生物化学题库(全133道题目及答案)45716.pdf

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1、生物化学题库 1/44 生物化学题库 1.糖类化合物有哪些生物学功能？-2.葡萄糖溶液为什么有变旋现象？-3.什么是糖蛋白？有何生物学功能？-4.纤维素和糖原都是由 D-葡萄糖经 14 连接的大分子，相对分子质量相当，是什么结构特点造成它们的物理性质和生物学功能上有很大的差异？-5.天然脂肪酸在结构上有哪些共同特点-6.为什么多不饱和脂肪酸容易受到脂质过氧化？-7.人和动物体内胆固醇可能转变为哪些具有重要生理意义的类固醇物质？-8.判断氨基酸所带的净电荷，用 pI-pH 比 pH-pI 更好，为什么？-9.甘氨酸是乙酸甲基上的氢被氨基取代生成的，为什么乙酸羧基的 pKa 是 4.75，而甘氨酸

2、羧基的 pKa 是 2.34？-10.（1）Ala，Ser，Phe，Leu，Arg，Asp，Lys 和 His 的混合液中 pH3.9 进行纸电泳，哪些向阳极移动？哪些向阴极移动？（2）为什么带相同净电荷的氨基酸如 Gly 和 Leu 在纸电泳时迁移率会稍有差别？-11.（1）由 20 种氨基酸组成的 20 肽，若每种氨基酸残基在肽链中只能出现 1次，有可能形成多少种不同的肽链？（2）由 20 种氨基酸组成的 20 肽，若在肽链的任一位置 20 种氨基酸出现的概率相等，有可能形成多少种不同的肽链？-12.在大多数氨基酸中，-COOH 的 pKa 都接近 2.0，-NH 的 pKa 都接近 9.

3、0。但是，在肽链中，-COOH 的 pKa 为 3.8，而-NH3 的 pKa 值为 7.8。你能解释这种差别吗？-生物化学题库 2/44 13.-螺旋的稳定性不仅取决于肽链内部的氢键，而且还与氨基酸侧链的性质相关。室温下，在溶液中下列多聚氨基酸哪些能形成 螺旋？哪些能形成其他有规则的结构？哪些能形成无规则的结构？并说明其理由。（1）多聚亮氨酸 pH7.0；（2）多聚异亮氨酸 pH7.0；(3)多聚精氨酸 pH7.0；(4)多聚精氨酸 pH13.0；（5）多聚谷氨酸 pH1.5；(6)多聚苏氨酸 pH7.0；(7)多聚羟脯氨酸 pH7.0.-14.球蛋白的相对分子质量增加时，亲水残基和疏水残基

4、的相对比例会发生什么变化？-15.血红蛋白 亚基和 亚基的空间结构均与肌红蛋白相似，但肌红蛋白中的不少亲水残基在血红蛋白中被疏水残基取代了，这种现象能说明什么问题。-16.简述蛋白质溶液的稳定因素，和实验室沉淀蛋白质的常用方法。-17.（1）除共价键外，维持蛋白质结构的主要非共价键有哪几种？（2）有人说蛋白质组学比基因组学研究更具挑战性，请从蛋白质分子和 DNA 分子的复杂性和研究难度来说明这一观点。-18.简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。-19.胎儿血红蛋白（Hb F）在相当于成年人血红蛋白（Hb A）链 143 残基位置含有 Ser,而成年人 链的这个位置是具阳离子的 His 残基。

5、残基 143 面向 亚基之间的中央空隙。（1）为什么 2，3-二磷酸甘油酸（2，3-BPG）同脱氧 Hb A 的结合比同脱氧 Hb F 更牢固？（2）Hb F 对 2，3-BPG 低亲和力如何影响到 Hb F 对氧的亲和力？这种差别对于氧从母体血液向胎儿血液的运输有何意义。-20.蛋白质变性后，其性质有哪些变化？-21.为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。（1）在低 pH 值时沉淀。（2）当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。（3）在一定的离子强度下，达到等电点 pH 值时，表现出最小的溶解度。（4）加热时沉淀。（5）加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介

6、质的介电常数，导致溶解度的减小。（6）如果加入一种非极性强的溶剂。使介电常数大大地下降会导致变性。-生物化学题库 3/44 22.凝胶过滤和 SDS-PAGE 均是利用凝胶，按照分子大小分离蛋白质的，为什么凝胶过滤时，蛋白质分子越小，洗脱速度越慢，而在SDS-PAGE 中，蛋白质分子越小，迁移速度越快？-23.一种蛋白质的混合物在 pH6 的 DEAE-纤维素柱中被分离，用 pH6 稀盐缓冲液可以洗脱 C，用 pH6 的高盐缓冲液，B 和 A 依次被洗脱，用凝胶过滤测定得A 的Mr 是 240000，B 的 Mr 是 120000，C 的 Mr 是 60000。但 SDS-PAGE 只发现一条

7、带。请分析实验结果。-24.简述酶与一般化学催化剂的共性及其特性？-25.Vmax 与米氏常数可以通过作图法求得，试比较 v-S图，双倒数图，v-v/S作图，S/v-S作图及直接线性作图法求 Vmax 和 Km 的优缺点？-27.在很多酶的活性中心均有 His 残基参与，为什么？-28.试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。-29.阐述酶活性部位的概念。可使用哪些主要方法研究酶的活性中心？-30.影响酶反应效率的因素有哪些?它们是如何起作用的?-31.辅基和辅酶在催化反应中起什么作用？它们有何不同？-32.哪些因素影响酶的活性？酶宜如何保存？-33.某酶的化学修饰实验表明，Glu

8、和 Lys 残基是这个酶活性所必需的两个残基。根据 pH 对酶活性影响研究揭示，该酶的最大催化活性的 pH 近中性。请你说明这个酶的活性部位的 Glu 和 Lys 残基在酶促反应中的作用，并予以解释。-34.某物质能可逆抑制琥珀酸脱氢酶的活性，但不知道该抑制剂属何种抑制剂。你将如何证实该物质是什么类型抑制剂。-生物化学题库 4/44 35.胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶同属丝氨酸蛋白酶类，具有相同的电荷转接系统，当胰蛋白酶 102 位的 Asp 突变为 Ala 时将对该酶（1）与底物的结合和（2）对底物的催化有什么影响？-36.当抑制剂能选择性地和不可逆地与酶的活性部位的残基结合，从而能帮助鉴别酶时，

9、这类抑制剂就可以称为亲和标记试剂。已知TPCK 是胰凝乳蛋白酶的亲和标记试剂，它通过使蛋白质His 烷基化而使其失活。（1）为胰蛋白酶设计一个类似 TPCK 的亲和标记试剂还可以用于什么蛋白质？-37.酶的疏水环境对酶促反应有何意义？-38.同工酶形成的机制是什么？同工酶研究有哪些应用？-39.一个双螺旋 DNA 分子中有一条链的成分 A=0.30，G=0.24，（1）请推测这一条链上的T，C的情况。（2）互补链的A，G，T和C的情况。-40.如何看待 RNA 功能的多样性?-41.如果人体有 1014 个细胞，每个体细胞的 DNA 含量为 6.4109 个碱基对。试计算人体 DNA 的总长度

10、是多少？是太阳-地球之间距离（2.2109 公里）的多少倍？已知双链 DNA 每 1000 个核苷酸重 110-18g，求人体的 DNA 的总质量。-42.为什么说碱基堆积作用是一种重要的稳定双螺结构的力？-43.（a）计算相对分子质量为 3 107 的双股 DNA 分子的长度；（b）这种 DNA一分子占有的体积是多少？（c）这种 DNA 一分子含多少圈螺旋?-44.如何区分相对分子质量相同的单链 DNA 与单链 RNA？-45.什么是 DNA 变性？DNA 变性后理化性有何变化？-46.组成 RNA 的核苷酸也是以,-磷酸二酯键彼此连接起来。尽管 RNA 分子中的核糖还有 2羟基，但为什么不

11、形成,磷酸二酯键？-生物化学题库 5/44 47.何谓 Tm？影响 Tm 大小的因素有哪些？在实验中如何计算Tm 值？-48.什么是核酸杂交？有何应用价值？-49.超螺旋的生物学意义有哪些?-50.DNA 双螺旋模型的主要特征是，一条链上的碱基与另一条链上的碱基在同一个平面上配对。Watson 和 Crick 提出，腺嘌呤只与胸嘧啶配对，鸟嘌呤只与胞嘧啶配对。出于什么样的结构考虑，使他们确定这样的配对方案?-51.如果降低介质的离于强度会对双螺旋DNA 的解链曲线有何影响?如果向介质加入少量的乙醇呢?-52.为什么相同相对分子质量的线状DNA 比共价闭合的环状 DNA 能结合更多的溴乙锭？如何

12、利用这一点在氯化铯梯度中分离这两种DNA？为什么共价闭环DNA在含溴乙锭的介质中的沉降速度随溴乙锭的浓度增加出现近似U 形的变化？-53.以 B 族维生素与辅酶的关系，说明B 族维生素在代谢中的重要作用。-54.维生素 A 缺乏时，为什么会患夜盲症？-55.为什么缺乏叶酸和维生素 B12 可引起巨幼红细胞性贫血？-56.简述维生素 C 的生化作用。-57.试述 G 蛋白参与信号传递在细胞代谢调节中的意义。-58.简述 cAMP 的生成过程及作用机制。-59.介绍两条 Ca+介导的信号传导途径。-生物化学题库 6/44 60.腺苷酸环化酶所催化的反应如下：ATPcAMP+PPi，其平衡常数 Ke

13、q=0.065，如果 ATP 水解成 AMP+PPi，Go=-33.44 kJ/mol，试计算 cAMP 水解成 AMP的Go是多少？-61.在 25，pH 为 7.0 的条件下，向浓度为 0.1mol/L 的葡萄糖-6-磷酸溶液加入磷酸葡萄糖变位酶以催化葡萄糖-6-磷酸葡萄糖-1-磷酸的反应，反应的Go为+7.5kJ/mol，求反应后葡萄糖-6-磷酸和葡萄糖-1-磷酸的最终浓度是多少？-62.计算 1 摩尔葡萄糖在肝脏细胞中彻底氧化成CO2 和 H2O，可产生多少摩尔ATP？如果有鱼藤酮存在，理论上又可产生多少摩尔ATP？-63.试比较电子传递抑制剂、氧化磷酸化抑制剂、和氧化磷酸化作用解偶联

14、剂对生物氧化作用的影响。-64.在一个具有完全细胞功能的哺乳动物肝脏细胞匀浆体系中，当1 摩尔下列底物完全氧化成 CO2 和 H2O 时，能产生多少 ATP？乳酸；柠檬酸；磷酸稀醇式丙酮酸。-65.从 ATP 的结构特点说明其在机体细胞能量传递中的作用。-66.分离的完整线粒体悬浮液中有过量的ADP、O2 和谷氨酸，谷氨酸在线粒体基质中可产生 NADH 和 FADH2，如果在该体系中加入下列物质，会对氧的消耗和 ATP的合成产生什么影响？(1)二硝基苯酚，(2)二硝基苯酚，同时加入 HCN，(3)加入寡霉素，然后加入二硝基苯酚。-67.葡萄糖分子的第二位用 14C 标记，在有氧情况下进行彻底氧

15、化。问经过几轮三羧酸循环，该同位素碳可作为 CO2 释放？-68.糖酵解和糖异生作用中各有三个可能产生无效循环的位点，这三个位点在两条途径中分别由什么酶来催化？以两条途径中果糖-6-磷酸与果糖-1,6-二磷酸之间的转变为例说明细胞是如何避免无效循环的。-69.已知磷酸稀醇式丙酮酸转变成丙酮酸时，G0为 31.38 kJ/mol，计算在标准状况下，当ATP/ADP=10 时，磷酸稀醇式丙酮酸和丙酮酸的浓度比。-70.计算由 2 摩尔丙酮酸转化成 1 摩尔葡萄糖需要提供多少摩尔的高能磷酸化合物？-生物化学题库 7/44 71.简要说明甘油彻底氧化成 CO2 和 H2O 的过程，并计算 1 摩尔甘油

16、彻底氧化成CO2 和 H2O 净生成多少摩尔的 ATP？-72.简述血糖的来源和去路，人体如何维持血糖水平的恒定？-73.在 EMP 途径中，磷酸果糖激酶受 ATP 的反馈抑制，而 ATP 却又是磷酸果糖激酶的一种底物，试问为什么在这种情况下并不使酶失去效用？-74.在充分光照下，25，pH 值 7 的离体叶绿体中，ATP、ADP 和 Pi 的稳态浓度分别为 3mmol/L、0.1 mmol/L、10 mmol/L。问（a）在这些条件下，合成 ATP 反应的G 是多少？（b）在此叶绿体中光诱导的电子传递提供 ATP 合成所需的能量（通过质子电动势），在这些条件下合成 1 摩尔 ATP 所需的最

17、小电势差（E0）是多少？假设每产生 1 摩尔 ATP 要求 2 摩尔电子（2e-）通过电子传递链。-75.说明 knoop 的经典实验对脂肪酸氧化得到的结论。比较他的假说与现代-氧化学说的异同。-76.计算一分子硬脂酸彻底氧化成 CO2 和 H2O，产生的 ATP 分子数，并计算每克硬脂酸彻底氧化产生的自由能。-77.试从脂类代谢紊乱角度分析酮症、“脂肪肝”和动脉粥样硬化的发病原因。（复旦大学 2000 年考研题）-78.说明真核生物体内脂肪酸合酶的结构与功能。-79.脂肪酸氧化和脂肪酸的合成是如何协同调控的?-80.试比较脂肪酸合成和脂肪酸-氧化的异同。-81.血浆脂蛋白有哪几类?并说明各自

18、的来源、化学组成特点和主要生理功能。-82.乙酰 CoA 羧化酶在脂肪酸合成中起调控作用，试述其调控机制。-83.简述载脂蛋白（即 apo1ipoprotein）的分类、组成特点及其主要功能。-生物化学题库 8/44 84.简述影响和调节胆固醇合成的主要因素。-85.丙氨酸、乳酸和丙酮酸具有相似的结构，通过计算说明在肝脏组织中，等摩尔的丙氨酸、乳酸和丙酮酸完全氧化，哪种物质产能更高？（南开大学2002 考研题）-86.在氨基酸的生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循环中间物有关？哪些氨基酸与糖酵解和戊糖磷酸途径有直接联系？-87.尿素循环和三羧酸循环之间有哪些联系？-88.谷氨酸经转氨基作用生成-酮

19、戊二酸，试问 1 摩尔谷氨酸彻底氧化成 CO2和 H2O 共生成多少摩尔的 ATP？并简要解释其氧化产能途经。-89.单克隆抗体是通过杂交瘤技术制备的。杂交瘤细胞是经抗原免疫的B 细胞和肿瘤细胞的融合细胞。为便于筛选融合细胞，选用次黄嘌呤磷酸核糖转移酶缺陷（HGPRT-）的肿瘤细胞和正常 B 细胞融合后在 HAT（次黄嘌呤、氨甲蝶呤、胞苷）选择培养基中培养，此时只有融合细胞才能生长和繁殖。请解释选择原理。-90.怎样确定双向复制是 DNA 复制的主要方式，以及某些生物的 DNA 采取单向复制？-91.DNA 复制需要 RNA 引物的证据有哪些？-92.已知大肠杆菌长度为 1100m，它的复制是

20、在一世代大约 40 分钟内通过一个复制叉完成的，试求其复制体的链增长速度。-93.若使 15N 标记的大肠杆菌在 14N 培养基中生长三代，提取 DNA，并用平衡沉降法测定 DNA 密度，其 14N-DNA 分子与 14N15N 杂合 DNA 分子之比应为多少？-94.DNA 和 RNA 各有几种合成方式，各由什么酶催化新链的合成？-95.真核生物 DNA 聚合酶有哪几种？它们的主要功能是什么？-96.要说明原核生物的转录过程。-生物化学题库 9/44 97.原核生物 RNA 聚合酶是如何找到启动子的？真核生物RNA 聚合酶与之相比有何异同？-98.真核生物三类启动子各有何结构特点？-99.细

21、胞内至少要有几种 tRNA 才能识别 64 个密码子？-100.什么是无细胞翻译系统，一个无细胞翻译系统需要哪些基本成分？常用的无细胞翻译系统有哪些？-101.简述原核细胞和真核生物蛋白质合成的主要区别（青岛海洋大学2001 年考研题）。-102.在原核细胞中高效表达真核细胞的基因要注意哪些问题？-103.论述遗传密码的特点。-104.一基因的编码序列中发生了一个碱基的突变，那么这个基因的表达产物在结构上、功能上可能发生哪些改变？-105.如果 mRNA 上的阅读框已被确定，它将只编码一种多肽的氨基酸顺序。从一蛋白质的已知氨基酸顺序，是否能确定唯一的一种mRNA 的核苷酸序列？为什么？-106

22、.如果 E.Coli 染色体 DNA 的 75%可用来编码蛋白质，假定蛋白质的平均相对分子质量为 60000，以三个碱基编码一个氨基酸计算，（1）若该染色体 DNA 大约能编码 2000 种蛋白质，求该染色体 DNA 的长度？（2）该染色体 DNA 的相对分子质量大约是多少？（氨基酸残基的平均相对分子质量是 120，核苷酸对的平均相对分子质量是 640）。-107.原核生物与真核生物翻译起始阶段有何异同？-108.原核生物的肽链延长需要哪三种蛋白质因子参与？它们各自有何功能？-109.尽管 IF-2、EF-Tu、EF-G 和 RF-3 在蛋白质合成中的作用显著不同，然而这生物化学题库 10/4

23、4 四种蛋白质都有一个氨基酸序列十分相似的结构域。你估计此结构域的功能会是什么？-110.（1）合成由 600 个氨基酸残基组成的大肠杆菌某蛋白时需水解多少个磷酸酐键？（2）蛋白质的合成为什么需要消耗这样多的自由能？（计算时不考虑合成氨基酸、mRNA、tRNA 或核糖体所需的能量）。-111.肽链合成后的加工修饰有哪些途径？-112.简述干扰素抑制病毒繁殖的机制。-113.为什么翻译能被一段与 mRNA 互补的序列（即反义 RNA）抑制？-114.在基因表达的转录水平调控中，为什么真核生物多为正调控，而原核生物多为负调控？-115.一个基因如何产生多种不同类型的 mRNA 分子？-116.自然

24、质粒通常需要改造，才能成为理想的质粒载体，请问质粒改造包括哪些基本内容？-117.什么是基因组文库（genomic library）？构建基因组文库涉及哪些基本过程？它同遗传学上的基因库有什么不同？-118.举例说明基因表达的诱导与阻遏，正调控与负调控。-119.在 lac 操纵子中，（1）lac 操纵基因的突变，（2）lacI 基因的突变，（3）启动子的突变将会对结构基因表达产生什么影响。-120.概述原核生物基因表达调控的特点。-121.概述真核生物基因组的特点。-122.简答真核生物基因表达的调控方式。-123.真核生物基因转录的调控因子有哪些重要的结构模体？-124.在基因克隆中，目的

25、基因有哪些主要来源？-125.用于 DNA 重组的载体应具备什么条件？常用的载体有哪一些？各有何特点？-生物化学题库 11/44 126.什么是 DNA 重组（基因克隆）？简述 DNA 重组的步骤及其用途。-127.原核表达载体应具备哪些基本的结构元件？-128.概述筛选和鉴定 DNA 重组体的常用方法。-129.为什么蓝白斑选择法有时会出现假阳性？-130.将重组 DNA 导入细胞内有哪些方法？-131.分析蛋白质融合表达和非融合表达的利弊。-132.概述基因定点诱变的常用方法。-133.什么是蛋白质工程？举例说明蛋白质工程的意义。-生物化学答疑库 1.答（1）作为生物体的结构成分：植物的根

26、、茎、叶含有大量的纤维素、半纤维素和果胶等，这些物质是构成植物细胞壁的主要成分。肽聚糖属于杂多糖，是构成细菌细胞壁的结构多糖。（2）作为生物体内的主要能源物质：糖在生物体内分解时通过氧化磷酸化放出能量，供生命活动需要。生物体内作为能源贮存的糖类有淀粉、糖原等。（3）在生物体内转变为其他物质：有些糖是重要的代谢中间物，糖类物质通过这些中间代谢物合成其他生物分子例如氨基酸、核苷酸等。（4）作为细胞识别的信息分子:：糖蛋白是一类生物体内分布极广的复合糖，其中的糖链在分子或细胞的特异性识别过程中可能起着信息分子的作用。与免疫保护、发育、形态发生、衰老、器官移植等均与糖蛋白有关。-2.答 D-吡喃葡萄糖

27、在乙醇溶液或吡啶溶液中可以形成结晶，得到两种比旋光度不同的 D-葡萄糖，前者的比旋光度为+113o，后者的比旋光度为+19o。如果把这两种葡萄糖结晶分别溶解在水中，并放在旋光仪中观察，前者的比旋光度由+113 o 降至+52 o，后者由+19 o 升到+52 o，随后稳定不变。葡萄糖溶液发生比旋光度改变的主要原因是葡萄糖具有不同的环状结构，当葡萄糖由开链结构变为环状结构时，C1 原子同时变成不对称碳原子，同时产生了两个新的旋光异构体。一个叫-D-吡喃葡萄糖，另外一个叫-D-吡喃葡萄糖，这两种物质互为异头物，在溶液中可以通过开链式结构发生相互转化，达到最后的平衡，其比旋光度为+52 o。-生物化

28、学题库 12/44 3.答 糖蛋白是广泛存在与动物、植物和微生物中的一类含糖基（或糖衍生物）的蛋白质，糖基与蛋白质的氨基酸以共价键结合。糖蛋白中的寡糖链大小不一，小的仅为 1 个单糖，复杂的有 1020 个单糖分子或其衍生物组成的。有的寡糖链是直链，有的为支链，组成寡糖链的单糖主要有葡萄糖、甘露糖、木糖、岩藻糖、N-乙酰-氨基葡萄糖、N-乙酰-氨基半乳糖、葡萄醛酸和艾杜糖醛酸等。糖蛋白的主要生物学功能：（1）激素功能：一些糖蛋白属于激素，例如促滤泡激素、促黄体激素、绒毛膜促性腺激素等均属于糖蛋白。（2）保护机体：细胞膜中的免疫球蛋白、补体也是糖蛋白。（3）凝血和纤溶作用：参与血液凝固和纤溶的蛋

29、白质例如凝血酶原、纤溶酶原均为糖蛋白。（4）具有运输功能：例如转运甲状腺素的结合蛋白、运输铜元素的铜蓝蛋白、运输铁元素的转铁蛋白等均属于糖蛋白。（5）决定血液的类型：决定血型的凝集原 A,B,O 以糖蛋白和糖脂的形式存在。（6）与酶的活性有关：糖蛋白在酶的新生肽链折叠、转运和保护等方面普遍起作用。（7）一些凝集素属于糖蛋白。-4.答糖原结构与支链淀粉的结构很相似，糖原的分支较多，平均每 812 个残基发生一次分支。糖元高度的分支结构一则可以增加分子的溶解度，二则将有更多的非还原端同时接受到降解酶的作用，加速聚合物转化为单体，有利于及时动用葡萄糖库以供生物体代谢的急需。纤维素是线性葡聚糖，残基间

30、通过（14）糖苷键连接的纤为二糖单位。纤维素链中的每一个残基相对前一个翻转 1800，使链采取完全伸展的构象。相邻、平行的伸展链在残基环面的水平向通过链内和链间的氢键网形成片层结构。若干条链聚集成周期性晶格的分子束，称微晶或胶束。多个胶束形成微纤维，在植物细胞中，纤维素包埋在果胶、半纤维素、木质素、伸展蛋白等组成的基质中。纤维素与基质粘合在一起增强了细胞壁的抗张强度和机械性能，以适应植物抵抗高渗透压和支撑高大植株的需要。5.-答 来自动物的天然脂肪酸碳骨架为线性，双键数目一般为 14 个，少数为 6个。细菌所含的脂肪酸大多数是饱和的，少数为单烯酸，多于一个得极少，有些含有分支的甲基。天然脂肪酸

31、的碳骨架原子数目几乎都是偶数，奇数碳原子的脂肪酸在陆地生物中极少，但在海洋生物有相当的数量。天然脂肪酸碳骨架长度为436 个，多数为 1224 个，最常见的为 16、18 碳，例如软脂酸、硬脂酸和油酸，低于 14 碳的主要存在于乳脂中。大多数单不饱和脂肪酸中的双键位置在 C9 和C10 之间。在多不饱和脂肪酸中通常一个双键也为于9，其余双键位于9 和烃链的末端甲基之间，双键一般为顺式。6.-答 多不饱和脂肪酸分子中与两个双键相连接的亚甲基（-CH2-）上的氢比较活泼，这是因为双键减弱了与之连接的碳原子与氢原子之间的 C-H 键，使氢很容易被抽去。例如羟基自由基从-CH2-抽去一个氢原子后，在该

32、碳原子上留下一个未成对电子，形成脂质自由基 L?。后者经分子重排、双键共轭化，形成较稳定的生物化学题库 13/44 共轭二烯衍生物。在有氧的条件下，共轭二烯自由基与氧分子结合生成脂质过氧自由基LOO?。LOO?能从附近的另外一个脂质分子 LH抽氢生成新的脂质自由基 L?。这样就形成了链式反应，导致多不饱和脂肪酸发生脂质过氧化。7.-答 激素类：雄激素、雌激素、孕酮、糖皮质激素和盐皮质激素。非激素类：维生素 D、胆汁酸（包括胆酸、鹅胆酸和脱氧胆酸）。牛磺胆酸和甘氨胆酸。8.-答 当一种氨基酸的净电荷用 q=pI-pH 表达时，若 q 为正值，则该氨基酸带正电荷；若 q 为负值，则该氨基酸带负电荷

33、。q 值的正与负和该氨基酸所带电荷的种类是一致的。如果采用 q=pH-pI 来表达，则会出现相反的结果，即 q 为负值时，氨基酸带正电荷；q 为正值时，氨基酸带负电荷。因此，用 pI-pH 更好。9.-答 当甘氨酸溶液的 pH 低于 6.0 时，氨基以带正电荷的形式存在，带正电荷的氨基通过静电相互作用（诱导效应）使羧基更容易失去质子，成为更强的酸。10.-答（1）Ala,Ser,Phe 和 Leu 的 pI 在 6 左右。在 PH3.9 时，都带净正电荷，所以向阴极移动，但彼此不能分开；His 和 Arg 的 pI 分别是 7.6 和 10.8，在 pH3.9时，它们亦带净正电荷向阴极移动。由

34、于它们带的正电荷多，所以能和其他向阴极移动的氨基酸分开；Asp 的 pI 是 3.0,在 PH3.9 时，它带负电荷，向阳极移动。（2）电泳时若氨基酸带有相同电荷，则相对分子质量大的移动速度较慢。因为相对分子质量大的氨基酸，电荷与质量的比小，导致单位质量受到的作用力小，所以移动慢。11.-答（1）可能的种类数为 20！；（2）可能的种类数为 2020。12.-.答 在游离的氨基酸中，带正电荷的 使带负电荷的-COO-稳定，使羧基成为一种更强的酸。相反地，带负电荷的羧酸使 稳定，使它成为一种更弱的酸，因而使它的 pKa 升高。当肽形成时，游离的-氨基和-羧基分开的距离增大，相互影响降低，从而使它

35、们的 pKa 值发生变化。13.-答（1）多聚亮氨酸的 R 基团不带电荷，适合于形成-螺旋。（2）异亮氨酸的 生物化学题库 14/44 -碳位上有分支，所以形成无规则结构。（3）在 pH7.0 时，所有精氨酸的 R 基团带正电荷，由于静电斥力，使氢键不能形成，所以形成无规则结构。（4）在 pH13.0时，精氨酸的 R 基团不带电荷，并且-碳位上没有分支，所以形成-螺旋。（5）在 pH1.5 时，谷氨酸的 R 基团不带电荷，并且-碳位上没有分支，所以形成-螺旋。（6）因为苏氨酸-碳位上有分支，所以不能形成-螺旋。（7）脯氨酸和羟脯氨酸折叠成脯氨酸螺旋，这是一种不同于 -螺旋的有规则结构。14.-

36、答 随着蛋白质相对分子质量（Mr）的增加，表面积与体积的比率也就是亲水残基与疏水残基的比率必定减少。为了解释这一点，假设这些蛋白质是半径为 r的球状蛋白质，由于蛋白质 Mr 的增加，表面积随 r2 增加而增加，体积随 r3 的增加而增加，体积的增加比表面积的增加更快，所以表面积与体积的比率减少，因此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。15.-答 肌红蛋白以单体的形式存在，血红蛋白以四聚体的形式存在，血红蛋白分子中有更多的亲水残基，说明疏水作用对于亚基之间的结合有重要意义。16.-答 维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：（1）水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜

37、，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。（2）同种电荷：在 pHpI 的溶液中，蛋白质带有同种电荷。若 pHpI，蛋白质带负电荷；若 pHpI，蛋白质带正电荷。同种电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚集而发生沉淀。沉淀蛋白质的方法，常用的有：（1）盐析法，在蛋白质溶液加入大量的硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐，去除蛋白质的水化膜，中和蛋白质表面的电荷，使蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。用不同浓度的盐可以沉淀不同的蛋白质，称分段盐析。盐析是对蛋白质进行粗分离的常用方法。（2）有机溶剂沉淀法：使用丙酮沉淀时，必须在 04低温下进行，丙酮用量一般 10 倍于蛋白质溶液的体积，蛋白质被丙

38、酮沉淀时，应立即分离，否则蛋白质会变性。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。此外，还可用加重金属盐，加某些有机酸，加热等方法将样品中的蛋白质变性沉淀。17.-答（1）除共价键外，维持蛋白质结构的主要非共价键有：范德华力（范德华相互作用）、疏水作用、盐键、氢键。（2）DNA 是由 4 种元件构成的大分子，蛋白质是由 20 多种元件构成的大分子，显然，蛋白质的分子结构更具复杂性，DNA 的双螺旋结构有一定的刚性，其空间结构相对简单，蛋白质作为单链分子，可以形成各种复杂的空间结构，由于结构的复杂性，蛋白质的功能广泛而复杂，且结构和功能受到复杂的调控，DNA 的功能则相对简单。综合而论，蛋白的研究更具复杂性

39、和挑战性。生物化学题库 15/44 18.-答（1）能提高蛋白质的稳定性。亚基结合可以减少蛋白质的表面积/体积比，使蛋白质的稳定性增高。（2）提高遗传物质的经济性和有效性。编码一个能装配成同聚体的单位所需的基因长度比编码一个与同聚体相同相对分子质量的超长肽链所需的基因长度要小得多（如烟草花叶病毒的外壳有 2130 多个亚基）。（3）形成功能部位。不少寡聚蛋白的单体相互聚集可以形成新的功能部位。（4）形成协同效应。寡聚蛋白与配体相互作用时，有可能形成类似血红蛋白或别构酶那样的协同效应，使其功能更加完善。有些寡聚蛋白的不同亚基可以执行不同的功能，如一些酶的亚基可分为催化亚基和调节亚基。19.-答（

40、1）由于 2，3-BPG 是同脱氧 Hb A 中心空隙带正电荷的侧链结合，而脱氧Hb F 缺少带正电荷的侧链（链 143 位的 His 残基），因此 2，3-BPG 是同脱氧Hb A 的结合比同脱氧 Hb F 的结合更紧。（2）2，3-BPG 稳定血红蛋白的脱氧形式，降低血红蛋白的氧饱和度。由于 Hb F 同 2，3-BPG 亲和力比 Hb A 低，HbF受血液中 2，3-BPG 影响小，因此 Hb F 在任何氧分压下对氧的亲和力都比 Hb A大，（3）亲和力的这种差别允许氧从母亲血向胎儿有效转移。20.-答 蛋白质变性后，氢键等次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有秩序卷曲的紧密结构变为无秩序的

41、松散伸展状结构。即二、三级以上的高级结构发发生改变或破坏，但一级结构没有破坏。变性后，蛋白质的溶解度降低，是由于高级结构受到破坏，使分子表面结构发生变化，亲水基团相对减少，容易引起分子间相互碰撞发生聚集沉淀，蛋白质的生物学功能丧失，由于一些化学键的外露，使蛋白质的分解更加容易。21.-答（1）在低 pH 值时，羧基质子化，蛋白质分子带有大量的净正电荷，分子内正电荷相斥使许多蛋白质变性，蛋白质分子内部疏水基团因此而向外暴露，使蛋白质溶解度降低，因而产生沉淀。（2）加入少量盐时，对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离子浓度的增加，盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子，降低了蛋白质的水合

42、程度。使蛋白质水化层破坏，从而使蛋白质沉淀。（3）在等电点时，蛋白质分子之间的静电斥力最小，所以其溶解度最小。（4）加热会使蛋白质变性，蛋白质内部的疏水基团被暴露，溶解度降低，从而引起蛋白质沉淀。（5）非极性溶剂减小了表面极性基团的溶剂化作用，使蛋白质分子与水之间的氢键减少，促使蛋白质分子之间形成氢键，蛋白质的溶解度因此而降低。（6）介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用，促使蛋白质肽链的展开而导致变性。22.-生物化学题库 16/44 答 凝胶过滤时，凝胶颗粒排阻 Mr 较大的蛋白质，仅允许 Mr 较小的蛋白质进入颗粒内部，所以 Mr 较大的蛋白质只能在凝胶颗粒之间的空隙中通过，

43、可以用较小体积的洗脱液从层析柱中洗脱出来。而 Mr 小的蛋白质必须用较大体积的洗脱液才能从层析柱中洗脱出来。SDS-PAGE 分离蛋白质时，所有的蛋白质均要从凝胶的网孔中穿过，蛋白质的相对分子质量越小，受到的阻力也越小，移动速度就越快。23.-答 DEAE-纤维素柱层析的结果说明，在 pH6 的条件下，A 带有较多的负电荷，B 次之，C 带负电荷最少。凝胶过滤法测出 A 的 Mr 是 C 的 4 倍，B 的 Mr 是 C 的 2倍，但 SDS-PAGE 只发现一条带。由于 SDS-PAGE 测定的亚基的 Mr，凝胶过滤法可以测定寡聚体的 Mr，可以推断 C 是单体，B 是以 C 为亚基的二聚体

44、，A 是以 C 为亚基的 4 聚体，由于 C 在 pH6 时带负电荷，随着亚基数的增加，带负电荷的量也会增加，这与 DEAE-纤维素层析的结果也是一致的。24.-答（1）共性：用量少而催化效率高；仅改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。（2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，全酶的活力与辅助因子有关。25.-答（1）v-S图是直角双曲线，可以通过其渐近线求 Vmax，v=1/2Vmax 时对应的S为 Km；优点是比较直观，缺点是实际上测定时不容易达到 Vmax，所以测不准。（

45、2）1/v-1/S图是一条直线，它与纵轴的截距为 1/Vmax，与横轴的截距为-1/Km，优点是使用方便，Vmax 和 Km 都较容易求，缺点是实验得到的点一般集中在直线的左端，作图时测定值稍有偏差，直线斜率就会有较大的偏差，Km就测不准。（3）v-v/S图也是一条直线，它与纵轴的截距为 Vmax，与横轴的截距为 Vmax/Km，斜率为-Km，优点是求 Km 比较方便，缺点是作图前计算较繁。（4）S/v-S图也是一条直线，它与纵轴的截距为 Km/Vmax，与横轴的截距为-Km，优缺点与 v-v/S图相似。（5）直接线性作图法是一组交于一点的直线，交点的横坐标为 Km，纵坐标为 Vmax，是求

46、Vmax 和 Km 的最好的一种方法，不需计算，作图方便，缺点是实验测定值往往不会全部相交于一点，会给数据取舍造成一定的困难。26.-答 据 v-S的米氏曲线，当底物浓度远远低于 Km 值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而言，很不经济；当底物浓度远远高于 Km 值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节；当底物浓度在Km 值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。生物化学题库 17/44 27.-答 酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基 pK 值为 6.07.0，在生理条件下，一部分解离，可以作为质子供体，一部分不解离，可以作为质子受体，既

47、是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。28.-答 竞争性抑制是指抑制剂 I 和底物 S 对游离酶 E 的结合有竞争作用，互相排斥，已结合底物的 ES 复合体，不能再结合 I；同样已结合抑制剂的 EI 复合体，不能再结合 S。多数竞争性抑制在化学结构上与底物 S 相似，能与底物 S 竞争与酶分子活性中心的结合，因此，抑制作用大小取决于抑制剂与底物的浓度比，加大底物浓度，可使抑制作用减弱甚至消除。竞争性抑制作用的双倒数曲线与无抑制剂的曲线相交于纵坐标 I/Vmax 处，但横坐标的截距，因竞争性抑制存在而变小，说明该抑制作用，并不影响酶促反应的最大速度 Vmax，而

48、使 Km 值变大。非竞争性抑制是指抑制剂 I 和底物 S 与酶 E 的结合互不影响，抑制剂 I 可以和酶 E结合生成 EI，也可以和 ES 复合物结合生成 ESI。底物 S 和酶 E 结合成 ES 后，仍可与 I 结合生成 ESI，但一旦形成 ESI 复合物，再不能释放酶 E 和形成产物 P。其特点是：I 和 S 在结构上一般无相似之处，I 常与酶分子活性部位以外的化学基团结合，这种结合并不影响底物和酶的结合，增加底物浓度并不能减少 I 对酶的抑制程度。非竞争性抑制剂的双倒数曲线与无抑制剂的曲线相交于横坐标-1/Km 处，但纵坐标的截距，因竞争性抑制存在变大，说明该抑制作用，不影响酶促反应的

49、Km 值，而使 Vmax 值变小。29.-答 酶的活性中心往往是若干个在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。酶的活力中心通常包括两部分：与底物结合的部位称为结合中心，决定酶的专一性；促进底物发生化学变化的部位称为催化中心，它决定酶所催化反应的性质以及催化的效率。有些酶的结合中心与催化中心是同一部分。对 ES 和 EI 的X-射线晶体分析、NMR 分析、对特定基团的化学修饰、使用特异性的抑制剂和对酶作用的动力学研究等方法可用于研究酶的活性中心。30.-

50、答 影响酶催化效率的有关因素包括：（1）底物和酶的邻近效应与定向效应，邻近效应是指酶与底物结合形成中间复合物后，使底物和底物（如双分子反应）之间，酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高，从而使反应速率大大增加的一种效应；定向效应是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。（2）底物的形变和诱导契合（张力作用），当酶遇到其专一性底物时，酶中某些基团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，产生“电子张力”，使敏感键的一端更加敏感，底物分子发生形变，底物比较接近它的过渡态，降低生物化学题库 18/44 了反应活化能，