备课素材：正确理解酶的专一性及实验- 高一上学期生物人教版（2019）必修1.docx

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1、正确理解酶的专一性及实验正确理解酶的专一性酶专一性是相对的，而且教材上的酶的专一性仅仅是一个不完全归纳，还不能证明酶的专一性，这也是科学研究结论得出所注意的，严谨地说，假设成立需要用完全归纳法。这也诠释了教材为什么用“探究酶的专一性”道理。问题1：探究“酶的专一性”还是证明“酶的专一性”？ 教材通过“淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用”实验，让学生体会到：淀粉酶能够催化淀粉的水解，而不能催化蔗糖的水解。这有助于学生理解酶的专一性。但是，这个实验并不能证明酶具有专一性。 因为该实验能够得出这样的结论：淀粉酶能催化淀粉的分解，而不能催化蔗糖的水解。此处实验结果提出属于不完全归纳，即淀粉酶具有专一性，它只

2、能催化淀粉的分解，而不能催化其它物质的分解。要想证明这个“结论”，我们需要测试蔗糖以外的其它物质，如脂肪、蛋白质、核酸以及其它糖类等物质，结果发现对于自然界的所有物质，淀粉酶都只能催化淀粉的分解，对其它物质不起作用。 这样我们才能说淀粉酶的专一性得到了证明。完全归纳的结果才是真实可靠的，只有完全归纳才能做到证明。 教师在讲授实验时，一定要注意我们的认识通常都是基于不完全归纳，要慎用“证明”，多用“验证”。像淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用这个实验，我们可以说这个实验验证了淀粉酶具有专一性，而不说证明了淀粉酶。问题2：酶的专一性是相对的。 酶的专一性表现在两大方面： 1立体异构专一性。一种酶只能对一

3、种立体异构体起催化作用。 2结构专一性。 （1）绝对专一性：有些酶作用底物只有一个，而不作用于任何其它物质。这种专一性我们称为“绝对专一性”。 （2）相对专一性：有些酶对底物的要求比绝对专一性低，作用对象不只是一种底物，这种专一性又称为“相对专一性”。 相对专一性可分为基团专一性和键专一性。 DNA连接酶的专一性应该属于“键专一性”，在两个断开的DNA片断之间形成磷酸二酯键。 并非所有的酶分子都具有高度专一性。例如，在食品工业中使用的某些蛋白酶虽然选择性地作用于蛋白质，然而对于被水解的肽键都显示相对较低的专一性。当然，也有一些蛋白酶显示较高的专一性，例如胰凝乳蛋白酶优先选择水解含有芳香族氨基酸

4、残基的肽键。专一性催化机理在研究酶促反应的机理时，不得不提到过渡态理论或中间产物理论。1913年生物化学家Michaelic和Menten提出了酶中间产物理论。他们认为：酶降低活化能的原因是酶参加了反应而形成了酶-底物复合物。这个中间产物不但容易生成，而且容易分解出产物，释放出原来的酶，这样就把原来能阈较高的一步反应变成了能阈较低的两步反应。由于活化能降低，所以活化分子大大增加，反应速度因此迅速提高。 这个理论的关键是认为酶参与了底物的反应，生成了不稳定的中间主产物，因而使反应沿着活化能较低的途径迅速进行。事实上，中间产物理论已经被许多实验所证实，中间产物确实存在。（1） 锁和钥匙学

5、说1984年Emil Fischer提出锁和钥匙模型。 该模型认为，底物的形状和酶的活性部位被认为是彼此相适合，像钥匙插入锁孔中，认为两种形状是刚性的和固定的，当正确组合在一起时，正好互相补充。（2） 诱导契合学说 后来许多化学家发现，许多酶的催化反应并不符合经典的锁和钥匙模型。1958年Daniel E. Koshland Jr. 提出了诱导契合模型，底物的结合在酶的活性部位诱导出构象的变化。 该模型的要点是：当底物与酶的活性部位结合，酶蛋白的几何形状有相当大的改变；催化基团的精确定向对于底物转变成产物是必需的；底物诱导酶蛋白几何形状的改变使得催化基团能精确地定向结合到酶的活性部位上去。