生物化学第二章-蛋白质-2014.2.20课件.ppt

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1、Chapter 2 蛋白质蛋白质2.1 蛋白质概述蛋白质概述2.2 氨基酸氨基酸2.3 肽肽2.4 蛋白质的结构蛋白质的结构2.5 蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系2.6 蛋白质研究技术蛋白质研究技术2.1 蛋白质概述蛋白质概述2.1.1 蛋白质的概念蛋白质的概念2.1.2 蛋白质的元素组成蛋白质的元素组成2.1.3 蛋白质的分类蛋白质的分类2.1.1 蛋白质的概念蛋白质的概念定义定义：蛋白质是由：蛋白质是由氨基酸氨基酸通过通过酰胺键酰胺键(肽键肽键)连接在一起而形成的连接在一起而形成的高分子聚合物高分子聚合物。氨基酸。氨基酸的聚合物又叫的聚合物又叫多肽多肽，分子量从几千到几百万。

2、，分子量从几千到几百万。蛋白质由一条或几条多肽链所组成。蛋白质由一条或几条多肽链所组成。牛胰核糖核酸酶牛胰核糖核酸酶 AErythrocytes(红细胞红细胞)contain a large amount of hemoglobins（血红蛋白血红蛋白）,the oxygen-transporting protein.Fireflies emit light catalyzed by luciferase（荧光素酶）（荧光素酶）with ATP蛋白蛋白 饮食篇饮食篇蛋白蛋白 着装篇着装篇2.1.2 蛋白质的元素组成蛋白质的元素组成主要有主要有C、H、O、N和和S。有些蛋白质含有少量有些蛋白质含

3、有少量P或金属元素或金属元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有，个别蛋白质还含有 I。蛋白质蛋白质平均含氮量为平均含氮量为16%。蛋白质含量蛋白质含量=含氮量含氮量蛋白质系数蛋白质系数动动物物材材料料的的蛋蛋白白质质系系数数为为6.25，而而植植物物材材料料的蛋白质系数有一些差别，在的蛋白质系数有一些差别，在5.7左右。左右。2.1.3 蛋白质的分类蛋白质的分类2.2.按按化学组成化学组成分类分类 简单蛋白质（简单蛋白质（simple protein）只含由只含由-氨基酸组成的肽链，不含其它成分的蛋白氨基酸组成的肽链，不含其它成分的蛋白质质结（缀）合蛋白质（结（缀）合蛋白质（

4、conjugated protein）除氨基酸外，还有其他非蛋白成分，如糖蛋白，脂除氨基酸外，还有其他非蛋白成分，如糖蛋白，脂蛋白，血红素蛋白蛋白，血红素蛋白3.3.按按功能功能分类分类 酶酶 激素蛋白激素蛋白 营养储存蛋白营养储存蛋白 转运蛋白转运蛋白 运动蛋白运动蛋白 防御蛋白防御蛋白 受体蛋白受体蛋白 结构蛋白结构蛋白 支架蛋白支架蛋白 毒素蛋白毒素蛋白 2.1.3 蛋白质的分类蛋白质的分类2.2.1 蛋白质的水解蛋白质的水解F酸水解酸水解6mol/L HCI，回流煮沸约，回流煮沸约20 h.构型不变，构型不变，Asn和和Gln分别转变为分别转变为Asp和和Glu，Trp被破坏被破坏，S

5、er、Thr和和Tyr部分破坏部分破坏F碱水解碱水解5mol/L NaOH，煮沸，煮沸10-20 h.构型被破坏，多种氨基酸构型被破坏，多种氨基酸(Cys,Ser,Thr,Arg等等)被破坏，但被破坏，但Trp不被破坏不被破坏F酶水解酶水解构型不变，不破坏氨基酸，条件温和，有选择性地水解构型不变，不破坏氨基酸，条件温和，有选择性地水解肽键（位点专一），水解不彻底。肽键（位点专一），水解不彻底。胰蛋白酶只能水解胰蛋白酶只能水解Lys、Arg形成的肽键。形成的肽键。2.2.2 氨基酸的结构氨基酸的结构v蛋白质中，常见的氨基酸有蛋白质中，常见的氨基酸有20种种v19种都是种都是-氨基酸（与羧基相连的

6、氨基酸（与羧基相连的-C 上都有上都有 一个氨基）一个氨基）v除除甘氨酸（甘氨酸（Gly）外，外，-C都是不对称碳原子，都是不对称碳原子，且都为且都为L-构型构型v脯氨酸（脯氨酸（Pro）不含游离的氨基不含游离的氨基，为亚氨基酸，为亚氨基酸-碳原子碳原子碳原子碳原子侧链侧链侧链侧链H甘氨酸CH3丙氨酸丙氨酸L-氨基酸的通式氨基酸的通式R-氨基酸的氨基酸的构型构型构型构型：指一个分子由于其中各原子特有：指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。的特定的立体化学形式。构型的改变涉构型的改变涉及到共价键的破坏与重新生成，与氢

7、键及到共价键的破坏与重新生成，与氢键无关。无关。按照甘油醛标准可分为按照甘油醛标准可分为D型型和和L型型。L-丝氨酸L-构型与构型与 D-构型构型L-丝氨酸L-丝氨酸D-丝氨酸L-甘油醛D-甘油醛2.2.3 氨基酸的分类氨基酸的分类人工合成氨基酸人工合成氨基酸天然氨基酸天然氨基酸非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质氨基酸不常见的氨基酸不常见的氨基酸常见的氨基酸常见的氨基酸锁链素锁链素存在于凝血酶原中存在于凝血酶原中存在于弹性蛋白中存在于弹性蛋白中存在于胶原蛋白中存在于胶原蛋白中存在于肌球蛋白中存在于肌球蛋白中4羟基脯氨酸羟基脯氨酸羧基谷氨酸羧基谷氨酸6-N甲基赖氨酸甲基赖氨酸硒代半胱

8、氨酸硒代半胱氨酸按照氨基酸侧链极性将按照氨基酸侧链极性将2020种氨基酸分种氨基酸分为三大类为三大类非极性氨基酸（脂肪族、芳香族）非极性氨基酸（脂肪族、芳香族）极性不带电荷的氨基酸极性不带电荷的氨基酸极性带电荷的氨基酸（正电、负电）极性带电荷的氨基酸（正电、负电）常见氨基酸的分类常见氨基酸的分类非非极极性性脂脂肪肪族族侧侧链链氨氨基基酸酸甘氨酸甘氨酸丙氨酸丙氨酸缬氨酸缬氨酸亮氨酸亮氨酸异亮氨酸异亮氨酸甲硫氨酸甲硫氨酸甘丙缬亮异甲甘丙缬亮异甲脂脂极极性性不不带带电电荷荷侧侧链链氨氨基基酸酸 丝苏酪半丝苏酪半羟巯添羟巯添再加再加天谷天谷两酰胺两酰胺极性极性带正电荷带正电荷侧链氨基酸侧链氨基酸赖氨酸

9、赖氨酸精氨酸精氨酸组氨酸组氨酸天谷天谷精赖组精赖组酸酸碱碱谷氨酸钠受热分解谷氨酸钠受热分解谷氨酸钠谷氨酸钠(味精味精)在烹饪加工中就会发生如下变化在烹饪加工中就会发生如下变化HOOC-CH2CH2CH(NH2)-COONa H2O谷氨酸钠（鲜味）谷氨酸钠（鲜味）焦性谷氨酸钠（无味）焦性谷氨酸钠（无味）焦谷氨酸钠无味。所以在烹调过程中，要注意味精加入时间，应在菜烧好后出锅前加入，这样可以避免味精被破坏。LeuL-C-C-CONH2-C-CONH2-C-COOH-C-C-COOH-H-CH3-C-OH-C-SH-C-C-S-CPPro-C-C C N N+-C-C-C-C-NH3+-C-C-OH-

10、C-NAcidAromatic-C-C-C-N-C-N N+=C-C-C-C C-C-C-C C C-C C C C HN C-COOH a-C-C OHGlnQAsnNAspDGluEPheFArgRLysKHisHGlyGAAAlaVValI IleYTyrSerSThrTMetMCysCTrpWacid amide Central linealkalineAliphaticImino,CircularHydroxySulfuric氨基酸记忆图氨基酸记忆图小结小结由于这由于这20种氨基酸的物理化学性质（如种氨基酸的物理化学性质（如极性、酸碱性、芳香性、体积、交联能极性、酸碱性、芳香性、体积

11、、交联能力、形成氢键能力、构象柔性）的差异，力、形成氢键能力、构象柔性）的差异，导致所形成的蛋白质性质具有较大差别。导致所形成的蛋白质性质具有较大差别。习题习题下列各种符号代表什么氨基酸？各种氨基下列各种符号代表什么氨基酸？各种氨基酸以什么符号表示？酸以什么符号表示？Val，Ile，Phe，Thr，Trp，Cys，Tyr，Pro精氨酸、组氨酸、天冬酰胺、甘氨酸、丝精氨酸、组氨酸、天冬酰胺、甘氨酸、丝氨酸氨酸1 含有含有S元素的氨基酸为元素的氨基酸为_2 含有羟基的氨基酸有含有羟基的氨基酸有_3 碱性氨基酸为碱性氨基酸为_4 极性带负电的氨基酸为极性带负电的氨基酸为_5 没有不对称没有不对称C原

12、子的氨基酸为原子的氨基酸为_半胱氨酸，甲硫氨酸半胱氨酸，甲硫氨酸丝氨酸，苏氨酸，酪氨酸丝氨酸，苏氨酸，酪氨酸精氨酸，赖氨酸，组氨酸精氨酸，赖氨酸，组氨酸天冬氨酸，谷氨酸天冬氨酸，谷氨酸甘氨酸甘氨酸关于氨基酸的叙述哪一项是错误的？关于氨基酸的叙述哪一项是错误的？A.赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸B.酪氨酸和苯丙氨酸含苯环酪氨酸和苯丙氨酸含苯环C.亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸 D.谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基必需氨基酸（必需氨基酸（EAA）人和动物人和动物维持正常生理功能所必需维持正常生理功能所必需，而又，而又不能自不能自身合成

13、身合成的氨基酸称为必需氨基酸（的氨基酸称为必需氨基酸（essential amino acids）。）。必需氨基酸包括必需氨基酸包括赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、色氨酸、氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、色氨酸、组组氨酸氨酸和和精氨酸精氨酸，其中，其中组氨酸组氨酸和和精氨酸精氨酸，人虽然能，人虽然能合成，但效率低，尤其在婴幼儿时期，需要由外合成，但效率低，尤其在婴幼儿时期，需要由外界供给。界供给。口诀：口诀：异亮色苏苯赖蛋缬异亮色苏苯赖蛋缬（一两色素本来淡些）（一两色素本来淡些）2.2.4 氨基酸的理化性质氨基酸的理化性质1）氨基酸的两性

14、解离）氨基酸的两性解离 2）氨基酸的等电点）氨基酸的等电点 3）氨基酸的化学性质）氨基酸的化学性质 4）氨基酸的光学性质）氨基酸的光学性质氨氨基基酸酸在在结结晶晶形形态态或或在在水水溶溶液液中中，并并不不是是以以游游离离的的羧羧基基或或氨氨基基形形式式存存在在，而而是是离离解解成成两两性性离离子子。在在两两性性离离子子中中，氨氨基基是是以以质质子子化化(-(-NHNH3 3+)形式存在，羧基是以离解状态形式存在，羧基是以离解状态(-(-COOCOO-)存在。存在。1）氨基酸的两性解离）氨基酸的两性解离vBronsted-LowryBronsted-Lowry的的酸碱质子理论酸碱质子理论：酸是质

15、子：酸是质子（H H）的供体（的供体（donordonor），），碱是质子的受体或碱是质子的受体或接纳体（接纳体（acceptoracceptor）v酸碱的关系如下酸碱的关系如下：HAHA和和A A-被称为被称为共轭酸碱对共轭酸碱对v根据以上的理论，氨基酸在水中的兼性离子根据以上的理论，氨基酸在水中的兼性离子既起既起酸的作用酸的作用，也起，也起碱的作用碱的作用氨基酸的两性解离氨基酸的两性解离 在不同的在不同的pHpH条件下，两性离子的状态也随之发生变化条件下，两性离子的状态也随之发生变化阳离子形式阳离子形式A+阴离子形式阴离子形式A-两性离子两性离子A0当当溶溶液液浓浓度度为为某某一一pHpH

16、值值时时，氨氨基基酸酸分分子子中中所所含含的的-NH-NH3 3+和和-COO-COO-数数目目正正好好相相等等，净净电电荷荷为为0 0。这这一一pHpH值值即即为为氨氨基基酸酸的的等等电电点点，简简称称 isoelectric point(pI)。在在等等电电点点时时，氨氨基基酸酸既既不不向向正正极极也也不不向向负负极极移移动动，即即氨氨基基酸酸处处于两性离子状态。于两性离子状态。2 2）氨基酸的等电点（）氨基酸的等电点（pI）思考：怎么计算氨基酸的思考：怎么计算氨基酸的等电点呢？等电点呢？等电点的计算等电点的计算由式可知解离常数：由式可知解离常数：R-R+R K1=RH+R+K2=R R-

17、H+由此可知：由此可知：已知在已知在pI时，时，R+=R-，整理可得：整理可得：K1 K2=R+=RH+R K2K1R-=H+RH+K1=R K2H+H+2两边取负对数：两边取负对数：-lg H+2=-lg K1+-lg K2 -lg H+=pH -lg K1=pK1 -lg K2=pK2 2 pH=pK1+pK2令令 pI为等电点时的为等电点时的pH，则，则 pI=（pK1+pK2）Gly：pI=（2.4+9.6)=5.97由此可知由此可知:等电点等电点相当于该相当于该aa两性离子状态两侧两性离子状态两侧 基团基团pK值之和的一半值之和的一半。A、对侧链、对侧链R基不解离的中性氨基酸：基不解

18、离的中性氨基酸：pI=1/2（pK1+pK2）即：等电点即：等电点pH值与离子浓度无关，只取决值与离子浓度无关，只取决于兼性离子两侧基团的于兼性离子两侧基团的pK值。值。甘甘氨氨酸酸的的解解离离曲曲线线 pK1pK2pI 2B、对有三个可解离基团的氨基酸、对有三个可解离基团的氨基酸：如：酸性氨基酸、如：酸性氨基酸、碱性氨基酸的碱性氨基酸的pI计算：计算：a、先写出其解、先写出其解离公式离公式;b、后、后取兼性离取兼性离子两侧基团的子两侧基团的pK值的平值的平 均值。均值。如：天冬氨酸，如何求得其如：天冬氨酸，如何求得其 pI 分子式从分子式从酸性开始酸性开始算出净电荷算出净电荷净电荷为净电荷为

19、0前后两个前后两个pKa值的值的算术平均值算术平均值谷谷氨氨酸酸的的滴滴定定曲曲线线 pK1pK2pI 2赖赖氨氨酸酸的的滴滴定定曲曲线线 pK2pK3pI 2小结小结 a、各种、各种aa的的pI不同；不同；b、同一、同一pH下，各种下，各种aa所带电荷不同；所带电荷不同；pHpI：aa+pHpI：aa-用离子交换、电泳将用离子交换、电泳将aa分开分开 c、处于、处于pI时，时，aa溶解度最小，易沉淀；溶解度最小，易沉淀；可分离可分离aa。3）氨基酸的化学性质）氨基酸的化学性质（1）氨基参加的反应）氨基参加的反应与与HNO2的反应的反应与甲醛的反应与甲醛的反应酰基化酰基化和和烃基化烃基化反应反

20、应（2）羧基参加的反应）羧基参加的反应成酯与成盐反应成酯与成盐反应酰氯化酰氯化与与酰胺化酰胺化反应反应（3）氨基和羧基共同参加）氨基和羧基共同参加的反应的反应与与茚三酮茚三酮的反应的反应p26形成形成肽键肽键（4）侧链）侧链R基参加的反应基参加的反应形成形成二硫键二硫键成酯反应成酯反应（1）与亚硝酸反应重氮化反应）与亚硝酸反应重氮化反应在标准条件下，测定生成在标准条件下，测定生成N2体积，可计算出氨基酸体积，可计算出氨基酸的量，范斯来克的量，范斯来克(Van Slyke)-法测定氨基法测定氨基N的基础的基础注意：生成的注意：生成的N2只有一半来自氨基酸。只有一半来自氨基酸。室温A.A.直接滴定

21、，终点直接滴定，终点pHpH过高（过高（1212），没），没有适当指示剂。有适当指示剂。B.B.与甲醛反应，滴定终点在与甲醛反应，滴定终点在9 9左右，左右，可用酚酞作指示剂。可用酚酞作指示剂。由于此法与碱滴定普通的一元酸相同，由于此法与碱滴定普通的一元酸相同，因而可以用来直接测定氨基酸的浓度。因而可以用来直接测定氨基酸的浓度。（2）与甲醛发生羟甲基化反应）与甲醛发生羟甲基化反应OH-中和滴定中和滴定（3）酰基化反应）酰基化反应氨基酸的氨基与氨基酸的氨基与酰氯酰氯或或酸酐酸酐在弱碱溶液中发在弱碱溶液中发生作用时，氨基即被酰基化。生作用时，氨基即被酰基化。酰化试剂酰化试剂：在多肽和蛋白质的人工合

22、成中被：在多肽和蛋白质的人工合成中被用作氨基的保护试剂用作氨基的保护试剂丹磺酰氯丹磺酰氯(DNS-Cl)是是5-二甲基氨基萘二甲基氨基萘-1-磺酰氯磺酰氯的简称。的简称。丹磺酰氯与氨基酸反应生成丹磺酰氯与氨基酸反应生成荧光性质强荧光性质强和和稳定稳定的的丹磺酰衍生物丹磺酰衍生物(DNS-氨基酸氨基酸)。弱碱弱碱此反应用于此反应用于多肽链多肽链NH2末端氨基酸的标记末端氨基酸的标记15（4）烃基化反应）烃基化反应2,4-二硝基氟苯二硝基氟苯（DNFB）也叫）也叫Sanger试剂试剂。DNFB在在弱碱性溶液弱碱性溶液中与氨基酸发生取代反应，生成中与氨基酸发生取代反应，生成黄色黄色化合物化合物二硝基

23、苯基氨基酸二硝基苯基氨基酸（DNP-氨基酸氨基酸）。）。此反应用于鉴定多肽、蛋白质的此反应用于鉴定多肽、蛋白质的NH2末端氨基酸末端氨基酸异硫氰酸苯酯（异硫氰酸苯酯（PITC）在）在弱碱性条件弱碱性条件下，与氨基酸下，与氨基酸反应生成反应生成苯硫乙内酰脲苯硫乙内酰脲（PTH）衍生物，即）衍生物，即PTH-氨氨基酸基酸。苯氨基硫甲酰氨基酸苯氨基硫甲酰氨基酸 （PTC-氨基酸）氨基酸）此反应又称此反应又称Edman反应反应，是，是蛋白质或多肽的氨基酸序列测蛋白质或多肽的氨基酸序列测定定常用的反应。常用的反应。Edman法测定氨基酸序列单肽链单肽链 PITCPITC弱碱弱碱乙醚抽提后层析，与标准乙醚

24、抽提后层析，与标准PTHPTH氨基酸比较，确定氨基酸比较，确定N N端氨基酸端氨基酸PTH-PTH-氨基酸氨基酸 +余下少一个氨基酸的肽链余下少一个氨基酸的肽链 氨氨基基酸酸分分析析仪仪脱羧，脱氨脱羧，脱氨茚三酮茚三酮还原型茚三酮还原型茚三酮紫色复合物的共振形式紫色复合物的共振形式与茚三酮的反应与茚三酮的反应紫色紫色 弱酸弱酸加热加热脯氨酸与茚三酮反应生脯氨酸与茚三酮反应生成亮黄色化合物成亮黄色化合物(440nm)(570nm)水合茚三酮水合茚三酮茚三酮指纹熏显柜茚三酮指纹熏显柜氨基酸纸层析氨基酸纸层析形成肽键形成肽键肽键肽键用途：是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。用途：是多肽和蛋白质生物合成

25、的基本反应。二硫键的生成二硫键的生成(弱碱性条件弱碱性条件)4）氨基酸的光学性质）氨基酸的光学性质F2020种种常常见见氨氨基基酸酸在在可可见见光光区区域域无无光光吸吸收收，但但在在远远紫紫外外区区（220nm220nm）有有光光吸吸收收。在在近近紫紫外外区区域域（220-300nm220-300nm），酪酪氨氨酸酸、苯苯丙丙氨氨酸酸、色色氨氨酸酸由由于于具具有有苯苯环环共共轭轭双双键键因因此有光吸收现象。此有光吸收现象。F除甘氨酸外除甘氨酸外，所有天然，所有天然-氨基酸都具有旋氨基酸都具有旋光性。光性。一般采用一般采用280nm280nm处的光吸收来测定蛋白质的含量处的光吸收来测定蛋白质的含

26、量2.3 肽肽 2.3.1 肽与肽键肽与肽键2.3.2 天然存在的活性肽天然存在的活性肽2.3.1 肽与肽键肽与肽键 一个氨基酸的一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸羧基与另一个氨基酸的的-氨基缩合，通过形成的酰胺键将两个氨基缩合，通过形成的酰胺键将两个氨基酸连接在一起，这个酰胺键称为氨基酸连接在一起，这个酰胺键称为肽键肽键(peptide bond)，氨基酸缩合生成的产物氨基酸缩合生成的产物称为称为肽肽(peptide)。肽键肽键肽键将氨基酸与氨基酸头尾相连肽键将氨基酸与氨基酸头尾相连丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸肽键的共振结构肽键的共振结构肽键具有肽键具有部分双键

27、性质部分双键性质，不能自由旋转。呈，不能自由旋转。呈反式反式构型构型肽单位中的肽单位中的六六个原子位于同一个平面。个原子位于同一个平面。肽平面的结构肽平面的结构空间障碍使顺式结构不稳定空间障碍使顺式结构不稳定C 1C 2一个肽平面可以绕一个肽平面可以绕C-N键旋转，角度用键旋转，角度用来表来表 示，绕示，绕C-C键旋转，角度用键旋转，角度用表示。表示。从从C 沿键轴方向观察沿键轴方向观察，顺时针为正，逆时针为负，顺时针为正，逆时针为负蛋白质主链的各种构象都可用蛋白质主链的各种构象都可用和和这两个二面这两个二面 角或扭角（角或扭角（torsion angletorsion angle）来描述）来

28、描述。二面角（二面角（dihedral angle）二二面面角角决决定定了了相相邻邻两两个个肽肽平平面面的的空空间间关关系系注意注意：二面角（：二面角（和和）所决定的构象能否存在主要取决）所决定的构象能否存在主要取决于于两个相邻肽单位中非键合原子之间的接近有无障碍两个相邻肽单位中非键合原子之间的接近有无障碍（即（即构象能最小原则）。构象能最小原则）。2.3.2 常见的活性肽常见的活性肽l 谷胱甘肽（谷胱甘肽（glutathione）l 催产素（催产素（oxytocin）和加压素（）和加压素（vasopressin）l 胰岛素（胰岛素（insulin）l 阿斯巴甜（阿斯巴甜（aspartame）

29、谷胱甘肽（谷胱甘肽（GSH）GSH能清除人体内有害能清除人体内有害 的氧化剂，从而保护巯基、的氧化剂，从而保护巯基、维持血红蛋白中二价维持血红蛋白中二价Fe；整合解毒整合解毒参与氨基酸跨膜转运，参与氨基酸跨膜转运，作作为电子传递体参与植物体内为电子传递体参与植物体内的电子传递的电子传递催产素（催产素（oxytocin）和加压素）和加压素（vasopressin）牛胰岛素包括两条牛胰岛素包括两条多肽链，多肽链，A和和B，它，它们被两个二硫键连接们被两个二硫键连接起来，起来，A链中还存在链中还存在一个链内二硫键。一个链内二硫键。A链有链有21个残基，个残基，B链有链有30个残基。个残基。牛胰岛素牛胰岛素阿斯巴甜（阿斯巴甜（aspartame）