第02章酶学基础知识t.ppt

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1、第02章酶学基础知识t现在学习的是第1页，共52页第二章第二章 酶学基础知识酶学基础知识n第一节酶的分类与命名n第二节酶（蛋白类酶）的结构与功能现在学习的是第2页，共52页第一节第一节酶的分类与命名酶的分类与命名n大肠杆菌细胞中，大肠杆菌细胞中，30003000种酶种酶n高等真核生物细胞中，高等真核生物细胞中，50005000种酶种酶n国际酶学委员会已知的酶见表国际酶学委员会已知的酶见表1 1：现在学习的是第3页，共52页表1 已知酶历年增长统计n资料来源与年份已知酶数量资料来源与年份已知酶数量nReport of the Enzyme Commission(1961)712Report of

2、 the Enzyme Commission(1961)712nEnzyme Nomenclature(1964)874Enzyme Nomenclature(1964)874nEnzyme Nomenclature(1972)1770Enzyme Nomenclature(1972)1770nEnzyme Nomenclature(1978)2122Enzyme Nomenclature(1978)2122nSupplements 1-4 2252Supplements 1-4 2252nEnzyme Nomenclature(1984)2477Enzyme Nomenclature(198

3、4)2477nSupplements 1-3(Eur.J.Biochem.)(1990)2966Supplements 1-3(Eur.J.Biochem.)(1990)2966nEnzyme Nomenclature(1992)3169Enzyme Nomenclature(1992)3169nSupplements 1-4(Eur.J.Biochem.)(1997)3702Supplements 1-4(Eur.J.Biochem.)(1997)3702现在学习的是第4页，共52页酶的分类命名原则n分类命名方法：分类命名方法：n对于蛋白类酶现在普遍接受的是对于蛋白类酶现在普遍接受的是国际酶

4、学国际酶学委员会委员会19611961年年制定的酶分类与命名法。制定的酶分类与命名法。n对于核酸类酶由于其研究历史不长，对于对于核酸类酶由于其研究历史不长，对于分类和命名还没有统一的原则和规定。分类和命名还没有统一的原则和规定。现在学习的是第5页，共52页蛋白类酶与核酸类酶n按照分子中起催化作用的按照分子中起催化作用的主要组分主要组分不同，不同，酶可以分为蛋白类酶（酶可以分为蛋白类酶（proteozyme，P酶）酶）和核酸类酶（和核酸类酶（ribozyme，R酶，核酶）两大酶，核酶）两大类。类。n两者的两者的显著区别显著区别之一是蛋白类酶只能催化其之一是蛋白类酶只能催化其他分子进行反应，而核酸

5、类酶却可以催化酶他分子进行反应，而核酸类酶却可以催化酶分子本身也可以催化其他分子进行反应。分子本身也可以催化其他分子进行反应。现在学习的是第6页，共52页一、蛋白类酶（P酶）的分类n（1）氧化还原酶类n（2）转移酶类n（3）水解酶类n（4）裂合酶类n（5）异构酶类n（6）连接或合成酶类1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee,EC）根据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类：现在学习的是第7页，共52页（1 1）氧化还原酶类氧化还原酶类n催化氧化-还原反应。n供体：受体氧化还原酶n主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和还原（氧化）酶(Oxidase)。n例如，乳酸(

6、Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。现在学习的是第8页，共52页（2 2）转移酶类转移酶催化转移酶催化基团转移基团转移反应，即将一个底物分反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。供体：受体供体：受体某基团转移酶某基团转移酶例如，例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。现在学习的是第9页，共52页（3 3）水解酶类水解酶类n水解酶催化底物的加水分解反应。n底物名称 反应集团位置 水解酶n主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。n例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应。现在学习的是第10页，共52页

7、（4 4）裂合酶类裂合酶类n裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。n底物 裂解基团 裂合酶n主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。n例如，延胡索酸水合酶催化的反应。现在学习的是第11页，共52页（5 5）异构酶类异构酶类n催化各种同分异构体的相互转变。即底物分子内基团或原子的重排过程。n按异构化类型分为6个亚类，异构、消旋、变位、表异构、顺反异构n底物名称 亚类 酶n例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。现在学习的是第12页，共52页（6 6）合成酶类n合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。

8、nA+B+ATP=AB+ADP+Pi n底物：底物 连接酶 n例如，谷氨酰胺合成酶催化的反应。L谷氨酸+氨+ATP=L谷氨酰胺+ADP+Pi 现在学习的是第13页，共52页蛋白类酶的系统名蛋白类酶的系统名、惯用名惯用名系统名系统名：包括所有底物的名称和反应类型。乳酸+NAD+丙酮酸+NADH+H+乳酸：乳酸：NAD+氧化还原酶氧化还原酶惯用名惯用名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。乳酸：乳酸：NAD+氧化还原酶氧化还原酶乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型。现在学习的是第14页，共52页EC.X.X.X.X乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶 EC 1.1.1.27第1大类

9、，氧化还原酶第1亚类，氧化基团CHOH第1亚亚类，H受体为NAD+该酶在亚亚类中的流水编号蛋白酶的系统编号蛋白酶的系统编号现在学习的是第15页，共52页编号系统命名习惯命名催化的反应EC.1.1.1.27乳酸：NAD+氧化还原酶乳酸脱氢酶乳酸+NAD+丙酮酸+NADHEC2.6.1.1L-天冬氨酸：a-酮戊二酸氨基转移酶天冬氨酸氨基转移酶L-天冬氨酸+-酮戊二酸草酰乙酸+L-谷氨酸EC3.1.3.9D-葡萄糖-6-磷酸磷酸水解酶葡萄糖-6-磷酸酶D-葡萄糖-6-磷酸+H2O 葡萄糖+H3PO4EC4.1.2.13D-果糖-1，6-二磷酸：D-甘油醛-3-磷酸裂合酶醛缩酶D-果糖-1，6-二磷酸

10、 磷酸二羟丙酮+D-甘油醛-3-磷酸EC3.1.3.9D-葡萄糖-6-磷酸酮醇异构酶磷酸己糖异构酶D-葡萄糖-6-磷酸 D-果糖-6-磷酸EC6.3.1.2L-谷氨酸：氨连接酶谷氨酰胺合成酶ATP+L-谷氨酸+NH3 L-谷氨酰胺+ADP+H3PO4现在学习的是第16页，共52页三、其他习惯归类命名法n单体酶和寡聚酶单体酶和寡聚酶n单纯酶和结合酶单纯酶和结合酶n恒态酶和调节酶恒态酶和调节酶n胞内酶、胞外酶胞内酶、胞外酶现在学习的是第17页，共52页1.单体酶和寡聚酶单体酶和寡聚酶n根根据据酶酶蛋蛋白白质质组组成成特特点点可可将将已已知知酶酶分分为为单单体体酶酶和寡聚酶。和寡聚酶。n（1）单体酶

11、n单单体体酶酶仅仅由由单单条条肽肽链链组组成成，相相对对分分子子质质量量1300035000，不不能能再再解解离离成成更更小小的的组组成成单单位位。其其中中许许多多是是催催化化水水解解反反应应的的酶酶，一一般般不不需需辅助辅助因子。因子。n在在单单体体酶酶中中有有一一些些是是蛋蛋白白水水解解酶酶，它它们们多多以以无无活活性性的的酶酶原原形形式式合合成成，在在需需要要时时再再水水解解除除去去部部分肽链转变为有活性的酶。分肽链转变为有活性的酶。现在学习的是第18页，共52页（2 2）寡聚酶寡聚酶n已已知知的的酶酶绝绝大大多多数数是是寡寡聚聚酶酶，由由相相同同或或者者不不同同的的亚亚基基组组成成，它

12、它们们包包含含两两条条或或多多条条肽肽链链，相相对对分分子子质质量量通通常常超超过过35000。例例如如，糖糖酵酵解解有有关关的的酶酶都都是是包包含含24个个亚亚基基的的寡寡聚聚酶酶。在在寡寡聚聚酶酶中中有有许许多多是是代代谢谢途途径径中中的的关关键键酶酶，它它们们的的活活性性可可通通过过多多种种方方式式，特特别别是是通通过过别别构机制构机制进行进行调节调节。现在学习的是第19页，共52页2.单纯酶和结合酶单纯酶和结合酶n从从酶酶的的成成分分组组成成上上看看，可可将将酶酶分分为为单单成成分分酶酶和和双双成成分分酶酶两两种种。或或称为称为单纯酶单纯酶和和结合酶结合酶。n单单成成分分酶酶（单单纯纯

13、酶酶）在在催催化化过过程程中中不不需需要要辅辅酶酶，除除了了蛋蛋白白质质外外不不含含其其他他成成分分。如如：水水解解酶酶类类的的胃胃蛋蛋白白酶酶、胰胰蛋蛋白白酶酶、脲脲酶酶、核酸酶等。核酸酶等。n双双成成分分酶酶（结结合合酶酶）：又又称称全全酶酶，在在催催化化反反应应中中需需要要有有辅辅助助因因子子，由由蛋蛋白白和和非非蛋蛋白白两两部部分分组组成成。其其中中非非蛋蛋白白部部分分称称为为辅辅助助因因子子，单单纯纯的的辅辅助助因因子子不不呈呈现现酶酶活活力力，只只有有两两者者结结合合在在一一起起形形成成全全酶酶才才显显示活力示活力。如氧化还原酶类、转移酶类中的许多酶。如氧化还原酶类、转移酶类中的许

14、多酶。n 全酶酶蛋白辅助因子全酶酶蛋白辅助因子现在学习的是第20页，共52页3.恒态酶和调节酶恒态酶和调节酶n根根据据酶酶在在代代谢谢中中所所处处的的地地位位、含含量量与与活活性性情情况况，也可以分成恒态酶与调节酶。也可以分成恒态酶与调节酶。n恒恒态态酶酶是是构构成成代代谢谢途途径径和和物物质质转转化化体体系系的的基基本本组组成成成成分分，在在细细胞胞中中恒恒态态酶酶的的含含量量相相对对恒恒定定，其其活活性性仅仅受受反反应应动动力力学学系系统统本本身身的的组组成成因因素素调调节。节。n调调节节酶酶是是指指在在代代谢谢途途径径和和物物质质转转化化体体系系中中起起调调节节作作用用的的关关键键酶酶，

15、它它们们的的含含量量与与活活性性常常因因机机体体的的机机能能状状况况而而不不同同。按按照照其其活活性性调调节节方方式式又又可可分为三种类型分为三种类型:潜态酶，别构酶和多功能酶潜态酶，别构酶和多功能酶。现在学习的是第21页，共52页（1 1）潜态酶潜态酶n潜态酶潜态酶是指那些通常以无活性的酶原状态存是指那些通常以无活性的酶原状态存在，而在机能需要时再转变为活性状态的酶。在，而在机能需要时再转变为活性状态的酶。这种激活调节一般以级联催化方式进行。包这种激活调节一般以级联催化方式进行。包括两种类型：一是括两种类型：一是不可逆的共价调节不可逆的共价调节，即所，即所谓的谓的酶原激活酶原激活。除了前述的

16、消化性蛋白水解。除了前述的消化性蛋白水解酶外，也包括那些具有生理功能的蛋白酶，酶外，也包括那些具有生理功能的蛋白酶，例如例如凝血酶、溶血纤蛋白酶凝血酶、溶血纤蛋白酶等都是通过这种等都是通过这种方式调节的；二是方式调节的；二是可逆共价调节可逆共价调节。现在学习的是第22页，共52页（2 2）别构酶别构酶n别构酶，这些酶别构酶，这些酶在结构上除了具在结构上除了具有能和底物相结有能和底物相结合、并催化底物合、并催化底物进行反应的活性进行反应的活性中心外，还具有中心外，还具有能和效应物相结能和效应物相结合的合的调节中心调节中心。现在学习的是第23页，共52页（3）多功能酶n多多功功能能酶酶指指具具有有

17、一一种种以以上上催催化化活活性性的的酶酶，他他们们有有的的是是由由不不同同亚亚基基组组成成，还还有有一一些些别构酶别构酶也是多功能酶。也是多功能酶。现在学习的是第24页，共52页4.胞内酶、胞外酶胞内酶、胞外酶n生生物物合合成成的的酶酶有有两两种种类类型型:存存在在于于胞胞内内或转位通过细胞质膜到胞外。或转位通过细胞质膜到胞外。现在学习的是第25页，共52页（1 1）胞内酶胞内酶n胞胞内内酶酶是是指指在在合合成成后后仍仍留留在在细细胞胞内内发发挥挥作作用用的的酶。酶。n酶酶在在细细胞胞内内存存在在部部位位是是不不同同的的，有有些些酶酶是是“可可溶溶的的”，并并不不直直接接与与细细胞胞中中任任何

18、何特特定定结结构构组组分分相相连连接接；另另一一些些酶酶则则是是“不不溶溶的的”,他他们们与与细细胞胞膜膜或或细细胞胞器器结结合合，较较难难与与细细胞胞的的组组分分分分开开，如如线线粒粒体体上上的的酶酶。为为从从胞胞内内提提取取某某种种酶酶，一一般般要通过破壁、抽提、离心等步骤。要通过破壁、抽提、离心等步骤。现在学习的是第26页，共52页（2 2）胞外酶胞外酶n胞胞外外酶酶(又又可可称称为为分分泌泌型型酶酶)是是指指可可以以穿穿过过质质膜膜的的任任何何酶酶，大大多多数数是是水水解解酶酶，多多数数工工业业用用酶酶都都是是胞胞外外酶酶。如如淀淀粉粉酶酶、蛋蛋白白酶酶、纤纤维维素素酶酶、果果胶胶酶酶

19、等等。胞胞外外酶酶优优点点明明显显，它它比比胞胞内内酶酶容容易易回回收收、纯纯化化，不不必必将将细细胞胞破破碎碎，也也不不用用去去核核酸酸，容容易易获获得得高高产产(因因为为胞胞外外酶酶生生产产不不受可获得的生物量的限制受可获得的生物量的限制)。n胞外酶的分泌胞外酶的分泌位置位置由由细胞质膜的结构细胞质膜的结构所决定。所决定。现在学习的是第27页，共52页n革革兰兰氏氏阳阳性性菌菌的的外外壳壳由由细细胞胞质质膜膜和和包包围围在在膜膜外外面面的的壁壁组组成成。对对革革兰兰氏氏阳阳性性菌菌来来说说有有两两类类胞胞外外酶酶：一一类类是是合合成成后后分分泌泌到到培培养养基基中中的的胞胞外外酶酶，如如芽

20、芽胞胞杆杆菌菌产产生生的的淀淀粉粉酶酶、蛋蛋白白酶酶；另另一一类类是是分分泌泌蛋蛋白白穿穿过过膜膜后后，结结合合于于膜膜外外表面表面的胞外酶。的胞外酶。现在学习的是第28页，共52页n革革兰兰氏氏阴阴性性菌菌的的细细胞胞壁壁是是由由附附着着在在细细胞胞质质膜膜外外的的一一层层薄薄的的粘粘肽肽组组成成，壁壁外外面面还还有有一一层层膜膜外外膜膜。两两层层疏疏水水膜膜之之间间是是亲亲水水空空间间周周质质。阴阴性性菌菌中中有有四四种种不不同同位位置置的的分分泌泌型型酶酶，即即分分泌泌酶酶结结合合在在内内膜膜外外表表面面、分分布布在在周周质质中中、结结合合在在外外膜膜上上和和分分泌泌到到培培养养基基中中

21、，前前三三类类均均可可用用渗渗透透压压冲冲击击法法或或用用溶溶菌菌酶酶把把细细胞胞处处理成球状体释放酶。理成球状体释放酶。现在学习的是第29页，共52页四、核酸类酶（催化核酸）n核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化，能够催化RNA分子中的分子中的磷酸酯键磷酸酯键的的水水解解及其逆反应和一些其它反应。及其逆反应和一些其它反应。现在学习的是第30页，共52页核酸类酶的分类n（1）根据酶作用的）根据酶作用的底物底物是其本身是其本身RNA分子分子还是其他分子，将核酸类酶分为还是其他分子，将核酸类酶分为分子内分子内催化催化R酶和酶和分子间分子间催化

22、催化R酶两大类。酶两大类。n（2）在每个大类中根据酶的催化）在每个大类中根据酶的催化类型类型不同，不同，将将R酶分为若干酶分为若干亚类亚类。现在学习的是第31页，共52页1、分子内催化R酶n分子内催化酶是催化本身分子内催化酶是催化本身RNA分子进行反应分子进行反应的一类核酸类酶。的一类核酸类酶。n（1）自我剪切自我剪切酶：在一定条件下催化本身酶：在一定条件下催化本身RNA分子进行分子进行剪切剪切反应的反应的R酶。它们都是酶。它们都是RNARNA前体前体，可以在一定条件下进行自我催化，使，可以在一定条件下进行自我催化，使RNA前体生成前体生成成熟的成熟的RNARNA分子和另一个分子和另一个RNA

23、RNA片片断断。n（2）自我剪接自我剪接酶：在一定条件下催化本身酶：在一定条件下催化本身RNA同时进行同时进行剪切剪切反应和反应和连接连接反应的反应的R酶。酶。它们也都是它们也都是RNARNA前体前体。现在学习的是第32页，共52页2、分子间催化R酶n分子间催化酶是催化其它分子进行反应的核酸类酶。分子间催化酶是催化其它分子进行反应的核酸类酶。n（1）RNA剪切酶：催化其他剪切酶：催化其他RNARNA分子分子进行进行剪切剪切反应的核反应的核酸类酶。酸类酶。n（2）DNA剪切酶：催化剪切酶：催化DNADNA分子分子进行进行剪切剪切反应的核酸反应的核酸类酶。类酶。n（3）多肽剪切酶：催化）多肽剪切酶

24、：催化多肽剪切多肽剪切作用的核酸类酶。作用的核酸类酶。n（4）多糖剪接酶：催化）多糖剪接酶：催化多糖剪切多糖剪切和和连接连接反应的核酸类酶。反应的核酸类酶。n（5）多功能）多功能R酶：催化其他分子进行酶：催化其他分子进行多种反应多种反应的核酸类的核酸类酶。酶。现在学习的是第33页，共52页现在学习的是第34页，共52页第二节第二节酶（蛋白类酶）酶（蛋白类酶）的结构与功能的结构与功能现在学习的是第35页，共52页一一.蛋白类酶的基本组蛋白类酶的基本组成单位氨基酸成单位氨基酸n蛋蛋白白类类酶酶（P-P-酶酶）主主要要由由蛋蛋白白质质组组成成。蛋蛋白白质质是是由由各各种种氨氨基基酸酸通通过过肽肽键键

25、连连接接而而成成的的高高分分子子化化合物。合物。n氨氨基基酸酸：分分子子中中含含有有氨氨基基（-NH-NH2 2）和和羧羧基基（-COOHCOOH）的的有有机机化化合合物物。组组成成蛋蛋白白质质的的氨氨基基酸酸主主要要有有2020种种。现在学习的是第36页，共52页2.辅助因子n酶酶反反应应的的专专一一性性取取决决于于酶酶蛋蛋白白本本身身，而而辅辅助助因因子子则则直直接接对对电电子子、原原子子或或某某些些化化学学基基团团起起传传递递作作用用，决决定定反反应应的的性性质质。酶酶的的辅辅助助因因子子可可以以是是无无机机辅辅助助因因子子金金属属离离子子（激激活活剂剂），也可以是小分子有机化合物，也可

26、以是小分子有机化合物（辅酶辅酶）。现在学习的是第37页，共52页（1 1）无机辅助因子）无机辅助因子n无无机机辅辅助助因因子子主主要要是是指指各各种种金金属属离离子子，尤尤其其是各种是各种二价金属离子二价金属离子。n1.镁离子（Mg2+）n2.锌离子（Zn2+）n3.铁离子（Fe2+）n4.铜离子（Cu2+）n5.锰离子（Mn2+）n6.钙离子（Ca2+）现在学习的是第38页，共52页（2 2）有机辅助因子）有机辅助因子n有有机机辅辅助助因因子子是是指指双双成成分分酶酶中中相相对对分分子子质质量量较较小小的的有有机机化化合合物物。它它们们在在酶酶催催化化过过程程中中起起着着传传递电子、原子或基

27、团递电子、原子或基团的作用。包括：的作用。包括：烟烟酰酰胺胺核核苷苷酸酸、黄黄素素核核苷苷酸酸、铁铁卟卟啉啉、硫硫辛辛酸酸、核核苷苷三三磷磷酸酸、鸟鸟苷苷、辅辅酶酶Q Q、谷谷光光甘甘肽肽、辅辅酶酶A A、生生物物素素、硫硫胺胺素素焦焦磷磷酸酸、磷磷酸酸吡吡哆哆醛醛和和磷磷酸酸吡哆胺。吡哆胺。生生物物体体内内B族族维维生生素素几几乎乎都都是是作作为为酶酶的的辅辅助助因因子子，参与细胞的代谢过程参与细胞的代谢过程现在学习的是第39页，共52页二、酶的空间结构n蛋蛋白白质质功功能能决决定定于于其其结结构构，不不仅仅与与其其氨氨基基酸酸组组成成（一一级级结结构构）有有关关，而而且且还还与与其其空空间

28、间结结构有关（二级结构、三级结构、四级结构）。构有关（二级结构、三级结构、四级结构）。n酶酶蛋蛋白白空空间间结结构构的的基基本本结结构构单单位位：螺螺旋旋结结构构、折叠结构、转角结构和卷曲结构等。折叠结构、转角结构和卷曲结构等。n具具有有酶酶活活性性的的蛋蛋白白质质都都是是球球蛋蛋白白，球球蛋蛋白白分分子结构有以下特征：子结构有以下特征：现在学习的是第40页，共52页1、空间结构特征：、空间结构特征：n(1)(1)在在球球蛋蛋白白分分子子中中一一条条肽肽链链往往往往是是通通过过一一部部分分-螺螺旋旋、一一部部分分-折折叠叠、一一部部分分-转角和一部分无规卷曲转角和一部分无规卷曲形成紧密的球状构

29、象。形成紧密的球状构象。n(2)(2)在在球球蛋蛋白白分分子子中中，大大多多数数非非极极性性侧侧链链总总是是埋埋藏藏在在分分子子内内部部形形成成疏疏水水内内核核，而而大大多多数数极极性性侧侧链链总总是是暴暴露露在在小小分分子子的的表表面面上上，形形成成一一些些亲水区亲水区。现在学习的是第41页，共52页n(3)(3)球球蛋蛋白白的的分分子子表表面面，往往往往有有一一个个内内陷陷的的空空穴穴，往往往往是是疏疏水水区区，对对酶酶分分子子而而言言，此此空空穴穴正正好好容容纳纳一一个个或或两两个个小小分分子子底底物物或或大大分分子子底底物物的的一部分，即酶一部分，即酶活性部位活性部位。n(4)(4)有

30、有些些球球蛋蛋白白具具有有四四级级结结构构，这这类类球球蛋蛋白白的的分分子子中中含含两两条条或或多多条条多多肽肽链链，这这些些多多肽肽链链彼彼此此以以非非共共价价键键相相连连，每每一一条条肽肽链链都都有有自自己己的的二二、三级结构。三级结构。现在学习的是第42页，共52页现在学习的是第43页，共52页2.维持酶蛋白分子构象的力维持酶蛋白分子构象的力n蛋白质的空蛋白质的空间结构是通间结构是通过各种过各种副价副价键键联结而成联结而成n主要有主要有：氢氢键、盐键、键、盐键、二硫键、疏二硫键、疏水作用、金水作用、金属键和范德属键和范德华力等。华力等。现在学习的是第44页，共52页3.酶的活性中心n在酶

31、分子上，并不是所有氨基酸残基，而只在酶分子上，并不是所有氨基酸残基，而只是少数氨基酸残基与酶的催化活性有关。这是少数氨基酸残基与酶的催化活性有关。这些氨基酸残基虽然在一级结构上可能相距很些氨基酸残基虽然在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并催化底物转化为产物，这一区域物相结合并催化底物转化为产物，这一区域称为酶的称为酶的活性中心活性中心(activecenter)或或活性活性部位部位(activesite)。n酶的活性中心一旦被破坏，酶将失去其催化酶

32、的活性中心一旦被破坏，酶将失去其催化活性。活性。现在学习的是第45页，共52页单纯酶中，活性中心常由一些极性氨基酸残基的侧链基团所组成，如His的咪唑基、Ser的羟基、Cys的巯基、Lys的-氨基、Asp和Glu的羰基等；而对结合酶，除上述基团以外，辅酶或辅基上的一部分结构往往也是活性中心的组成部分。现在学习的是第46页，共52页氨基酸残基的分类n1960年，考施兰德（年，考施兰德（Koshland）将酶分）将酶分子中的氨基酸残基分为以下四类：子中的氨基酸残基分为以下四类：n接触残基接触残基n辅助残基辅助残基n结构残基结构残基n非贡献残基非贡献残基现在学习的是第48页，共52页 现在学习的是第

33、49页，共52页接触残基n这类残基这类残基直接与底物接触直接与底物接触，参与参与底物的化学转变底物的化学转变。n如图中的如图中的R1、R2、R6、R8、R9、R163、R164、R165。n这类残基的侧链中与底物结合的基这类残基的侧链中与底物结合的基团称为团称为结合基团结合基团，起催化作用的，起催化作用的基团称为基团称为催化基团催化基团。有时结合。有时结合基团也起催化作用，很难绝对基团也起催化作用，很难绝对区分。有时一些接触基团也可区分。有时一些接触基团也可能起着下述能起着下述辅助残基辅助残基的作用。的作用。现在学习的是第50页，共52页接触残基附近肽链的一级结构n有些酶的催化机制非常相似，在

34、酶的分类中有些酶的催化机制非常相似，在酶的分类中可以将它们分做一个小类。它们具有相同的可以将它们分做一个小类。它们具有相同的接触残基催化基团，在接触残基附近肽链的接触残基催化基团，在接触残基附近肽链的一级结构也几乎完全相同。一级结构也几乎完全相同。n这表明酶活性中心在种系进化上存在严格的这表明酶活性中心在种系进化上存在严格的保守保守性。性。现在学习的是第51页，共52页辅助残基n这这类类残残基基虽虽然然不不与与底底物物直直接接接接触触，但但在在酶酶与与底底物物结结合合以以及及协协助助接接触触基基团团发发挥挥作作用用方方面面起起一一定定的作用。的作用。n如图中的如图中的R4R4残基。残基。n接触残基和辅助残基组接触残基和辅助残基组成酶的活性中心成酶的活性中心。现在学习的是第52页，共52页