高中生物竞赛复习课件细胞的化学成分.ppt

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1、第一章第一章 细胞生物学细胞生物学第一节第一节 细胞的化学成分细胞的化学成分v第一节 细胞的化学成分v 尽管自然界细胞形态多样，功能各异，但其化学成分基本相似，主要包括：糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶类等。v 一、糖类v 糖类是多羟基醛、多羟基酮的总称，一般可用Cm(H20)n化学通式表示。由于一些糖分子中氢和氧原子数之比往往是2：1，与水结构相似，故又把糖类称为碳水化合物。糖是生命活动的主要能源，又是重要的中间代谢物，还有些糖是构成生物大分子，如核酸和糖蛋白的成分，因而具有重要意义。糖类化合物按其组成可分为单糖、寡糖、多糖。如果糖类化合物中尚含有非糖物质部分，则称为糖复合物，例如糖蛋白、蛋白多

2、糖、糖脂和脂多糖等。一、糖类糖类 单糖：不能水解不能水解通常含有通常含有37个碳原个碳原子，子，。按碳原子数分为：丙糖、丁糖、戊。按碳原子数分为：丙糖、丁糖、戊糖、糖、己糖、庚糖。己糖、庚糖。天然存在的单糖一般都天然存在的单糖一般都是是D-构型。构型。单糖分子既可以开链形式存在，单糖分子既可以开链形式存在，也可以环式结构形式存在。在环式结构中如也可以环式结构形式存在。在环式结构中如果第一位碳原子上的羟基与第二位碳原子的果第一位碳原子上的羟基与第二位碳原子的羟基在环的伺一面，称为羟基在环的伺一面，称为-型；如果羟基是型；如果羟基是在环的两面，称在环的两面，称-型。型。D D或或L L：是分子的绝

3、对构型，按惯例来命名的，常用：是分子的绝对构型，按惯例来命名的，常用于于氨基酸或糖氨基酸或糖。D D表示右旋，等同于表示右旋，等同于“”，L L表示表示左旋，等同于左旋，等同于“”。构型是构型是一个有机分子中各个原子特有的固定的空间一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变排列。不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的的。构型的改变往往使分子的光学活性光学活性发生变化。发生变化。一般情况下，构型都比较稳定。一般情况下，构型都比较稳定。构象（构象（P14P14）是碳原子上的原子（基团）在空间呈）是碳原子上的原子（基团）在空间呈现无数

4、的立体形象，一种构象改变为另一种构象时，现无数的立体形象，一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。变分子的光学活性。重要的单糖：重要的单糖：（1）丙糖：）丙糖：D-甘油醛、二羟基丙酮甘油醛、二羟基丙酮（2）丁糖：赤藓糖、苏糖）丁糖：赤藓糖、苏糖（4）戊糖：脱氧核糖、核糖、木糖、阿）戊糖：脱氧核糖、核糖、木糖、阿拉伯糖、木酮糖、核酮糖拉伯糖、木酮糖、核酮糖（5）己糖：葡萄糖、半乳糖、果糖（为）己糖：葡萄糖、半乳糖、果糖（为酮糖，糖果类中最甜的）酮糖，糖果类中最甜的）（6）庚糖：景天庚酮糖）庚糖：景天庚酮

5、糖三碳糖三碳糖三碳糖三碳糖甘油醛甘油醛二二羟羟丙丙酮酮赤藓糖苏糖葡萄糖果糖-D-D-葡葡萄萄 糖糖-D-D-葡萄糖葡萄糖天然存在的天然存在的葡萄糖都是葡萄糖都是 D D型的型的环式中环式中1 1号碳上号碳上的称为半缩醛羟的称为半缩醛羟基基氨基糖氨基糖（葡萄糖胺）葡萄糖胺）：与乳酸结合形成胞壁与乳酸结合形成胞壁酸。酸。胞壁酸胞壁酸是细菌细胞壁的是细菌细胞壁的的组成成分的组成成分寡糖可以水解为少数几个（26个）单糖的糖，一般包括：二糖蔗糖、麦芽糖、乳糖；三糖棉籽糖。v多糖：可水解为多个单糖。水解为同一单糖的（同多糖），如淀粉、糖元、纤维素、几丁质；水解产物不止一种单糖（异多糖），如透明质酸、肝素等

6、。麦芽糖的生成与水解麦芽糖的生成与水解糖苷与二糖：单糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。糖苷键：指糖苷中连接单糖分子与配糖体的化学键。常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。核苷：核糖或脱氧核糖分子中的半缩醛羟基与嘌呤或嘧啶中氮原子上的氢去水形成。麦芽糖麦芽糖 ：（1-41-4）糖苷键）糖苷键蔗糖蔗糖 ：，（1-21-2）糖苷键）糖苷键乳糖乳糖 ：（1-41-4）糖苷键）糖苷键 纤维二糖纤维二糖 ：（1-41-4）糖苷键）糖苷键蔗糖的分子式蔗糖的分子式:无还原性无还原性吡喃葡萄糖吡喃葡萄糖呋喃果糖呋喃果糖乳糖的分子式：如果乳糖酶缺乏，小肠乳乳

7、糖的分子式：如果乳糖酶缺乏，小肠乳糖升高引起渗透性腹泻。糖升高引起渗透性腹泻。其他简单的寡糖：棉子糖是较常见的其他简单的寡糖：棉子糖是较常见的三糖，三糖，棉籽与桉树分泌物中多。棉籽与桉树分泌物中多。多糖：由许多单糖聚合而成，缩合时单糖分子以糖苷键相连，一般无甜味、无还原性，重要的有淀粉、糖元、纤维素、几丁质、果胶、半纤维素等。可分为同多糖和杂多糖。1.淀粉 直链淀粉平均250-300个Glc通过-1，4糖苷键相连，遇KI-I2呈（深）兰色。水解的唯一双糖为麦芽糖、唯一单糖为葡萄糖。支链淀粉支链淀粉分子中除有1，4-糖苷键的糖链外，还有-1，6-糖苷键连接的分支由2000-22000个Glc残基

8、组成，大约每24-30个Glc就有一个-1，6糖苷键的分支，与KI-I2呈紫（红）色。淀粉的结构淀粉的结构 淀粉显色淀粉显色 黄色淀粉水解：淀粉糊精麦芽糖-D葡萄糖。糊精是淀粉水解的最初产物，随着水解，糖分子逐渐变小，它与碘作用分别呈红色、黄色、无色。这个反应可用于淀粉水解过程的检验糖原：糖原：动物组织、细菌动物组织、细菌细胞内主要的贮细胞内主要的贮藏多糖。结构与藏多糖。结构与支链淀粉相似，支链淀粉相似，但但分支多分支多，与，与KI-IKI-I2 2呈呈红褐色红褐色。纤维素纤维素自然界中分布最广的糖，以自然界中分布最广的糖，以纤维纤维二糖二糖为为基本单位基本单位缩合而成，纤维状、僵缩合而成，纤

9、维状、僵硬、硬、不溶于水不溶于水的分子，分子的分子，分子不分支不分支，约，约由由10000-1500010000-15000个个-D-D-GlcGlc残基组成。水残基组成。水解需高温、高压和酸，人体消化酶不能解需高温、高压和酸，人体消化酶不能水解纤维素，食草动物利用肠道寄生菌水解纤维素，食草动物利用肠道寄生菌分泌的纤维素酶将部分纤维素水解为葡分泌的纤维素酶将部分纤维素水解为葡萄糖。萄糖。几丁质（壳多糖几丁质（壳多糖）甲壳类动物(虾、蟹）外骨骼及真菌细胞壁，地球上仅次于纤维素的第二大类糖。由N-N-乙酰乙酰-D-D-葡萄葡萄糖胺以糖胺以（1 14 4）糖苷键缩合）糖苷键缩合而成，分子线状不分支。

10、杂多糖：杂多糖：果胶、果胶、半纤维素（半纤维素（大量大量存在于植物木质化部位，为多聚戊存在于植物木质化部位，为多聚戊糖和多聚己糖的混合物糖和多聚己糖的混合物）木质素是由四种醇单体形成的一种复木质素是由四种醇单体形成的一种复杂酚类聚合物，不属于糖类。杂酚类聚合物，不属于糖类。1 1、脂肪脂肪脂酰甘油（脂酰甘油酯）：是脂肪酸和甘脂酰甘油（脂酰甘油酯）：是脂肪酸和甘油通过酯键所形成的化合物。根据脂肪酸的油通过酯键所形成的化合物。根据脂肪酸的数目，可分为单脂酰甘油、二脂酰甘油、数目，可分为单脂酰甘油、二脂酰甘油、三三脂酰甘油（即甘油三酯、脂肪）。脂酰甘油（即甘油三酯、脂肪）。油是常温下呈液态的脂肪；脂

11、是常温下呈油是常温下呈液态的脂肪；脂是常温下呈固态的脂肪固态的脂肪 二、脂类二、脂类脂肪酸脂肪酸所有的脂肪酸都有一长的碳氢链，其一端所有的脂肪酸都有一长的碳氢链，其一端为一个羧基。为一个羧基。饱合脂肪酸：碳氢链中全为单键的脂肪酸，饱合脂肪酸：碳氢链中全为单键的脂肪酸，如软脂酸（如软脂酸（1616个碳）、硬脂酸（个碳）、硬脂酸（1818个碳）等。个碳）等。不饱合脂肪酸：碳氢链中含有一个或多个不饱合脂肪酸：碳氢链中含有一个或多个双键，如油酸、亚油酸、亚麻酸、花生四烯双键，如油酸、亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等酸等。必需脂肪酸：维持动物正常生长所需的，必需脂肪酸：维持动物正常生长所需的，而机体又不能合

12、成，主要为亚油酸和亚麻酸，而机体又不能合成，主要为亚油酸和亚麻酸，这两种脂肪酸在植物中含量非常丰富。这两种脂肪酸在植物中含量非常丰富。2、磷脂磷脂酸：是各类甘油磷脂的母体化合物，它是甘油C3的羟基（-OH）磷酸化；另外两个羟基（-OH）为脂肪酸酯化而成的。甘油磷脂：磷脂酸的磷酸再与氨基醇，如胆碱、乙醇胺、丝氨酸、肌醇缩合而成的化合物。主要类型有：主要类型有：磷脂酰胆碱磷脂酰胆碱(卵磷脂卵磷脂)；磷脂酰乙醇胺；磷脂酰乙醇胺(脑脑磷脂；磷脂酰丝氨酸；磷脂酰肌醇磷脂；磷脂酰丝氨酸；磷脂酰肌醇胆碱胆碱磷酸磷酸甘油基团甘油基团脂脂肪肪酸酸链链脑磷脂脑磷脂乙乙醇醇胺胺卵卵磷磷脂脂磷脂酰肌醇磷脂酰肌醇磷脂酰

13、丝氨酸磷脂酰丝氨酸丝氨酸丝氨酸胆碱胆碱肌醇肌醇脂脂肪肪酸酸链链头部头部鞘磷脂鞘磷脂 鞘磷脂在鞘磷脂在脑和神经细胞膜脑和神经细胞膜中特别丰富。以中特别丰富。以鞘胺醇鞘胺醇为骨架，与为骨架，与一条脂肪酸链一条脂肪酸链组成组成疏水疏水尾部尾部，亲水头部也含胆碱与磷酸结合。原，亲水头部也含胆碱与磷酸结合。原核细胞、植物中没有鞘磷脂核细胞、植物中没有鞘磷脂。脂质体是一种双层脂分子的球形人工膜。脂质体是一种双层脂分子的球形人工膜。3、胆固醇、胆固醇v主主要要存存在在真真核核细细胞胞膜膜上上，含含量量一一般般不不超超过过膜膜脂脂的的1/3，植植物物细细胞胞膜膜中中含含量量较较少少，广广泛泛存存在在与与动动物

14、物细细胞胞膜膜中中，其其功功能能是是提提高高脂脂双双层层的的稳稳定定性性，调调节节双双脂脂层层流流动动性性，降降低低水水溶溶性物质的通透性。性物质的通透性。环戊环戊烷多烷多氢菲氢菲4 4、萜类化合物、萜类化合物 萜类为异戊二烯的衍生物。几种常见的萜类为异戊二烯的衍生物。几种常见的萜类化合物：维生素萜类化合物：维生素A A、E E、K K、胡萝卜素、胡萝卜素、叶绿醇（叶绿醇（叶绿素的一个组成部分叶绿素的一个组成部分 ）、天然、天然橡胶、某些植物激素（如脱落酸、赤霉素）橡胶、某些植物激素（如脱落酸、赤霉素）等都属于萜类。等都属于萜类。水溶性维生素常是辅酶或辅基的组成部分，水溶性维生素常是辅酶或辅基

15、的组成部分，主要包括维生素主要包括维生素B1B1，维生素，维生素B2B2和维生素和维生素C C等。等。5、血脂：血浆中脂类总称为血脂。包括胆固醇、血脂：血浆中脂类总称为血脂。包括胆固醇、甘油三酯、磷脂。甘油三酯、磷脂。血浆中的脂类不是以游离的状态存在，而是与蛋血浆中的脂类不是以游离的状态存在，而是与蛋白质结合成白质结合成脂蛋白脂蛋白的形式存在的，由于脂蛋白具的形式存在的，由于脂蛋白具有亲水性，从而有利于脂类的转运。有亲水性，从而有利于脂类的转运。用超速离心法可把不同的脂蛋白分离成五类：用超速离心法可把不同的脂蛋白分离成五类：乳乳糜微粒糜微粒（转运外源性脂肪）、（转运外源性脂肪）、极低密度脂蛋白

16、极低密度脂蛋白（转运内源性脂肪）、（转运内源性脂肪）、低密度脂蛋白低密度脂蛋白（转运胆固（转运胆固醇和磷脂）、醇和磷脂）、高密度脂蛋白高密度脂蛋白（转运磷脂和胆固醇）（转运磷脂和胆固醇）、极高密度脂蛋白极高密度脂蛋白（转运游离脂肪酸）。（转运游离脂肪酸）。三、蛋白质三、蛋白质天然蛋白质的氨天然蛋白质的氨基酸的氨基在基酸的氨基在-位，为位，为L-L-构型构型.氨基酸的分类：按氨基酸的分类：按R R基的极性分为基的极性分为不带电荷的不带电荷的极性极性氨基酸：氨基酸：侧链含有不侧链含有不解离的极性基，如丝、苏、谷氨酰胺、解离的极性基，如丝、苏、谷氨酰胺、天冬酰胺、酪、半胱（天冬酰胺、酪、半胱（-SH

17、是巯基）是巯基）。带正电荷的带正电荷的极性极性氨基酸：氨基酸：赖、精、组赖、精、组带负电荷的带负电荷的极性极性氨基酸：氨基酸：天冬、谷天冬、谷非极性非极性氨基酸氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色。苯丙、蛋、脯、色。不带电荷的不带电荷的极性极性氨基酸氨基酸带正电荷的带正电荷的极性极性氨基酸氨基酸（1）必需氨基酸：成人有）必需氨基酸：成人有8 8种种按能否在体内合成分：按能否在体内合成分：甲携来一本亮色书（2）非必需氨基酸：）非必需氨基酸：1212种种氨基酸氨基酸元素组成元素组成：所有所有氨基酸氨基酸都含都含有有 C C、H H、O O、N N 四种元素，蛋四种元

18、素，蛋氨酸、氨酸、半胱氨酸半胱氨酸还含有还含有S S，所以大多数蛋白所以大多数蛋白质还含有少量的质还含有少量的 S S，有些蛋白质还含有些蛋白质还含有一些其它元素，如有一些其它元素，如 P(P(胃蛋白酶胃蛋白酶)、FeFe等等。各种蛋白质的各种蛋白质的含氮量含氮量都很接近，都在都很接近，都在16%左右，因此可通过测定左右，因此可通过测定生物样品生物样品中的含氮量计算出样品中蛋白质的含中的含氮量计算出样品中蛋白质的含量，量，1克氮就相当于克氮就相当于6.25克蛋白质。克蛋白质。非蛋白质氨基酸肌氨酸-氨基丁酸甜菜碱-丙氨基叠氮丝氨酸O-重氮乙酰丝氨酸高丝氨酸羊毛硫氨酸高半胱氨酸苯丝氨酸氯胺苯醇（氯

19、霉素）环丝氨酸肾上腺素组胺5-羟色氨青霉胺鸟氨基瓜氨基非蛋白质氨基酸：非蛋白质氨基酸：这些氨基酸不参与蛋白质的组成，但这些氨基酸不参与蛋白质的组成，但有一些是重要的代谢物前体或中间产有一些是重要的代谢物前体或中间产物。如物。如-丙氨酸丙氨酸是是辅酶辅酶A A（HS-HS-CoACoA）的组成部分之一、的组成部分之一、-氨基丁酸氨基丁酸是抑制是抑制性神经递质、瓜氨酸和鸟氨酸参与尿性神经递质、瓜氨酸和鸟氨酸参与尿素循环。素循环。氨基酸的酸碱化学1.氨基酸的兼性离子形式氨基酸在晶体状态和水溶液中主要以两性离子形式存在。氨基酸晶体有很高的熔点；氨基酸使水的介电常数增高，而乙醇、丙酮使水的介电常数降低。

20、水溶液中的氨基酸是极性分子。氨基酸晶体是以离子晶格组成的，像氯化钠晶体一样，维持晶格中质点的作用力是异性电荷间的吸引，而不象分子晶格那样以范德华力来维系。两性离两性离子形式子形式分子形式分子形式2、两性解离和等电点（两性解离和等电点（pI）：）：氨基酸在水溶液氨基酸在水溶液或晶体状态时即可作为酸（质子供体），又可作或晶体状态时即可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，其解离度与溶液的为碱（质子受体）起作用，其解离度与溶液的pH有关。在某一有关。在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，净电荷为和阴离子的趋势和程度相等，净电荷为0呈电

21、中呈电中性，此时溶液的性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。称为该氨基酸的等电点。等电点（等电点（pI）：）：指溶液中，氨基酸分子指溶液中，氨基酸分子净电荷为净电荷为0时的溶液时的溶液pH值。值。在等电点时在等电点时，氨基酸解离成阳离子和阴，氨基酸解离成阳离子和阴离子的数目相等。氨基酸分子在电场中既离子的数目相等。氨基酸分子在电场中既不向正极移动，也不向负极移动。不向正极移动，也不向负极移动。pH=pI 氨基酸净电荷为氨基酸净电荷为0；pHpI 氨基酸带净负电荷。氨基酸带净负电荷。多数氨基酸的等电点近于多数氨基酸的等电点近于5.0，碱性氨基碱性氨基酸的等电点较高。酸的等电点较高。3 3、等电

22、点的计算：、等电点的计算：不带电荷的不带电荷的氨基酸的氨基酸的pI是由是由-羧基和羧基和-氨基的解离常数的负对数氨基的解离常数的负对数pKpK1和和pKpK2决定决定的。计算公式为：的。计算公式为：pI=1/2(pKpK1+pK+pK2)。若若1 1个氨基酸有个氨基酸有3 3个可解离基团，酸性氨个可解离基团，酸性氨基酸的等电点取两羧基的基酸的等电点取两羧基的pKpK值的平均值，值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的碱性氨基酸的等电点取两氨基的pKpK值的平值的平均值。均值。光吸收：可见光为光吸收：可见光为380nm760nm380nm760nm 组成蛋白质的氨基酸中，组成蛋白质的氨基酸中，色

23、氨酸、色氨酸、酪氨酸酪氨酸和和 苯丙氨酸苯丙氨酸对对紫外光紫外光有一定的有一定的吸收，这是因为它们分子中含有苯环，吸收，这是因为它们分子中含有苯环，是是苯环的共轭双键苯环的共轭双键造成的，这三个氨造成的，这三个氨基酸的光吸收都在基酸的光吸收都在280280nmnm附近。附近。氨基酸的重要的化学反应：氨基酸的重要的化学反应：aa氨基能氨基能与茚三酮、亚硝酸发生反应与茚三酮、亚硝酸发生反应蛋白质的构象蛋白质的构象：每一种天然蛋白质都有：每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构通常自己特有的空间结构，这种空间结构通常称为蛋白质的构象。一般用蛋白质的一级称为蛋白质的构象。一般用蛋白质的一级

24、结构、二级结构、三级结构、四级结构来结构、二级结构、三级结构、四级结构来表示蛋白质不同层次的构象。表示蛋白质不同层次的构象。蛋白质的蛋白质的生物学功能生物学功能决定于它的决定于它的高级结高级结构构，而蛋白质的，而蛋白质的高级结构高级结构由它的由它的一级结构一级结构，即氨基酸的顺序决定。天然存在的蛋白质即氨基酸的顺序决定。天然存在的蛋白质总是处于热力学最稳定的状态。总是处于热力学最稳定的状态。一级结构一级结构(肽肽键、二硫键键、二硫键）表示多肽链中表示多肽链中氨基酸种类、氨基酸种类、数量、连接方数量、连接方式和排列顺序。式和排列顺序。氨基酸残基：氨基酸残基：多肽链中的每一个氨基酸单位多肽链中的每

25、一个氨基酸单位叫做氨基酸残基，因为在形成肽键时丢失叫做氨基酸残基，因为在形成肽键时丢失了一分子水。了一分子水。肽键：肽键：CNCN单键有单键有40%40%的的双键性质双键性质，C=OC=O双键双键有有40%40%的单键性质。的单键性质。肽平面：肽平面：肽键中的肽键中的CNCN具有双键性质具有双键性质不能自不能自由旋转由旋转，结果肽键的，结果肽键的4 4个原子和与之相连的个原子和与之相连的两个两个-碳原子都处于同一个平面内，此平碳原子都处于同一个平面内，此平面称为肽平面。面称为肽平面。肽键平面上各原子的顺反异构关系：肽键平面上各原子的顺反异构关系：肽键肽键平面上的平面上的O、H以及以及2个个-碳

26、原子为反式构碳原子为反式构型。型。含脯氨酸的肽键，其构型可以反式的，含脯氨酸的肽键，其构型可以反式的，也可以是顺式的。也可以是顺式的。二级结构：多肽链借助氢键形成的有规二级结构：多肽链借助氢键形成的有规则的局部结构。则的局部结构。螺旋螺旋：构成指甲、毛发、蹄、角、羊：构成指甲、毛发、蹄、角、羊毛的角蛋白；构成真皮、腱、韧带、骨、毛的角蛋白；构成真皮、腱、韧带、骨、角膜的胶原蛋白。都是呈角膜的胶原蛋白。都是呈螺旋的纤维螺旋的纤维蛋白。蛋白。折叠折叠：构成蚕丝、蛛丝的蛋白等。：构成蚕丝、蛛丝的蛋白等。-螺旋：为蛋白质中最含量最丰富的二螺旋：为蛋白质中最含量最丰富的二级结构，且几乎都是级结构，且几乎

27、都是右手右手的，因为右手螺旋的，因为右手螺旋比左手螺旋稳定。比左手螺旋稳定。-螺旋中的氢键是由肽键螺旋中的氢键是由肽键上的上的NHNH上的上的氢氢与它后面第四个氨基酸残基与它后面第四个氨基酸残基上的上的C=OC=O上的上的氧氧之间形成的之间形成的。一条多肽链能否形成一条多肽链能否形成-螺旋，以及形螺旋，以及形成的成的-螺旋是否稳定，与该肽链氨基酸的组螺旋是否稳定，与该肽链氨基酸的组成与排列顺序有极大的关系，如成与排列顺序有极大的关系，如R R基的大小基的大小（较小易）、（较小易）、R R基基是否带有电荷是否带有电荷（不带电荷易）（不带电荷易）、多肽链中、多肽链中是否存在脯氨酸是否存在脯氨酸（有

28、则（有则-螺旋被螺旋被中断，形成中断，形成“结节结节”）。）。-折叠是由折叠是由两条两条或或多条多条几乎完全伸展的几乎完全伸展的肽链平行排列肽链平行排列，通过，通过肽链间肽链间的氢键交联的氢键交联形成，肽链平面折叠成锯齿状。形成，肽链平面折叠成锯齿状。肽键和二硫键，属共价键肽键和二硫键，属共价键,是是蛋白质一级结构的化学键。蛋白质一级结构的化学键。其它氢键、盐键、疏水键、其它氢键、盐键、疏水键、范德华力统称为次级键或副范德华力统称为次级键或副键键,属于非共价键属于非共价键。稳定蛋白质三维结构的作用力稳定蛋白质三维结构的作用力 盐盐键键氢键氢键疏水键疏水键范德华力范德华力二二硫硫键键三级结构：三

29、级结构：蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合的侧链间的结合借助借助疏水键、氢键、盐键、范德疏水键、氢键、盐键、范德华力、二硫键华力、二硫键等形成的。等形成的。多肽链经过如此盘曲后，多肽链经过如此盘曲后，可形成某些发挥生物学功能的可形成某些发挥生物学功能的特定区域特定区域，例如，例如酶酶的活性中心等。三级结构的基本结构单位是的活性中心等。三级结构的基本结构单位是结构结构域域。四级结构：四级结构：蛋白质的四级结构指蛋白质的四级结构指数条具有独立的数条具有独立的三级结构三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。在

30、具有四级结构的蛋白质中，每一聚合体结构。在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的链称为亚基或亚单位，缺少一条具有三级结构的链称为亚基或亚单位，缺少一个亚基或亚基都不具有活性。个亚基或亚基都不具有活性。如血红蛋白。如血红蛋白。蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质1、蛋白质自溶液中析出的现象，称为、蛋白质自溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉蛋白质的沉淀淀。高浓度盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂高浓度盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂都可沉淀蛋白质。盐析沉淀蛋白质不变性，是分离都可沉淀蛋白质。盐析沉淀蛋白质不变性，是分离制备蛋白质的常用方法。如血浆中的清蛋白在饱和制备蛋白质的常用方法。如血浆中的清

31、蛋白在饱和的硫酸铵溶液中可沉淀。乙醇、丙酮均为脱水剂，的硫酸铵溶液中可沉淀。乙醇、丙酮均为脱水剂，可破坏水化膜，降低水的介电常数，使蛋白质的解可破坏水化膜，降低水的介电常数，使蛋白质的解离程度降低，表面电荷减少，从而使蛋白质沉淀析离程度降低，表面电荷减少，从而使蛋白质沉淀析出。低温时，用丙酮沉淀蛋白质，可保留原有的生出。低温时，用丙酮沉淀蛋白质，可保留原有的生物学活性。但用乙醇，时间较长则会导致变性。重物学活性。但用乙醇，时间较长则会导致变性。重金属盐、生物碱试剂（苦味酸、鞣酸）与蛋白质结金属盐、生物碱试剂（苦味酸、鞣酸）与蛋白质结合成盐而沉淀，是不可逆的。合成盐而沉淀，是不可逆的。2 2、蛋

32、白质在某些因素的作用下，空间结构被破、蛋白质在某些因素的作用下，空间结构被破坏，生物学活性丧失，称为坏，生物学活性丧失，称为蛋白质的变性蛋白质的变性。变性变性的蛋白质的蛋白质一级结构完好、溶解度降低一级结构完好、溶解度降低(有序而紧有序而紧密的结构变得无序而松散，疏水基团外漏）、易密的结构变得无序而松散，疏水基团外漏）、易分解。分解。有些蛋白质变性后又可恢复到天然构象，称为复有些蛋白质变性后又可恢复到天然构象，称为复性；有些蛋白质性；有些蛋白质变性后不能复性变性后不能复性。凝固是蛋白质变性发展的不可逆的结果。凝固是蛋白质变性发展的不可逆的结果。沉淀的蛋白质不一定变性（如盐析）。沉淀的蛋白质不一

33、定变性（如盐析）。引起变性的因素引起变性的因素:加热、辐射、振荡、高压等物加热、辐射、振荡、高压等物理因素；有机溶剂、酸、碱、尿素等化学因素。理因素；有机溶剂、酸、碱、尿素等化学因素。3、蛋白质的、蛋白质的盐溶盐溶 盐溶的概念：盐溶的概念：低浓度的中性盐低浓度的中性盐可以增加蛋白可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。质的溶解度，这种现象称为盐溶。盐溶的机理是：蛋白质分子吸附某种盐类离盐溶的机理是：蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带电表层使蛋白质分子间彼此排斥，同时子后，带电表层使蛋白质分子间彼此排斥，同时蛋白质分子与水分子间的相互作用加强，使蛋白蛋白质分子与水分子间的相互作用加强，使蛋白质分

34、子溶解度增加。质分子溶解度增加。盐析的机理是盐析的机理是：大量中性盐大量中性盐的加入，使水的的加入，使水的活度降低，从而降低蛋白质的极性基团与水分子活度降低，从而降低蛋白质的极性基团与水分子间的相互作用，破坏了蛋白质分子的水化层。间的相互作用，破坏了蛋白质分子的水化层。4紫外吸收紫外吸收 蛋白质在蛋白质在280nm的紫外光下，有最大吸收峰。这主的紫外光下，有最大吸收峰。这主要是由于肽链中酪氨酸和色氨酸的要是由于肽链中酪氨酸和色氨酸的R基团引起的。因此可以用紫外基团引起的。因此可以用紫外线分光光度法测定蛋白质在线分光光度法测定蛋白质在280nm的光吸收值来测定蛋白质的含的光吸收值来测定蛋白质的含

35、量。量。5变构作用变构作用 含含2个以上亚基的蛋白质分子，如果其中一个亚基个以上亚基的蛋白质分子，如果其中一个亚基与小分子物质结合，那么不但该亚基的构象发生改变，而且其他与小分子物质结合，那么不但该亚基的构象发生改变，而且其他亚基的构象受影响也发生变化，结果整个蛋白质分子的构象乃至亚基的构象受影响也发生变化，结果整个蛋白质分子的构象乃至活性均会改变，这一现象称为变构作用活性均会改变，这一现象称为变构作用(或别构作用或别构作用)。例如，血红。例如，血红蛋白有蛋白有4个亚基，当个亚基，当02与其中一个亚基结合后，即引起该亚基的构与其中一个亚基结合后，即引起该亚基的构象的改变，进而又会引起另外三个亚

36、基构象发生变化，结果整个象的改变，进而又会引起另外三个亚基构象发生变化，结果整个分子构象改变，使所有亚基更易于与氧结合，大大加快血红蛋白分子构象改变，使所有亚基更易于与氧结合，大大加快血红蛋白与氧结合的速度。与氧结合的速度。6呈色反应呈色反应 蛋白质分子中因含有某些特殊的结构或某些特殊蛋白质分子中因含有某些特殊的结构或某些特殊氨基酸残基，能与多种化合物发生颜色反应。重要的颜色反应如氨基酸残基，能与多种化合物发生颜色反应。重要的颜色反应如表表l-1-2所示。所示。蛋白质分类：简单蛋白、蛋白质分类：简单蛋白、结合蛋白结合蛋白核蛋白核蛋白：含核酸，如核糖体、染色体；含核酸，如核糖体、染色体；磷蛋白磷

37、蛋白：含磷酸，如酪蛋白、胃蛋白酶。含磷酸，如酪蛋白、胃蛋白酶。金属蛋白金属蛋白：如固如固氮酶中的铁蛋白和钼铁蛋白、线粒体中的铁硫蛋氮酶中的铁蛋白和钼铁蛋白、线粒体中的铁硫蛋白白。血红素蛋白血红素蛋白：辅基为血红素（即铁卟啉），如血辅基为血红素（即铁卟啉），如血红蛋白、细胞色素类、过氧化氢酶红蛋白、细胞色素类、过氧化氢酶 。黄素蛋白黄素蛋白：辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸（辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸（FADFAD），），如琥珀酸脱氢酶如琥珀酸脱氢酶血红素血红素卟啉蛋白质的水解蛋白质的水解 1.1.酸酸水水解解：水水解解完完全全，不不引引起起氨氨基基酸酸消消旋旋(旋旋光光性性物物质质通通过过消消旋旋变变为

38、为不不具具光光活活性性的的反反应应)，色氨酸破坏色氨酸破坏。2.2.碱碱水水解解：水水解解完完全全，水水解解后后氨氨基基酸酸会会消消旋旋，但但色氨酸稳定色氨酸稳定。3.3.蛋蛋白白酶酶水水解解：水水解解不不完完全全，不不引引起起消消旋旋，色氨酸不破坏色氨酸不破坏，主要用于蛋白质的部分水解。，主要用于蛋白质的部分水解。酶单纯酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶等。结合酶酶蛋白辅因子（简单蛋白质）（结合蛋白质）辅酶（结合较松）辅基（结合较紧）（一）.酶的分子组成四、酶类四、酶类结合部位结合部位：酶分子中与底：酶分子中与底物结合的部位或区域一物结合的部位或区域一般称为结合部位。般称为结合部位。催化部位催化部位:

39、酶分子中促酶分子中促使底物发生化学变化的使底物发生化学变化的部位称为催化部位。部位称为催化部位。通常将酶的结合部位和通常将酶的结合部位和催化部位总称为催化部位总称为酶的活酶的活性中心。性中心。必须基团必须基团：酶表现催化活性不可缺少的基团。如：酶表现催化活性不可缺少的基团。如丝氨酸的羟基、组氨酸的咪唑基、天冬氨酸的羧丝氨酸的羟基、组氨酸的咪唑基、天冬氨酸的羧基、和半胱氨酸的巯基等。基、和半胱氨酸的巯基等。结合部位决定酶的专一结合部位决定酶的专一性；催化部位决定酶所性；催化部位决定酶所催化反应的性质。催化反应的性质。酶原和酶原的激活：酶原和酶原的激活：l酶原酶原：没有活性的酶的前体。：没有活性的

40、酶的前体。l酶原的激活酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物：酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的酶。酶原转变成酶质作用可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。的过程称为酶原的激活。l本质本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。或暴露的过程。同功酶：能催化同一化学反应的一类酶。同功酶：能催化同一化学反应的一类酶。l活性中心相似或相同：催化同一化学反应。活性中心相似或相同：催化同一化学反应。l分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。1.酶催化作用的酶催化作用的本质本质：降低反应活化能：

41、降低反应活化能2.2.酶催化作用的酶催化作用的中间产（络合）物学说中间产（络合）物学说 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶底物中间复合物。当底物分子在酶作成酶底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。产物和酶。E +S =E-S E +S =E-S P +E P +E（二）、酶作用的机制（二）、酶作用的机制(1)锁钥假说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。如同一把钥匙对一把锁一样(2)诱导契合假说:该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而

42、只是由于底物的诱导才形成了互补形状.3.酶与底物结合形成中间络合物的理论4.使酶具有高效催化的因素v酶为什么比一般催化剂具有更高催化效率?主要有以下因素：v (1)邻近定向效应 指底物和酶活性部位的邻近，对于双分子反应来说也包含酶活性部位上底物分子之间的靠近，而互相靠近的底物分子之间，以及底物分子与酶活性部位的基团之间还要有严格的定向(正确的立体化学排列)。这样就大大提高了活性部位上底物的有效浓度，使分子间反应近似于分子内的反应，同时还为分子轨道交叉提供了有利条件；使底物进行反应的活化能降低，从而大大地增加了酶-底物中间产物进入过渡态的几率。v (2)“张力”和”形变”底物结合可以诱导酶分子构

43、象的变化，而变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变”，从而促进酶-底物中，间产物进入过渡态。v (3)酸碱催化 酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化。v （4)共价催化 某些酶可以和底物生成不稳定的共价中间物，这种共价中间物进一步生成产物要比非催化反应容易得多。一级反应特征一级反应特征：在低底物浓度时在低底物浓度时,反反应速度与底物浓度成应速度与底物浓度成正比。正比。混合混合级反应特征级反应特征：随着底物浓度的增高随着底物浓度的增高反反应速度不再成正比例加应速度不再成正比例加速。速。零级反应零级反应特征特征：反应速度不再增加，达反应速度不再增加，

44、达最大速度。最大速度。(三）影响酶促反应的因素三）影响酶促反应的因素产产产产物物物物0 0 0 0 时时时时 间间间间初速度初速度 2.2.抑制剂抑制剂对酶反应的影响对酶反应的影响v有些物质能与酶分子上某些必须基团结合有些物质能与酶分子上某些必须基团结合,使使酶的活性中心酶的活性中心的化学性质发生改变，导致的化学性质发生改变，导致酶活力下降或丧失，称为酶活力下降或丧失，称为酶的抑制作用酶的抑制作用v酶抑制剂对酶有选择性，很多药物、毒物和酶抑制剂对酶有选择性，很多药物、毒物和用于战争的毒剂都是酶抑制剂。用于战争的毒剂都是酶抑制剂。v酶受抑制时其蛋白部分并未变性。由于酶蛋酶受抑制时其蛋白部分并未变

45、性。由于酶蛋白变性造成的酶失活不属于酶抑制剂作用。白变性造成的酶失活不属于酶抑制剂作用。v酶的抑制剂一般具备两个方面的酶的抑制剂一般具备两个方面的特点特点：va.a.在化学结构上与被抑制的底物分子相似。在化学结构上与被抑制的底物分子相似。vb.b.能够与酶的活性中心以共价或非共价的方能够与酶的活性中心以共价或非共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。式形成比较稳定的复合体或结合物。抑制作用的类型：抑制作用的类型：(1)(1)不可逆抑制不可逆抑制：抑制剂与酶活性中抑制剂与酶活性中心的必须基团以心的必须基团以共共价形式价形式结合，引起结合，引起酶的永久性失活。酶的永久性失活。如有机磷毒剂二异如有机

46、磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。丙基氟磷酸酯。氰氰化钾有剧毒，是呼化钾有剧毒，是呼吸酶的抑制剂。吸酶的抑制剂。(2)(2)可逆抑制作用可逆抑制作用：抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为两类：酶结合的情况，又可以分为两类：竞争性抑制：竞争性抑制：某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与

47、活性中心结合竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。应被抑制了。竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。物的竞争能力来消除。非竞争性抑制：非竞争性抑制：酶可同时与底物及抑制剂结合，酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导致酶活性下降。不是引起酶分子构象变化，并导致酶活性下降。不是与底物竞争活性中心，所以称为非竞争性抑制剂。与底物竞争活性中心，所以称为非竞争性抑制剂。如某些金属离子（如某些金属离子（Ag+、Hg2+

48、）。非竟争性抑制不。非竟争性抑制不能通过增大底物浓度的来消除。能通过增大底物浓度的来消除。激活剂对酶反应的影响v凡是能提高酶活力的简单化合物都称为激活剂。其中大部分是一些无机离子和小分子简单有机物。如：Ca2+、Mg2+、Cu2+、Zn2+、Fe2+、NO3-、PO4-等；v这些离子可与酶分子上的氨基酸侧链基团结合，可能是酶活性部位的组成部分，也可能作为辅酶或辅基的一个组成部分起作用；v一般情况下，一种激活剂对某种酶是激活剂，而对另一种酶则起抑制作用。（四）、酶的分类及命名（四）、酶的分类及命名1.1.酶的分类酶的分类(1)(1)氧化氧化-还原酶还原酶 v氧化氧化-还原酶催化氧化还原酶催化氧化

49、-还原反应。还原反应。v主要包括脱氢酶和氧化酶。主要包括脱氢酶和氧化酶。v如，乳酸如，乳酸(C(C3 3H H6 6O O3 3)脱氢酶催化乳酸的脱脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。氢反应。(2)(2)转移酶转移酶 转移酶催化基团转移反应，即将一个底转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如，谷丙转氨酶催化的氨基转分子上。例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。移反应。丙氨酸丙氨酸+酮戊二酸酮戊二酸 丙酮酸丙酮酸+谷氨酸谷氨酸（3 3）水解酶）水解酶 v水解酶催化底物的加水分解反应。水解酶催化底物的加水分解反应。v主要包括淀粉酶、

50、蛋白酶、核酸酶及脂主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。酶等。v例如，脂肪酶催化的脂的水解反应例如，脂肪酶催化的脂的水解反应(4)裂解酶裂解酶 v 裂合酶催化从底物分子中移去一个基裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。团或原子形成双键的反应及其逆反应。v 主要包括主要包括醛缩酶醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。、水化酶及脱氨酶等。v 例如，例如，延胡索酸水合酶催化的反应。延胡索酸水合酶催化的反应。(5)异构酶异构酶 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，例如，6-6