酶与酶工程讲稿.ppt

《酶与酶工程讲稿.ppt》由会员分享，可在线阅读，更多相关《酶与酶工程讲稿.ppt（57页珍藏版）》请在淘文阁 - 分享文档赚钱的网站上搜索。

1、关于酶与酶工程第一页，讲稿共五十七页哦酶的概念酶的概念 酶是一类由活细胞产生的对其特异底物具有高效催化作用的特殊蛋白质或核酸 简单地说，酶是一类由活细胞产生的生物催化剂酶作为生物催化剂的特点酶作为生物催化剂的特点高效性高效性专一性专一性反应条件温和反应条件温和酶的催化活性可调节控制酶的催化活性可调节控制第二页，讲稿共五十七页哦第三页，讲稿共五十七页哦第四页，讲稿共五十七页哦(一一)根据酶的化学组成分类：根据酶的化学组成分类：1、单纯酶：、单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等 2、结合酶：、结合酶

2、：含有含有蛋白成分蛋白成分(酶蛋白酶蛋白)和和非蛋白成分非蛋白成分(辅助辅助 因子因子)酶的分类酶的分类第五页，讲稿共五十七页哦*两部分在催化反应中的作用两部分在催化反应中的作用酶蛋白酶蛋白决定反应的决定反应的特异性特异性辅助因子辅助因子决定反应的决定反应的种类与性质种类与性质蛋白质部分：酶蛋白蛋白质部分：酶蛋白辅助因子辅助因子金属离子金属离子小分子有机化合物小分子有机化合物全酶全酶维生素维生素 铁卟啉铁卟啉 第六页，讲稿共五十七页哦(二二)根据酶蛋白结构特点分类根据酶蛋白结构特点分类单体酶：单体酶：由由一条一条肽链组成的酶分子肽链组成的酶分子寡聚酶寡聚酶：由由两条或多条肽链两条或多条肽链组成

3、的酶分子。为大多数酶组成的酶分子。为大多数酶多酶复合体：多酶复合体：由由多种酶彼此聚合形成的复合体多种酶彼此聚合形成的复合体,催化连续的一系催化连续的一系列相关反应。丙酮酸脱氢酶复合体列相关反应。丙酮酸脱氢酶复合体多功能酶：多功能酶：一条多肽链上一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性的酶含有两种或两种以上催化活性的酶，往，往往是基因融合的产物。高等动物的脂肪酸合酶往是基因融合的产物。高等动物的脂肪酸合酶第七页，讲稿共五十七页哦由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物第八页，讲稿共五十七页哦v 一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶v 由

4、单肽链构成的，含有若干个酶活性结构域第九页，讲稿共五十七页哦 活性中心：活性中心：酶分子中酶分子中结合底物结合底物并起并起催化作用催化作用的的少数氨基酸少数氨基酸 残基形成的残基形成的一定空间结构一定空间结构。包括包括底物结合部位底物结合部位和和催化部位催化部位酶的活性中心酶的活性中心酶酶活活性性中中心心 结合部位：结合部位：与底物结合与底物结合，使底物与酶的一定构象形成，使底物与酶的一定构象形成 复合物，决定酶的复合物，决定酶的专一性专一性催化部位：催化部位：影响底物中某些化学键的稳定性，影响底物中某些化学键的稳定性，催化催化底底 物转变成产物的部位，决定酶的物转变成产物的部位，决定酶的催化

5、效率催化效率 和和催化反应的性质催化反应的性质第十页，讲稿共五十七页哦酶活性中心的特点酶活性中心的特点a.酶的活性中心位于酶分子表面的”空穴“中，为非极性环境b.酶的活性中心只有几个氨基酸组成，多为极性氨基酸c.活性中心的几个氨基酸残基在一级结构上可能相距很远，甚至位于不同肽链上，通过肽链的盘绕折叠而在空间结构 上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化底物形成产物 的位于酶蛋白分子表面的特化的空间区域d.酶的活性中心具有柔性，可与底物诱导契合发生相互作用e.酶的活性中心与底物的结合通过次级键第十一页，讲稿共五十七页哦酶活性中心的特点酶活性中心的特点第十二页，讲稿共五十七页哦必需基团：必需基团：在

6、酶分子中有一些基团对在酶分子中有一些基团对维持酶活性中心维持酶活性中心应有的空应有的空 间构间构象及发挥正常的催化活性是必需的，若将这些基团改变后会导象及发挥正常的催化活性是必需的，若将这些基团改变后会导致酶的催化活性减弱甚至丧失致酶的催化活性减弱甚至丧失 活性中心内外都可以有必需基团活性中心内外都可以有必需基团酶必需基团非必需基团活性中心活性中心外基团结合基团催化基团第十三页，讲稿共五十七页哦酶的专一性机制酶的专一性机制 诱诱导导契契合合学学说说 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于形状，而只是由于底物的诱导底物的诱导才形成了互

7、补形状才形成了互补形状第十四页，讲稿共五十七页哦E+SP+EES能能量量水水平平反应过程反应过程 G E1 E2 酶（E）与底物（S）结合生成不稳定的中间物（ES），再分解成产物（P）并释放出酶，使反应沿一个低活化能的途径进行，降低反应所需活化能，所以能加快反应速度 E +S E-S P +E中间产物学说中间产物学说酶的高效性机制酶的高效性机制第十五页，讲稿共五十七页哦邻近效应和定向效应邻近效应和定向效应 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心一方面底物在酶活性中心的一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加有效浓度大大增加，有利于提，有利于提高反应速度

8、；高反应速度；另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点，使酶促反应具有高效率和专一性特点第十六页，讲稿共五十七页哦 邻邻 近近 定定 向向 效效 应应第十七页，讲稿共五十七页哦酶促反应动力学酶促反应动力学 酶促反应动力学是研究酶促反应动力学是研究酶促反应的速度酶促反应的速度以及以及影响酶反应速度影响酶反应速度的各种因素的各种因素的科学的科学 影响酶反应速度的因素有：影响酶反应速度

9、的因素有：底物浓度底物浓度、酶浓度酶浓度、温度温度、pHpH值值、激活剂激活剂、抑制剂抑制剂等等第十八页，讲稿共五十七页哦在低底物浓度时在低底物浓度时,反应速度与反应速度与底物浓度成正比，为底物浓度成正比，为一级一级反应反应底物浓度增大与速度的增加不成底物浓度增大与速度的增加不成正比正比,为为混合级混合级反应反应当底物浓度达到一定值，几乎当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值应速度达到最大值V max，此此时再增加底物浓度，反应速时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为度不再增加，表现为零级零级反应反应底物浓度对酶促反应速度的影响底物浓

10、度对酶促反应速度的影响V-SV-S曲线曲线底物浓度对酶促反应初速度的影响V 初初V max第十九页，讲稿共五十七页哦低低第二十页，讲稿共五十七页哦u1913年，德国化学家年，德国化学家Michaelis和和Menten根据根据中间产物学说中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究，推导出了对酶促反应的动力学进行研究，推导出了表示表示整个反应整个反应中中底底物浓度和反应速度物浓度和反应速度关系关系的著名公式，称为的著名公式，称为米氏方程米氏方程米氏方程米氏方程第二十一页，讲稿共五十七页哦酶浓度对酶反应速度的影响酶浓度对酶反应速度的影响 在有足够底物和其他条件不变的情况下，在有足够底物和其他条件不变的

11、情况下，反应速度反应速度与酶浓度成正比与酶浓度成正比 即：当即：当SE时，时，V=KmE 第二十二页，讲稿共五十七页哦温度对酶反应速度的影响温度对酶反应速度的影响 一方面是温度升高一方面是温度升高,酶促酶促反应反应速度速度加快加快另一方面另一方面,温度升高温度升高,酶的酶的高级高级结构结构将发生变化或变性，导致将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失酶活性降低甚至丧失 因此大多数酶都有一个因此大多数酶都有一个最适温最适温度度。在最适温度条件下。在最适温度条件下,反应反应速度最大速度最大最适温度不是一个固定的常数最适温度不是一个固定的常数第二十三页，讲稿共五十七页哦pHpH对酶反应速度的影响对酶

12、反应速度的影响 酶反应的酶反应的最适最适pH(optimum pH)酶的最适酶的最适pH也不是一个固定的常数也不是一个固定的常数，它受到底物的种，它受到底物的种类、浓度；类、浓度；缓冲液的种类、浓度缓冲液的种类、浓度;酶的纯度酶的纯度;反应的反应的温度、时间等的影响温度、时间等的影响第二十四页，讲稿共五十七页哦激活剂对酶反应速度的影响激活剂对酶反应速度的影响 1.无机离子无机离子(1)一些金属离子，如一些金属离子，如Na+、K+、Mg2+、Ca2+、Cu2+、Zn2+、Fe2+等等(2)阴离子：如阴离子：如Cl-、Br-、I-、CN-等等 凡能提高酶活力的物质都是酶的凡能提高酶活力的物质都是酶

13、的激活剂激活剂,激活剂对酶的作用具有一定的激活剂对酶的作用具有一定的选择性选择性 2.有机分子有机分子 还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽 金属螯合剂：金属螯合剂：EDTA第二十五页，讲稿共五十七页哦抑制剂对酶活性的影响抑制剂对酶活性的影响 能够引起酶的活性降低或丧失的化合物称为能够引起酶的活性降低或丧失的化合物称为抑制剂抑制剂。具。具有不同程度的有不同程度的选择性选择性 抑制作用类型：抑制作用类型：(一一)不可逆抑制作用：不可逆抑制作用：抑制剂抑制剂与酶反应中心的活性基团共价结合与酶反应中心的活性基团共价结合，引起酶的永久失活，引起酶的永久失活 (二二)

14、可逆抑制作用可逆抑制作用抑制剂与酶蛋白以抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂制剂可以通过透析等方法被除去可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活，并且能部分或全部恢复酶的活性性第二十六页，讲稿共五十七页哦常见的不可逆抑制剂常见的不可逆抑制剂1）有机磷化合物有机磷化合物、有机汞、有机砷化合物、有机汞、有机砷化合物(抑制抑制-SH巯基巯基酶酶)、氰化物、烷化剂、氰化物、烷化剂(碘乙酸、碘乙酰胺碘乙酸、碘乙酰胺)等。等。2）二异丙基氟磷酸）二异丙基氟磷酸(DIPF)对含对含Ser-OH的酶的不可逆抑制。的酶的不可逆抑制。均为

15、均为剧毒剧毒物质物质第二十七页，讲稿共五十七页哦胆碱乙酰化酶胆碱乙酰化酶胆碱酯酶胆碱酯酶胆碱胆碱乙酰胆碱乙酰胆碱有机磷杀虫剂能有机磷杀虫剂能抑制胆碱酯酶活性抑制胆碱酯酶活性，导致乙酰胆碱的堆积，造成神，导致乙酰胆碱的堆积，造成神经经过度兴奋过度兴奋直至抽搐而死直至抽搐而死乙酰胆碱乙酰胆碱-传递神经冲动传递神经冲动第二十八页，讲稿共五十七页哦有机磷农药（敌百虫、沙林）有机磷农药（敌百虫、沙林）胆碱酯胆碱酯酶酶OHPOC2H5OC2H5S有机磷农药有机磷农药神经传导中毒！神经传导中毒！第二十九页，讲稿共五十七页哦 抑制剂二异丙基氟磷酸酯引起酶抑制剂二异丙基氟磷酸酯引起酶的永久失活的永久失活第三十页

16、，讲稿共五十七页哦竟争性抑制竟争性抑制 某些抑制剂的化学结构某些抑制剂的化学结构与底物相似与底物相似，因而能与底，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反心之外，其结果是酶促反应被抑制应被抑制可逆抑制作用可逆抑制作用分为三类：分为三类：第三十一页，讲稿共五十七页哦非竟争性抑制非竟争性抑制 酶可同时与底物及抑制剂结合，酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变引起酶分子构象变化化，并导致酶活性下降。抑制剂与活性中心以外的基团结合，并导致酶活性下降。抑制剂与活性中心以外

17、的基团结合，不与底物竞争酶的活性中心不与底物竞争酶的活性中心第三十二页，讲稿共五十七页哦反竞争性抑制作用反竞争性抑制作用ESIESP+EE+S+I酶酶只有在与底物结合后只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，引起酶活，才能与抑制剂结合，引起酶活性下降性下降P+E第三十三页，讲稿共五十七页哦酶的活性调节酶的活性调节酶的活性调节包括两个方面：酶的活性调节包括两个方面：调节酶浓度：调节酶浓度：酶的诱导与阻遏、酶的选择性降解酶的诱导与阻遏、酶的选择性降解调节酶活性：调节酶活性：变构调节、可逆共价修饰、酶原激活变构调节、可逆共价修饰、酶原激活 第三十四页，讲稿共五十七页哦 变构调节变构调节 当酶分子与某些

18、化合物当酶分子与某些化合物非共价结合非共价结合后发生后发生构象改变构象改变，从，从而引起而引起酶活性的变化酶活性的变化，这种调节称别构调节。受别构调节的酶，这种调节称别构调节。受别构调节的酶称称变构酶变构酶(或或别别构酶构酶)，引起酶的活性受到别构调节的化合物称，引起酶的活性受到别构调节的化合物称效效应物应物(或变构剂或变构剂)正效应物正效应物变构激活变构激活 负效应物负效应物变构抑制变构抑制第三十五页，讲稿共五十七页哦第三十六页，讲稿共五十七页哦 共价调节酶共价调节酶 常见的是常见的是磷酸化磷酸化/脱磷酸化脱磷酸化，腺苷酰化，腺苷酰化/脱腺苷酰化，脱腺苷酰化，乙酰化乙酰化/脱乙酰化，尿苷酰化

19、脱乙酰化，尿苷酰化/脱尿苷酰化，甲基化脱尿苷酰化，甲基化/脱甲脱甲基化，基化，S-S/SHS-S/SH相互转变相互转变 酶分子被其他酶催化进行酶分子被其他酶催化进行可逆的可逆的共价修饰共价修饰，引起酶活性的改变引起酶活性的改变第三十七页，讲稿共五十七页哦共价调节酶最典型的例子是动物组织的共价调节酶最典型的例子是动物组织的糖原磷酸化酶糖原磷酸化酶 磷酸化酶磷酸化酶磷酸酶磷酸酶磷酸化酶激磷酸化酶激酶酶 磷酸化酶磷酸化酶a（有活性）（有活性）磷酸化酶磷酸化酶b（无（无活性）活性）磷酸化酶a和磷酸化酶b的转变过程+第三十八页，讲稿共五十七页哦酶原及酶原的激活酶原及酶原的激活 1.酶原酶原(zymoge

20、n)：酶的：酶的无活性无活性的前体的前体2.酶原的激活：从无活性的酶原酶原的激活：从无活性的酶原转变转变为有活性的酶的过程为有活性的酶的过程3.酶原激活的酶原激活的本质本质：是是酶活性部位形成或暴露酶活性部位形成或暴露的过程的过程酶原存在的意义酶原存在的意义 消化道内蛋白酶以酶原形式分泌，避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定部位和环境中发挥作用；此外，酶原可视为酶的储存形式，如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要便转化为有活性的酶第三十九页，讲稿共五十七页哦胰蛋白酶原胰蛋白酶原胰蛋白酶胰蛋白酶六肽六肽肠肠激激酶酶活性中心活性中心胰蛋白酶原的激活示意图胰蛋

21、白酶原的激活示意图第四十页，讲稿共五十七页哦胰蛋白酶原胰蛋白酶原胰蛋白酶胰蛋白酶六肽六肽肠肠激激酶酶胰蛋白酶对各种胰脏蛋白酶的激活作用胰蛋白酶对各种胰脏蛋白酶的激活作用胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶弹性蛋白酶原弹性蛋白酶原弹性蛋白酶弹性蛋白酶羧肽酶原羧肽酶原羧肽酶羧肽酶第四十一页，讲稿共五十七页哦尽管人类尽管人类1919世纪前后才建立起酶的概念，但酶的催化世纪前后才建立起酶的概念，但酶的催化作用却很早就为人们的生活所利用作用却很早就为人们的生活所利用 比如：比如：(1)在人类游牧生活时期，就已会利用在人类游牧生活时期，就已会利用动物胃液动物胃液来凝固牛来凝固牛乳乳(2)人

22、类在人类在4000多年前就已掌握的多年前就已掌握的酿酒酿酒和和制酱制酱技术其实也是技术其实也是酶作用的结果酶作用的结果第四十二页，讲稿共五十七页哦 最初的商品酶制剂主要以最初的商品酶制剂主要以动植物动植物为为原料提取，如从牛胃中提取凝乳酶、从胰原料提取，如从牛胃中提取凝乳酶、从胰脏中提取胰酶、从血液中提取凝血酶、从脏中提取胰酶、从血液中提取凝血酶、从植物材料中提取淀粉酶等植物材料中提取淀粉酶等 之后，之后，Takamine利用利用霉菌霉菌来生产淀来生产淀粉酶使得酶制剂工业取得突破，其方法粉酶使得酶制剂工业取得突破，其方法至今仍被采用至今仍被采用第四十三页，讲稿共五十七页哦 第二次世界大战以后，

23、第二次世界大战以后，随着微生物培养技术、发酵随着微生物培养技术、发酵工业和设备的渐渐完善，工业和设备的渐渐完善，利利用微生物获得商品化酶制剂用微生物获得商品化酶制剂已形成规模化产业已形成规模化产业，并开辟，并开辟了广阔的市场了广阔的市场 第四十四页，讲稿共五十七页哦 20世纪世纪90年代，随着基因工程年代，随着基因工程的广泛介入，一些原来只能由动物的广泛介入，一些原来只能由动物或植物生产的酶，经过酶基因重组，或植物生产的酶，经过酶基因重组，可以在微生物上表达可以在微生物上表达 由于在发酵过程中很容易对微生由于在发酵过程中很容易对微生物进行控制，因此物进行控制，因此“基因工程发酵基因工程发酵工艺

24、先进的发酵设备工艺先进的发酵设备”可以算是酶可以算是酶工业的第三次飞跃工业的第三次飞跃 第四十五页，讲稿共五十七页哦酶工程酶工程酶工程：酶制剂在工业上的大规模生产和应用酶工程：酶制剂在工业上的大规模生产和应用酶工程研究简史酶工程研究简史 1894年，日本的高峰让吉用米曲霉制备得到年，日本的高峰让吉用米曲霉制备得到淀粉酶淀粉酶，开创了酶技术走向，开创了酶技术走向商业化的先例商业化的先例 1908年，德国的年，德国的Rohm用动物胰脏制得用动物胰脏制得胰蛋白酶胰蛋白酶，用于皮革的软化及，用于皮革的软化及洗涤洗涤 1908年，法国的年，法国的Boidin制备得到制备得到细菌淀粉酶细菌淀粉酶，用于纺织

25、品的褪浆，用于纺织品的褪浆第四十六页，讲稿共五十七页哦 1911年，年，Wallerstein从木瓜中获得从木瓜中获得木瓜蛋白酶木瓜蛋白酶，用于啤酒的澄清，用于啤酒的澄清 1949年，用微生物液体深层培养法进行年，用微生物液体深层培养法进行 淀粉酶淀粉酶的发酵生产，揭开的发酵生产，揭开了近代酶工业的序幕了近代酶工业的序幕 1960年，法国科学家年，法国科学家Jacob和和Monod提出的提出的操纵子学说操纵子学说，阐明了，阐明了酶生物合酶生物合成的调节机制成的调节机制，通过酶的诱导和解除阻遏，可显著提高酶的产量，通过酶的诱导和解除阻遏，可显著提高酶的产量第四十七页，讲稿共五十七页哦 在酶的应用

26、过程中，人们注意到酶的一些不足在酶的应用过程中，人们注意到酶的一些不足之处，如：稳定性差，对强酸碱敏感，只能使用一之处，如：稳定性差，对强酸碱敏感，只能使用一次，分离纯化困难等次，分离纯化困难等 解决的方法之一是解决的方法之一是固定化固定化第四十八页，讲稿共五十七页哦1971年年第一届国际酶工程学术会议第一届国际酶工程学术会议在美国召开在美国召开,当时的主题当时的主题即是固定化酶，进一步开展了对微生物细胞固定化的研究即是固定化酶，进一步开展了对微生物细胞固定化的研究1973年年,千烟一郎首次利用千烟一郎首次利用固定化的大肠杆菌固定化的大肠杆菌细胞生产细胞生产L-天冬氨酸天冬氨酸1978年年,日

27、本的铃木等日本的铃木等固定化细胞生产固定化细胞生产 -淀粉酶淀粉酶研究成研究成功，所以功，所以70年代是固定化细胞技术取得进展的时期年代是固定化细胞技术取得进展的时期80年代，固定化细胞已能用于生产年代，固定化细胞已能用于生产胞外酶胞外酶，又发展了，又发展了固固定化原生质体定化原生质体技术，排除了细胞壁这一障碍技术，排除了细胞壁这一障碍第四十九页，讲稿共五十七页哦在酶的固定化技术发展的同时，在酶的固定化技术发展的同时，酶分子修饰技术酶分子修饰技术也取得了也取得了进展进展60年代，用年代，用小分子化合物修饰酶分子侧链基团小分子化合物修饰酶分子侧链基团，使酶性质发，使酶性质发生改变生改变70年代，

28、年代，修饰剂修饰剂的选用、的选用、修饰方法修饰方法上又有了新的发展上又有了新的发展此外，对此外，对抗体酶抗体酶、人工酶人工酶、模拟酶模拟酶等方面，以及酶的应用等方面，以及酶的应用技术研究，在近技术研究，在近20年均取得了较大进展，使酶工程不断年均取得了较大进展，使酶工程不断向广度和深度发展，显示出广阔而诱人的前景向广度和深度发展，显示出广阔而诱人的前景第五十页，讲稿共五十七页哦化学酶工程化学酶工程 由酶学与化学工程技术相结合而形成由酶学与化学工程技术相结合而形成 通过通过化学修饰化学修饰、固定化固定化处理、甚至处理、甚至化学合成化学合成法等手段改善酶法等手段改善酶的性质，以提高催化效率及降低成

29、本的性质，以提高催化效率及降低成本 包括：包括：天然酶天然酶 固定化酶固定化酶 化学修饰酶化学修饰酶 人工模拟酶人工模拟酶第五十一页，讲稿共五十七页哦固定化酶固定化酶 将将水水溶溶性性酶酶用用物物理理或或化化学学方方法法处处理理，固固定定于于高高分分子子支支持持物物(或或载载体体)上上而而成成为为不不溶溶于于水水，但但仍仍有有酶酶活活性性的的一一种种酶酶制制剂剂形形式式，称称固固定定化化酶酶(immobilized enzyme)包埋法 吸附法共价偶联法交联法第五十二页，讲稿共五十七页哦酶的改造和模拟酶的改造和模拟 酶的改造酶的改造：功能基团功能基团的化学修饰酶的化学修饰酶 酶蛋白酶蛋白侧链侧

30、链的化学修饰的化学修饰 酶分子内或间酶分子内或间的交联反应的交联反应酶的模拟：酶的模拟：根根据据酶酶作作用用原原理理摸摸拟拟酶酶的的活活性性中中心心和和催催化化机机理理，用用化化学学方方法法制制备备结结构构较较简简单单、高高效效、高高选选择择性性、稳稳定定性性能能好好的的新新型型催催化化剂剂，可可以以是无机化合物、有机化合物或小肽是无机化合物、有机化合物或小肽第五十三页，讲稿共五十七页哦人工模拟酶人工模拟酶-benzyme环糊精环糊精催催化化侧侧链链催化侧链连接到环糊精上，可模拟胰凝乳蛋白酶环糊精分子结构环糊精结构模型第五十四页，讲稿共五十七页哦 在化学酶工程基础上发展起来的，以酶学在化学酶工

31、程基础上发展起来的，以酶学和和DNA 重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物 包括：包括：1）克隆酶克隆酶:用用DNA重组重组技术大量生产酶；技术大量生产酶；2）突变酶突变酶:对酶基因进行对酶基因进行修饰修饰，产生突变酶；，产生突变酶；3）新酶新酶:设计设计新的酶基因新的酶基因，合成自然界不曾有过的、，合成自然界不曾有过的、性能稳定、催化效率更高的新酶性能稳定、催化效率更高的新酶生物酶工程生物酶工程第五十五页，讲稿共五十七页哦nextTo be continued.第三讲第三讲 基因与基因工程基因与基因工程 第五十六页，讲稿共五十七页哦感谢大家观看第五十七页，讲稿共五十七页哦