2022年生物化学电子教案.docx

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1、精选学习资料 - - - - - - - - - 第三章酶学学习必备欢迎下载酶可以说是物质代谢的中心,因此在争论物质代谢前必先对酶有一个全面而初步的熟识；本章的要求是把握酶的概念、作用特点、影响酶促反应的因素及酶的结构和功能,把握B 族维生素所参加组成的辅酶或辅基的名称和功能,熟识多酶体系的的调剂别构调剂、共价修饰调剂,熟识维生素概念和分类,明白酶的命名、分类及活性测定原就、酶与临床的关系；一酶的催化作用1. 酶的定义：酶是由活细胞产生的生物催化剂,本质为蛋白质,具有高度专一性和高效的催化作用；2. 酶与一般催化剂的区分：高效性：在常温常压及中性pH 条件下,酶比一般催化剂的催化效率高107

2、1013 倍；高度专一性：从酶对底物分子结构要求不同,可分三种专一性：（ 1）肯定专一性；（ 2）相对专一性；（ 3）立体异构专一性；不稳固性及可调剂性：酶是蛋白质,凡引起蛋白质变性的因素,亦可使酶变性失活；同时,酶的催化作 用可受多种因素的调剂,从而转变其催化活性,特殊是代谢过程中一些关键性酶,往往是重要的调剂对象；二酶的结构和功能1. 酶的分子组成：按化学组成不同,可分为单纯蛋白酶和结合蛋白酶两大类；单纯蛋白酶类分子仅含氨基酸；而结合蛋白酶类分子中除蛋白质（成为酶蛋白）外,仍含有非蛋白质部分,后者常称为“ 帮助因子”,蛋白质部分称“ 酶蛋白” ,两者合并城“ 全酶”,全酶才具有催化活性；帮

3、助因子可以是金属离子,也可以是小分子有机化合物,后者依据其与酶蛋白结合紧密程度不同,又可 分为辅酶与辅基两种；辅酶是指与酶蛋白以非共价结合的小分子有机物,由于结合疏松,故可用透析法分别 两者,这是结合酶类中最多见的；辅基是指与酶蛋白结合较紧（一般为共价结合）的小分子有机化合物,故 用透析方法不能使两者分别；辅酶（基）中往往含有 B 族维生素；结合酶中,酶催化作用的专一性由酶蛋白部分打算；辅基辅酶的作用是在反应中起传递基团、原子和电子的作用； 金属离子的作用是：有的是稳固酶蛋白分子的构象所必需,有的是组成酶的活性中心；有的是在酶与底物之间起桥梁作用,亦有的是中和阴离子,降低反应中的静电斥力；2.

4、 酶的活性中心：-NH2 、-酶发挥催化作用所需要基团称必需基团；一般指分布在酶分子表面的极性基团,包括-COOH 、OH 、 -SH、咪唑基等；这些必需基团在酶分子表面相对集中,参加酶与底物结合成复合物并发生催化反应的空间区域称酶的活性中心；活性中心以外亦存在活性中心的必需基团包括结合基团与底物结合 和催化基团 催化底物变成产物必需基团,它在形成酶的空间构象上亦是必需的,故称活性中心外的必需基团；不同的酶分子活性中心的结构不同,它只能结合与之相适的肯定的底物,发生定的化学反应,由此就 从结构基础上说明子酶催化作用的专一性；3. 酶原与酶原的激活：名师归纳总结 很多蛋白水解酶在细胞内合成或初分

5、泌时,只是酶的无活性前体-即酶原； 如消化腺分泌的蛋白酶；第 1 页,共 4 页参于血液凝固的酶和溶解纤维蛋白凝块的酶均以酶原形式存在,发挥作用前需先经过加工,即在肯定条件下,使酶原转化成活性的酶,称酶原的激活；酶原激活的过程通常是在酶原分子中切除部分肽段,从而有利于酶活性中心的形成；- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载以胰蛋白酶原激活为例,说明其激活机理及某些酶以酶原形式存在的临床意义；4. 酶的多形性：（ 1）同工酶：指能催化相同的化学反应但酶蛋白分子结构有所不同的一组酶；有以下特点：a. 存在于同一种属或同一个体的不同组成或同一组

6、织同一细胞中；b. 一级结构不同,理化性质包括带电性质不同,免疫学性质不同,但空间结构中的活性中心相同 或相像 c. 往往是四级结构的酶类；d. 已发觉一百多种酶具有同工酶性质；发觉最早争论最多的是乳酸脱氢酶,它有五种同工酶；临 床测定 同工酶酶谱的变化,多用于疾病的诊断和鉴别诊断；（ 2）酶分子缺陷三维生素与辅酶 1. 什么是维生素：是维护正常人体生理功能所需要的一类养分素；其本质是小分子有机化合物；机体 需要量 很少但机体自己不能合成或合成不足,必需由食物供应；2. 分类：依据溶解度不同,维生素分两大类：脂溶性维生素：维生素 A、D、E、K 分类 B 族维生素 包括： B1、B2、B6、

7、B12、尼克酰胺、泛酸,水溶性维生素 叶酸,生物素和硫辛酸等 维生素 C B 族维生素重要作为酶的辅酶或辅基的组成成分而发挥其重要的生化功用；3. B 族维生素及其相应的辅酶（基）形式和主要作用：辅酶 基 形式 主要生理作用 B 族维生素硫胺素 B1 硫胺素焦磷酸酯 S TPP 酮酸氧化脱羧,酮基转移硫辛酸6.8二硫辛酸酯（L ） 酮酸氧化脱羧S 泛 酸 辅酶 ACoA-SH 酰基转移尼克酰胺尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+ ） 氢（ H+ + e ）的转移尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+ ） 氢（ H+ + e ）的转移核黄素（ B2） 黄素单核苷酸（FMN ） 氢原子的转移 黄素腺嘌

8、呤二核苷酸（FAD ）吡哆素（ B6） 磷酸吡哆醛 氨基转移等 磷酸吡哆胺 磷酸吡哆胺 生物素 生物素 羧化作用 叶 酸 四氢叶酸 一碳基转移 钴胺素 B12 5- 甲基钴胺素 甲基转移 5-脱氧腺苷钴胺素 H 原子或烃基移位四影响酶促反应的因素件；影响酶促反应的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂等；必需采纳测定反应初速度的条1. 底物浓度的影响：名师归纳总结 增加在酶浓度恒定的条件下,转变底物浓度S可以转变酶促反应的速度V ；当 S很低时, V 随S的而增加,两者呈正比关系,随着S不断增加, V 增加越来越小；最终达到极限即最大速度Vmax ,第 2 页,共 4 页- - - - -

9、 - -精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载即呈矩形双 曲线关系；可用米氏方程式表示即 V=Vm*S/ Km+S 式中的 Km 值等于酶促反应速度 V 为最大反应速度一半 时的底物浓度；即 V=V/2 时, Km=S ,Km 单位同 S；Km 是酶的特点性常数,每一种酶均有特定的 Km 在肯定条件下代表酶与底物的亲和力大小；比关系；2. 酶浓度的影响；Km 植,它只与酶的性质和酶所催化的底物有关；Km 值愈大,表示酶与底物亲和力愈小、两者呈反在底物浓度足够高时,酶促反应速度与酶浓度呈正比；1979 年国际生化学会举荐用催量 Katal 来表示酶的活性指标；1Ka

10、t 定义为：在特定的反应条件下,反应速度为 lmol 秒的酶量；3. pH 的影响：酶活性最高时的 pH 值称酶的最高 pH；此时酶活性中心、底物、辅酶的可电离基团的电离状态是 酶与底物结合并催化底物发生变化的正确电离状态；大多数酶最适 pH 值在 7 左右,亦有偏酸和偏碱的例外；4. 温度的影响：最大反应速度时的温度称最适温度；最适温度是温度上升使酶和温度上升使酶变性两种拮抗 因素作用之总和,最适温度不是酶的特点性常数；5. 激活剂对反应速度的影响：凡能提高酶活性的物质称激活剂；通常分必需激活剂和非必需激活剂两类,前者多为金属离子；举例说明6. 抑制剂对酶促反应速度的影响：凡使酶活性降低或丢

11、失的作用称抑制作用,使酶活性起抑制作用的物质称抑制剂；依据抑制剂与酶结合 的方式不同,抑制作用可分为不行逆抑制和可逆抑制两大类；（ 1）可逆抑制：概念：指抑制剂与酶的必需基团以共价键相结合,故结合坚固而不能用透析或超滤的方法将两者分开的 抑制作用；重要的例子：重金属离子对巯基酶的抑制作用；有机磷农药对羟基酶（如胆碱酯酶）的抑制作用；（ 2）可逆抑制：概念：指抑制剂与酶以非共价键疏松地结合而使酶活性降低或丢失；由于两者结合疏松,故易用透析、超滤等方法去除抑制剂而使酶活性复原；主要争论两种可逆抑制：竞争性抑制：指抑制剂 I 化学结构与酶作用的底物 S非常相像,它们都能与酶的活性中心相结合,两者对

12、酶有竞争作用,这种抑制作用的大小取决于抑制剂的浓度和底物的相对比值；因此,这种抑制作用的显著特 点是其抑制作用可用高浓度的底物来解除；竞争性抑制作用的重要实例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物的抑菌作用；非竞争性抑制作用、抑制剂可逆地与酶的非活性中心区结合,由于抑制剂不与底物竞争酶的活性中心,故称非竞争性抑制作用；非竞争性抑制于竞争性抑制作用的比较；六多酶体系的调剂1. 多酶体系和关键酶限速酶 的概念；后者有可以分为别构调剂和化学共价 调剂关键酶活性的方式有两种：酶含量调剂和酶结构调剂,修饰调剂方式；2. 别构调剂：概念：酶分子因受某些物质的影响而发生构象的稍微转变,从而转变了酶的活

13、性；这种现象称别名师归纳总结 构 变构调剂；引起此现象的物质称变构剂,变构剂在酶分子上的结合部位往往是非催化部位或调剂第 3 页,共 4 页部位；使酶活性提高的物质称变构激活剂,使酶活性降低的称抑制变构剂,变构剂一般是生理小分子物质,主要包括底物和代谢终产物等；变构酶往往是四级结构酶,具多个亚基称催化亚基,酶的催化位点和与变物剂结合的位点往往处于不同的亚基,多数变构酶往往处于代谢途径的前端；- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载举例说明变构酶及其作用3. 共价修饰调剂：概念：酶蛋白肽链上某些基团可在另一酶的催化下发生可逆的共价修饰,如磷酸

14、化和去磷酸化,乙酰化 和去乙酰化等,其中前者最为重要；酶被共价修饰后,其结构转变,酶活性被激或抑制；举例说明并简要归纳酶变构调剂和共价修饰的主要区分；七酶的分类和命名1. 酶的分类：按酶促反应的性质可分为六大类：氧化仍原酶类；转移酶类；水解酶类；裂解酶类；异构酶类；合成酶类等六类；2. 酶的命名：习惯命名和系统命名；八酶与临床医学的关系1. 酶与疾病发生2. 酶与疾病诊断3. 酶与疾病治疗复习摸索题1. 什么是酶 .它在生命活动过程中起何重要作用 . 2. 酶与一般催化剂比较,其催化作用有何特点 . 3. 什么是结合蛋白酶 .什么是酶蛋白、辅酶、辅基和全酶？举例说明酶蛋白、辅酶 基在酶促反应中

15、的作用4. 什么叫酶原和酶原的激活 .以胰蛋白酶原激活成胰蛋白酶为例,说明酶原激活的本质是什么？某些酶以酶 原形式存在有何生理意义 . 5. 如何证明酶的化学本质是蛋白质？辅酶是小分子物质 . 6. 什么是酶的必需基团和酶的活性中心 . 7. 什么叫 Km. Km 大小和酶与底物的亲和力有何关系 . 8. 什么叫同工酶？以 LDH 为例,说明同工酶结构特点和电泳行为的差异,并说明临床测定同工酶谱的意义；9. 影响酶促反应的因素有哪些 . 10. 什么是酶的不行逆抑制和可逆抑制 .怎样区分 . 11. 什么叫酶的竞争性抑制作用？有哪些特点 .举实例说明之；12. 什么叫维生素 .依据其溶解度不同,可分哪几类 .各包括哪些维生素？13. 写出每种 B 族维生素在体内的活性形式？并说明它们的生理功能；14. 什么叫酶的别构调剂和共价修饰调剂 .两者有何差别；15. 举例说明酶与临床医学的关系？名师归纳总结 - - - - - - -第 4 页,共 4 页