第11章蛋白质代谢课件.ppt
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1、第11章蛋白质代谢第1页,此课件共61页哦本本章重点与难点章重点与难点重点:了解什么是氨同化、硫酸还原;了解氨基重点:了解什么是氨同化、硫酸还原;了解氨基酸合成的碳架来源、分解代谢方式;了解蛋白质酸合成的碳架来源、分解代谢方式;了解蛋白质水解酶类,明确碳代谢与氮代谢之间的关系。水解酶类,明确碳代谢与氮代谢之间的关系。难点:无机难点:无机N N、S S元素转变为有机元素转变为有机N N、S S元素的方式;元素的方式;氨基酸的碳架来源和分解方式。氨基酸的碳架来源和分解方式。第2页,此课件共61页哦第一节第一节 概述概述一、蛋白质是生物最重要的基本组成之一一、蛋白质是生物最重要的基本组成之一 氨基酸
2、作为蛋白质的基本构成单位在体内新氨基酸作为蛋白质的基本构成单位在体内新陈代谢中始终处于动态平衡中,即不断地合成与陈代谢中始终处于动态平衡中,即不断地合成与分解。分解。1 1、体内氨基酸的来源、体内氨基酸的来源由食物或培养基中摄取由食物或培养基中摄取利用无机氮源(固氮作用)利用无机氮源(固氮作用)蛋白质分解蛋白质分解利用糖、脂肪分解产物合成利用糖、脂肪分解产物合成第3页,此课件共61页哦第一节第一节 概述概述2、体内氨基酸的代谢去处、体内氨基酸的代谢去处n合成细胞蛋白质合成细胞蛋白质n分解成胺类、转变成其他含氮物质如嘌呤、嘧啶等其他重分解成胺类、转变成其他含氮物质如嘌呤、嘧啶等其他重要非蛋白质含
3、氮化合物要非蛋白质含氮化合物n分解成酮酸和氨,转变成糖和脂肪;或进一步分解分解成酮酸和氨,转变成糖和脂肪;或进一步分解成二氧化碳、水、铵盐、酰胺和尿素等成二氧化碳、水、铵盐、酰胺和尿素等第4页,此课件共61页哦 二、氨基酸代谢库二、氨基酸代谢库 食物(动物)食物(动物)无机无机N N 培养基氨基酸(微生物)培养基氨基酸(微生物)外源外源组织蛋白质内源组织蛋白质内源 氨基酸氨基酸 细胞蛋白质的合成细胞蛋白质的合成 胺,胺,COCO2 2 氨氨 -酮酸酮酸 嘌嘌 铵铵 尿尿 酰酰 合成糖合成糖 糖代谢糖代谢 脂代谢脂代谢 合成脂肪合成脂肪 呤呤 盐盐 素素 胺胺 中间产物中间产物 中间产物中间产物
4、 鸟氨酸鸟氨酸 TCATCA 循环循环 H H2 20+CO0+CO2 2+ATP+ATP第5页,此课件共61页哦氨基酸氨基酸代谢库代谢库食物蛋白质食物蛋白质消化吸收消化吸收 组织组织蛋白质蛋白质分解分解 体内合成氨基酸体内合成氨基酸(非必需氨基酸非必需氨基酸)氨基酸代谢概况氨基酸代谢概况-酮酸酮酸 脱氨基作用脱氨基作用 酮酮 体体氧化供能氧化供能糖糖胺胺 类类脱羧基作用脱羧基作用氨氨 尿素尿素代谢转变代谢转变其它含氮化合物其它含氮化合物(嘌呤、嘧啶等嘌呤、嘧啶等)合成合成 第6页,此课件共61页哦三、生物的固氮作用三、生物的固氮作用n大气中的氮气大气中的氮气一切生物体内含氮化合物中氮的最终来
5、源一切生物体内含氮化合物中氮的最终来源n能够直接利用氮的细菌能够直接利用氮的细菌自生固氮菌和共生固氮菌自生固氮菌和共生固氮菌n固氮作用需要的酶固氮作用需要的酶固氮酶,催化氮气还原为铵盐,有氧不稳固氮酶,催化氮气还原为铵盐,有氧不稳定,还原一摩尔氮气要消耗定,还原一摩尔氮气要消耗12摩尔高能键和摩尔高能键和6摩尔摩尔NADPH。n能够利用铵盐或硝酸盐的生物能够利用铵盐或硝酸盐的生物高等植物和某些微生物,高等植物和某些微生物,不能直接利用氮气。不能直接利用氮气。n必须利用氨基酸和蛋白质为氮源的生物必须利用氨基酸和蛋白质为氮源的生物人、动物和某些微人、动物和某些微生物,不能利用无机氮源。生物,不能利
6、用无机氮源。第7页,此课件共61页哦 四、蛋白质的消化与吸收四、蛋白质的消化与吸收1 1、蛋白质的消化、蛋白质的消化人和动物食用蛋白质后经多种蛋白酶水解成氨基人和动物食用蛋白质后经多种蛋白酶水解成氨基酸被肠壁细胞吸收酸被肠壁细胞吸收某些特殊情况下,少量蛋白质也可能直接被吸收某些特殊情况下,少量蛋白质也可能直接被吸收进入血液,可能引起食物蛋白过敏进入血液,可能引起食物蛋白过敏微生物分泌蛋白酶到细胞外,将培养基中的蛋白微生物分泌蛋白酶到细胞外,将培养基中的蛋白质分解后吸收质分解后吸收土壤肥料中的蛋白质和动植物尸体中的有机氮化物土壤肥料中的蛋白质和动植物尸体中的有机氮化物被土壤微生物分解成氨基酸或简
7、单氮化物后可被植被土壤微生物分解成氨基酸或简单氮化物后可被植物吸收物吸收第8页,此课件共61页哦 2、蛋白水解酶类、蛋白水解酶类1 1)肽链内切酶)肽链内切酶产生小肽产生小肽胃胃蛋蛋白白酶酶:水水解解由由芳芳香香族族氨氨基基酸酸(苯苯丙丙、酪酪)的的-NH-NH2 2形形成成的的肽键;肽键;胰胰蛋蛋白白酶酶:水水解解由由碱碱性性氨氨基基酸酸(赖赖、精精)的的-COOH-COOH形形成成的的肽键肽键;胰凝乳蛋白酶:水解由芳香族氨基酸的胰凝乳蛋白酶:水解由芳香族氨基酸的-COOH-COOH基形成的肽键;基形成的肽键;2 2)肽链外切酶)肽链外切酶产生自由氨基酸产生自由氨基酸氨肽酶:水解靠近肽链氨肽
8、酶:水解靠近肽链N N端的肽键;端的肽键;羧肽酶:水解靠近肽链羧肽酶:水解靠近肽链C C端的肽键;端的肽键;3 3)二肽酶:水解一切二肽)二肽酶:水解一切二肽第9页,此课件共61页哦3 3、吸收、吸收-需要特定的膜蛋白转运需要特定的膜蛋白转运 各类氨基酸需要特定的载体转运到细胞内各类氨基酸需要特定的载体转运到细胞内中性氨基酸载体中性氨基酸载体碱性氨基酸载体碱性氨基酸载体酸性氨基酸载体酸性氨基酸载体亚氨基酸及甘氨酸载体亚氨基酸及甘氨酸载体第10页,此课件共61页哦五五、氮平衡氮平衡n氮平衡氮平衡食物中的含氮量和排泄物中的含氮量相等即收食物中的含氮量和排泄物中的含氮量相等即收支相等的情况(成人或动
9、物)支相等的情况(成人或动物)n正氮平衡正氮平衡吃进的氮量大于排出的氮量即一部分氮被保留在吃进的氮量大于排出的氮量即一部分氮被保留在体内构成组织,收入大于支出的情况(正在成长的儿童或病后恢体内构成组织,收入大于支出的情况(正在成长的儿童或病后恢复的成人)复的成人)n负氮平衡负氮平衡排出的氮量大于吃进的氮量的情况(患有消耗性排出的氮量大于吃进的氮量的情况(患有消耗性疾病或蛋白质摄入量不足时)疾病或蛋白质摄入量不足时)n氮平衡是动态平衡氮平衡是动态平衡部分食物氮参与组织合成,部分老组部分食物氮参与组织合成,部分老组织分解排出。织分解排出。第11页,此课件共61页哦 六、蛋白质的营养价值六、蛋白质的
10、营养价值n必需氨基酸必需氨基酸缺乏时会引起负氮平衡缺乏时会引起负氮平衡n非必需氨基酸非必需氨基酸缺乏时仍出现正氮平衡缺乏时仍出现正氮平衡第12页,此课件共61页哦第二节第二节 氨基酸分解代谢的共同途径氨基酸分解代谢的共同途径 氨基酸的结构共性氨基酸的结构共性分子中有分子中有-氨基和氨基和-羧基,羧基,故它们有共同的分解代谢途径:故它们有共同的分解代谢途径:一一、氨基酸的脱氨基作用氨基酸的脱氨基作用二二、氨基酸的脱羧基作用、氨基酸的脱羧基作用三三、氨基酸代谢产物的去向、氨基酸代谢产物的去向 氨基酸与糖类和脂类物质最显著的区别氨基酸与糖类和脂类物质最显著的区别含有含有-氨基,要彻底氧化脱氨基非常重
11、要氨基,要彻底氧化脱氨基非常重要第13页,此课件共61页哦一、一、氨基酸的脱氨基作用氨基酸的脱氨基作用定义:定义:指氨基酸在酶的作用下脱去氨基生成相应指氨基酸在酶的作用下脱去氨基生成相应-酮酮酸的过程。主要在肝、肾中进行酸的过程。主要在肝、肾中进行脱氨基脱氨基方式方式氧化脱氨基氧化脱氨基转氨基作用转氨基作用联合脱氨基联合脱氨基 转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联第14页,此课件共61页哦反应过程包括脱氢和水解两步。反应过程包括脱氢和水解两步。-2H +H-2H +H2 2O OR-CHR-CH(NHNH2 2)COOH R-CCOO
12、H R-C(=NH=NH)COOH R-COCOOH+NHCOOH R-COCOOH+NH3 3 (一)(一)氧化脱氨基作用氧化脱氨基作用n氨氨基基酸酸的的氧氧化化脱脱氨氨基基反反应应主主要要由由L-L-氨氨基基酸酸氧氧化化酶酶(L-amino L-amino acid acid oxidase)oxidase)和和L-L-谷谷 氨氨 酸酸 脱脱 氢氢 酶酶(L-glutamate(L-glutamate dehydrogenase)dehydrogenase)所催化。所催化。nL-L-氨氨基基酸酸氧氧化化酶酶(L-amino L-amino acid acid oxidase)oxidase
13、)是是一一种种需需氧氧脱脱氢氢酶酶,以以FADFAD或或FMNFMN为为辅辅基基,脱脱下下的的氢氢原原子子交交给给O O2 2,生生成成H H2 2O O2 2。该该酶酶活活性性不高,在各组织器官中分布局限,因此作用不大。不高,在各组织器官中分布局限,因此作用不大。第15页,此课件共61页哦第16页,此课件共61页哦n存在于肝、脑、肾中存在于肝、脑、肾中n辅酶为辅酶为 NAD+或或NADP+nGTP、ATP为其抑制剂为其抑制剂nGDP、ADP为其激活剂为其激活剂催化酶:催化酶:L-L-谷氨酸脱氢酶谷氨酸脱氢酶L-谷氨酸谷氨酸NH3-酮戊二酸酮戊二酸NAD(P)+NAD(P)H+H+H2O第17
14、页,此课件共61页哦 L-L-谷氨酸脱氢酶谷氨酸脱氢酶(L-glutamate dehydro-genase)(L-glutamate dehydro-genase)是是一种不需氧脱氢酶,以一种不需氧脱氢酶,以NADNAD+或或NADPNADP+为辅酶,生成的为辅酶,生成的NADHNADH或或NADPHNADPH可进入呼吸链进行氧化磷酸化。该酶活性高,可进入呼吸链进行氧化磷酸化。该酶活性高,分布广泛,因而作用较大。该酶属于变构酶,其活性分布广泛,因而作用较大。该酶属于变构酶,其活性受受ATPATP,GTPGTP的抑制,受的抑制,受ADPADP,GDPGDP的激活。的激活。第18页,此课件共61
15、页哦(二)转氨基作用(二)转氨基作用(transamination)1.定义定义在在转转氨氨酶酶(transaminase)的的作作用用下下,某某一一氨氨基基酸酸去去掉掉-氨氨基基生生成成相相应应的的-酮酮酸酸,而而另另一一种种-酮酮酸酸得得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。到此氨基生成相应的氨基酸的过程。第19页,此课件共61页哦 2.反应式反应式n大多数氨基酸可参与转氨基作用,但赖氨酸、脯氨酸、大多数氨基酸可参与转氨基作用,但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。羟脯氨酸除外。第20页,此课件共61页哦n体内较为重要的转氨酶有:丙氨酸氨基转移酶(alanine trans-aminase,ALT),
16、又 称 为 谷 丙 转 氨 酶(GPT)。催化丙氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应,为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高,在肝脏疾病时,可引起血清中ALT活性明显升高。ALT丙氨酸+-酮戊二酸 丙酮酸+谷氨酸 3.转氨酶转氨酶第21页,此课件共61页哦 天冬氨酸氨基转移酶(aspartate transaminase,AST),又称为谷草转氨酶(GOT)。催化天冬氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应,为可逆反应。该酶在心肌中活性较高,故在心肌疾患时,血清中AST活性明显升高。AST天冬氨酸+-酮戊二酸 草酰乙酸+谷氨酸第22页,此课件共61页哦第23页,此课件共61页哦 正常人各组织正常人各组织GO
17、T及及GPT活性活性(单位单位/克湿组织克湿组织)n血清转氨酶活性,临床上可作为疾病诊断和预后的血清转氨酶活性,临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。指标之一。第24页,此课件共61页哦4.转氨基作用的机制转氨基作用的机制n转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛氨基酸氨基酸 磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛 -酮酸酮酸 磷酸吡哆胺磷酸吡哆胺 谷氨酸谷氨酸-酮戊二酸酮戊二酸 转氨酶转氨酶第25页,此课件共61页哦第26页,此课件共61页哦转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式,也是机体合成非必需氨基酸的重要途重要方式,也是机体合成非必需氨基酸的重要途径
18、。径。n通过此种方式并未产生游离的氨。通过此种方式并未产生游离的氨。5.转氨基作用的生理转氨基作用的生理意义意义第27页,此课件共61页哦(三)联合脱氨基作用(三)联合脱氨基作用 两种脱氨基方式的联合作用,使氨基酸脱下两种脱氨基方式的联合作用,使氨基酸脱下-氨基生成氨基生成-酮酸的过程。酮酸的过程。联合脱氨基作用可在大联合脱氨基作用可在大多数组织细胞中进行,是体内主要的脱氨基的多数组织细胞中进行,是体内主要的脱氨基的方式。方式。2.类型类型 转氨基偶联氧化脱氨基作用转氨基偶联氧化脱氨基作用1.定义定义 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环转氨基偶联嘌呤核苷酸循环第28页,此课件共61页哦 转氨基偶联氧化脱
19、氨基作用转氨基偶联氧化脱氨基作用氨基酸氨基酸 谷氨酸谷氨酸 -酮酸酮酸 -酮戊二酸酮戊二酸 H2O+NAD+转氨酶转氨酶 NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶谷氨酸脱氢酶 n此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式,也是体内此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式,也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。合成非必需氨基酸的主要方式。n主要在肝、肾组织进行。主要在肝、肾组织进行。第29页,此课件共61页哦 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环转氨基偶联嘌呤核苷酸循环嘌呤核苷酸循环(嘌呤核苷酸循环(嘌呤核苷酸循环(嘌呤核苷酸循环(purine purine purine purine nucleotide cycle,PN
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