2023年生物化学知识点综述.doc
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1、 生物化学知识点综述第一章 糖类化学本章在各类型考试中考察的是一些细节性的知识,具体有以下一些知识点:1 糖的定义和分类:糖重要由C、H、O三种元素所组成,是一类多羟基醛或多羟基酮,或者是它们的缩聚物或衍生物。根据能否水解以及可水解成多少个单糖而分为单糖、寡糖(含2到10个单糖分子)和多糖(10个以上单糖分子)。以葡萄糖为代表的单糖的分子结构(特别是旋光异构现象)、分类、物理化学性质,尚有一些重要的单糖要记。图示:2 比较三种重要双糖(蔗糖、糖乳和麦芽糖)的组成、连接键的种类及其环状结构。图示:3 淀粉、糖原、纤纤素的组成单位和特有的颜色反映及生物学功能,在考卷中出现相对频繁。图示4 糖胺聚糖
2、、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。说明:5 常用的鉴别核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉的方法。最简便的方法是显色法。见下表:核糖葡萄糖果糖蔗糖淀粉碘液发蓝色盐酸、间苯二酚试剂绿色淡红色红色费林或本尼迪特试剂红黄色红黄色红黄色加溴水褪色褪色6 了解糖的生理功能(1) 是构成生物体的重要成分之一,约占体重的2%左右。(2) 提供生理活动所需能量的70%。(3) 参与组成细胞结构的成分,如染色质、生物膜等(4) 参与抗体,部分酶和激素、血型物质的合成以及参与细胞的辨认等第二章 脂类化学本章知识一般严选择题、填题和判断题中出,考点重要是以下几个方面:1 脂类的概论、分类及功能。按组成分类:三酰甘油
3、脂(三脂酰甘油)、磷脂、类脂及结合脂。2 脂肪酸的特性:链长、双键的位置、构型。3 自然界常见的脂肪酸。必需脂肪酸的定义及种类。4 三脂酰甘油的性质:皂化、酸败、氢化、卤化和乙酰化。5 甘油磷脂和鞘磷脂的组成、种类和性质。6 血浆脂蛋白的种类。7 胆固醇的结构及其衍生物。第三章 蛋白质本章内容应属于考试的重点,应熟悉概念、原理、机制、理化性质等。在名词解释、填空题、判断题、选择题、简答题、论述题以及计算题等各种题型中都有出现。重要涉及以下一些知识点:1 蛋白质的组成,特别是蛋白质中氮的平均含量(16%)经常在填空题和计算题中出现。2 组成蛋白质的20种氨基酸的三字符号和单字符号,20种氨基酸的
4、化学结构(除甘氨酸外,均属L氨基酸)和分类。(1)根据侧链基团(R)的极性分类非极性R基氨基酸:Ala Leu Ile Pro Phe Trp Met 不带电荷的极性R基氨基酸:Gly Ser Thr Cys Asn GlnTyr 带正电荷的R基氨基酸:Lys Arg His 带负电荷的R基氨基酸:Asp Glu(2)根据人体能否自身合成分为必需氨基酸:Val Leu Ile Thr Met Lys Phe Trp 非必需氨基酸:其余(3)两种特殊氨基酸脯氨酸:没有自由的氨基,它是一种亚氨基胱氨酸:是关半胱氨酸在蛋白质中的重要存在形式3 氨基酸物理化学性质:旋光性可作一般性的了解,而酸碱性、氨
5、基、羧基以及氨基和羧基共同参与的反映,特别是等电点及其计算和测定方法、氨基酸在不同pH条件下的泳动情况常在试题中出现。4 分离方法:纸层析法和离子互换层析法的原理和实验方法常在考题中出现原理。氨基酸自动分析仪的使用要了解。5 氨基酸侧链基团参与的反映作为鉴定氨基酸的方法,常用的有:色氨酸的乙醛酸反映(Ehrlish);酪氨酸米伦氏(Millon);苯丙氨酸的黄色反映;组氨酸的波利(Pauly)(也可以检查酪氨酸)等。经常在选择题和氨基酸的序列分析中出现。6 蛋白质的一级结构(蛋白质分子中氨基酸的排列顺序,以肽键为主键或有少量的二硫键为副键构成的)及高级结构涉及二级结构(涉及螺旋结构,折叠片层以
6、及转角和无规则卷曲,以氢键维持其稳定性)、三级结构(维系结构的非共价健有:氢键、离子键、疏水键、二硫键,重要靠次级键疏水作用、离子键、氢键和分子间作用力等)、四级结构(蛋白质亚基之间以非共价键缔合,重要靠次级键维系。具有蛋白四级结构的蛋白质有血红蛋白、乳酸脱氢酶等,肌红蛋白不具有四级结构)的定义及类型和维持力是常考题。亚基与蛋白质三级结构这两个概念的辨析。血红蛋白和肌红蛋白氧合曲线的差异在考题中也时有出现。7 蛋白质的理化性质(两性电离、胶体性质、沉淀、变性、凝固、呈色反映、紫外吸取等):其中蛋白质的变性是重点,名词解释及辨析里经常考。蛋白质的变性是指以物理或化学方法崩溃蛋白质的空间构象,破坏
7、了维持二、三、四级结构的力量,一般不影响其初级结构。变性蛋白质的性质必须掌握:a.生物活性消失;b.维系二、三、四级结构的化学键被破坏;c.易被蛋白质酶水解;d.-SH等基团之反映活性增长等。8 蛋白质结构的测定:蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是Edman降解和重组DNA法。前者是经典的化学方法,后者是基于分子克隆的分子生物学方法。重组DNA测序法一方面需要得到编码某种蛋白质的基因(DNA片段) ,然后测定DNA分子中核苷酸的排列顺序。再根据三个核苷酸编码一个氨基酸的原则扒表演氨基酸的排列顺序。不必一方面纯化该种蛋白质。这一复杂的过程借助于计算机的帮助可变得比较简朴并高效。而Edm
8、an化学降解法则比较复杂。这一方面需要纯化一定量的待测蛋白质裂解成大小不同的肽段;将每一肽段作序列分析,再连接起来。两种方法各有其特点。可以互相印证和补充。在Edman化学降解中,常用肽羰与异硫氰酸苯酯反映,再用顺序稀酸解决,成为异硫氰酸苯酯衍生物,用层析进行鉴定。可作为N末羰鉴定的化学试剂尚有FDNB、DNS-CL等,C-末端分析常用羧基肽酶。考题中多以Edman降解出现。蛋白质的空间结构的测定方法中常用的是X放射线晶体衍射法。9 蛋白质的分离与合理化是我们强调的本章的一个重点。生化专业的硕士研究生无非就是做这些工作。这部分内容容易出问题,建议大家逐字背下。通常分离、纯化蛋白质的一般原理和方
9、法:(1) 丙酮沉淀及盐析:盐析是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素而沉淀。各种蛋白质在盐析时所需的盐浓度及pH不同。(2) 电泳:电泳是根据蛋白质在低于或高于等电点(pI)溶液中带电并在电场中向一极移动原理来分离蛋白质。带正电荷向负极泳动,而带负电荷向正极泳动,分子小的蛋白质泳动快,分子量大的泳动慢,于是蛋白质被分离。(3) 层析:层析是分离纯化的重要手段之一。有离子互换层析、亲和层析等,其中离子互换层析应用最广。(4) 分子筛(凝胶过滤):是层析一种,在层析柱内填满带有小孔的颗粒一般是葡聚糖制成。蛋白质溶液加之于柱之顶部,往下渗漏,这时小分子蛋白质分
10、子进入凝胶微孔,大分子不能进入,故大分子蛋白质先洗脱下来,小分子后洗脱出来。10. 构与功能的关系也是本章考试的重点。可从多个例子去理解一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系,并结合随后章节的学习反复加深理解。例如,酶原的激活、激素原、前激素原转变为有活性的激素等均可有力地说明一级结构决定空间结构,一定的空间结构执行一定的功能。变构酶、变构调节等有许多的例子,就是以蛋白质的结构与功能为基础。同时,变构效应是生物体内普遍存在的功能调节方式之一。将学习的各章节内容进行有机的联系、比较,对的理解专业名词的概念,使“概念”变成自己知识网上的纽节,就会不断积累蛋白质结构与功能的知识,?以不变应万变“
11、,去应答研究生入学考试中各种也许的出题方式。第四章 酶酶这一部分很重要,近几年来生物化学的热点由核酸转向蛋白质,而人体各功能的实现,最终还需依靠酶来完毕,有关酶的概念和化学本质经常在各地的研究生入学考试题中出现,重要有以下一些考点:1 酶的分子结构:重要是考察一些基本概念:单纯酶、结合酶、全酶、辅基和辅酶、必需基团、活性中心、结合基团、催化基团,结合结构与功能的关系,论述酶原激活的化学本质,以乳酸脱氢酶(LDH)为例,描述同工酶的概念。2 酶促反映的特点:这一部分内容出现的频率也圈套,希望大家能记住。其特点重要表现在以下几个方面:(1) 高效充,少量的酶在极短的时间内即可催化大量的反映;(2)
12、 度特异性:酶的专一性重要是由酶特定的结构决定的,一种酶作用于一种化合物,进行一种类型的反映;(3) 酶促反映没有副作用;(4) 酶的催化作用是受调控的。3 酶的分类也在许多试卷上出现过,特别是在代谢中,有重要功能的一些酶归属于哪一类的问题,下表进行举例:酶分类编号举例分类编号举例氧化还原酶1谷氨酸脱氢酶EC1.4.1.3转移酶2天冬氨酸氨基转移酶EC2.6.1.1水解酶3精氨酸酶EC3.5.3.1裂解酶4果糖二磷酸醛缩酶EC4.1.2.13异构酶5磷酸葡萄糖异构酶EC5.3.1.9合成酶5谷氨酰胺合成酶EC6.3.1.24 酶活力(或酶活性表达法)用反映初速度表达酶活力。酶活力单位:U;酶的
13、比活力:U/mg蛋白质。5 酶反映动力学部分建议大家把公式跟四种克制的图形记下来。填空中可以考察每种克制的kmVm的变化情况-图形记住了,kmVm的变化也就轻松了,不然老混淆。其中也有几个概念:最适pH、最适温度、酶的比活性。(1) 底物浓度对酶促反映速度的影响:一般来说,在其因素不变的情况下,底物浓度对酶促反映速度影响的作图呈双曲线,具体来说:a. 当作用物浓度(S)很低时,反映速度(V)随S增高而成直线比例上升。b. 当 S继续增高时,V也增高,但不成比例。c. 当S达成一定高度时,V不再随S增高而增高,反映达成最大速度(Vmax)。在这一部分,米氏议程及其应用,km的意义用及其求法是出现
14、最频繁的考点。米氏方程为:VmaxSKm+SV = 其中km为米氏常数。其意义为:a. V=1/2Vmax时,km=S,即km为反映速度最大速度一半时的S。km为酶的特性常数,单位为mmol/L。不同酶有不同的km值,同一酶催化不同底物则有不同的km值 。各同工酶的km值也不同,可借km值 鉴别之。b. Skm时,米氏方程分母中的km可忽略不计,此时V=Vmax,即反映速度达成最大速度Vmax。c. 当Skm时,米氏方程分母中S忽略不计,此时V与S成正比。d. 当k3很小时,kmk-1/k1ES/ES,因此km值大小反映酶与作用物亲和力的大小。Km小,反映酶对作用物亲和力大;km大则反映酶与作
15、用物亲和力小。双倒数作图法是求km和Vmax最常用的作图法。它将米氏方程作倒数解决,得下式: 以1/V对1/S作图,可得一直线,从纵轴处的截距1/Vmax及横轴上的截距-1/km,可准确求得km值和Vmax。1/V=Km/Vmax(1/S)+1/Vmax (2) 酶浓度的影响:当作用物浓度足够大时,V与E成正比。这一部分只是作为一个选择项在选择题中出现过。(3) pH的影响:需明确最适pH不是酶的特性常数,并且并不是所有的最适pH都近中性,如胃蛋白酶的最适pH值为1.5,精氨酸酶的最适pH为9.8(4) 温度的影响,其特点在一般的起得早中经常出现。温度对酶促反映的影响有如下几个特点:a. 从低
16、温开始,随温度增长,反映速度加大。b. 达成一定温度后,反映速度达成最大,此温度为酶的最适温度。温血动物酶的最适温度一般在3740,最适温度不是酶的特性性常数。c. 当温度继续升高,酶蛋白变性增长,反映速度开始下降。d. 酶活性随温度而,但低温一般不使酶破坏。e. 若酶捉反映进行时间短暂,其最适温度可相应提高。(5) 克制剂的影响:分为不可逆克制作用和可逆克制作用,其中以可逆作用出现的偏多。可逆性克制作用:这类克制剂与酶的结合是可逆的,清除克制剂后酶活性可以恢复的克制作用。有三类:a. 竞争性克制剂;b. 非单键性克制剂c. 反竞争性克制剂当这三类可逆性克制剂存在时,作用物与酶促反映速度的关系
17、见下图和下表:竞争性克制剂无克制剂非竞争性克制剂反竞争性克制剂各种可逆性克制作用的比较作用特性无克制剂竞争性克制非竞争性克制反竞争性与I结合的组分EE、ESES动力学参数表观kmKm增大不变减小最大速度Vmax不变减少减少林-贝氏作图斜率Km/Vmax增大增大不变纵轴截距1/ Vmax不变增大增大横轴截距-1/ Vmax增大不变减小(6) 激活剂的影响:常见的增长点是Cl-对唾液淀粉酶活性的影响。6 酶作用机制:有专一性机理(锁与钥匙学说和诱导契和假说)和高效性的机理,以后者出现偏多,并且考察的题型上也是多样化(填写、选择、判断、问答等)(1)机理的两种学说 关于酶与作用物如何结合成中间复合物
18、,又如何完毕其催化作用有许多设,为多数人赞同的是诱导契合学说。 过去有人认为,酶与作用物结合时酶的活性中心结构与作用物的结构必须吻合,它们就如同锁和钥匙同样,非常配合地结合成中间复合物。当这种中间复合物形成时,会促进作用物的结构发生某些化学变化(如作用物分子的键因扭曲、变形而断裂等)而转变为产物,此即所谓酶作用的“锁角学说“。 锁角学说的缺陷在于认为酶的结构是固定不变的,若如此,在一个酶促可逆反映中,酶不能同时与作用物和产物的结构都相配合。因此又有人提出,酶分子(涉及辅酶在内)的构象与作用物的构象本来并非恰巧吻合,只是当作用物分子与酶分子相碰时,可诱导酶的构象变得能与作用物配合,然后才结合成中
19、间复合物,进而引起作用物分子发生相应的化学变化。此即酶的“诱导契合学说“。(2)酶作用高效性的机理:体现在以下5个方面:a. 靠近与定向b. 变形与扭曲c. 共价催化d. 酸碱催化e. 酶活性部位的低介电区在这一部分中,还要了解某些酶的作用原理:a. 溶菌酶:活性部位有Glu35和Asp52,典型的酸碱催化b. 胰凝乳蛋白酶:活性部位有Asp102、His57和Ser195组成的电荷拉力网c. 羧肽酶A:含金属离子Zn2+的酶。7 酶的调节:酶调节的类型(共价调节化学修饰、酶原激活、酶含量在分子水平的调节、别构调节等)。几个概念也很重要:别构酶、调节酶等。8 多酶体系,经常作用名词解释出现,有
20、时与同工酶的特点一起构成选择项出现,要引起重视。9 关于抗体酶与核酶的定义及其与酶的比较近两年在有些高校的研究生入学考试中时有出现。10酶的分离降纯化在科研单位的研究生招生考试中出现得较频繁,方法同蛋白质的分离纯化,但经常要控制温度、pH、时间等,并且每一环节都需测定酶的总活力和比活力,了解酶的纯化倍数和回收率。第五章 核 酸本章的基本概念、理化性质等经常在试题中出现,具体来说,有以下一些内容:1.核酸分子的组成:这一部分既有核苷(酸)的名称 ,也有核苷酸的命名规则,还涉及一些稀有碱基等内容都曾在考题中出现过。 基本组成单位是核苷酸,有碱基、戊糖与碱基三种成分。组成DNA的核苷酸称脱氧核糖核苷
21、酸(dNTP),组成RNA的核苷酸称核糖核苷酸(NTP)。DNA与RNA的组成差异重要表现在戊糖及碱基成分上,如下表:戊糖碱基核苷酸RNA核糖A U C G腺苷酸(AMP) 鸟苷酸(GMP)胞苷酸(AMP) 尿苷酸(UMP)DNA脱氧核糖A T C G脱氧腺苷酸(dAMP) 脱氧鸟苷酸(dGMP)脱氧胞苷酸(dAMP) 胸苷酸(dTMP) 核苷酸的其他形式:核苷二磷酸(NDP),核苷三磷酸(NTP),环化核苷酸(cAMP、cGMP)2. DNA的分子结构和功能(1)DNA的一级结构:指DNA分子中核苷酸的排列顺序及连接方式。核苷酸的排列顺序代表了遗传信息。四种核苷酸是通过3,5磷酸二酯键连接在
22、一起的。(2)DNA的二级结构:双螺旋结构中的碱基组成规则:A=T,G=C,且A+G=T+C;双螺旋结构模型的具体内容,Z-DNA的概念。(3)DNA的三级结构:重要形式为超螺旋,生物体中最常见的超螺旋为负超螺旋。负超螺旋的存在可以使DNA双链碱基对打开所需要的能量减少41KJ/mol,因而,有助于DNA的双链分开。许多DNA旋转酶的克制剂,如萘啶酮酸,香豆霉素和新生霉毒等均可以克制大肠杆菌的DNA复制。 (4)功能:其基本功能是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板,是生命遗传繁殖的物质基础和个体生命活动的基础。3RNA的结构和功能:RNA的结构一般以单链形式存在,在局部可形成双螺旋结构
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