酶化学学习教程.pptx
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1、第一节 酶的概念及特点一、酶的定义:由生物体活细胞产生,在细胞内外均有由生物体活细胞产生,在细胞内外均有催化活性并且有高度专一性的蛋白质。催化活性并且有高度专一性的蛋白质。酶的化学本质:多数酶是蛋白质,核酶是核酸。第1页/共82页酶促反应:酶催化的生物化学反应。底物(S):在酶的催化下,发生化学变化的 物质。产物(P):反应后生成的物质。第2页/共82页二、酶的催化特点与一般催化剂的相同点用量少反应前后不变降低活化能缩短时间活化能:在一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能,单位为kJ/mol.第3页/共82页催化非催化第4页/共82页l 酶的催化特点 P82 1.高效性2.专一性4
2、.可调控性3.反应条件温和(易变性)5.需要辅助因子第5页/共82页酶与一般催化剂催化效率的比较底物底物 催化剂催化剂 反应温度反应温度 反应速度常数反应速度常数尿素尿素 H+62 7.4 10-7 脲酶脲酶 21 5.0 106过氧化氢过氧化氢 Fe 2+22 56 过氧化氢酶过氧化氢酶 22 3.5 107 与普通催化剂相比提高1071013第6页/共82页 绝对专一性结构专一性 键专一性 相对专一性 基团专一性 光学专一性立体异构专一性 几何专一性2.专一性指酶对底物及其催化的反应有严格的选择性第7页/共82页三、酶的化学组成酶蛋白 蛋白质部分+非蛋白质部分+辅助因子=全酶(有活性)结合
3、酶单纯酶 酶qq酶蛋白酶蛋白-决定反应的专一性决定反应的专一性qq辅助因子辅助因子-决定反应的类型决定反应的类型根据化学组成,酶可分为酶蛋白 结合酶单纯酶酶蛋白 结合酶单纯酶 结合酶简单蛋白酶第8页/共82页单体酶:一个活性中心,一条肽链组成;寡聚酶:由两个或多个相同或不相同的亚 基组成;多酶复合体:多种酶相互嵌合,催化连续反应的体系。酶2酶3酶1酶4酶6酶5(一)、根据酶蛋白的特点和分子大小分类:第9页/共82页根据辅助因子与酶蛋白结合的牢固程度来分:辅酶:非共价键 疏松 可去除辅基:共价键 紧密 不可去除辅助因子小分子有机化合物(二)辅助因子金属离子第10页/共82页第二节 酶的分类与命名
4、一、酶的命名二、酶的分类三、酶的标码第11页/共82页一、酶的命名:习惯命名;系统命名第二节 酶的分类与命名习惯命名:1、以底物命名:如脂酶、淀粉酶2、以作用性质命名:如水解酶、氧化酶1、2混合命名:如多酚氧化酶、苯丙氨酸转氨酶有时附加来源命名:如木瓜蛋白酶第12页/共82页2 2、系统命名原则 底物1 1:底物2 2 反应性质 酶乳酸 +NAD+丙酮酸 +NADH+H+命名 乳酸:NAD+氧化还原酶 乳酸脱氢酶第13页/共82页二、酶的分类按酶所催化的反应类型,可分为:1 氧化还原酶类氧化还原酶类2 转移酶类转移酶类3 水解酶类水解酶类4 裂合酶类裂合酶类5 异构酶类异构酶类6 连接酶类连接
5、酶类 第14页/共82页三、酶的标码:以上为大类,大类下为亚类,亚类下有亚亚类,最后是编号。因此,每一种酶的标码都包括4个数字。在其前冠以EC。如乳酸脱氢酶()。每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶 EC 1.1.1.27 大类 亚类 亚亚类 序号第15页/共82页表示乳酸脱氢酶在此亚亚类中的顺序号EC 1.1.1.27 酶学委员会 表示第一大类,即氧化还原酶。表示第一亚类,被氧化基团为CHOH表示第一亚亚类,氢受体为NAD+乳酸脱氢酶的系统分类编号第16页/共82页第三节 酶的作用机理一、酶的活性中心一、酶的活性中心二、酶与底物分子的结合二、酶与底物分子的结合三、影响酶催化效率的因素三、影响酶催
6、化效率的因素四、酶的催化机理四、酶的催化机理第17页/共82页酶的结构酶的结构必需基团必需基团其它部分其它部分活性中心活性中心活性中心以外的必需基团活性中心以外的必需基团催化部位催化部位结合部位结合部位与酶活性有关的基团,如用化学方法改变它,则酶失去活性,这些基团称为必需基团酶分子中直接与底物结合并催化底物发生化学反应的区域称为酶的活性中心或活性部位专一性专一性反应类型反应类型一、酶的活性中心一、酶的活性中心第18页/共82页1.活性中心在酶分子中只占相当小的部分2.酶的活性中心具有三维空间结构3.组成活性中心的氨基酸残基的侧链在一级结构上可能相距很远或位于不同的肽链,但因肽链盘绕折叠,共聚在
7、一起。4.酶的活性中心与底物形状不是正好互补的活性中心的特点:第19页/共82页活性中心的特点:5.酶分子表面的一个裂缝(凹穴)。6.底物通过次级键与酶分子结合(氢键、离子键、范德华力、疏水相互作用)7.酶活性中心具有柔性或可运动性。8.活性中心出现频率最高的功能氨基酸残基的侧链基团是:His的咪唑基,Ser的OH基,Cys的SH基,Asp和Glu的COOH基。第20页/共82页二、酶与底物分子的结合二、酶与底物分子的结合酶的专一性与锁钥学说及诱导酶的专一性与锁钥学说及诱导契合学说契合学说酶的高效性与中间产物学说酶的高效性与中间产物学说第21页/共82页结构专一性结构专一性绝对专一性绝对专一性
8、相对专一性相对专一性键专一性键专一性基团专一性基团专一性立体异构专一性立体异构专一性旋光异构专一性旋光异构专一性几何异构专一性几何异构专一性二、酶与底物分子的结合二、酶与底物分子的结合酶的专一性第22页/共82页锁钥学说(刚性)诱导契合学说(柔性)二、酶与底物分子的结合二、酶与底物分子的结合酶的专一性假说:第23页/共82页(1 1)锁钥学说:)锁钥学说:认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的,酶表面具有特定的形状。酶认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的,酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样第24页/共82页(2 2)诱导契合学
9、说)诱导契合学说该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状,而只是由于底物的诱导才该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状,而只是由于底物的诱导才形成了互补形状形成了互补形状.第25页/共82页一、酶的催化作用与分子的活化能:2、酶促反应降低活化能酶的高效性与中间产物学说酶的高效性与中间产物学说活化分子:具有超过能阀能量,能在分子碰撞中发生化学反应的分子1 1、活化能:分子由常态转变成活化态所需的能量第26页/共82页酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键如氢键,离离子键和疏水键等子键和疏水键等)的作用
10、,形成的作用,形成E-SE-S反应中间物。反应中间物。其结果使底物的价键状态发生形变或极化,起到激活底物分子和降低过渡态其结果使底物的价键状态发生形变或极化,起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。活化能作用。酶的高效性与中间产物学说酶的高效性与中间产物学说第27页/共82页E+SP+EES能量水平反应过程 G E1 E2酶(酶(E E)与底物(与底物(S S)结合结合生成不稳定的中间物生成不稳定的中间物(ESES),),再分解成产物再分解成产物(P P)并释放出酶,使反并释放出酶,使反应沿一个低活化能的途径应沿一个低活化能的途径进行,降低反应所需活化进行,降低反应所需活化能,所以能加快反应速
11、度能,所以能加快反应速度二、中间产物学说:1913年提出,(见P92)E+SESE+P第28页/共82页第五节 酶的作用机理二、中间产物学说:在此基础上又提出过渡态学说。E +S ES ES*EP P +E(酶)(底物)(酶-底物中间物)(过渡态)(酶-产物中间物)(产物)1、E与S首先形成中间复合物(ES)2、E中的功能基团正确定位使S分子的敏感键在活化能低的情况下发生反应,使S分子发生形变,形成活化底物(S*)-酶复合物(过渡态ES*)第29页/共82页3 3、ESES*中S S*的旧键断裂、新键形成而转化为EPEP。4 4、EPEP最后分解释放出E E和P P。第五节 酶的作用机理酶的中
12、间产物学说,将1步需能较高的反应变为4步走,降低反应的活化能,大大加快了反应速度。中间产物学说因观察到ES的存在而得到支持第30页/共82页 在酶促反应中,底物分子结合到酶的活性中心,一方面底物在酶活性中心的在酶促反应中,底物分子结合到酶的活性中心,一方面底物在酶活性中心的有效浓有效浓度大大增加度大大增加,有利于提高反应速度;,有利于提高反应速度;另一方面,由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用,使底物分子中另一方面,由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用,使底物分子中参与反应的基团相互接近,并被严格定向定位,使酶促反应具有高效率和专一性特参与反应的基团相互接近,并被严格定
13、向定位,使酶促反应具有高效率和专一性特点。点。1、邻近与定向效应:研究表明,在生理条件下,溶液中底物浓度一般很低(0.001mol/L),而在活性中心测得的底物浓度可达100mol/L。高出10万倍。底物浓度越高反应速度越快。三、影响酶催化效率的因素三、影响酶催化效率的因素第31页/共82页三、影响酶催化效率的因素三、影响酶催化效率的因素1.1.定向效应定向效应2 2、底物分子的形变与诱导契合、底物分子的形变与诱导契合3 3、酸碱催化、酸碱催化4 4、共价催化、共价催化5 5、微环境的影响、微环境的影响6 6、金属离子催化、金属离子催化7 7、协同催化、协同催化第32页/共82页小结:小结:在
14、酶分子的活性中心,由于酶与底物的邻近、定向,底物诱导酶的构象改变,两者契合成中间产物(ES),随之底物变形,形成过渡态(ESES*)并通过亲核、亲电催化,酸、碱催化等方式进行多元催化,进而转化为酶-产物中间物(EPEP)最后释放出产物和酶。上述每一步反应所需的活化能都很低,因此,酶促反应能迅速进行。第四节 酶的作用机理第33页/共82页一、底物浓度对酶促反应速度的影响二、酶浓度对酶促反应速度的影响三、温度对酶促反应速度的影响四、pH对酶促反应速度的影响五、激活剂对酶促反应速度的影响六、抑制剂对酶促反应速度的影响第四节 影响酶促反应速度的因素第34页/共82页一、底物浓度(S S)对酶反应速度(
15、V)的影响:1、SS与V的关系:用 SS对V作图,得到一矩形双曲线。第五节 影响酶促反应速度的因素第35页/共82页当 SS很低时,V随 SS呈直线上升,表现为一级反应。当 SS增加到足够大时,V几乎恒定,趋向于极限,表现为零级反应。第五节影响酶促反应速度的因素曲线表明,当S增加到一定数值后,酶作用出现了饱和状态,这可用中间产物学说加以说明。此时若要增加V,则应增加酶浓度。2、SS与V关系的解释:第36页/共82页3 3、米氏方程:1913 1913年,MichaelisMichaelis和MentenMenten应用中间产物学说推导出 SS与V之间的数学表达式,称为米-曼方程(简称米氏方程)
16、V Vmax max SS V=V=K Km m+S+S其中:V V酶促反应速度;V Vmaxmax酶完全被底物饱和时的最大反应速度;S S 底物浓度;K Km m米氏常数第四节影响酶促反应速度的因素第37页/共82页4 4、米氏常数(KmKm):当V=1/2 Vmax V=1/2 Vmax 时,V Vmax max V Vmax max S 1 S S 1 S =即:=2 2 K Km m+S 2 K+S 2 Km m+S+S 2 S=K 2 S=Km m+S +S 即:Km=SKm=S KmKm的涵义是:酶促反应速度达到最大反应速的涵义是:酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度度一半
17、时的底物浓度。KmKm的单位为浓度单位,一般用mol/L mol/L 或 mmol/Lmmol/L表示第四节 影响酶促反应速度的因素第38页/共82页5 5、KmKm值的意义:酶学研究中一个极重要的数据(1 1)KmKm值是酶的特征常数之一值是酶的特征常数之一。不同酶有不同KmKm值,一个酶对一个底物有一定的KmKm值,当一个酶有多个底物时则每一个底物的KmKm值也不相同,其中KmKm值最小的底物为酶的最适底物第四节 影响酶促反应速度的因素第39页/共82页(2 2)KmKm值可用于判断酶与底物亲和力的大小,KmKm愈大,说明酶与底物的亲和力弱,KmKm愈小,说明酶与底物的亲和力愈强。第四节
18、影响酶促反应速度的因素(1)Km值是酶的特征常数之一第40页/共82页第四节 影响酶促反应速度的因素5 5、KmKm值的意义(3)Km的大小近似地反映了酶与底物结合亲和力大小。Km越小,酶与底物亲和力越大。(5).Km可以帮助推测某一代谢反应的方向和途径。(4)用已知Km值带入米氏方程计算任意S 时的V,或任何V下的S(补充)。第41页/共82页第四节 影响酶促反应速度的因素Km值意义的总结:1.Km的物理意义:酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度2.Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。不同酶或同一种酶催化不同底物时Km值各不相同。第42页/共82页二、E
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