大学化学第08章-生命化学基础.ppt
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1、第8章 生命化学基础Chapter 8 Basic Life Chemistry本章概要8.1 氨基酸、蛋白质与酶氨基酸、蛋白质与酶8.1.1 氨基酸氨基酸;8.1.2 肽键和多肽;肽键和多肽;8.1.3 蛋白质;蛋白质;8.1.4 酶酶8.2 糖与脂糖与脂8.2.1 糖类;糖类;8.2.2 脂类脂类8.3 核酸核酸8.3.1 核核酸酸的的分分类类;8.3.2 核核苷苷酸酸的的组组成成;8.3.3 DNA的的组组成成与结构;与结构;8.3.4 结论结论8.4 染色体、基因与遗传染色体、基因与遗传 8.4.1 染色体的组成与结构;染色体的组成与结构;8.4.2 基因与遗传信息基因与遗传信息复习:
2、复习:228245;预习:;预习:247264;习题:习题:13.3,13.9,13.15,13.16。8.1 氨基酸、蛋白质与酶8.1.1 氨基酸(The Amino Acids)8.1.1.1 氨基酸的定义J分子中同时含有氨基(分子中同时含有氨基(-NH2)和羧基(和羧基(-COOH)的有机的有机化合物称为氨基酸。在生命体中,氨基和羧基连接在同一化合物称为氨基酸。在生命体中,氨基和羧基连接在同一个碳原子上,称为个碳原子上,称为-氨基酸,其结构通式为氨基酸,其结构通式为:J人体内的蛋白质由人体内的蛋白质由20种氨基酸种氨基酸组成。由于所处位置的不同,组成。由于所处位置的不同,20种氨基酸可以
3、组成极大数量的不同蛋白质大分子。种氨基酸可以组成极大数量的不同蛋白质大分子。理论式理论式酸性条件下酸性条件下碱性条件下碱性条件下等电点时等电点时8.1.1.2 氨基酸的性质 pH值的影响值的影响:在强酸性溶液中,氨基(在强酸性溶液中,氨基(H2N)获得质子成)获得质子成为阳离子为阳离子(H3N+);在强碱性溶液中,羧基(;在强碱性溶液中,羧基(COOH)失去)失去质子成为阴离子质子成为阴离子(COO-);在某中性溶液中,通过分子内质;在某中性溶液中,通过分子内质子自转移生成子自转移生成中性内盐中性内盐(H3N+CH(R)COO-)。J在在某某pH值值下下,给给定定的的某某种种氨氨基基酸酸只只生
4、生成成中中性性内内盐盐,此此时时的的氨氨基基酸酸在在电电场场中中既既不不向向正正极极移移动动又又不不向向负负极极移移动动。此此时时的的pH值称为该值称为该氨基酸的等电点氨基酸的等电点。J由由于于不不同同氨氨基基酸酸的的等等电电点点不不同同,可可以以用用电电泳泳法法或或离离子子交交换树脂法将不同的氨基酸分离开来。换树脂法将不同的氨基酸分离开来。8.1.2 肽键和多肽(Peptides)J由一分子氨基酸的羧基由一分子氨基酸的羧基(-COOH)与另一分子氨基酸的氨与另一分子氨基酸的氨基(基(H2N-)通过脱水缩合形成肽键(通过脱水缩合形成肽键(-CO-NH-):J由由n个氨基酸缩合形成的化合物称为个
5、氨基酸缩合形成的化合物称为n肽;肽;n10时称为时称为寡寡肽肽;n10时称为时称为多肽多肽;分子量;分子量104时称为时称为蛋白质蛋白质。-OHJ形成肽键后,氨基酸已不是原来的氨基酸,称为氨基酸形成肽键后,氨基酸已不是原来的氨基酸,称为氨基酸残基,则残基,则n肽有肽有n个氨基酸残基;个氨基酸残基;J氨基酸通过多肽键可以形成一条很长的链状化合物,称氨基酸通过多肽键可以形成一条很长的链状化合物,称为多肽链。为多肽链。8.1.3 蛋白质(Protein)8.1.3.1 定义由一条或多条多肽链组成的生物大分子称为蛋白质;每由一条或多条多肽链组成的生物大分子称为蛋白质;每一条多肽链有二十一条多肽链有二十
6、数百个氨基酸残基不等;各种氨基酸数百个氨基酸残基不等;各种氨基酸残基按一定的顺序排列。残基按一定的顺序排列。8.1.3.2 蛋白质的结构一级结构:肽链上氨基酸一级结构:肽链上氨基酸的排布顺序为蛋白质的一的排布顺序为蛋白质的一级结构。级结构。二级结构:由于多肽链有二级结构:由于多肽链有规则的旋转或折叠所形成规则的旋转或折叠所形成的几何走向称为蛋白质的的几何走向称为蛋白质的二级结构。二级结构。三级结构:螺旋形的肽链三级结构:螺旋形的肽链进一步折叠或卷曲形成球进一步折叠或卷曲形成球状或颗粒状的分子,称为状或颗粒状的分子,称为蛋白质的三级结构。蛋白质的三级结构。四级结构:两条或更多条肽链按一定的空间形
7、状组四级结构:两条或更多条肽链按一定的空间形状组合到一起所得到的结合物称为蛋白质的四级结构。合到一起所得到的结合物称为蛋白质的四级结构。8.1.3.3 蛋白质的分类按形状分为按形状分为球状蛋白球状蛋白和和纤维状蛋白纤维状蛋白;按功能分为按功能分为活性活性蛋白蛋白和和非活性蛋白非活性蛋白;按化学组成可分为按化学组成可分为简单蛋白简单蛋白和和结结合蛋白合蛋白;等。等。-角蛋白:存在于动物的毛发、蹄爪、羽毛、甲壳和指角蛋白:存在于动物的毛发、蹄爪、羽毛、甲壳和指甲中,富含胱氨酸。甲中,富含胱氨酸。-角蛋白:存在于蜘蛛丝、蚕丝、爬行动物鳞片中,角蛋白:存在于蜘蛛丝、蚕丝、爬行动物鳞片中,又称丝蛋白,富
8、含甘氨酸、丝氨酸和丙氨酸。又称丝蛋白,富含甘氨酸、丝氨酸和丙氨酸。胶胶原原蛋蛋白白:是是脊脊椎椎动动物物中中含含量量最最丰丰富富的的蛋蛋白白质质(1/4 1/3),是皮肤、软骨、动脉管壁及结缔组织的成分。,是皮肤、软骨、动脉管壁及结缔组织的成分。纤维状蛋白:纤维状蛋白外形呈细棒状或纤维状,分子对纤维状蛋白:纤维状蛋白外形呈细棒状或纤维状,分子对称性差,溶解性各不相同,大多数不溶于水。在动物体内称性差,溶解性各不相同,大多数不溶于水。在动物体内对组织器官起着支持、保护等作用,在动物体内含量丰富。对组织器官起着支持、保护等作用,在动物体内含量丰富。球状蛋白:是结构最复杂、功能最多样的一类蛋白质,形
9、球状蛋白:是结构最复杂、功能最多样的一类蛋白质,形状近似于球形或椭球形,分子比较对称,溶解度较好,多状近似于球形或椭球形,分子比较对称,溶解度较好,多数可溶于水或稀中性盐溶液中。如数可溶于水或稀中性盐溶液中。如血红蛋白血红蛋白,肌红蛋白,肌红蛋白,球蛋白等。球蛋白等。简简单单蛋蛋白白:仅仅由由-氨氨基基酸酸形形成成的的肽肽链链组组成成,不不含含其其它它化化学学成分。如清蛋白,球白蛋白,谷蛋白等。成分。如清蛋白,球白蛋白,谷蛋白等。结结合合蛋蛋白白质质:由由简简单单蛋蛋白白和和非非蛋蛋白白(辅辅基基)组组成成。按按结结合合蛋白辅基不同,可分为:蛋白辅基不同,可分为:脂脂蛋蛋白白:脂脂蛋蛋白白是是
10、一一类类由由脂脂与与蛋蛋白白质质结结合合而而成成的的结结合合蛋蛋白白质质。广广泛泛分分布布于于生生物物细细胞胞和和血血液液中中。脂脂蛋蛋白白的的作作用用是是输运脂质与固醇类物质。输运脂质与固醇类物质。金金属属蛋蛋白白:蛋蛋白白质质+金金属属离离子子,如如血血红红蛋蛋白白,激激素素,胰胰岛素,等。岛素,等。色色蛋蛋白白:蛋蛋白白质质+显显色色物物质质,如如血血红红蛋蛋白白,植植物物中中的的叶叶绿绿蛋白和细胞色素等。蛋白和细胞色素等。核核蛋蛋白白:蛋蛋白白质质+核核酸酸,存存在在于于所所有有动动植植物物细细胞胞核核和和细细胞胞浆内,如病毒、核蛋白、动植物细胞中的染色体蛋白,等。浆内,如病毒、核蛋白
11、、动植物细胞中的染色体蛋白,等。糖糖蛋蛋白白是是一一类类由由糖糖同同蛋蛋白白质质结结合合而而成成的的结结合合蛋蛋白白质质。一一切切动动、植植物物的的组组织织、体体液液中中均均含含有有糖糖蛋蛋白白。糖糖蛋蛋白白是是细细胞胞膜膜的的结结构构物物质质,许许多多激激素素与与酶酶均均属属于于糖糖蛋蛋白白。如如凝凝血血酶酶、胰胰岛素岛素等。等。胰岛素结构模型胰岛素结构模型 胰岛素胰岛素是一种蛋白是一种蛋白质类激素。在人体十质类激素。在人体十二指肠旁边,有一条二指肠旁边,有一条长形的器官,叫做长形的器官,叫做胰胰腺腺。在胰腺中散布着。在胰腺中散布着许许多多的细胞群,许许多多的细胞群,叫做叫做胰岛胰岛。胰岛素
12、是。胰岛素是由胰岛由胰岛细胞受内源细胞受内源性或外源性物质如葡性或外源性物质如葡萄糖、乳糖、核糖、萄糖、乳糖、核糖、精氨酸、胰高血糖素精氨酸、胰高血糖素等的刺激而分泌的一等的刺激而分泌的一种蛋白质激素。种蛋白质激素。胰岛素的作用:胰岛素的作用:一、调节糖代谢一、调节糖代谢 胰岛素能促进全身组织对葡萄糖的摄取和利用,并抑制糖原的分胰岛素能促进全身组织对葡萄糖的摄取和利用,并抑制糖原的分解和糖原异生,因此,胰岛素有降低血糖的作用。解和糖原异生,因此,胰岛素有降低血糖的作用。胰岛素分泌过多时,血糖迅速下降,脑组织受影响最大,可出胰岛素分泌过多时,血糖迅速下降,脑组织受影响最大,可出现惊厥、昏迷,甚至
13、引起胰岛素休克。现惊厥、昏迷,甚至引起胰岛素休克。胰岛素分泌不足就会导致血糖升高;若超过肾糖阈,则糖从尿胰岛素分泌不足就会导致血糖升高;若超过肾糖阈,则糖从尿中排出,引起中排出,引起糖尿病糖尿病;另外,由于血液成份中改变;另外,由于血液成份中改变(含有过量的葡萄含有过量的葡萄糖糖),亦导致高血压、冠心病和视网膜血管病等病变亦导致高血压、冠心病和视网膜血管病等病变。二、调节蛋白质代谢二、调节蛋白质代谢 胰岛素一方面可以促进蛋白质的合成,另一方面又能够抑制蛋白胰岛素一方面可以促进蛋白质的合成,另一方面又能够抑制蛋白质的分解,因而有利于机体的生长。但胰岛素单独作用时,对生长质的分解,因而有利于机体的
14、生长。但胰岛素单独作用时,对生长的促进作用并不很强,只有与腺垂体生长素共同作用时,才能发挥的促进作用并不很强,只有与腺垂体生长素共同作用时,才能发挥明显的效应。明显的效应。胰岛素的发现:胰岛素的发现:1921年,加拿大年,加拿大班廷班廷和和贝斯特贝斯特首次成功提取到了胰岛素。首次成功提取到了胰岛素。1922年年开始用于临床,使过去不治的糖尿病患者得到挽救。至今用于临开始用于临床,使过去不治的糖尿病患者得到挽救。至今用于临床的胰岛素几乎都是从猪、牛床的胰岛素几乎都是从猪、牛胰脏胰脏中提取的。中提取的。1926年,首次从动物胰脏中提取到结晶胰岛素。年,首次从动物胰脏中提取到结晶胰岛素。1955年,
15、英国年,英国弗雷德里克弗雷德里克桑格桑格首次测定了牛胰岛素的全部氨基首次测定了牛胰岛素的全部氨基酸序列,开辟了人类认识蛋白质分子化学结构的道路。酸序列,开辟了人类认识蛋白质分子化学结构的道路。1965年,年,9月月17日日,中国科学家,中国科学家王应睐王应睐等首次完整人工合成了结晶等首次完整人工合成了结晶牛胰岛素。这是当时人工合成的具有生物活性的最大的天然有机牛胰岛素。这是当时人工合成的具有生物活性的最大的天然有机高分子化合物,实验的成功使中国成为第一个合成蛋白质的国家。高分子化合物,实验的成功使中国成为第一个合成蛋白质的国家。70年代初期,英国和中国的科学家又成功地用年代初期,英国和中国的科
16、学家又成功地用X射线衍射方法测定射线衍射方法测定了猪胰岛素的立体结构。这些工作为深入研究胰岛素分子结构与了猪胰岛素的立体结构。这些工作为深入研究胰岛素分子结构与功能关系奠定了基础。功能关系奠定了基础。8.1.4 酶(Enzyme)8.1.4.1 定义J酶是一类由生物细胞产生的、具催化活性的特殊蛋白质。酶是一类由生物细胞产生的、具催化活性的特殊蛋白质。8.1.4.2 酶催化的特点J酶酶催催化化的的效效率率极极高高:因因此此只只需需要要极极微微量量的的酶酶就就能能够够保保证证生生物体内化学反应的进行;物体内化学反应的进行;(活化能活化能)J酶酶催催化化的的专专一一性性特特强强:生生物物体体内内每每
17、一一种种化化学学反反应应就就有有一一种种酶与之对应。因此生物体内酶的种类很多;酶与之对应。因此生物体内酶的种类很多;J酶的活性严重依赖于温度、酶的活性严重依赖于温度、pH、重金属离子浓度等因素。重金属离子浓度等因素。8.1.4.3 酶的分类J根根据据酶酶的的作作用用和和功功能能,可可将将酶酶分分为为6类类:氧氧化化还还原原酶酶(如如脱脱氢氢酶酶);基基团团转转移移酶酶(如如转转氨氨酶酶);水水解解酶酶(如如淀淀粉粉酶酶);裂解酶裂解酶(如脱羧酶如脱羧酶);异构化酶;异构化酶;连接酶。连接酶。8.2 糖与脂生物体是细胞的结合体。组成细胞的物质主要有蛋白质、生物体是细胞的结合体。组成细胞的物质主要
18、有蛋白质、核酸、糖类、脂肪与水,等。核酸、糖类、脂肪与水,等。8.2.1 糖类(Carbohydrates)8.2.1.1 定义 J在生命体中有一类重要化合物,在绝大多数情况下,其分在生命体中有一类重要化合物,在绝大多数情况下,其分子式可以用子式可以用Cn(H2O)m表示。称为糖类,旧称碳水化合物。表示。称为糖类,旧称碳水化合物。是一类含醛基是一类含醛基(CHO)或酮基或酮基(RCOR)的多羟基化合物。的多羟基化合物。8.2.1.2 糖在生命体中的作用J是生物体贮藏能量的载体;是生物体贮藏能量的载体;J是生物体合成蛋白质、脂和核酸的原料;是生物体合成蛋白质、脂和核酸的原料;J是细胞和组织的结构
19、单元;是细胞和组织的结构单元;J是细胞中生化反应的介质。是细胞中生化反应的介质。8.2.1.3 糖的分类根据结构的复杂性,将糖分为单糖、双糖和多糖三类。根据结构的复杂性,将糖分为单糖、双糖和多糖三类。J单糖:不能用水解法进一步降解为更简单的糖的单体。在单糖:不能用水解法进一步降解为更简单的糖的单体。在生命体中重要的是五碳糖(戊糖,又称核糖)和六碳糖生命体中重要的是五碳糖(戊糖,又称核糖)和六碳糖(己糖己糖)。D-核糖核糖 -核糖核糖 -脱氧核糖脱氧核糖 D-葡萄糖葡萄糖 D-半乳糖半乳糖 D-果糖果糖J双糖:由两个单糖分子失去一个水分子缩聚而成,如:双糖:由两个单糖分子失去一个水分子缩聚而成,
20、如:2葡萄糖葡萄糖麦芽糖麦芽糖+H2O葡萄糖葡萄糖+果糖果糖 蔗糖蔗糖+H2OJ多多糖糖:由由n个个单单糖糖分分子子失失去去n-1个个水水分分子子后后缩缩聚聚而而成成的的多多聚聚体体,亦亦指指能能水水解解生生成成很很多多单单糖糖分分子子的的糖糖。多多糖糖大大多多不不溶溶于于水,结构复杂。水,结构复杂。均均多多糖糖:水水解解后后只只生生成成一一种种单单糖糖。如如淀淀粉粉、纤纤维维素素和和糖原糖原等,它们水解的最终产物是等,它们水解的最终产物是D-葡萄糖葡萄糖。杂杂多多糖糖:水水解解后后生生成成两两种种或或两两种种以以上上单单糖糖或或单单糖糖衍衍生生物的糖。如物的糖。如肝素肝素等。等。能水解生成两
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- 大学化学 08 生命 化学 基础
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