蛋白质的结构与功能的关系精选课件.ppt

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1、关于蛋白质的结构与功能的关系第一页，本课件共有87页1.4 蛋白质结构与功能的关系一级结构是空间构象的基础一级结构是空间构象的基础 RNaseRNase是由是由124124氨基酸残基组成的单肽链，分子中氨基酸残基组成的单肽链，分子中 8 8 个个CysCys的的-SHSH构成构成4 4对二硫键对二硫键，形成具有一定空间构象的蛋白质分子。在蛋白质，形成具有一定空间构象的蛋白质分子。在蛋白质变性剂（如变性剂（如8mol/L8mol/L的尿素）和一些还原剂（如巯基乙醇）存在的尿素）和一些还原剂（如巯基乙醇）存在下，酶分子中的二硫键全部被还原，酶的空间结构破坏，肽下，酶分子中的二硫键全部被还原，酶的空

2、间结构破坏，肽链完全伸展，酶的催化活性完全丧失。当用链完全伸展，酶的催化活性完全丧失。当用透析透析的方法除去的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有的二硫变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。这个硫键的配对方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。具有生物活性的保证。如下图：如下图：概述第二页

3、，本课件共有87页第三页，本课件共有87页2.2.前体与活性蛋白质一级结构的关系前体与活性蛋白质一级结构的关系 由由108108个氨基酸残基个氨基酸残基构成的构成的前胰岛素原前胰岛素原(pre-(pre-proinsulinproinsulin），在合成的），在合成的时候完全没有活性，当时候完全没有活性，当切去切去N-N-端端的的2424个氨基酸个氨基酸信号肽，形成信号肽，形成8484个氨基个氨基酸的酸的胰岛素原胰岛素原（proinsulinproinsulin），胰岛），胰岛素原也没活性，在包装素原也没活性，在包装分泌时，分泌时，A A、B B链之间的链之间的3333个氨基酸残基被切除，个氨

4、基酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。才形成具有活性的胰岛素。如图所示如图所示:第四页，本课件共有87页胰岛素：胰岛素：AB两条链构成，两条链构成，A链含链含21个氨基酸残基，个氨基酸残基，B链含链含 30 个氨基酸残基，链间有两对二硫键，个氨基酸残基，链间有两对二硫键，A链上有一对二硫键。链上有一对二硫键。第五页，本课件共有87页3.同源蛋白质有顺序同源性：比较不同来源的细胞色素C发现，与功能密切相关的氨基酸残基是高度保守的，这说明不同种属具有同一功能的蛋白质，在进化上来自相同的祖先，但存在种属差异。不同种属间的同源蛋白质一级结构上相对应的氨基酸差别越大，其亲缘关系愈远，反之，其亲缘关系愈

5、近。第六页，本课件共有87页一 肌红蛋白的结构 珠蛋白第七页，本课件共有87页第八页，本课件共有87页 所以，蛋白质一定的结构执行一定的所以，蛋白质一定的结构执行一定的功能。功能不同的蛋白质总是有着不同的序功能。功能不同的蛋白质总是有着不同的序列；比较种属来源不同而功能相同的蛋白质列；比较种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构，可能有某些差异，但与功能相的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构也总是相同。若一级结构变化，蛋关的结构也总是相同。若一级结构变化，蛋白质的功能可能发生很大的变化。白质的功能可能发生很大的变化。第九页，本课件共有87页第十页，本课件共有87页肌红蛋白的结构肌红蛋

6、白的结构第十一页，本课件共有87页第十二页，本课件共有87页肌红蛋白的亚基铁卟啉肌红蛋白的亚基铁卟啉第十三页，本课件共有87页第十四页，本课件共有87页第十五页，本课件共有87页第十六页，本课件共有87页第十七页，本课件共有87页第十八页，本课件共有87页肌红蛋白的氧合曲线肌红蛋白的氧合曲线第十九页，本课件共有87页第二十页，本课件共有87页第二十一页，本课件共有87页第二十二页，本课件共有87页第二十三页，本课件共有87页第二十四页，本课件共有87页血红蛋白第二十五页，本课件共有87页第二十六页，本课件共有87页第二十七页，本课件共有87页第二十八页，本课件共有87页 Hb Hb由由4 4条

7、肽链条肽链组成：组成：22、22，功能是运载，功能是运载O O2 2。在去氧在去氧HbHb亚基中有下列几对离子键：亚基中有下列几对离子键：第二十九页，本课件共有87页第三十页，本课件共有87页第三十一页，本课件共有87页第三十二页，本课件共有87页第三十三页，本课件共有87页第三十四页，本课件共有87页第三十五页，本课件共有87页 由于血红蛋白亚基之间存在大量离子键，使其构象由于血红蛋白亚基之间存在大量离子键，使其构象呈紧张态呈紧张态，对氧的亲和力很低，第一个亚基与，对氧的亲和力很低，第一个亚基与O O2 2结合时，离子键结合时，离子键的破坏较难，所需要的能量较多。当血红蛋白的一个亚基结的破坏

8、较难，所需要的能量较多。当血红蛋白的一个亚基结合氧之后引起它的构象合氧之后引起它的构象从紧张态变成松弛态从紧张态变成松弛态，其它的离子键也，其它的离子键也依次破坏，此时破坏离子键所需要的能量也少，构象的变化导致依次破坏，此时破坏离子键所需要的能量也少，构象的变化导致血红蛋白对氧的亲和力大大增强，因此第四个亚基结合氧的能力血红蛋白对氧的亲和力大大增强，因此第四个亚基结合氧的能力比第一个大几百倍。比第一个大几百倍。第三十六页，本课件共有87页第三十七页，本课件共有87页第三十八页，本课件共有87页第三十九页，本课件共有87页上述上述HbHb与与O O2 2结合后，结合后，HbHb的构象发生变化，这

9、类变化称为的构象发生变化，这类变化称为变构效应，变构效应，即通过构象变化影响蛋白质的功能。像血红蛋白这即通过构象变化影响蛋白质的功能。像血红蛋白这种具有变构效应的蛋白质称为种具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白变构蛋白（allosteric allosteric proteinprotein）。血红蛋白的这种变构效应）。血红蛋白的这种变构效应能更有效地行使其运氧的能更有效地行使其运氧的生物学功能。生物学功能。第四十页，本课件共有87页第四十一页，本课件共有87页 血红蛋白（血红蛋白（Hb）和肌红蛋白（）和肌红蛋白（Mb）氧结合曲线的比较）氧结合曲线的比较第四十二页，本课件共有87页第四十三页，本课

10、件共有87页第四十四页，本课件共有87页第四十五页，本课件共有87页二磷酸甘油酸（二磷酸甘油酸（BPG）结合于四个亚基的中央空穴处）结合于四个亚基的中央空穴处第四十六页，本课件共有87页BPG分子与Hb的两条链的结合第四十七页，本课件共有87页二磷酸甘油酸（二磷酸甘油酸（BPG）降低血红蛋白对氧的亲和力）降低血红蛋白对氧的亲和力第四十八页，本课件共有87页波尔（波尔（Bohr）效应有利于血红蛋白对氧的运输）效应有利于血红蛋白对氧的运输第四十九页，本课件共有87页第五十页，本课件共有87页第五十一页，本课件共有87页 蛋白质的一级结构与分子病蛋白质的一级结构与分子病 现知几乎所有遗传病都与蛋白质

11、分子结构改变有关，现知几乎所有遗传病都与蛋白质分子结构改变有关，都称之为都称之为分子病分子病。例如镰刀型贫血症，它是由于血红蛋白。例如镰刀型贫血症，它是由于血红蛋白的的-亚基上的亚基上的第六位氨基酸第六位氨基酸由由谷氨酸谷氨酸变成了变成了缬氨酸缬氨酸，导，导致血红蛋白的结构和功能的改变，其运输氧气的能力致血红蛋白的结构和功能的改变，其运输氧气的能力大大地降低，并且红细胞呈镰刀状。大大地降低，并且红细胞呈镰刀状。第五十二页，本课件共有87页镰刀状血红细胞第五十三页，本课件共有87页第五十四页，本课件共有87页v 1.镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的起的

12、v 2.镰刀状细胞血红蛋白的氨基酸序列的细微变镰刀状细胞血红蛋白的氨基酸序列的细微变化化v 3.镰刀状细胞血红蛋白可形成纤维状沉淀镰刀状细胞血红蛋白可形成纤维状沉淀v 4.镰刀状细胞血红蛋白的治疗性矫正镰刀状细胞血红蛋白的治疗性矫正第五十五页，本课件共有87页由于基因水平的突变导致的血红蛋白的分子病由于基因水平的突变导致的血红蛋白的分子病第五十六页，本课件共有87页v地中海贫血症可以由几条途径产生：地中海贫血症可以由几条途径产生：v缺失一个或多个编码血红蛋白链的基因；缺失一个或多个编码血红蛋白链的基因；v所有基因都可能存在，但一个或多个基因发生无义突变，所有基因都可能存在，但一个或多个基因发生

13、无义突变，结果产生缩短了的蛋白链，或发生移码突变致使合成的链结果产生缩短了的蛋白链，或发生移码突变致使合成的链含不正确的氨基酸序列；含不正确的氨基酸序列；v所有基因都可能存在，但突变发生在编码区之外，导致转录所有基因都可能存在，但突变发生在编码区之外，导致转录被阻断或前体被阻断或前体mRNAmRNA的不正确加工。的不正确加工。第五十七页，本课件共有87页蛋白质工程 利用基因工程手段，包括用基因的点突变和基因表达等改造蛋白质分子的结构与功能，使之更完善、甚至是新的性质和功能。第五十八页，本课件共有87页免疫系统和免疫球蛋白v（一）免疫系统（一）免疫系统v（二）免疫系统能识别自我和非我（二）免疫系

14、统能识别自我和非我v（三）在细胞表面的分子相互作用引发免疫反应（三）在细胞表面的分子相互作用引发免疫反应v（四）免疫球蛋白的结构和类型（四）免疫球蛋白的结构和类型v（五）基于抗体（五）基于抗体抗原相互作用的生化分析方法抗原相互作用的生化分析方法第五十九页，本课件共有87页 免疫系统 机体执行免疫应答和免疫功能的组织系统。由免疫器官和组织、免疫细胞和免疫分子组成。第六十页，本课件共有87页第六十一页，本课件共有87页第六十二页，本课件共有87页第六十三页，本课件共有87页第六十四页，本课件共有87页第六十五页，本课件共有87页第六十六页，本课件共有87页第六十七页，本课件共有87页免疫球蛋白的结

15、构免疫球蛋白的结构第六十八页，本课件共有87页第六十九页，本课件共有87页第七十页，本课件共有87页第七十一页，本课件共有87页第七十二页，本课件共有87页第七十三页，本课件共有87页第七十四页，本课件共有87页第七十五页，本课件共有87页第七十六页，本课件共有87页第七十七页，本课件共有87页第七十八页，本课件共有87页第七十九页，本课件共有87页v骨骼肌以及很多非肌肉细胞含有两种形成特有的纤维状或丝状结构骨骼肌以及很多非肌肉细胞含有两种形成特有的纤维状或丝状结构的蛋白质：肌球蛋白和肌动蛋白。它们参与需能的收缩活动。的蛋白质：肌球蛋白和肌动蛋白。它们参与需能的收缩活动。v肌球蛋白是一种很长的

16、捧状分子，有两条彼此缠绕的肌球蛋白是一种很长的捧状分子，有两条彼此缠绕的“螺旋肽螺旋肽链的尾巴和一个复杂的链的尾巴和一个复杂的“头头”。它的总分子量为。它的总分子量为450000450000，约，约160nm160nm长，实际上含有六条肽链。长，实际上含有六条肽链。v长尾巴是由二条分子量各为长尾巴是由二条分子量各为200000200000的肽链组成，这两条肽链称为的肽链组成，这两条肽链称为重链重链(heavy chain H(heavy chain H链链)。重链具有柔软的可转动铰链。重链具有柔软的可转动铰链。v头是球形的，含有重链的末端和四条轻链头是球形的，含有重链的末端和四条轻链(ligh

17、t chain(light chain，L L链链)，其中两条称作其中两条称作L2L2，分子量为，分子量为1800018000，另外两条称为，另外两条称为LlLl和和L3,L3,分子分子量分别为量分别为1600016000和和2500025000。肌球蛋白分子的头部具有酶活性，催化。肌球蛋白分子的头部具有酶活性，催化ATPATP水解成水解成ADPADP和磷酸，并释放能量。许多肌球蛋白分子装配在和磷酸，并释放能量。许多肌球蛋白分子装配在一起形成骨骼肌的粗丝一起形成骨骼肌的粗丝(thick filament)(thick filament)。肌球蛋白也存在于。肌球蛋白也存在于非肌肉细胞内。非肌肉细

18、胞内。肌肉的构成肌肉的构成第八十页，本课件共有87页 骨骼肌的组织水平第八十一页，本课件共有87页v粗丝 是由肌球蛋白构成的。细丝是由肌动蛋白构成的。在骨骼肌中与粗丝紧密缔合在一起的是细丝在骨骼肌中与粗丝紧密缔合在一起的是细丝(thin filament)(thin filament)，它由肌动蛋白组成。肌动蛋白以，它由肌动蛋白组成。肌动蛋白以两种形式存在，球状肌动蛋白两种形式存在，球状肌动蛋白(G(G肌动蛋白肌动蛋白)和纤维和纤维状肌动蛋白状肌动蛋白(F(F肌动蛋白肌动蛋白)。纤维状肌动蛋白实际上。纤维状肌动蛋白实际上是一根由是一根由GG肌动蛋白分子肌动蛋白分子(分子量为分子量为46000)

19、46000)缔合而成缔合而成的细丝。两根的细丝。两根FF肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。索结构。第八十二页，本课件共有87页 在骨骼肌中与粗丝紧密缔合在一起的是细丝在骨骼肌中与粗丝紧密缔合在一起的是细丝(thin(thin filament)filament)，它由肌动蛋白组成。肌动蛋白以两种，它由肌动蛋白组成。肌动蛋白以两种形式存在，球状肌动蛋白形式存在，球状肌动蛋白(G(G肌动蛋白肌动蛋白)和纤维状肌和纤维状肌动蛋白动蛋白(F(F肌动蛋白肌动蛋白)。纤维状肌动蛋白实际上是一根。纤维状肌动蛋白实际上是一根由由GG肌动蛋白分子肌动蛋白分子(分子量为分子量为46000)46000)缔合而成的细缔合而成的细丝。两根丝。两根FF肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。结构。第八十三页，本课件共有87页第八十四页，本课件共有87页第八十五页，本课件共有87页六 蛋白质结构与功能的进化 蛋白质的结构与功能具有高度的统一性与适应性。第八十六页，本课件共有87页感感谢谢大大家家观观看看第八十七页，本课件共有87页