生物化学蛋白质化学 上.pptx

《生物化学蛋白质化学 上.pptx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生物化学蛋白质化学 上.pptx（109页珍藏版）》请在淘文阁 - 分享文档赚钱的网站上搜索。

1、蛋白质主要功能：催化功能(酶)调节功能运动功能运输和跨膜转运功能保护和防御功能信息传递与识别功能贮存功能结构功能二蛋白质分类1根据分子形态（1）球状蛋白（2）纤维状蛋白 第1页/共109页第2页/共109页第3页/共109页2 2 根据功能分类 六大类：催化蛋白类（酶）结构蛋白类 转运蛋白类 调节蛋白类 信号传递蛋白类 动力蛋白类第4页/共109页3 3 根据组成分类 简单蛋白质 分子中只有氨基酸结合蛋白质 简单蛋白+非蛋白成分，也称复合蛋白质（conjugated proteinconjugated protein）或全蛋白质（holoproteinholoprotein）结合蛋白根据结合的

2、非蛋白成分进一步分为：色蛋白（chromoproteinchromoprotein）色素+Pr+Pr 血红素蛋白；细胞色素类（蛋白）；叶绿素蛋白；血蓝蛋白；黄素蛋白第5页/共109页金属蛋白（metalloprotein）金属离子+Pr磷蛋白（phosphoprotein）含磷酸基+Pr核蛋白（nucleoprotein）核酸+Pr脂蛋白（lipoprotein）脂类+Pr细胞脂蛋白和血浆脂蛋白糖蛋白（glycoprotein）糖类+Pr4根据溶解度分类有些书上认定为简单蛋白。第6页/共109页清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白和硬蛋白5根据营养价值分类完全蛋白；不完全蛋白蛋白质

3、互补作用三蛋白质元素组成C(52%);O(23%);N(16%);H(7%)蛋白质系数=6.25（凯氏定氮法）第7页/共109页三聚氰胺（Melamine）分子式为C3H6N6，是一种三嗪类含氮杂环有机化合物，重要的氮杂环有机化工原料。涂料：用丁醇、甲醇醚化后，作为高级热固性涂料、固体粉末涂料的胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。第8页/共109页第二节蛋白质的组成单位-氨基酸发现：法国化学家HBraconnot纤维素酸热解-葡萄糖（单体）明胶酸热解-含氮化合物（甘氨酸）肌肉酸水解-含氮化合物（含氨基和羧基）-氨基酸蛋白质的基本组成单位是（*）氨基酸（aminoacid，A

4、A）第9页/共109页一氨基酸的一般结构特征第10页/共109页氨基酸的基本结构特征：氨基酸的基本结构特征：酸性：酸性：碱性：碱性：手性（旋光性）：手性（旋光性）：特异性特异性蛋白质是由蛋白质是由20种种L-型型的的-氨基酸构成。氨基酸构成。第11页/共109页第12页/共109页非极性氨基酸（非极性氨基酸（6个）个）第13页/共109页极性不带电荷（极性不带电荷（6个）个）第14页/共109页芳香族（芳香族（3个）个）第15页/共109页带电荷（带电荷（5个）个）第16页/共109页二氨基酸的分类和结构1按照氨基酸侧链的极性分类非极性氨基酸：Ala,Val,Leu,Ile,Met,Phe,T

5、rp,Pro 共八种极性不带电荷：Gly,Ser,Thr,Cys,Asn,Gln,Tyr 共七种带正电荷：Arg,Lys,His（碱性氨基酸）带负电荷：Asp,Glu（酸性氨基酸）第17页/共109页2按照氨基酸侧链的化学结构脂肪族氨基酸共15种。侧链只是烃链（Gly,Ala,Val,Leu,Ile）侧链含有羟基（Ser,Thr）侧链含硫原子（Cys,Met）侧链含有羧基Asp（D）,Glu（E）侧链含酰胺基Asn（N）,Gln（Q）侧链显碱性：Arg（R）,Lys（K）芳香族氨基酸3种苯丙氨酸（Phe,F）色氨酸(Trp,W)酪氨酸(Tyr,Y)杂环氨基酸2种组氨酸(His)脯氨酸(Pro)

6、。（B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。）第18页/共109页3按照酸碱性分类：酸性氨基酸：Asp,Glu碱性氨基酸：Arg,Lys,His中性氨基酸：15种4按照氨基羧基分类一氨基一羧基；二氨基一羧基；一氨基二羧基第19页/共109页小结结构特点2酸3碱3芳香2S3OH2酰胺总结：二十种氨基酸的结构特点总结：二十种氨基酸的结构特点支链氨基酸：支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸含羟基的氨基酸：含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸丝氨酸、苏氨酸含硫的氨基酸：含硫的氨基酸：半胱氨酸（含巯基）、半胱氨酸（含巯基）、甲硫氨酸（含硫甲基）甲硫氨酸（含硫甲基

7、）含苯环的氨基酸：含苯环的氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸含胍基的氨基酸：含胍基的氨基酸：精氨酸精氨酸含咪唑基的氨基酸：含咪唑基的氨基酸：组氨酸组氨酸亚氨基酸：亚氨基酸：脯氨酸脯氨酸含酰胺的氨基酸：含酰胺的氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺天冬酰胺、谷氨酰胺含吲哚基的氨基酸：含吲哚基的氨基酸：色氨酸色氨酸含含-氨基的氨基酸：氨基的氨基酸：赖氨酸赖氨酸第20页/共109页三其他氨基酸1两种新发现的氨基酸:硒代半胱氨酸（Sci2002.5.24）吡咯赖氨酸2修饰性氨基酸3非蛋白质氨基酸第21页/共109页第22页/共109页第23页/共109页中文名称中文名称英文名称英文名称三字符

8、号三字符号单字符号单字符号甘氨酸甘氨酸GlycineGlyG丙氨酸丙氨酸AlanineAlaA缬氨酸缬氨酸ValineValV亮氨酸亮氨酸LeucineLeuL异亮氨酸异亮氨酸IsoleucineIleI丝氨酸丝氨酸SerineSerS苏氨酸苏氨酸ThreonieThrT半胱氨酸半胱氨酸CysteineCysC甲硫氨酸甲硫氨酸MethionieMetM脯氨酸脯氨酸ProlineProP天冬氨酸天冬氨酸AsparticacidAspD天冬酰胺天冬酰胺AsparagineAsnN谷氨酸谷氨酸GlutamicacidGluE谷氨酰胺谷氨酰胺GlutamineGlnQ赖氨酸赖氨酸LysineLysK精

9、氨酸精氨酸ArginineArgR组氨酸组氨酸HistidineHisH苯丙氨酸苯丙氨酸PhenylalaninePheF酪氨酸酪氨酸TyrosineTyrY色氨酸色氨酸TryptophaneTrpW第24页/共109页五氨基酸一般性质两性离子光吸收：最大吸收波长=280nm苯丙氨酸257-259nm/257nm酪氨酸275-278nm/275nm色氨酸279-280/280nm苯环氨基酸含大键吸收紫外光溶解性（乙醇）旋光性和独自旋光度第25页/共109页六氨基酸化学性质1两性解离和等电点第26页/共109页氨基酸的等电点（isoelectricpointpI）氨基酸所带正负电荷相等，即静电荷

10、为零时的溶液pH。第27页/共109页等电点计算及意义公式推导中性氨基酸（一氨基一羧基）pI=(pK1+pK2)/2第28页/共109页酸性氨基酸（一氨基二羧基）pI=(pKpK1 1+pKpK2 2)/2第29页/共109页碱性氨基酸（二氨基一羧基）pI=(pKpK2 2+pKpK3 3)/2第30页/共109页电荷电荷+0-pHpHpIpHH+H+阳离子阳离子兼性离子兼性离子阴离子阴离子电荷电荷0pHpI第31页/共109页2氨基酸化学反应（1）茚三酮反应pH5-7；80-100；茚三酮乙醇；蓝紫色化合物；570nm定量测定。脯氨酸；黄色化合物；440nm定量测定。（谷氨酰胺、天冬酰胺；棕

11、色化合物）第32页/共109页OH2O第33页/共109页第34页/共109页（2）-氨基参与的反应成盐反应酸水解液中以盐酸盐形式存在（碱中金属盐）与亚硝酸反应Vanslyke氏氨基氮测定原理。N2一半来自氨基酸，另一半HNO2。该反应也用来判断蛋白质的水解程度。RCHCOOH+HClNH2RCHCOOHNH2HCl第35页/共109页甲醛滴定由于氨基酸在溶液中以偶极离子形式存在，所以不能用酸碱滴定测定含量。主要是因为没有合适的指示剂。封闭氨基后，使氨基酸的滴定范围变小，易于判断滴定终点。意义：定量测定；判断反应进程。第36页/共109页与2，4二硝基氟苯的反应（Sanger反应）弱碱；干燥；

12、暗处；室温；形成黄色DNP-氨基酸，用乙酸乙酯抽提，并与标准的DNP-氨基酸作比较。第37页/共109页第38页/共109页与苯异硫氰酸（PITC)（Edman反应）弱碱条件反应；衍生物是无色的，酸性条件下极稳定，可溶于乙酸乙酯，经高压液相即可分析出其N端的氨基酸组成。生成的肽链比原来少一个氨基酸，可以进行下一轮反应，而不需要彻底水解掉，此法是自动氨基酸分析仪的基本原理。第39页/共109页第40页/共109页与丹磺酰氯（DNS-Cl）的反应5-二甲氨基萘-1-磺酰氯酸水解生成的DNS氨基酸（具有荧光），用乙酸乙酯抽提DNS氨基酸，用色谱法分析或直接用纸电泳或薄层层析法鉴定。第41页/共109

13、页第42页/共109页形成Schiff碱（3）-羧基参与的反应与醇成酯；与碱成盐（保护羧基）。（4）侧链参与的反应（氨基酸颜色反应）米伦反应；福林反应；坂口反应；Pauly反应；乙醛酸反应；半胱氨酸反应第43页/共109页试剂颜色反应有关基团有此反应的氨基酸米伦反应HgNO3Hg(NO3)2及HNO3混合物红色Tyr黄色反应浓HNO3及NH3黄色、橘色Tyr、Phe乙醛酸反应(Hopking-Cole反应)乙醛酸试剂及浓H2SO4紫色Trp坂口反应(Sakaguchi反应)-萘酚、NaClO红色胍基Arg酚试剂反应(Folin-Cioculteu反应)碱性CuSO4及磷钨酸-钼酸蓝色酚基、吲哚

14、基TyrEllman反应二硫硝基苯甲酸DTNB紫色巯基Cys侧链的反应侧链的反应OHN反应名称第44页/共109页3氨基酸色谱分离法离子交换色谱法原理：不同pH下，氨基酸电荷不同。方法：阳离子交换树脂/阴离子交换树脂薄层层析滤纸；羟基磷灰石；二氧化硅等。第45页/共109页第46页/共109页第47页/共109页蛋白质水解酸水解方法：6MHCl或4MH2SO4，105回流20小时即可完全水解。优点：酸水解不引起氨基酸的消旋，完全彻底。缺点：但色氨酸完全被破坏，丝氨酸和苏氨酸部分破坏，Asn和Gln的酰胺基被水解。（3）如样品含有杂质，在酸水解过程中常产生腐黑质，使水解液变黑。第48页/共109

15、页碱水解用5MNaOH，水解1020小时可水解完全。特点：碱水解使氨基酸消旋（碱水解的主要机理是在碱性条件下，氨基酸的键更易断裂。形成外消旋体即DL两种构型的氨基酸等摩尔数存在。氨基酸的消旋作用被中和掉。），许多氨基酸被破坏，但色氨酸不被破坏。ARG可脱氨生成鸟氨酸及尿素。常用于测定色氨酸含量。可加入淀粉以防止氧化。第49页/共109页酶水解既不破坏氨基酸，也不引起消旋。但酶水解时间长，反应不完全。一般用于部分水解，若要完全水解，需要用多种酶协同作用。第50页/共109页第三节蛋白质的结构构象（conformation）：是指分子内各原子和基团间的相互立体关系，它可以通过单键的相互旋转实现变化

16、，不需要共价键的断裂。构型（comfiguration）是指在立体异构体中，由于某种因素的限制取代基或原子在空间上形成的不同取向。需要通过共价键的断裂才能实现不同构型分子间的转变。蛋白质多种多样，分为初级结构和高级结构第51页/共109页一蛋白质的一级结构描述的是多肽连中氨基酸的组成和排列顺序及连接方式。1肽键和肽链肽键(peptidebond)：肽链(peptidechain)：相关概念：肽、多肽、二肽等第52页/共109页肽键一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基缩水形成的酰胺键（共价）键，称为肽键。特点：具有部分双键的性质,不可以旋转肽键比一般的碳-氮键短；与肽键相连的氢原子和氮原子呈

17、反式；第53页/共109页第54页/共109页第55页/共109页一级结构中的相关术语：N-端（氨基端、NH2-端）C-端（羧基端、COOH-端）氨基酸残基（110或108）2肽的结构和命名习惯：按数量的多少、按来源、按功能二肽、三肽、四肽等、多肽系统：某氨基酰某氨基酰某氨基酸重要的肽（生物活性肽）介绍保健品行业的热点。3肽链表达式从N(OH)到C(H)，具方向性三字母符号或单字母符号表示，中间用“”或“-”表示。第56页/共109页-2H+2H2GSHGSSG-2H+2H参与氧化还原反应传递氢参与氧化还原反应传递氢第57页/共109页GSH的作用解毒作用：与毒物或解毒作用：与毒物或解毒作用：

18、与毒物或解毒作用：与毒物或药药物物物物结结合，消除其毒性作用；合，消除其毒性作用；合，消除其毒性作用；合，消除其毒性作用；参与氧化参与氧化参与氧化参与氧化还还原反原反原反原反应应：作：作：作：作为为重要的重要的重要的重要的还还原原原原剂剂，参与体内多种氧化，参与体内多种氧化，参与体内多种氧化，参与体内多种氧化还还原反原反原反原反应应；保保保保护巯护巯基基基基酶酶的活性：使的活性：使的活性：使的活性：使巯巯基基基基酶酶的活性基的活性基的活性基的活性基团团-SH-SH-SH-SH维维持持持持还还原状原状原状原状态态；维维持持持持红细红细胞膜胞膜胞膜胞膜结结构的构的构的构的稳稳定：消除氧化定：消除氧

19、化定：消除氧化定：消除氧化剂对红细剂对红细胞膜胞膜胞膜胞膜结结构的破坏构的破坏构的破坏构的破坏作用。作用。作用。作用。第58页/共109页第59页/共109页第60页/共109页4 4 一级结构研究测序前提：样品必须是均一的(纯度大于97%)必须知道它的相对分子量，其误差允许在10%以内过程1.测定蛋白质分子中多肽链的数目 2.2.拆分蛋白质分子的多肽链 3.3.断开链内二硫键 4.4.分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目 5.5.鉴定多肽链的N N、C C瑞残基 6.6.裂解多肽成小的肽段 7.7.测各肽段的氨基酸序列 8.8.重建完整多肽链的一级结构 9.9.确定二硫键的位置第61页/共10

20、9页N末端末端测定测定二硝基氟苯（二硝基氟苯（DNFB）法）法：（Sanger法）肽游离末端NH2与DNFB反应生成DNP-肽黄色DNP-氨基酸丹磺酰氯（丹磺酰氯（DNS）法：）法：用DNS取代DNFB，生成DNS-氨基酸苯异硫氰酸（苯异硫氰酸（PITC）法）法：（：（Edman法）法）生成PTH-氨基酸，从肽上断裂下来氨肽酶法：氨肽酶法：外切酶，但效果不好第62页/共109页第63页/共109页第64页/共109页第65页/共109页氨肽酶法 氨肽酶是一类外切酶，它从肽链的N末端逐个向里切。最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶 也会遇到N末端氨基封闭，用焦谷氨酸氨肽酶处理。第66页/共109页第67

21、页/共109页 C-端端测定测定肼解法肼解法：最重要的化学方法，肽与肼反应，除最重要的化学方法，肽与肼反应，除C-末端氨末端氨基酸游离外，其他氨基酸转变为氨基酸酰肼化基酸游离外，其他氨基酸转变为氨基酸酰肼化物物还原法还原法：C-末端氨基酸用硼氢化锂还原成相应的末端氨基酸用硼氢化锂还原成相应的-氨氨基醇基醇羧肽酶法羧肽酶法：最有效、最常用最有效、最常用羧肽酶羧肽酶A羧肽酶羧肽酶B羧肽酶羧肽酶Y羧肽酶羧肽酶C第68页/共109页 氨基酸酰肼可以与苯甲醛作用变成水不溶性二苯基衍生物而沉淀GlnAsnCys等不易测出，末端Arg变成鸟氨酸第69页/共109页第70页/共109页羧肽酶法本方法目前最有效

22、。从羧基端开始向里逐一水解蛋白质羧肽酶A：释放除Pro，Arg和Lys以外的所有C-末端残基羧肽酶B：只水解以碱性Arg和Lys为C-末端的肽键羧肽酶A可以切割C端除了Lys、Arg、Pro的氨基酸羧肽酶B可以切割C端的Lys或Arg但如果倒数第二个氨基酸为Pro两种羧肽酶均不能作用第71页/共109页第72页/共109页二硫二硫键的键的拆分拆分氧化法：氧化法：过甲酸过甲酸还原法：还原法：巯基化合物还原巯基化合物还原第73页/共109页此外，还需要加8mol/L尿素或6mol/L的盐酸胍，使蛋白质变性；生成的巯基要用碘乙酸等烷化剂保护。第74页/共109页第75页/共109页氨基酸氨基酸组成的

23、组成的测定测定酸水解酸水解：是主要方法，同时辅以碱水解；所得氨是主要方法，同时辅以碱水解；所得氨基酸不消旋，但基酸不消旋，但Trp全部被破坏，全部被破坏，Ser，Thr，Tyr部分破坏，部分破坏，Asn和和Gln的酰氨基的酰氨基被水解，生成被水解，生成Asp和和Glu；碱水解碱水解：多数氨基酸都被破坏，但多数氨基酸都被破坏，但Trp可定量回收可定量回收第76页/共109页多肽连排列顺序的确定片段重叠法随即切断成小的片段，确定序列，进行重叠组合常用断裂多肽的方法：第77页/共109页多肽多肽链的链的部分部分裂解裂解酶裂解胰蛋白酶胰蛋白酶：专一性强，断裂：专一性强，断裂Lys或或Arg的羧的羧基参

24、与形成的肽键基参与形成的肽键(羧基不能是羧基不能是Pro）糜蛋白酶糜蛋白酶：断裂：断裂Phe，Trp，Tyr，Leu等等疏水疏水氨基酸氨基酸的羧基端肽键的羧基端肽键金黄色葡萄球菌蛋白酶金黄色葡萄球菌蛋白酶：专一性断裂：专一性断裂Asp、羧基参与形成的肽键（谷氨酸蛋白酶）羧基参与形成的肽键（谷氨酸蛋白酶）胃蛋白酶胃蛋白酶：酸性条件稳定酸性条件稳定，肽键两侧均为疏水氨，肽键两侧均为疏水氨基酸。在确定二硫键位置时常用，专一性与糜蛋基酸。在确定二硫键位置时常用，专一性与糜蛋白质酶类似白质酶类似化学裂解溴化氰（CNBr）：只断裂Met的羧基形成的肽键羟氨（NH2OH）：在pH9时，专一性断裂Asn-Gl

25、y之间的肽键，其它条件下不专一第78页/共109页肽肽段段的的氨氨基基酸酸测测序序Edman化学降解法：用Edman试剂PITC与游离氨基作用生成PTH-氨基酸，并可用各种层析技术分离；现改用蛋白质测序仪。酶解法：利用氨肽酶和羧肽酶，局限性大，有困难质谱法：质谱仪由核苷酸序列推定法：mRNAcDNA，推出cDNA的核苷酸序列，然后推测出蛋白质的氨基酸序列第79页/共109页二硫键位置的确定：二硫键位置的确定：对角线电流法：一般采用胃蛋白酶水解原来的含二硫键的蛋白质。一是胃蛋白酶专一低，切点多，得到含有二硫键的肽段较小，易分离鉴定；二是在酸性条件下，有利于防止二硫键发生交换反应。第80页/共10

26、9页第81页/共109页对角线电泳过程：把水解后的混合肽段点到滤纸的中央，在PH6.5条件下进行第一向电泳，肽段将按大小及电荷不同分离开，然后把滤纸暴露在过甲酸蒸气中，使S-S氧化成一对含磺酸基丙氨酸的肽。滤纸旋转90度，在与第一向完全相同的条件下进行第二向电泳。这时大多数氨基酸的迁移率未变，交于滤纸的一条对角线上，而含磺基丙氨酸的成对肽段将比原来含二硫键的肽小而负电荷增加，结果它们都偏离了对角线。第82页/共109页第83页/共109页第84页/共109页肽段在多肽链中次序的决定第85页/共109页二蛋白质的二级结构secondarystructure1二级结构的概念多肽链在一级结构基础上，

27、主链骨架进一步盘曲折叠，依靠氢键维系形成的有特定规律的蛋白质结构称为。二级结构稳定的化学键为氢键，与侧链R构象无关。肽单位构象特点：刚性平面结构；反式排列；平面借助于-碳原子旋转。肽平面的存在限制了主链能够形成的构象数。蛋白质多样性形成机制？2二级结构的主要类型第86页/共109页第87页/共109页 绕CN旋转的角称，而绕CC旋转的角称。这两个角称为C原子的二面角第88页/共109页（1）-螺旋（-helix）H2N-端端COOH-端端第89页/共109页侧链基团碳原子氮原子氧原子氢原子-螺旋结构示意图-螺旋结构是以肽平面为单位形成的右手螺旋结构，=-47，=-57。每3.6个氨基酸螺旋上升

28、一周，螺距=0.54nm。每个肽平面的N-H与第4个肽平面的C-O形成氢键。氢键与螺旋长轴相平行。-螺旋的所有肽键均参与氢键的形成。R基团伸向螺旋的外侧。RRRRRRRRROOOOOOONNNNNNNCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCNNNNNNNNNNN1）-螺旋第90页/共109页第91页/共109页-螺旋（螺旋（-Helix-Helix）结构要点：）结构要点：u多个肽键平面通过多个肽键平面通过-碳原子碳原子旋转，绕一条固定轴形成旋转，绕一条固定轴形成右手右手螺旋螺旋（N-N-端至端至C-C-端方向）端方向）u每每3.63.6个氨基酸残基上升一圈

29、，相当于个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm0.54nm,每个残基绕轴每个残基绕轴旋转旋转100100，沿轴上升，沿轴上升0.15nm0.15nmu相邻两圈螺旋之间借肽键中相邻两圈螺旋之间借肽键中C CO O和和N-HN-H形成许多形成许多链内链内氢健氢健，即每一个氨基酸残基中的即每一个氨基酸残基中的NHNH和前面和前面相隔三个残基相隔三个残基的的C CO O之间形之间形成氢键（成氢键（1-51-5），这是），这是稳定稳定-螺旋的主要键螺旋的主要键,平行平行。u肽链中肽链中氨基酸氨基酸R R侧链侧链，分布在螺旋外侧，分布在螺旋外侧1-（aa）3-5第92页/共109页*影响影响-螺旋稳定的

30、因素：螺旋稳定的因素：R R基大小：基大小：较大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮 氨酸)、Gly空间占位很小，电荷：电荷：带同种电荷的R基无法形成ProPro存在存在 出现出现“拐角拐角”。第93页/共109页（2）-折叠结构（-pleatedsheet）又称-片层第94页/共109页第95页/共109页顺向平行反向平行N末端N末端N末端C末端0.7nm-折叠结构（A：顺向平行，B：反向平行)第96页/共109页第97页/共109页第98页/共109页结构要点如下：结构要点如下：多肽链呈多肽链呈锯齿状锯齿状（或扇面状）排列成比较伸展的结构；（或扇面状）排列成比较伸展的结构；有有平行式平行式和和反

31、平行式反平行式两种，两种，相邻两个氨基酸残基的相邻两个氨基酸残基的轴心距离轴心距离反平行为反平行为0.35nm0.35nm，平行，平行为为0.325nm0.325nm，侧链侧链R R基团交替地分布在片层平面的上下方基团交替地分布在片层平面的上下方所有肽键的所有肽键的C=OC=O和和N NH H形成形成链间链间氢键，方向：与轴垂直；氢键，方向：与轴垂直；第99页/共109页（3）-转角（-turn）又称-弯曲（-bend）或发夹结构(hairpinstructure)指蛋白质的多肽链在形成空间构象时经常会出现180180的回折，回折处的结构就称为-转角。一般由四个连续的氨基酸组成，第一个残基的C

32、 CO O与第四个残基的N NH H形成氢键。1-（aa）2-4第100页/共109页RROOCCCCCHHNNOCCHN-转角示意图-转角常出现在肽链呈180回折处，多由4个氨基酸残基组成，第1个氨基酸的羰基氧与第4个氨基酸残基的氨基氢形成氢键。-转角的第2个氨基酸多为脯氨酸。第101页/共109页第102页/共109页第103页/共109页三纤维状蛋白结构（fibrousprotein）基本支架和保护成分1-角蛋白-螺旋螺旋卷曲螺旋卷曲螺旋原纤维原纤维初原纤维初原纤维中间纤维中间纤维毛发毛发2X2X2X4X第104页/共109页第105页/共109页第106页/共109页3X-螺旋-原胶原纤维-聚合成胶原蛋白Gly-X-Y；羟脯氨酸/羟赖氨酸；羟化酶（Fe2+、Vc保护作用）第107页/共109页第108页/共109页感谢您的观看！第109页/共109页