基础生物化学试题教学提纲.doc
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1、Good is good, but better carries it.精益求精,善益求善。基础生物化学试题-生物化学试题库蛋白质化学的次级键为键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的a-螺旋往往会。9蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别是和。10蛋白质处于等电点时,所具有的主要特征是、。11在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中,RNase(牛)丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中b-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下,R
2、NA酶又恢复原有催化功能,这种现象称为。12细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。13在生理pH条件下,蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电,而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电(假设该蛋白质含有这些氨基酸组分)。14包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为,单个肽平面及包含的原子可表示为。15当氨基酸溶液的pHpI时,氨基酸(主要)以离子形式存在;当pHpI时,氨基酸(主要)以离子形式存在;当pHpI时,氨基酸(主要)以离子形式存在。一、填空题1构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。
3、其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有性。碱性氨基酸(pH67时荷正电)有两种,它们分别是氨基酸和氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是氨基酸和氨基酸。2紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。3丝氨酸侧链特征基团是;半胱氨酸的侧链基团是;组氨酸的侧链基团是。这三种氨基酸三字母代表符号分别是4氨基酸与水合印三酮反应的基团是,除脯氨酸以外反应产物的颜色是;因为脯氨酸是a亚氨基酸,它与水合印三酮的反应则显示色。5蛋白质结构中主键称为键,次级键有、;次级键中属于共价键的是键。6镰刀状贫血
4、症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子b亚基的第六位氨酸被氨酸所替代,前一种氨基酸为性侧链氨基酸,后者为性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。7Edman反应的主要试剂是;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是。8蛋白质二级结构的基本类型有、和。其中维持前三种二级结构稳定键16侧链含OH的氨基酸有、和三种。侧链含SH的氨基酸是氨基酸。17人体必需氨基酸是指人体自身不能合成的、必须靠食物提供的氨基酸。这些氨基酸包括、等八种。18蛋白质变性的主要原因是被破坏;蛋白质变性后的主要特征是;变性蛋白质在去除致变因素后仍能(
5、部分)恢复原有生物活性,表明没被破坏。这是因为一级结构含有的结构信息,所以蛋白质分子构象恢复后仍能表现原有生物功能。19盐析作用是指;盐溶作用是指一、填空题1构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有性。碱性氨基酸(pH67时荷正电)有两种,它们分别是氨基酸和氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是氨基酸和氨基酸。2紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。3丝氨酸侧链特征基团是;半胱氨酸的侧链基团是
6、;组氨酸的侧链基团是。这三种氨基酸三字母代表符号分别是4氨基酸与水合印三酮反应的基团是,除脯氨酸以外反应产物的颜色是;因为脯氨酸是a亚氨基酸,它与水合印三酮的反应则显示色。5蛋白质结构中主键称为键,次级键有、;次级键中属于共价键的是键。6镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子b亚基的第六位氨酸被氨酸所替代,前一种氨基酸为性侧链氨基酸,后者为性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。7Edman反应的主要试剂是;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是。8蛋白质二级结构的基本类型有、和。其中维持前三种二级结构稳
7、定键。20当外界因素(介质的pHpI、电场电压、介质中离子强度、温度等)确定后,决定蛋白质在电场中泳动速度快慢的主要因素是和。二、选择填空题1侧链含有咪唑基的氨基酸是()A、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、组氨酸2PH为8时,荷正电的氨基酸为()A、GluB、LysC、SerD、Asn3精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04(a-NH3)Pk3=12.48(胍基)PI=()A、1/2(2.17+9.04)B、1/2(2.17+12.48)C、1/2(9.04+12,48)D、1/3(2.17+9。04+12。48)4谷氨酸的Pk1=2.19(a-COOH)、pk2=9.67(a-NH3)
8、、pk3=4.25(g-COOH)pl=()A、1/2(2.19+9。67)B、1/2(9.67+4.25)C、1/2(2.19+4.25)D、1/3(2.17+9.04+9.67)5氨基酸不具有的化学反应是()A、肼反应B、异硫氰酸苯酯反应C、茚三酮反应D、双缩脲反应6当层析系统为正丁醇冰醋酸水=415时,用纸层析法分离苯丙氨酸(F)、丙氨酸(A)和苏氨酸(T)时则它们的Rf值之间关系应为:()A、FATB、FTAC、AFTD、TAF7氨基酸与亚硝酸反应所释放的N2气中,氨基酸的贡献是()A、25%B、50%C、80%D、100%8寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是()A、2,4-二硝基氟苯
9、B、肼C、异硫氰酸苯酸D、丹酰氯9下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是()A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序B、多肽链中氨基酸残基的键链方式C、多肽链中主肽链的空间走向,如a-螺旋D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键,分别是A7-S-S-B7,A20-S-S-B1910下列叙述中哪项有误()A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、三级结构乃至四级结构中起重要作用B、主肽链的折叠单位肽平面之间相关一个Ca碳原子C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏,因而丧失了原有生物活性D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力11蛋
10、白质变性过程中与下列哪项无关()A、理化因素致使氢键破坏B、疏水作用破坏C、蛋白质空间结构破坏D、蛋白质一级结构破坏,分子量变小12加入下列试剂不会导致蛋白质变性的是()A、尿素(脲)B、盐酸胍C、十二烷基磺酸SDSD、硫酸铵13血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形,这是由于()A、氧可氧化Fe(),使之变为Fe()B、第一个亚基氧合后构象变化,引起其余亚基氧合能力增强C、这是变构效应的显著特点,它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥D、亚基空间构象靠次级键维持,而亚基之间靠次级键缔合,构象易变14下列因素中主要影响蛋白质a-螺旋形成的是()A、碱性氨基酸的相近排列B、酸性氨基酸的相近排列C、脯氨酸的
11、存在D、甘氨酸的存在15蛋白质中多肽链形成a-螺旋时,主要靠哪种次级键维持()A、疏水键B、肽键C、氢键D、二硫键16关于蛋白质结构的叙述,哪项不恰当()A、胰岛素分子是由两条肽链构成,所以它是多亚基蛋白,具有四级结构B、蛋白质基本结构(一级结构)中本身包含有高级结构的信息,所以在生物体系中,它具有特定的三维结构C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团,避开水相,相互聚集的倾向,对多肽链在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用D、亚基间的空间排布是四级结构的内容,亚基间是非共价缔合的17有关亚基的描述,哪一项不恰当()A、每种亚基都有各自的三维结构B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在C、
12、一个亚基(单位)只含有一条多肽链D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性18关于可溶性蛋白质三级结构的叙述,哪一项不恰当()A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部19蛋白质三级结构形成的驱动力是()A、范德华力B、疏水作用力C、氢键D、离子键20引起蛋白质变性原因主要是()A、三维结构破坏B、肽键破坏C、胶体稳定性因素被破坏D、亚基的解聚21以下蛋白质中属寡聚蛋白的是()A、胰岛素B、RnaseC、血红蛋白D、肌红蛋白22下列测定蛋白质分子量的方法中,哪一种
13、不常用()A、SDS-PAGE法B、渗透压法C、超离心法D、凝胶过滤(分子筛)法23分子结构式为HSCH2CHCOO的氨基酸为()A、丝氨酸B、苏氨酸C、半胱氨酸D、赖氨酸24下列氨基酸中为酪氨酸的是()+A、-CH2CHCOOB、HOCH2CHCOOHNNH+NH3NH3+C、CH2CHCOOD、CH3SCH2CH2CHCOO+HNH3NH325变构效应是多亚基功能蛋白、寡聚酶及多酶复合体的作用特征,下列动力学曲线中哪种一般是别构酶(蛋白质)所表现的:()vsvsvsvsA、B、C、D、26关于二级结构叙述哪一项不正确()A、右手a-螺旋比左手a-螺旋稳定,因为左手a-螺旋中L-构型氨基酸残
14、基侧链空间位阻大,不稳定;B、一条多肽链或某多肽片断能否形成a-螺旋,以及形成的螺旋是否稳定与它的氨基酸组成和排列顺序有极大关系;C、多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大,因而不能形成a-螺旋;D、b-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定,所以蛋白质中只有反平行式。27根据下表选出正确答案:样品液中蛋白质的组分蛋白质的pI蛋白质分子量MW(KD)A6.240B4.530C7.860D8.380pH8.6条件下电泳一定时间,最靠近阳极的组分一般是();SephadexG100柱层析时,最先洗脱出来的组分应该是()。28前胰岛素原信号肽的主要特征是富含下列哪类氨基酸残基()A、碱性氨基酸残基B、酸性氨基酸
15、残基C、羟基氨基酸残基D、亲水性氨基酸残基29蛋白质三维结构的构象特征主要取决于()A、氨基酸的组成、顺序和数目B、氢键、盐键、范德华力和疏水力C、温度、pH和离子强度等环境条件D、肽链间或肽链内的二硫键30双缩脲法测定禾谷类作物样品中的蛋白质含量时,加入少量的四氯化碳(CCl4)其主要作用是()A、促进双缩脲反应B、消除色素类对比色的干扰C、促进难溶性物质沉淀D、保持反应物颜色的稳定31醋酸纤维薄膜电泳时,下列说法不正确的一项是()A、点样前醋酸纤维薄膜必须用纯水浸泡一定的时间,使处于湿润状态B、以血清为样品,pH8.6条件下,点样的一端应置于电泳槽的阴极一端C、电泳过程中保持恒定的电压(9
16、0110V)可使蛋白质组分有效分离D、点样量太多时,蛋白质组分相互粘联,指印谱带会严重拖尾,结果不易分析三、是非判断(用“对”、“错”表示,并填入括号中)1胰岛素分子中含有两条多肽链,所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成()2蛋白质多肽链中氨基酸的种类数目、排列次序决定它的二级、三级结构,即一级结构含有高级结构的结构信息。()3肽键中相关的六个原子无论在二级或三级结构中,一般都处在一个刚性平面内。()4构成天然蛋白质的氨基酸,其D构型和L型普遍存在。()5变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质,它有利于这些生物大分子功能的调节。()6功能蛋白质分子中,只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的
17、丧失。()7具有四级结构的蛋白质,当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性。()8胰岛素分子中含有A7-S-S-B7,A20-S-S-B19和A6-S-S-A11三个二硫键,这些属于二级结构的内容。()9b-折叠是主肽链相当伸展的结构,因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中。()10在RNase(核糖核酸酶)分子中存在His12、His119侧链的咪唑基及Lys41-NH3由于多肽链是按特定方式折叠成一定空间结构,这三个在一级结构上相距甚远的氨基酸残基才彼此靠近构成RNase的催化中心。()11变性后的蛋白质电泳行为不会改变()12沉降系数S是蛋白质以及核酸分子量大小常用的表示单位。()1
18、3调节溶液的pH值对盐析分离蛋白质影响不大。()14Folin-酚试剂法测定蛋白质的灵敏度较高,但由于不同蛋白质含有酪氨酸的量不尽相同,会使测定结果往往带来较大偏差。()15重金属盐对人畜的毒性,主要是重金属离子会在人体内与功能蛋白质结合引起蛋白质变性所致。()16利用蛋白质系数计算粗蛋白含量时对不同的生物样品都一样(即为6.25)。()17胰蛋白酶作用时对肽键N-端氨基酸残基的要求是赖氨酸或精氨酸,这种专一性可称为基团专一性。()18同源蛋白质中,保守性较强的氨基酸残基在决定蛋白质三维结构与功能方面起重要作用,因此致死性突变常常与它们的密码子突变有关。()O19肽平面或酰胺平面是因为CNH结
19、构中C=0的p电子离域或说是sp2杂化N的孤对电子与C=0P-p共轭后引起的。()20有两种蛋白质A和B的等电点分别是6.5和7.2,在pH为8.5的条件下同一静电场中A一定比B向异极泳动速度快。()21多肽链出现180回折的地方会形成转角,其中甘氨酸和脯氨酸常出现在b-转角处,因为其侧链较短,对41氢键形成空间位阻小。()22苯丙氨酸疏水性比缬氨酸强()23由于静电作用,在等电点时氨基酸的溶解度最小()24渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及PAGE(聚丙稀酰胺凝胶电泳)法都是利用蛋白质的物理化学性质来测定蛋白质的分子量的()25当某种蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时,此蛋
20、白质的等电点为7.0()26蛋白质的亚基(或称为亚单位)和肽是同义词()四、解释下列名词1二面角2蛋白质一级结构3蛋白质二级结构4蛋白质三级结构5蛋白质四级结构6超二级结构7别构效应8同源蛋白质9简单蛋白质10结合蛋白质11蛋白质变性作用12蛋白质盐析作用13蛋白质分段盐析14结构域15寡聚蛋白16构象17构型18肽单位19肽平面20a螺旋21b折叠或b折叠片22超二级结构23b转角24蛋白质的变性作用25蛋白质的复性作用26亚基五、问答题1组成蛋白质的20种氨基酸依据什么分类?各类氨基酸的共同特性是什么?这种分类在生物学上有何重要意义?2蛋白质的基本结构与高级结构之间存在的关系如何?3Edm
21、an反应所有的试剂和反应的特点如何?4何谓蛋白质等电点?等电点时蛋白质的存在特点是什么?5何谓盐析?分段盐析粗分蛋白质的原理是什么?6哪些因素可引起蛋白质变性?变性后蛋白质的性质有哪些改变?7蛋白质分离分析技术常用的有哪几种,简述凝胶过滤、电泳基本原理。8有哪些沉淀蛋白质的方法?其中盐析和有机溶剂沉淀法有何区别或特点?9溴化氰在多肽裂解中的作用部位,和裂解产物的末端氨酸残基为何物?10举例说明蛋白质一级结构与功能关系。11举例说明蛋白质变构效应与意义。12一样品液中蛋白质组分为A(30KD)、B(20KD)、C(60KD),分析说明用SephadexG100凝胶过滤分离此样品时,各组分被洗脱出
22、来的先后次序。13多聚赖氨酸(polyLys)在pH7时呈无规线团,在pH10时则呈a螺旋;而多聚的谷氨酸酸(polyGlu)在pH7时也呈无规线团,而在pH4时则呈a螺旋,为什么?14简述胰蛋白酶原激活过程。15a螺旋的特征是什么?如何以通式表示?16高浓度的硫酸铵(pH5时)可使麦清蛋白沉淀析出,并用于初步分离该种蛋白的早期步,简要说明其原理。17用阳离子交换柱层析一氨基酸混合液(洗脱剂:pH3.25,0.2N柠檬酸钠),其结果如下:各洗脱峰的面积大小或高度有何含义?Asp比Glu先洗脱出来的原因?吸光度洗脱剂流出体积18为什么鸡蛋清可用作铅中毒或汞中毒的解毒剂?六、计算题1测得一种蛋白质
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