蛋白质护理中专课程生物化学基础知识精选课件.ppt

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1、关于蛋白质护理中专课程生物化学基础知识第一页，本课件共有31页第一章第一章 绪绪 论论生物化学是研究生物体的化学组成、化学变化及其生理工呢能相联系的一门学科。生物化学生物化学就就 是是生命的化学生命的化学第二页，本课件共有31页一、医学生物化学的主要内容1、人体的化学组成、分子结构及功能2、物质代谢及调节3、基因信息的传递与表达第三页，本课件共有31页二、生物化学与医学 农 学 医 学 工 程 学 植物生理学 育 种 学 昆 虫 学 植物病理学 人体及 动物生理学 药 理 学 病 理 学 生物工程学 生物材料 生物传感器 生物能源 生物信息学各学科的交叉、渗透是科学发展的趋势之一各学科的交叉、

2、渗透是科学发展的趋势之一各学科的交叉、渗透是科学发展的趋势之一各学科的交叉、渗透是科学发展的趋势之一第四页，本课件共有31页第二章 蛋 白 质概念：概念：蛋白质是由氨基酸组成的一类生物 大分子，是生命活动中最重要的物质之一。占细胞干重的70%以上。种类多。第五页，本课件共有31页第一节 蛋白质的化学组成一、蛋白质的元素组成1、主要元素：碳、氢、氧、氮、硫；2、少数蛋白质含：铁铜等金属元素；个别含碘；3、元素组成：平均含氮量约16%（特征）4、100g样品中蛋白质的含量（g%）每克样品中含氮的克数（g）6.25100第六页，本课件共有31页常量元素常量元素在人体中含量较大在人体中含量较大 微量元

3、素微量元素在人体中含量很少在人体中含量很少微量元素常量元素第七页，本课件共有31页第二节 蛋白质的基本组成单位蛋白质的基本组成单位是氨基酸（一）氨基酸的结构特点组成人体蛋白质的氨基酸有二十种它们的共同特点为 氨基酸 R CH COOH NH2组成天然蛋白质的氨基酸均属于组成天然蛋白质的氨基酸均属于L-氨基酸第八页，本课件共有31页（二）氨基酸的分类以侧链R基团的结构和理化性质作为分类基础1.非极性疏水性氨基酸2.极性中性氨基酸3.酸性氨基酸4.碱性氨基酸人类人类8种必需种必需AA：（人体体内不能自身合成，必须从食物中获得）：（人体体内不能自身合成，必须从食物中获得）赖、色、甲硫、苯丙、苏、缬、

4、亮、异亮赖、色、甲硫、苯丙、苏、缬、亮、异亮第九页，本课件共有31页氨基酸的性质（1）、天然蛋白质仅有）、天然蛋白质仅有20种种AA、均为、均为-AA（2）、旋光性：、（除甘氨酸没有旋）、旋光性：、（除甘氨酸没有旋光性）光性）（3）、构型：）、构型：D、L（除甘氨酸，天然（除甘氨酸，天然蛋白质的蛋白质的AA均为均为LAA）。）。（4）、）、特殊类型-脯氨酸和半胱氨酸第十页，本课件共有31页第二节蛋白质的分子结构每一种蛋白质都有一定的氨基酸组成和排列顺序以及肽链特定的三维空间结构。蛋白质分子结构分：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构 第十一页，本课件共有31页一、蛋白质分子的基本结构（一）蛋

5、白质分子内氨基酸的连接方式1、肽与肽键、肽与肽键 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。成的化合物称为肽。2、氨基酸残基氨基酸残基由两个氨基酸组成的肽称为由两个氨基酸组成的肽称为二肽二肽，由多个氨，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为基酸单元称为氨基酸残基氨基酸残基。第十二页，本课件共有31页多肽链具有方向性通常在多肽链的一端含有一个游离的通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨氨基，称为氨基端或基，称为氨基端或N-端；在另

6、一端含有一端；在另一端含有一个游离的个游离的-羧基，称为羧基端或羧基，称为羧基端或C-端。端。N-端定为肽链的端定为肽链的“头头”，C-端定为肽链的端定为肽链的“尾尾”。第十三页，本课件共有31页(二)蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构(Primary structure)包包括组成蛋白质的多肽链数目括组成蛋白质的多肽链数目.多肽链的氨基酸数目、种类和顺序。多肽链的氨基酸数目、种类和顺序。以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。其中其中最重要最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。是蛋白质生物功能的基础

7、。胰岛素第十四页，本课件共有31页二、蛋白质分子的空间结构蛋白质分子的空间结构是蛋白质分子结构中院子和基团在三维空间上的排列、分布以及肽链的走向。通常有二级结构、三级结构、四级结构三个层次。第十五页，本课件共有31页（一）、蛋白质分子的二级结构蛋白质的二级蛋白质的二级(Secondary)结构是指多肽链结构是指多肽链的主链在空间的排列的主链在空间的排列,或规则的几何走向、或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。链内或链间形成的氢键。肽键是构成蛋白质分子的基本化学键。肽键是构成蛋白质分子的基本化学键。主要有主要有-螺旋、螺旋

8、、-折叠、折叠、-转角。转角。第十六页，本课件共有31页（1）、）、-螺旋螺旋（1）螺旋走向，稳定以氢键连接，）螺旋走向，稳定以氢键连接，氢键与轴平行。氢键与轴平行。（2）侧基）侧基R伸向螺旋外侧。伸向螺旋外侧。（3）棒状结构，高度压缩，紧密）棒状结构，高度压缩，紧密排列。排列。（4）规律排列）规律排列（5）由）由1条充分伸展的肽链的肽键条充分伸展的肽链的肽键平面折叠成的右手螺旋。平面折叠成的右手螺旋。（6）每隔）每隔3.6个氨基酸残基螺旋个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距上升一圈，螺距0.54nm。第十七页，本课件共有31页（2）、）、-折叠折叠是肽链伸展的结构，肽键平面之间折叠成锯齿状。依靠氢

9、键得以稳定。可以平行或者逆行。侧基侧基R交错伸向片层的上下方。交错伸向片层的上下方。第十八页，本课件共有31页（二）、蛋白质分子的三级结构蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。三维结构。维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键疏水键，在蛋

10、白质三级结构中起着重要作用在蛋白质三级结构中起着重要作用第十九页，本课件共有31页（三）、蛋白质分子的四级结构四级结构蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位Subunit，它一般由一条肽链构成，无生

11、理活性；，它一般由一条肽链构成，无生理活性；维持亚基之间的化学键主要是氢键和盐键。维持亚基之间的化学键主要是氢键和盐键。由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；第二十页，本课件共有31页第三节蛋白质的结构与功能的关系蛋白质一级结构与功能的关系：只要一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构，功能依旧存在。如核糖核酸酶含124个氨基酸残基，含4对二硫键，在尿素和还原剂-巯基乙醇存在下松解为非折叠状态。但去除尿素和巯基乙醇后，该有正确一级结构的肽链，可自动形成4对二硫键，盘曲成天然三级结构构象并恢复生物学功能。第二十一页，本课件共有31页一级结构与

12、功能的关系 蛋白质的氨基酸序列改变可以引起疾病，人类有很多种分子病已被查明是某种蛋白质缺乏或异常。这些缺损的蛋白质可能仅仅有一个氨基酸异常。即所为的分子病。如：镰状红细胞贫血症，一级结构中的谷氨酸由缬氨酸代替，导致血红蛋白成丝状。第二十二页，本课件共有31页第四节蛋白质的理化性质1.蛋白质的两性解离和等电点蛋白质的两性解离和等电点在某一的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的称为该氨基酸的等电点等电点。电泳电泳是指：带电粒子在电场中发生定向移动的现象。蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。在等电蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等

13、电点。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。点时，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。在电场中，如果蛋白质分子所带正电荷多于负电荷，净电荷为在电场中，如果蛋白质分子所带正电荷多于负电荷，净电荷为正，则向负电极移动，反之，净电荷为负，向正极移动，这种正，则向负电极移动，反之，净电荷为负，向正极移动，这种泳动现象称电泳。泳动现象称电泳。蛋白质在等电点蛋白质在等电点PH条件下，不发生电泳现象，利用蛋白质的条件下，不发生电泳现象，利用蛋白质的电泳现象，可以将混合蛋白质溶液中将各个蛋白质进行分离电泳现象，可以将混合蛋白质溶液中将各个蛋白质进行分离纯化纯化。第二十三页，本课件共有31页2.这是蛋

14、白质特有的性质这是蛋白质特有的性质-胶体胶体1、蛋白质水溶液能形成亲水胶体，维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：（1）水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。（2）同种电荷：在pHpI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。pHpI，蛋白质带负电荷；pHpI，蛋白质带正电荷。医学教|育网|收集整理同种电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。第二十四页，本课件共有31页 由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶

15、体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。质除去。半透膜是一种只允许离子和小分子自由通过的膜结构，生物大分子不能自由通过半透膜，其原因是因为半透膜的孔隙的大小比离子和小分子大但比生物大分子如蛋白质和淀粉小。第二十五页，本课件共有31页 3.蛋白质的变性作用蛋白质的变性作用天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，分子构象发生变化，致使蛋白质的理化性分子构象发生变化，致使蛋

16、白质的理化性质和生物学功能随之发生变化，但一级结质和生物学功能随之发生变化，但一级结构未遭破坏，这种现象称为构未遭破坏，这种现象称为变性作用变性作用。变性后的蛋白质称为变性蛋白。变性后的蛋白质称为变性蛋白。导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。烈的搅拌以及强酸和强碱等。类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）第二十六页，本课件共有31页4.蛋白质的沉淀作用蛋白质的沉淀作用 什么是蛋白质的沉淀 沉淀是溶液中的溶质由液相变成固相析出的过程。蛋白质从溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀。蛋白质沉淀常用的方法有盐

17、析、等电点沉淀、有机溶剂沉淀、生物碱试剂与某些酸（如三氯醋酸）沉淀等。第二十七页，本课件共有31页 改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。出来。蛋白质的沉淀分为蛋白质的沉淀分为可逆沉淀可逆沉淀和和不可逆沉淀不可逆沉淀。蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。所带的电荷和水化作用有关。第二十八页，本课件共有31页沉淀的几种方法 盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度中性盐破坏胶体的稳定性，中和蛋白质所带的电荷，又可以破坏水化膜

18、。此法沉淀蛋白质一般不变性，可通过透析出去中性盐，仍保持生物学活性。有机溶剂：利用它们的强亲水性破坏水化膜，由于它们不能中和蛋白质所带电荷，需要在pI附近沉淀蛋白质。低温条件下，变性发生缓慢，可用来制备血浆蛋白质。常温下会变性。重金属盐：带负电荷的蛋白质与带正电荷的重金属离子结合形成不溶性盐而沉淀。用时，需调节pH，使其大于pI，一般会发生变性。生物碱试剂与某些酸类：带正电荷的蛋白质可与生物碱试剂（如苦味酸、鞣酸、钨酸）或某些酸（如三氯醋酸、硝酸、过氯酸）的酸根隔阂形成盐而沉淀。一般发生变性。临床用于血液化学分析，常用此法除去血液中的蛋白质。第二十九页，本课件共有31页5.蛋白质的其他性质蛋白质的其他性质1、蛋白质的紫外吸收特性 酪氨酸及色氨酸含共轭键，具有紫外光吸收能力，在280nm波长处有特征性最大吸收峰。故可测定蛋白质量。2蛋白质的显色反应茚三酮反应双缩脲反应酚试剂反应第三十页，本课件共有31页09.12.202209.12.2022感感谢谢大大家家观观看看第三十一页，本课件共有31页