2022年生物化学考试重点笔记.docx

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1、精选学习资料 - - - - - - - - - 临床医学第一章蛋白质的结构与功能第 一 节 蛋 白 质 的 分 子 组 成一、组成蛋白质的元素1、主要有 C、H、O、N 和 S,有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质仍含有碘；2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近,平均为 16；3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以依据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100 克样品中蛋白质的含量 g % = 每克样品含氮克数6.25 100 二、氨基酸组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（ 9）：甘氨酸（ Gly

2、） 丙氨酸（ Ala ）缬氨酸（ Val ）亮氨酸（ Leu ）异亮氨酸（ Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（ Pro ） 色氨酸（ Try ）蛋氨酸（ Met ）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（ Ser） 酪氨酸 Try 半胱氨酸 Cys 天冬酰胺 Asn 谷氨酰胺 Gln 苏氨酸 Thr 3、 带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2） : 天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu 4、 带正电荷氨基酸 （碱性氨基酸）（3）:赖氨酸 Lys 精氨酸 Arg 组氨酸 His （二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点:在某一 pH 的溶液中, 氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼

3、性离子,呈电中性；此时溶液的 2. 紫外吸取pH 值称为该氨基酸的等电点；1色氨酸、酪氨酸的最大吸取峰在 280 nm 邻近；（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液 280nm 的光吸取值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法；3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸取峰在570nm 处；由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键；2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物；3、由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽,由更多的氨基

4、酸相连形成的肽称多肽 4、肽链中的氨基酸分子由于脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基 5、多肽链是指很多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构；6、多肽链有两端：N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端 几种生物活性肽（二）1. 谷胱甘肽 2. 多肽类激素及神经肽 第 二 节 蛋 白 质 的 分 子 结 构一、蛋白质的一级结构1、定义 ：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的连接方式、排列次序和二硫键的位置；2、主要的化学键：肽键,有些蛋白质仍包括二硫键；3、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础；1 名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页,共 28

5、页精选学习资料 - - - - - - - - - 临床医学二、蛋白质的二级结构 1、定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间 位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象2、主要的化学键：氢键-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲3、蛋白质二级结构的主要形式三、蛋白质的三级结构 1、 定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置；即肽链中全部原子在三维空间的 排布位置；2、主要的化学键：疏水作用、离子键、氢键和Van der Waals 力等四、蛋白质的四级结构 1、蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级 结构；2、亚基之间的结合力主

6、要是疏水作用,其次是氢键和离子键；第四节 蛋白质的理化性质（一）蛋白质的紫外吸取（二）蛋白质的两性电离1、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH 时,蛋白质解离成正、 负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的（三）蛋白质的沉降特性（四）蛋白质的胶体性质pH 称为蛋白质的等电点；蛋白质胶体稳固的因素：颗粒表面电荷、水化膜（五）蛋白质的变性、复性1、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的 空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质转变和生物活性的丢失；2、变性的本质：破坏非共价键和二硫键,不转变蛋白质的一级结构；（六）蛋白质的呈色反应 茚

7、三酮反应 蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应；双缩脲反应 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,出现紫色或红色,此反应称为双缩 脲反应,双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度；第一节核酸的化学组成其次章核酸的结构与功能一、核苷酸的组成1、元素组成 :C、H、O、N、P（910% ）2、分子组成： （1）碱基：嘌呤碱,嘧啶碱（2）戊糖：核糖,脱氧核糖（3）磷酸3、DNA 与 RNA 在分子组成上的异同类型DNA RNA 碱基A、 T、 C、G A 、U、C、G 戊糖脱氧核糖核糖磷酸相同二、核苷酸的结构 1、核苷的形成：碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）；2、

8、核苷： AR, GR, UR, CR 脱氧核苷： dAR, dGR, dTR, dCR 2 名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页,共 28 页精选学习资料 - - - - - - - - - 临床医学3、核苷酸的结构：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）；4、核苷酸： AMP, GMP, UMP, CMP 其次节 核酸的分子结构一、核酸的一级结构脱氧核苷酸： dAMP, dGMP, dTMP, dCMP 1、定义：核酸中核苷酸的排列次序；由于核苷酸间的差异主要是碱基不同,所以也称为碱 基序列；二、核酸的空间结构与功能（一） DNA 的空间结构与功能 1、D

9、NA 的二级结构 双螺旋结构（1）DNA 双螺旋结构模型要点：DNA 分子由两条相互平行但走向相反的脱氧核糖核苷酸链组成,磷酸、脱氧核糖在外围构成骨架,中间是碱基对平面,碱基严格依据碱基互补配对原就；（ A=T; G C）10 对碱基,螺距3.4nm ,表面有间隔排列的大沟、和小沟；右手双螺旋结构,螺旋一圈互补碱基的氢键维护双链横向稳固性,碱基积累力维护双链纵向稳固性；2、DNA 的三级结构在二级结构的基础上,DNA 双螺旋结构进一步折叠、盘绕成为更为复杂的结构（1）原核生物 DNA 的高级结构 DNA 超螺旋闭合环状双螺旋,正超螺旋、负超螺旋（2）DNA 在真核生物细胞内真核生物染色体由DN

10、A 和蛋白质构成,其基本单位是核小体（3）核小体的组成：DNA ：约 200bp （碱基对）组蛋白： H1、H2A 、H2B 、H3 、H4 3、 DNA 的功能DNA 的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息,并作为基因复制和转录的模板；它是生命遗传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础（二） RNA 的空间结构与功能1、mRNA- 含量少,种类多,寿命短 （1）mRNA 的功能：携带遗传信息（DNA ）,作为蛋白质翻译的模板；（2） mRNA 结构特点： 5 末端形成帽子结构：polyA80-250 尾 2、tRNA m7GpppNm- 3末端有一个多聚腺苷酸（1）tRNA 的一级结构特点：

11、73-93 个核苷酸（分子量最小）含1020% （ 7-15 个）稀有碱基,如DHU 等3 末端为 CCA-OH , 5 末端大多是 -G （2） tRNA 的二级结构 三叶草形结构有：氨基酸臂DHU 环及臂反密码环及臂T C 环及臂额外环（3）tRNA 的三级结构 倒 L 形（4）RNA 的功能：活化、搬运氨基酸到核糖体,参加蛋白质的翻译；（三） rRNA （1）rRNA 的结构：空间结构,较为复杂（2） rRNA 的功能 参加组成核糖体,作为蛋白质生物合成的场所；（3）rRNA 的种类（依据沉降系数） ：真核生物 rRNA 原核生物 5S rRNA 、16S rRNA、 23S rRNA

12、第 三 节 核 酸 的 理 化 性 质5S rRNA 、 5.8S rRNA 、 18S rRNA 、 28S 一、紫外吸取：核酸在260nm 处有吸取高峰,在230nm 处有一低谷二、 DNA 的变性1、定义：在某些理化因素作用下,DNA 双链解开成两条单链的过程；3 名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页,共 28 页精选学习资料 - - - - - - - - - 临床医学2、方法：过量酸,碱,加热,变性试剂如尿素、酰胺以及某些有机溶剂如乙醇、丙酮等3、变性后其它理化性质变化：OD 260 增高粘度下降比旋度下降浮 力 密度上升酸碱滴定曲线转变生物活性丢失4、 DNA变性的本

13、质是双链间氢键的断裂5、 增色效应： DNA变性时其溶液 OD 260增高的现象；6、Tm ：紫外光吸取值达到最大值的 50% 时的温度称为 DNA 的解链温度,又称融解温度,其大小与 G+C 含量成正比；三、 DNA 的复性与分子杂交1、DNA 复性的定义：在适当条件下,变性DNA 的两条互补链可复原自然的双螺旋构象,这一现象称为复性；2、退火：热变性的 DNA 经缓慢冷却后即可复性,这一过程称为退火；3、减色效应： DNA 复性时,其溶液 OD 260 降低；四、核酶和脱氧核酶1、 核酶：催化性 RNA作为序列特异性的核酸内切酶降解 mRNA；2、脱氧核酶：催化性 DNA 人工合成的寡聚脱

14、氧核苷酸片段,也能序列特异性降解 RNA ；第五章 维生素一、概述1、定义：维生素 vitamin 是机体维护正常功能所必需,但在体内不能合成或合成量不足,必需由食物供应的一组小分子有机化合物；2、分类：（1）脂溶性维生素Vit.A* 、 D* 、 E 、K ：泛酸、叶酸 *、（2）水溶性维生素：Vit.C* B 族 Vit. ：B 1*、B2* 、PP* 、 B 6*、生物素B12 * 、硫辛酸3、 引起维生素缺乏的缘由： （1）摄入不足：偏食、烹饪不当（2）吸取障碍：胃肠道疾病、肝胆疾病（ 3）需要量增加：儿童,孕妇,哺乳期妇女,重体力劳动者和慢性消耗性疾病患者（4）服用某些药物：如抗生素

15、,可致肠道菌群紊乱,自身可合成的少量维生素缺失（维生素 K、B6、PP、生物素、泛酸等）（5）生物体的特异缺陷：如内因子缺乏二、脂溶性维生素1、共同特点： （1）不溶于水,溶于脂肪及有机溶剂（2）在食物中与脂类共存,并随脂类一同吸取（ 3）在血浆中与特异蛋白结合而运输（4）在肝脏内储存,摄入过多会显现中毒2、种类 ： Vit A, Vit D, Vit E, Vit K 一、维生素 A- 抗干眼病维生素1、视黄醇（维生素 A1 ）, 3-脱氢视黄醇（维生素 A2）视黄醇视黄醛视黄酸2、 活性形式： 11顺视黄醛 （紫外线可破坏维生素 A ）3、来源：哺乳动物及鱼的肝脏、蛋黄、乳制品等维生素 A

16、 原：-胡萝卜素可转化为维生素 A （胡萝卜、红辣椒、菠菜、芥菜等绿叶蔬菜）（二）生化作用及缺乏症：1、构成视觉细胞内感光物质的成分 2、维护上皮组织结构的完整性 3、参加类固醇的合成促进生长发育 4、有肯定的抗癌、防癌作用缺乏症：夜盲症、干眼病二 、维生素 D- 抗佝偻病维生素1、种类： VitD 2（麦角钙化醇）VitD 3（胆钙化醇）2、VitD 2 原：麦角固醇 VitD 3 原：7-脱氢胆固醇3、来源：肝、蛋黄、牛奶、鱼肝油4 名师归纳总结 - - - - - - -第 4 页,共 28 页精选学习资料 - - - - - - - - - 临床医学4、VitD 3 的活性形式：1,

17、25- OH 2-VitD 35、生化作用及缺乏症：1、生化作用： （ 1）肠：促进肠道对钙的吸取；（2）肾：促进肾脏对钙、磷的重吸取（3）骨骼：增加骨对钙、磷的吸取和沉积,有利于骨的钙化；2、缺乏症：儿童 佝偻病 成人 软骨病三、维生素 E- 生育酚1、 活性形式：生育酚2、 来源：植物油、豆类、谷物等3、 生化作用： 1、抗氧化作用 2 、维护生殖机能 3 、促进血红素代谢缺乏症：未发觉,临床：治疗习惯性流产四、维生素 K- 凝血维生素1、 来源：绿色蔬菜、种子、鱼、肝等2、 化学结构： 2-甲基 -1,4-萘醌的衍生物3、生化作用 ： 维护体内凝血因子、 和的正常水平,参加凝血作用4、缺

18、乏维生素会推迟血液凝固；易出血；第 二 节 水溶性维生素一、概 述（一）共同特点： 1、易溶于水,故易随尿液排出；2、体内不易储存,必需常常从食物中摄取；3、不易导致积存而引起中毒（二）种类： B 族维生素和维生素 C一、维生素 B1-抗脚气病维生素（一）别名及活性形式：1、维生素 B 1 又名硫胺素 2、活性形式：焦磷酸硫胺素 TPP （四）生化作用及缺乏症1、生化作用： （1） TPP 是 -酮酸氧化脱羧酶的辅酶,（2）TPP 是磷酸戊糖途径中转酮酶的辅酶；（3） 在神经传导中起肯定的作用,抑制胆碱酯酶的活性；2、 缺乏症：（ 1）脚气病：维生素B1缺乏时,可引起依靠TPP代谢的反应受抑制

19、,导致如丙酮酸积累,使组织供氧不足,功能不足；显现：手足麻木,肌肉萎缩,心力衰竭,下肢水肿,神经功能退化等；（2）末梢神经炎：神经痛,面部神经麻痹等；（3）胃肠机能障碍：胃肠蠕动减慢,消化液分泌减少,食欲不振,消化不良；二、维生素 B2- 核黄素（一）来源：动物内脏、黄豆、小麦、绿色蔬菜,肠道合成；耐热,酸性溶液中稳固,易被碱和紫外线破坏（二）别名及活性形式1、维生素 B2 又名核黄素 riboflavin2、活性形式：黄素单核苷酸 FMN 黄素腺嘌呤二核苷酸 FAD 3、生化作用：FMN 及 FAD 是体内氧化仍原酶的辅基,主要起氢传递体的作用；4、缺乏症：口角炎,唇炎,阴囊炎等；三、维生素

20、 PP-抗赖皮病维生素1、体内活性形式：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸 NAD+ 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸NADP +2、生化作用 ：NAD +及 NADP +是体内多种脱氢酶（如苹果酸脱氢酶、乳酸脱氢酶）的辅酶,起传递氢的作用；3、缺乏症 ：癞皮病（ 3D 症状 :皮炎腹泻痴呆5 名师归纳总结 - - - - - - -第 5 页,共 28 页精选学习资料 - - - - - - - - - 临床医学四、维生素 B6 1、别名及活性形式：维生素B 6：包括吡哆醇,吡哆醛及吡哆胺活性形式：磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺2、生化作用及缺乏症：1、磷酸吡哆醛是转氨酶及脱羧酶的辅酶2、磷酸吡哆醛是血红素合成关键酶

21、的辅酶；3、磷酸吡哆醛参加糖原分解；五、泛酸 -遍多酸（一）、别名及活性形式1、别名 : 遍多酸2、活性形式：辅酶A CoA 和酰基载体蛋白（ACP ）；二）生化作用及缺乏症1、CoA 及 ACP 是酰基转移酶的辅酶,参加酰基的转移作用；2、缺乏病：未发觉六、生物素 - 生物素和 生物素（一）活性形式：生物素（二）生化作用： 生物素 biotin 是多种羧化酶（如丙酮酸羧化酶）的辅酶,参加CO 2的羧化过程；人类罕见生物素缺乏症；七、叶酸（一）、化学本质及性质：1、叶叶酸又称蝶酰谷氨酸 2、活性形式：四氢叶酸 FH 4 （二）生化作用及缺乏症：1、生化作用： FH 4 是一碳单位转移酶的辅酶,

22、参加一碳单位的转移 2、缺乏症：巨幼红细胞贫血八、维生素 B12- 抗恶性贫血维生素（一）别名及活性形式1、维生素 B12又称钴胺素2、活性形式：甲基钴胺素 5 -脱氧腺苷钴胺素（二）生化作用及缺乏症 1、生化作用：参加体内甲基转移作用,甲基转移酶的帮助因子；2、缺乏症：巨幼红细胞贫血九、维生素 C对热不稳固的酸性物质（一）别名及活性形式1、维生素C 又称 L- 抗坏血酸2、活性形式：抗坏血酸3、生化作用：（1）参加体内羟化反应（维生素C 作为帮助因子） ： 促进胶原蛋白的合成参加胆固醇的转化 参加芳香族氨基酸的代谢（2）参加氧化 -仍原反应：爱护巯基酶的活性（解毒）膜；使 GSSG 仍原成

23、GSH ,爱护细胞具 有 解 毒 作 用促 进 抗 体 的 合 成 ；促 进 造 血 将Fe3 转 化 为 （Fe2）；爱护 VitA,VitE免遭氧化；抗病毒,防止肿瘤；2、缺乏症：坏血病 十、硫辛酸1、活性形式：硫辛酸 2、生化作用及缺乏病（1）、生化作用：是-酮酸脱氢酶系的帮助因子,参加传递氢和酰基作用；（2）、缺乏病：未发觉第 六 章 酶1、酶的概念：酶是一类由活细胞产生的,对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质；6 名师归纳总结 - - - - - - -第 6 页,共 28 页精选学习资料 - - - - - - - - - 临床医学2、目前将生物催化剂分为两类酶、 核酶、脱氧核酶

24、第一节 酶的组成、活性中心 与功能 一、 酶的组成（一）分子组成：单纯酶和结合酶 2、全酶：由蛋白质部分（酶蛋白）和帮助因子（小分子有机化合物和金属离子）组成 3、只有全酶才有催化作用；4、帮助因子分类：（1）辅酶 : 与酶蛋白结合疏松,可用透析或超滤的方法除去；（2）辅基 :与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤的方法除去；5、酶蛋白打算酶促反应的特异性,帮助因子打算酶促反应的类型；（二） 酶的结构组成 1、 单体酶：由一条多肽链构成的酶,只含有一个活性中心；含有多个活性中心 2、 寡聚酶： 有多个相同或不同的亚基以非共价键结合构成,的酶；3、多酶复合体：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合

25、物共同完成催化功能的多酶 复合体；3、 多功能酶或串联酶： 多种不同催化功能存在于一条多肽链中,这类酶称为多 功能酶 4、多酶体系：物质代谢的各条途径有很多酶共同参加,依次完成反应过程,这些酶在结 构上无彼此关联,称为多酶体系；二、酶的活性中心1、定义：某些必需基团在一级结构上可能相距得很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具 有特定空间结构的区域,它能与底物结合,并催化底物生成产物,称这个区域为酶的活性 中心2、必需基团：一些与酶活性亲密相关的化学基团；3、常见的必需基团有：组氨酸残基的咪唑基,丝氨酸残基的羟基,半胱氨酸残基的巯基,天冬氨酸残基的羧基；三、 酶促反应的特点与机制（一）酶促反应的特

26、点1、高效性 2、特异性（肯定特异性、相对特异性、立体结构特异性）3、可调剂性 4、不稳固性（二）酶促反应的机制 酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,进而相互结合；这一过程 称为酶 -底物结合的诱导契合假说 其次节 酶促反应动力学 1、 概念：讨论各种因素对酶促反应速度的影响2、影响因素包括有酶浓度、底物浓度、pH 、温度、抑制剂、激活剂一、底物浓度对反应速度的影响 在其他因素不变的情形下,底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系；1、当底物浓度较低时,反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应；2、随着底物浓度的增高,反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应；3、当底物浓

27、度高达肯定程度,反应速度不再增加,达最大速度；反应为零级反应 4、Km 值：酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度,单位是 mol/L ；5、K m 的意义： a Km 是酶的特点性常数之一；只与酶的性质有关,而与酶的浓度无关,Km ；（一组同工酶有不同的 Km 值）不同的酶有不同的7 名师归纳总结 - - - - - - -第 7 页,共 28 页精选学习资料 - - - - - - - - - 临床医学b Km 反映酶与底物的亲和力：c一种酶对不同底物有不同的Km 越大,酶与底物的亲和力越小；Km 值, Km 最小的底物是自然底物（最适底物）6、V max 是酶完全被底物饱和时的反应速

28、率,与酶浓度成正比；二、 酶浓度对反应速度的影响1、当 S E ,酶可被底物饱和的情形下,反应速度与酶浓度成正比；三、 温度对反应速度的影响1、 双重影响2、最适温度optimum temperature：酶促反应速度最快时的环境温度；四、 pH 对反应速度的影响五、 抑制剂对反应速度的影响1、酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂；抑制剂多与酶的活性中心内、外必需基团结合抑制酶的活性（特异的结合）；2、依据抑制剂与酶结合的紧密程度不同分为：不行逆性抑制,可逆性抑制一 不行逆性抑制作用1、概念：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合,使酶失活；抑制剂不

29、能用透析、超滤等方法除去；2、 举例 1、有机磷中毒 羟基酶 解毒- - - 解磷定 PAM 2、重金属中毒 巯基酶 解毒 - - - 二巯基丙醇 BAL （二）可逆性抑制作用*1、概念：抑制剂以非共价键与酶或酶 抑制剂可用透析、超滤等方法除去；-底物复合物可逆性结合,使酶的活性降低或丢失；2、类型：依据抑制剂与底物的竞争关系：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制、 竞争性抑制作用：抑制剂（I）与底物（ S）结构相像* 特点： 1）抑制剂与底物的结构相像；2）抑制剂与底物竞争酶的活性中心；3）酶的活性中心与抑制剂结合后,酶失去活性；4）抑制作用的大小取决于亲和力及I /S；当 SI时,抑制作

30、用可以忽视举例：（1）抑制剂丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶（2）磺胺类药物的抑菌机制 与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶 机理：磺胺类药物的结构与对氨基苯甲酸结构相像,竞争性抑制二氢叶酸合成酶,从而使细菌的核酸合成受阻,从而影响其生长繁衍,达到抑菌的成效；由于是竞争性抑制,因而,服用磺胺类药物时,必需保持血液中药物达到肯定浓度,才能发挥有效的竞争抑菌作用；2、非竞争性抑制 * 特点： 1）抑制剂与酶的活性中心以外的必需基团相结合；抑制酶的催化活性；2）抑制剂与底物之间无竞争关系；3）形成酶 -底物 -抑制剂复合物不能释放出产物；3、反竞争性抑制作用特点： 1）抑制剂与中间产物（ES）结合；抑制酶

31、的催化活性；2）降低 ES 的有效浓度,促进底物和酶的结合；3）抑制作用与竞争性抑制作用相反；4、各种可逆性抑制作用的比较类型与 I 结合的部分表观 Vmax表观 Km竞争性抑制E 不变增大非竞争性抑制E、 ES 减小不变8 名师归纳总结 - - - - - - -第 8 页,共 28 页精选学习资料 - - - - - - - - - 临床医学反竞争性抑制ES 减小减小六、 激活剂对反应速度的影响1、激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质2、大多数为金属离子：Mg2+ ,K+ ,Mn2+ 等,少数为阴离子：Cl- 有机化合物：胆汁酸盐 酶原激活剂：肠激酶等第 三 节 酶 的 存

32、在 形 式 及 其 调 节一、酶原与酶原的激活1、 酶原 ： 酶的无活性前体,称为酶原；2、 酶原的激活：在肯定条件下,无活性的酶的前体转变成有活性的酶的过程；3、 酶原激活的生理意义： （1）防止细胞产生的酶对细胞进行自身消化,并使酶在特定的部位和环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行；二、 同工酶及其临床意义（2）酶原是酶的储存形式；1、定义：同工酶是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质,乃至免疫学 性质和电泳行为均不同的一组酶；2、 举例：乳酸脱氢酶 LDH1 LDH5 （1）、LDH的含量与分布LDH 1 在心肌中的比例较高,LDH 5 在肝脏、骨骼肌中所占比例较大（2）诊

33、断LDH 1 作为心肌疾病诊断的帮助指标,LDH 5 作为肝脏和骨骼肌疾病的帮助指标3、生理及临床意义：同工酶谱的转变有助于对疾病的诊断；用于遗传分析讨论；三、关键酶同工酶可以作为遗传标志,1、定义：在代谢途径的各个反应中,催化单向反应、速度最慢、掌握着整个代谢速度的酶促反应为该途径的限速反应；催化此反应的酶称之； 又称为限速酶 （limiting velocity enzyme）四、酶活性测定和酶活性单位国际单位 IU ：在 25、最适PH 值、最适底物浓度时,每分钟催化1mol 底物生成产物所需的酶量；催量单位 katal ：催量 kat 是指在特定条件下,每秒钟催化 酶量；其次节糖 的

34、氧 化 分 解第 七 章糖代谢一、糖酵解1mol 底物转化为产物所需的1、 糖酵解的定义：在缺氧情形下,葡萄糖生成乳酸 lactate 的过程称之为糖酵解；2、 糖酵解的反应部位：胞浆3、糖酵解分为两个阶段：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸,称之为糖酵解途径其次阶段由丙酮酸转变成乳酸；（一）葡萄糖分解成丙酮酸 葡萄糖磷酸化为 6-磷酸葡萄糖 6-磷酸葡萄糖转变为 6-磷酸果糖 6-磷酸果糖转变为 1,6-双磷酸果糖 磷酸己糖裂解成 2 分子磷酸丙糖 磷酸丙糖的同分异构化 3-磷酸甘油醛氧化为 1,3-二磷酸甘油酸 1,3-二磷酸甘油酸转变成 3-磷酸甘油酸 3-磷酸甘油酸转变为 2-磷酸甘油酸9

35、 名师归纳总结 - - - - - - -第 9 页,共 28 页精选学习资料 - - - - - - - - - 临床医学 2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸 磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸,并通过底物水平磷酸化生成ATP 二 丙酮酸转变成乳酸反应中的 NADH+H+ 来自于上述第6 步反应中的3-磷酸甘油醛脱氢反应；（三）糖酵解的生理意义1. 是机体在缺氧情形下猎取能量的有效方式；2. 是某些细胞在氧供应正常情形下的重要供 能途径； 无线粒体的细胞,如：红细胞 代谢活跃的细胞,如：白细胞、骨髓细胞3. 糖酵解的中间产物是其他物质的合成原料；（四）糖酵解小结反应部位：胞液-1、丙酮酸激酶22

36、-1=3ATP 糖酵解全过程要求把握关键酶（限速酶） ：己糖激酶、磷酸果糖激酶能量转变产能从 Gn 开头净生成 ATP 数量：从 G 开头 2 2-2=2ATP （五）糖酵解的调剂调剂方式： 别构调剂 共价修饰调剂二、糖的有氧氧化1、概念：糖的有氧氧化 aerobic oxidation 指在机体氧供充分时,葡萄糖完全氧化成 H 2O和 CO 2,并释放出能量的过程；是机体主要供能方式；2、部位：胞液及线粒体（一）有氧氧化的反应过程第一阶段：酵解途径其次阶段：丙酮酸的氧化脱羧1、丙酮酸进入线粒体,氧化脱羧为乙酰 CoA 2、总反应式：NAD+ , HSCoA CO 2 , NADH + H +

37、 丙酮酸乙酰 CoA 丙酮酸脱氢酶复合体2、丙酮酸脱氢酶复合体的组成：E1 ：丙酮酸脱氢酶E2 ：二氢硫辛酰胺转乙酰酶E3：二氢硫辛酰胺脱氢酶第三阶段：三羧酸循环1、定义：三羧酸循环 TAC 也称为柠檬酸循环,这是由于循环反应中的第一个中间产物是一个含三个羧基的柠檬酸；由于 Krebs 正式提出了三羧酸循环的学说,故此循环又称为Krebs 循环,它由一连串反应组成；2、反应部位：全部的反应均在线粒体中进行3、ATP 的生成：NADH+H+ 3ATP NADPH 2ATP 4、三羧酸循环的生理意义：是三大养分物质氧化分解的共同途径；是三大养分物质代谢联系的枢纽；为其它物质代谢供应小分子前体5、小

38、 结 部位：线粒体 把握 TAC 全过程；关键酶：柠檬酸合（成）酶、异柠檬酸脱氢酶、 -酮戊二酸脱氢酶系能量转变（产能 :12molATP ）生理意义第四阶段：氧化磷酸化10 名师归纳总结 - - - - - - -第 10 页,共 28 页精选学习资料 - - - - - - - - - 临床医学（二）有氧氧化的关键酶 己糖激酶、 6磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶系、柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱 氢酶、 酮戊二酸脱氢酶系（三） 有氧氧化的能量转变 产能： 1mol 葡萄糖经过有氧氧化,生成 36 或 38molATP（四）有氧氧化的生理意义1、糖的有氧氧化是机体产能最主要的途径；2、是三

39、大养分物质氧化分解的共同途径；3、是三大养分物质代谢联系的枢纽；糖有氧氧化的小结： 部位：胞液及线粒体 把握糖有氧氧化全过程；关键酶 能量转变（产能 :36 或 38molATP ）生理意义 三、磷酸戊糖途径1、定义：磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+,前者再进一步转变成 3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程；（一）、反应过程1、细胞定位：胞液NADPH+H+及 CO 22、反应过程可分为二个阶段：第一阶段：氧化反应生成磷酸戊糖,其次阶段就是非氧化反应包括一系列基团转移；（二）、磷酸戊糖途径的生理意义1、为核苷酸的生成供应 5-磷酸核糖 3、 供应 NADPH作为供氢体参

40、加多种代谢反应 四、糖醛酸途径生理意义： 1、生成活化的葡萄糖醛酸UDPGA ,即 UDPGA 是葡萄糖的活性形式2、 参加生物转化,为合成透亮质酸等多糖供应葡萄糖醛酸；第 三 节 糖原合成和分解1、糖原储存的主要器官及其生理意义（1） 肌肉：肌糖原, 180 300g ,主要供肌肉收缩所需（2）肝脏：肝糖原,70 100g,维护血糖水平一、糖原的合成代谢（一）定义糖原的合成 指由葡萄糖合成糖原的过程；（二）合成部位组织定位：主要在肝脏、肌肉 细胞定位：胞浆（四） 糖原合成途径1. 葡萄糖磷酸化生成 6-磷酸葡萄糖2. 6-磷酸葡萄糖转变成 1-磷酸葡萄糖3. 1- 磷酸葡萄糖转变成尿苷二磷酸

41、葡萄糖4、-1,4-糖苷键式结合二、糖原的分解代谢（一）定义：糖原分解习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程；部位：亚细胞定位：胞 浆（二）肝糖原的分解1. 糖原的磷酸解从糖原的非仍原端2、 1-磷酸葡萄糖转变成 6-磷酸葡萄糖11 名师归纳总结 - - - - - - -第 11 页,共 28 页精选学习资料 - - - - - - - - - 临床医学3、 6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖 三、糖原合成与分解的生理意义 1、 体内糖来源丰富,能量充分时,合成糖原储能；空腹时机体将储存的糖原迅 速分解,供应能量； 2 、维护血糖浓度的相对恒定（肝糖原）；3、在肌肉 组织为肌肉收缩供应能量（肌糖原）四

42、、糖原合成与分解的调剂1、关键酶： 糖原合成：糖原合酶1、别构调剂 糖原分解：糖原磷酸化酶（1）6- 磷酸葡萄糖是糖原合酶的别构激活剂；（2）ATP、葡萄糖是磷酸化酶的别构抑制剂；2、共价修饰调剂 两种酶磷酸化或去磷酸化后活性变化相反 此调剂为酶促反应,调剂速度快 调剂有级联放大作用,效率高；受激素调剂；糖异生作用 第 四 节 概念 糖异生是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程；原料 主要有乳酸（有机酸） 、甘油、生糖氨基酸 部位：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体 过程：糖异生途径不完全是糖酵解的逆过程；一、糖异生途径1. 丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸 PEP 丙酮酸羧化酶,辅酶为生物素（反应在线粒体） 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶（反应在线粒体、胞液）2. 1,6-双磷