04蛋白质化学学习.pptx
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1、学习要求掌握氨基酸的组成结构、分类和性质,蛋白质的组成、结构和理化性质 熟悉维持蛋白质结构的作用力,蛋白质在生命活动中的重要性了解蛋白质的结构与功能的关系及体内重要的活性肽重点:蛋白质的各级结构第1页/共119页教学内容第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的分子结构第三节蛋白质结构与功能的关系第四节 蛋白质的理化性质第2页/共119页概述蛋白质的生理功能酶催化信号转导免疫保护其它第3页/共119页第一节蛋白质的分子组成氨基酸标准氨基酸:用来合成蛋白质的氨基酸,共20种组成合成第4页/共119页一、蛋白质的元素组成N是特征性元素蛋白质含N约16%:样品中蛋白质的质量=氮的质量6.25凯氏定氮法第5
2、页/共119页二、氨基酸的结构标准氨基酸基本上都是L-a a-氨基酸常用写法第6页/共119页特例:甘氨酸:没有构型之分(没有旋光性)脯氨酸:亚氨基酸,而不是氨基酸P31第7页/共119页三、氨基酸的分类是否用于合成蛋白质 标准/非标准有无遗传密码 编码/非编码人体能否合成 必需/非必需P161分解产物转化 生糖/生酮/生糖兼生酮P173R结构 脂肪/芳香/杂环族R酸碱性 酸性/碱性/中性R结构与极性 非极性疏水R/极性不带电荷R/带正电荷R/带负电荷R 第8页/共119页脂肪/芳香/杂环族氨基酸脂肪族。芳香族苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸杂环族组氨酸、脯氨酸第9页/共119页酸性/碱性/中性氨基酸
3、酸性天冬氨酸、谷氨酸碱性精氨酸、赖氨酸、组氨酸中性。第10页/共119页非极性疏水R氨基酸第11页/共119页极性不带电荷R氨基酸第12页/共119页带正电荷R氨基酸第13页/共119页带负电荷R氨基酸第14页/共119页其它相关问题疏水性(R基非极性)/亲水性(R基极性)酸性最强(等电点最低)、碱性最强(等电点最高)含硫、含羟基、支链、两个手性碳、含N原子最多能解离的基团数目第15页/共119页四、氨基酸的理化性质1.紫外吸收特征 2.两性解离与等电点3.茚三酮反应第16页/共119页1.紫外吸收特征280nm第17页/共119页2.两性解离与等电点两性电解质:既可以结合H+带正电荷,又可以
4、给出H+带负电荷氨基酸的等电点:在某一pH条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相同,氨基酸的净电荷为零,此时溶液的pH值称为(pI)第18页/共119页2.两性解离与等电点如果pHpI,氨基酸的净电荷为负,在电场中向正极移动碱性氨基酸等电点高,其溶液的pH值高pHpIpIpHpIRRR第19页/共119页2.两性解离与等电点pI=(pK1+pK2)/2第20页/共119页3.茚三酮反应 先氧化,再缩合570nm第21页/共119页以上性质蛋白质有吗?第22页/共119页五、蛋白质的分类组成成分:单纯、缀合(辅基)构象:纤维状、球状第23页/共119页第一节小结第24页/共119页第二节 蛋
5、白质的分子结构四个层次:一、二、三、四级结构(后三种又称空间结构、构象)结构决定功能构象(稳定、变化)第25页/共119页第26页/共119页一、肽肽键:-羧基、-氨基肽:氨基酸通过肽键连接而成的分子酰胺键第27页/共119页1.肽是氨基酸的链状聚合物概念:寡肽、多肽、氨基酸残基、主链 侧链、氨基端/N端、羧基端/C端、方向性-N-CC-第28页/共119页2.蛋白质是大分子肽氨基酸残基数 它的分子量/110【单纯蛋白质】例:500个氨基酸,分子量为?55,000Da 道尔顿55KDa 千道尔顿第29页/共119页3.一些重要的肽-谷胱甘肽(GSH)第30页/共119页谷胱甘肽(GSH)体内重
6、要的抗氧化剂(因含巯基)保护巯基酶还原细胞膜的过氧化脂质,保护细胞膜第31页/共119页蚕豆病红细胞膜破碎溶血2 GSH GS-SG还原氧化谷胱甘肽还原酶NADPH第32页/共119页二、蛋白质的一级结构定义:氨基酸的排列顺序,包括肽键与二硫键一级结构是空间结构的基础第33页/共119页例:牛胰岛素的一级结构牛胰岛素是第一个阐明一级结构的蛋白质第34页/共119页三、蛋白质的二级结构定义:主链的局部构象包括螺旋、折叠、转角、无规卷曲第35页/共119页1.肽单元与肽平面肽键结构的四个原子与两个C,共计六个原子位于一个平面上,称为肽平面第36页/共119页2.a a螺旋特点:围绕C旋转,右手螺旋
7、螺旋一圈3.6个氨基酸 。R基分布在螺旋的外侧第37页/共119页2.a a螺旋维持螺旋的作用力是氢键n=4第38页/共119页3.b b折叠特点:锯齿状结构一个单位包含2个氨基酸R基交错排列在折叠的两侧维持折叠的作用力是氢键有同向排列和反向排列第39页/共119页4.b b转角特点:转角位于肽链进行回折时的转折部位由四个氨基酸构成,其中第二个常为脯氨酸维持转角的作用力是氢键第40页/共119页5.无规卷曲构象没有规律性第41页/共119页四、蛋白质的三级结构一条完整多肽链的空间结构在肽链上彼此远离的一些氨基酸可以依靠一些作用力靠近在一起第42页/共119页三级结构特点疏水基团在分子内部亲水基
8、团在分子表面稳定性的维持:氢键、疏水作用、离子键、共价键第43页/共119页超二级结构、结构域 介于二级结构和三级结构之间的形式第44页/共119页五、蛋白质的四级结构亚基:几条肽链构成,肽链之间没有共价键连接,每条肽链都形成相对独立的三级结构亚基按特定的空间排布结合在一起,构成该蛋白质的四级结构第45页/共119页例:血红蛋白第46页/共119页六、维持蛋白质结构的化学键肽键 二硫键氢键疏水作用离子键范德华力共价键非共价键第47页/共119页肽键第48页/共119页二硫键第49页/共119页烫发原理第50页/共119页 氢键含量最多维持二级结构的主要作用力破坏氢键不会改变蛋白质的一级结构第5
9、1页/共119页疏水作用维持蛋白质三级结构最重要的作用力第52页/共119页离子键数量不多,但是最强的非共价键第53页/共119页 范德华力任何两个原子保持范德华半径距离时都存在的一种作用力 第54页/共119页六、维持蛋白质结构的化学键一级结构:肽键、二硫键二级结构:氢键三级结构:氢键、离子键、疏水作用、二硫键、范德华力四级结构:氢键、离子键、疏水作用、范德华力第55页/共119页第二节小结第56页/共119页第三节 蛋白质结构与功能的关系 一级结构决定空间结构(构象),改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能构象决定生理功能,在不改变一级结构的前提下,通过变构就可以改变活性 第57页/共11
10、9页例1:核糖核酸酶8个半胱氨酸,形成二硫键的方式有多种非共价键和二硫键第58页/共119页例2:镰状细胞病第59页/共119页例2:镰状细胞病血红蛋白的谷氨酸被缬氨酸取代极性降低,带的负电荷减少易形成结晶,使红细胞变形,易破裂分子病-由于基因突变导致的蛋白质的结构或量的变化而导致的疾病第60页/共119页例3.蛋白质构象病第61页/共119页第四节 蛋白质的理化性质一般性质紫外吸收两性解离与等电点呈色反应大分子特性第62页/共119页1.紫外吸收特征?nm第63页/共119页2.两性解离与等电点 【蛋白质】含碱性氨基酸越多其等电点越?含疏水氨基酸越多其溶解度越?体液中多数蛋白质等电点7,带?
11、电荷第64页/共119页3.呈色反应茚三酮反应双缩脲反应:碱性溶液,与Cu2+作用呈紫红色酚试剂反应:呈深蓝色,反应复杂,灵敏度高第65页/共119页双缩脲反应NH2NH2OCNH2NH2OCNH2NHOCNH2OCNNOOCu2+-NH3-第66页/共119页第四节 蛋白质的理化性质一般性质大分子特性共有5点第67页/共119页1.半透膜与透析半透膜允许小分子通过,蛋白质分子不能通过透析:蛋白质不能通过半透膜,可因此进行纯化第68页/共119页2.沉降与沉降系数沉降:运用离心技术沉降系数:特定蛋白质,沉降速度与离心加速度的比是常数,称为单位S分子量越大,沉降系数越大,但不成正比核酸核糖体数字
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- 04 蛋白质 化学 学习
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