生化蛋白质化学.ppt

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1、 第一章第一章 蛋白质蛋白质第一节第一节 蛋白质的生物学意义蛋白质的生物学意义 第二节第二节 蛋白质组成和氨基酸的性质蛋白质组成和氨基酸的性质 一一 蛋白质的元素组成蛋白质的元素组成 C C 5055%5055%H H 68%68%O O 2030%2030%N N 1518%1518%S S 04%04%蛋白质中含蛋白质中含N N量相当接近，平均值量相当接近，平均值16%16%氮元素的质量氮元素的质量 蛋白质的质量蛋白质的质量 16%16%蛋白质的质量蛋白质的质量 氮元素的质量氮元素的质量 二二 蛋白蛋白质质的氨基酸的氨基酸组组成成 氨基酸氨基酸是蛋白是蛋白质质的基本的基本结结构构单单位位

2、构成蛋白质的氨基酸有构成蛋白质的氨基酸有2020种种（一）氨基酸结构上的共同特点（一）氨基酸结构上的共同特点1除除Pro外，其余外，其余19种氨基酸均为种氨基酸均为氨基酸氨基酸2除除Gly外，其余外，其余19种氨基酸上的种氨基酸上的碳原子都是手性碳原子分子具有手性碳原子都是手性碳原子分子具有手性3除除Gly外，其余外，其余19种氨基酸分子具有不对称性，所以有光学活性种氨基酸分子具有不对称性，所以有光学活性 组成蛋白质的氨基酸都属组成蛋白质的氨基酸都属L型型（二）氨基酸的分类（二）氨基酸的分类1根据组成蛋白质的根据组成蛋白质的20种氨基酸的种氨基酸的侧链侧链R基团的化学结构基团的化学结构将其分四

3、大类将其分四大类一氨基一羧基氨基酸一氨基一羧基氨基酸脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸一氨基二羧基氨基酸及其酰胺一氨基二羧基氨基酸及其酰胺二氨基一羧基氨基酸二氨基一羧基氨基酸芳香族氨基酸芳香族氨基酸杂环氨基酸杂环氨基酸杂环亚氨基酸杂环亚氨基酸2 2 按照氨基酸按照氨基酸侧链侧链R R基团的极性基团的极性，把，把2020种种AA分为两大类：分为两大类：不带电荷（不带电荷（6 6种）种）极性氨基酸（极性氨基酸（1111种）种）带负电荷（带负电荷（2 2种）种）带正电荷（带正电荷（3 3种）种）非极性氨基酸（非极性氨基酸（9 9种）种）(三三)非蛋白氨基酸非蛋白氨基酸例如：例如：1 1 谷氨酸脱羧产生谷氨酸脱

4、羧产生-氨基丁酸氨基丁酸 GluGlu脱羧酶脱羧酶 L-Glu -L-Glu -氨基丁酸（氨基丁酸（GABAGABA）抑制神抑制神经递质经递质2 2 组氨酸脱羧产生组胺组氨酸脱羧产生组胺 HisHis脱羧酶脱羧酶 组氨酸组氨酸 组胺组胺 血管扩张剂血管扩张剂3 3 天冬氨酸脱羧生成天冬氨酸脱羧生成-丙氨酸丙氨酸 Asp Asp脱羧酶脱羧酶 Asp -Ala Asp -Ala 参与泛酸（参与泛酸（VBVB3 3）组成）组成此外还有瓜氨酸此外还有瓜氨酸(Cit)(Cit)、鸟氨酸（、鸟氨酸（OrnOrn）（三）氨基酸的解离和两性性质（三）氨基酸的解离和两性性质 1.1.等电点的定义：等电点的定义：

5、2.2.等电点的计算等电点的计算:两性离子两侧两性离子两侧PkPk值之和的一半值之和的一半 3.3.性质性质:溶解度最小溶解度最小（四）氨基酸的理化性质（四）氨基酸的理化性质 1 1 物理性质：物理性质：2 2 化学性质：化学性质：与茚三酮的反应与茚三酮的反应 除除Pro(Pro(黄色黄色)其余其余AAAA与之反应呈兰紫色与之反应呈兰紫色 与与HNOHNO2 2反应反应反反应应放出的放出的N N2 2，一半来自氨基酸，一半来自氨基酸-氨基，一半来自氨基，一半来自亚亚硝酸的氮硝酸的氮 与甲与甲醛醛的反的反应应：与与2 2，4-4-二硝基氟苯二硝基氟苯(DNFB)(DNFB)反反应应 与异硫氰酸苯

6、酯与异硫氰酸苯酯(PITC)(PITC)的反应的反应 第三节 蛋白质的结构一一 蛋白蛋白质质的一的一级结级结构构 （一）（一）肽肽 1.1.定义定义:一一个个氨氨基基酸酸的的-COOH-COOH可可与与另另一一个个氨氨基基酸酸的的-NH-NH2 2缩缩合合失失去一分子水，形成的去一分子水，形成的酰酰胺胺键键称称肽键肽键，其化合物称，其化合物称为肽为肽 2.2.命名命名 3.3.生生物物活活性性肽肽：调调节节生生物物机机体体生生命命活活动动或或具具有有某某些些生生理活性的寡肽和多肽的总称。理活性的寡肽和多肽的总称。谷胱甘肽谷胱甘肽(GSH)(GSH)催产素和加压素催产素和加压素脑肽脑肽（二）蛋白

7、质的一级结构（二）蛋白质的一级结构1.定义定义:肽链中氨基酸的排列顺序肽链中氨基酸的排列顺序2.稳定因素稳定因素:肽键肽键(主要主要)、二硫键、二硫键(次要次要)3.举例举例:胰岛素胰岛素分子量分子量5700左右，牛胰岛素左右，牛胰岛素MW5734，由两条肽链组成。，由两条肽链组成。胰岛素胰岛素A链链（21个氨基酸残基）个氨基酸残基）、B链链（30个氨基酸残基）个氨基酸残基）A6A7三个二硫键三个二硫键A7B7A20B19（一）蛋白质的二级结构（一）蛋白质的二级结构1.定义定义:是指蛋白质多肽链主链的折叠和盘绕方式是指蛋白质多肽链主链的折叠和盘绕方式2.表现形式：表现形式：-螺旋结构、螺旋结构

8、、-折叠结构折叠结构、-转角结构、无规则卷曲（自由回转）转角结构、无规则卷曲（自由回转）1-螺旋结构螺旋结构基本要点：基本要点：这这种种-螺螺旋旋模模型型，每每隔隔个个氨氨基基酸酸残残基基螺螺旋旋上上升升一一圈圈。螺螺距距是是，每每个个氨氨基基酸酸残残基基的的垂垂直直距距离离是是。螺螺旋旋上上升升时时，每每个个残残基基沿沿轴轴旋旋转转100。-螺螺旋旋体体中中氨氨基基酸酸残残基基侧侧链链R基基团团伸伸向向外外侧侧，相相邻邻的的螺螺旋旋圈圈之之间间形形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种，天然蛋白质的螺旋有左手螺旋和右手螺

9、旋两种，天然蛋白质的-螺旋绝大螺旋绝大多数都是右手螺旋，仅在嗜热菌蛋白酶的晶体结构中发现多数都是右手螺旋，仅在嗜热菌蛋白酶的晶体结构中发现226226229229位氨基酸残形成左手螺旋。位氨基酸残形成左手螺旋。稳定及影响因素稳定及影响因素:氢键氢键多肽链中有多肽链中有ProPro（或羟脯氨酸）（或羟脯氨酸）时螺旋中断时螺旋中断多肽键中存在大量多肽键中存在大量GlyGly、SerSer、ThrThr大量存在也不利于形成大量存在也不利于形成-螺旋螺旋2-2-折叠结构折叠结构-折叠结构与折叠结构与-螺旋结构的差异是：螺旋结构的差异是：1.-螺旋肽链是卷曲棒状螺旋，而螺旋肽链是卷曲棒状螺旋，而-折叠的

10、肽链几乎是完全伸展的折叠的肽链几乎是完全伸展的2.都以氢键维持结构的稳定性都以氢键维持结构的稳定性3.-折叠结构中每一残基间的垂直距离为折叠结构中每一残基间的垂直距离为0.35nm-折叠结构分为平行和反平行两种形式折叠结构分为平行和反平行两种形式,从能量考虑从能量考虑,反平行更为稳定反平行更为稳定3-转角结构转角结构4自由回转（无规则卷曲）自由回转（无规则卷曲）(二二)超二级结构和结构域超二级结构和结构域（1 1）超二级结构）超二级结构:指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用,形成有规则的形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构给合体。在空间上能

11、辨认的二级结构给合体。常见超二级结构形式：常见超二级结构形式：（2 2）结构域：）结构域：多肽链在超二级结构基础上进一步盘绕折叠成的近似球状紧密结构。多肽链在超二级结构基础上进一步盘绕折叠成的近似球状紧密结构。一条长的多肽链首先折叠成几个相对独立的结构域，再缔合成三一条长的多肽链首先折叠成几个相对独立的结构域，再缔合成三级结构。级结构。（二）蛋白质的三、四结构（二）蛋白质的三、四结构1蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构(1)定义定义:由由-螺旋、螺旋、-折叠等二级结构之间相互配置而成的构象折叠等二级结构之间相互配置而成的构象(2)举例举例:肌红蛋白肌红蛋白肌红蛋白由一条多肽链构成，有肌红蛋白由一

12、条多肽链构成，有153个氨基酸残基和一个血红个氨基酸残基和一个血红素辅基，素辅基，MW为为17800，通过，通过X-射线衍射图谱测出其空间结构射线衍射图谱测出其空间结构有下列特征：有下列特征：整个分子中肽链有整个分子中肽链有77%呈呈-螺旋体构象螺旋体构象分分子子是是一一个个外外圆圆中中空空的的不不对对称称结结构构，有有8段段长长度度为为724个个氨氨基基酸酸残残基基的的-螺螺旋旋体体。在在拐拐角角处处，-螺螺旋旋体体受受到到破破坏坏（Pro、Ile、Ser等出现在拐角处）等出现在拐角处）分子排列非常紧密，其内部留有的空间仅能容纳分子排列非常紧密，其内部留有的空间仅能容纳4个水分子个水分子 氨

13、基酸残基的全部极性氨基酸残基的全部极性R R基团几乎全部位于分子表面，并且呈水化状态基团几乎全部位于分子表面，并且呈水化状态 几乎全部非极性或疏水性几乎全部非极性或疏水性R R基团都位于分子内部，不与水接触。基团都位于分子内部，不与水接触。对对已已被被检检查查的的不不同同种种属属的的肌肌红红蛋蛋白白而而言言，虽虽然然其其氨氨基基酸酸组组成成稍稍有有差差别别，但但其其多多肽肽链链的的总总构构象象完完全全是是一一致致的的，因因此此氨氨基基酸酸顺顺序序中中保保留留或或不不变变的的残残基，与决定弯折的位置和直的段节的走向有关基，与决定弯折的位置和直的段节的走向有关2 2 蛋白蛋白质质的四的四级结级结构

14、构 (1)(1)定义定义:由两条或两条以上的具有三由两条或两条以上的具有三级结级结构的多构的多肽链肽链聚合而成聚合而成的的特定构象特定构象(2)(2)举例举例:血血红红蛋白的蛋白的结结构：构：MW 65000 574 MW 65000 574个氨基酸残基组成个氨基酸残基组成 4 4个亚基组成（个亚基组成（2222）每个亚在含有一个血红素辅基每个亚在含有一个血红素辅基 亚基含亚基含141141个氨基酸残基个氨基酸残基 亚基含亚基含146146个氨基酸残基个氨基酸残基 血血红红素素辅辅基的基的铁为铁为二价二价铁铁原子，但在原子，但在输输氧氧时时，铁铁的价的价态态不不变变 （三）蛋白质分子中的共价键

15、与次级键（三）蛋白质分子中的共价键与次级键稳定各级结构因素稳定各级结构因素:一级结构一级结构:肽键（为主）、二硫键（为辅）肽键（为主）、二硫键（为辅）二级结构：二级结构：氢键氢键三级结构和四级结构：三级结构和四级结构：非共价键（非共价键（氢键、范德华力、盐键、疏水键、氢键、范德华力、盐键、疏水键、酯键酯键）三三 蛋白蛋白质质分子分子结结构与功能的关系构与功能的关系（一）蛋白（一）蛋白质质一一级结级结构与功能的关系构与功能的关系 1 1 种属差异种属差异 2 2 一一级结级结构与分子病构与分子病 分子病：分子病：某种蛋白某种蛋白质质分子一分子一级结级结构的氨基酸序列与正常有所不同的构的氨基酸序列

16、与正常有所不同的遗传遗传病。病。镰镰刀型刀型红细红细胞性胞性贫贫血病血病 （二）蛋白（二）蛋白质质构象与功能的关系构象与功能的关系 第四节第四节 蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质一一 蛋白蛋白质质的分子量的分子量 测测定蛋白定蛋白质质的常用方法是的常用方法是 ：渗透压法渗透压法 简单、设备要求不高、灵敏度较差简单、设备要求不高、灵敏度较差 超离心法超离心法 准确、可靠、设备要求高准确、可靠、设备要求高 凝胶过滤凝胶过滤 仅测定近似值仅测定近似值 聚丙烯酰胺凝胺电泳聚丙烯酰胺凝胺电泳 仅测定近似值仅测定近似值常用超离心法常用超离心法测测定分子量定分子量 S:S:单单位位离离心心场场强强度度的的沉

17、沉降降速速度度,称称为为沉沉降降系系数数,数数值值一一般般在在110110-13-13-2001020010-13-13秒秒范范围围内内,人人们们通通常常将将110110-13-13秒秒称称为为一一个个S,S,如如某某蛋蛋白白质质沉沉降降系系数数为为810810-13-13秒秒可可写写为为8S,8S,沉沉降降系系数数的的大大小小基基本本上上反反映映了了蛋蛋白白质质分分子子量量大大小小 二二 蛋白质的两性电离及等电点蛋白质的两性电离及等电点蛋白蛋白质质也是两性也是两性电电解解质质（N N端含氨基、端含氨基、C C端含羧基）端含羧基）等电点时蛋白质性质的特殊性等电点时蛋白质性质的特殊性 总总净净电

18、电荷荷为为零零，无无相相互互排排斥斥作作用用，所所以以最最不不稳稳定定，溶溶解解度度最最小小，极极易易借借静静电电引引力力迅迅速速结结合合成成较较大大的的聚聚集集体体，而而沉沉淀淀出出来来，利利用用这这一性质可以分离、提纯蛋白质。一性质可以分离、提纯蛋白质。粘度、渗透压、膨胀性以及电导均为最小粘度、渗透压、膨胀性以及电导均为最小实际应用：实际应用：缓冲作用缓冲作用 电泳分离电泳分离 蛋白质的两性解离与植物根部吸收养分的关系蛋白质的两性解离与植物根部吸收养分的关系 三三 蛋白质的胶体性质蛋白质的胶体性质蛋白质水溶液是一种比较稳定的胶体，原因有二：蛋白质水溶液是一种比较稳定的胶体，原因有二：蛋白质

19、颗粒表面形成一层水膜蛋白质颗粒表面形成一层水膜（水化膜）（水化膜）在非等电点状态下（在非等电点状态下（pHpIpHpI）蛋白质颗粒带同种电荷）蛋白质颗粒带同种电荷（同种电荷）（同种电荷）四四 蛋白质的变性、沉淀与凝固蛋白质的变性、沉淀与凝固1.1.什么叫什么叫变变性作用？性作用？天然蛋白天然蛋白质质受受理化理化因素的影响，分子内部原有的高度因素的影响，分子内部原有的高度规规律性律性结结构构发发生生变变化，致使蛋白化，致使蛋白质质的理化性的理化性质质和生物学性和生物学性质质都有所改都有所改变变，但并不，但并不导导致蛋致蛋白白质质一一级结级结构的破坏，构的破坏，这这种种现现象叫象叫变变性作用，性作

20、用，变变性后的蛋白性后的蛋白质质称称变变性蛋白性蛋白质质。2.2.引起蛋白引起蛋白质变质变性的因素性的因素 化学因素化学因素 强酸、强碱、胍、去污剂、重金属离子、三氯乙酸强酸、强碱、胍、去污剂、重金属离子、三氯乙酸 磷钨酸、单宁酸（鞣酸）、浓乙醇等磷钨酸、单宁酸（鞣酸）、浓乙醇等 物理因素物理因素 加加热热（7070100100）、）、剧剧烈振烈振荡荡或或搅搅拌、紫外拌、紫外线线、X-X-射射线线 超声波等超声波等 3.3.变变性蛋白性蛋白质质的特征的特征 失去生物活性失去生物活性 HbHb变性后失去运输变性后失去运输O O2 2的功能，酶无催化功能的功能，酶无催化功能 胰岛素失去调节血糖水平

21、的生理机能胰岛素失去调节血糖水平的生理机能 溶解度降低、易沉淀溶解度降低、易沉淀 （主要是疏水基团外露，失去水膜）（主要是疏水基团外露，失去水膜）结晶能力丧失结晶能力丧失 粘度增加粘度增加 球形（粘度小）球形（粘度小）线形（粘度大）线形（粘度大）变性蛋白质易被酶（水解酶）消化水解变性蛋白质易被酶（水解酶）消化水解4.4.变变性机制性机制 主要是由蛋白主要是由蛋白质质分子内部的分子内部的结结构构发发生改生改变变而引起的而引起的 5.5.蛋白蛋白质变质变性的性的应应用用 五五 蛋白蛋白质质的沉淀反的沉淀反应应 1 1 盐盐析析(可逆可逆)因加入大量因加入大量盐盐而使蛋白而使蛋白质质沉淀析出的沉淀析

22、出的现现象称象称盐盐析析 原因原因:破坏水化膜及中和电荷破坏水化膜及中和电荷血清血清 球蛋白球蛋白 或或 加加(NH(NH4 4)2 2SOSO4 4至半饱和至半饱和 +白蛋白（清蛋白）白蛋白（清蛋白）蛋清蛋清 上清液上清液 加加(NH(NH4 4)2 2SOSO4 4至饱和至饱和 +上清液上清液2 2 加有机溶加有机溶剂剂 (有条件可逆有条件可逆)原因原因:有机溶剂亲水性强有机溶剂亲水性强,破坏水化膜破坏水化膜 3 3 加入重金属加入重金属盐盐(不可逆不可逆)NHNH3 3+NH NH3 3+Pr Pr +Ag +Ag+PrPr COO COO-COOAgCOOAg4 4 加入某些酸类加入某

23、些酸类(不可逆不可逆)5)5 加热（不可逆）加热（不可逆）蛋白质的沉淀、变性和凝固的关系蛋白质的沉淀、变性和凝固的关系 变性变性 不一定不一定 不一定不一定 沉淀沉淀 凝固凝固(变性变性+沉淀沉淀)一定一定六六 蛋白质的紫外吸收蛋白质的紫外吸收引起紫外吸收原因引起紫外吸收原因:共轭体系共轭体系(单双键交替排列单双键交替排列)Trp max=279nm Trp max=279nm 强强 (主要主要)Tyr max=278nm Tyr max=278nm 中中 (主要主要)phe max=259nm phe max=259nm 弱弱 肽键肽键 max=180-230nm max=180-230nm

24、 七七 蛋白蛋白质质的呈色反的呈色反应应 反应名称反应名称 试剂试剂 呈现颜色呈现颜色 呈色反应的功能基团呈色反应的功能基团双缩脲反应双缩脲反应 CuSOCuSO4 4(OH(OH-)红紫色红紫色max=540nmmax=540nm 二个以上的肽键二个以上的肽键黄色反应黄色反应 浓浓HNO3HNO3 白白黄黄 TyrTyr、TrpTrp米伦氏反应米伦氏反应 Hg+HNO3(Hg+HNO3(浓浓)白白红红 TyrTyr（酚类）（酚类）乙醛酸反应乙醛酸反应 乙醛酸乙醛酸+浓浓H2SO4H2SO4 紫色环紫色环 吲哚基（吲哚基（TrpTrp）坂口反应坂口反应 Br2(Cl2)+-Br2(Cl2)+-

25、萘酚萘酚(OH-)(OH-)红色红色 胍基（胍基（ArgArg）酚试剂反应酚试剂反应 福林试剂福林试剂 蓝色蓝色 酚基（酚基（TyrTyr）八八 蛋白蛋白质质的分离与的分离与纯纯化化一般原则：一般原则：1 1 选材（应选择含量较高，易提取的材料）选材（应选择含量较高，易提取的材料）2 2 组组织织或或细细胞胞的的破破碎碎（使使蛋蛋白白质质从从溶溶解解的的状状态态释释放放出出来来，并并保保持持原原有的天然状态，不失去生物活性）有的天然状态，不失去生物活性）3 3 分离、提纯（要经常检查所需蛋白质的提纯程度）分离、提纯（要经常检查所需蛋白质的提纯程度）常见的一个例子：加工豆制品常见的一个例子：加工

26、豆制品大豆大豆 浸泡浸泡 粉碎粉碎 浆状物浆状物 过滤过滤 生豆浆生豆浆 加热加热熟豆浆熟豆浆 加入石膏加入石膏 静置静置 絮状物絮状物 浇模、压去水分浇模、压去水分 豆制品豆制品第五节第五节 蛋白质的分类蛋白质的分类 球状蛋白质（一般易溶于水，分子接近球状）球状蛋白质（一般易溶于水，分子接近球状）一一 分子形状分子形状 纤维状蛋白质（纤维状蛋白质（X/Y 510,X/Y 510,分子细而长）分子细而长）简单蛋白质（水解产物为简单蛋白质（水解产物为-AA-AA）二二 分子组成分子组成 （根据溶解度又分为七类，具体见教材）（根据溶解度又分为七类，具体见教材）结合蛋白质（水解产物除结合蛋白质（水解

27、产物除-AA-AA外，还有非氨基酸成分）外，还有非氨基酸成分）（根据辅基的不同又可分为五类）（根据辅基的不同又可分为五类）1 1 核蛋白核蛋白 蛋白质蛋白质+核酸核酸2 2 糖蛋白与蛋白聚糖糖蛋白与蛋白聚糖 蛋白（蛋白聚糖）由蛋白质和糖以共价键相连而成蛋白（蛋白聚糖）由蛋白质和糖以共价键相连而成 一般认为：一般认为：糖含量糖含量 蛋白质含量蛋白质含量 称为蛋白聚糖称为蛋白聚糖3 3 脂蛋白脂蛋白 蛋白质部分（脱辅基蛋白或载脂蛋白）蛋白质部分（脱辅基蛋白或载脂蛋白）脂蛋白脂蛋白 脂类脂类4 4 色蛋白色蛋白 色素色素+蛋白质蛋白质5 5 磷蛋白磷蛋白 磷酸磷酸+蛋白质蛋白质l异硫氰酸苯酯：异硫氰

28、酸苯酯：多肽链多肽链N末端测定及肽链测定末端测定及肽链测定l丹磺酰氯：丹磺酰氯：多肽链多肽链N末端测定末端测定l脲：脲：变性剂，可使蛋白质结构中的氢键发生断裂，增加了变性剂，可使蛋白质结构中的氢键发生断裂，增加了非极性分子和侧链的溶解度，减少了疏水作用，脲还深入非极性分子和侧链的溶解度，减少了疏水作用，脲还深入到蛋白质分子的内部，影响蛋白质分子的密积度。到蛋白质分子的内部，影响蛋白质分子的密积度。l6mol/LHCl：水解蛋白质，但水解蛋白质，但Trp被破坏。被破坏。l巯基乙醇巯基乙醇:催化蛋白质完全变性和解聚催化蛋白质完全变性和解聚,解离成亚基或单个解离成亚基或单个肽链肽链.破坏二硫键破坏二硫键过甲酸：断开多肽链内二硫键过甲酸：断开多肽链内二硫键l水合茚三酮：水合茚三酮：氨基酸的组成分析氨基酸的组成分析l胰蛋白质酶：胰蛋白质酶：水解精氨酸、赖氨酸羧基端的肽键水解精氨酸、赖氨酸羧基端的肽键l胰凝乳蛋白酶：胰凝乳蛋白酶：水解芳香族氨基酸羧基端的肽键水解芳香族氨基酸羧基端的肽键l溴化氰溴化氰:可断裂甲硫氨酸的羧基形成的肽键。水解后甲硫氨可断裂甲硫氨酸的羧基形成的肽键。水解后甲硫氨酸残基转变为酸残基转变为C-末端高丝氨酸残基。末端高丝氨酸残基。