蛋白质化学课件.ppt

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1、蛋白质化学2023/4/11第1页，此课件共45页哦蛋蛋 白白 质质2023/4/12第2页，此课件共45页哦【主要内容主要内容】：2.1 2.1 蛋白质通论（了解）蛋白质通论（了解）2.2 2.2 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成氨基酸氨基酸2023/4/13第3页，此课件共45页哦1.1.了解蛋白质对生物体的重要意义。了解蛋白质对生物体的重要意义。2.2.了解蛋白质的分类，了解蛋白质的分类，掌握掌握蛋白质元素组成的蛋白质元素组成的 特点。特点。3.3.掌握掌握蛋白质的基本构成单体：氨基酸的结构蛋白质的基本构成单体：氨基酸的结构 特点，从各氨基酸的结构特点上理解氨基酸特点，从各氨基酸的结构特

2、点上理解氨基酸 的分类。的分类。4.4.掌握掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性电离氨基酸的理化性质，重点掌握两性电离 与等电点含义、茚三酮反应及其应用。与等电点含义、茚三酮反应及其应用。目的与要求目的与要求2023/4/14第4页，此课件共45页哦5.5.掌握掌握蛋白质一级结构的概念；了解蛋白质一级结构的测定方蛋白质一级结构的概念；了解蛋白质一级结构的测定方法与思路，学会分析简单多肽的氨基酸顺序。法与思路，学会分析简单多肽的氨基酸顺序。6.6.理解并掌握理解并掌握蛋白质二级结构的概念；二级结构的基本类型：蛋白质二级结构的概念；二级结构的基本类型：-螺旋及螺旋及-折叠的结构特点；了解几种常见纤维

3、状蛋白质的结折叠的结构特点；了解几种常见纤维状蛋白质的结构特性；了解超二级结构及结构域的概念。构特性；了解超二级结构及结构域的概念。7.7.了解蛋白质三级结构、四级结构的概念及稳定因素。了解蛋白质三级结构、四级结构的概念及稳定因素。2023/4/15第5页，此课件共45页哦8.8.充分理解充分理解蛋白质结构与功能的关系；从核糖核酸酶的变性蛋白质结构与功能的关系；从核糖核酸酶的变性与复性实验理解一级结构与空间结构的关系；以细胞色素与复性实验理解一级结构与空间结构的关系；以细胞色素C C等为例充分理解一级结构与蛋白质生物学功能的关系；从血等为例充分理解一级结构与蛋白质生物学功能的关系；从血红蛋白与

4、肌红蛋白的结构特性理解蛋白质空间结构与生物学红蛋白与肌红蛋白的结构特性理解蛋白质空间结构与生物学功能的关系。功能的关系。9.9.掌握掌握蛋白质的理化性质：胶体性质、两性电离与等电点、蛋白质的理化性质：胶体性质、两性电离与等电点、沉淀作用、变性作用以及这些性质的生理意义及实践意沉淀作用、变性作用以及这些性质的生理意义及实践意义。义。10.10.了解蛋白质分离提纯的常用方法及基本原理。了解蛋白质分离提纯的常用方法及基本原理。2023/4/16第6页，此课件共45页哦 生物体内的蛋白质是除水以外，机体组生物体内的蛋白质是除水以外，机体组织中最多的组分，占人体干重的织中最多的组分，占人体干重的45%4

5、5%，占细，占细菌干重的菌干重的505070%70%。2.1 2.1 蛋白质通论蛋白质通论2023/4/17第7页，此课件共45页哦蛋白质的生物学功能蛋白质的生物学功能1.1.作为生物催化剂：作为生物催化剂：在体内催化各种物质代谢反应的酶几乎都是蛋在体内催化各种物质代谢反应的酶几乎都是蛋白质。白质。2.2.调节代谢反应：调节代谢反应：一些激素是蛋白质或肽，如胰岛素、生长素一些激素是蛋白质或肽，如胰岛素、生长素。3.3.运输载体：运输载体：如红细胞中运输如红细胞中运输O O2 2、COCO2 2要靠要靠Hb(HemoglobinHb(Hemoglobin血红血红蛋白蛋白)、运输脂类物质的是载脂蛋

6、白、运铁蛋白等转运蛋白或叫、运输脂类物质的是载脂蛋白、运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。载体蛋白。4.4.参与机体的运动：参与机体的运动：如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收缩有关的如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。p30p302023/4/18第8页，此课件共45页哦5.5.参与机体的防御：参与机体的防御：机体抵抗外来侵害的防御机能，靠抗体，抗体机体抵抗外来侵害的防御机能，靠抗体，抗体也称免疫球蛋白，是蛋白质。也称免疫球蛋白，是蛋白质。6.6.接受传递信息：接受传递信息：如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视觉蛋白如口腔中的味

7、觉蛋白、视网膜中的视觉蛋白。7.7.调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。8.8.其它：其它：如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存蛋白；胶原蛋如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还有甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还有甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能。的生物学功能。所以，我们不难理解，为什么说所以，我们不难理解，为什么说没有蛋白质就没有生命。没有蛋白质就没有生命。2023/4/19第9页，此课件共45页哦一一.蛋白质的元素组成蛋白质的元素组成 蛋白质是有机化合物

8、，离不开蛋白质是有机化合物，离不开C C、H H、O O三种元素，还含有三种元素，还含有N N、P P、S S、金属元素等。、金属元素等。含量含量%：505055 655 67 207 2023 1523 1517 0.317 0.33 3 微量或无微量或无 元素组成元素组成 ：C H O C H O N N S S 其它其它 蛋白质中蛋白质中N N是特征元素，且含量恒定，为是特征元素，且含量恒定，为16%16%左右左右 ，即，即1616克氮克氮/100/100克蛋白质，故可以克蛋白质，故可以用用定氮法定氮法测量蛋白质含量，即：每测量蛋白质含量，即：每100100克蛋白质含氮克蛋白质含氮161

9、6克，克，100/16=6.25100/16=6.25克蛋白质含克蛋白质含氮氮1 1克。所以，克。所以，每克样品含氮量每克样品含氮量6.25100=1006.25100=100克样品蛋白质含量（克克样品蛋白质含量（克%）。有些蛋白质含有有些蛋白质含有其他微量元素其他微量元素：P P、FeFe、CuCu、MnMn、ZnZn、CoCo、MoMo、I I 等。等。2.1 2.1 氨基酸氨基酸2023/4/110第10页，此课件共45页哦2.1.1 2.1.1 蛋白质分子的基本组成单位蛋白质分子的基本组成单位氨基酸氨基酸（一）氨基酸的结构通式：（一）氨基酸的结构通式：1 1、构成蛋白质的氨基酸、构成蛋

10、白质的氨基酸均为均为L-L-氨基酸。氨基酸。2 2、除、除R R为为H H（甘氨酸）外，（甘氨酸）外，其余氨基酸均具有旋光性。其余氨基酸均具有旋光性。3 3、各种氨基酸的区别在、各种氨基酸的区别在于侧基于侧基R R基上。基上。从氨基酸的结构通式可以从氨基酸的结构通式可以看出：看出：2023/4/111第11页，此课件共45页哦（二）氨基酸的构型：（二）氨基酸的构型：构成蛋白质的氨基酸构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外除甘氨酸外，均含有，均含有-碳碳原子，在空间各原子有原子，在空间各原子有两种排列方式两种排列方式：L-L-构型与构型与D-D-构型，它们的关系就像左右手的关系，互为构型，它们的关系就像左

11、右手的关系，互为镜像关系镜像关系，下图以丙氨酸为例：下图以丙氨酸为例：2023/4/112第12页，此课件共45页哦2023/4/113第13页，此课件共45页哦（三）氨基酸的结构与分类（三）氨基酸的结构与分类1.1.按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分：按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分：（1 1）酸性氨基酸酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有：一氨基二羧基氨基酸，有：天冬氨酸、谷氨天冬氨酸、谷氨酸酸;（2 2）碱性氨基酸碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸：二氨基一羧基氨基酸 ，有：，有：赖氨酸、精氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸组氨酸;（3 3）中性氨基酸中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有：甘氨酸、丙氨酸

12、、：一氨基一羧基氨基酸，有：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。酸。2023/4/114第14页，此课件共45页哦2.2.按侧基按侧基R R基的结构特点分：基的结构特点分：（1 1）脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸（2 2）芳香族氨基酸芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3 3）杂环氨基酸杂环氨基酸：脯氨酸、组氨酸：脯氨酸、组氨酸3.3.按侧基按侧基R R基与水的关系

13、分：基与水的关系分：（1 1）非极性氨基酸非极性氨基酸：有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异：有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸。脯氨酸。（2 2）极性不带电氨基酸极性不带电氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。：天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。（3 3）极性带电氨基酸极性带电氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨：天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸。酸。2023/4/115第15页，此课件共45页哦4.4.按氨基酸是否能在人体内合成分：按氨基酸是否能在人

14、体内合成分：（1 1）必需氨基酸必需氨基酸：指人体内不能合成的氨基酸，必须从食物中摄取，：指人体内不能合成的氨基酸，必须从食物中摄取，有有八八种：赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异种：赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸。亮氨酸、苏氨酸。（2 2）非必需氨基酸非必需氨基酸：指人体内可以合成的氨基酸。有：指人体内可以合成的氨基酸。有十十种。种。（3 3）半必需氨基酸半必需氨基酸：指人体内可以合成但合成量不能满足人体需：指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是婴幼儿时期）的氨基酸，有要（特别是婴幼儿时期）的氨基酸，有两两种：组氨酸、精氨酸

15、。种：组氨酸、精氨酸。2023/4/116第16页，此课件共45页哦二十种氨基酸的名称和结构如图所示二十种氨基酸的名称和结构如图所示:2023/4/117第17页，此课件共45页哦2023/4/118第18页，此课件共45页哦2023/4/119第19页，此课件共45页哦2023/4/120第20页，此课件共45页哦2023/4/121第21页，此课件共45页哦2023/4/122第22页，此课件共45页哦注：二十种氨基酸的结构特点注：二十种氨基酸的结构特点支链氨基酸：支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸含羟基的氨基酸：含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸丝氨酸、苏氨酸含硫的

16、氨基酸：含硫的氨基酸：半胱氨酸（含巯基）、半胱氨酸（含巯基）、甲硫氨酸（含硫甲基）甲硫氨酸（含硫甲基）含苯环的氨基酸：含苯环的氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸含胍基的氨基酸：含胍基的氨基酸：精氨酸精氨酸含咪唑基的氨基酸：含咪唑基的氨基酸：组氨酸组氨酸亚氨基酸：亚氨基酸：脯氨酸脯氨酸含酰胺的氨基酸：含酰胺的氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺天冬酰胺、谷氨酰胺含吲哚基的氨基酸：含吲哚基的氨基酸：色氨酸色氨酸含含-氨基的氨基酸：氨基的氨基酸：赖氨酸赖氨酸2023/4/123第23页，此课件共45页哦(四四)蛋白质中不常见的氨基酸蛋白质中不常见的氨基酸 (了解了解)羟羟-脯氨酸、羟脯氨

17、酸、羟-赖氨酸、赖氨酸、r-r-羧基谷氨酸、羧基谷氨酸、6-6-氮氮-甲基赖氨酸甲基赖氨酸2023/4/124第24页，此课件共45页哦（五）非蛋白氨基酸（五）非蛋白氨基酸 (了解了解)鸟鸟氨氨酸酸、胍胍氨氨酸酸、高高半半胱胱氨氨酸酸、高高丝丝氨氨酸酸、-丙丙氨氨酸酸、-氨基丁酸等氨基丁酸等2023/4/125第25页，此课件共45页哦2.1.2 氨基酸的理化性质氨基酸的理化性质（一）物理性质（一）物理性质1.1.形态：形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。2.2.溶解性：溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，一般都溶于水

18、，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。在稀酸和稀碱中溶解性好。3.3.熔点：熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200200，超，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。4.4.旋光性：旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。5.5.光吸收：光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。环氨基酸有光的吸收。2023/4/126第26页，此课件共45页哦（二）化学性质（二）化学性质1.1.氨基酸的两性电离

19、及等电点：氨基酸的两性电离及等电点：氨基酸既含有氨基，可接受氨基酸既含有氨基，可接受H H+，又含有羧基，可电离出，又含有羧基，可电离出H H+，所以氨基酸具有所以氨基酸具有酸碱两性性质酸碱两性性质。通常情况下，氨基酸以。通常情况下，氨基酸以两性两性离子的形式离子的形式存在，如下图所示：存在，如下图所示：2023/4/127第27页，此课件共45页哦 从从上上图图可可知知：氨氨基基酸酸在在酸酸性性环环境境中中，主主要要以以阳阳离离子子的的形形式式存存在在，在在碱碱性性环环境境中中，主主要要以以阴阴离离子子的的形形式式存存在在。在在某某一一pHpH环环境境下下，以以两两性性离离子子（兼兼性性离离

20、子子）的的形形式式存存在在。该该pHpH称称为为该该氨氨基基酸酸的的等等电电点点。所所以以氨氨基基酸酸的的等等电电点点可可以以定定义义为为：氨氨基基酸酸所所带带正正负负电电荷荷相相等等时时的的溶溶液液pHpH。2023/4/128第28页，此课件共45页哦 氨基酸的水溶液既可被酸滴定，又可被碱滴氨基酸的水溶液既可被酸滴定，又可被碱滴定，应该具有两性电离的性质，现以定，应该具有两性电离的性质，现以甘氨酸甘氨酸为例为例来说明氨基酸两性电离的特点。来说明氨基酸两性电离的特点。2023/4/129第29页，此课件共45页哦左图是左图是甘氨酸的电离酸碱甘氨酸的电离酸碱滴定曲线滴定曲线，从左向右是用，从左

21、向右是用NaOHNaOH滴定的曲线，溶液的滴定的曲线，溶液的pHpH由小到大逐渐升高；从右向左由小到大逐渐升高；从右向左是用是用盐酸盐酸滴定的曲线，溶液的滴定的曲线，溶液的pHpH由大到小逐渐降低。曲线中由大到小逐渐降低。曲线中从左向右从左向右第一个拐点第一个拐点是是氨基酸氨基酸羧基解离羧基解离50%50%的状态，的状态，第二个第二个拐点拐点是氨基酸的等电点，是氨基酸的等电点，第第三个拐点三个拐点是是氨基酸氨基解离氨基酸氨基解离50%50%的状态。的状态。2023/4/130第30页，此课件共45页哦 通过通过氨基酸的滴定曲线氨基酸的滴定曲线，可用下列，可用下列Henderson-Hassel

22、balch方程求出方程求出各解离基团的解离常数（各解离基团的解离常数（pKpK）：根根据据pKpK可可求求出出氨氨基基酸酸的的等等电电点点，可可由由其其等等电电点点左左右两个右两个pKpK，值的值的算术平均值算术平均值求出。求出。2023/4/131第31页，此课件共45页哦中性氨基酸：中性氨基酸：pI=(pK1+pK2)/2pKpK1 1为为-羧基的解羧基的解 离常数离常数,pKpK2 2为为-氨基的解氨基的解 离常数。离常数。氨基酸等电点的计算氨基酸等电点的计算2023/4/132第32页，此课件共45页哦2023/4/133第33页，此课件共45页哦2023/4/134第34页，此课件共

23、45页哦二十种氨基酸的二十种氨基酸的pKpK，及等电点：及等电点：2023/4/135第35页，此课件共45页哦2.2.由由-氨基参加的反应：氨基参加的反应：(1)(1)与亚硝酸反应：与亚硝酸反应：放出氮气，氮气的一半来自氨基氮，一半来放出氮气，氮气的一半来自氨基氮，一半来自亚硝酸，在通常情况下测定生成的氮气的体积量可计算氨基酸自亚硝酸，在通常情况下测定生成的氮气的体积量可计算氨基酸的量，此反应可用于测定蛋白质的水解程度。的量，此反应可用于测定蛋白质的水解程度。2023/4/136第36页，此课件共45页哦(2)(2)与甲醛的反应：与甲醛的反应：用过量的中性甲醛与氨基酸反应，可游离出氢离子，用

24、过量的中性甲醛与氨基酸反应，可游离出氢离子，然后用然后用NaOHNaOH滴定，从消耗的碱量可以计算出氨基酸的含量。此法称为间接滴定，从消耗的碱量可以计算出氨基酸的含量。此法称为间接滴定法。滴定法。2023/4/137第37页，此课件共45页哦(3)(3)与与2,4-2,4-二硝基氟苯二硝基氟苯（2,4-DNFB2,4-DNFB）的反应（）的反应（SangerSanger反应）：反应）：生成黄色的二硝基苯生成黄色的二硝基苯-氨基酸衍生物。氨基酸衍生物。(4)(4)与苯异硫氰酸酯与苯异硫氰酸酯（PITCPITC）反应（）反应（EdmanEdman反应）：生成苯乙反应）：生成苯乙 内酰硫脲内酰硫脲-

25、氨基酸。氨基酸。(5)(5)与丹磺酰氯与丹磺酰氯（DNS-ClDNS-Cl）的反应：生成荧光物质）的反应：生成荧光物质DNS-DNS-氨基酸。氨基酸。（3 3）、）、(4)(4)、(5)(5)反应用于反应用于蛋白质的蛋白质的N-N-末端末端的测定。的测定。2023/4/138第38页，此课件共45页哦3.-3.-羧基参加的反应：羧基参加的反应：(1)(1)与碱反应成盐与碱反应成盐 (2)(2)与醇反应成酯与醇反应成酯 (3)(3)与酰化试剂反应成酰氯与酰化试剂反应成酰氯2023/4/139第39页，此课件共45页哦 4.-4.-氨基与氨基与-羧基共同参加的反应羧基共同参加的反应 与茚三酮的反应

26、：除脯氨酸与羟脯氨酸外，可与其它氨基酸生成蓝与茚三酮的反应：除脯氨酸与羟脯氨酸外，可与其它氨基酸生成蓝紫色化合物。脯氨酸与羟脯氨酸为黄色化合物。紫色化合物。脯氨酸与羟脯氨酸为黄色化合物。2023/4/140第40页，此课件共45页哦(1)(1)MillonMillon反应：反应：检测检测TyrTyr或含或含TyrTyr的蛋白质的反应。的蛋白质的反应。MillonMillon试剂：试剂：汞的硝酸盐与亚硝酸盐溶液。汞的硝酸盐与亚硝酸盐溶液。产物：产物：红色的化合物。红色的化合物。(2)(2)FolinFolin反应：反应：检测检测TyrTyr或含或含TyrTyr的蛋白质的反应。的蛋白质的反应。Fo

27、linFolin试剂：试剂：磷钼酸、磷钨酸混合溶液。磷钼酸、磷钨酸混合溶液。产物：产物：蓝色的钼蓝、钨蓝。蓝色的钼蓝、钨蓝。(3)(3)坂口反应：坂口反应：检测检测ArgArg或含或含ArgArg的蛋白质的反应。的蛋白质的反应。坂口试剂：坂口试剂：萘酚的碱性次溴酸钠溶液。萘酚的碱性次溴酸钠溶液。产物：产物：砖红色的沉淀。砖红色的沉淀。5.5.侧链反应（颜色反应）：侧链反应（颜色反应）：2023/4/141第41页，此课件共45页哦(4)(4)PaulyPauly反应：反应：检测检测HisHis、TyrTyr及含及含HisHis、TyrTyr蛋白质的反应。蛋白质的反应。试剂：试剂：对氨基苯磺酸盐

28、酸溶液、亚硝酸钠、碳酸钠混合溶液对氨基苯磺酸盐酸溶液、亚硝酸钠、碳酸钠混合溶液产物：产物：橘红色的化合物。橘红色的化合物。(5)(5)乙醛酸的反应：乙醛酸的反应：检测检测TrpTrp或含或含TrpTrp蛋白质的反应。蛋白质的反应。当当TrpTrp与乙醛酸和浓硫酸在试管中叠加时，产生分层现象，界面出与乙醛酸和浓硫酸在试管中叠加时，产生分层现象，界面出现紫色环。现紫色环。(6)(6)CysCys的反应：的反应：CysCys或含或含CysCys蛋白质与亚硝基亚铁氰酸钠在稀氨的溶液中，蛋白质与亚硝基亚铁氰酸钠在稀氨的溶液中，产生一种红色的化合物。产生一种红色的化合物。2023/4/142第42页，此课

29、件共45页哦四四.氨基酸的分离测定氨基酸的分离测定 本节自学本节自学 （一）层析法（一）层析法 层析法是利用被分离样品混合物中各组分的层析法是利用被分离样品混合物中各组分的化化学性质学性质的差异，使各组分以不同程度分布在两个相的差异，使各组分以不同程度分布在两个相中，这两个相一个为中，这两个相一个为固定相固定相，另一个为，另一个为流动相流动相。当。当流动相流进固定相时，由于各组分在两相中的分流动相流进固定相时，由于各组分在两相中的分配情况不同或电荷分布不同或离子亲和力不同等，配情况不同或电荷分布不同或离子亲和力不同等，而以不同的速度前进，从而达到分离的目的。而以不同的速度前进，从而达到分离的目的。2023/4/143第43页，此课件共45页哦常见的层析法有：常见的层析法有：滤纸层析滤纸层析、薄层层析、离子交换层析薄层层析、离子交换层析、亲和层析亲和层析（二）电泳法（二）电泳法 电电泳泳是是指指带带电电的的颗颗粒粒在在电电场场中中向向着着以以其其颗颗粒粒所所带带电电荷相反的电极移动的现象。荷相反的电极移动的现象。2023/4/144第44页，此课件共45页哦本章后续本章后续2023/4/145第45页，此课件共45页哦