2022年生化名词解释及问答题.docx
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1、精选学习资料 - - - - - - - - - 学习好资料 欢迎下载DNA 与 RNA 一级结构和二级结构有何异同?(DNA 解螺旋酶,聚合酶,连接酶)一级结构相同点: DNA RNA 1.以单核苷酸作为基本结构单位2.单核苷酸间以3,5磷酸二酯键相连接3.都有腺嘌呤,鸟嘌呤,胞嘧啶一级结构不同点:核苷酸1.基本结构单位 脱氧核苷酸 几十至几千2.核苷酸残基数目 几千至几千万 尿嘧啶3.碱基 胸腺嘧啶 AU,GC 4.碱基互补 AT,GC 二级结构不同点 : 双链 单链右手螺旋 茎环结构细胞内有哪几类主要的 RNA.其主要功能是什么 . 细胞核与胞液 功能核糖体 RNA rRNA 核糖体的组
2、成成分信使 RNA mRNA 蛋白质合成的模板转运 RNA tRNA 转运氨基酸不均一核 RNA hnRNA 成熟 mRNA 的前体小核 RNA snRNA 参与 hnRNA 的剪接、转运表达 DNA 双螺旋结构模式的要点;DNA 双螺旋结构模型的要点是:(1)DNA 是一平行反向的双链结构, 脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧, 两条链的碱基之间以氢键相接触;腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在,形成两个氢键 A=T,鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在,形成三个氢键 CC;碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直;一条链的走向是5 3,另一条链的走向就肯定是3 5;(2)DNA 是一右手螺旋结构;螺
3、旋每旋转一周包含了 10 对碱基,每个碱基的旋转角度为36 ,螺距为3.4nm ,每个碱基平面之间的距离为 0.34nm;DNA 双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟;3DNA 双螺旋结构稳固的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系,纵向就靠碱基平面间的疏水性积累力爱护;启动子及其作用:启动子是位于结构基因 5端上游的 DNA 序列,能活化 RNA 聚合酶,使之与模板DNA 精确的结合并具有转录起始的特异性;作用是使 RNA 聚合酶于 启动子 结合,驱动基因转录出 MRNA核酶的定义及其在医学进展中的意义;具有催化作用的 RNA 被称为核酶;核酶的发觉一方面推动了对生命活动多样性的懂得,另一方面在医
4、学上有其特别的用途;核苷酸的作用: 作为核酸合成的原料 ;体内能量的作用形式 ;参与代谢和生理调剂 ;组成辅酶 ;活化中间代谢物引起维生素缺乏症的常见缘由有哪些?降低;(3)食物以外的维生素供应不足;(1)维生素的摄入量不足; (2)机体的吸取利用率( 4)机体对维生素的需要量增加;维生素 B2 生化作用 :FMN 及 FAD是体内氧化仍原酶的负笈;维生素 B2 广泛参与体内的各种氧化仍原反应, 能促进糖,脂肪和蛋白质的代谢,定的作用对爱护皮肤,粘膜和视觉的正常功能有一叶酸和维生素 B12 在生理功能上有何关系?维生素 B12 为甲基移换酶的辅酶,它催化同型半胱氨酸甲基化转变为蛋氨酸,甲基由
5、N5-CH3-FH4 供应,所以维生素 B12 可以促进游离四氢叶酸的再生;四氢叶酸是携带一碳单位的载体,一碳单位参与核苷酸的合成,所以维生素 B12和叶酸都可影响一碳单位的代谢,影响细胞的分裂和增殖;维生素 响红细胞的分裂与成熟,导致巨幼红细胞贫血;B12 和叶酸的缺乏都可影酶的分类: (1)氧化仍原酶类(2)转移酶类( 3)水解酶类(4)裂合酶类(5)异构酶类(6)合成酶类名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页,共 8 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习好资料 欢迎下载水溶性维生素的体内代谢有何特点?水溶性维生素溶于水,不溶于脂溶剂,吸取与运输无特别特点,
6、 在组织中多以功能形式存在,体内一般不贮存,超过机体生理需要量时,可由尿排出;酶的帮助因子无机离子对酶的作用:( 1)无机离子为爱护酶分子活性构,甚至参与活性中心的形成( 2)在酶分子中通过氧化仍原而传递电子(3)在酶与底物之间起桥梁作用(4)利用离子的电荷影响酶的活性以酶原的激活为例说明蛋白质结构与功能的关系;在肯定条件下, 酶原受某种因素作用后,分子结构发生变化, 暴露或形成活性中心, 转变成具有活性的酶, 这一过程叫做酶原的激活;酶原激活过程说明白蛋白质结构与功能亲密相关,生变化,结构破坏,功能丢失;功能基于结构, 结构转变, 功能也随之发举例说明竞争性抑制的特点是什么?酶的竞争性抑制作
7、用是指抑制剂与酶的正常底物结构相像,因此抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物,这种抑制作用称为竞争性抑制作用;竞争性抑制作用具有以下特点:抑制剂在化学结构上与底物分子相像,两者竞相争夺同一酶的活性中心;抑制剂与酶的活性中心结合后,酶分子失去催化作用;竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂与底物之间的相对浓度,抑制剂浓度不变时, 通过增加底物浓度可以减弱甚至解除竞争性抑制作用;酶既可以结合底物分子也可以结合抑制剂,但不能与两者同时结合;试述影响酶活性的因素及它们是如何影响酶的催化活性.影响酶催化活性的因素主要包括底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂和抑制剂等;( 1
8、) 底物浓度:在底物浓度较低时,反应速度随底物浓度的增加而增加,两者呈正比关系(2) 酶浓度:酶促反应体系中,在底物浓度足以使酶饱合的情形下,酶促反应速度与酶浓度呈正比关系;即酶浓度越高, 反应速度越快;(3 )pH :酶催化活性最大时的环境 pH 称酶促反应的最适 pH ;溶液的 pH 高于或低于最适 pH ,酶的活性降低,酶促反应速度减慢,远离最适 pH 时甚至会导致酶的变性失活;(4 )温度:温度对酶促反应速度具有双重影响;( 5) 激活剂:使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂;(6 )抑制剂:抑制剂多与酶活性中心内、外必需基团结合,直接或间接地影响酶的活性中心,从而
9、抑制酶的催化活性;酶与非酶催化剂的主要异同点是什么.酶与一般催化剂比较: (1)共同点:微量的酶就能发挥庞大的催化作用, 在反应前后没有质和量的转变;只能催化热力学上答应进行的反应;只能缩短反应达到平稳所需的时间,而不能转变反应的平稳点,即不能转变反应的平稳常数;对可逆反应的正反应和逆反应都具有催化作用;(2)不同点:高度的催化效率:酶具有极高的催化效率;高度的特异性: 与一般催化剂不同,酶对其所催化的底物具有较严格的挑选性; 酶催化活性的可调剂性;酶活性的不稳固性:酶是蛋白质,酶促反应要求肯定的 pH、温度和压力等条件,强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质变性
10、的理化因素都可使酶蛋白变性,而使其失去催化活性;酶促反应高效率的机制是什么?酶高效率催化作用的机制可能与以下几种因素有关;邻近效应与定向排列;多元催化;表面效应;应当指出的是, 一种酶的催化反应不限于上述某一种因素,而经常是多种催化作用的综合机制,这是酶促反应高效率的重要缘由;什么是同工酶、同工酶的生物学意义是什么.同工酶 是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的名师归纳总结 分子结构、 理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶;意义: 同工酶的测定是医学诊断中比较第 2 页,共 8 页灵敏、牢靠的手段; 当某组织病变时, 可能有某种特别的同工酶释放出来,使同工酶谱转变;因此, 通过观测病人血清中同工酶的
11、电泳图谱,帮助诊断哪些器官组织发生病变;例如,心肌受损病人血清LDH1 含量上升,肝细胞受损病人血清LDH5 含量增高;食物蛋白质的生理功能:(1)爱护细胞组织的生长,发育和修补作用(2)参与合成重要的含氮化合物(3)氧化供能- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 学习好资料 欢迎下载糖酵解的主要生理意义是什么?(1)是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式;(2)是某些组织细胞(成熟红细胞、视网膜、睾丸等)的主要供能方式;(3)糖酵解的产物为某些物质合成供应原料,如糖酵解的终产物乳酸是糖异生的重要原料;磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油,参与脂肪的合成;丙酮酸可转变
12、为丙氨酸,参与蛋白质的合成等;(4)红细胞中经糖酵解途径生成的 2,3-BPG 可调剂血红蛋白的带氧功能;糖有氧氧化的主要生理意义是什么?(1)是机体获得能量的主要方式;(2)三羧酸循环是三大养分物质完全氧化分解的共同途径;(3)三羧酸循环是三大物质(糖,脂肪,氨基酸)代谢相互联系、相互转化的枢纽;磷酸戊糖途径的主要生理意义是什么?1生成 5-磷酸核糖, 是核苷酸合成的必需原料; ( 2)供应 NADPH,作为供氢体参与体内很多重要的仍原反应:参与仍原性生物合成,如胆固醇、脂肪酸的合成;爱护仍原型谷胱甘肽的正常含量;作为加单氧酶体系的成分,参与激素、药物和毒物的生物转化作用;维生素 B缺乏对糖
13、代谢有何影响?维生素 B是丙酮酸脱氢酶系的重要辅酶TPP的组成成分;丙酮酸氧化脱羧反应是糖的有氧氧化的重要环节;维生素B缺乏可使丙酮酸氧化脱羧反应受阻,影响糖的有氧氧化,终致能量生成障碍和乳酸生成过多;说明糖尿病时高血糖与糖尿现象的生化机制;糖尿病是由于胰岛素肯定或相对不足而导致的代谢紊乱性疾病,以高血糖、 糖尿为其主要临床特点;胰岛素是体内唯独的降糖激素;胰岛素不足可导致: (1)肌肉、脂肪细胞摄取葡萄糖削减;( 2)肝葡萄糖分解利用削减;( 3)糖原合成削减;( 4)糖转变为脂肪削减; (5)糖异生增强; 总之使血糖来源增加,去路削减,而致血糖浓度增高;当血糖浓度高于肾糖阈时就显现糖尿;磷
14、酸果糖激酶活性受哪些因素的影响?有何生理意义?磷酸果糖激酶是糖酵解途径中最重要的限速酶, 其催化活性的转变直接影响着糖的分解代谢速度和细胞内能量供应状态;该酶受到多种代谢物的变构调剂:1,6-二磷酸果糖、 ADP、AMP 等为其变构激活剂;柠檬酸、长链脂肪酸、 ATP等为其变构抑制剂;在这些代谢物的共同调剂下,机体可依据能量需求状况调整糖的分解代谢速度,以适应机体的生理需要;当细胞内能量不足时,ATP削减, AMP 、ADP 增多,就磷酸果糖激酶被激活,糖分解速度加快,使 能量供应过剩时,就该酶活性被抑制,糖分解减慢,ATP 生成增加;反之,当细胞内 ATP生成削减,防止了能量不必要的浪费;当
15、饥饿时,脂动员增强,长链脂肪酸和柠檬酸均抑制该酶活性,使糖的分解削减,防止血糖浓度的进一步降低;肌糖原分解可以补充血糖浓度吗?肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶,故肌糖原不能直接分解为葡萄糖补充血糖浓度;但肌糖原可经糖酵解作用生成乳酸,后者经血循环进入肝,经糖异生作用转变为葡萄糖,释放入血,可以补充血糖浓度;严峻缺氧情形下可否导致酸中毒?为什么?严峻缺氧情形下可导致酸中毒;由于缺氧时糖的有氧氧化不能顺当进行而糖酵解代谢增强,致使乳酸生成量大大增加,积累于血液中, 发生酸中毒;2,3-二磷酸甘油酸对红细胞的带氧功能有何影响?红细胞中含有较高浓度的 2,3-二磷酸甘油酸,可与血红蛋白结合,降低血红
16、蛋白与氧的亲和力,促使氧合血红蛋白释放氧,以满意组织细胞对氧的需要;表达糖异生与糖酵解过程的关系;糖异生过程基本沿糖酵解的逆过程而进行;在糖酵解过程中由己糖激酶、 磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶所催化的三个不行逆反应,在进行糖异生时需由葡萄糖 -6-磷酸酶、 果糖 -1,6-二磷酸酶、 丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化其相应的逆反应;名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页,共 8 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习好资料 欢迎下载试述草酰乙酸完全氧化为 CO2 和 H2O 并释放能量的过程;(1)草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸乙酰辅酶A三羧酸循环; (2)N
17、ADH 经氧化呼吸链,生成水,释放 ATP;(3)FADH2 经氧化呼吸链,生成水,释放 ATP;为什么说三羧酸循环是三大养分物质在体内完全氧化分解的共同途径?物质氧化分解生成CO2和 H2O ,意味着发生了完全的氧化分解;三大养分物质经受不同的代谢途径,最终都生成乙酰辅酶A 而进入三羧酸循环;每经受一次三羧酸循环,有2 次脱羧反应生成2 分子CO2;4 次脱氢反应,脱下的氢进入呼吸链,氧化为 糖原分解时需要哪些酶的协同作用?它们是如何作用的?H2O,由此完成物质的完全氧化分解;糖原分解时需要糖原磷酸化酶和脱支酶的协同作用;糖原磷酸化酶只作用于 -1,4-糖苷键, 故只能脱下糖原分子中直链部分
18、的葡萄糖残基, 生成 1-磷酸葡萄糖; 当分支链只剩4 葡聚糖时, 糖原磷酸化酶不再起作用;这时由脱支酶第一将4 葡聚糖分支链上的3 葡聚糖基转移到邻近糖链上,以 -1,4-糖苷键相连;再催化分支处剩余的一个葡萄糖单位的 与脱支酶反复作用,完成糖原分解过程; -1,6-糖苷键水解,生成游离葡萄糖;磷酸化酶比较糖酵解与糖有氧氧化有何不同?1)反应条件不同:糖酵解在无氧条件下进行,有氧氧化在有氧条件下进行; (2)代谢部位不同:糖酵解在胞浆中进行,有氧氧化的不同阶段分别在胞浆和线粒体中进行; (3)生成之丙酮酸的代谢去向不同:糖酵解中丙酮酸加氢仍原为乳酸,有氧氧化中丙酮酸连续氧化脱羧,生成乙酰辅酶
19、 方式和数量不同:糖酵解以底物水平磷酸化方式生成A 后进入三羧酸循环; ( 4)ATP的生成 ATP,净生成 2 分子 ATP;有氧氧化主要以氧化磷酸化方式生成 ATP,净生成 38(或 36)分子 ATP;(5)终产物不同:糖酵解终产物为乳酸,有氧氧化终产物为CO2 和 H2O;(6)主要生理意义不同:糖酵解是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式,有氧氧化是机体供应能量的主要方式;请表达糖原合酶的组成及作用机制;糖原合酶由糖基转移酶和糖原引物蛋白两部分组成,只有当二者紧密结合在一起时才发挥催化作用;连接于糖原引物蛋白上的寡糖基链是糖原合成时葡萄糖单位的接受体,在糖基转移酶作用下不断以 -1,4
20、-糖苷键连接新的葡萄糖单位,使糖链延长; 当糖链延长到肯定长度时,糖基转移酶与糖原引物蛋白彼此解离,糖原合成即随之终止;说明甘油是如何转变为葡萄糖的(甘油可发生磷酸化而生成磷酸甘油)?甘油 -磷酸甘油磷酸二羟丙酮1,6-二磷酸果糖 6-磷酸果糖6-磷酸葡萄糖葡萄糖机体是如何爱护血糖浓度相对恒定的?血糖有多条来源和去路,二者相互和谐相互制约,共同爱护血糖浓度的动态平稳;血糖的主要来源有:食物糖类的消化吸取,肝糖原分解,糖异生作用; 血糖的主要去路是: 氧化分解, 合成糖原, 合成脂肪, 转变为氨基酸等其他物质;血糖的各条代谢途径受升糖激素和降糖激素两大类激素的调剂掌握;简述乳酸循环的生理意义;肌
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