2022年生物化学知识点汇编.docx
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1、精选学习资料 - - - - - - - - - 生物化学学问点汇编本部分为赠送内容祝你07年取得好的成果!学子搜集- 2006 - 名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页,共 20 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学问点:4) -D- 葡萄糖苷 ;1、各类糖分子的结构和功能; 直链淀粉成螺旋状复合物,遇碘显紫蓝色,碘位于其中心腔内,在6202、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能; 580nm 有最大光吸取;支链淀粉分支平均有24 30 个葡萄糖,遇碘显紫红3、核酸的基本结构、相互关系与功能;色,在 530 555nm 有最大光吸取;糖原遇碘显棕红色,在430
2、5490nm4、各类氨基酸的基本结构、特点以及蛋白的构象与功能的关系;有最大光吸取;与糖蛋白相比, 蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链,即糖胺聚糖; 其一5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调剂;6、代谢中的生物氧化过程特殊是光合磷酸化过程的机理及意义; 定的部位上与如干肽链连接,糖含量超过95%,多糖是系列重复双糖结构;糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分,Fe2+、 Cu2+、血红7、代谢中的糖代谢过程;8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达; 蛋白和甲状腺素转运蛋白是糖蛋白,它们分别叫转铁蛋白、铜蓝蛋白、 触珠蛋9、各种代谢过程的调控及相互关系;白、甲状腺素结合
3、蛋白; 参与凝血过程的糖蛋白有:凝血酶原、 纤维蛋白酶原;血型物质含75%的糖,它们是:岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺;10、现代生物学的方法和试验手段特殊是分别、纯化、活性册顶的基本方法等;11、生物化学讨论进展; 木糖 -Ser 连接为结缔组织蛋白聚糖所特有; 动植物体的不饱和脂肪酸为顺式,细菌中含脂肪酸种类少, 大多为饱和脂肪酸,有的有分支;名师归纳总结 将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后,其旋光率均逐步变为+52.7 ;,称为 分析脂肪酸混合物的分别用气液柱层析,即气液色谱技术;第 2 页,共 20 页 变旋现象; 甘油三酯、甘油单酯形成小颗粒微团,叫micelles ;羟甲基在糖环
4、平面的上方的为D- 型,在平面的下方的为L- 型;在 D-型中,半 烷基醚脂酰甘油含有2 个脂肪酸分子和一个长的烷基或烯基链分别与甘油分 缩醛羟基在平面的下方的为 -型,在平面的上方的为 -型; 子以酯键、醚键相连;一切糖类都有不对称碳原子,都具旋光性;糖基脂酰甘油中,糖基与甘油分子第三个羟基以糖苷键相连; 区分酮糖、醛糖用Seliwanoff 反应; 磷脂依据所含醇类可分为甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂类; 自然糖苷多为 -型; 不饱和脂肪酸常与甘油分子的其次个碳原子羟基相连; 糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂; 肝脏、心肌中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇,脑中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇磷 自然界存在的糖胺都是己
5、糖胺; 酸、磷脂酰肌醇二磷酸; 麦芽糖为 -D-葡萄糖 - (1 4)- -D- 葡萄糖苷 ,异麦芽糖为 -D- 葡萄糖缩醛磷脂中一个碳氢键以醚键与甘油C1 羟基相连;- (16) - -D-葡萄糖苷 ,蔗糖为 -D- 葡萄糖 - , (14) -果糖苷 , 除了 11-顺-视黄醛外,多数直链萜类的双键均为反式; 柠檬油的主要成分是柠檬苦素,薄荷油的主要成分是薄荷醇,樟脑油的主要成乳糖为 半乳糖 - ( 14) - -D- 葡萄糖苷 ,纤维二糖为 -D- 葡萄糖 - (1- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 分是樟脑;(称化学修饰剂) 起特异反应, 以引起
6、蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生名师归纳总结 胆石几乎全是由胆固醇组成,它易与毛地黄核苷结合沉淀; 共价化学转变;第 3 页,共 20 页 脊椎动物体内,胆酸能与甘氨酸、牛黄氨酸结合成甘氨胆酸、牛黄胆酸;酪氨酸的酚基在3和 5位上简单发生亲电取代反应,它也可以与重氮化合物 (如 蟾毒不以糖苷而以酯的形式存在; 对氨基苯磺酸的重氮盐)结合成桔黄色化合物,叫Pauly 反应;组氨酸的侧链 前列腺素是花生四烯酸及其他不饱和脂肪酸的衍生物;分为 PGA、PGB、PGD、咪唑基与重氮苯磺酸结合成棕红色化合物;PGE、PGF、 PGG、 PGH、PGI 等八类,其功能有:平滑肌收缩、血液供应、蛋氨酸侧链
7、上的甲硫基是一个很强的亲核基团,与烃化试剂如甲基碘简单形成 神经传递、发炎反应的发生、水潴留、电解质去钠、血液凝聚; 锍盐,该反应为巯基试剂所逆转;在 tay-sachs病中,神经节苷脂在脑中积存;半胱氨酸的巯基能打开乙撑亚胺(即氮丙啶)的环,生成的侧链带正电荷,为 按生理功能,蛋白质可分为酶、运输蛋白、养分和贮存蛋白、收缩蛋白运动蛋 胰蛋白酶的水解供应一个新的位点;白、结构蛋白质和防备蛋白质;巯基的氧化的底物是巯基与金属的络合物; 胱氨酸、酪氨酸不溶于水;脯氨酸、羟仍能溶于乙醇或乙醚中; 逆流分溶仪只用于制备分别,如蛋白质、肽、核酸和抗生素等的分别提纯; 氨基酸分类: 按 R 基的极性, 可
8、以分为: 、非极性 R 基氨基酸: Ala 、Val、 肽键的结构实际是一个共振杂化体,由于氧电挨离域形成了包括肽键的羧基 Leu、Ile 、Phe、Trp、Met、Pro;、不带电荷的极性氨基酸:Ser、Thr 、Tyr、 氧、羧基碳、酰胺氮在内的O-C-N 轨道系统;Asn、Gln、Cys、Gly ;、带正电荷的极性氨基酸:Lys、Arg、His;、带双缩脲反应是肽、蛋白所特有的;负电荷的极性氨基酸:Asp、 Glu;按 R 基的化学结构分:脂肪族氨基酸、 嗜热菌蛋白酶含锌和钙两种金属;芳香族氨基酸、杂环族氨基酸; 牛胰核糖核酸酶是测定一级结构的第一个酶分子,有 124 个残基组成, 分子
9、内锁链素的吡啶环结构由4 个 Lys 侧链组成,只存在于弹性蛋白中;含有 4 个二硫键; 氨基酸的旋光符号和大小取决于其R 基的性质,并与测定时溶液的PH 值有关; 同源蛋白质是指不同机体实现同一功能的蛋白质,它的氨基酸次序中这样的相 在远紫外区,氨基酸均有光吸取,但在近紫外区(220 300nm),只有 Tyr、 似性被称为次序同源现象;Phe、Trp 等氨基酸有光吸取;由于其R 基含有苯环共轭双键系统;凝血酶属于丝氨酸蛋白水解酶类; 含有 1 氨基 1 羧基和不解离R 基的氨基酸均有类Gly 的滴定曲线; 蛋白人工合成中氨基爱护基有苄氧甲酰基、三苯甲基、 叔丁氧甲酰基、 对甲苯 PI 以上
10、的 PH,氨基酸带净负电荷,在电场中向正极移动; 磺酰基,可用HBr/CH3COOH 在室温下除去; Cys-SH 常用苄基( Bzl )或对甲 氨基酸氨基的一个H 为烃基(包括环烃基及其衍生物)取代,如2,4-二硝基氧苄基( MBzl )爱护,前者用Na-液氨处理除去,后者在液HF 中于 0处理苯( FDNB )在弱碱溶液中发生亲核芳环取代而生成二硝基苯基氨基酸( DNP-30 分钟除去; Lys 的远 -NH2 用 Tosyl 爱护,用Na-液氨处理除去;氨基酸),即烃基化反应;羧基活化方法有:酰氯法、叠氮法、活化酯法、混合酸酐法; 蛋白质的化学修饰, 是在较温顺的条件下,以可掌握的方式使
11、蛋白与某种试剂 最有效的接肽缩合剂是N, N-二环己基碳二亚胺(DCCI );- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 讨论蛋白二级结构的方法X- 射线衍射法;利用重氢交换法可以测定蛋白分子 随着年龄的增长, 胶原三螺旋内, 三螺旋间的共价交联越来越多,胶原纤维越名师归纳总结 中 螺旋的含量; 核磁共振光谱法可以测定蛋白分子中哪个氨基酸残基发生构 硬越碎;第 4 页,共 20 页象变化; 圆二色性法可以用测定 螺旋和折叠片的含量;荧光偏振法可以测定弹性蛋白的重复序列为Lys-Ala-Ala-Lys和 Lys-Ala-Ala ,可以以赖氨酰正亮氨疏水微区、 Tr
12、p、Tyr 微区;喇曼光谱用于讨论主链构象;用Damachandran 图 酸、锁链素、异锁链素交联;来表示;三级结构打算于氨基酸次序的直接证据是某些蛋白的可逆变性;White 、肽平面内 C=O、 N-H 呈反式排列;Anfinsen 用 8mol/L 尿素、 -巯基乙醇处理牛胰核糖核酸酶及复性的试验; 当 的旋转键 N1-C 两侧的 N1-C1 和 C -C2 呈顺式时, 规定 =0 ;同样, 蛋白折叠的策略是: 使主链肽基间形成最大数目的分子内氢键同时保持大部分 的旋转键 C -C2 两侧的 C -N1 和 C2- N2 呈顺式时, 规定 =0 ;从 C 能成氢键的侧链处于蛋白分子的表面
13、与水相互作用;向 N1 看,沿顺时针方向旋转C -N1 键所形成的 角度规定为正值,反时针三级结构是多肽链上各个单链的旋转自由度受到各种限制的总结果,这些限制旋转为负值;从C 向 C2 看,沿顺时针方向旋转C -C2 键所形成的 角度包括:肽键的硬度即肽键的平面性质、C -C 键和 C -N 键旋转的许可角度、规定为正值,反时针旋转为负值; 螺旋中肽链中疏水基和亲水基的数目和位置、带正电荷和带负电荷的R 基的数目和 =57 , = 48 ;平行式片层中 =119 , =+113 ;反平行式片位置几溶剂和其它溶质等;层中范德华力包括定向效应、诱导效应、 分散效应; 定向效应发生在极性分子或极 =
14、139 , =+135 ;性基团之间, 是永久偶极间的静相互作用;分散效应在多数情形下起主要作用, -螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸的比旋之和,但无规卷曲就相等;是非极性分子或极性基团仅有的一种范德华力; 测定蛋白质的比旋特殊是其旋光色散是讨论二级结构的重要方法; 范德华吸引力只有当两个非键合原子处于肯定距离时最大,这个距离叫接触距 -螺旋中的 Pro 或 Hyp 形成一个“ 结节”(kink );离或范德华距离; Glu 主要在 -螺旋, Asp、Gly 分布于 转角, Pro 在 -螺旋 C 末端或 转角 疏水化合物或基团进入水中,其四周的水分子将排列成刚性的有序结构笼形结 中,二级结
15、构猜测是用概率统计学方法获得的;构;二硫键的形成并不指令多肽链的折叠; (超二级结构)存在于 -角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白、纤维蛋白等; 可溶性纤维蛋白有角蛋白、胶原蛋白、 弹性蛋白, 不行溶性纤维蛋白有肌球蛋 变性是一个协同性的过程,是在所加变性剂的很窄浓度或很窄的温度和PH 间 白、纤维蛋白原; 隔内突然发生的;胶原的链间氢键是一条连的三联体(Gly-x-Y ) Gly 的酰胺氢与另一条链相邻肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素(heme)辅基组成的,有8 段 螺旋,三联体 x 位上的羰基氧之间形成的,此外 Hyp 的羟基也参与链间氢键的形成; 排为 2 层;链间共价交联键主要是在Lys、
16、Hyl 之间形成的;在胶原蛋白中,仍存在链分析球状蛋白的晶体结构必需向待分析的蛋白晶体中引进适当的重金属原子,间二硫键;以便得到同晶置换晶体;- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 给定气压下,肌红蛋白的Y 值比血红蛋白高分子大小和外形、酸碱性质、溶解度、吸附性质和对其它分子的生物学亲和名师归纳总结 降低 PH 值、增加亚基的协同作用而促进血红蛋白释放氧气;这种H+ 和 O2 力;第 5 页,共 20 页释放的关系称为波尔效应;(Bohr effect)分散相质点在胶体系统中保持稳固的条件有:分散相质点在1 100nm 范 血红蛋白发生氧合时,连接分子内各亚
17、基的盐桥全部断裂; 围内;分散相的质点带同种电荷;分散相的质点能与溶剂形成溶剂化层; 镰形贫血症由于血红蛋白中的 链的 Glu-6 被 Val-6 所取代, 可用 KCNO 修饰蛋白质沉淀的方法有:盐析法、有机溶剂沉淀法、重金属盐沉淀法、生物碱试 而抑制成镰形; 剂和某些酸类沉淀法、加热变性沉淀法;抗原打算簇: 抗原分子中打算抗原特异性并能与和它互补的抗体结合的那部分测定蛋白总量的方法有:凯氏定氮法、双缩脲法、Folin- 酚法、紫外吸取法; 结构;抗原 -抗体等价存在时将发生最大交联,产生最大量的免疫沉淀或者沉 较大的蛋白质分子或亚基,多肽链往往由2 个或 2 个以上相对独立的淀素;三维实体
18、(结构域)缔合而成的;结构域是球状蛋白质的折叠单位,多肽链折IgG、IgA 、IgM 、IgD、IgE 五类免疫球蛋白的重链分别为 、 、 、 、 ;叠的最终一步是结构域的缔合(association);其中 A、M 分子量大; A 是分泌液(眼泪、粘液和唾液)中存在的一类主要抗很多结构域的酶, 其活性中心都位于结构域之间,通过结构域更简单构建特定 体; 三维排布的活性中心;抗体的一级结构的每一个结构域,在自己的辖区内都有一个二硫键;免疫球蛋Hill 系数不为1.0,说明蛋白质多于一个结合位点,并且各个位点间彼此有相 白的三级结构最主要的特点是免疫求蛋白折叠,它是由二个 折叠片夹着疏水 互作用
19、;残基内核而形成的一种结构式样;生物大分子的可变性(柔性)和它结构的精确性(刚性)是保证生物大分子行连接可变区、恒定区的短的多肽链叫开关区;使其特有生物的独立统一的性质;结构的刚性是它们相互识别和结合的基础, 在维护生命过程中不行缺少的,而来自亲代的基因又是相同的,即同型合子, 结构的柔性就答应并保证它们在结合过程中和结合后发生各种需要的构象变这种突变是致命的;化; 人的某些生理、病理性缺氧可通过红细胞中DPG 浓度的转变来调剂组织的获四级结构的蛋白质 ( quaternary protein)中每个球状蛋白质称为亚基(subunit); 氧量;贮存血液中加入肌苷(inosine),即可防止
20、DPG 的下降,由于它可以通 亚基一般只有一条链,也有由 2 条、 多条肽链由S-S 连接而成的亚基; 对称的过红细胞膜并在细胞内经一系列反应转变为DPG;寡聚蛋白分子是由2 个、多个不对称的等同结构成分组成的,这种等同结构成氧的 S 形曲线、波尔效应及DPG 效应物的调剂使血红蛋白的输氧才能达最高分称为原体( protomer);对称性是四级结构的重要性质之一;效力;别构效应( allostric effect)指蛋白质与配基结合后转变蛋白质的构象,进而 别构效应在生物系统分子过程的调剂中起关键作用;血红蛋白是明白得最清晰 转变蛋白质的生物活性的现象;同位效应(homotropic effi
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