第03章酶2I模块.ppt

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1、目录目录第03章酶2I模块现在学习的是第1页，共88页n酶的概念酶的概念*目前将生物催化剂分为两类目前将生物催化剂分为两类:酶酶、核酶（脱氧核酶）核酶（脱氧核酶）酶酶是是一一类类对对其其特特异异底底物物具具有有高高效效催化作用的蛋白质。催化作用的蛋白质。现在学习的是第2页，共88页第一节第一节酶的分子结构与功能酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme现在学习的是第3页，共88页n酶的不同形式酶的不同形式:单单体体酶酶(monomeric enzyme)：仅仅具有三级结构的酶。具有三级结构的酶。寡寡聚聚酶酶(oligomeri

2、c enzyme)：由由多多个个相相同同或或不不同同亚亚基基以以非非共共价价键键连连接组成的酶。接组成的酶。现在学习的是第4页，共88页多多酶酶体体系系(multienzyme system)：由由几几种种不不同同功功能能的的酶酶彼彼此此聚聚合合形形成成的的多多酶复合物。酶复合物。多多功功能能酶酶(multifunctional enzyme)或或串串联联酶酶(tandem enzyme)：一一些些多多酶酶体体系系在在进进化化过过程程中中由由于于基基因因的的融融合合，多多种不同催化功能存在于一条多肽链中。种不同催化功能存在于一条多肽链中。现在学习的是第5页，共88页一、酶的分子组成中常含有辅助

3、因子一、酶的分子组成中常含有辅助因子蛋白质部分：酶蛋白蛋白质部分：酶蛋白辅助因子辅助因子(cofactor)金属离子金属离子小分子有机化合物小分子有机化合物全酶全酶(holoenzyme)n结合酶结合酶(conjugated enzyme)*n单纯酶单纯酶(simple enzyme)现在学习的是第6页，共88页n全酶分子中各部分在催化反全酶分子中各部分在催化反应中的作用应中的作用:酶蛋白酶蛋白决定反应的特异性决定反应的特异性辅助因子辅助因子决定反应的种类与性质决定反应的种类与性质现在学习的是第7页，共88页金属酶金属酶(metalloenzyme)金属离子与酶结合紧密，提金属离子与酶结合紧密

4、，提取过程中不易丢失。取过程中不易丢失。n金属离子是最多见的辅助因子金属离子是最多见的辅助因子现在学习的是第8页，共88页金属激活酶金属激活酶(metal-activated enzyme)金属离子为酶的活性所必需，但金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。与酶的结合不甚紧密。现在学习的是第9页，共88页金属金属离子的作用：离子的作用：参与催化反应，传递电子；参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；在酶与底物间起桥梁作用；稳定酶的构象；稳定酶的构象；中和阴离子，降低反应中的静电中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。斥力等。现在学习的是第10页，共88页n小分子有机化合物是一些化学

5、小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质，称为辅酶稳定的小分子物质，称为辅酶(coenzyme)。其主要作用是参与酶的催化其主要作用是参与酶的催化过程，在反应中传递电子、过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。质子或一些基团。现在学习的是第11页，共88页辅酶的种类不多，且分子结构辅酶的种类不多，且分子结构中常含有维生素或维生素类物质。中常含有维生素或维生素类物质。现在学习的是第12页，共88页n辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基为辅基(prosthetic group)。n辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤等方法将其除

6、去，在反透析或超滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋白，如应中不能离开酶蛋白，如FAD、FMN、生物素等。、生物素等。现在学习的是第13页，共88页二、酶的活性中心是酶分子中二、酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位执行其催化功能的部位*与酶活性密切相关与酶活性密切相关的化学基团。的化学基团。n必需基团必需基团(essential group)现在学习的是第14页，共88页指指必需基团在空间结构上彼此靠必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为能与底物特异结合并将底物转化为产物。产物。n酶的活性中心酶的活性中心

7、(active center)*现在学习的是第15页，共88页活性中心内的必需基团活性中心内的必需基团结合基团结合基团(binding group)与底物相结合与底物相结合催化基团催化基团(catalytic group)催化底物转变催化底物转变成产物成产物 现在学习的是第16页，共88页位于活性中心以外，维持酶位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位（或）作为调节剂的结合部位所必需。所必需。活性中心外的必需基团活性中心外的必需基团现在学习的是第17页，共88页底底 物物 活性中心以外的活性中心以外的必需基团必需基团结合基团结合基团催化

8、基团催化基团 活性中心活性中心 现在学习的是第18页，共88页n溶菌酶的活性溶菌酶的活性中心中心现在学习的是第19页，共88页三、同工酶三、同工酶*同同工工酶酶(isoenzyme)是是指指催催化化相相同同的的化化学学反反应应，而而酶酶蛋蛋白白的的分分子子结结构构理理化化性质乃至免疫学性质性质乃至免疫学性质不同不同的一组酶。的一组酶。n定义定义现在学习的是第20页，共88页HHHHHHH MHHMMHMMMMMMMLDH1 (H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5 (M4)乳酸脱氢酶的同工酶乳酸脱氢酶的同工酶n举例举例 现在学习的是第21页，共88页第二节第二节

9、 酶的工作原理酶的工作原理The Mechanism of Enzyme Action现在学习的是第22页，共88页在反应前后没有质和量的变化；在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。反应的平衡点。n酶与一般催化剂的共同点：酶与一般催化剂的共同点：现在学习的是第23页，共88页（一）（一）酶促反应具有极高的效率酶促反应具有极高的效率*一、酶促反应的特点一、酶促反应的特点*(自主学习自主学习)通常比非催化反应高通常比非催化反应高1081020倍倍不需要较高的反应温度不需要

10、较高的反应温度酶比一般催化剂更有效地降低反应的酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。活化能。现在学习的是第24页，共88页n酶的特异性可大致分为以下酶的特异性可大致分为以下3种种类型类型*：绝对特异性绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结构的底物，进行只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结一种专一的反应，生成一种特定结构的产物构的产物。现在学习的是第26页，共88页相对特异性相对特异性(relative specificity)：作：作用于一类化合物或一种化学键。用于一类化合物或一种化学键。立体结构特异性立体结构特异性(stereosp

11、ecificity)：作用于立体异构体中的一种。作用于立体异构体中的一种。现在学习的是第27页，共88页（三）酶促反应的可调节性（三）酶促反应的可调节性*酶促反应受多种因素的调控，以适酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。活动的需要。现在学习的是第28页，共88页二、酶通过促进底物形成过渡态而二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率提高反应速率（一）酶比一般催化剂更有效地降低（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能反应活化能活化能活化能：底物分子从初态转变：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。到活化态所需的能量。现在学习

12、的是第29页，共88页反应总能量改变反应总能量改变 非催化反应活化能非催化反应活化能 酶促反应酶促反应 活化能活化能 一般催化剂催一般催化剂催化反应的活化能化反应的活化能 能能量量 反反 应应 过过 程程 底物底物 产物产物 酶促反应活化能的改变酶促反应活化能的改变 现在学习的是第30页，共88页（二）酶（二）酶-底物复合物的形成有利于底物复合物的形成有利于底物转变成过渡态底物转变成过渡态 酶底物复合物酶底物复合物E+SE+PES(过渡态过渡态)现在学习的是第31页，共88页1.诱导契合作用使酶与底物密切结合诱导契合作用使酶与底物密切结合2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定邻近效应与定向排列使

13、诸底物正确定位于酶的活性中心位于酶的活性中心 3.表面效应使底物分子去溶剂化表面效应使底物分子去溶剂化现在学习的是第32页，共88页羧羧肽肽酶酶的的诱诱导导契契合合模模式式 底物底物现在学习的是第33页，共88页第三节第三节酶促反应动力学酶促反应动力学Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 现在学习的是第34页，共88页n酶促反应动力学：酶促反应动力学：研究各种因素对酶促研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以反应速率的影响，并加以定量定量的阐述。的阐述。n影响因素包括：影响因素包括：酶浓度、底物浓度、酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。、温度、

14、抑制剂、激活剂等。现在学习的是第35页，共88页一、底物浓度对反应速率影响的作一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线图呈矩形双曲线SV现在学习的是第36页，共88页当底物浓度较低时：当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；反应为反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。一级反应。SVVmax现在学习的是第37页，共88页随着底物浓度的增高：随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速；反应反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。为混合级反应。SVVmax现在学习的是第38页，共88页当底物浓度高达一定程度：当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应速率不再增加，达

15、最大速率；反应为零级反应反应为零级反应SVVmax现在学习的是第39页，共88页中间产物中间产物解释酶促反应中底物浓度和反应速率解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理学说是关系的最合理学说是中间产物学说中间产物学说*：E+S k1k2k3ESE+P（一）米曼氏方程式揭示单底物（一）米曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性反应的动力学特性现在学习的是第40页，共88页米氏方程式米氏方程式(Michaelis equation)*S：底物浓度底物浓度V：不同不同S时的反应速率时的反应速率Vmax：最大反应速率最大反应速率m：米氏常数米氏常数VmaxS Km+S 现在学习的是第41页，共88页当

16、反应速率为最大反应速率一半时：当反应速率为最大反应速率一半时：n Km值的推导值的推导Km=S Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是半时的底物浓度，单位是mol/L。2=Km+S Vmax VmaxSVmaxVSKmVmax/2 现在学习的是第42页，共88页n Km的意义的意义*Km是酶的特征性常数之一，是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境只与酶的结构、底物和反应环境（如，温度、（如，温度、pH、离子强度）有、离子强度）有关，与酶的浓度无关。关，与酶的浓度无关。现在学习的是第43页，共88页 Km可近似表示酶对底物的可近

17、似表示酶对底物的亲和力；亲和力；同一酶对于不同底物有不同同一酶对于不同底物有不同的的Km值。值。现在学习的是第44页，共88页三、温度对反应速率的影响具有三、温度对反应速率的影响具有双重性双重性*(自主学习自主学习)温度对酶促反应速率具有双重影响。温度对酶促反应速率具有双重影响。酶促反应速率最快时反应体系的温度酶促反应速率最快时反应体系的温度称为酶促反应的称为酶促反应的最适温度最适温度(optimum temperature)。现在学习的是第45页，共88页n n淀粉淀粉现在学习的是第46页，共88页四、四、pH通过改变酶和底物分子解离通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率状态影响反应速率*

18、(自主学习自主学习)酶催化活性最高时反应体系的酶催化活性最高时反应体系的pH称称为酶促反应的为酶促反应的最适最适pH(optimum pH)。现在学习的是第47页，共88页五、抑制剂可逆地或不可逆地五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率降低酶促反应速率n酶的抑制剂酶的抑制剂(inhibitor)凡能使酶的催化活性下降而凡能使酶的催化活性下降而不不引起酶蛋白变性引起酶蛋白变性的物质称为酶的的物质称为酶的抑制剂。抑制剂。现在学习的是第48页，共88页n酶的抑制区别于酶的变性：酶的抑制区别于酶的变性：抑制剂对酶有一定抑制剂对酶有一定选择性选择性 引起变性的因素对酶没有选择引起变性的因素对酶没有选

19、择性性现在学习的是第49页，共88页n抑制作用的类型抑制作用的类型不可逆性抑制不可逆性抑制(irreversible inhibition)可逆性抑制可逆性抑制(reversible inhibition)根据抑制剂和酶结合的紧密程根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为：度不同，酶的抑制作用分为：现在学习的是第50页，共88页*有机磷化合物有机磷化合物 羟基酶羟基酶解毒解毒 -解磷定解磷定(PAM)*重金属离子及砷化合物重金属离子及砷化合物 巯基酶巯基酶解毒解毒 -二巯基丙醇二巯基丙醇(BAL)抑制剂通常以抑制剂通常以共价键共价键与酶活性中心与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。

20、的必需基团相结合，使酶失活。（一）不可逆性抑制剂主要与酶共价（一）不可逆性抑制剂主要与酶共价结合结合(自主学习自主学习)现在学习的是第51页，共88页路易士气路易士气失活的酶失活的酶巯基酶巯基酶失活的酶失活的酶酸酸BALBAL巯基酶巯基酶BALBAL与砷剂结合物与砷剂结合物现在学习的是第52页，共88页（二）（二）可逆性抑制作用可逆性抑制作用n概念概念抑抑制制剂剂通通常常以以非非共共价价键键与与酶酶或或酶酶-底底物物复复合合物物可可逆逆性性结结合合，使使酶酶的的活活性性降降低低或或丧丧失失；抑抑制制剂剂可可用用透透析析、超超滤等方法除去。滤等方法除去。现在学习的是第53页，共88页竞争性抑制竞

21、争性抑制*非竞争性抑制非竞争性抑制(自主学习自主学习)反竞争性抑制反竞争性抑制(自主学习自主学习)n类型类型现在学习的是第54页，共88页1.1.竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心争结合酶的活性中心*有有些些抑抑制制剂剂与与底底物物的的结结构构相相似似，能能与与底底物物竞竞争争酶酶的的活活性性中中心心，从从而而阻阻碍碍酶酶底底物物复复合合物物的的形形成成。这这种种抑抑制制作用称为竞争性抑制作用。作用称为竞争性抑制作用。n定义定义*现在学习的是第55页，共88页n反应模式反应模式+IEIE+SE+PESIS+ESIESEIPEE现在学习的是第56页，共

22、88页n特点特点*抑抑制制程程度度取取决决于于抑抑制制剂剂与与酶酶的的相对亲和力及底物浓度；相对亲和力及底物浓度；I与与S结结构构类类似似，竞竞争争酶酶的的活活性性中中心；心；动动力力学学特特点点：Vmax不不变变，表表观观Km增大。增大。现在学习的是第57页，共88页抑制剂抑制剂 无抑制剂无抑制剂1/V 1/S 现在学习的是第58页，共88页n举例举例*丙二酸与琥珀酸竞争琥珀丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶酸脱氢酶琥珀酸琥珀酸琥珀酸脱氢酶琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸延胡索酸现在学习的是第59页，共88页磺胺类药物的抑菌机制磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合与对氨基苯甲酸竞

23、争二氢叶酸合成酶成酶二氢蝶呤啶二氢蝶呤啶 对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸 谷氨酸谷氨酸二氢叶酸二氢叶酸合成酶合成酶二氢叶酸二氢叶酸现在学习的是第60页，共88页n n反应模式反应模式反应模式反应模式+S S+S S+ESIEIEESEPE+SESE+P+IEI+S EIS +I2.2.非竞争性抑制作用的抑制剂不改非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力变酶对底物的亲和力*与酶活性中与酶活性中心外的必需心外的必需基团结合基团结合现在学习的是第61页，共88页动动力力学学特特点点*：Vmax降降低低，表表观观Km不变。不变。抑制剂抑制剂1/V 1/S 无抑制剂无抑制剂 现在学习的是第62页，共88

24、页n n反应模式反应模式反应模式反应模式E+SE+P ES+IESI+ESESESIEP3.3.反竞争性抑制作用的抑制剂仅反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶与酶-底物复合物结合底物复合物结合*现在学习的是第63页，共88页动动力力学学特特点点：Vmax降降低低，表表观观Km降降低。低。抑制剂抑制剂 1/V 1/S 无抑制剂无抑制剂 现在学习的是第64页，共88页六、激活剂可加快酶促反应速率六、激活剂可加快酶促反应速率使使酶酶由由无无活活性性变变为为有有活活性性或或使使酶酶活活 性性 增增 加加 的的 物物 质质 称称 为为激激 活活 剂剂(activator)*。n种类种类*必需激活剂必需激活剂(

25、essential activator)非必需激活剂非必需激活剂(non-essential activator)现在学习的是第65页，共88页第四节第四节 酶的调节酶的调节The Regulation of Enzyme现在学习的是第66页，共88页酶活性的调节（快速调节）酶活性的调节（快速调节）酶含量的调节（缓慢调节）酶含量的调节（缓慢调节）n调节方式调节方式n调节对象：关键酶调节对象：关键酶现在学习的是第67页，共88页n 变构调节变构调节(allosteric regulation)*一一些些代代谢谢物物可可与与某某些些酶酶分分子子活活性性中中心心外外的的某某部部分分可可逆逆地地结结合

26、合，使使酶酶构构象象改改变变，从从而而改改变变酶酶的的催催化化活活性性，此此种种调调节节方式称方式称变构调节变构调节。（一）变构酶通过变构调节酶活性（一）变构酶通过变构调节酶活性一、调节酶实现对酶促反应速率的一、调节酶实现对酶促反应速率的快速调节快速调节现在学习的是第68页，共88页 变构效应剂变构效应剂 (allosteric effector)变构激活剂变构激活剂变构抑制剂变构抑制剂n变构酶变构酶(allosteric enzyme)n变构部位变构部位(allosteric site)现在学习的是第69页，共88页n变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效

27、应。具有协同效应。变构激活变构激活变构抑制变构抑制 变构酶的形曲线变构酶的形曲线S S V V 无变构效应剂无变构效应剂 酶的变构调节是体内代谢途径酶的变构调节是体内代谢途径的重要快速调节方式之一。的重要快速调节方式之一。现在学习的是第70页，共88页（二）酶的化学修饰调节是通过某（二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与些化学基团与酶的共价结合与分离实现的分离实现的在在其其他他酶酶的的催催化化作作用用下下，某某些些酶酶蛋蛋白白肽肽链链上上的的一一些些基基团团可可与与某某种种化化学学基基团团发发生生可可逆逆的的共共价价结结合合，从从而而改改变酶的活性，此过程称为共价修饰。变酶的活

28、性，此过程称为共价修饰。n共价修饰共价修饰(covalent modification)*现在学习的是第71页，共88页磷酸化与脱磷酸化（最常见）磷酸化与脱磷酸化（最常见）*乙酰化和脱乙酰化乙酰化和脱乙酰化甲基化和脱甲基化甲基化和脱甲基化腺苷化和脱腺苷化腺苷化和脱腺苷化SHSH与与S SS S互变互变n 常见类型常见类型 酶的化学修饰是体内快速调节的酶的化学修饰是体内快速调节的另一种重要方式。另一种重要方式。现在学习的是第72页，共88页酶的磷酸化与脱磷酸化酶的磷酸化与脱磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶磷蛋白磷酸酶 ATPADP蛋白激酶蛋白激酶ThrSerTyr

29、-O-PO32-酶蛋白酶蛋白现在学习的是第73页，共88页 有些酶在细胞内合成或初分泌时有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的只是酶的无活性无活性前体，此前体物质称前体，此前体物质称为酶原。为酶原。在一定条件下，酶原向有活性酶转在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。化的过程。（三）酶原的激活使无活性的酶原转（三）酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶变成有催化活性的酶n酶原酶原(zymogen)*n酶原的激活酶原的激活现在学习的是第74页，共88页n酶原激活的机理酶原激活的机理酶酶 原原分子构象发生改变分子构象发生改变形成或暴露出酶的形成或暴露出酶的活性中心活性中心*一个或几个特定的肽键

30、断裂，一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽水解掉一个或几个短肽在特定条件下在特定条件下现在学习的是第75页，共88页赖赖缬缬天天天天天天天天甘甘异异赖赖缬缬天天天天天天天天缬缬组组丝丝S SS SS SS S464618183 3甘甘异异缬缬组组丝丝S SS SS SS S肠激酶肠激酶肠激酶肠激酶胰蛋白酶胰蛋白酶胰蛋白酶胰蛋白酶活性中心活性中心活性中心活性中心胰蛋白酶原的激活过程胰蛋白酶原的激活过程现在学习的是第76页，共88页n 酶原激活的生理意义酶原激活的生理意义避免自身消化避免自身消化酶的储存形式酶的储存形式现在学习的是第77页，共88页二、二、酶含量的调节包括对酶合成酶含量的

31、调节包括对酶合成与分解速率的调节与分解速率的调节(自主学习自主学习)诱导作用诱导作用(induction)阻遏作用阻遏作用(repression)（一）酶蛋白合成可被诱导或阻遏（一）酶蛋白合成可被诱导或阻遏现在学习的是第78页，共88页溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖ATP的降解途径）的降解途径）非溶酶体蛋白酶降解途径（又称依非溶酶体蛋白酶降解途径（又称依赖赖ATP和泛素的降解途径）和泛素的降解途径）（二）酶降解的调控与一般蛋白质降（二）酶降解的调控与一般蛋白质降解途径相同解途径相同 现在学习的是第79页，共88页第五节第五节 酶的命名与分类酶的命名与分类The Nam

32、ing and Classification of Enzyme现在学习的是第80页，共88页一、酶可根据其催化的反应类型予一、酶可根据其催化的反应类型予以分类以分类n根据酶反应的类型根据酶反应的类型现在学习的是第81页，共88页1.氧化还原酶类氧化还原酶类(oxidoreductases)2.转移酶类转移酶类(transferases)3.水解酶类水解酶类(hydrolases)4.裂解酶类裂解酶类(lyases)5.异构酶类异构酶类(isomerases)6.合成酶类合成酶类(synthetases,ligases)现在学习的是第82页，共88页二、每一种酶均有其系统名称和推荐二、每一种酶

33、均有其系统名称和推荐名称名称系统名称系统名称(systematic name)推荐名称推荐名称(recommended name)现在学习的是第83页，共88页酶的分类酶的分类酶的分类酶的分类催化的化学反催化的化学反催化的化学反催化的化学反应举例应举例应举例应举例系统名称系统名称系统名称系统名称ECEC编编编编号号号号推荐名称推荐名称推荐名称推荐名称氧化还原酶类氧化还原酶类氧化还原酶类氧化还原酶类乙醛乙醛乙醛乙醛 +NADH+NADH+H H+乙醇：乙醇：乙醇：乙醇：NADNAD+氧化还原氧化还原氧化还原氧化还原酶酶酶酶EC EC 1.1.1.11.1.1.1乙醇脱氢乙醇脱氢乙醇脱氢乙醇脱氢酶

34、酶酶酶转移酶类转移酶类转移酶类转移酶类草酰乙酸草酰乙酸草酰乙酸草酰乙酸 +L-+L-谷谷谷谷氨酸氨酸氨酸氨酸L-L-天冬氨酸：天冬氨酸：天冬氨酸：天冬氨酸：-酮戊二酮戊二酮戊二酮戊二酸酸酸酸 氨基转移酶氨基转移酶氨基转移酶氨基转移酶EC EC 2.6.1.12.6.1.1天冬氨酸天冬氨酸天冬氨酸天冬氨酸转氨酶转氨酶转氨酶转氨酶水解酶类水解酶类水解酶类水解酶类 D-D-葡萄糖葡萄糖葡萄糖葡萄糖 +H H3 3POPO4 4D-D-葡糖葡糖葡糖葡糖-6-6-磷酸水解酶磷酸水解酶磷酸水解酶磷酸水解酶EC EC 3.1.3.93.1.3.9葡糖葡糖葡糖葡糖6-6-磷磷磷磷酸酶酸酶酸酶酸酶 裂解酶类裂解

35、酶类裂解酶类裂解酶类 磷酸二羟丙酮磷酸二羟丙酮磷酸二羟丙酮磷酸二羟丙酮 +醛醛醛醛酮糖酮糖酮糖酮糖-1-1-磷酸裂解酶磷酸裂解酶磷酸裂解酶磷酸裂解酶EC EC 4.1.2.74.1.2.7醛缩酶醛缩酶醛缩酶醛缩酶 异构酶类异构酶类异构酶类异构酶类D-D-果糖果糖果糖果糖-6-6-磷酸磷酸磷酸磷酸D-D-葡糖葡糖葡糖葡糖-6-6-磷酸磷酸磷酸磷酸 酮酮酮酮-醇异醇异醇异醇异构酶构酶构酶构酶EC EC 5.3.1.95.3.1.9磷酸果糖磷酸果糖磷酸果糖磷酸果糖异构酶异构酶异构酶异构酶连接酶类连接酶类连接酶类连接酶类L-L-谷氨酰胺谷氨酰胺谷氨酰胺谷氨酰胺 +ADP+ADP+磷酸磷酸磷酸磷酸L-L

36、-谷氨酸：氨连接酶谷氨酸：氨连接酶谷氨酸：氨连接酶谷氨酸：氨连接酶EC EC 6.3.1.26.3.1.2谷氨酰胺谷氨酰胺谷氨酰胺谷氨酰胺合成酶合成酶合成酶合成酶一些酶的分类与命名一些酶的分类与命名现在学习的是第84页，共88页第六节第六节酶与医学的关系酶与医学的关系The Relation of Enzyme and Medicine现在学习的是第85页，共88页一、酶和疾病密切相关一、酶和疾病密切相关 （一）酶的质、量与活性的异常均可引（一）酶的质、量与活性的异常均可引起某些疾病起某些疾病有些疾病的发病机理直接或间接和酶有些疾病的发病机理直接或间接和酶的异常或酶活性受到抑制相关。的异常或酶活性受到抑制相关。许多疾病也可引起酶的异常，这种异许多疾病也可引起酶的异常，这种异常又使病情加重。常又使病情加重。现在学习的是第86页，共88页激素代谢障碍或维生素缺乏可引起激素代谢障碍或维生素缺乏可引起某些酶的异常。某些酶的异常。酶活性受到抑制多见于中毒性疾酶活性受到抑制多见于中毒性疾病。病。现在学习的是第87页，共88页（二）酶的测定有助于对许多疾病（二）酶的测定有助于对许多疾病的诊断的诊断1酶活性测定和酶活性单位是定酶活性测定和酶活性单位是定量酶的基础量酶的基础 酶的活性酶的活性酶促反应速率酶促反应速率酶的活性单位酶的活性单位现在学习的是第88页，共88页