生物化学问答题(含答案)汇总.pdf
《生物化学问答题(含答案)汇总.pdf》由会员分享,可在线阅读,更多相关《生物化学问答题(含答案)汇总.pdf(22页珍藏版)》请在淘文阁 - 分享文档赚钱的网站上搜索。
1、蛋白质化学蛋白质化学1 1蛋白质:是一类生物大分子,有一条或多条肽链构成,每条肽链都有一定数量的氨基酸按一蛋白质:是一类生物大分子,有一条或多条肽链构成,每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定的序列以肽键连接形成。蛋白质是生命的物质基础,是一切细胞和组织的重要组成成分。定的序列以肽键连接形成。蛋白质是生命的物质基础,是一切细胞和组织的重要组成成分。2 2标准氨基酸:是可以用于合成蛋白质的标准氨基酸:是可以用于合成蛋白质的 2020 种氨基酸。种氨基酸。7 7氨基酸的等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受氨基酸的等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受PHPH 值的影响,在某一值的影响,在某一 PHPH 值条
2、件下,氨基酸值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等,在溶液中的氨基酸以间性离子形式存在,且净电荷为解离成阳离子和阴离子的程度相等,在溶液中的氨基酸以间性离子形式存在,且净电荷为 0 0,此时溶液的,此时溶液的PHPH 值成为该氨基酸的等电点值成为该氨基酸的等电点9 9缀合蛋白质:含有非氨基酸成分的蛋白质缀合蛋白质:含有非氨基酸成分的蛋白质1010蛋白质的辅基:缀合蛋白所含有的非氨基酸成分蛋白质的辅基:缀合蛋白所含有的非氨基酸成分1212肽键:存在与蛋白质和肽分子中,是有一个氨基酸的肽键:存在与蛋白质和肽分子中,是有一个氨基酸的-羧基与另外一个氨基酸的羧基与另外一个氨基酸的-氨基缩氨基缩
3、合时形成的化学键合时形成的化学键1414肽:是指由肽:是指由 2 2 个或多个氨基酸通过肽键连接而成的分子个或多个氨基酸通过肽键连接而成的分子1515氨基酸残基:肽和蛋白质中的氨基酸是不完整的,氨基失去了氢,羧基失去了羟基,因而氨基酸残基:肽和蛋白质中的氨基酸是不完整的,氨基失去了氢,羧基失去了羟基,因而称为氨基酸残基称为氨基酸残基1616多肽:由多肽:由 1010 个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽1818生物活性肽:是指具有特殊生理功能的肽类物质,它们多为蛋白质多肽链的一个片段,当生物活性肽:是指具有特殊生理功能的肽类物质,它们多为蛋白质多肽链的一个片段,当被
4、降解释放之后就会表现出活性,被降解释放之后就会表现出活性,例如参与代谢调节、例如参与代谢调节、神经传导。神经传导。食物蛋白质的消化产物也有生物活性肽,食物蛋白质的消化产物也有生物活性肽,它们可以被直接吸收。它们可以被直接吸收。2020蛋白质的一级结构:通常叙述为蛋白质多肽链种氨基酸的链接顺序,简称为氨基酸序列,蛋白质的一级结构:通常叙述为蛋白质多肽链种氨基酸的链接顺序,简称为氨基酸序列,蛋白质的一级结构反应蛋白质分子的共价键结构蛋白质的一级结构反应蛋白质分子的共价键结构2121蛋白质的二级结构:是指蛋白质多肽链局部片段的构象,该片段的氨基酸序列式连续的,蛋白质的二级结构:是指蛋白质多肽链局部片
5、段的构象,该片段的氨基酸序列式连续的,主链构象通常是规则的主链构象通常是规则的2323蛋白质的超二级结构:又称模体基序,是指几个二级结构单元进一步聚合和结合形成的特蛋白质的超二级结构:又称模体基序,是指几个二级结构单元进一步聚合和结合形成的特定构象单元,如、螺旋定构象单元,如、螺旋-转角转角-螺旋、亮氨酸拉链等螺旋、亮氨酸拉链等2424蛋白质的三级结构:是指蛋白质分子整条肽链的空间结构,描述其所有原子的空间分布,蛋白质的三级结构:是指蛋白质分子整条肽链的空间结构,描述其所有原子的空间分布,蛋白质三级结构的形成是肽链在二级结构的基础上进一步折叠的结果。蛋白质三级结构的形成是肽链在二级结构的基础上
6、进一步折叠的结果。2626蛋白质的亚基:许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位,每个结构单位蛋白质的亚基:许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位,每个结构单位可以有不止一条肽链构成,但都有特定且相对独立的三级结构,且是由一个共价键连接的整体,该结构单可以有不止一条肽链构成,但都有特定且相对独立的三级结构,且是由一个共价键连接的整体,该结构单位称为该蛋白质的一个亚基位称为该蛋白质的一个亚基2727蛋白质的四级结构:多亚基蛋白的亚基与亚基通过非共价键结合,形成特定的空间结构,蛋白质的四级结构:多亚基蛋白的亚基与亚基通过非共价键结合,形成特定的空间结构,这一结构层次称为该蛋白
7、质的四级结构这一结构层次称为该蛋白质的四级结构3535变构蛋白:具有下列特性蛋白质的统称:它们有两种或多种构象,有两个或多个配体结合变构蛋白:具有下列特性蛋白质的统称:它们有两种或多种构象,有两个或多个配体结合位点,配体与其中一个结合位点结合导致蛋白质变构,及从一种构象转换成另一种构象,这种变构影响到位点,配体与其中一个结合位点结合导致蛋白质变构,及从一种构象转换成另一种构象,这种变构影响到其他配体结合位点与配体的结合其他配体结合位点与配体的结合3636变构剂:导致变构蛋白变构的物质,多为小分子变构剂:导致变构蛋白变构的物质,多为小分子4242蛋白质的等电点:蛋白质是两性的电解质其解离状态受溶
8、液的蛋白质的等电点:蛋白质是两性的电解质其解离状态受溶液的 PHPH 值影响,在某一值影响,在某一 PHPH 值条值条件下,蛋白质的净电荷为件下,蛋白质的净电荷为 0 0,该,该 PHPH 值称为该蛋白质的等电点值称为该蛋白质的等电点4444蛋白质变性:由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成其四级结构三级结构甚至二级结蛋白质变性:由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成其四级结构三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变,变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失。构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变,变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失。4646蛋白质复性:有些蛋白质的变性是
9、可逆的,当变性程度较轻时,如果除去变性因素,是变蛋白质复性:有些蛋白质的变性是可逆的,当变性程度较轻时,如果除去变性因素,是变形蛋白质重新处于能够形成稳定天然构象的条件下,则这些蛋白质的构象及功能可以恢复或部分恢复,这形蛋白质重新处于能够形成稳定天然构象的条件下,则这些蛋白质的构象及功能可以恢复或部分恢复,这种现象称为蛋白质的复性种现象称为蛋白质的复性4747蛋白质沉淀:蛋白质从溶液中析出的现象蛋白质沉淀:蛋白质从溶液中析出的现象4848盐析:蛋白质沉淀技术之一,即在蛋白质溶液中加入大量中性盐以提高其离子强度,会中盐析:蛋白质沉淀技术之一,即在蛋白质溶液中加入大量中性盐以提高其离子强度,会中和
10、蛋白质表面电荷并破坏水化膜,导致蛋白质析出和蛋白质表面电荷并破坏水化膜,导致蛋白质析出5050电泳:原为胶体特性之一是指带电荷胶体颗粒在电场中定向移动,带正电荷的向负极移动,电泳:原为胶体特性之一是指带电荷胶体颗粒在电场中定向移动,带正电荷的向负极移动,带负电荷的向正极移动,质量小带电荷多的移动快,质量小带电荷少的移动慢,现指以此为基础建立的一带负电荷的向正极移动,质量小带电荷多的移动快,质量小带电荷少的移动慢,现指以此为基础建立的一类技术,常用于蛋白质等大分子研究类技术,常用于蛋白质等大分子研究核酸化学核酸化学1 1核酸:是生物大分子,核苷酸缩聚物,包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸核酸:是生物
11、大分子,核苷酸缩聚物,包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸2 2DNADNA:脱氧核糖核酸,一种多核苷酸,由脱氧核糖核苷酸按一定顺序以:脱氧核糖核酸,一种多核苷酸,由脱氧核糖核苷酸按一定顺序以3 3,5,5磷酸二酯键连磷酸二酯键连接形成,是遗传信息的载体接形成,是遗传信息的载体3 3RNARNA:核糖核酸,一种多核苷酸,由核糖核苷酸按一定顺序以:核糖核酸,一种多核苷酸,由核糖核苷酸按一定顺序以 3 3,5,5磷酸二酯键连接形成磷酸二酯键连接形成4 4稀有碱基:除了常规碱基之外核算还含有少量常规碱基衍生物,称为稀有碱基稀有碱基:除了常规碱基之外核算还含有少量常规碱基衍生物,称为稀有碱基6 6核苷酸:核
12、苷的核苷酸:核苷的3 3或或 5 5-磷酸酯,是磷酸的结构产物和水解产物,包括核糖核苷酸和脱氧磷酸酯,是磷酸的结构产物和水解产物,包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸核糖核苷酸7 7ATPATP:5 5-三磷酸腺苷是生物体内最重要的高能化合物三磷酸腺苷是生物体内最重要的高能化合物9 9Watson-CrickWatson-Crick 碱基对:核酸互补链之间的碱基配对方式。即碱基对:核酸互补链之间的碱基配对方式。即 A A 以两个氢键与以两个氢键与 T T 或或 U U 配对,配对,G G以三个氢键与以三个氢键与 C C 配对配对1313DNADNA 的超螺旋结构:的超螺旋结构:DNADNA 在双螺旋
13、结构的基础上,进一步扭转缠绕形成的一种结构在双螺旋结构的基础上,进一步扭转缠绕形成的一种结构1515核糖体;由核糖体;由 rRNArRNA 与蛋白质构成的一种核蛋白颗粒与蛋白质构成的一种核蛋白颗粒1616核酶:活细胞合成的起催化作用的一类核酶:活细胞合成的起催化作用的一类 RNARNA1717核酸变性:在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键,可以使其局部解离甚至完全解离成单核酸变性:在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键,可以使其局部解离甚至完全解离成单链,形成无规线团链,形成无规线团1818DNADNA 复性:除去变性因素,同一来源变性核酸重新形成原来的双链结构复性:除去变性因素,同一来源变性核酸重
14、新形成原来的双链结构1919核酸杂交:除去变性因素,不同来源变性核酸因序列互补而结合,形成双链结构核酸杂交:除去变性因素,不同来源变性核酸因序列互补而结合,形成双链结构2020增色效应:变性导致核算紫外吸收度增大的现象增色效应:变性导致核算紫外吸收度增大的现象2121解链温度:使双链核酸解链度达到解链温度:使双链核酸解链度达到 5050所需的温度所需的温度2222减色效应:复性导致变性核酸紫外吸收值减效的现象减色效应:复性导致变性核酸紫外吸收值减效的现象酶酶 2 2代谢物:代谢过程消耗的反应物,生成的中间产物及终产物的统称代谢物:代谢过程消耗的反应物,生成的中间产物及终产物的统称3 3生物催化
15、剂生物催化剂:在生物体内起催化作用的生物大分子在生物体内起催化作用的生物大分子4 4酶:由活细胞合成起催化作用的蛋白质酶:由活细胞合成起催化作用的蛋白质7 7酶的必需基团:酶的分子中与酶的活性密切相关不可或缺的一些基团酶的必需基团:酶的分子中与酶的活性密切相关不可或缺的一些基团8 8酶的活性中心:又称活性部位,酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位酶的活性中心:又称活性部位,酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位1111酶的辅助因子:是某些酶在催化反应时所需的有机分子或离子(通产是金属离子)它们与酶的辅助因子:是某些酶在催化反应时所需的有机分子或离子(通产是金属离子
16、)它们与酶结合牢固或松散,与无活性的酶蛋白结合形成有活性的全酶酶结合牢固或松散,与无活性的酶蛋白结合形成有活性的全酶1212辅酶:酶的两类辅助因子之一,与酶蛋白结合松散甚至只在催化反应时才结合,可以用透辅酶:酶的两类辅助因子之一,与酶蛋白结合松散甚至只在催化反应时才结合,可以用透析或超滤的方法除去析或超滤的方法除去1313酶的辅基:酶的两类辅助因子之一,与酶蛋白结合牢固甚至共价结合,不能用透析或超滤酶的辅基:酶的两类辅助因子之一,与酶蛋白结合牢固甚至共价结合,不能用透析或超滤的方法除去,在催化反应时也不会离开反应中心的方法除去,在催化反应时也不会离开反应中心1616多酶复合体:由几种不同功能的
17、酶构成,有两种或两种以上的活性中心,各活性中心催化多酶复合体:由几种不同功能的酶构成,有两种或两种以上的活性中心,各活性中心催化的反应构成连续反应的反应构成连续反应1717同工酶:是指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成结构理化性质和免疫学性质都不相同工酶:是指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成结构理化性质和免疫学性质都不相同的一组酶,时在生物进化过程中基因变异的产物同的一组酶,时在生物进化过程中基因变异的产物1818酶的特异性:与一般催化剂相比,没对所催化的底物和反应类型具有更高的选择性,这种酶的特异性:与一般催化剂相比,没对所催化的底物和反应类型具有更高的选择性,这种现象称为酶的特异性或
18、专一性现象称为酶的特异性或专一性1919酶的绝对特异性:具有绝对特异性的酶只能催化一种底物发生一种化学反应酶的绝对特异性:具有绝对特异性的酶只能催化一种底物发生一种化学反应2020酶的相对特异性:具有相对特异性的酶可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应酶的相对特异性:具有相对特异性的酶可以催化一类底物或一种化学键发生一种化学反应2121酶的立体特异性:具有立体特异性的酶能够识别立体异构体的构型,因而之能催化特定构酶的立体特异性:具有立体特异性的酶能够识别立体异构体的构型,因而之能催化特定构型的立体异构体发生反应,或所催化的反应只能生成特定构型的立体异构体型的立体异构体发生反应,或所催化的
19、反应只能生成特定构型的立体异构体2626米氏方程:一种反应单底物酶促反应速度与底物底物浓度关系的数学方程式米氏方程:一种反应单底物酶促反应速度与底物底物浓度关系的数学方程式2828KmKm:米氏常数,符合米氏动力学的酶的一个特征常数其数值是反应速度为最大反应速度一:米氏常数,符合米氏动力学的酶的一个特征常数其数值是反应速度为最大反应速度一般是底物的浓度般是底物的浓度3131酶的抑制剂:能使酶促反应速度下降而不引起酶蛋白变性的物质酶的抑制剂:能使酶促反应速度下降而不引起酶蛋白变性的物质3232不可逆抑制作用:有些抑制剂通过与酶的必须基团共价结合使酶失活从而使酶促反应减慢不可逆抑制作用:有些抑制剂
20、通过与酶的必须基团共价结合使酶失活从而使酶促反应减慢甚至停止而且用透析等物理方法不能将其除去甚至停止而且用透析等物理方法不能将其除去3333巯基酶:是指以巯基为必须基团的一类酶巯基酶:是指以巯基为必须基团的一类酶3434丝氨酸酶:是指需要丝氨酸提供必须基团的一类酶丝氨酸酶:是指需要丝氨酸提供必须基团的一类酶3535可逆抑制作用:有些抑制剂通过与酶或酶可逆抑制作用:有些抑制剂通过与酶或酶-底物复合物的非共价结核抑制酶促反应,抑制效底物复合物的非共价结核抑制酶促反应,抑制效应的强弱取决于抑制剂与底物的浓度之比以及它们与酶的亲和力之比可以采用透析等物理方法将其除去,应的强弱取决于抑制剂与底物的浓度之
21、比以及它们与酶的亲和力之比可以采用透析等物理方法将其除去,从而解除抑制它们的抑制作用称为可逆抑制作用从而解除抑制它们的抑制作用称为可逆抑制作用3636竞争性抑制作用:有些抑制剂与底物相似,所以能与底物竞争酶的活性中心,抑制底物与竞争性抑制作用:有些抑制剂与底物相似,所以能与底物竞争酶的活性中心,抑制底物与酶的结合从而抑制酶促反应,这种抑制作用称为竞争性抑制作用酶的结合从而抑制酶促反应,这种抑制作用称为竞争性抑制作用3838非竞争性抑制作用:有些抑制剂结合于酶活性中心之外的特定部位且不影响底物,但妨碍非竞争性抑制作用:有些抑制剂结合于酶活性中心之外的特定部位且不影响底物,但妨碍酶活性构象的形成,
22、从而抑制酶促反应,这种抑制作用称为非竞争性抑制作用酶活性构象的形成,从而抑制酶促反应,这种抑制作用称为非竞争性抑制作用4040反竞争性抑制作用:有些抑制剂只与酶反竞争性抑制作用:有些抑制剂只与酶-底物复合物(底物复合物(ESES)结合,使酶失去催化活性,抑制)结合,使酶失去催化活性,抑制剂与剂与 ESES 结合之后,因为降低了结合之后,因为降低了 ESES 的有效浓度,反而有利于底物与活性中心结合,即在结合效应上恰好与的有效浓度,反而有利于底物与活性中心结合,即在结合效应上恰好与竞争性抑制剂相反。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用竞争性抑制剂相反。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用4141酶的激活
23、剂:能使酶促反应加快的物质酶的激活剂:能使酶促反应加快的物质4444代谢途径:在生物体内一组连续的酶促反应构成一个代谢途径代谢途径:在生物体内一组连续的酶促反应构成一个代谢途径4545多酶体系:催化一个代谢途径全部反应的一组酶称为多酶体系多酶体系:催化一个代谢途径全部反应的一组酶称为多酶体系4646关键酶:每个代谢途径都有这样一种或几种酶,它们不但催化特定反应还负有控制代谢速关键酶:每个代谢途径都有这样一种或几种酶,它们不但催化特定反应还负有控制代谢速度的使命因而其活性受到调节它们被称为代谢活动的关键酶度的使命因而其活性受到调节它们被称为代谢活动的关键酶4747酶的结构调节:是指改变已有酶分子
24、的结构,从而改变其催化活性,调节方式包括变构调酶的结构调节:是指改变已有酶分子的结构,从而改变其催化活性,调节方式包括变构调节、化学修饰调节和酶原激活节、化学修饰调节和酶原激活4848酶的变构调节:是指特定小分子物质与酶活性中心之外的特定部位非共价特异结合,改变酶的变构调节:是指特定小分子物质与酶活性中心之外的特定部位非共价特异结合,改变酶构象,从而改变其活性酶构象,从而改变其活性4949变构酶:能通过变构调节改变活性的酶变构酶:能通过变构调节改变活性的酶5050变构效应剂:能对变构酶进行变构调节的特定小分子物质变构效应剂:能对变构酶进行变构调节的特定小分子物质5252酶的化学修饰调节:是指通
25、过酶促反应改变酶蛋白特定部位的化学修饰状态,基于特定基酶的化学修饰调节:是指通过酶促反应改变酶蛋白特定部位的化学修饰状态,基于特定基团的共价结合状态。改变酶构象,从而改变其活性团的共价结合状态。改变酶构象,从而改变其活性5656酶原:酶的无活性前体酶原:酶的无活性前体5757酶原的激活:酶原通过水解一个或几个特定肽键或水解掉一个或几个特定肽段,使酶蛋白酶原的激活:酶原通过水解一个或几个特定肽键或水解掉一个或几个特定肽段,使酶蛋白的构象发生改变,酶的活性中心形成或暴露,从而表现出酶活性的构象发生改变,酶的活性中心形成或暴露,从而表现出酶活性5858酶的数量调节:是指通过调节酶蛋白的合成和降解速度
- 配套讲稿:
如PPT文件的首页显示word图标,表示该PPT已包含配套word讲稿。双击word图标可打开word文档。
- 特殊限制:
部分文档作品中含有的国旗、国徽等图片,仅作为作品整体效果示例展示,禁止商用。设计者仅对作品中独创性部分享有著作权。
- 关 键 词:
- 生物化学 问答题 答案 汇总
限制150内