生物化学知识点总.doc

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1、. -一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸碱性氨基酸、带负电荷R基氨基酸酸性氨基酸、芳香族氨基酸。3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度一样，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，那么该PH值称为蛋白质的等电点。5.氨基酸残基：氨

2、基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。6.半胱氨酸连接用二硫键SS7.肽键：一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸-氨基脱水缩合形成的化学键。8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的羧基，称为羧基端或C端。9.蛋白质的分子构造：1一级构造：蛋白质分子氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；2二级构造：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为螺旋、折叠、转角和无规那么卷曲；3三级构造：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及德华力；4四级构造：蛋白质分子

3、中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。10.螺旋：(1)肽平面围绕C旋转盘绕形成右手螺旋构造，称为螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开场向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使螺旋非常稳定。11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级构造的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。12.构造域：大分子蛋白质的三级构造常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为严密，各行使其功能，称为构造域。1

4、3.变构效应：蛋白质空间构造的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。14.蛋白质胶体构造的稳定因素：颗粒外表电荷与水化膜。15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用和防止蛋白质变性的例子？蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级构造并不破坏。蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或局部恢复其原来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。蛋白质沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象。变性与沉淀关系：变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉

5、淀并不发生变性。导致蛋白质变性的因素物理因素：高温、高压、振荡、紫外线和超声波等；化学因素：强酸、强碱、乙醇、丙酮、尿素、重金属盐和去污剂。变性和沉淀在实际工作中应用：可采用酒精、加热、紫外线照射等方法进展消毒、灭菌，利用钨酸、三氯醋酸等方法使其变性，沉淀去除血清蛋白质。防止蛋白质变性的例子：化验室检测，制备酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选用不引起变性的沉淀剂，并在低温等适当条件下保存。16.分子病：由基因突变造成蛋白质构造或合成量异常而导致的疾病。17.疯牛病：感染朊病毒后，以螺旋为主的PrPc构象被以螺旋为主的PrPsc构象转变成PrPsc构象，疯牛病形成与此有关。18.镰刀形红细胞

6、贫血(镰状细胞病)形成原因：是由血红蛋白分子构造异常而导致的分子病。镰状细胞病患者的血红蛋白是HbS而非HbA，即N端6号为谷氨酸而非缬氨酸。谷氨酸带一个负电荷，而缬氨酸的R基不带电荷，那么HbS比HbA少两个负电荷，极性低。因此，HbS的溶解度降低，在脱氧状态下能形成棒状复合体，使红细胞扭曲成镰状，这一过程会损害细胞膜，使其极易被脾脏去除，发生溶血性贫血。二、核酸1.核酸：以核苷酸为根本组成单位的携带和传递遗传信息的生物大分子，包括核糖核酸和脱氧核糖核酸，主要元素为C、H、O、N、P，由碱基、戊糖、磷酸组成2.核苷之间通过糖苷键连接，核苷酸之间通过3，5-磷酸二酯键连接。3.核苷酸构造：磷酸

7、酯键、糖苷键、酸酐键。4.核苷的种类：AR、GR 、UR、CR；脱氧核苷的种类：dAR、 dGR、 dTR、 dCR 。5.核酸的分子构造：1一级构造：核酸的核苷酸序列；2二级构造：DNA双螺旋构造；3三级构造：在二级构造的根底上，DNA双螺旋进一步盘曲，形成更加复杂的构造，称为DNA的三级构造，又叫超螺旋构造。6.DNA双螺旋构造：(1)DNA是由两条链互补构成的双链构造，在该构造中，由脱氧核糖与磷酸交替构成的亲水骨架DNA主链位于外侧，碱基位于测，碱基之间形成氢键，而将两条链结合在一起，由于受构造限制，氢键形成于特定的碱基对之间，A=T、GC，(2)DNA通过碱基堆积力进一步形成右手螺旋构

8、造，双螺旋直径2纳米，每一螺旋含十个碱基对，螺距3.4纳米，相邻碱基对之间的轴向距离0.34纳米；氢键(横向)和碱基堆积力(纵向)维系DNA双螺旋构造的稳定性。氢键维持横向稳定性；碱基堆积力维持纵向稳定性。7.核小体：由DNA与组蛋白组成。8.mRNA的构造特点：帽子和A尾。9.tRNA的二级构造特点：三叶草形，四臂三环氨基酸臂，反密码子臂，反密码子环，TfaiC臂，TfaiC环，二氢尿嘧啶臂(D臂)，二氢尿嘧啶环(D环)。三级构造：倒“L型。10.DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。11.DNA复性：缓慢降低温度，恢复生理条件，变性DNA单链会自发互补结合，重新

9、形成原来的双螺旋构造，称为DNA复性，也称为退火。12.OD260的应用：判断核酸样品纯度；DNA纯品；OD260 /OD280 = 1.8;RNA纯品OD260 /OD280=2.0 13.Tm解链温度变性是在一个相当窄的温度围完成的，在这一围，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度，称为Tm,又称熔解温度，其大小与G+C含量成正比。14.增色效应：DNA变性导致其紫外吸收增加，称为增色效应。15.分子杂交：不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链构造，这一过程称为核酸分子杂交。三、酶1.全酶为脱辅基酶蛋白和辅助因子；辅酶与脱辅基酶蛋白结合结实，可以用透析或超滤的方法除去；辅基与脱辅基酶

10、蛋白结合结实，不可以用透析或超滤的方法除去。2.根据分子组成分为单纯酶、结合酶。3.必需基团：与酶活性密切相关的基团，分为两类，一类位于活性中心外，另一类位于活性中心。位于活性中心的分为结合基团和催化基团。4.酶的活性中心：又称活性部位，是酶蛋白构象的一个特定区域，能与底物特异结合，并催化底物发生反响，生成产物。5.酶促反响特点：催化效率极高、特异性高、酶蛋白易失活、酶活性可以调节。6.酶促反响的机理：酶促反响特异性的机制、酶促反响高效率的机制(邻近效应与定向排列、外表效应、多元催化)。7.酶促反响的影响因素：酶浓度、底物浓度、温度、PH值、抑制剂、激活剂。8.诱导契合假说：酶的活性中心在构造

11、上是柔性的，即具有可塑性和弹性，当底物与活性中心接触时，酶蛋白的构象会发生变化，这种变化使活性中心的必需基团正确地排列和定向，适宜与底物结合并催化反响。9.米氏方程：V=VmaxS/(Km+S)10.米氏常数的意义：(1)是反响速度为最大反响速度一半时的底物浓度；(2)是酶的特征常数；(3)反响酶与底物的亲和力；(4)同一酶对不同的底物有不同的Km值。Km，亲和力11.酶的抑制剂：1不可逆抑制作用举例：2可逆抑制作用:(1)竞争性抑制作用-特点：a.抑制剂构造和底物相似；b.竞争性抑制的强弱取决于抑制剂和底物的相对浓度以及它们与酶的相对亲和力；c.动力学特点：Vmax降低，表观Km不变;(2)

12、非竞争性抑制作用特点：a.抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；b.抑制程度取决于抑制剂浓度；c.动力学特点：Vmax降低，表观km不变；(3)反竞争性抑制作用特点：a.抑制剂只与酶底物复合物结合；b.抑制程度取决于抑制剂浓度及底物浓度；3动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。12.磺胺类药物的抑菌机制：细菌由二氢叶酸合成酶催化，利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸；二氢叶酸有二氢叶酸复原酶催化复原成四氢叶酸；磺胺类药物与对氨基苯甲酸构造类似，能与二氢叶酸合成酶结合，抑制二氢叶酸的合成；磺胺增效剂与二氢叶酸构造相似，能与二氢叶酸复原酶结合，抑制二氢叶酸复原成四氢叶酸；四氢叶

13、酸是一碳单位代不可缺少的辅助因子，没有了四氢叶酸，细菌的一碳单位代受到影响，其核酸和蛋白质的合成受到阻抑；如果单独使用磺胺类药物或磺胺增效剂，它们只是抑制细菌的生长繁殖，但如果联合应用，它们就可以通过双重抑制作用杀死细菌。13.酶原：酶的无活性前体。14.酶原激活：酶原向酶转化的过程。15.同工酶：是指能催化一样的化学反响，但酶蛋白的分子组成、分子构造和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不一样的一组酶。四、维生素1.维生素：机体维持正常功能所必需，在体不能合成或合成量很少必须由食物供给的一组低分子量有机物质，分为水溶性维生素和脂溶性维生素。2.脂溶性维生素维生素A维生素D(又称扛佝偻病维生素)

14、维生素E维生素K化学本质与性质天然形式：A1、A2；活性形式：视黄醇、视黄醛、视黄酸；维生素A原：胡萝卜素。种类：维生素D2、维生素D3。维生素D3原：7脱氢胆固醇；维生素D2原：麦角固醇；维生素D3的活性形式：1,25(OH)2D3。种类：生育酚、生育三烯酚；易自身氧化，能保护其他物质。天然形式：K1、K2；人工合成：K3、K4。生化作用构成视觉细胞的感光成分，维持上皮组织构造的完整性，参与类固醇的合成，有一定的抗肿瘤作用。作用于小肠粘膜、肾及肾小管，增加骨对钙、磷的吸收，有利于新骨的形成、钙化。抗氧化作用、维持生殖机能、促进血红素代。维持凝血因子的正常水平、参与凝血作用。缺乏症夜盲症、干眼

15、病，影响生长、发育、繁殖儿童：佝偻病成人：软骨病-易出血3.水溶性维生素维生素C维生素B1(硫胺素)维生素B2(核黄素)维生素PP化学本质与性质又称抗坏血酸活性形式：焦磷酸硫氨酸。活性形式：黄素单核苷酸(FMN)、黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)尼克酸和尼克酰胺。活性形式：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸。生化作用参与氧化复原反反响，参与体羟化反响，促进胶原蛋白的合成。TPP是酮酸氧化脱羧酶的辅酶，也是转酮醇酶的辅酶，在神经传导中起一定的作用，抑制胆碱酯酶的活性。FMN及FAD是体氧化复原酶的辅基，主要起氢传递体的作用。是体多种脱氢酶的辅酶、起传递氢的作用。缺乏症坏血病脚气病、末

16、梢神经炎唇炎、口角炎、阴囊炎癞皮病4.巨幼红细胞性贫血的机理：缺乏叶酸时，DNA复制及细胞分裂受阻，细胞变大，造成巨幼红细胞贫血。五、生物氧化1.生物氧化：物质在生物体进展氧化，叫生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体分解时逐步释放能量，最终生成二氧化碳和水的过程。2.呼吸链：代物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反响逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链。3.呼吸链组成：NADH氧化呼吸链：NADH FMN/Fe-S CoQ Cytb Cytc1 Cytc Cytaa3 O2琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸 FAD/Fe-S CoQ Cytb Cytc1

17、Cytc Cytaa3 O24.名称酶名称辅基功能复合体NADH-泛醌复原酶FMN、Fe-S将氢从NADH传递给泛醌复合体琥珀酸-泛醌复原酶FAD、Fe-S将氢从琥珀酸传递给泛醌复合体泛醌-细胞色素C复原酶铁卟啉、Fe-S将电子从泛醌传递给细胞色素C复合体细胞色素C氧化酶铁卟啉、Cu将电子从细胞色素C传递给氧5.递氢体：NAD、FMN、FAD、Q；递电子体：Fe-S、Cyta、Cytb、Cytc6.呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥；抗霉素A、二巯基丙醇；氰化物(-)、叠氮化物(N3-)、CO、H2S。7.氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中，偶联ADP磷酸化生成ATP，又称为偶联磷酸

18、化；底物水平磷酸化：是底物分子部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。氧化磷酸化的影响因素：(1)抑制剂(呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂)；(2)ADT的作用；(3)甲状腺激素的作用；(4)线粒体DNA突变。8.高能化合物：含有高能键的化合物。9.ATP的两个来源：氧化磷酸化、底物水平磷酸化。10.跨膜转运机制：3磷酸甘油穿梭、苹果酸天冬氨酸穿梭。11.磷/氧比值：物质氧化时，每消耗一摩尔原子氧所消耗的无机磷的摩尔数，称为该物质的磷/氧比值。12.化学渗透假说：电子进展呼吸链传递时，可将质子H+从线粒体膜的基质侧泵到膜胞浆侧，产生膜外质子电化学梯度，以此储存能量。

19、当质子顺浓度梯度回流时，驱动ATP合酶，利用ADP和Pi合成ATP。六、糖代1.糖的生理功能：氧化供能(主要功能)、提供合成体其他物质的原料、作为机体组织细胞的组成成分。2.糖的吸收机制：Na+依赖型葡萄糖转运体。3.血糖的来源：(1)食物消化吸收；(2)肝糖原分解；(3)非糖物质糖异生。血糖的去路：(1)氧化供能；(2)合成肝糖原、肌糖原；(3)转化成核糖、脂肪、氨基酸；(4)过高时随尿液排出。4.乳酸循环生理意义：(1)乳酸再利用，防止乳酸损失；(2)防止乳酸堆积，引起酸中毒。5.糖的有氧氧化：在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成水和二氧化碳，并释放出能量的过程，是机体主要供能方式。在胞液及

20、线粒体中发生，过程为糖酵解途径、酮酸的氧化脱羧、三羧酸循环、氧化磷酸化。6.糖酵解：在缺氧情况下葡萄糖生成乳酸的过程；产能方式：底物水平磷酸化；代途径：生理意义：(1)机体在缺氧情况下，获取能量的一种有效方式；(2)是某些细胞在氧供给正常情况下的重要功能途径。7.三羧酸循环：乙酰辅酶A的氧化分解从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸开场，经一系列反响又转变成草酰乙酸的循环。在线粒体中发生，关键酶为柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶系。反响特点：一次底物水平磷酸化，两次脱羧生成两分子二氧化碳，三个关键酶，四次脱氢，一次交给FAD、三次交给NAD+，反响不可逆。生理意义：(1)

21、是糖类、脂类和蛋白质分解代的共同途径：(2)是糖类、脂类和蛋白质代联系的枢纽；(3)为其他物质代提供小分子前提；(4)为呼吸链提供H+和电子。8丙酮酸脱氢酶复合体的辅酶：亚基丙酮酸脱氢酶硫辛酸乙酰转移酶二氢硫辛酸脱氢酶辅基TPP硫胺素硫辛酸FAD核黄素辅酶-CoASH泛酸NAD+尼克酰胺9.磷酸戊糖途径：由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH和H+，前者进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖。生理意义：(1)为核苷酸的生成提供核糖；(2)提供NADPH作为供氢体，参与多种代反响a.NADPH是体脂肪、胆固醇、类固醇激素合成代的供氢体；b.NADPH参与体羟化反响，与生物合成或生物转化有关；c.NA

22、DPH可维持GSH(复原型谷胱甘肽)的复原性。10.糖原分解：即肝糖原分解成葡萄糖的过程。肌肉组织中不存在葡萄糖6磷酸酶，无法生成葡萄糖，其关键酶为糖原磷酸化酶；糖原合成的关键酶为糖原合酶。11.活性葡萄糖：UDPG(尿苷二磷酸葡萄糖)。12.糖异生：由非糖物质合成葡萄糖或糖原的过程，在肝肾细胞的胞浆及线粒体中发生，原料为氨基酸、甘油和有机酸。关键酶为丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶、果糖1,6二磷酸酶、葡萄糖6磷酸酶。途径：(1)丙酮酸羧化支路；(2)1,6二磷酸果糖水解生成6磷酸果糖；(3)6磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖。13.6磷酸果糖(G6P)代去路：14.草酰乙酸转运出线粒体的方式：

23、15.葡萄糖有氧氧化生成的ATP计算：七、脂类代1.脂肪发动：存储在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为脂肪酸及甘油并释放入血，以供其他组织氧化利用的过程，关键酶为激素敏感性甘油三酯脂肪酶。2.三种必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。3.脂肪酸的氧化：脱氢、加水、再脱氢、硫解；在线粒体中，关键酶为肉碱酯酰转移酶。4.乙酰辅酶A的来源：糖的有氧氧化、脂肪酸的氧化、某些氨基酸的分解代、酮体的氧化分解。去路：进入三羧酸循环被彻底氧化、在肝脏合成酮体、合成脂肪酸和胆固醇、参与乙酰化反响。5.脂肪酸氧化的能量生成：6.酮体：包括乙酰乙酸，羟丁酸和丙酮。代定位：肝脏生成、肝外利用。7.酮体的生成和利用：

24、8.酮体代的生理意义：是肝脏输出能源的一种形式，并且酮体可通过血脑屏障，是脑组织的重要能源；酮体利用增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质消耗。八、蛋白质的分解代1.必需氨基酸：苯丙氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。笨蛋来宿舍晾一晾鞋2.氨基酸的吸收方式：氨基酸寡肽和二肽。3.氨基酸代库：分布于全身的游离氨基酸。4.氨基酸脱氨基作用的方式：转氨基反响、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用(主要)、其他非氧化脱氨基作用。5.生酮氨基酸：赖氨酸和亮氨酸，生糖兼生酮氨基酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、氨酸、异亮氨酸。6.氨基酸的代来源：食物蛋白消化吸收、组织蛋白

25、降解、利用酮酸和NH3合成非必需氨基酸。去路：主要是合成组织蛋白、脱氨基生成酮酸和NH3、脱羧基生成胺类和CO2、通过特殊代途径生成一些重要的生物活性物质。7.SAM(活性甲亮氨酸)为体甲基的直接供体；PAPS(3磷酸腺苷5磷酸硫酸)为活性硫酸，是体硫酸基的供体。8.酶原激活的生理意义：可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用；保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用；酶原还可视为酶的贮存形式。9.蛋白质的腐败作用：肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用。10.氮平衡：是指摄入氮与排出氮之间的平衡关系，它反映出体蛋白质的代状况，有三种情况：(1)氮总平衡：摄入氮等于排出氮；(2)氮正

26、平衡：摄入氮多于排出氮：(3)氮负平衡：摄入氮少于排出氮。11.尿素循环：12.转氨作用：书16613.血氨的代来源：氨基酸脱氨基产生NH3、胺类物质氧化产生NH3、肠道的腐败作用和尿素分解产生NH3。去路：在肝脏合成尿素(主要)、合成非必需氨基酸等含氮化合物、合成谷氨酰胺、肾小管泌氨。14.一碳单位：有些氨基酸在分解代的过程中，可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。分类：甲酰基、甲炔基、亚胺甲基、甲烯基、甲基。载体：四氢叶酸。生理功能：作为嘌呤和嘧啶的合成原料是氨基酸和核苷酸联系的纽带。15.个别氨基酸的代：书17316.白化病：人体缺乏酪氨酸酶。17.肝性脑病的形成原因：假神经递质并不能传递兴奋，反而竞争性抑制儿茶酚胺传递兴奋导致大脑功能障碍，发生深度抑制而昏迷，临床上称为肝性脑病。18.高血氨症和氨中毒：肝功能严重受损时，尿素合成发生障碍，会导致血氨升高，称为高血氨症。血氨升高，大量氨气进入脑组织，与脑细胞的酮戊二酸结合生成谷氨酸，并进一步生成谷氨酰胺。此过程消耗谷氨酸，谷氨酸是神经递质，能量及神经递质严重缺乏时，影响到脑功能直至昏迷，临床上称为氨中毒。. . word.zl-