2022生物化学教案_教案生物化学_1.docx

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1、2022生物化学教案_教案生物化学 生物化学教案由我整理，希望给你工作、学习、生活带来便利，猜你可能喜爱“教案生物化学”。 生物化学 内蒙古农业高校 2022年8月 1 绪论 教学目的与要求： 1、了解生物化学的发展史，明确生物化学的概念、任务； 2、了解生物化学与各学科之间的联系及探讨生物化学现实意义； 3、了解生物化学与其他学科的关系、应用与前景和学习方法。 教学重点：生物化学的概念、探讨对象和内容 教学难点：生物化学的探讨内容 教学时数：1学时 教学手段：讲授法，利用多媒体与传统方法的相结合。 教学内容： 一、生物化学的概念、探讨对象和内容 1、生物化学是介于生物和化学之间的一门边缘科学

2、，它是用化学的理论和方法作为主要手段来探讨生命现象，从而揭示生命的奇妙。它是从分子水平来探讨生物体（包括人类、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成和生命活动所进行的化学改变（即代谢反应）的规律及其与生理机能的关系的一门科学。 生物化学的任务就是探讨组成生物体基本物质的性质，结构与功能，以及这些物质在生命活动过程中所进行的化学改变的规律及其与生理机能的关系，从而阐明生命现象的本质，并把这些学问应用到社会实践和生产实践中去，以达到折服自然和改造自然的目的。 2、生物化学探讨的主要内容 1）生物体的物质组成、结构与功能：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成， 通过对生物大

3、分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 2）物质代谢与调控：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、汲取中间代谢排泄。其中，中间代谢过程在细胞内进行的，是最为困难的化学改变过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3）遗传信息的传递与表达：对生物体遗传与繁殖的分子机制的探讨，也是现代生物化学与分子生物学探讨的一个重要内容。 4）.组织与器官机能生物化学：生命有机体是一个统一协调整体。 二、生物化学的发展 第一阶段从19世纪末到20世纪30年头，主要是静态的描述性阶段，对生物体各种组成成分进行分别、纯化、结构测定、合成及理化性质的探讨。其中菲舍尔测定了许多

4、糖和氨基酸的结构，确定了糖的构型，并指出蛋白质是以肽键连接的。1926年萨姆纳制得了脲酶结晶，并证明它是蛋白质。 其次阶段约在20世纪3050年头，主要特点是探讨生物体内物质的改变，即代谢途径，所以称动态生化阶段。其间突出成就是确定了糖酵解、三羧 2 酸循环以及脂肪分解等重要的分解代谢途径。对呼吸、光合作用以及腺苷三磷酸(ATF)在能量转换中的关键位置有了较深化的相识。 第三阶段是从20世纪50年头起先，主要特点是探讨生物大分子的结构与功能。生物化学在这一阶段的发展，以及物理学、技术科学、微生物学、遗传学、细胞学等其他学科的渗透，产生了分子生物学，并成为生物化学的主体。 三、生物化学与其它学科

5、的关系 19世纪以前人们主要是通过生物体内的化学改变来相识生物体的生理机能，直到二十世纪初才发展成为一门独立的新型学科。它是介于生物和化学之间的一门学科，它和有机化学、生理学、生物物理学和分子生物学等学科的关系极为亲密。 深化了解各种生物的生长、生殖、生理、遗传、苍老、疾病、生命起源和演化等理解，都须要用生物化学的原理和方法进行探讨。因此，生物化学是各门生物科学的基础，特殊是生理学、微生物学、遗传学、细胞学等各科的基础，在分子生物学中占有特殊重要的位置。 若以不同的生物为对象，生物化学可分为动物生化、植物生化、微生物生化、昆虫生化、医学生化等；若以生物体的不同组织或过程为探讨对象，则可分为肌肉

6、生化、神经生化、免疫生化、生物力能学等；因探讨的物质不同，又可分为蛋白质化学、核酸化学、脂化学、糖化学、酶学等分支；探讨各种自然物质的化学称为生物有机化学；探讨各种无机物的生物功能的学科则称为生物无机化学或无机生物化学。 四、生物化学的应用与发展前景 介绍生物化学在农业、工业、医药、食品等各个领域的应用。结合实例着重介绍在农业生产及科研中的应用。 本世纪与生物化学有关的最重要的领域主要有以下几个方面： （1） 生物大分子结构与功能的关系；（2） 生物膜的结构与功能； （3） 机体自身调控的分子机理；（4） 生化技术的创新与独创； （5） 功能基因组、蛋白质组、代谢组等； （6） 分子育种与分子

7、农业（工厂化农业）；（7） 生物净化； （8） 生物电子学；（9） 生化药物；（10）生物能源的开发等。 五、生物化学的学习方法 在学习理论学问的同时，留意理论联系实际，重视试验教学，把握各学科间的交叉与联系。 思索题： 1、生物化学的概念及探讨的内容。 课后总结： 本次课教学目的明确，基础学问精确，符合大纲要求。恰当地选择和运用教学方法，调动学生学习的主动性使学生对生物化学产生很大爱好。学生反映很好。 存在问题、改进措施： 一些学生化学基础较差，需复习有关学问。 3 其次章 蛋白质化学 教学目的与要求 1、驾驭蛋白质的概念和化学组成；蛋白质的基本结构单位氨基酸的分类及结构；蛋白质各级分子结构

8、的内容和特点。 2、熟识氨基酸、蛋白质的理化性质及分别鉴定方法。 3、了解蛋白质的分子结构与功能的关系。 教学重点： 蛋白质的分子结构、主要性质以及结构与功能的关系，蛋白质的几种二级结构、超二级结构与结构域。 教学难点：蛋白质的几种二级结构、超二级结构与结构域。 教学时数：8学时 教学方法：讲授法，利用多媒体与传统方法的相结合。 教学内容 2.1蛋白质分类 一、蛋白质的化学组成与分类 1、元素组成 碳50%、氢7%、氧23%、氮16%、硫0.3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼 凯氏定氮：平均含氮16%，粗蛋白质含量=蛋白氮6.25 2、氨基酸组成 氨基酸是蛋白质的基本组成单位，蛋白质主要由20

9、种常见氨基酸组成，其中有8种人体不能合成的氨基酸必需由食物中获得，为人体必需氨基酸，评价蛋白质食品的养分价值主要要看它的必需氨基酸的含量。此外蛋白质中还有一些稀有氨基酸，如羟基脯氨酸、赖氨酸，甲基甘氨酸、赖氨酸等，他们都是主要氨基酸的衍生物，在一些特别的蛋白及组织中发挥作用。 二、蛋白质的分类 1.依据生物学功能分：酶、抗体、运输蛋白、激素等 蛋白质功能的多样性 1、酶 2、结构成分（结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、膜蛋白） 3、贮藏（卵清蛋白、种子蛋白） 4、物质运输（血红蛋白、Na+K+ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体） 5、细胞运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白

10、） 6、激素功能（胰岛素） 7、防卫（抗体、皮肤的角蛋白、血凝蛋白） 8接受、传递信息（受体蛋白，味觉蛋白） 4 9调整、限制细胞生长、分化、和遗传信息的表达（组蛋白、阻遏蛋白 2.依据化学组成成分分类： 简洁蛋白：仅由aa构成 结合蛋白：简洁蛋白与其它生物分子的结合物。 3.依据分子形态分类： 球蛋白：长/宽34，血红蛋白 纤维蛋白：长/宽10，血纤蛋白、丝蛋白 膜蛋白质：生物膜组成 2.2 蛋白质的基本结构单位氨基酸 蛋白质的水解：蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成氨基酸。 1、酸水解 ：用6MHCl或4MH2SO4，105回流20小时即可完全水解。酸水解不引起氨基酸的消旋，但色氨酸完全

11、被破坏，丝氨酸和苏氨酸部分破坏，天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解。如样品含有杂质，在酸水解过程中常产生腐黑质，使水解液变黑。(用3mol/L对甲苯磺酸代替盐酸，得到色氨酸较多，可像丝氨酸和苏氨酸一样用外推法求其含量。) 2、碱水解：用5MNaOH，水解1020小时可水解完全。碱水解使氨基酸消旋，很多氨基酸被破坏，但色氨酸不被破坏。常用于测定色氨酸含量。(可加入淀粉以防止氧化。) 3、酶水解：酶水解既不破坏氨基酸，也不引起消旋。但酶水解时间长，反应不完全。一般用于部分水解，若要完全水解，须要用多种酶协同作用。 一、氨基酸的结构、分类 1.氨基酸的结构特点：都有一个氨基和一个羧基且连在同一个碳原子

12、上。 两个例外： （1）脯氨酸和羟脯氨酸是-亚氨基酸； （2）除甘氨酸没有手性碳原子外，没有旋光性，其他蛋白质氨基酸均属于L型。 2.氨基酸的分类： （1）依据R基团的化学结构：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸 （2）依据R基团的酸碱性分为：中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸 （3）依据R基团的带电性质分为：疏水性氨基酸、带电荷极性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸。 3.蛋白质中氨基酸的修饰：4羟脯氨酸 4.非蛋白质中的氨基酸：L-鸟氨酸、L瓜氨酸 不对称碳原子：是连接四个不同原子或基团的碳原子。 旋光异构现象：当光波通过尼克棱镜时，由于棱镜的结构通过的只是沿某一平面振动的光波，其他都被遮

13、断，这种光称为“平面偏振光”。当它通过具有眩光性质的某异构物溶液时，则偏振面会向右或向左旋转。“+”和“-”分别表示右旋和左旋。 二、氨基酸的性质 氨基酸的化学性质取决于其分子中的羧基、氨基、侧链基团以及这些基团的相互影响。 1、一般物理性质 溶解度：水中溶解度差别较大， 不溶于有机溶剂。 光汲取性：可见光区无光汲取，紫外光区Phe、Thy、Trp有光汲取。 旋光性：AA的物理常数，与结构、PH值有关。 味感：不同味道(与构型有关). 2、两性电离及等电点 各类氨基酸的pI值范围： 中性氨基酸的等电点一般在5.06.5之间， 酸性氨基酸为2.73.2， 碱性氨基酸为9.510.7。 思索题 为

14、什么中性氨基酸的等电点不等于7？ 中性氨基酸的羧基的酸式电离略大于其氨基的碱式电离，因而溶液的pH值必需达到偏酸时，才能使其两种电离趋向恰好相等。 3、化学性质： （1）与茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几g）。 反应后蓝紫色的深度或二氧化碳的体积可作为a-氨基酸定量分析的依据。肽类和蛋白质也有此反应。由于反应特别灵敏，是鉴定氨基酸、肽类和蛋白质最快速而又简便的方法，广泛用于a-氨基酸、肽类和蛋白质的比色测定或纸层析与薄层层析的显色。 （2）与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法 （3）与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应 用于测

15、定蛋白质或多肽N-端氨基酸的方法，称为二硝基苯法，简称为DNP法。利用此法不断降解蛋白质或多肽，反复用DNFB标记其氨基末端，就可确定蛋白质或多肽链中氨基酸的排列依次。 （4）与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应 在弱碱性条件下，氨基酸的a-氨基易于异硫氰酸酯（PITC）反应，生成苯胺基硫甲酰衍生物，后者在硝基甲烷中与酸作用而环化，生成苯乙内酰硫脲（PTH）衍生物。 蛋白质多肽链N端氨基酸的a-氨基也可以与PITC发生上述反应生成OTH-肽，在酸性溶液中释放出末端的PTH-氨基酸和比原来少一个氨基酸残基的多肽链，所得的PTH-氨基酸用层析法坚决，即可确定肽链N端氨基酸的种类。 依据此原理设计出的蛋

16、白质依次测定仪，大大提高了蛋白质测序的效率。 （5）与亚硝酸反应： -氨基酸与亚硝酸作用，可释放氮气。若定量测定反应中所释放出的N2的体积，即可计算出氨基酸的含量，此种方法称为van Slyke氨基氮测定法， 6 常用于氨基酸和多肽的定量分析。 （6）与荧光胺反应： 依据荧光强度测定氨基酸含量（ng级）。激发波长x=390nm，放射波长m=475nm。 （7）与5,5-双硫基-双（2-硝基苯甲酸）反应： 2.3肽 一、肽键及肽 肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合脱水而形成的酰胺键称为肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式。 肽：氨基酸通过肽键连接形成的化合物称为肽，2个氨

17、基酸形成的肽称为二肽，10个以下称寡肽，10个以上称多肽，所以蛋白质的结构是多肽链结构。 二、肽的命名及结构 介绍肽的命名原则和表示方法及结构。含有游离的NH2基一端称氨基端，或N末端，含有游离的羧基末端称羧基末端，或C末端。 三、自然存在的活性寡肽 生物体中有很多游离的肽具有生理功能。（以谷胱甘肽为例介绍谷胱甘肽(glu tathione)可命名为 -谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。） 2.4蛋白质的分子结构 蛋白质的结构可分为四个层次来探讨。 一、蛋白质的一级结构 （一）蛋白质一级结构（介绍蛋白质一级结构的概念） （二）蛋白质一级结构的测定（简洁介绍蛋白质一级结构测定的策略，结合图介绍牛胰岛素和牛胰

18、核糖核酸酶的一级结构） 二、蛋白质的二级结构 首先介绍基本概念：蛋白质的二级结构、构象，并将构象和构型两个概念加以比较。 （一）肽键的几何学（介绍肽平面的3个特点） 1.肽单位是一个刚性的平面； 2.肽平面中羰基上的氧与亚氨基上的氢几乎总是处于相反位置； 3.C和亚氨基N及C与羰基C之间的键是单键，可自由旋转。 （二）蛋白质的二级结构 重点介绍螺旋结构和折叠结构 1.螺旋结构（结合图介绍其结构特点） 7 （1）螺旋结构是一个类似棒状的螺旋结构，R在外侧，右手螺旋。 （2）每个螺旋有3.6个氨基酸，螺距为0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm，每个氨基酸残基旋转100度。 （3）氢键是维

19、持螺旋结构稳定的主要作用力。 2.折叠结构（结合图介绍其结构特点） （1）多肽链几乎完全伸展，相邻氨基酸之间轴心距为0.35nm； （2）相邻肽链主链上的C=O和NH之间形成氢键，维持结构的稳定； （3）肽链的排列可以是平行或反平行的。 3.转角结构（结合图介绍其概念） 4.凸起 5.无规则卷曲 三、超二级结构和结构域 介绍两个概念。超二级结构是二级结构的聚集体，有不同类型，参见书中的图。 结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次（见图）。 四、蛋白质的三级结构 （一）蛋白质的三级结构及特点 介绍蛋白质三级结构的概念，以肌红蛋白为例说明蛋白质三级结构的特点。分析肌红蛋白的一级结构、二级

20、结构、三级结构，说明蛋白质的结构是如何从初级结构发展到高级结构的。 （二）维持蛋白质构象的作用力 重点介绍次级键，包括氢键、离子键、疏水键和范德华力的概念。说明次级键在稳定蛋白质空间构象中的重要作用。 五、蛋白质的四级结构 介绍蛋白质四级结构的概念，以血红蛋白为例介绍蛋白质四级结构的特点。分析血红蛋白的一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。比较肌红蛋白和血红蛋白的相同点和不同点及性质的差别。 2.5 蛋白质结构与功能的关系 一、蛋白质一级结构与功能的关系 通过以下几个方面说明蛋白质的一级结构与功能的关系： （一）分子病与结构的关系 （二）同源蛋白质中氨基酸依次的种属差异 （三）蛋白质的激活

21、二、蛋白质的空间结构与功能的关系 从以下几个方面说明蛋白质空间结构与功能之间的关系： （一）核糖核酸酶的变性与复性 （二）蛋白质的变构现象 通过以上实例说明蛋白质的一级结构和空间结构与蛋白质的功能有相适应性和统一性。蛋白质的特异结构确定了蛋白质的特别功能。 2.6 蛋白质的重要性质 一、蛋白质的两性性质和等电点 蛋白质是由氨基酸组成的，所以蛋白质是两性电解质，各种蛋白质有其特异的等电点。介绍蛋白质等电点的概念以及应用。 电泳：带电颗粒在电场中移动的现象。分子大小不同的蛋白质所带净电荷密度不同，迁移率即异，在电泳时可以分开。 蛋白质在其等电点偏酸溶液中带正电荷，在偏碱溶液中带负电荷，在等电点pH

22、时为两性离子。 二、蛋白质的胶体性质 布郎运动、丁道尔现象、电泳现象，不能透过半透膜，具有吸附实力 蛋白质溶液稳定的缘由： 1）表面形成水膜（水化层） 2）带相同电荷。 三、蛋白质的沉淀反应 介绍以下概念：蛋白质的沉淀作用、盐析、盐溶、分段盐析。介绍维持蛋白质胶体稳定的缘由以及蛋白质胶体性质在生产和探讨中的应用。 四、蛋白质的变性与复性 重点介绍变性和复性的概念以及理化性质的变更，结合生活和生产中的实例加以说明。请学生举诞生活中遇到的蛋白质变性或复性的例子，并说明其实质。 五、蛋白质的颜色反应 P55 作业与思索题： 作业：1 蛋白质结构层次的概念？ 2.维持蛋白质空间结构稳定的作用力有哪些？

23、 3.氨基酸的结构式。 9 教学反思 建议：在学习氨基酸的结构时联系有机化学的羧酸结构；在学习氨基酸的化学性质时联系氨基酸的结构，再将氨基酸的结构和特性与蛋白质的结构和特性联系起来。同时留意氨基酸的某些特别反应在蛋白质的合成工作中的实际意义，相识蛋白质的重要生物学意义和生产实践意义。 第三章核酸 教学目的与要求：驾驭核酸的结构与功能，重要的理化性质。 教学重点：核酸的种类和化学组成，核酸的分子结构和主要性质，DNA的双螺旋结构模型和tRNA的“三叶草”结构。 教学难点：DNA的双螺旋结构模型 教学时数：6学时 教学方法：利用多媒体与传统方法的相结合 教学内容： 3.1核酸的分类及组成 一、分

24、类 1核酸是由碱基、戊糖、磷酸组成的，按其所含的戊糖种类的不同分为两大类： 核糖核酸（ribonucleic acid 即RNA）：戊糖为核糖 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid 即DNA）：戊糖为脱氧核糖 2核糖核酸（RNA）按其功能的不同分为三大类： （1）核糖体RNA (ribosomal RNAs，rRNAs)， rRNAs的功能是作为核糖体的重要组成成分参加蛋白质的生物合成。原核生物中主要有5S rRNAs、16S rRNAs和23S rRNAs三种，真核生物中主要有5S rRNAs、5.8S rRNAs、18S rRNAs和28S rRNAs四种。 （2）信使

25、RNA（meenger RNAs，mRNAs）。mRNAs是以DNA为模板合成的，又是蛋白质合成的模板。 （3）转移RNAs (transfer RNAs，tRNAs)。tRNAs是最小的RNA分子。它的主要功能是在蛋白质生物合成过程中把mRNA的信息精确地翻译成蛋白质中氨基酸依次的适配器（adapter）分子，具有转运氨基酸的作用。 （4）此外，在细胞中还含有其他的RNA，如真核细胞中还有少量核内小RNA（small nuclear RNA，缩写成snRNA）、染色体RNA（chRNA）。 二、分 布 （一）DNA的分布 核酸广泛分布于各类生物细胞中。在真核细胞中，95%98%的DNA分布于

26、细胞核中，在原核细胞中，DNA存在于细胞质中的核质区。 （二）RNA的分布 RNA主要存在于细胞质中，约占总量的90%，细胞核中也有少量的存在，约占总量的10%。 上述两大类核酸在细胞内的分布状况是与它们的功能相一样的。细胞中的DNA起着贮存和传递遗传信息的作用。细胞质中的RNA在核内接受了DNA的“指令”，到细胞质指导并干脆参加蛋白质的合成。 三、核酸的化学组成 核酸的基本结构单位是核苷酸（nucleotide）。 部分水解可产生核苷酸，如经完全水解则产生磷酸、碱基和戊糖。 一、碱 基 核酸中的碱基有两类：嘌呤碱（pyrimidine）和嘧啶碱（purine）。它们是含氮的杂环化合物，称为碱

27、基，也称含氮碱。 （一）嘌呤碱 结合教材中嘌呤碱的结构分子式，介绍 DNA和RNA中含有的两种相同的主要嘌呤碱：腺嘌呤和鸟嘌呤，分别用A和G表示。 （二）嘧啶碱 结合教材中嘧啶碱的结构分子式，介绍核酸中的三种嘧啶碱，即胞嘧啶（cytosine）、尿嘧啶（uracil）和胸腺嘧啶（thymine），分别用C、U和T表示。RNA中含有的是胞嘧啶和尿嘧啶，DNA含有胞嘧啶和胸腺嘧啶。 二、戊 糖 核酸是按其所含戊糖不同而分为两大类的。DNA所含的戊糖是D-2-脱氧核糖，RNA所含的戊糖是D-核糖。 三、磷 酸 任何核酸都含有磷酸，参加形成3,5-磷酸二酯键，使核酸连成多核苷酸链。 四、核 苷 核苷（

28、由戊糖和碱基缩合而成，并以N-C糖苷键连接。核苷可以分成核糖核苷与脱氧核糖核苷两大类。 五、核苷酸 核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化，就形成核苷酸。核苷酸分成核糖核苷酸与脱氧核糖核苷酸两大类。 生物体内存在的游离核苷酸多是5-核苷酸。用碱水解RNA时，可得到2-核糖核苷酸与3-核糖核苷酸的混合物。 六、细胞中的游离核苷酸及其衍生物 生物体细胞中还有一些以游离形式存在的核苷酸。如腺嘌呤核苷二磷酸（ADP）和腺嘌呤核苷三磷酸（ATP）。 此外，在生物细胞中，还存在着环化核苷酸，其中探讨得最多的是3,5-环腺苷酸（cAMP）。 3.2 脱氧核糖核酸的结构 一、DNA的碱基组成 Chargaff定则：195

29、0年 1全部DNA中 A=T； G=C。因此， A+G=C+T。 2DNA的碱基组成具有种的特异性，即不同生物种的DNA具有自己独特的碱基组成比例（又称不对称率 diymmetry ratio）。 3.同一种生物DNA的碱基组成没有组织和器官的特异性。 4.年龄、养分状况、环境等因素不影响DNA的碱基组成。 二、DNA的一级结构 核酸结构依据一级、二级、三级分级探讨。核酸的一级结构是它的共价结构和核苷酸依次，是由数量极其浩大的四种脱氧核糖核苷酸，通过3,5-磷酸二酯键连接起来的直线形或环形多聚体。 多核苷酸的几种缩写法： 由于DNA链是有极性的，书写碱基的依次是从5-端到3-端。 三、DNA的

30、空间结构 DNA分子双螺旋结构模型： （一）B-DNA的结构 依据Watson和Crick所提出的模型（参见图3-14），B-DNA具有以下特征： 1 两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕。 2 嘌呤碱基与嘧啶碱基位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过3,5-磷酸二酯键相连接，形成DNA分子的骨架。 3 双螺旋的平均直径为2nm，两个相邻的碱基对之间相距的高度，即碱基积累距离为0.34nm，两个核苷酸之间的夹角为36。因此，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸。每一圈的高度（即螺距）为3.4nm。 4两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相连而结合在一起。A与T相配对；G与C相配对

31、，称为碱基互补。 DNA复制、转录、反转录等的分子基础都是碱基互补配对。 对某些重要特性的探讨： 12 1.DNA分子的长度 ；2.DNA分子结构中的碱基互变异构体；3.DNA分子的稳定性：主要因素是碱基积累力、范德华引力。 4.DNA分子的可塑性 （二）A-DNA的结构 A- DNA是当降低湿度或在水溶液中加入乙醇，可使B-DNA转变为A-DNA。 （三）Z-DNA分子的结构 除了A-DNA和B-DNA以外，自然界中还发觉有一种Z-DNA。 四、DNA的三级结构 环状DNA结构进一步扭曲成为更困难的三级结构。包括线状DNA形成的纽结、超螺旋和多重螺旋以及环状DNA形成的结、超螺旋和连环等多种

32、类型，其中超螺旋是最常见的，所以，DNA的三级结构主要是指双螺旋进一步扭曲形成的超螺旋。超螺旋意味着在螺旋的基础上再螺旋。 DNA超螺旋的性质是可以定量的，这种量化的探讨可引用拓扑学学问，以加深对DNA分子构象和功能的了解。 探讨环形DNA的一些重要的拓扑学特性。 介绍连环数（L）、缠绕数（T）、超螺旋周数或扭曲数（W）的概念；介绍L、T、W三者之间的关系为: L=T+W。 3.3核糖核酸 一、RNA的结构 RNA是细胞内核酸的其次种主要类型，它在把DNA中的遗传信息变胜利能性蛋白的过程中起中介作用。 组成RNA的核苷酸也是以3,5-磷酸二酯键彼此连接起来的。 自然RNA只有局部区域为双螺旋结

33、构，称为茎环结构。 二、分别探讨三类主要的RNA分子结构。 （一）tRNA 1. tRNA的一级结构（tRNA的一级结构有五个特征）。 （其次次课完成以上内容，重点讲授有关DNA一级结构的概念；B-DNA二级结构的概念及特点，维持二级结构的作用力） 课后要求： 驾驭核酸的组成，比较DNA与RNA核苷、核苷酸的区分。 驾驭DNA一级结构的缩写法；描述B-DNA二级结构的特点及维持结构的稳定因素，简洁描述Z-DNA、A-DNA的突出特点。 分清DNA双螺旋与超螺旋的关系。 13 结合习题集，练习有关DNA 结构的习题。 2.tRNA的二级结构 结合教材的图解，介绍tRNA的二级结构（呈三叶草形）的

34、四个基本特征。 3tRNA的三级结构 tRNA三级结构的形态象一个倒写的L字母。 （二）mRNA mRNA是以DNA为模板合成的。mRNA的二级结构也是通过单链自身折叠而形成的茎环结构。 原核生物和真核生物的mRNA的结构有所不同，其特点区分如下： 1.原核生物的mRNA是多顺反子，真核生物的mRNA是单顺反子（驾驭顺反子的概念）。 2.极大多数真核细胞mRNA在3-末端有一段长约200个核苷酸的polyA。 3.真核细胞mRNA 5-末端还有一个特别的帽子结构5-m 7G -5ppp5-Nm-3-P。 （三）rRNA rRNA是核糖体的组成成分，由一级结构推导出来rRNA的二级结构都已阐明，

35、也是通过单链自身折叠形成的茎环结构，分子越大茎环结构越困难。 3.4 核酸的理化性质与最常用的探讨方法 一、一般物理性质 介绍核酸的溶解度、分子大小、形态及粘度等。 二、核酸的紫外汲取 核酸中由于嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键，使碱基、核苷、核苷酸和核酸在240290nm的紫外波段有一剧烈的汲取峰，因此核酸具有紫外汲取特性。 介绍核酸的吸光率（absorbance）、比吸光系数的概念。 介绍试验室中如何通过A260/A280推断DNA纯度，以及利用核酸的比吸光系数计算溶液中核酸的量。 三、核酸的沉降特性 了解溶液中的核酸分子在引力场中沉降现象及应用。 四、核酸的两性解离及凝胶电泳 介绍核酸的两性离

36、子、等电点、电泳的概念。 介绍琼脂糖凝胶电泳、聚丙烯酰胺凝胶电泳的影响因素及异同点。 五、核酸的变性、复性 （一）变性 变性作用的概念及变性现象，强调与降解的区分。 介绍引起变性的因素，介绍热变性、增色效应、熔解温度（Tm值）等概念。 了解影响DNA的Tm值大小的因素。 （二）复性 14 介绍复性、退火、减色效应的概念 (三)核酸的杂交 依据变性和复性的原理，发展起来的探讨技术，介绍分子杂交的概念。 了解分子杂交的种类及基本操作步骤。 六、核酸的酸解、碱解与酶解 介绍核酸在酸、碱和酶的作用下，发生共价键断裂，多核苷酸链被打断，分子量变小，此过程称为降解。 （一）酸解 介绍DNA和RNA在不同酸

37、解条件下发生降解的区分。 （二）碱解 介绍DNA和RNA在稀碱条件下碱解状况的不同。RNA很简单水解生成2-核苷酸和3-核苷酸。DNA在碱的作用下，只发生变性，不发生磷酸二酯键的水解。依据碱对DNA和RNA的不同作用，可分别进行定量测定。 （三）核酸的酶解 1.核酸酶的分类 介绍核酸酶、内切和外切核酸酶、脱氧核糖核酸酶、核糖核酸酶、限制性内切酶的概念。 2.限制性内切酶 介绍限制酶的三种类型。重点介绍型限制性内切酶，了解其命名。 3.DNA的限制酶图谱 作业： 1、DNA双螺旋结构的特点 2、结构式：ATP UMP CAMP CDP GDP 教学反思： 生物化学教案 江南高校生物工程学院教案课

38、程名称：生物化学 任课老师：廖祥儒上课班级：生工0402，生工0403 授课时数：72学时 第一章 绪论（1学时） 第一节课： 一、生物化学的涵义及内容 1.化学的概念（共. 生物化学教案 生物化学教案生态技术与工程学院第一章 绪论一、教学目标了解生物化学在社会经济和人们生活中的重要地位，了解生物化学探讨的国内外发展史，相识学习生物化学的探讨内容、学问. 动物生物化学教案 动物生物化学教案第一章绪论1.生物化学的概念介绍生物化学的概念、动物生物化学的概念。 2.生物化学的发展介绍生物化学的起源；获得的重大成果；我国的成果及展望。 3.生物化学. 生物化学教案标题 生物化学与分子生物学绪论第一节

39、 生物化学与分子化学发展简史 一、叙述生物化学阶段二、动态生物化学阶段三、分子生物化学时期1、DNA双螺旋结构被发觉2、DNA 克隆使基因操. 高校生物化学教案 (5000字) 生物化学教案 第一章 绪论一、生物化学的含义生物化学是云应化学的理论、方法和技术探讨生物体的化学组成、化学改变及其与生理功能相联系的一门科学。二、生物化学的内容有. 本文来源：网络收集与整理，如有侵权，请联系作者删除，谢谢！第32页 共32页第 32 页 共 32 页第 32 页 共 32 页第 32 页 共 32 页第 32 页 共 32 页第 32 页 共 32 页第 32 页 共 32 页第 32 页 共 32 页第 32 页 共 32 页第 32 页 共 32 页第 32 页 共 32 页