生物化学知识点总结精简版22250.pdf

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1、实用文档.生物化学知识点总结 第一章 蛋白质化学 1、氨基酸的分类：记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。例题：1、请写出下列物质的结构式：赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。2、写出下列缩写符号的中文名称：Ala Glu Asp Cys 3、是非题：1）天然氨基酸都有一个不对称碳原子。2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L氨基酸组成。2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸275nm；苯丙氨酸257nm；色氨酸280nm。一般考选择题或填空题。5、化学反应：与氨基的反应：6、蛋白质的结构层

2、次 一级（10）结构（primary structure）：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。二级（20）结构（secondary structure）：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，螺旋，-折叠，-转角及无规则卷曲。超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如-螺旋，-折叠，-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：，。结构域：结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成实用文档.三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力：一级结构：肽键 二，三，四级结构：氢键，范

3、德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。梭菌蛋白酶：Arg的羧基端 溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr效应）。第二章 核酸化学 1、核苷酸：四种碱基的结构式，四种核苷酸的结构式，四种脱氧核苷酸的结构式，假尿嘧啶核苷酸的结构式，环腺苷酸的结构式。2、核酸的一级结构：核苷酸是核酸的基本结构单位。核苷酸以磷酸二酯键连接。例题：核酸的基本结构单位是 。3、DNA的二级结构：双螺旋 Watson双螺旋的结

4、构特点，双螺旋类型，双螺旋的维持力 4、tRNA的二级结构和三级结构 二级结构：三叶草形结构 三级结构：倒L形。实用文档.5、原核生物和真核生物mRNA的区别 原核生物mRNA为多顺反子mRNA。真核生物mRNA具5端帽子和3端多聚腺苷酸结构，是单顺反子。6、限制性内切酶：在细菌中发现的，具有严格的碱基序列专一性，主要是降解外源的DNA一类酶。第三章 酶 1、酶的概念 经典概念：是一类由活细胞产生的，具有特殊催化能力，高度专一性的蛋白质。目前的定义：是生物体内一类具有催 化能力和特定空间构象的生物大分子。4、全酶酶蛋白辅助因子 5、酶的系统命名法 例题：写出下列反应酶的国际系统命名 6、酶的分

5、类 1）氧化还原酶 2）转移酶 3）水解酶 4）裂合酶 5）异构酶 6）合成酶 7、酶活力的概念，酶活力单位，比活力，总活力 酶活力是指酶催化某一化学反应的能力。用一定条件下所催化的某一反应的速率来表示。酶活力单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量（unit,U）。8、酶的专一性假说：锁钥学说，诱导契合假说 9、酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性。10、酶的活性部位：酶分子中能和底物结合并起催化作用的空实用文档.间部位，分为结合部位和催化部位。11、米氏方程 米氏常数的意义：米氏常数Km是当酶的反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是浓度单位（mol/L

6、）。Km是酶的一个特性常数，只与酶的性质有关。12、温度系数（Q10）：反应提高10，其酶促反应速率与原来反应速率之比。13、酶的抑制作用：酶的必需基团受到某种物质影响发生改变，导致酶活性降低或丧失。可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合，引起酶活性丧失或者降低，可以用物理化学方法除去抑制剂，使酶复活。分为三类：竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 反竞争性抑制作用 竞争性抑制作用：抑制剂（I）与底物（S）有相似的结构，它们竞争酶的活性部位，从而影响底物与酶的正常结合，使酶的活性降低，这种抑制作用可以通过增加底物浓度解除。非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，不妨碍酶与底物的结合，可

7、以形成ESI复合物，这种复合物不能进一步转变为产物。这种抑制作用不能用增加底物的方式解除。反竞争性抑制作用：酶与底物结合后才能与抑制剂结合形成ESI复合物，这种复合物不能分解为产物，从而抑制了酶的活性。16、决定酶高效率的机制：邻近效应和定向效应；诱导契合；酸碱催化；共价催化；局部微环境的影响。17、酶的别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆的实用文档.非共价结合，使酶发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。效应物：能使酶分子发生别构作用的物质，又分为正效应物和负效应物。第四章 维生素 1、维生素：是维持机体正常生命活动不可缺少的小分子有机物。分为脂溶性维生素和水溶性维生素

8、 2、维生素A缺乏症：夜盲症 3、维生素D缺乏症：佝偻病 4、维生素B1：是TPP的前体；TPP是丙酮酸脱羧酶，乙酰乳酸合成酶，戊糖磷酸途径中转酮酶的辅酶。缺乏症是脚气病。5、维生素PP：是NAD，NADP的组成成分。6、维生素B2是FAD，FMN的组成成分 7、泛酸是辅酶A的组成成分 8、维生素B6是磷酸吡哆胺和磷酸吡哆醛的前体，这两种物质主要作为转氨酶和脱羧酶的辅酶 9、维生素B12的缺乏症：恶性贫血 10、叶酸：是四氢叶酸的前体，四氢叶酸是体内一碳单位的载体。11、硫辛酸作为丙酮酸脱氢酶系中的一个辅酶。第五章 糖代谢 1、糖酵解：发生场所，反应过程，酶，调控酶，限速反应，能量变化及生理意

9、义 场所：细胞质 调控酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶 净产生2个ATP 实用文档.2、三羧酸循环：场所，反应过程，酶，调控酶，能量产生，生理意义 产所：线粒体 调控酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶 能量产生：10个ATP 3、糖原合成和分解：场所和过程 4、糖异生：三个迂回措施 5、磷酸戊糖途径的生理意义 是细胞产生还原力（NADPH）的主要途径。是细胞内不同结构糖分子的重要来源，并为各种单糖的相互转变提供条件 6、乙醛酸途径中两个特有的酶：异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶 7、胰岛素，胰高血糖素，肾上腺素，糖皮质激素对血糖的作用。第六章 生物氧化 1、生物氧化的概念：是有

10、机物在活细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。2、呼吸链：在生物氧化过程中，基质脱下的氢经过一系列传递体传递，最后与氧结合生成水的电子传递系统，在具有线粒体的生物中，呼吸链分为NADH链和FADH2链两种。4、呼吸链的组成：NADH链：NADH辅酶Q还原酶，辅酶Q，辅酶Q细胞色素c还原酶，细胞色素c，细胞色素氧化酶。FADH2链：FADH2辅酶Q还原酶，辅酶Q，辅酶Q细胞色素c还原酶，细胞色素c，细胞色素氧化酶。实用文档.5、底物水平磷酸化：在代谢过程中，由于底物分子内部能量重新分布产生的高能磷酸键转移给ADP，产生ATP或GTP的反应。6、氧化磷酸化：电子在呼吸链传递过程中

11、释放的能量，在ATP合成酶催化下，促使ADP生成ATP，这是氧化与磷酸化相偶联的反应，称为氧化磷酸化，是生物合成ATP的主要方式。7、氧化作用和磷酸化作用相偶联的部位 8、呼吸抑制剂阻断呼吸链的部位：计算当一对电子从NADH转移到细胞色素C的反应中，标准自由能的变化。(pH=7.0,250C，NAD/NADH+H+E0,=-0.32V,Cyt C Fe3+/Fe2+E0,=+0.235V)答案：G0nFE 223.062【0.235（0.32）】25.6 Kcal/mol 第七章 脂类代谢 -氧化：脂肪酸氧化从羧基端的位碳原子开始，每次分解出一个2碳片断，生成一个乙酰CoA的过程，是脂肪酸氧化

12、的主要方式。1、脂肪酸的氧化分解氧化 1）脂肪酸的活化 部位：细胞质；酶：脂酰辅酶A合成酶 需要消耗1个ATP，2个高能磷酸键。不可逆反应。实用文档.2）长链脂肪酸的转运：脂酰肉碱转运机制 3）氧化 部位：线粒体 反应过程：脱氢，水化，脱氢，硫解 酶:脂酰辅酶A脱氢酶（FAD辅酶），烯酰辅酶A水合酶，3羟脂酰辅酶A脱氢酶(NAD+辅酶)，硫解酶 能量产生：乙酰辅酶A进入TCA循环，NADH和FADH2进入呼吸链。-氧化过程 4步反应：脱氢，加水，脱氢，硫解 2、磷脂酶A1，磷脂酶A2，磷脂酶C，磷脂酶D的作用位点。3、酮体产生 酮体：是一类小分子有机物，脂肪酸分解代谢产生的特有中间产物，包括乙

13、酰乙酸，羟丁酸，丙酮。产所：肝脏线粒体 原料：乙酰辅酶A 关键酶：羟甲基戊二酸单酰辅酶A合成酶 4、酮体的利用：解酮作用（ketolysis）由于肝内缺乏分解酮体所需要的硫激酶，酮体的分解须在肝外组织中进行（转硫酶的作用相当于硫激酶），最终转变成乙酰CoA进入三羧酸循环途径氧化供能。5、脂肪酸的合成 分为从头合成途径和延长途径 从头合成途径的产所：细胞质 原料：乙酰辅酶A 实用文档.乙酰辅酶A的转运：柠檬酸丙酮酸循环 酰基载体蛋白（ACP）的作用：脂肪酸合成酶系中的酰基载体。合成氢源：NADPH+H+第八章 氨基酸的代谢 1、氮的平衡：氮的总平衡；氮的正平衡；氮的负平衡 2、必需氨基酸：8种，

14、缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苏氨酸，甲硫氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，赖氨酸 3、氨基酸共同代谢途径 脱氨基作用：转氨，脱氨，联合脱氨 转氨作用的酶：转氨酶（辅酶是磷酸吡哆醛，维生素B6的衍生物）转氨作用的机制：乒乓机制 脱氨基作用的酶：L氨基酸氧化酶，谷氨酸脱氢酶（辅酶NAD+NADP+）联合脱氨基作用：以谷氨酸为中心的联合脱氨基作用，天冬氨酸的联合脱氨基作用 联合脱氨基作用：氨基酸与-酮戊二酸经转氨作用生成-酮酸和谷氨酸，后者经L-谷氨酸脱氢酶作用生成游离氨和-酮戊二酸的过程。是转氨基作用和L-谷氨酸氧化脱氨基作用联合反应。骨骼肌中氨基转运：葡萄糖丙氨酸循环 氨基的去路尿素循环 产所：线粒体和细胞

15、质 限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶 尿素循环：是路生动物排氨的主要途径，氨基酸氧化时产实用文档.生的氨，在肝脏细胞线粒体和胞质中，经过谷氨酸，瓜氨酸，精胺琥珀酸，精氨酸，鸟氨酸循环，生成尿素的过程。氨基的脱羧反应：产物是一级胺，大部分一级胺有毒，少数作为生物活性物质。-氨基丁酸：抑制性神经递质 组胺：强烈的血管舒张剂，能增加毛细血管的通透性。5-羟色胺：脑内5-羟色胺可作为抑制性神经递质。在外周组织，5-羟色胺有收缩血管的作用 第九章 核酸代谢 1、核酸的降解：蛇毒磷酸二酯酶和牛脾磷酸二酯酶的作用位点 2、核苷酸的合成：从头合成途径和补救途径 从头途径中元素来源 3、DNA的生物合成 半保留复制

16、：即新的双链DNA中，一股链来自模板，一股链为新合成的。复制子：基因组能独立进行复制的单位 半不连续复制：DNA双链在进行复制时，一条模板链35方向，复制链以5 3方向连续合成，另一条模板链3 5方向，复制链以5 3方向合成许多DNA片断，最后连成完整的链。冈崎片断：冈崎用电子显微镜看到了DNA复制过程中出现一些不连续片段，这些不连续片段只存在与DNA复制叉上其中的一股。后来就把这些不连续的片段称为冈崎片段。DNA连接酶（ligase）原核生物以NAD+为能量供体，为DNA连接酶提供能量。真核生物以ATP为能量供体，为DNA连接酶提供能量 拓扑异构酶：是一类可改变DNA拓扑性质 的酶。实用文档

17、.解旋酶 通过ATP水解提供能量，使碱基对分开 大部分的解旋酶方向是沿着5 3方向 单链结合蛋白 和 引发酶 复制过程分为：起始，延伸，终止三个阶段 3、复制的终止 原核生物和真核生物DNA复制的区别 DNA的损伤修复 5、DNA指导的RNA聚合 RNA聚合酶活性特点：1）底物：4种NTP 2）模板：DNA双链中的一条链 3）合成方向：5 3 4）合成RNA链第一个核苷酸5有3个磷酸基 5）引物：无 6）外切酶作用：无 表1：E.coli RNA聚合酶各亚基的大小与功能：模板链：用于转录的DNA链。编码链：与模板链相对应的DNA链。例题：是非题:DNA复制时，前导链只需1个引物，后随链则需多个

18、引物。是非题：原核生物的基因往往为断裂基因，因大多数基因都被内含子所分隔。第十章 蛋白质的生物合成 1、中心法则 2、遗传密码：起始密码：AUG 终止密码：UAA，UGA，UAG 特点：连续性，简并性，变偶性，通用性和变异性，纠错性 实用文档.核糖体的功能位点 1、P位：即肽酰结合位(peptidyl site)，在延长成肽之后，肽酰tRNA占据的位置，肽链转位至此，延长继续。2、A位：即氨酰接受位(aminoacyl site)，氨基酰tRNA就加入到A位上，延长成肽中，此位因接受肽酰基链，故名受位。3、E位：排出位(exit site)起始密码子和起始tRNA 真核生物的tRNAi携带的是

19、甲硫氨酸；原核生物的tRNAi携带的是甲酰甲硫氨酸。延伸过程 3个步骤：1）进位：与第二个密码子相对应的氨酰tRNA结合到A位。消耗一个GTP 2）转肽：P位上的fMet羧基与A位氨基酸的氨基形成肽键。3）移位：核糖体移动，使氨酰tRNA和肽酰tRNA位置发生变化。消耗一个GTP.肽链合成的终止和释放 肽链合成结束后，肽链从核糖体上释放的过程。3个步骤：1）释放因子识别终止密码子，并与之结合。2）肽酰转移酶在P位点切断肽链和tRNA之间的键。3）多肽链，mRNA，tRNA和核糖体分开 翻译后的加工：翻译转运同步机制；翻译后转运机制 机体代谢调控的水平：分子，细胞，整体 基因表达调控：操纵子：原

20、核生物基因表达的协调单位，由调控区（启动子和操纵基因）与信息区（结构基因）组成 实用文档.有关操纵子学说的论述，下列哪一项是正确的？A.操纵子调节系统是真核生物基因调控的主要方式 B.操纵子调节系统是原核生物基因调控的主要方式 C.诱导物与操纵基因结合起动转录 D.诱导物与启动子结合起动转录 酶原的激活:有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。酶原在一定条件下，受某种因素的作用，酶原分子的部分肽键被水解，使分子结构发生改变，形成或暴露酶的活性中心，无活性的酶原转化成有活性的酶称酶原的激活。PCR：为聚合酶链式反应，是以DNA聚合酶在体外扩增DNA片断技术，经历DNA变性、退火、聚合酶催化DNA链的延伸等三个步骤周而复始的过程。实用文档.测定多肽链的数目 拆分多肽链 断开多肽链内的二硫键 测定每一肽链的氨基酸组成 鉴定多肽链的N-末端和C-末端 裂解多肽链为较小的肽段 测定各肽段的氨基酸序列 利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构 确定二硫键的位置 实用文档.100 80 氧分压 氧饱和度 60 60 90 120 150 30 氧合曲线 血红蛋白氧合曲线 肌红蛋白氧合曲线 实用文档.实用文档.实用文档.实用文档.实用文档.实用文档.实用文档.实用文档.实用文档.转翻复逆转 RNA复制 蛋白