动物生物化学考试题库.pdf

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1、08 动医 3 班 1 动物生物化学题库 英文缩写(10 个 共 5 分)概念(10 个 共 20 分）填空(30 个共 15 分）单项选择（20 个共 20 分）判断（510 分）问答题(30 分）第一部分 英文缩写 、GSH：谷胱甘肽 FMN:黄素单核苷酸 FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸 NAD+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸;NADP+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 ACP：酰基载体蛋白 CM:乳糜微粒 VLDL：极低密度脂蛋白 LDL：低密度脂蛋白 HDL：高密度脂蛋白（11)ALT:丙氨酸氨基转移酶 (12）AST：天冬氨酸氨基转移酶 又称为谷草转氨酶(GOT）。、Ala：丙氨酸 Val：缬氨酸

2、 Leu：亮氨酸 Ile：异亮氨酸 Phe：苯丙氨酸 Trp：色氨酸 Met：蛋氨酸 Pro：脯氨酸 Gly:甘氨酸 （Ser）：丝氨酸 (Thr）：苏氨酸 (Cys）：半光氨酸 （Tyr):酪氨酸 (Asu)：天冬酰胺（Gln）：谷胺酰胺 His:组氨酸 Lys:赖氨酸 (Arg）：精氨酸(19）Asp：天冬氨酸 (20）Glu:谷氨酸、HMP:磷酸戊糖途径 cDNA：互补 DNA cATP：第二部分：概念题:1 蛋白质：是由 20 种 L-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具较稳定构象并具一定生物功能的生物大分子。2 等电点：任何一 种 aa,当其所带净电荷为零时，在电场中既

3、不向正极移动也不向负极移动,这时溶液的 pH 值称为该氨基酸的等电点（pI）.3、肽：一个氨基酸的 a羧基和另一个氨基酸的 a-氨基脱水缩合而成的化合物。4、肽键：氨基酸间脱水后形成的共价键称肽键（酰胺键)。5、二肽 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽 6、寡肽：由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 7、构型:在一个化合物分子中,原子的空间排列，这种排列的改变，会涉及到共价键的生成与破坏，但与氢键无关。8、构象:多肽链中的一切原子，由于单键的旋转而产生不同的空间排布，这种空间排布的改变,仅涉及到氢键等次级键的生成与破坏，但不涉及共价键的生成与

4、断裂.9、肽单元：参与肽键的 6 个原子 Ca1、C、O、N、H、Ca2 位于同一平面，Ca1 和 Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的 6 个原子构成了所谓的肽单位或称肽单元.10 两面角:在多肽链里,C 碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。C 碳原子上的 C-N 和 CC 都是单键，可以绕键轴旋转，其中以 C-N 旋转的角度称为，而以 C-C旋转的角度称为，这就是 碳原子上的一对二面角。11、结构域定义：在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立的、近似球形的三维实体.12、别构效应(变构效应）：蛋白质与配基结合，改变了蛋白质的构象，从而

5、改变蛋白质的生物活性的现象。13、血红蛋白的氧合曲线:四个亚基之间具有正协同效应，因此,它的氧合曲线是 S 型曲线 14、蛋白质变性的定义：天然蛋白质分子受到某些理化因素的影响时，其一级结构不变，高级结构发生异常变化，从而引起生物功能的丧失以及物理化学性质的改变。08 动医 3 班 2 15、蛋白质的复性:变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性 16、酶的必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。17、酶的活性中心：或称活性部位，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区

6、域，能与底物特异结合并将底物转化为产物的部位。18、诱导契合假说：酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说 19、酶活性：是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。20、酶的比活力:是指每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数。21、酶促反应动力学：是研究酶促反应速度的规律以及 T、PH、E、S、I、A 等因素对反应速度影响的科学。22、不可逆性抑制作用：抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶活性中心的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。只有通过化学反应才能将抑制剂从酶分子上移去而使酶

7、活性恢复。这种抑制作用称为。23、可逆性抑制作用:抑制剂通常以非共价键与酶或酶底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等物理方法除去，使酶活性得到恢复。24、竞争性抑制作用：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶 底 物复 合物的 形成，使 酶的 活性降 低。这种 抑制 作用称 为竞 争性 抑制 作用。（1)25、非竞争性抑制反应模式 E+S ESE+P +I I|EI+S EIS 26、变构调节：一些代谢物可与酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。27、共价修饰调节定义：有些酶，在其他酶的

8、催化作用下，其肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰调节.28、同工酶:是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子组成结构理化性质乃至生物学性质存在明显差异的一组酶。29、维生素:是人和动物不能合成或者合成量太少,必须由食物供给的一类小分子有机物。30、变性：是指在某些理化因素作用下核酸双链间氢键断裂，双螺旋结构解开，并不涉及核苷酸间共价键的断裂。31、增色效应：DNA 变性时其溶液 OD260 增高的现象 32、DNA 的热变性：将 DNA 稀盐溶液加热到 80-100几分钟，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂,两条链彼此分开，形成无规则线团状结构.

9、33、Tm：DNA 的热变性是在一个相当窄的温度范围内完成,通常将 50的 DNA 分子发生变性时的温度称解链温度，又称融解温度(Tm）DNA 的 Tm 一般在 7085之间 34、复性：去除变性因素后，变性 DNA 在适当条件下，两条链重新缔合成双螺旋结构,这种现象称为复性。35、减色效应：变性 DNA 复性时,其紫外吸收值降低，一系列理化性质得到恢复。36、核酸分子杂交:相同或不同来源的 DNA 分子间或 DNA 和 RNA 分子间，如果含有彼此互补的序列,通过变性和复性处理，DNADNA 同源序列间及 DNARNA 异源序列间都08 动医 3 班 3 可形成 DNA-DNA 杂合体或 D

10、NARNA 杂合体，称为.37、生物氧化的概念：物质在生物体内进行的氧化称为生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等有机物质在生物体内氧化分解并逐步释放能量，最终生成 CO2 和 H2O 的过程。亦称“组织氧化”、“组织呼吸”或“细胞氧化”38、呼吸链：是代谢物上氢原子被脱氢酶激活脱落后,经一系列电子传递体,最后传递给被激活的氧分子而生成水的过程。39、底物水平磷酸化：是指代谢物在氧化分解过程中通过脱氢、脱水等作用使能量在分子内部重新分配，产生高能键，并把高能键交给 ADP 生成 ATP 的过程。40、氧化磷酸化：在生物氧化过程中，底物脱氢经呼吸链传递氧化生成水并释放的能量的同时，转移给 ADP 生

11、成 ATP 的过程，由于此过程氧化与磷酸化相偶联的称为氧化磷酸化，又称为偶联磷酸化。41、磷氧比(P/O):是指每消耗 1mol 原子氧时有多少摩尔原子的无机磷被酯化为有机磷，即产生多少摩尔的 ATP。可 42、呼吸链抑制剂:是抑制呼吸链传递的某一环节,使呼吸链中断.因底物的氧化作用受阻,偶联的磷酸化作用无法进行，ATP 的生成随之减少。43、糖酵解的定义：葡萄糖或糖原在细胞液中，经无氧分解转变为乳酸(lactate)并生成 ATP的过程称之为糖酵解 44、糖的有氧氧化:指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成 H2O 和 CO2 并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。45、乳酸循环 Cori

12、循环：肌糖原分解时产生的 G6P,由于肌肉中缺乏葡萄糖6-磷酸酶，因此不能转变为 G 直接补充 血糖，但可经过糖酵解途径转变成乳酸，乳酸经血循环到肝脏进行糖异生反应合成 G 或糖原，此过程称 46、脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸（FFA）及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程 47、脂肪酸-氧化的定义：激活的脂肪酸运进线粒体后在酶的作用下，在 位经过脱氢、加水、再脱氢和硫解四步反应生成一个乙酰 CoA 和少两个碳的脂酰 CoA，如此不断循环，直至将长链脂肪酸都分解为乙酰 CoA(丙酰 CoA）的过程,称为。48、酮体：乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮三者总称为酮

13、体。（考)49、氮平衡：摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。50、必需氨基酸：指体内需要但自身不能合成，或合成不能满足需要的,必须由食物供给的氨基酸 51、蛋白质的互补作用:指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值 52、氨基酸的脱氨基作用:指氨基酸在酶的作用下脱去氨基生成相应 酮酸的过程.主要在肝、肾中进行 53、一碳基团：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位 54、甲硫氨酸循环：蛋氨酸由 ATP 提供腺苷形成的 SAM，后者经转甲基作用生成 S腺苷同型半胱氨酸，再经水解生成 S同型半胱氨酸，同型半胱氨酸再接受 N5C

14、H3-FH4 上的甲基重新合成蛋氨酸,这一循环反应过程称为 S腺苷蛋氨酸循环或活性甲基循环。55、遗传的中心法则:复制 转录 复制 翻译 DNA =RNA -蛋白质 反转录 （2)08 动医 3 班 4 56、复制：是指遗传物质的传代,以亲代(母链）DNA 为模板合成子链 DNA 的过程 转录：以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。翻译:以 mRNA 为模板合成蛋白质的过程.57、半保留复制的概念：DNA 生物合成时,每个子代分子的一条链来自亲代 DNA，另一条链则是新合成的,这种复制方式称为半保留复制。（考)58、复制子：习惯上把两个相邻复制原点之间的距离定为一个复制子 59、半不连续复制

15、:先导链连续复制而随后链不连续复制，称为半不连续复制或复制的半不连续性 60、内含子：不编码蛋白质的序列称 外显子:编码蛋白质的基因部分称 模板链：被转录的一股链称为 编码链：不被转录的一股链称为 61、核酶:具有催化活性的 RNA 62、遗传密码：每三个核苷酸代表一个氨基酸，又称三联体密码.63、摆动学说：反密码子第一位核苷酸与密码子第三位核苷酸配对，并不严格遵从碱基配对规律原则,除 A-U,G-C 配对外，IU，I-C,GU 也可配对，称为不稳定配对 64、分子伴侣:分子伴侣是细胞一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。65、操纵子：是指原核生物基因组的

16、一个表达调控序列，由调节基因、启动基因、操纵基因、结构基因及一些调控序列组成 66、生物膜：是包括细胞质膜在内的细胞中全部膜结构的统称。第三部分：填空题：1、蛋白质的化学组成：元素组成：C、H、O、N 及少量的 S，微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼 特点：N 在各种蛋白质中的平均含量为 16 用定氮法可测定蛋白质含量(凯氏定氮法)：蛋白质含量(g)=蛋白质含氮量6.25 2 天然蛋白质中存在的氨基酸有 20 种 3 组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20 种，且均属 L氨基酸（甘氨酸除外）.4、氨基酸的光吸收特性 Tyr、Phe、Trp 的 R 基含有共轭双键，在 220300nm 近紫外区有吸收。(n

17、m）Tyr 278(nm）1。4103 Phe 259（nm)2。0102 Trp 279(nm)5。6103 5 等电点的计算：pI=（pK1+pK2）对于有多个可解离基团:酸性:取 pK1 pK2 pK3 中数值最低的 2 个 碱性：取 pK1 pK2 pK3 中数值最大的 2 个 pI=（pKx+pKy）a、各种 aa 的 pI 不同；b、同一 pH 下，各种 aa 所带电荷不同;pHpI：aa+pHpI:aa-用离子交换、电泳将 aa 分开 c、处于 pI 时，aa 溶解度最小，易沉淀；可分离 aa。6、N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端:多肽链中有自由羧基的一端 7、一级结

18、构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础.主要的化学键:肽键，有些蛋白质还08 动医 3 班 5 包括二硫键 8、二级结构：多肽主链骨架的局部空间构象。主要有 螺旋、折叠、-转角、无规卷曲 9、超二级结构类型 （1）aa 结构（复绕-螺旋）（2）a 结构(3）结构 10、维持三级（空间）结构的作用力：(1）氢键（2)疏水相互作用（3)离子键（盐键)（4）配位键。（5）范德华力（分子间及基团间作用力:取向力：极性基团间、诱导力：极性与非极性基团间、分散力：非极性基团间（6)二硫键，二硫键不指导多肽链的折叠，三级结构形成后,二硫键可稳定此构象。11、血红蛋白的两种构象：松弛型 亲密型 12、蛋白质

19、的高级结构决定其功能，蛋白质的一级结构决定搞及结构和功能，一级结构是空间构象的基础。13、蛋白质在远紫外光区(200-230nm）有较大的吸收，在 280nm 有一特征吸收峰，可利用这一特性对蛋白质进行定性定量鉴定。14、活性中心内的必需基团：结合基团:(与底物相结合)：催化基团：(催化底物转变成产物）15、能用来解释酶的专一性的学说是：锁钥学说 (3）16、酶作用高效率机理：邻近效应与定向效应 底物形变 3 共价催化（亲核催化，亲电子催化)4、酸硷催化 5、活性部位疏水空穴的影响 17、酶活力单位:国际单位（IU)、催量单位、18、酶活力的表示方法：活力单位、比活力、转换系数 19、酶活性影

20、响因素包括有：底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。20、酶的可逆性抑制作用类型:竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制 21、竞争性抑制作用的动力学特点：Vmax 不变，表观 Km 增大。22、非竞争性抑制动力学特点：Vmax 降低,表观 Km 不变。23、反竞争性抑制动力学特点：Vmax 降低，表观 Km 降低。24、共价修饰调节常见类型：磷酸化与脱磷酸化（最常见）25、维生素按溶解性分为：水溶性维生素（维生素 B 族和维生素 C 等)、脂溶性维生素（维生素 A、D、E、K 等）26、维生素 B1 又称硫胺（素），焦磷酸硫胺素（TPP）是维生素 B1 在体内的生物活性形式。维生素

21、 B1 主要功能；以 TPP 形式参加糖的分解代谢。TPP 是脱羧酶、脱氢酶的辅酶。作为a酮酸脱氢酶的辅酶 27、维生素 B2 又称核黄素，FMN,（黄素单核苷酸）FAD，(黄素腺嘌呤二核苷酸）是维生素 B2 在体内的生物活性形式维生素 B2 的生理功能是以 FMN 和 FAD 形式作为黄酶等多种氧化还原酶及递氢体辅基的组成成分 28、泛酸(维生素 B3）的 生物活性形式是：辅酶 A（CoA）；或 CoASH;是氨基转移的辅酶 29、维生素 PP:NAD+:尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（PP 体内的活性形式），辅酶；NADP+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶 生理功能：。以 NAD+或 NADP+

22、形式作为脱氢酶的辅酶而起到递氢体的作用；维持神经组织的健康；促进微生物生长;30、维生素 B6：维生素 B6 又称吡哆素，包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺 缺乏症：导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害 31、生物素（维生素 B7）为含硫维生素：是多种羧化酶的辅酶 08 动医 3 班 6 32、叶酸 即维生素 B11：功能：四氢叶酸（FH4 或 THFA)是一碳基团转移酶系的辅酶，与蛋白质、核酸合成有关.33、维生素 B12：是唯一含金属元素钴的化合物又称钴胺素;活性形式:5脱氧腺苷钴胺素-生物体内的主要形式 甲基丙二酸单酰辅酶 A 变位酶的辅酶 34、维生素 A 源：胡萝卜素、-胡萝卜素、-胡萝卜

23、素、黄玉米色素在肝脏、肠粘膜内转化成 A 35、维生素 D 的活性形式：1，25 一二羟基胆钙固醇。(1，25 一(OH）2 一 D3)；维生素D3(胆钙化固醇）25羟基胆钙固醇（肝脏）1,25 一二羟基胆钙固醇（肾脏）36、维生素 E 又称生育酚或抗不育维生素,已知有 8 种，其中 4 种（、生育酚)较为重要 37、DNA 中的碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶 RNA 中的碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶 38、核苷酸之间以 3，5磷酸二酯键连接形成多核苷酸链.39、tRNA 的二级结构三叶草形 40、核酸的紫外吸收：最大吸收峰为 260nm。OD=1 时的含量是 50 毫克。41

24、、一般情况下，ATP 将磷酸基团转移给肌酸生成磷酸肌酸将能量贮存起来。磷酸肌酸作为肌肉和脑组织中能量的一种贮存形式 42、复合体：NADH-Q(泛醌）还原酶功能:将电子从 NADH 传递给泛醌 复合体:琥珀酸Q(泛醌）还原酶功能：将电子从琥珀酸传递给泛醌 复合体：QH2(泛醌）-细胞色素 c 还原酶功能：将电子从泛醌传递给细胞色素 c 复合体:细胞色素 c 氧化酶功能:将电子从细胞色素 c 传递给氧 43、一对氢经苹果酸天冬氨酸穿梭作用进入呼吸链彻底氧化可产生 2.5 个 ATP。44、体内磷酸化主要有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化 45、底物水平磷酸化可以产生 1 个 ATP 46、磷氧比

25、(P/O)是指每消耗 1mol 原子氧时有多少摩尔原子的无机磷被酯化为有机磷,即产生多少摩尔的 ATP。可间接测 ATP 生成量：NADH 呼吸链：P/O=2.5 即产生 2.5molATP FADH 呼吸链：P/O=1。5 即产生 1.5molATP 47、氧化磷酸化的抑制剂:根据在呼吸链上的作用部位,可分为三类：、鱼藤酮,杀粉蝶菌素（粉蝶霉素 A），阿米妥（异戊巴比妥）：抑制 NADHCoQ 、抗菌素 A 二硫基丙酮：抑制部位：细胞色素 bc 、CO CN N3 H2S；抑制部位：细胞色素 aa3O2 (4)48、糖酵解的反应部位：胞浆 49、糖酵解的调节：关键酶 己糖激酶 6-磷酸果糖激

26、酶1 丙酮酸激酶 调节方式 别构调节 共价修饰调节 50、6磷酸果糖激酶-1(PFK-1)别构激活剂：AMP；ADP；F-1，62P;F2,6-2P 别构抑制剂：柠檬酸;ATP(高浓度）丙酮酸激酶 1。别构调节：别构激活剂：1,6-双磷酸果糖；别构抑制剂：ATP,丙氨酸 己糖激酶或葡萄糖激酶:6-磷酸葡萄糖可反馈抑制己糖激酶，但肝葡萄糖激酶不受其抑制 长链脂肪酰 CoA 可别构抑制肝葡萄糖激酶 51、糖的有氧氧化：部位:胞液及线粒体 52、有氧氧化的反应过程 第一阶段:酵解途径 2+2x1。5 个 ATP 或 2+2x2.5 个 ATP 即 5 或 7个 ATP 第二阶段:丙酮酸的氧化脱羧 2

27、x2。5 个 ATP 即 5 个 ATP 第三阶段:三羧酸（柠檬酸）循环 2x10 个即 20 个 ATP 08 动医 3 班 7 53、第三阶段：三羧酸（柠檬酸）循环 TCA 反应部位：线粒体 54、丙酮酸脱氢酶复合体的组成酶 酶 E1：丙酮酸脱氢酶 E2:二氢硫辛酸转乙酰基酶 E3:二氢硫辛酸脱氢酶 五种辅 酶:TPP 硫辛酸 HSCoA FAD,NAD+六种辅助因子 TPP 硫辛酸 HSCoA FAD，NAD+Mg 55、三羧酸循环的关键酶有：柠檬酸合成酶 -酮戊二酸脱氢酶复合体 异柠檬酸脱氢酶 56、丙酮酸羧化酶，辅酶为生物素（反应在线粒体）57、糖原合成与分解的调节关键酶：糖原合成:

28、糖原合成酶 糖原分解：糖原磷酸化酶 58、糖代谢途径第一个交汇点：6磷酸葡萄糖 第二个交汇点：3磷酸甘油醛 第三个交汇点：丙酮酸 59、必需脂肪酸-亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸 60、游离脂肪酸（脂酸）的来源自身合成多为饱和脂肪酸和单不饱和脂肪酸。食物供给包括各种脂肪酸，其中一些不饱和脂肪酸，动物不能自身合成，需从植物中摄取。61、脂肪的动员关键酶（限速酶）：激素敏感性甘油三酯脂肪酶 62、脂肪酸的分解代谢 1、脂肪酸的 氧化部位组 织：除脑组织外,大多数组织均可进行,其中肝、肌肉最活跃。亚细胞：胞液、线粒体 形成一个高能硫酯键 2.脂酰 CoA 进入线粒体关键酶：肉简酯酰转移酶 3。脂肪酸的

29、氧化经历：脱氢、水化、再脱氢、硫解 4 步重复。1。5ATP 2。5ATP FADH2 H2O NADH+H+H2O 呼吸链 呼吸链 63、脂肪酸氧化的能量生成 以 16 碳软脂酸的氧化为例：L 活 化:消耗2个高能磷酸键 氧 化每轮循环 四个重复步骤：脱氢、水化、再脱氢、硫解 产物：1 分子乙酰 CoA。1 分子少两个碳原子的脂酰 CoA.1 分子 NADH+H+。1 分子FADH2。7 轮循环产物：8 分子乙酰 CoA。7 分子 NADH+H+。7 分子 FADH2。能量计算：生成 ATP：810+72。5+71.5=108 净生成 ATP：131 2=106.净生成:1082=106 个

30、 ATP/1 分子软脂酸；即 1mol/L 软脂酸氧化可产生 106mol/L 的 ATP 64、软脂酸的合成合成部位：组 织：肝(主要)、脂肪、乳腺等组织 亚细胞：胞液：主要合成 16 碳的软脂酸(棕榈酸）肝线粒体、内质网：碳链延长 65、软脂酸的合成中乙酰 CoA 的主要来源:乙酰 CoA 全部在线粒体内产生，通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体。NADPH 的来源 ：磷酸戊糖途径(主要来源)：柠檬酸-丙酮酸循环 66、软脂酸合成酶系及反应过程:（1）丙二酸单酰 CoA 的合成消耗 1 个 ATP 总反应式：ATP+HCO3-+乙酰 CoA 丙二酰 CoA +ADP +Pi 脂肪酸合成的限速酶是

31、：乙酰 CoA 羧化酶，存在于胞液中,其辅基是生物素，柠檬酸、Mn2+是其激活剂,棕榈酰 CoA 是抑制剂.脂肪酸以没有活性的酰基载体蛋白（ACP）为中心 67、甘油磷脂的合成：合成部位：全身各组织内质网，肝、肾、肠等组织最活跃。合成原料及辅因子：脂肪酸、甘油、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇、ATP、CTP 合成基本过程：甘油二酯合成途径 68、胆固醇的合成部位:组织定位：除成年动物脑组织及成熟红细胞外,几乎全身各组织均08 动医 3 班 8 可合成，以肝、小肠为主。细胞定位：胞液、光面内质网 胆固醇的合成原料：18 乙酰 CoA+36ATP+10（NADPH+H+）葡萄糖有氧氧化 葡萄糖经磷酸戊

32、糖途径 乙酰 CoA 通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体 （5)69、胆固醇的合成基本过程:甲羟戊酸的合成、鲨烯的合成、胆固醇的合成（必考）70、血浆脂蛋白的分类：电泳法：负极：CM、b、前 b、a、正极 超速离心法 CM、VLDL、LDL、HDL 71、必需氨基酸共有 8 种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。另有两种半必需氨基酸：His、Arg。72、-酮酸的代谢转变成糖及脂类氨基酸生糖及生酮性质的分类 生糖氨基酸：甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸苏氨酸 生酮氨基酸：亮氨酸、赖

33、氨酸 生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 73.尿素的生成部位：主要在肝细胞的线粒体及胞液中。74、嘌呤核苷酸的代谢途径:从头合成途径、补救合成途径 75、DNA 损伤的修复的主要类型：光修复、切除修复、重组修复、SOS 修复 76、密码子含 20 种氨基酸；终止密码子：UAA、UAG、UGA、起始密码子：AUG 77、蛋白质合成的过程中起始肽链合成的氨基酰tRNA:真核生物：Met-tRNAiMet、原核生物：fMet-tRNAifMet 78、蛋白质的加工 1、蛋白质的折叠、2、蛋白质的修饰、79、生物膜化学组成:所有生物膜几乎都是由蛋白质和脂类两大物质组成。尚含有少量糖

34、、金属离子和水（1520)80、小分子与离子的过膜转运方式：简单扩散、协助扩散、主动运输。大分子物质的过膜转运方式：吞噬作用、外排作用 81、受体的特点：专一性、可饱和性、可逆性、高亲和性、特定的作用模式 82、受体的分类：I 型配体门通道型：乙酰胆碱 型 G蛋白偶联型：肾上腺素,糖原 型酪氨酸蛋白激酶型:生长因子 型 DNA 转录调节型 第四部分：选择题：1、非极性的 R 基氨基酸 共 8 种：丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu)异亮氨酸 (Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）甘氨酸(Gly）蛋氨酸(Met）2、不带电荷的极性 R 基氨基酸 共 7 种：甘氨酸（Gly）丝氨

35、酸(Ser）苏氨酸（Thr）半光氨酸(Cys)酪氨酸（Tyr）天冬酰胺(Asu)谷胺酰胺(Gln）3、带负电荷的极性氨基酸(酸性 aa）2 种 天冬氨酸（Asp)甘氨酸（Gly)4、带正电荷的极性氨基酸（碱性 aa)3 种，组氨酸（His）精氨酸(Arg）赖氨酸(Lys）5 几种特殊氨基酸：脯氨酸（亚氨基酸)半胱氨酸(二硫键)6 非编码的蛋白质氨基酸（稀有氨基酸）也称修饰氨基酸,是在蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。（1）4羟脯氨酸(2）5羟赖氨酸.这两种氨基酸主要存在于结缔组织的纤维状蛋白中.08 动医 3 班 9(3)6N甲基赖氨酸（存在于肌球蛋白中)(4）羧基谷氨酸 存在于凝血酶原及某

36、些具有结合 Ca2+离子功能的蛋白质中。(5）Tyr 的衍生物：3。5-二碘酪氨酸、甲状腺素（甲状腺蛋白中）（6）锁链素由 4 个 Lys 组成（弹性蛋白中）。7 非蛋白质氨基酸，不组成蛋白质，但有生理功能：（1）L-型 氨基酸的衍生物:L-瓜氨酸、L-鸟氨酸是尿素循环的中间物(2）D型氨基酸：D-Glu、DAla(肽聚糖中）、D-Phe（短杆菌肽 S）(3）-、-、-氨基酸：-Ala(泛素的前体）、-氨基丁酸（神经递质）。8、pH pI 时，氨基酸带负电荷，-COOH 解离成-COO-，向正极移动.pH=pI 时，氨基酸净电荷为零 pH pI 时，氨基酸带正电荷，-NH2 解离成NH3+，向

37、负极移动。9、在 pI 时，氨基酸的导电率最低，溶解度最小，容易发生沉淀.10、氨基酸的化学反应：（1)茚三酮反应：（氨基和羧基都参与的反应）（蓝)紫色物质 注：脯氨酸，羟脯氨酸是亚氨基酸,不释放氨气，直接生成黄色化合物。11、变性后的理化性质:OD260 增高 粘度下降 比旋度下降 浮力密度升高 酸碱滴定曲线改变 生物活性丧失 12、糖的消化吸收消化部位:主要在小肠，少量在口腔 糖的吸收:吸收部位：小肠上段 吸收形式 单 糖 13、磷酸戊糖途径的关键酶是催化第一步脱氢反应的 6-磷酸葡萄糖脱氢酶 14、磷酸戊糖途径的基团转移反应最终生成 3-磷酸甘油醛和 6磷酸果糖可进入酵解途径和有氧氧化途

38、径.因此，磷酸戊糖途径也称磷酸戊糖旁路 15、氧化的生理意义：是脂肪酸分解供能的主要形式，可产生大量 ATP，提供空腹时机体所需总能量的 50%。16、尿 素 的 生 成 原 料:2 分 子 氨，一 个 来 自 于 游 离 氨，另 一 个 来 自 天 冬 氨酸。(6)17、胆固醇的生理功能：是生物膜的重要成分，对控制生物膜的流动性有重要作用;是合成胆汁酸、类固醇激素及维生素 D 等生理活性物质的前体。18、葡萄糖有氧氧化生成的 ATP？略 19、超速离心(密度梯度法)分类:乳糜微粒CM、极低密度脂蛋白VLDL、低密度脂蛋白LDL、高密度脂蛋白 HDL、20、血浆脂蛋白乳糜微粒来 源：小肠合成的

39、 TG。CM 的生理功能：运输外源性脂肪（TG）及胆固醇酯。极低密度脂蛋白来 源：肝细胞合成的 TG VLDL 的生理功能：运输内源性脂肪（TG）低密度脂蛋白来 源：由 VLDL 转变而来 LDL 的生理功能：转运肝合成的内源性胆固醇,将肝内的胆固醇运至肝外。高密度脂蛋白来 源：主要在肝合成；小肠亦可合成。HDL 的生理功能：主要是参与胆固醇的逆向转运，即将肝外组织细胞内的胆固醇，通过血循环转运到肝，在肝转化为肝汁酸后排出体外。HDL 是 apo 的储存库。21、一碳基团种类：甲基CH3、甲烯基-CH2-、甲炔基-CH=、甲酰基CHO、亚氨甲基CH=NH 一碳单位主要来源于氨基酸代谢：丝氨酸、

40、甘氨酸、组氨酸、色氨酸 08 动医 3 班 10 22、四氢叶酸是一碳单位的载体 23、DNA 复制特点是：半保留复制 半不连续复制 24、DNA 以半保留方式进行复制，是在 1958 年由 M。Meselson 和 F.Stahl 所完成的密度飘移实验所证明。25、DNA-pol:功能：对复制中的错误进行校读，对复制和修复中出现的空隙进行填补 核酸外切酶活性：3 5外切酶活性 能辨认错配的碱基对，并将其水解 5 3外切酶活性 能切除突变的 DNA 片段和 RNA 引物 E。Coli 中的 DNA 聚合酶 pol I pol II pol III 5 3聚合酶活性 +3 5外切酶活性 +5 3

41、外切酶活性 +-+功 能 修复合成、参与 DNA 损伤 催化 DNA 聚合 切除引物、的应急状态修复 填补空隙 26、-酮酸的代谢转变成糖及脂类氨基酸生糖及生酮性质的分类 生糖氨基酸：甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸苏氨酸 生酮氨基酸：亮氨酸、赖氨酸 生 糖 兼 生 酮 氨 基 酸：异 亮 氨 酸、苯 丙 氨 酸、酪 氨 酸、色 氨酸 （7）27、氨的转运方式是：谷氨酰胺 28、核糖体的结构与功能：1、P 位点(肽酰基位点）、结合肽基-tRNA 的位点 2、A 位点（氨酰基位点）、结合氨基酰tRNA 的位点

42、 3、E 位点、脱氨基酰-tRNA 释放的部位 4、转肽酶活性、催化肽键的形成 5、识别 mRNA 的位点、小亚基上，可容纳 2 个密码 第五部分:判断题 Pro（脯氨酸）中止 螺旋.氧化磷酸化的偶联机理：化学渗透假说 脂肪酸的氧化除 氧化还有 氧化和 氧化 引物酶是催化 RNA 合成的酶,催化 RNA 聚合酶的合成 第五部分：问答题：1、蛋白质在生命活动中的重要作用？答、催化作用 、激素的调节作用:蛋白质或多肽类激素 、运输作用：、运动作用 、防御作用、接受和传递信息的受体作用：受体蛋白、味觉蛋白 、控制细胞生长、分化：生长因子、阻遏蛋白、毒蛋白：植物、微生物、昆虫所分泌、结构成分和机械支持

43、物:角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白 、生物膜作用、许多蛋白在凝血作用、通透作用、营养作用、记忆活动等方面起重要作用。、氧化供能 、遗传作用 2、螺旋的一般特征(内容）？答:多肽链主链骨架围绕一个中心轴盘绕,形成右手螺旋手。每一螺旋圈包含 3。6 个 a。a08 动医 3 班 11 残基，每圈螺距 0。54nm，每个 aa 残基沿轴上升 0.15nm,绕轴旋转 100.相邻的螺圈之间形成链内氢键。氢键的方向与 螺旋的方向几乎平行。与 a-碳原子相连的 R 侧链,位于 a 螺旋的外侧，对 螺旋的形成和稳定有较大的影响。3、蛋白质变性的因素：有物理因素和化学因素？答：强酸和强碱；有

44、机溶剂：破坏疏水作用；去污剂：去污剂都是两亲分子,破坏疏水作用；还原性试剂：尿素、b-硫基乙醇；盐浓度：盐析、盐溶；机械力：如搅拌和研磨中的气泡。重金属离子：Hg2+、pb2+，能与-SH 或带电基团反应。温度；紫外线 高温高压。4、变性表现及变性机理？答:蛋白质变性后，往往出现下列现象：生物活性丧失 物理及化学性质改变：硫水基团外露，分子结构伸展松散,易被蛋白酶水解.溶解度降低、沉淀，粘度增加。变性的实质：次级键(有时包括二硫键)被破坏,天然构象解体。变性不涉及一级结构的破坏 5、测蛋白质分子量的方法？答：化学组成法测定最低分子量 SDS-PAGE 法 凝胶过滤法 沉降系数法和沉降平衡法 6

45、、蛋白质的沉淀方法？盐析法:有机溶剂沉淀法:重金属盐沉淀：生物碱试剂和某些酸类沉淀法：加热变性沉淀.等电点沉淀法 7、酶促反应的特征(酶与一般催化剂的不同点)?、酶促反应具有高度的特异性、酶促反应具有高效催化性、反应条件温和 、酶易变性失活、体内酶活性是受调控的 8、酶辅助因子中金属离子的作用？作为酶活性中心的组成成分 稳定酶分子的构象;在酶与底物间起桥梁作用；参与催化反应，传递氢，电子质子或功能基团；9、酶作用高效率机理？答：1、邻近效应与定向效应 2、底物形变 3 共价催化（亲核催化,亲电子催化）4、酸硷催化 5、活性部位疏水空穴的影响 （8)10、Km 值的意义？(1)Km 等于酶促反应

46、速度为最大反应速度一半时的底物浓度。单位与底物浓度一样。（2）Km 是酶的特征性常数之一,只与 酶的性质、酶所催化的底物和外界环境有关，与酶浓度无关。(3）Km 可近似表示酶对底物的亲和力;Km 愈大，酶对底物的亲和力愈小,反之亦然。(4）同一酶对于不同底物有不同的 Km 值，故可鉴定酶 11、抑制作用的类型？1、不可逆性抑制 专一性抑制 非专一性抑制 2、可逆性抑制 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 12、DNA 的碱基组成的特点？08 动医 3 班 12 1)有种的特异性 2）没有器官和组织的特异性 3）各种 DNA 分子中,A=T，C=G，A+G=C+T 4）年龄、营养、环境的改变

47、不影响 DNA 的碱基组成 13、DNA 双螺旋结构模型要点?两条反向平行多核苷酸链，围绕同一中心轴构成的右手螺旋双螺旋结构.嘌呤碱及嘧啶碱位于螺旋的内侧，亲水的脱氧核糖及磷酸位于螺旋的外侧。碱基平面与螺旋轴垂直，核糖平面与螺旋轴平行。两条多核苷酸链通过碱基之间的氢键连接在一起，A与 T 配对形成两个氢键，G 与 C 配对形成为三个氢键。这种 AT,G-C 配对规律，称为碱基互补原则双螺旋直径为 2nm,相邻碱基平面距离 0。34nm，旋转夹角 36o，因此，每 10对核苷酸绕螺旋轴旋转一圈,螺距 3。4nm。双螺旋表面有大沟及小沟相间，大沟宽而深，小沟窄而浅。14、RNA 的功能？核内不均一

48、 RNA：HnRNA：成熟 mRNA 的前体 核内小 RNA:SnRNA：参与 hnRNA 的剪切 转运 核仁小 RNA：SnoRNA：rRNA 的加工修饰。15、真核生物 mRNA 一级结构特点？1）。大多数真核 mRNA 的 5末端均在转录后加上一个 7甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的 C2 也是甲基化,形成帽子结构：m7GpppNm。（2）.大多数真核 mRNA 的 3末端有一个长约 30200 个核苷酸残基的多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚 A 尾 16、tRNA 的一级结构特点？含 1020 稀有碱基，如 DHU 3末端为 CCAOH 5末端大多数为 G 具有 TyC 17、RNA

49、 的二级结构？氨基酸臂 二氢尿嘧啶环(DHU 环）812 个核苷酸 反密码环 7 个核苷酸 额外环（可变环、附加叉）421 个核苷酸 TC 环 7 个核苷酸 18、影响 DNA 的 Tm 值的因素？DNA 均一性。均一性高，变性的温度范围越窄,据此可分析 DNA 的均一性.GC 含量与 Tm 值成正比.测定 Tm，可推知 G-C 含量。GC%=（Tm69.3)2。44 介质中离子强度 离子强度高，Tm 高。19、生物氧化的特点（生物氧化与体外氧化之不同点）？1、是在近中性和约 37的水溶液中逐步进行酶促反应。2、有底物脱氢与氧化合生成水 3、能量是逐步释放，有相当一部分是以化学能形式储存在 A

50、TP 分子中 4、产生的 CO2 是有机酸脱羧产生 5、场所：真核细胞在线粒体内膜，原核细胞在质膜上进行。20、生物氧化中 CO2 生成的方式？（一）单纯脱羧：1.a单纯脱羧:NH2 RCHCOOH RCH2NH2+CO2（氨基酸脱羧酶）08 动医 3 班 13 2、b-单纯脱羧:草酰乙酸草酰乙酸脱氢酶丙酮酸+CO2(二）氧化脱羧：1、.a-氧化脱羧:2。b氧化脱羧：（9）21、体内两条重要的呼吸链(必须会写）答:1。NADH 氧化呼吸链:NADH 复合体Q 复合体Cyt c 复合体O2 糖、脂、蛋白质等有机物在氧化分解过程中脱下的氢，大部分经此呼吸链氧化为水。例如丙酮酸、异柠檬酸、乳酸、酮戊