2023年【血红蛋白的生物学特性】血红蛋白偏高.docx

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1、2023年【血红蛋白的生物学特性】血红蛋白偏高 摘 要 有探讨表明，血红蛋白不仅具有运输氧和二氧化碳的功能,而且还具有储存能量、维持血液渗透压和血压、调整血浆酸碱平衡、抗菌、类氧化酶和过氧化酶活性的作用,属于多功能蛋白。血红蛋白已成为探讨蛋白质多重生物学功能的志向模式分子。 关键词 血红蛋白 生物学功能 中图分类号：Q74文献标识码：A 动物在呼吸时，氧气和二氧化碳都要由血液内的特别运载蛋白来运输。这类参加动物呼吸作用的蛋白质家族统称为呼吸蛋白。Hb是呼吸蛋白家族的成员之一。Hb的主要功能是运输氧和二氧化碳,近年的探讨表明，Hb还具有储存能量、维持血液渗透压和血压、调整血浆酸碱平衡、抗菌、类氧

2、化酶和过氧化酶活性的作用,属于多功能蛋白。Hb已成为探讨蛋白质多重生物学功能的志向模式分子。 1 Hb的结构特点 血红蛋白（hemoglobin，Hb）是生物体内负责运载氧的蛋白质，也是红细胞中唯一一种非膜蛋白。Hb由四个亚基构成，每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下盘绕折叠成球形结构称之为珠蛋白，珠蛋白把血红素分子抱在里面。血红素是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个Fe2+ 配位结合，珠蛋白肽链中第8位的组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与Fe2+配位结合，Fe2+居于环中，Fe2+的6个配位键中有4个与吡咯环的

3、N配位结合，1个与近端的HisF8结合，第6个用来结合O2等外源性配体，未结合配体时该配位键是空的，故生理状态下Hb的血红素-铁是“五配位”形式。当Hb不结合氧分子时，就有一个水分子从卟啉环下方与Fe2配位结合，4个珠蛋白亚基之间的相互作用力很强,因此没结合氧的血液呈淡蓝色。当Hb与氧结合时，则一个氧分子就顶替了水分子的位置形成氧合血红蛋白(HbO2)，使血液呈鲜红色。每个珠蛋白结合1个血红素，其Fe2+可逆地结合1个氧分子。 因Hb所含亚基不同可将其分为不同的亚型，人体发育的不同阶段，红细胞内所含的血红蛋白亚型也不同。正常人诞生后有血红蛋白A（ 2 2）、血红蛋白A2（ 2 2）、胎儿血红蛋

4、白（ 2 2）三种类型。 2 血红蛋白基因的表达及进化 血红蛋白基因属于奢侈基因，是指导合成组织特异性蛋白的基因。Hb的不同肽链是由不同的遗传基因限制的。每个珠蛋白分子有二对肽链，一对是 链由141个氨基酸残基构成，含较多组氨酸，其中 87位（即F8）的组氨酸与血红素铁结合，另一对是非 链，有 、 、 、 及 5种。 链含146个氨基酸残基、 93位的半胱氨酸易被氧化产生混合二硫化物及其它硫醚类质，可降低Hb稳定性。 链由146个氨基酸残基组成，仅有10个氨基酸与 链不同。 链虽由146个氨基酸组成，但与 链有39个氨基酸不同，且含有4个异亮氨酸，为 、 与 链所缺。 人类编码 珠蛋白的基因位

5、于第16号染色体短臂(16p13.3)，每条染色体上有2个 基因 1和 2； 珠蛋白基因位于第11号染色体短臂1区2带(11p1.2)。 和 珠蛋白基因位于第11染色体的11p13和11pter中间， 、 、 呈连锁关系。 现在普遍认为原始血红蛋白基因与藻蓝素基因共同起源于同一始祖血蛋白基因，通过内含子的插入、滑链错配和缺失等不同机制渐渐演化出更多的血红蛋白基因。植物、动物共同的血红蛋白基因接着分别进化为植物血红蛋白基因和动物血红蛋白基因。动物血红蛋白基因有些丢失中心内含子进化为节肢动物血红蛋白基因，某些节肢动物的血红蛋白基因通过编码区的变更和调控区的改变接着进化成脊椎动物的、等球蛋白基因。

6、3 血红蛋白的生物学功能 Hb除具有运输O2和CO2的功能外,还具有运输硫化物、调整血浆酸碱平衡、维持血浆渗透压和血压、抗菌免疫等多种生物学功能，是目前探讨最多的呼吸蛋白分子。 3.1 Hb的载氧功能 Hb 的载氧功能与其亚基结构的2种状态有关。在含氧丰富的肺中，亚基结构呈松弛状态（R 状态），O2极易与血红素结合成HbO2，HbO2将氧运载至需氧组织；在缺氧组织中，亚基处于惊慌状态（T状态），血红素不能与氧结合，HbO2快速解离， 将O2释放。Hb与O2结合的过程是一个特别奇妙的过程。首先一个O2与Hb的一个亚基结合，与O2结合之后的珠蛋白结构发生改变，引起整个Hb结构的改变，这种改变使其次

7、个O2更简单与Hb的另一个亚基结合，以此类推直到构成Hb的四个亚基分别与四个O2结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个O2的离去会刺激另一个O2的离去，直到完全释放全部的O2，这种现象称为协同效应。血红素分子结构由于协同效应，Hb与O2的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的改变，其结合率有一个猛烈改变的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，Hb可以充分地与O2结合，在体内其它组织处则可以充分地释放所携带的O2。当环境中的氧含量过高或过低的时，氧结合曲线却特别平缓，Hb与O2的结合率没有显著改变，因此健康人即使呼吸纯氧，血液运载氧的实力

8、也不会有显著的提高，从这个角度讲，对健康人而言吸氧所产生心理示意要远远大于其生理作用。 3.2 Hb的维持血压功能 探讨发觉，Hb在通过血液运输氧的同时，可以释放自身产生的NO来补充因代谢而失去的NO。NO 能扩张毛细血管，限制毛细血管内的血流量，起到稳定血压的作用。Hb所释放的NO具有一股“冲刺力”的作用，能够帮助O2到达人体的各种组织，并且这种NO又能帮助Hb清除CO2等废物。 3.3 Hb的抗菌免疫功能 法国学者Nedjar-Arroume等利用纯化的Hb片段探讨发觉，Hb片段对大肠杆菌、肠炎沙门氏菌、藤黄微球菌A270和无毒李斯特菌具有明显的抑菌活性 。新加坡学者Jiang 等 探讨发

9、觉Hb能有效抗金黄色葡萄球菌和铜绿假单胞菌等细菌，具有杀灭致病细菌的作用。周新娥等在大鼠体内的试验证明，人Hb及其片段具有体外抑制细菌的作用, 而且Hb在大鼠体内能减轻大肠杆菌感染炎症的程度。免疫学认为,当人体受到细菌入侵时,首先启动细胞免疫，即在识别异己的基础上，调动免疫细胞杀死入侵细菌。细胞免疫反应涉及多个步骤,须要很长时间才能完成。近年探讨发觉,当人体与入侵微生物作战时,红细胞内的Hb会释放出活性氧,活性氧能快速杀死入侵的致病微生物。并且,病原体越厉害, Hb产生的活性氧就越多。虽然Hb自动氧化率很低, 但是产生活性氧的实力很强，这可能与超氧化物岐化酶的活性有关。Kawano 等探讨发觉

10、当 Hb 自动氧化成高铁血红蛋白时,具有一种类过氧化物酶的活性,能催化产生超氧阴离子,进而产生有毒的衍生物,如羟基自由基等起到灭菌的作用。Decker 等认为，动物机体可随意利用入侵微生物的毒力因子，使自身的Hb自动氧化而获得强力的制造活性氧的实力, 产生大量的活性氧介导抗菌功能, 有效地杀灭入侵微生物。并认为这始终接抗菌机制的存在可能已超过了50亿年并不断地被强化。活性氧对抑制能产生胞外蛋白酶等毒力因子的有毒细菌非常有效，即便某些病原菌对抗生素产生了抗药性,但仍有可能被Hb产生的活性氧所杀死。Hb抑菌功能的发觉对临床治疗已产生抗生素抗药性的病原菌尤为重要。Hb已被学术界认为是动物体内的一种重

11、要的免疫分子。 3.4 Hb能维持血浆渗透压稳定 Hb能维持血浆酸碱平衡和渗透压稳定，具有波尔效应。Hb分布于血浆和血细胞内，在血细胞内的Hb分子量较小，一般在2万至12万，而血浆中的Hb分子量较大，从40万至几百万。溶解血浆中的Hb大分子事实上是由Hb分子聚集而成的，血浆中溶解的大分子数目增加使血浆胶体渗透压增加，而胶体渗透压增加会影响组织液的生成及肾脏的滤过作用等，起调整血浆渗透压的作用。 4 结语和展望 Hb等呼吸蛋白的主要功能是运载O2，但基因结构的变异导致Hb等呼吸蛋白的结构多变并衍生出更多的功能，成为多功能蛋白。随着Hb等呼吸蛋白的抗菌免疫实力以及类氧化酶、过氧化酶活性等多种功能的

12、不断发觉，越来越引起探讨者的爱好。今后，对Hb的探讨将着重探究其新功能及作用机理,尤其是在非特异性免疫反应中所发挥的作用。对Hb 的深化探讨，将有助于拓展人们对Hb所肩负的多重生物学功能的认知，也可为人们开发抗菌、抗病毒药物供应新的思路。 注释 汪青,项荣花,包永波,林志华.动物血红蛋白探讨进展J.宁波高校学报(理工版),2023.24(2):20-24. 王镜岩,朱胜庚,徐长法.生物化学(上册)M.北京:高等教化出版社,2023:257-270. 周新娥,欧阳运薇,潘小玲,等.人血红蛋白及其片段体内外抗菌活性探讨J.四川高校学报:医学版,2023.39(3):355-359. 张亚南,樊廷俊,徐彬,荆昭.动物呼吸蛋白的探讨进展J.山东高校学报(理学版),2023.44(9):1-5. 郭祖宝.动物体内呼吸色素的种类及其分布J.生物学教学,2023.31(1):64.