2022年生物化学笔记.docx

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1、精选学习资料 - - - - - - - - - 第一章 绪论一、生物化学的的概念：生物化学（ biochemistry 是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理 学之间的一门边缘学科；二、生物化学的进展：1表达生物化学阶段：是生物化学进展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和讨论生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物；2动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃进展的时期；就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要 化学物质的代谢途径；3分子生物学阶段：这一阶段的主要讨论工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系；三、生物化学讨论的主要方面：1生物体的物质组成：

2、高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外仍含有 一些低分子物质；2物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸取中间代谢 排泄；其中,中间代谢过 程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能 量代谢几方面的内容；3细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过肯定的方式方式相互交错在一起,从而构成了特别复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化；4生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的懂得,揭示结构与功能之间的关系；5遗传与繁衍： 对生物体遗传与繁衍的分子机制的讨论,内容；其次章

3、 蛋白质的结构与功能一、氨基酸：也是现代生物化学与分子生物学讨论的一个重要1结构特点：氨基酸 amino acid 是蛋白质分子的基本组成单位；构成自然蛋白质分子的氨基酸约有 20种,除脯氨酸为 -亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为 L-氨基酸；2分类：依据氨基酸的 R 基团的极性大小可将氨基酸分为四类： 非极性中性氨基酸 8 种； 极性中性氨基酸 7 种 ； 酸性氨基酸 Glu 和 Asp ；二、 肽键与肽链：碱性氨基酸 Lys 、Arg 和 His；肽键 peptide bond 是指由一分子氨基酸的 -羧基与另一分子氨基酸的 -氨基经脱水而形成的共价键 -CO-NH- ；氨

4、基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基； 每条多肽链都有两端：即自由氨基端 N 端 与自由羧基端 C 端,肽链的方向是 N 端C 端；三、肽键平面 肽单位 ：肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个 上,为刚性平面结构,称为肽键平面；四、蛋白质的分子结构： 碳原子处在同一个平面名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页,共 45 页精选学习资料 - - - - - - - - - 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次；一级结构为线状结构,二、三、四级结构为空间结构；1一级结构：指多肽链中氨基酸的排列次序,其维

5、系键是肽键；蛋白质的一级结构打算其空间结构；2二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系；主要有以下几种类型：-螺旋：其结构特点为：主链骨架环绕中心轴盘绕形成右手螺旋；螺旋每上升一圈是 3.6 个氨基酸残基,螺距为 0.54nm ； 相邻螺旋圈之间形成很多氢键； 侧链基团位于螺旋的外侧；影响 -螺旋形成的因素主要是： 存在侧链基团较大的氨基酸残基； 连续存在带相同电荷的氨基酸残基； 存在脯氨酸残基；-折叠：其结构特点为： 如干条肽链或肽段平行或反平行排列成片； 全部肽键的 C=O 和 N H 形成链间氢键；侧链基团分别交替位于片层的上、下方；-转角：多肽链180 回折部分,通常

6、由四个氨基酸残基构成,借1、 4 残基之间形成氢键维系；无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分；3三级结构：指多肽链全部原子的空间排布；其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等,也可涉及二硫键；4四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等,其维系键为非共价键；亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链；五、 蛋白质的理化性质：1两性解离与等电点：蛋白质分子中仍旧存在游离的氨基和游离的羧基,因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质；蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的 pH 值称为蛋白质的等电点；2蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质；蛋白质分

7、子表面的水化膜和表面电荷是稳固蛋白质亲水溶胶的两个重要因素；3蛋白质的紫外吸取：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸取,以色氨酸吸取最强,最大吸取峰为 280nm ；4蛋白质的变性： 蛋白质在某些理化因素的作用下,其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质转变及生物活性丢失,这种现象称为蛋白质的变性；引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等；绝大多数蛋白质分子的变性是不行逆的；六、蛋白质的分别与纯化：1盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析；常用的中性盐有：硫

8、酸铵、氯化钠、硫酸钠等；盐析时,溶液的 pH 在蛋白质的等电点处成效最好；凡能与水以任意比例混合的有机溶剂,如乙醇、甲醇、丙酮等,均可引起蛋白质沉淀；2电泳：蛋白质分子在高于或低于其 pI 的溶液中带净的负或正电荷,因此在电场中可以移动；电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小；3透析：利用透析袋膜的超滤性质,可将大分子物质与小分子物质分别开；4层析：利用混合物中各组分理化性质的差异,在相互接触的两相（固定相与流淌相）之间的分布不同而进行分别；主要有离子交换层析,凝胶层析,吸附层析及亲和层析等,其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量；5超速离心：利用物质密度的不同,经超速离心后

9、,分布于不同的液层而分别；超速离心也可用来测定蛋白质的分子量,蛋白质的分子量与其沉降系数 S 成正比；七、氨基酸次序分析：蛋白质多肽链的氨基酸次序分析,即蛋白质一级结构的测定,主要有以下几个步骤：1. 分别纯化蛋白质,得到肯定量的蛋白质纯品；名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页,共 45 页精选学习资料 - - - - - - - - - 2. 取肯定量的样品进行完全水解,再测定蛋白质的氨基酸组成；3. 分析蛋白质的 N-端和 C-端氨基酸；4. 采纳特异性的酶（如胰凝乳蛋白酶）或化学试剂（如溴化氰）将蛋白质处理为如干条肽段；5. 分别纯化单一肽段；6. 测定各条肽段的氨基酸次序

10、；一般采纳 逐一进行测定；Edman 降解法,用异硫氰酸苯酯进行反应,将氨基酸降解后,7. 至少用两种不同的方法处理蛋白质,分别得到其肽段的氨基酸次序；8. 将两套不同肽段的氨基酸次序进行比较,以获得完整的蛋白质分子的氨基酸次序；第三章 核酸的结构与功能一、核酸的化学组成：1含氮碱： 参与核酸和核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类；组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种 尿嘧啶（ U）、胞嘧啶（ C）和胸腺嘧啶（T）,它们都是嘧啶的衍生物；组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种 腺嘌呤（ A）和鸟嘌呤（ G）,它们都是嘌呤的衍生物；2戊糖：核苷酸中的戊糖主要有两种,即 苷酸与脱氧核糖核酸两大类；-D-

11、核糖与 -D-2- 脱氧核糖,由此构成的核苷酸也分为核糖核3核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物；通常是由核糖或脱氧核糖的 C1 -羟基与嘧啶碱 N1 或嘌呤碱 N9 进行缩合,故生成的化学键称为 ,N 糖苷键；其中由 D- 核糖生成者称为核糖核苷,而由脱氧核糖生成者就称为脱氧核糖核苷；由“稀有碱基 ”所生成的核苷称为“稀有核苷 ”；假尿苷（ ）就是由 D- 核糖的 C1 与尿嘧啶的 C5 相连而生成的核苷；二、核苷酸的结构与命名：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物,包括核糖核苷酸和脱氧核糖核酸两大类；最常见的核苷酸为5 -核苷酸（ 5 常被省略）； 5 -核

12、苷酸又可按其在5 位缩合的磷酸基的多少,分为一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷；此外,生物体内仍存在一些特殊的环核苷酸,常见的为环一磷酸腺苷（cAMP ）和环一磷酸鸟苷（cGMP）,它们通常是作为激素作用的其次信使；核苷酸通常使用缩写符号进行命名；第一位符号用小写字母 d 代表脱氧,其次位用大写字母代表碱基,第三位用大写字母代表磷酸基的数目,第四位用大写字母 P 代表磷酸；三、核酸的一级结构：核苷酸通过 3,5 -磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸；核酸具有方向性, 5 -位上具有自由磷酸基的末端称为 5 -端, 3 -位上具有自由羟基的末端称为 3 -端

13、；DNA 由 dAMP 、dGMP 、dCMP 和 dTMP 四种脱氧核糖核苷酸所组成；DNA 的一级结构就是指 DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列次序及连接方式；RNA 由 AMP , GMP , CMP ,UMP 四种核糖核苷酸组成； RNA 的一级结构就是指 RNA 分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列次序及连接方式；四、 DNA 的二级结构：DNA 双螺旋结构是 DNA 二级结构的一种重要形式,它是 Watson 和 Crick 两位科学家于 1953 年提出来的一种结构模型, 其主要试验依据是 Chargaff 讨论小组对 DNA 的化学组成进行的分析讨论,即 DNA 分子中

14、四种碱基的摩尔百分比为 A=T 、G=C 、A+G=T+C （ Chargaff 原就）,以及由 Wilkins 讨论小组完成的DNA 晶体 X 线衍射图谱分析；名师归纳总结 自然 DNA 的二级结构以B 型为主,其结构特点为：为右手双螺旋,两条链以反平行方式排列；主第 3 页,共 45 页- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 链位于螺旋外侧,碱基位于内侧；两条链间存在碱基互补,通过氢键连系,且 A-T 、 G-C （碱基互补原就）；螺旋的稳固因素为氢键和碱基堆砌力；螺旋的螺距为3.4nm ,直径为 2nm ；五、 DNA 的超螺旋结构：双螺旋的 DNA

15、分子进一步回旋形成的超螺旋结构称为 DNA 的三级结构；绝大多数原核生物的 DNA 都是共价封闭的环状双螺旋,其三级结构呈麻花状；在真核生物中, 双螺旋的 DNA 分子环绕一蛋白质八聚体进行盘绕,从而形成特殊的串珠状结构,称为核小体；核小体结构属于 DNA 的三级结构；六、 DNA 的功能：DNA 的基本功能是作为遗传信息的载体,为生物遗传信息复制以及基因信息的转录供应模板；DNA 分子中具有特定生物学功能的片段称为基因（gene ）；一个生物体的全部DNA 序列称为基因组（genome ）；基因组的大小与生物的复杂性有关；七、 RNA 的空间结构与功能：RNA 分子的种类较多,分子大小变化较

16、大,功能多样化；螺旋结构；RNA 通常以单链存在,但也可形成局部的双1mRNA 的结构与功能： mRNA 是单链核酸,其在真核生物中的初级产物称为 HnRNA ；大多数真核成熟的 mRNA 分子具有典型的 5 -端的 7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP ）帽子结构和 3 -端的多聚腺苷酸 polyA 尾巴结构； mRNA 的功能是为蛋白质的合成供应模板,分子中带有遗传密码；mRNA 分子中每三个相邻的核苷酸组成一组,在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸,这种核苷酸三联体称为遗传密码（coden ）；2 tRNA 的结构与功能：tRNA 是分子最小,但含有稀有碱基最多的 RNA ； tRNA 的二

17、级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草 ”形,故称为 “三叶草 ”结构,可分为五个部分：氨基酸臂：由 tRNA 的 5-端和3-端构成的局部双螺旋,3-端都带有 -CCA-OH 次序,可与氨基酸结合而携带氨基酸； DHU 臂：含有二氢尿嘧啶核苷,与氨基酰 tRNA 合成酶的结合有关；反密码臂：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体,在蛋白质生物合成中,可以用来识别 mRNA 上相应的密码, 故称为反密码 （ anticoden ）； T C 臂：含保守的 T C 次序,可以识别核蛋白体上的 rRNA ,促使 tRNA 与核蛋白体结合；可变臂：位于 T C臂和反密码臂之间,功能不详；3rRNA

18、 的结构与功能： rRNA 是细胞中含量最多的 RNA ,可与蛋白质一起构成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所；原核生物中的 rRNA 有三种： 5S,16S ,23S；真核生物中的 rRNA 有四种： 5S ,5.8S ,18S, 28S；八、核酶：具有自身催化作用的 RNA 称为核酶（ ribozyme ）,核酶通常具有特殊的分子结构,如锤头结构；九、核酸的一般理化性质：核酸具有酸性；粘度大；能吸取紫外光,最大吸取峰为 260nm ；十、 DNA 的变性：在理化因素作用下,DNA 双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链,从而导致 DNA 的理化性质及生物学性质发生转变,这种现象称为 DNA

19、的变性；引起 DNA 变性的因素主要有：高温,强酸强碱,有机溶剂等；DNA 变性后的性质转变：增色效应：指 DNA 变性后对 260nm 紫外光的光吸取度增加的现象；旋光性下降；粘度降低；生物功能名师归纳总结 - - - - - - -第 4 页,共 45 页精选学习资料 - - - - - - - - - 丢失或转变；加热 DNA 溶液,使其对260nm 紫外光的吸取度突然增加,达到其最大值一半时的温度,就是DNA 的变性温度 （融解温度, Tm ）；Tm 的高低与 DNA 分子中 G+C 的含量有关, G+C 的含量越高, 就 Tm 越高；十一、 DNA 的复性与分子杂交：将变性 DNA

20、经退火处理,使其重新形成双螺旋结构的过程,称为 DNA 的复性；两条来源不同的单链核酸（DNA 或 RNA ）,只要它们有大致相同的互补碱基次序,以退火处理即可复性,形成新的杂种双螺旋,这一现象称为核酸的分子杂交；核酸杂交可以是 DNA-DNA ,也可以是 DNA-RNA 杂交；不同来源的,具有大致相同互补碱基次序的核酸片段称为同源次序；常用的核酸分子杂交技术有：原位杂交、斑点杂交、Southern 杂交及 Northern 杂交等；在核酸杂交分析过程中,常将已知次序的核酸片段用放射性同位素或生物素进行标记,这种带有肯定标记的已知次序的核酸片段称为探针；十二、核酸酶：凡是能水解核酸的酶都称为核

21、酸酶；凡能从多核苷酸链的末端开头水解核酸的酶称为核酸外切酶,凡能从多核苷酸链中间开头水解核酸的酶称为核酸内切酶；能识别特定的核苷酸次序,并从特定位点水解核酸的内切酶称为限制性核酸内切酶（限制酶）第四章 酶一、酶的概念：酶（enzyme ）是由活细胞产生的生物催化剂,这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性,其化学本质是蛋白质；酶依据其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系（多酶复合体和多功能酶）三大类；二、酶的分子组成：酶分子可依据其化学组成的不同,可分为单纯酶和结合酶（全酶）两类；结合酶就是由酶蛋白和帮助因子两部分构成,酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关,帮助因子就与酶的催化活性有关；

22、与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶；与酶蛋白坚固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基；三、辅酶与辅基的来源及其生理功用：辅酶与辅基的生理功用主要是： 运载氢原子或电子, 参与氧化仍原反应； 运载反应基团, 如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等,参与基团转移；大部分的辅酶与辅基衍生于维生素；维生素（ vitamin 是指一类维护细胞正常功能所必需的,但在很多生物体内不能自身合成而必需由食物供应的小分子有机化合物；维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类；脂溶性维生素有 VitA 、VitD 、VitE 和 VitK 四种；水溶

23、性维生素有VitB1 , VitB2 , VitPP ,VitB6 , VitB12 ,VitC ,泛酸,生物素,叶酸等；1.TPP ：即焦磷酸硫胺素,由硫胺素（Vit B1 ）焦磷酸化而生成,是脱羧酶的辅酶,在体内参与糖代谢过 程中 -酮酸的氧化脱羧反应；2.FMN 和 FAD ：即黄素单核苷酸（FMN ）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD ）,是核黄素（ VitB2 ）的衍生物；FMN 或 FAD 通常作为脱氢酶的辅基,在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）；名师归纳总结 - - - - - - -第 5 页,共 45 页精选学习资料 - - - - - - - - - 3.NAD+ 和 NADP+

24、 ：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+ ,辅酶）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+ ,辅酶）,是 Vit PP 的衍生物； NAD+ 和 NADP+ 主要作为脱氢酶的辅酶,在酶促反应中起递氢体的作用,为单递氢体；4.磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：是 Vit B6 的衍生物；磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶,氨基酸脱羧酶,半胱氨酸脱硫酶等的辅酶；5.CoA ：泛酸（遍多酸）在体内参与构成辅酶 A（ CoA ）； CoA 中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合,在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用,是酰化酶的辅酶；6.生物素：是羧化酶的辅基,在体内参与 CO2 的固定和羧化反应；7. FH4：由

25、叶酸衍生而来；四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶；8. Vit B12 衍生物： Vit B12 分子中含金属元素钴,故又称为钴胺素；Vit B12 在体内有多种活性形式,如5-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素等；其中,5- 脱氧腺苷钴胺素参与构成变位酶的辅酶,甲基钴胺素就是甲 基转移酶的辅酶；四、金属离子的作用：1. 稳固构象：稳固酶蛋白催化活性所必需的分子构象；2. 构成酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分,参与构成酶的活性中心；3. 连接作用：作为桥梁,将底物分子与酶蛋白螯合起来；五、酶的活性中心：酶分子上具有肯定空间构象的部位,该部位化学基团集中,直接参与将底物转变为产物的反应

26、过程,这一部位就称为酶的活性中心；参与构成酶的活性中心的化学基团,有些是与底物相结合的,称为结合基团, 有些是催化底物反应转变成产物的,称为催化基团,这两类基团统称为活性中心内必需基团；在酶的活性中心以外,也存在一些化 学基团,主要与维系酶的空间构象有关,称为酶活性中心外必需基团；六、酶促反应的特点：1具有极高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化剂高106 1020 倍；酶能与底物形成ES 中间复合物,从而转变化学反应的进程,使反应所需活化能阈大大降低,活化分子的数目大大增加,从而加速反应 进行；2具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物,以促进肯定的化学变化,生成肯定的产物,这种

27、现象称为酶作用的特异性；肯定特异性：一种酶只能作用于一种化合物,以催化一种化学反应,称为肯定特异性,如琥珀酸脱氢酶；相对特异性：一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,称为相对特异性,如脂 肪酶；立体异构特异性：一种酶只能作用于一种立体异构体,或只能生成一种立体异构体,称为立体异构特异 性,如 L- 精氨酸酶；3酶的催化活性是可以调剂的：如代谢物可调剂酶的催化活性,对酶分子的共价修饰可转变酶的催化活性,也可通过转变酶蛋白的合成来转变其催化活性；七、酶促反应的机制：1中间复合物学说与诱导契合学说：酶催化时, 酶活性中心第一与底物结合生成一种酶-底物复合物 （ ES ）,此复合物

28、再分说明放出酶,并生成产物,即为中间复合物学说；当底物与酶接近时,底物分子可以诱导酶 活性中心的构象以生转变,使之成为能与底物分子亲密结合的构象,这就是诱导契合学说；名师归纳总结 - - - - - - -第 6 页,共 45 页精选学习资料 - - - - - - - - - 2与酶的高效率催化有关的因素：趋近效应与定向作用；张力作用；酸碱催化作用；共价催化作用；酶活性中心的低介电区（表面效应）；八、酶促反应动力学：酶反应动力学主要讨论酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素；度的影响时,通常测定其初始速度来代表酶促反应速度,即底物转化量1底物浓度对反应速度的影响：在探讨各种因素对酶促反应

29、速 k+2时, Km=k-1/k+1=Ks ；因此, Km 可以反映酶与底物亲和力的大小,即Km 值越小,就酶与底物的亲和力越大；反之,就越小； Km 可用于判定反应级数：当 S100Km 时, =Vmax,反应为零级反应,即反应速度与底物浓度无关；当 0.01KmS100Km 时,反应处于零级反应和一级反应之间,为混合级反应； Km 是酶的特点性常数：在肯定条件下,某种酶的 一组同工酶）的 Km 值,来判定是否为不同的酶；Km 值是恒定的,因而可以通过测定不同酶（特殊是 Km 可用来判定酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时,Km 值最小者,为该酶的最适底物； Km 可用来确定酶活性测定时

30、所需的底物浓度：当 S=10Km 时, =91%Vmax,为最合适的测定酶活性所需的底物浓度； Vmax 可用于酶的转换数的运算：当酶的总浓度和最大速度已知时,可运算出酶的转换数,即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数；Km 和 Vmax 的测定：主要采纳 Lineweaver-Burk 双倒数作图法和 Hanes 作图法；2酶浓度对反应速度的影响：当反应系统中底物的浓度足够大时,酶促反应速度与酶浓度成正比,即 =kE；3温度对反应速度的影响：一般来说,酶促反应速度随温度的增高而加快,但当温度增加达到某一点后,由于酶蛋白的热变性作用,反应速度快速下降；酶促反应速度随温度上升而达到一最

31、大值时的温度就称为酶的最适温度；酶的最适温度与试验条件有关,因而它不是酶的特点性常数；低温时由于活化分子数目减少,反应速度降低,但温度上升后,酶活性又可复原；4pH 对反应速度的影响：观看 pH 对酶促反应速度的影响,通常为一钟形曲线,即 pH 过高或过低均可导致酶催化活性的下降；酶催化活性最高时溶液的 pH 值就称为酶的最适 pH ；人体内大多数酶的最适 pH 在6.5 8.0 之间；酶的最适 pH 不是酶的特点性常数；5抑制剂对反应速度的影响：凡是能降低酶促反应速度, 但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂；依据抑制剂的抑制作用,可将其分为不行逆抑制作用和可逆抑制作用两大类；不行逆抑

32、制作用：抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制,且不能采纳透析等简洁方法使酶活性复原的抑制作用就是不行逆抑制作用；假如以 E 作图,就可得到一组斜率相同的平行线,随抑制剂浓度的增加而平行向右移动；酶的不行逆抑制作用包括专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和非专一性抑名师归纳总结 - - - - - - -第 7 页,共 45 页精选学习资料 - - - - - - - - - 制（如路易斯气对巯基酶的抑制）两种；可逆抑制作用：抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制,且可采纳透析等简洁方法去除抑制剂而使酶活性完全复原的抑制作用就是可逆抑制作用；假如以 E作图,可得到一

33、组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线；可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型； 竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低,这种作用就称为竞争性抑制作用；其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大, 就抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数： Km 值增大, Vm 值不变；典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制； 反竞争性

34、抑制：抑制剂不能与游离酶结合,但可与 ES 复合物结合并阻挡产物生成,使酶的催化活性降低,称酶的反竞争性抑制；其特点为：a. 抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必需有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数： Km 减小, Vm 降低； 非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合,也可以与 ES 复合物结合,使酶的催化活性降低,称为 非竞争性抑制；其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结 合无影响,故底物浓度的转变对抑制程度无影响；c.动力学参数： Km 值不变, Vm 值降低；6激活剂对反应速度的影响：能够促使酶促反应速度加快的物质称

35、为酶的激活剂；酶的激活剂大多数是金 属离子,如 K+ 、 Mg2+ 、 Mn2+ 等,唾液淀粉酶的激活剂为 Cl-；九、酶的调剂：可以通过转变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生转变的酶就称为限速酶或关键酶；酶活性的调剂可以通过转变其结构而使其催化活性以生转变,也可以通过转变其含量来转变其催化活 性,仍可以通过以不同形式的酶在不同组织中的分布差异来调剂代谢活动；1酶结构的调剂：通过对现有酶分子结构的影响来转变酶的催化活性；这是一种快速调剂方式；变构调剂：又称别构调剂；某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合,使酶的分子构发生 转变,从而转变酶的催化活性以及代谢反应的速度,这种调剂作

36、用就称为变构调剂；具有变构调剂作用的 酶就称为变构酶；凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生转变的代谢物就称为变构剂；当变构酶的一个 亚基与其配体（底物或变构剂）结合后,能够通过转变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生转变,这种效应就称为变构酶的协同效应；变构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调剂,常见的为 负反馈调剂； 变构调剂的特点： 酶活性的转变通过酶分子构象的转变而实现；酶的变构仅涉及非共价 键的变化；调剂酶活性的因素为代谢物；为一非耗能过程；无放大效应；共价修饰调剂：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰,从而导致酶活性的改 变,称为共价修饰调剂；共价修饰方式

37、有：磷酸化-脱磷酸化等；共价修饰调剂一般与激素的调剂相联系,其调剂方式为级联反应；共价修饰调剂的特点为：酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；有共价 键的变化；受其他调剂因素（如激素）的影响；一般为耗能过程；存在放大效应；酶原的激活：处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原；酶原在肯定条件下转化为有活性的酶的过 程称为酶原的激活；酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的转变；酶原分子一级结构的转变导致了酶 原分子空间结构的转变,使催化活性中心得以形成,故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶；酶原 激活的生理意义在于：爱护自身组织细胞不被酶水解消化；2酶含量的调剂： 是指通过转变细胞中酶蛋白合成或

38、降解的速度来调剂酶分子的肯定含量,影响其催化活 性,从而调剂代谢反应的速度；这是机体内迟缓调剂的重要方式；酶蛋白合成的调剂：酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或阻遏剂来进行调剂；凡能促使基因转录 增强,从而使酶蛋白合成增加的物质就称为诱导剂；反之,就称为阻遏剂；常见的诱导剂或阻遏剂包括代名师归纳总结 - - - - - - -第 8 页,共 45 页精选学习资料 - - - - - - - - - 谢物、药物和激素等；酶蛋白降解的调剂：如饥饿时,精氨酸酶降解减慢,故酶活性增高,有利于氨基酸的分解供能；3同工酶的调剂：在同一种属中,催化活性相同而酶蛋白的分子结构,理化性质及免疫学性质不同的一组

39、酶称为同工酶； 同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要；因此,同工酶在体内的生理功能是不同的；LDH1 （H4 ）,LDH2 （H3M1 ）,乳酸脱氢酶同工酶（LDHs ）为四聚体,在体内共有五种分子形式,即 LDH3 （H2M2 ）, LDH4 （H1M3 ）和 LDH5 （ M4）；心肌中以 LDH1 含量最多, LDH1 对乳酸的亲和力较 高,因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解,以供应心肌的能量；在骨骼肌中含量最多的是 LDH5 ,LDH5 对丙酮酸的亲和力较高,因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸,以促进糖酵解的进行；十、酶的命名

40、与分类：1酶的命名：主要有习惯命名法与系统命名法两种,但常用者为习惯命名法；2酶的分类：依据1961 年国际酶学委员会（IEC ）的分类法,将酶分为六大类：氧化仍原酶类：催化氧化仍原反应；转移酶类：催化一个基团从某种化合物至另一种化合物；水解酶类：催化化合物的水 解反应；裂合酶类：催化从双键上去掉一个基团或加上一个基团至双键上；异构酶类：催化分子内基 团重排；合成酶类：催化两分子化合物的缔合反应；第五章 糖代谢一、糖类的生理功用： 氧化供能：糖类是人体最主要的供能物质,占全部供能物质供能量的 葡萄糖和糖原,前者为运输和供能形式,后者为贮存形式；70% ；与供能有关的糖类主要是 作为结构成分：糖

41、类可与脂类形成糖脂,或与蛋白质形成糖蛋白,糖脂和糖蛋白均可参与构成生物膜、神经组织等；作为核酸类化合物的成分：核糖和脱氧核糖参与构成核苷酸,DNA , RNA 等；转变为其他物质：糖类可经代谢而转变为脂肪或氨基酸等化合物；二、糖的无氧酵解：糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程；其全部反应过程在胞液中进行,代谢的终产物为乳酸,一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子 ATP ；糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：1. 活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成 1,6- 双磷酸果糖 FBP ,即葡萄糖 6 -磷酸葡萄糖 6 -磷酸果糖 1,6 -双磷酸果糖（

42、F-1,6-BP ；这一阶段需消耗两分子 ATP ,己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和 6-磷酸果糖激酶 -1 是关键酶；2. 裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子 F-1,6-BP 裂解为两分子 3-磷酸甘油醛,包括两步反应：F-1,6- BP磷酸二羟丙酮 + 3-磷酸甘油醛 和磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油醛；3. 放能（丙酮酸的生成）：3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸,包括五步反应：3-磷酸甘油醛 1,3-二磷酸甘油酸 3-磷酸甘油酸 2 -磷酸甘油酸 磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸； 此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应,共可生成 2 2=4 分子 ATP ；丙酮酸激酶为关键酶；4仍

43、原（乳酸的生成）：利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的 NADH ,使 NADH 重新氧化为 NAD+ ；即丙酮酸 乳酸；三、糖无氧酵解的调剂：名师归纳总结 - - - - - - -第 9 页,共 45 页精选学习资料 - - - - - - - - - 主要是对三个关键酶,即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶 -1、丙酮酸激酶进行调剂；己糖激酶的变构抑制剂是 G-6-P ；肝中的葡萄糖激酶是调剂肝细胞对葡萄糖吸取的主要因素,受长链脂酰 CoA 的反馈抑制； 6-磷酸果糖激酶 -1 是调剂糖酵解代谢途径流量的主要因素,受 ATP 和柠檬酸的变构抑制,AMP、ADP 、1,6- 双磷酸果糖和 2,6-双磷酸果糖的变构激活；丙酮酸激酶受 1,6- 双磷酸果糖的变构激活,受 ATP 的变构抑制,肝中仍受到丙氨酸的变构抑制；四、糖无氧酵解的生理意义：1. 在无氧和缺氧条件下,作为糖分解