2022生化思考题详细答案解析.docx

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1、生物化学思考题1、叙述L-a氨基酸结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质的关系。结构特点：。-氨基酸是竣酸分子的氢原子被氨基取代直接形成的有机化合物，即当 氨基酸的氨基与竣基连载同一个碳原子上，就成为氨基酸。氨基酸中与竣基直接相连的 碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的集团或原子都不一样，称手性碳原子，当一束偏振光 通过它们时，光的偏振方向将被旋转，根据旋转的方向分为左旋和右旋即D系和L系，L- 。-氨基酸再被骗争光照射时，光的偏正方向为左旋。R为侧链，连接-COOH的碳为。-碳原 子为不对称碳原子（除了甘氨酸）不同的氨基酸其R基团结构各异。根据测链结构可分为：含烽链的为非极性脂肪族氨基酸，

2、如丙氨酸；含极性不带电 荷的为极性中性氨基酸，如半胱氨酸；含芳香基的为芳香族氨基酸，如酪氨酸；含负性 解离基团的为酸性氨基酸，如谷氨酸；含正性解离基团的为碱性氨基酸，如精氨酸。2、简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构基本概念及各结构层次间的内在 关系。蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结 构。主要化学键是肽键，二硫键也是一级结构的范畴。蛋白质的二级结构是指多肽链中主链 原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。主要化学键为氢键。蛋白质的多肽链 在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白 质的三级结构

3、，蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华 力等。具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相 互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构，其中，每个具有独立三级结构的多肽链单 位称为亚基。层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础，决定高级结构；氨基酸的残基影响二级 结构的形成，二级结构以一级结构为基础；在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结 构进一步形成更复杂的三级结构；具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形 成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。3、解释蛋白质分子中模体和结构域概念及其与二、三级结构的关系。蛋白质模体指的

4、是由2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个 特殊的空间结构。它具有特征性的氨基酸排列顺序，并且同特定的功能相联系。模体表示具 有特定功能的或作为一个独立结构域一部分的相邻的二级结构的聚合体。常见的模体有a - 螺旋-自-转角（或环）-。-螺旋模体等。蛋白质结构域是在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形 成两个或多个在空间上可以明显区别的局部区域。结构域也可以看作球状蛋白质的独立折叠 结构单位，有较为独立的三维空间结构。4、举例说明蛋白质结构与功能的关系。蛋白质对的一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级结构的改变往 往引起蛋白质的改变，例

5、如：镰刀型细胞贫血症。正常人血红蛋白肽链上的第6位的谷 氨酸，而镰状细胞贫血症病的血红蛋白被缴氨酸代替，原来水溶性的血红蛋白就聚集成丝, 相互黏着，导致红细胞变形成成为镰刀状而极易破碎，产生贫血。体内蛋白质所具有的特定空间构象都与其发挥特殊的生理功能有着密切关系。例如角蛋 白含有大量Q-螺旋结构，与富含角蛋白组织的坚韧性并富有弹性直接相关；而丝心蛋白分 子中含有大量的8 -折叠结构，致使蚕丝具有伸展和柔韧的特性。变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的 改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的 结合。构象病：指的是一级

6、结构不变，由于蛋白质构象异常而产生的疾病。构象病是由肽链的 错误折叠而引起的，如：疯牛病、人纹状体脊髓病变性病、亨廷顿病、阿兹海默症等。5、简述B型DNA分子双螺旋结构的要点，并思考双螺旋结构的大沟和小沟的作用是什么？B型DNA分子双螺旋结构直径2. 37nm,每一螺旋的碱基对数目为10. 5,碱基对平面 之间垂直距离为0. 34,碱基平面与螺旋纵轴垂直。DNA分子是由两条方向相反的平行多 核甘酸链围绕同一中心轴构成的右手双螺旋。条链中磷酸与脱氧核糖位于螺旋外侧，碱基 平面位于螺旋内侧，脱氧核糖平面与碱基平面垂直，螺旋表面形成大沟与小沟。两条核首 酸链之间通过碱基形成氢键，遵循A-T、G-C碱

7、基互补原则。旋结构横向稳定靠两条链之 间的氢键，纵向稳定则依靠碱基平面之间的疏水性碱基堆积力。大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。小沟位于双螺旋的互补链 之间，而大沟位于相毗邻的双股之间。这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接 相对，从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。在大沟和小沟内的碱基对中的 N和0原子朝向分子表面。大沟对于遗传上有重要功能的蛋白质识别DNA双螺旋结构上的 特定信息非常重要。6、DNA和RNA都可以形成双链结构，分析DNA-DNA, RNA-RNA以及DNA-RNA杂交双链中，哪 种结构比较稳定？在核甘酸序列信息一致的情况下，RNA中的

8、核糖的2号碳上有一个羟基，而DNA得脱 氧核糖上的3号碳上则是氢原子。由于多与的羟基，有RNA参与的双链可以形成的氢键更 多、且更为复杂的二级结构，因此稳定次序是RNA-RNARNA-DNADNA-DNA （存在争议）。DNA-DNARNA-RNADNA-RNA, RNA中的核糖的2号碳上有一个羟基，而DNA得脱氧核糖 上的3号碳上则是氢原子。羟基的作用会妨碍双螺旋结构的形成，双螺旋结构保护了内部的 碱基，无法形成双螺旋则其内部的碱基容易暴露而发生改变。同时，环境中充满中各种RNA 酶能降解RNA,使之不易稳定保存。7、简述rRNA的结构特点及其生物学功能。rRNA的二级结构有许多茎环结构，这

9、些茎环结构为核糖体蛋白结合和组装在rRNA上 提供了结构基础，将纯化的核糖体蛋白与rRNA在试管内结合，它们就可以自动组装成具有 活性的大亚基与小亚基。大亚基与小亚基进一步组装成核糖体，大小亚基的结合区域的沟槽 为 mRNAorRNA是最多的一类RNA,也是3类RNA （tRNA, mRNA, rRNA）中相对分子质量最大的一 类RNA,它与蛋白质结合而形成核糖体，其功能是作为mRNA的支架，使mRNA分子在其上 展开，形成肽链（肽链在内质网、高尔基体作用下盘曲折叠加工修饰成蛋白质，原核生物在 细胞质内完成）的合成。rRNA占RNA总量的82%左右。rRNA单独存在时不执行其功能， 它与多种蛋

10、白质结合成核糖体，作为蛋白质生物合成的“装配机”。它与糖体蛋白共同构成 核糖体，它将蛋白质生物合成所需要的mRNA、tRNA以及多种蛋白质因子募集在一起为蛋白 质生物合成提供了必需的场所。8、试述酶催化反应的分子机制。酶能通过降低反应的活化能，使底物分子获得更少的能量便可进入过渡态，从而提高反 应速度；酶的诱导契合作用能使其与底物结合形成中间产物；酶可设计酸碱催化、共价催化 等多种催化机制。9、简述Km和Vmax的意义。Km的含义是酶促反应达最大速度一半时的底物的浓度。Km作为酶的特征性常数。其大 小并不固定，它与酶的结构、底物结构、反应环境pH、温度和离子强度有关，与酶浓度无 关。Km在一定

11、条件下可表示酶对底物的亲和力。Km越大，表示酶对底物亲和力越小；Km越 小，酶对底物的亲和力越大。Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速度。10、何为酶的活性中心？酶分子中直接与底物特异性结合，并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域称 为酶的活性中心。11、试述三种可逆抑制剂作用的区别和动力学特点。酶的可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用。竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结 合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：a.竞争性抑制剂往 往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位

12、相同；c. 抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km 值增大，Vm值不变。反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成, 使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同 部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小， Vm降低。非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化 活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结 合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无

13、影响；c.动力学参 数：Km值不变，Vm值降低。12、酶在临床有哪些应用。.酶与某些疾病的发生有关。如酪氨酸酶缺陷导致的白化病，苯丙氨酸羟化酶缺陷导致的 苯丙酮尿症。酶在疾病诊断中的应用。如葡萄糖氧化酶测定血糖、碱性磷酸酶检测佝偻病、乳酸脱氢 酶测定急性肝炎等。酶在疾病治疗中的应用。如栓溶酶类治疗心血管疾病、溶菌酶治疗细菌感染、凝血酶促 凝血等。酶可用于临床医学的科学研究。很多酶用于基因工程操作，如DNA连接酶。13、简述脂溶性维生素的分类及其作用。脂溶性维生素分为维生素A、D、E和K。维生素A参与视循环，维持正常的视觉功能维 生素D主要作用于小肠和骨，维持血钙正常水平维生素E是体内最重要的脂

14、溶性抗氧化剂维 生素K为竣化酶的辅助因子，是凝血因子合成所必需的辅酶。14、B族维生素参与构成的辅酶分别是什么？在代谢调节中具有哪些作用？维生素B1是Q -酮酸氧化脱竣酶及磷酸戊糖途径中转酮基的辅酶，在糖代谢中具有重要 作用。维生素B2是氧化还原反应的辅酶，其中FNN和FAD是黄素蛋白的辅基；维生素PP 也是氧化还原反应的辅酶，其中NAD+与NADP+是多种脱氢酶的辅酶泛酸存在于辅酶A和ACP 中；维生素B6是转氨酶和氨基酸脱竣酶的辅酶，主要参与氨基酸代谢。维生素B6是转氨酶 和氨基酸脱竣酶的辅酶，主要参与氨基酸代谢。生物素为殷化酶的辅酶，参与脂肪和碳水化 合物代谢。四氢叶酸是一碳单位转移酶的

15、辅酶，参与喋吟、胸腺喀咤核甘酸等物质的合成。 维生素B12构成甲基转移酶的辅酶，参与一碳单位的代谢和脂肪酸的合成。15、简述维生素或微量元素缺乏导致贫血的类型和机制。维生素E能提高血红素合成的关键酶5-氨基-入-酮戊酸(ALA)合酶和ALA脱水酶的 活性，从而促进血红素的合成。维生素E缺乏可引起轻度贫血，造成红细胞数量减少，脆 性增加等溶血性贫血。维生素B6是血红素合成的关键酶6-氨基-入-酮戊酸(ALA)合酶的辅酶。维生素B6缺 乏时血红素的合成受阻，造成低血色素小细胞性贫血和血清铁增高。四氢叶酸是一碳单位的载体，参与喋吟、胸腺喀咤核甘酸的合成。叶酸缺乏使DNA合 成受到抑制，骨髓幼红细胞D

16、NA合成减少，细胞分裂速度降低，细胞体积变大，造成巨幼 红细胞贫血。维生素B12影响一碳单位代谢，缺乏时，核酸合成障碍阻止细胞分裂而产生巨幼红细 胞贫血。铁是血红蛋白的重要组成成分，铁的缺乏可引起小细胞低血色性贫血。含铜羟化酶和含铁羟化酶的辅酶，是强抗氧化剂。16、何谓氧化磷酸化作用？ NADH呼吸链中有几个氧化磷酸化偶联部位？代谢物脱下的成对氢原子在呼吸链传递过程中偶联ADP磷酸化生成ATP的过程，称为 氧化磷酸化。是体内ATP生成的主要方式。偶联部位：（1） NAD+一泛醍；（2）泛醍一细胞 色素c； （3）细胞色素aa3-02o17、常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？ CO中毒可致呼吸停

17、止，其机制是什么？鱼藤酮、粉蝶霉素A和异戊巴比妥等可阻断复合体I中从铁硫中心到泛醍的电子传递; 萎锈灵是复合体n的抑制剂；抗霉素A阻断CytbH到泛醒（QN）间的电子传递，黏睡 睫菌醇则作用于QP位点，均是复合体HI的抑制剂；（4） CN-、N3-可紧密结合复合体IV 中氧化型Cyta3,阻断电子由Cyta到CuB-Cyta3间传递。CO与还原型Cyta3结合，阻断 电子传递给02。此类抑制剂可使细胞内呼吸停止，与此相关的细胞生命活动停止，迅速引 起死亡。18、糖酵解途径产生的NADH+H+如何通过线粒体氧化呼吸链进行氧化？在胞浆中经糖酵解生成的NADH不能自由穿过线粒体内膜，需通过穿梭机制进

18、入线粒体 的呼吸链才能进行氧化。有两种穿梭方式：（1）Q-磷酸甘油穿梭：此种机制主要存在于脑 及骨骼肌中，细胞质中的NADH的一对电子通过该穿梭作用进入FADH2氧化呼吸链，能产生 L5个ATP； （2）苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭作用发现于肝和心肌细胞中，细胞质中的 NADH的一对电子进入NADH氧化呼吸链传递给氧后，可生成2. 5个ATPO19、患者误服苦杏仁数粒，出现头晕、头痛、呼吸速率加快，之后出现发蛇和昏迷现象。检 查：血中查出鼠基，尿中硫氟酸盐浓度增加。动静脉血氧分压差缩小。初步判断患者为哪 种中毒？请分析该中毒的生化机制，还有哪些抑制剂引起机体中毒的机制与此类似？氧化物中毒。中

19、毒的生化机制为：误服苦杏仁后，在体内产生氢氟酸。CN-可结合呼吸链复合体IV 中的氧化型Cytaa3,阻断电子由Cyta传递到Cytaa3,导致电子无法被传递给02。这一抑 制剂使细胞内呼吸停止，与此有关的细胞生命活动停止，引起机体迅速死亡。CN-属于呼吸 链抑制剂。此类抑制剂还包括CO, H2S等。20、归纳葡糖-6-磷酸在糖代谢中的来源与去路，并分析不同生理情况下如何选择不同的代 谢途径。葡萄糖经糖酵解途径中的己糖激酶或葡萄糖激酹催化磷酸化反应生成;由糖原分解 产生的1-磷酸葡萄糖异构生成；非糖物质经糖异生途径由6-磷酸果糖异构生成。经糖酵解生成乳酸；经有氧氧化彻底分解为二氧化碳和水；由变

20、位酶催化生成 1-磷酸葡萄糖，参与糖原合成；在6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下进入磷酸戊糖途径； 异生为葡萄糖。由此可见，6-磷酸葡萄糖是糖代谢多种途径的交叉点，是各代谢途径的共同中间产物。 机体需要能量的时候，生成6-磷酸果糖继续糖酵解。或者在机体需要储存糖的时候，转变 成1-磷酸葡萄糖生成UDPG用以合成糖原。止匕外，6-磷酸葡萄糖的代谢去向取决于各代谢途 径中相关酶的活性大小。21、百米短跑时，骨骼肌收缩产生大量乳酸，试述该乳酸的主要代谢去向。不同组织中的乳酸代谢具有不同特点，这取决于什么生化机制？大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏经糖异生合成糖；大量乳酸透过肌细胞膜 进入血液，在心肌中经

21、LDH1催化生成丙酮酸氧化供能;大量乳酸透过肌细胞膜进入血液， 在肾糖异生为糖或经尿排出；一部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入有氧氧化。不同组织中的乳酸代谢具有不同特点，这主要取决于酶的组织器官的特异性。22、营养不良的人饮酒，或者剧烈运动后饮酒，常出现低血糖。试分析酒精干预了体内糖 代谢的哪些环节？酒精对于糖代谢途径的影响主要有：肝脏的糖异生与糖原分解反应，即对血糖来源与去 路的影响。（1）研究认为，酒精可以诱导低血糖主要取决于体内糖原储备是否充足，然而在人营 养不良或者剧烈运动后，体内糖原过度消耗，酒精又能抑制肝糖原的分解，饮酒后容易出现 低血糖。（2）抑制糖异生：a.酒精的氧化抑制了苹

22、果酸-天冬氨酸转运系统，导致细胞间质中还 原当量代谢紊乱，使丙酮酸浓度下降，从而抑制糖异生b.酒精能影响糖异生关键酶在活性 与非活性之间的转换、酶总量、酶合成或降解，从而抑制糖异生，如果糖二磷酸酶活性 的抑制，磷酸烯醇式丙酮酸竣基酶的表达降低等。（3）影响葡萄糖-6磷酸酶的活性，导致乳酸循环受阻，不利于血糖升高。（4）酒精使胰岛a细胞功能降低，促进胰岛素的分泌，抑制胰高血糖素的分泌，从而 抑制糖原分解，促进糖酵解，造成低血糖。（5）酒精还会影响小肠对糖分的吸收，从而造成低血糖。23、列举几种临床上治疗糖尿病的药物，想一想它们为什么有降低血糖的作用？现阶段广泛应用于临沧治疗糖尿病的药物主要有化学

23、药物及重组激素类药物两大类。目 前作为治疗糖尿病一线的化学药物有二甲双胭、磺麻类药物、罗格列酮等。二甲双服主要的降血糖机制是抑制肝脏的糖异生、提高外周组织对葡萄糖的摄取与利用、 抑制肠道内葡萄糖的吸收、升高胰高血糖素样肽1 （GLPT）的水平等。磺胭类药物可与胰岛B细胞表面的受体结合，通过刺激胰岛 B细胞释放胰岛素来达到控制血糖的目的。此外，从全球来看，重组激素类药物已占糖尿病 治疗药物半数以上，重组天然胰岛素则是多肽类激素药物的代表。胰岛素的作用机制是： 促进葡萄糖进入细胞内；加速糖原合成及减少肝糖原分解;加速丙酮酸氧化为乙酰CoA, 加快糖的有氧氧化；抑制肝内糖异生；减少脂肪动员，促进肝及

24、肌肉组织利用葡萄糖。 24、血浆甘油三脂异常升高的病人是否需要控制淀粉类食物的摄入？为什么？需要，淀粉类物质分解代谢生成中间产物乙酰辅酶A和3-磷酸甘油，乙酰辅酶A是软 脂酸合成的基本原料，软脂酸再通过加工延长合成其他内源性脂肪酸。脂肪酸与3-磷酸廿 油是甘油三脂合成的基本原料。所以，即使人完全不摄取甘油三脂，亦可由糖转化合成大量 甘油三脂。25、血浆胆固醇异常升高的病人应怎样调整自己的膳食结构？理论依据是什么？血浆胆固醇异常升高的病人的膳食应该低胆固醇、低糖、低甘油三脂，多吃纤维素多的 食物。食物中的胆固醇可以直接通过肠道吸收入血，增加血浆胆固醇的浓度；食物中的糖和 廿油三脂代谢均会产生乙酰

25、辅酶A,糖代谢还会产生DADPH,乙酰辅酶A和DADPH是胆固醇 合成的基本原料。纤维素多的食物能促进胆汁酸的排泄，减少胆汁酸的重吸收，加速胆固醇 转化为胆汁酸，从而降低血清胆固醇。26、一个肥胖者希望减肥，可以从哪些方面着手？可以采取哪些可能的措施？常用减肥方法有：饮食控制，食物量的减少以及食物结构的合理搭配，不仅减少脂肪的吸 收，而且在消耗玩储备糖原所提供的能量，会进一步消耗脂肪来供应机体能量的需求，从而 达到减肥的目的。有氧运动，有氧运动可以大大提高机体的能量消耗，从而减肥，如跑步， 游泳，骑自行车，爬山等。药物，虽然不推荐大量使用，但是也是一种方法，脂解类激素 药物，可以促进脂肪的动员

26、；含肉碱类药物，有助于长链脂酰CoA转运。两者都可以促进脂 肪的分解，从而达到减肥的目的。外科手术，当前面的方法都失效时，吸脂手术目前也成 为局部美体塑性的热门手术，它可以直接减少脂肪组织。另外，中医的针灸，可以调理脏腑，运行气血，疏通筋脉，再加以饮食控制，可以达到减肥 的效果。27、试列出谷氨酸转变成葡萄糖及氧化成C02、和能量的代谢途径。谷氨酸可以通过脱氨基作用转变为。-酮戊二酸，a -酮戊二酸进入三较酸循环来氧化供能。 谷氨酸通过上述步骤进入三竣酸循环后，转变成草酰乙酸，草酰乙酸经磷酸烯醇式丙酮酸竣 基酶转换成磷酸烯醇式丙酮酸，通过糖异生生成葡萄糖。葡萄糖经过有氧氧化生成二氧化碳、 水和

27、能量。28、何为一碳单位？有何生理意义？哪些氨基酸在代谢过程中可产生一碳单位？一碳单位是指某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲 基、次甲基、羟甲基、甲酰基及亚氨甲基等。生理意义：合成喋吟和嚏咤的原料氨基酸与核甘酸代谢的枢纽参与S-腺甘蛋 氨酸（SAM）生物合成 生物体各种化合物甲基化的甲基来源。一碳单位可由丝氨酸、组氨 酸、色氨酸、甘氨酸等代谢过程中可产生。29、列举血氨的来源与去路，并分析谷氨酸和精氨酸治疗肝性脑病（肝昏迷）的生化基础。来源：脱氨基：氨基酸脱氨、胺类物质分解、核甘酸碱基的代谢；肠道吸收的氨: 氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨即蛋白质的腐败作用、血中的

28、尿素经肠道细菌尿素酶水解 产生的氨；肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺去路：合成尿素是主要去路；重新合成非必需氨基酸；合成其它含氮化合物； 以镂盐形式排出。精氨酸在人体内参与鸟氨酸循环，促进尿素的形成，使人体内产生的氨，经鸟氨酸循环 转变成无毒的尿素，由尿中排出；谷氨酸能与血中过多的氨结合成无毒的谷氨酰胺，后者在 肾脏经谷胺酰胺酶作用将氨解离，由尿排出。精氨酸和谷氨酸两者作用结合，可迅速有效地 解除高氨血状态，避免产生严重器官损害。30、何为转氨基作用？体内重要的转氨酶有几种？测定血清中这些转氨酶活性的意义何 在？转氨基作用指的是一种a -氨基酸的。-氨基在转氨酶的作用下，转移到一种a -

29、酮酸上 的过程。最常见的为丙氨酸转氨酶ALT和天冬氨酸转氨酶ASToALT与AST在组织脏器内分布是不同。ALT主要分布在肝细胞浆，ALT升高反映了肝细 胞膜的损伤；AST主要分布在肝细胞浆和肝细胞线粒体中，它的升高提示肝细胞损伤到了细 胞器的水平。因此可作为临床诊断和预后的参考指标之一。31、试述生物转化作用的概念、反应类型、特点及主要影响因素。生物转化是指外源化学物在机体内经多种酶催化的代谢转化。反应类型：肝脏内的生物转化反应主要可分为第一相反应（氧化反应、还原反应、水解 反应）和第二相反应（结合反应）。特点：肝脏是生物转化作用的主要器官，在肝细胞微粒体、胞液、线粒体等部位均存在 有关生物

30、转化的酶类。其它组织如肾、胃肠道、肺、皮肤及胎盘等也可进行一定的生物转化， 但以肝脏最为重要，其生物转化功能最强。影响生物转化因素：物种差异和个体差异；外来化合物代谢酶的抑制和诱导；代 谢饱和状态；其它主要表现在年龄与性别和营养状况等影响因素。32、简述血红素合成的基本原料、限速酶及主要调控因素。合成血红素的原料为：甘氨酸、琥珀酰CoA和Fe2+oALA合成酶是血红素合成的限速酶。主要调控因素：a-氨基- 丫-酮戊酸(ALA)的生成反应需要磷酸毗哆醛作为辅酶； 吓胆原的生成需要ala脱水酶作用下；尿吓咻原m及粪口卜咻原ffl的生成需要吓胆原脱氨 酶和尿吓咻原HI同合酶协同催化；血红素的生成需要

31、在血红素合成酶催化下生成血红素。 血红素由线粒体转入胞浆与珠蛋白结合成血红蛋白。33、试述胆汁酸的生成过程及其肠肝循环的生理意义。胆汁是由肝细胞不断生成的，生成后肝管流出，经胆总管而至十二指肠，或由肝管转入 胆囊而存贮于胆囊，当消化时再由胆囊排出至十二指肠。胆汁和胰液、肠液一起，对小肠内 的食糜进行化学性消化。新合成及再循环的胆汁酸被分泌至胆管以防止肝内高浓度梯度的胆 汁淤积。胆汁酸的主动运输是调节胆汁酸形成及流动的一个重要因素。胆汁酸肠肝循环的生理意义在于使有限的胆汁酸重复利用，促进脂类的消化与吸收。每 次饭后可以进行肠肝循环，使有限的胆汁酸池能够发挥最大限度的乳化作用，以维持脂类食 物消化

32、吸收的正常进行。34、肝、骨骼肌、脑的物质和能量代谢有何特点？脑代谢的特点：耗能主要器官正常葡萄糖为唯一供能物质。由血糖提供葡萄糖依赖正常 血糖水平。长期饥饿血糖供应不足时转而利用酮体作能源。肝代谢的特点：机体物质代谢枢纽，耗氧耗能高。在糖代谢中，主要作用是维持血糖浓 度稳定，肝糖原含量最高，肝中葡萄糖-6-磷酸酶可将糖原分解成葡萄糖补充血糖，肝有糖 异生酶系。通过肝糖原的合成与分解及非糖物质异生成糖，稳定血糖水平。在脂肪代谢中, 合成胆汁酸有利于脂类消化吸收。是合成脂肪、胆固醇、磷酯的主要器官。在脂类运输中， 合成脂蛋白LDL, IIDL,关键酶LCAT,代谢后成分的降解。脂肪酸氧化旺盛，合

33、成酮体。骨骼肌的代谢特点：通常以脂肪酸氧化供能为主。剧烈运动时以糖酵解迅速补充能量, 产生乳酸缺乏葡萄糖-6-磷酸酶肌糖原不能直接生成葡萄糖。35、酶的别构调节与化学修饰调节有何异同？相同点：都属于细胞水平的调节，属酶活性的快速调节方式。不同点：影响因素：变构调节是由细胞内变构效应剂浓度的改变而影响酶的活性；化 学修饰调节是激素等信息分子通过酶的作用而引起共价修饰。酶分子改变：变构效应剂通 过非共价键与酶的调节亚基或调节部位可逆结合，引起酶分子构像改变，常表现为变构酶亚 基的聚合或解聚;化学修饰调节是酶蛋白的某些基团在其他酶的催化下发生共价修饰而改变 酶活性。特点及生理意义：变构调节的动力学特征为S型曲线，在反馈调节中可防止产 物堆积和能源的浪费；化学修饰调节耗能少，作用快，有放大效应，是经济有效的调节方式。