面面的PTTH衍生生物：（图图略）写写出该十十肽的氨氨基酸序序列。Serr-Gllu-TTyr-Argg-Lyys-LLys-Phee-Meet-AAsn-Proo解：（11）用羧羧肽酶AA和B处处理十肽肽无效说说明该十十肽C-末端残残基为-Proo； （22）胰蛋蛋白酶专专一断裂裂Lyss或Argg残基的的羧基参参与形成成的肽键键，该十十肽在胰胰蛋白酶酶处理后后产生了了两个四四肽和有有利的LLys，说说明十肽肽中含LLys-或-Arrg-Lyys-LLys-或-Arrg-LLys-

34、Lyys-Argg-Lyys-四种可可能的肽肽段，且且水解位位置在44与5、55与6或或4与55、8与与9、99与100之间； （33）梭菌菌蛋白酶酶专一裂裂解Arrg残基基的羧基基端肽键键，处理理该十肽肽后，产产生一个个四肽和和一个六六肽，则则可知该该十肽第第四位为为-Arrg-； （44）溴化化氰只断断裂由MMet残残基的羧羧基参加加形成的的肽键，处处理该十十肽后产产生一个个八肽和和一个二二肽，说说明该十十肽第八八位或第第二位为为-Meet-；用单字字母表示示二肽为为NP，即即-Assn-Proo-，故故该十肽肽第八位位为-MMet-； （55）胰凝凝乳蛋白白酶断裂裂Phee、Trpp和T

35、yrr等疏水水氨基酸酸残基的的羧基端端肽键，处处理该十十肽后，产产生两个个三肽和和一个四四肽，说说明该十十肽第三三位、第第六位或或第七位位为Trrp或Phee； （66）一轮轮Edmman降降解分析析N-末末端，根根据其反反应规律律，可得得N-末末端氨基基酸残疾疾结构式式为：-NH-CH(-CH2OH)-C(=O)-，还原原为-NNH-CCH(-CH2OH)-COOOH-，可知知此为SSer； 结结合（11）、（22）、（33）、（44）、（55）、（66）可知知该十肽肽的氨基基酸序列列为：Ser-Gluu-Tyyr-AArg-Lyss-Lyys-PPhe-Mett-Assn-PPro8、一个

36、个四肽，经经胰蛋白白酶水解解得两个个片段，一一个片段段在2880nmm附近有有强的光光吸收，并并且Paaulyy反应和和坂口反反应（检检测胍基基的）呈呈阳性。另另一片段段用溴化化氰处理理释放出出一个与与茚三酮酮反应呈呈黄色的的氨基酸酸。写出出此四肽肽的氨基基酸序列列。YYRMPP解：胰蛋蛋白酶酶酶专一水水解Lyys和Argg残基的的羧基参参与形成成的肽键键，故该该四肽中中含Lyys或Argg；一肽肽段在2280nnm附近近有强光光吸收且且Pauuly反反应和坂坂口反应应（检测测胍基的的）呈阳阳性，说说明该肽肽段含TTyr和和Argg；溴化化氰专一一断裂MMet残残基的羧羧基参加加形成的的肽键，

37、又又因生成成了与茚茚三酮反反应呈黄黄色的氨氨基酸，故故该肽段段为-MMet-Proo-；所所以该四四肽的氨氨基酸组组成为TTyr-Argg-Meet-PPro，即即YRMMP。9蜂毒明明肽（aapammin）是是存在蜜蜜蜂毒液液中的一一个十八八肽，其其序列为为CNVVRAPPETAALCAARRCCOOHH，已知知蜂毒明明肽形成成二硫键键，不与与碘乙酸酸发生反反应，（11）问此此肽中存存在多少少个二硫硫键？（22）请设设计确定定这些（个个）二硫硫键位置置的策略略。（1）两两个；（22）二硫硫键的位位置可能能是1-3和111-115或11-111和3-15或或1-115和33-111，第一一种情

38、况况，用胰胰蛋白酶酶断裂将将产生两两个肽加加Argg；第二二种情况况和第三三种，将将产生一一个肽加加Argg，通过过二硫键键部分氧氧化可以以把后两两种情况况区别开开来。10、叙叙述用MMernnfieeld固固相化学学方法合合成二肽肽Lyss-Alla。如如果你打打算向LLys-Alaa加入一一个亮氨氨酸残基基使成三三肽，可可能会掉掉进什么么样的“陷坑”？第五章 蛋白白质的三三维结构构提要每一种蛋蛋白质至至少都有有一种构构像在生生理条件件下是稳稳定的，并并具有生生物活性性，这种种构像称称为蛋白白质的天天然构像像。研究究蛋白质质构像的的主要方方法是XX射线晶晶体结构构分析。此此外紫外外差光谱谱、

39、荧光光和荧光光偏振、圆圆二色性性、核磁磁共振和和重氢交交换等被被用于研研究溶液液中的蛋蛋白质构构像。稳定蛋白白质构像像的作用用有氢键键、范德德华力、疏疏水相互互作用和和离子键键。此外外二硫键键在稳定定某些蛋蛋白质的的构像种种也起重重要作用用。多肽链折折叠成特特定的构构像受到到空间上上的许多多限制。就就其主链链而言，由由于肽链链是由多多个相邻邻的肽平平面构成成的，主主链上只只有-碳的的二平面面角和能自由由旋转，但但也受到到很大限限制。某某些和值是立立体化学学所允许许的，其其他值则则不被允允许。并并因此提提出了拉拉氏构像像，它表表明蛋白白质主链链构象在在图上所所占的位位置是很很有限的的（7.7%-

40、20.3%）。蛋白质主主链的折折叠形成成由氢键键维系的的重复性性结构称称为二级级结构。最最常见的的二级结结构元件件有螺旋、转角等等。螺旋是是蛋白质质中最典典型、含含量最丰丰富的二二级结构构。螺旋结结构中每每个肽平平面上的的羰氧和和酰氨氢氢都参与与氢键的的形成，因因此这种种构象是是相当稳稳定的。氢氢键大体体上与螺螺旋轴平平行，每每圈螺旋旋占3.6个氨氨基酸残残基，每每个残基基绕轴旋旋转1000，螺距距为0.54nnm。-角蛋白白是毛、发发、甲、蹄蹄中的纤纤维状蛋蛋白质，它它几乎完完全由螺旋构构成的多多肽链构构成。折叠片片中肽链链主链处处于较伸伸展的曲曲折（锯锯齿）形形式，肽肽链之间间或一条条肽链

41、的的肽段之之间借助助氢键彼彼此连接接成片状状结构，故故称为折叠片片，每条条肽链或或肽段称称为折叠股股或股。肽肽链的走走向可以以有平行行和反平平行两种种形式。平平行折叠叠片构象象的伸展展程度略略小于反反平行折折叠片，它它们的重重复周期期分别为为0.665nmm和0.70nnm。大大多数折叠股股和折叠片片都有右右手扭曲曲的倾向向，以缓缓解侧链链之间的的空间应应力（ssterric strrainn）。蚕蚕丝心蛋蛋白几乎乎完全由由扭曲的的反平行行折叠片片构成。胶胶原蛋白白是动物物结缔组组织中最最丰富的的结构蛋蛋白，有有若干原原胶原分分子组成成。原胶胶原是一一种右手手超螺旋旋结构，称称三股螺螺旋。弹弹

42、性蛋白白是结缔缔组织中中另一主主要的结结构蛋白白质。蛋白质按按其外形形和溶解解度可分分为纤维维状蛋白白质、球球状蛋白白质和膜膜蛋白。-角蛋白、丝心蛋白（-角蛋白）、教员蛋白和弹性蛋白是不溶性纤维状蛋白质；肌球蛋白和原肌球蛋白是可溶性纤维状蛋白质，是肌纤维中最丰富的蛋白质。球状蛋白质是一类可溶性的功能蛋白，如酶、抗体、转运蛋白、蛋白质激素等，膜蛋白是一类与膜结构和功能紧密相关的蛋白质，它们又可分为膜内在蛋白质、脂锚定蛋白质以及膜周边蛋白质。蛋白质结结构一般般被分为为4个组组织层次次（折叠叠层次），一一级、二二级、三三级和四四级结构构。细分分时可在在二、三三级和四四级结构构。细分分时可在在二、三三

43、级之间间增加超超二级结结构和结结构域两两个层次次。超二二级结构构是指在在一级序序列上相相邻的二二级结构构在三维维折叠中中彼此靠靠近并相相互作用用形成的的组合体体。超二二级结构构有3中中基本形形式：（螺螺旋束）、（如Rossman折叠）、（曲折和希腊钥匙拓扑结构）。结构域是在二级结构和超二级结构的基础上形成并相对独立的三级结构局部折叠区。结构域常常也就是功能域。结构域的基本类型有：全平行螺旋结构域、平行或混合型折叠片结构域、反平行折叠片结构域和富含金属或二硫键结构域等4类。球状蛋白白质可根根据它们们的结构构分为全全-结构构蛋白质质、-结构构蛋白质质、全-结构构蛋白质质和富含含金属或或二硫键键蛋白

44、质质等。球球状蛋白白质有些些是单亚亚基的，称称单体蛋蛋白质，有有些是多多亚基的的，称寡寡聚或多多聚蛋白白质。亚亚基一般般是一条条多胎链链。亚基基（包括括单体蛋蛋白质）的的总三维维结构称称三级结结构。球球状蛋白白质种类类很多，结结构也很很复杂，各各有自己己独特的的三维结结构。但但球状蛋蛋白质分分子仍有有某些共共同的结结构特征征：一种分分子可含含多种二二级结构构元件，具有明显的折叠层次，紧密折叠成球状或椭球状结构，疏水测链埋藏在分子内部，亲水基团暴露在分子表面，分子表面往往有一个空穴（活性部位）。蛋白质受受到某些些物理或或化学因因素作用用时，引引起生物物活性丢丢失，溶溶解度降降低以及及其他的的物理

45、化化学常数数的改变变，这种种现象称称为蛋白白质变性性。变性性实质是是非共价价键破裂裂，天然然构象解解体，但但共价键键未遭破破裂。有有些变性性是可逆逆的。蛋蛋白质变变性和复复性实验验表明，一一级结构构规定它它的三维维结构。蛋蛋白质的的生物学学功能是是蛋白质质天然构构象所具具有的性性质。天天然构象象是在生生理条件件下热力力学上最最稳定的的即自由由能最低低的三维维结构。蛋白质折折叠不是是通过随随机搜索索找到自自由能最最低构象象的。折折叠动力力学研究究表明，多多肽链折折叠过程程中存在在熔球态态的中间间体，并并有异构构酶和伴伴侣蛋白白质等参参加。寡聚蛋白白是由两两个或多多个亚基基通过非非共价相相互作用用缔合而而成的聚聚集体。缔缔合形成成聚集体体的方式式构成蛋蛋白质的的四级结结构，它它涉及亚亚级在聚聚集体中中的空间间排列（对对称性）以以及亚基基之间的的接触位位点（结结构互补补）和作作用力（非非共价相相互作用用的类型型）。习题1.（11）计算算一个含含有788个氨基基酸的螺旋的的轴长。（22）此多多肽的螺旋完完全伸展展时多长长？111.77nm；228.008n