组成细胞的分子使用精选课件.ppt
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1、关于组成细胞的分子使用第一页,本课件共有67页一、生命活动的主要承担着一、生命活动的主要承担着蛋白质蛋白质第二页,本课件共有67页蛋白质蛋白质天然蛋白质的氨基天然蛋白质的氨基酸的氨基在酸的氨基在-位,位,为为L-L-构型构型.第三页,本课件共有67页第四页,本课件共有67页非蛋白质氨基酸肌氨酸-氨基丁酸甜菜碱-丙氨基叠氮丝氨酸O-重氮乙酰丝氨酸高丝氨酸羊毛硫氨酸高半胱氨酸苯丝氨酸氯胺苯醇(氯霉素)环丝氨酸肾上腺素组胺5-羟色氨青霉胺鸟氨基瓜氨基第五页,本课件共有67页非蛋白质氨基酸:非蛋白质氨基酸:这些氨基酸不参与蛋白质的组成,但有一这些氨基酸不参与蛋白质的组成,但有一些是重要的代谢物前体或中
2、间产物。如些是重要的代谢物前体或中间产物。如-丙氨酸丙氨酸是是辅酶辅酶A A(HS-CoAHS-CoA)的组成部)的组成部分之一、分之一、-氨基丁酸氨基丁酸是抑制性神经递质、是抑制性神经递质、瓜氨酸和鸟氨酸参与尿素循环。瓜氨酸和鸟氨酸参与尿素循环。第六页,本课件共有67页氨基酸的分类:氨基酸的分类:(1 1)按)按R R基的化学结构基的化学结构(2 2)人体细胞能否合成)人体细胞能否合成根据氨基酸分子中所含氨基根据氨基酸分子中所含氨基(一一NH2)NH2)和羧和羧基基(-COOH)(-COOH)的数目,将其分为中性、酸性的数目,将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类,和碱性氨基酸三类,中性氨基酸含
3、中性氨基酸含1 1个氨基和个氨基和1 1个羧基个羧基酸性氨基酸含酸性氨基酸含1 1个氨基和个氨基和2 2个羧基个羧基碱性氨基酸则含有碱性氨基酸则含有2 2个氨基和个氨基和1 1个羧基个羧基第七页,本课件共有67页第八页,本课件共有67页第九页,本课件共有67页第十页,本课件共有67页第十一页,本课件共有67页第十二页,本课件共有67页(1)必需氨基酸:成人有)必需氨基酸:成人有8 8种种按能否在体内合成分:按能否在体内合成分:甲携来一本亮色书(2)非必需氨基酸:)非必需氨基酸:1212种种第十三页,本课件共有67页氨基酸氨基酸元素组成元素组成:所有所有氨基酸氨基酸都含有都含有 C C、H H、
4、O O、N N 四种元素,蛋四种元素,蛋氨酸、半胱氨酸、半胱氨酸氨酸还含有还含有S S,所以大多数蛋白质还含所以大多数蛋白质还含有少量的有少量的 S S,有些蛋白质还含有一些有些蛋白质还含有一些其它元素,如其它元素,如 P(P(胃蛋白酶胃蛋白酶)、FeFe等等。各种蛋白质的各种蛋白质的含氮量含氮量都很接近,都在都很接近,都在16%左右,因此可通过测定左右,因此可通过测定生物样品生物样品中中的含氮量计算出样品中蛋白质的含量,的含氮量计算出样品中蛋白质的含量,1克氮就相当于克氮就相当于6.25克蛋白质。克蛋白质。第十四页,本课件共有67页茚三酮反应茚三酮反应:在加热条件及弱酸环境下,在加热条件及弱
5、酸环境下,氨基酸氨基酸或肽与茚三或肽与茚三酮反应生成紫蓝色(与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成酮反应生成紫蓝色(与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成(亮)黄亮)黄色)化合物及相应的醛和二氧化碳的反应。所有氨基酸及色)化合物及相应的醛和二氧化碳的反应。所有氨基酸及具有游离具有游离-氨基和氨基和-羧基的肽与茚三酮反应都羧基的肽与茚三酮反应都显色显色凯氏定氮法凯氏定氮法:样品与浓硫酸共热。含氮有机物即样品与浓硫酸共热。含氮有机物即分解产生氨分解产生氨(消化),氨又与硫酸作用,变成硫酸氨。经强碱碱化使(消化),氨又与硫酸作用,变成硫酸氨。经强碱碱化使之分解放出氨,借蒸汽将氨蒸至酸液中,根据此酸液被中之分解放出氨,借蒸汽
6、将氨蒸至酸液中,根据此酸液被中和的程度可计算得样品之氮含量。和的程度可计算得样品之氮含量。紫外吸收法紫外吸收法:蛋白质分子中,酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸蛋白质分子中,酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸残基的苯环含有残基的苯环含有共轭双键共轭双键,使蛋白质具有吸收紫外光的性质。,使蛋白质具有吸收紫外光的性质。吸收高峰在吸收高峰在280nm处,其吸光度(即光密度值)与蛋白质含处,其吸光度(即光密度值)与蛋白质含量成正比。此外,蛋白质溶液在量成正比。此外,蛋白质溶液在238nm的光吸收值与肽键含的光吸收值与肽键含量成正比。利用一定波长下,蛋白质溶液的光吸收值与蛋白量成正比。利用一定波长下,蛋白质溶液的光吸收值与
7、蛋白质浓度的正比关系,可以进行蛋白质含量的测定。质浓度的正比关系,可以进行蛋白质含量的测定。双缩脲反应双缩脲反应(肽键)肽键)第十五页,本课件共有67页氨基酸的酸碱化学氨基酸的兼性离子形式氨基酸在晶体状态和水溶液中主要以两性离子形式存在。水溶液中的氨基酸是极性分子。第十六页,本课件共有67页两性离两性离子形式子形式分子形式分子形式第十七页,本课件共有67页蛋白质的构象蛋白质的构象:每一种天然蛋白质都有自:每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构,这种空间结构通常称为己特有的空间结构,这种空间结构通常称为蛋白质的构象。一般用蛋白质的一级结构、蛋白质的构象。一般用蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构
8、、四级结构来表示蛋白二级结构、三级结构、四级结构来表示蛋白质不同层次的构象。质不同层次的构象。蛋白质的蛋白质的生物学功能生物学功能决定于它的决定于它的高级结构高级结构,而蛋白质的而蛋白质的高级结构高级结构由它的由它的一级结构一级结构,即,即氨基酸的顺序决定。天然存在的蛋白质总氨基酸的顺序决定。天然存在的蛋白质总是处于热力学最稳定的状态。是处于热力学最稳定的状态。第十八页,本课件共有67页一级结构一级结构(肽键、肽键、二硫键二硫键)表示)表示多肽链中氨基多肽链中氨基酸酸种类、数量、种类、数量、连接方式和排连接方式和排列顺序列顺序。第十九页,本课件共有67页氨基酸残基:氨基酸残基:多肽链中的每一个
9、氨基酸多肽链中的每一个氨基酸单位叫做氨基酸残基,因为在形成肽单位叫做氨基酸残基,因为在形成肽键时丢失了一分子水。键时丢失了一分子水。第二十页,本课件共有67页二级结构:多肽链借助二级结构:多肽链借助氢键氢键形成的有规则形成的有规则的局部结构。的局部结构。螺旋螺旋:构成指甲、毛发、蹄、角、羊毛:构成指甲、毛发、蹄、角、羊毛的角蛋白;构成真皮、腱、韧带、骨、角的角蛋白;构成真皮、腱、韧带、骨、角膜的胶原蛋白。都是呈膜的胶原蛋白。都是呈螺旋的纤维蛋白。螺旋的纤维蛋白。折叠折叠:构成蚕丝、蛛丝的蛋白等。:构成蚕丝、蛛丝的蛋白等。第二十一页,本课件共有67页肽键和二硫键,属共价键肽键和二硫键,属共价键,
10、是是蛋白质一级结构的化学键。蛋白质一级结构的化学键。其它氢键、盐键、疏水键、其它氢键、盐键、疏水键、范德华力统称为次级键或副范德华力统称为次级键或副键键,属于非共价键属于非共价键。第二十二页,本课件共有67页稳定蛋白质三维结构的作用力稳定蛋白质三维结构的作用力盐盐键键氢键氢键疏水键疏水键范德华力范德华力二二硫硫键键第二十三页,本课件共有67页三级结构:三级结构:蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合侧链间的结合借助借助疏水键、氢键、盐键、范德华力、疏水键、氢键、盐键、范德华力、二硫键二硫键等形成的。等形成的。多肽链经过如此盘曲后,可形成多肽链经过如此盘
11、曲后,可形成某些发挥生物学功能的某些发挥生物学功能的特定区域特定区域,例如,例如酶酶的活性中的活性中心等。三级结构的基本结构单位是心等。三级结构的基本结构单位是结构域结构域。四级结构:四级结构:蛋白质的四级结构指蛋白质的四级结构指数条具有独立的三数条具有独立的三级结构级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。在具有四级结构的蛋白质中,每一条具有体结构。在具有四级结构的蛋白质中,每一条具有三级结构的链称为亚基或亚单位,缺少一个亚基或三级结构的链称为亚基或亚单位,缺少一个亚基或亚基都不具有活性。亚基都不具有活性。如血红蛋白。如血红蛋白。第二十四页,本
12、课件共有67页蛋白质结构的多样性蛋白质结构的多样性蛋白质的生物学功能蛋白质的生物学功能第二十五页,本课件共有67页蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质1、蛋白质自溶液中析出的现象,称为、蛋白质自溶液中析出的现象,称为蛋白质的沉蛋白质的沉淀淀。高浓度盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂高浓度盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂都可沉淀蛋白质。盐析沉淀蛋白质都可沉淀蛋白质。盐析沉淀蛋白质不变性不变性,是分离,是分离制备蛋白质的常用方法。如血浆中的清蛋白在饱和制备蛋白质的常用方法。如血浆中的清蛋白在饱和的硫酸铵溶液中可沉淀。的硫酸铵溶液中可沉淀。乙醇、丙酮乙醇、丙酮均为脱水剂,均为脱水剂,可破坏水化膜,降低
13、水的介电常数,使蛋白质的解可破坏水化膜,降低水的介电常数,使蛋白质的解离程度降低,表面电荷减少,从而使蛋白质沉淀析离程度降低,表面电荷减少,从而使蛋白质沉淀析出。低温时,用丙酮沉淀蛋白质,可保留原有的生出。低温时,用丙酮沉淀蛋白质,可保留原有的生物学活性。但用乙醇,时间较长则会导致物学活性。但用乙醇,时间较长则会导致变性变性。重。重金属盐、生物碱试剂(苦味酸、鞣酸)与蛋白质结金属盐、生物碱试剂(苦味酸、鞣酸)与蛋白质结合成盐而沉淀,是合成盐而沉淀,是不可逆不可逆的。的。第二十六页,本课件共有67页2、蛋白质的、蛋白质的盐溶盐溶盐溶的概念:盐溶的概念:低浓度的中性盐低浓度的中性盐可以增加蛋白可以
14、增加蛋白质的溶解度,这种现象称为盐溶。质的溶解度,这种现象称为盐溶。盐溶的机理是:蛋白质分子吸附某种盐类离子盐溶的机理是:蛋白质分子吸附某种盐类离子后,带电表层使蛋白质分子间彼此排斥,同时蛋白后,带电表层使蛋白质分子间彼此排斥,同时蛋白质分子与水分子间的相互作用加强,使蛋白质分子质分子与水分子间的相互作用加强,使蛋白质分子溶解度增加。溶解度增加。盐析的机理是盐析的机理是:大量中性盐大量中性盐的加入,使水的活的加入,使水的活度降低,从而降低蛋白质的极性基团与水分子间的相度降低,从而降低蛋白质的极性基团与水分子间的相互作用,破坏了蛋白质分子的水化层。互作用,破坏了蛋白质分子的水化层。第二十七页,本
15、课件共有67页3 3、蛋白质在某些因素的作用下,空间结构被破坏,、蛋白质在某些因素的作用下,空间结构被破坏,生物学活性丧失,称为生物学活性丧失,称为蛋白质的变性蛋白质的变性。变性的蛋白变性的蛋白质质一级结构完好、溶解度降低一级结构完好、溶解度降低(有序而紧密的结构变有序而紧密的结构变得无序而松散,疏水基团外漏)、易分解。得无序而松散,疏水基团外漏)、易分解。有些蛋白质变性后又可恢复到天然构象,称为复性;有些蛋白质变性后又可恢复到天然构象,称为复性;有些蛋白质有些蛋白质变性后不能复性变性后不能复性。凝固是蛋白质变性发展的不可逆的结果。凝固是蛋白质变性发展的不可逆的结果。沉淀的蛋白质不一定变性(如
16、盐析)。沉淀的蛋白质不一定变性(如盐析)。引起变性的因素引起变性的因素:加热、辐射、振荡、高压等物理加热、辐射、振荡、高压等物理因素;有机溶剂、酸、碱、尿素等化学因素。因素;有机溶剂、酸、碱、尿素等化学因素。第二十八页,本课件共有67页蛋白质的水解蛋白质的水解 1.1.酸酸水水解解:水水解解完完全全,不不引引起起氨氨基基酸酸消消旋旋(旋旋光光性性物物质质通通过过消消旋旋变变为为不不具具光光活活性性的的反反应应),色氨酸破坏色氨酸破坏。2.2.碱碱水水解解:水水解解完完全全,水水解解后后氨氨基基酸酸会会消消旋旋,但但色氨酸稳定色氨酸稳定。3.3.蛋蛋白白酶酶水水解解:水水解解不不完完全全,不不引
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