大学科目《生物化学》名词解释汇总46.pdf

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1、生物化学简整理 1.生物化学:是研究生物体的化学,是研究生物体分子组成及变化规律的基础学科,是对生命现象最来基础,最为深入的分子水平的机制探讨.其研究范畴主要包括:生物体的化学姐成,生物分子的结构,性质及功能;生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化,及新陈代谢的调节与控制;生物信息分子的合成及其调控,也就是遗传信息的贮存,传递和表达.2.蛋白质组:是基因组所表达的全部蛋白质.3.蛋白质组学:是对基因组所表达的全部蛋白质进行分析建立的新技术体系.4.必需元素:是对于构成生物大分子结构,对维持生物体的物质代谢,能量代谢及生命过程的各种生理功能起着至关重要的作用的元素.5.核蛋白:由蛋白质与核酸

2、组成,存在于所有细胞中.6.脂蛋白:由蛋白质和脂质通过非共价键相连而成,存在于生物膜和动物血浆中.7.色蛋白:由蛋白质和色素组成,以含卟啉类的色蛋白最为重要.8.磷蛋白:由蛋白质和磷酸组成,磷酸往往与丝氨酸或苏氨酸侧链的羟基结合.9.氨基酸:广义上指分子中既有氨基又有羧基的化合物.10.-氨基丁酸：是由谷氨酸脱羧产生的，它是传递神经冲动的化学介质，称神经递质.11.两性离子：是指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的正离子和能接受质子的负离子.12.等电点:调整氨基酸溶液的 pH,使氨基酸分子上的正负电荷数相等,即氨基酸的总净电荷为零,主要以两性离子存在时,在电场中,不向任何一极移动,此时溶液的

3、 pH 叫做氨基酸的等电点.13.肽:一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合形成的共价键称为肽键,由此形成的化合物称为肽.14.生物活性肽：是能够调节生物机体的生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称.15.谷胱甘肽：是存在于动植物和微生物细胞中的一种重要的三肽，由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸组成，简称 GSH.16.蛋白质的一级结构：是指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性.17.构象：蛋白质的空间结构通常称作蛋白质的构象，是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的分布和肽链的走向.18.氢键：是一个电负性原子上共价连接的氢，与另一个电负性原子之间的

4、静电作用力.19.盐键:也称离子作用,既包括不同电荷间的静电作用力,也包括相同电荷间的静电斥力.20.疏水作用：是由氨基酸疏水侧链相互聚集形成的作用力。21.范德华力：主要是由瞬间偶极诱导的静电相互作用形成的。22.蛋白质的二级结构：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。23.-转角：一种简单的二级结构，其中第一个氨基酸残基 CO 与第四个氨基酸残基的 NH 形成氢键，构成一个紧密的球，使转解成为比较稳定的结构。24.无规卷曲：指没有一定规律的松散肽链结构，但对一定的球蛋白而言，特定的区域有特定的卷曲方式。25.超二级结构：指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则

5、的，有空间上能辩认的二级结构组合体。26.结构域：指多肽链在超二级结构基础上的进一步盘绕折叠成的近似球状的紧密结构。27.三级结构：球状蛋白的多肽链在二级结构，超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元，换句话说，是指多肽链上包括主链和侧链在内的所有原子在三维空间内的分布。28.四级结构：是指分子中亚基的种类，数量以及相互关系。29.亚基：许多蛋白质由两个或两个以上相互关联的具有三级结构的亚单位组成，其中每一个亚单位称为亚基，亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。30.蛋白质变性：天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化

6、性质和生物学性质都有所改变，但蛋白质的一级结构不被破坏，这种现象称变性。31.盐析法：用硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等中性盐使蛋白质产生沉淀的方法。32.等电聚焦电泳：是在 PAGE 中加入一种两性电解质作为载体，电泳时两性电解质形成一个由正极到负极逐渐增加的 pH 梯度，当带一定电荷的蛋白质在其中泳动时，到达各自等电点的 pH 位置就停止，此法可用于分析和制备各种蛋白质，也可用于测定蛋白质的等电点。33.离子交换层析：当被分离的蛋白质溶液流经离子交换层析柱时，带有与离子交换剂可交换基团相同电荷的蛋白质被吸附在离子交换剂上，带同种净电荷越多，吸附力起强，随后用改变 pH 或离子强度的办法将吸附的蛋白

7、质按吸附力从小到大的顺序先后洗脱下来。34.亲和层析法：是分离蛋白质的一种极为有效的方法。是将称为配体的分子共价结合在层析柱中的固体材料上，蛋白质混合物流经层析柱时，目标蛋白与配体结合被层析柱中的固体材料截留，而非目标蛋白则不能与层析柱中的固体材料结合。先洗脱除去杂蛋白，再用含游离配体的洗脱剂将目标蛋白替换下来，从而达到目标蛋白的分离和纯化。35.Edman 降解法：苯异硫氰酸酯与蛋白质的游离氨基结合，N-末端的氨基酸会从多肽链切割下来，进一步生成苯乙内酰硫脲氨基酸衍生物，PTH 衍生物可以用色谱法进行鉴定。在弱碱性溶液中，多肽链的其他部分没有发生变化，因此该法可连续测定N-末端的氨基酸残基，

8、确定肽段氨基酸序列。36.串联质谱法：可分析微量的肽链，短肽在第一台质谱仪中经电喷射电离，按质荷比分离，依次经碰撞池被裂解成离子碎片，在第二台质谱仪中测出各个离子碎片的谱线，推算出短肽的氨基酸序列。37.核苷：是戊糖和含氮碱生成的糖苷，在核苷中，核糖的 1碳原子通常与嘌呤碱的第 9 氮原子或嘧啶碱的第 1 氮原子相连。38.假尿苷：在 tRNA 中有少量尿嘧定的第 5 位碳原子与核糖的 1碳原子相连，这是一种碳苷，因为戊糖与碱基的连接方式较特殊，故称为假尿苷。39.核酸的一级结构：各核苷酸殘基沿多核苷酸链排列的顺序称为一级结构。40.碱基配对：指碱基间的互补关系。41.Chargaff 规则：

9、DNA 中腺嘌呤和胸腺嘧啶的数目基本相等，胞嘧啶和鸟嘌呤的数目基本相等，这一规律被称作。42.B-DNA：右手螺旋 DNA 结构，螺距 2nm，螺旋直径 3.4nm，每转碱基对数目 10 个，碱基对间垂直距离0.34nm，碱基对与水平面平行，分子表面存在大沟和小沟。43.A-DNA：右手螺旋 DNA 结构，螺距 2.3nm，螺旋直径 2.8nm，每转碱基对数目 11 个，碱基对间垂直距离 0.255nm，碱基对与水平面的倾角为 200，分子表面的大沟变得狭而深，小沟变得宽而浅。44.Z-DNA：左手螺旋 DNA 结构，螺距 1.8nm，螺旋直径 4.5nm，每转碱基对数目为 12 个，碱基对间

10、垂直距离 0.37nm，碱基对与水平面的倾角为 70，此结构糖-磷酸主链成锯齿形的左手螺旋，分子细长而伸展，碱基对偏离螺旋中心轴，并靠近螺旋外侧，螺旋表面只有小沟没有大沟。45.回文顺序：即一条链的碱基序列的正读与另一条链碱基序列的反读是相同的，这样的序列很容易形成发夹结构或十字架结构。46.重叠基因：即一段核酸序列可以编码多个肽链。47.小卫星 DNA：分布在常染色质内，重复单位通常为 15-40bp，拷贝数从 10-10000 不等。由于拷贝数丰了在很大的个体差异，小卫星 DNA 可用于 DNA 的指纹图谱分析，小卫星 DNA 的长度多态性以孟德尔方式遗传，因此，常被用于基因定位，亲子关系

11、判断，身份确定，遗传病的分析和诊断等领域。48.中度重复序列：在基因组内在数十到数十万个拷贝的序列，大多数中度重复序列与其他序列间隔排列，称做散布重复序列包括长散布元件、短散布元件和在染色体上位置可移动的转座子，少数中度重复序列成串排列在一个区域称作串联重复序列，包括小卫星序列，微卫星序列和rDNA。49.微卫星 DNA：又称短串联重复序列，重复单位只有 1-5bp，拷贝数为 10-60。微卫星 DNA 存在于常染色质内，在个体之间存在高度的多态性，可作为基因组作图的分子标记，由于微卫星序列侧翼序列十分保守，可用于设计引物和探针。50.单一序列：绝大多数编码蛋白质的基因只有一个或几个拷贝。51

12、.假基因：编码细胞骨架蛋白等蛋白质的基因只有数个拷贝，称低度重复序列，在其中有些基因由于突变而丧失了表达活性，被称作假基因。52.核仁小 RNA：广泛分布于核仁区，大小一般为几十到几百个核苷酸，主要参与 rRNA 前体的加工，部分 snRNA 及 tRNA 中某些核苷酸的甲基化修饰也是由 snoRNA 指导完成的。53.反义 RNA（asRNA）：可通过互补序列与特定的 mRNA 结合，抑制 mRNA 的翻译，还可抑制 DNA 的复制和转录。54.RNA 干扰（RNAi）：用 RNA 抑制基因表达时，若用一段与 asRNA 核苷酸序列互补的 RNA，与 asRNA 构成双链 RNA，其稳定性大

13、大增加，对基因表达的抑制作用比单链 RNA 高 2 个数量级，这种用双链 RNA抑制特定基因表达的技术称为 55.增色效应：若将核酸水解为核苷酸，紫外吸收值通常增加百分之三十到四十，这种现象被称作增色效应。这是由于在双螺旋结构中，碱基有规律的紧密堆积降低了其对紫外光的吸收。56.碱基堆积力：碱基平面间的范德华作用力和疏水作用力统称为碱基堆积力。57.双链核酸的变性：指双螺旋区氢链断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程。变性只涉及次级键的变化。58.Tm：将紫外吸收的增加量达到最大增加量一半时的温度称熔解温度。59.复性：变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程。60.退火：

14、变性核酸复性时需缓慢冷却。61.减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低，这种现象被称作 62.分子杂交：在退火条件下，不同来源的 DNA 互补区形成双链，或 DNA 单链和 RNA 单链的互补区形成DNA-RNA 杂合双链的过程称为分子杂交。63.探针：通常对天然或人工合成的 DNA 或 RNA 片段进行放射性同位素或荧光标记，做成探针，经杂交后，检测放射性同位素或荧光物质的位置，寻找与探针有互补关系的 DNA 或 RNA。64.Southern 印迹法：将电泳分离的 DNA 片段从凝胶转移到适当的膜上，再进行杂交操作。65.Northern 印迹法：将电泳分离后的变性 RNA 吸印到适当的膜上

15、再进行分子杂交的技术。66.DNA 芯片或 DNA 微阵列：用点样或在片合成的方法，将成千上万种相关基的探针整齐地排列在特定的基片上，形成阵列，将待测样品的 DNA 切割成碎片，用荧光基团标记后，与芯片进行分子杂交，用激光扫描仪对基片上的每个点进行检测，若某个探针所对应的位置出现荧光，说明样品中存在相应的基因。67.焦磷酸测序技术：引物与模板 DNA 退火后，在 DNA 聚合酶、ATP 硫酸化酶、荧光素酶和腺苷三磷酸双磷酸酶四种酶的协同作用下，将引物上每一个 dNTP 的聚合与每一次荧光信号的释放偶联起来，通过检测荧光信号的释放和强度，达到实时测定 DNA 序列的目的。68.单糖：是最简单的糖

16、，不能再被水解为更小的单位。69.寡糖：是由 2-10 个分子单糖缩合而成，水解后生成单糖。70.糖复合物：是由糖和非糖物质构成的复合物，如糖肽，糖脂，糖蛋白，蛋白聚糖。71.糖苷键：单糖的半缩醛上羟基与非糖物质的羟基形成的缩醛结构称为糖苷，形成的化学键称为糖苷键。72.糖胺聚糖：含氨基己糖或乙酰氨基糖，因多数含有糖醛酸，硫酸基或磺酸基，所以有较强的酸性，是一种酸性杂多糖。73.透明质酸：由 D-葡糖醛酸通过（1-3）糖苷键与乙酰葡糖胺缩合成双糖单位，再通过（1-4）糖苷键将许多个双糖单位 连接成长的直链，在体内常与蛋白质结合，构成一种蛋白多糖。74.纤维素：是一种线性的由 D-吡喃葡糖基以-

17、1，4 糖苷键连接的没有分支的同多糖。75.壳多糖：由 N-乙酰-D-葡糖胺以（1-4）糖苷键缩合成的同多糖。76.右旋糖酐：是 D-葡萄糖以（1-6）糖苷键缩合为主链骨架，以（1-3）、（1-2）、（1-4）糖苷键构成支链。77.肝素：由葡萄糖胺和糖醛酸组成基本二糖单位，再以（1-4）键相连接形成多糖。大多数葡萄糖胺的氨基是硫酸化的。78.硫酸软骨素：基本结构与透明质酸的结构相似，只是重复双糖单位中的 N-乙酰葡糖胺被 N-乙酰半乳糖胺取代，且 N-半乳糖胺基的 4 或 6 位常被硫酸基取代。79.硫酸皮肤素：由 L-艾杜糖醛酸与 N-乙酰半乳糖以（1-3）键相连，构成重复双糖单位。硫酸基团

18、位于半乳糖的 C4 位。二糖重复单位之间以（1-3）糖苷键连接。80.硫酸角质素：由 N-乙酰葡糖胺与半乳糖以-1，3 键构成重复双糖单位，重复单位间以-1，4 键相连。硫酸基团们于 N-乙酰氨基葡糖的 C6 位及某些半乳糖基上。81.糖脂：是脂质与糖半缩醛羟基结合的一类复合物。82.脑苷脂：由二酰甘油和己糖结合而成的化合物，己糖主要是半乳糖、甘露糖或葡萄糖。其中糖基带是-SO32-磺酸基的脑苷脂称为硫酸脑苷脂。83.神经节苷脂：糖基含有唾液酸的糖脂。84.脂多糖：主要是 G细胞壁所具有的复合多糖，一般由三部分组成，由外到内为专一性低聚糖链、中心多糖链和脂质。85.必需脂肪酸：哺乳动物体内能够

19、自身合成饱和及单不饱和脂肪酸，但不能合成机体必需的亚油酸、亚麻酸等多不饱和脂肪酸。我们将这些自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸称为必需脂肪酸。86.甘油磷脂：分子中甘油的两个醇羟基与脂肪酸成酯，第三个醇羟基与磷酸成酯或磷酸再与其他含羟基的物质结合成酯。87.溶血磷脂：甘油磷脂失去一个脂肪酸后的产物。88.PC卵磷脂 PE脑磷脂 89.蜡：是长链脂肪酸与长链一元醇或固醇形成的酯。90.酶的专一性：是指酶对其催化反应的类型和反应物有严格的选择性。是由酶的结构特别是酶活性部位的结构特异性决定的。91.诱导契合假说：该假说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，当酶分子结合底物分子时，在底物分子的诱导

20、下，酶的构象发生变化，成为能与底物分子密切契合的构象，从而催化底物的反应。92.反应物若要转化为产物，必须首先进入一种能量更高的状态，成为活化分子，活化分子所处的这种需要更多能量的状态称为过渡态，与活化分子相对应的普通反应物分子所处的状态称为基态。93.酶的活性部位：在整个酶分子中，只有一小部分区域的氨基酸残基参与对底物的结合与催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域称为酶的活性部位，是酶结合和催化底物的场所，是与酶活力直接相关的区域，酶活性部位的结构是酶作用机理的结构基础。（酶的分离纯化见 P177）94.酶活性部位的共同特点：在酶分子整体结构中只占很小的部分，具有三维立体结构，含有特定

21、的催化基团，具有柔性，通常是酶分子上的一个裂隙，对酶的整体结构具有较高的依赖性，酶活性部位的形成要求酶分子具有完整的天然空间结构。95.酸碱催化：是指催化剂通过向反应物提供质子或从反应物接受质子，从而稳定过渡态，降低反应活化能，加速反应的一类催化机制。96.共价催化：是指催化剂通过与底物形成相对不稳定的共价中间复合物，改变了反应历程，由于新历程所需活化能更低，因此反应速率得以提高。97.酶促反应动力学：是研究酶促反应的速率以及影响此速率的各种因素的科学。98.抑制剂：通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。99.酶的抑制剂分为不可逆

22、抑制剂（与酶的必需基团以共价键结合引起酶的永久性失活，其抑制作用不能够用透析、超滤等温和物理手段解除）和可逆抑制剂（与酶蛋白以非共价键结合，引起酶活性暂时性丧失，其抑制作用可以通过透析超滤等手段解除）。100.竞争性抑制剂：这些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竞争与酶活性部位的结合，当抑制剂结合于酶的活性部位，底物被排斥在酶活性部位之外，导致酶促反应被抑制。101.非竞争性抑制剂：酶可同时与底物及这类抑制剂结合，形成的三元复合物不能进一步分解为产物，导致酶促反应被抑制。抑制剂的结合位点与底物结合位点不同。102.反竞争性抑制剂：酶只有与底物结合后，才能与这类抑制剂结合，形成的三元复合物

23、不能分解为产物，导致酶促反应被抑制。抑制剂的结合位点与底物结合位点不同 103.酶的别构调控：许多酶除具有活性部位外，还具有调节部位，酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性，这种酶活性的调节方式称 104.具有别构调控作用的酶称为别构酶。对酶分子具有别构调节作用的化合物称为效应物，分正效应物和负效应物。P168 注意天冬氨酸转氨甲酰酶。105.可逆的共价修饰：指某种酶在其他酶的催化下，其肽链中某些基团发生可逆的共价修饰作用，导致该酶在活性形式和非活性形式间相互转变，以达到调节酶活性的目的。这种酶也称共价调节酶。106.蛋白质的磷酸化作用：是指由蛋

24、白激酶催化的使 ATP 或 GTP位磷酸基转移到底物蛋白质特定氨基酸残基上的过程。107.酶原：是生物体内合成出的无活性的酶的前体。108.酶原的激活：在特定蛋白水解酶的催化作用下，酶原的结构发生改变，形成酶的活性部位，变成有活性的酶。109.核酶：是具有催化能力的核糖核酸。110.抗体酶：是具有催化能力的免疫球蛋白，又称催化性抗体。111.同工酶：指能催化相同的化学反应，但酶分子本身的结构组成、理化性质、免疫功能和调控特性等方面有所不同的一组酶。112.酶活力：是指酶催化指定化学反应的能力，酶活力的大小可以用在一定条件下酶促反应的速率来表示，反应速率越快，就表明酶活力起高。113.酶活力单位

25、：是人为规定的对酶进行定量描述的基本度量单位，用来表示酶活力的大小，其含义是在一定条件下，单位时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。114.酶的比活力：规定为每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。是酶样品纯度的指标。115.酶偶联分析法：可以将无吸光度变化的酶促反应 R1 与一些级引起光吸收变化的酶促反应 R2 偶联，使反应 R1 的产物能作为反应 R2 的底物被转变为在特定波长下有光吸收的产物，从而能间接地测量反应 R1 的速率。116.酶工程：作为现代生物工程的一部分，是研究酶的生产和应用的一门技术性学科，是把酶学基本原理、化学工程技术及基因重组技术有机结合在一起而形成的新型应用技术。1

26、17.酶分子的化学修饰：是指对酶在分子水平上用化学方法进行改造，即在体外将酶分子通过人工方法与一些小分子化学基团或具有生物相容性的大分子进行共价连接，从而改变酶分子的酶学性质，创造出一些天然酶所不具有的优良性能。118.酶的固定化：是将酶分子通过吸附、共价结合、包埋及交联等 方式束缚于某种支持物上发挥酶的作用。119.维生素 A：脂溶性维生素，在体内的活性形式是视黄醛，特别是 11-顺视黄醛，它可与视蛋白组成视紫红质感受弱光，若缺乏 VA 会产生夜盲症还可引起上皮组织干燥，增生和角质化。120.维生素 D：又称抗佝偻病维生素，是胆固醇的衍生物。1,25-二羟维生素 D3 是 VD 的活性形式，

27、可在生物体内调节钙磷代谢。121.维生素 E：又称生育酚，为苯骈二氢吡喃的衍生物，在体内容易被氧化故是一种抗氧化剂，可清除过量的自由基，保护生物膜的结构和功能。122.维生素 K：凝血维生素，为 2-甲基-1,4-萘醌的衍生物，可参与人体的凝血过程，维持凝血因子于正常水平，VK 是-羧化酶的辅助因子，凝血酶原激活时需可该酶将其的多个谷氨酸羧化方可激活。123.维生素 B1：由含硫的噻唑坏和含氨基的嘧啶环组成，在体内以硫胺素焦磷酸存在。与糖代谢关系密切，是糖代谢必需的，如 TCA 循环中的丙酮酸和-酮戊二酸脱氢酶复合体均以硫胺素焦磷酸为辅酶，缺乏易患脚气病。124.维生素 B2：又称核黄素，由核

28、糖醇和 6,7-二甲基异咯嗪组成，在体内以 FMN 和 FAD 形式存在，二者在生物体内参加多种氧化还原反应，起传递电子和氢的作用。125.泛酸：是，-二羟基-，-二甲基丁酸与-丙氨酸通过肽键缩合而成的有机酸分子。辅酶 A 是其是生物体内的主要活性形式，由 3，5-ADP 以磷酸酐键连接 4-磷酸泛酰-巯基乙胺形成，可作为酰基转移酶的辅酶。126.维生素 PP：包括烟酸和烟酰胺，都属于吡啶衍生物，在体内主要以 NAD+和 NADP+二者通常可作为脱氢酶的辅酶参与生物体内的氧化还原反应，作为电子和氢的载体。缺乏症称为癞皮病。127.维生素 B6：包括吡哆醛、吡哆醇及吡哆胺，为吡啶衍生物，在体内活

29、性形式为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，参加催化涉及氨基酸的各种反应，还可作为糖原磷酸化酶的重要组成部分，参与糖原分解为 G1P 的过程。128.生物素：是由带有戊酸侧链的噻吩与尿素结合而成的一个双环化合物，是催化羧基转移反应及催化依赖 ATP 的羧化反应的酶的辅酶。129.叶酸：由 2-氨基-4-羟基-6-甲基蝶啶，对氨基苯甲酸与 L-谷氨酸连接而成，在生物体内活性形式为其加氢的还原产物 5，6，7，8-四氢叶酸，是生物体内一碳单位转移酶的辅酶。130.维生素 B12：又称氰钴胺素，是唯一含金属元素的维生素，在体内的活性形式为 5-脱氧腺苷钴胺素，通常参加分子内

30、重排反应及甲基转移反应。131.硫辛酸：即 6，8-硫辛酸，在体内以互相转换的两种形式存在，即氧化型的硫辛酸和还原型的二氢硫辛酸。是一种酰基戴体，存在于丙酮酸和-酮戊二酸脱氢酶复合体中，在-酮戊二酸氧化脱羧反应中行使偶联酰基转移和电子转移的功能。132.维生素 C：又称抗坏血酸，是含有 6 个碳原子的酸性多羟基化合物，具有机酸性质，可参加体内氧化还原反应，起抗氧化的作用，保护含巯基酶活性和细胞膜不被自由基破坏，还可参与体内多种羟化反应，是胶原脯氨酸羟化酶的辅助因子，可促进胶原蛋白的合成，还可增加机体对铁元素的吸收。缺乏时可患坏血病。133.能量代谢：伴随着生物体的物质代谢所发生的一系列的能量转

31、变。134.热力学第一定律：是能量守恒定律。指能量既不能创造也不能消灭，只能从一种形式转变为另一种形式。135.肌酸磷酸：是高能磷酸键的贮存形式，当 ATP/ADP 比值增高时，在肌酸激酶催化下，ATP 将能量和磷酰基传给肌酸生成肌酸磷酸。136.生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成 CO2 和水并释放能量的过程。137.呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结合生成水的全部体系称呼吸链。138.铁硫蛋白：是存在于线粒体内膜上，含非卟啉铁与对酸不稳定的硫，在其中，电子由铁携带，其作用是借铁的变价进行电子传递。139.辅酶 Q：是存

32、在于线粒体内膜上的脂溶性小分子，又称泛醌，由于它的非极性性质，可以在线粒体内膜的疏水相中快速扩散。在呼吸链中处于中心地位，可以接受 NADH-Q 氧化还原酶脱下的电子和氢原子，成为还原型的辅酶 Q，QH2 还原复合物的细胞色素分子，本身又被氧化为氧化型的辅本科Q。140.特异性呼吸链的抑制剂：鱼藤酮和安密妥可切断 NADH 和 CoQ 间的电子流。抗霉素 A 可切断细胞色素 b 至 c1 链上的电子流，氰化物、CO 是阻断细胞色素 aa3 至氧的电子流，萎锈灵可切断 FADH2呼吸链中 FADH2 与 CoQ 之间的电子流。141.氧化磷酸化：生物体通过生物氧化所产生的能量，除一部分用以维持体

33、温外，大部分可以通过磷酸化作用转移到高能磷酸化合物 ATP 中，此种伴随着放能的氧化作用而进行的磷酸化作用称为氧化磷酸化。142.底物水平磷酸化：是在被氧化的底物上发生磷酸化作用，即在底物被氧化的过程中，形成了某些高能磷酸化合物，这些高能磷酸化合物通过酶的作用使ADP 生成 ATP。143.电子传递体系磷酸化：是生物体内生成 ATP 的主要方式。电子传递是氧化放能反应，ADP 和 Pi生成 ATP 的磷酸化是吸能反应，氧化磷酸化是偶联进行的。144.P/O 比值：是指每消耗一摩尔氧所消耗无机磷酸的摩尔数，据此可间接测出ATP 生成量。145.化学渗透学说：1）呼吸链中传氢体和电子传递体在线粒体

34、内膜中都有特定的位置，催化反应是定向的；2）传氢体有氢泵的作用，当传氢体从内膜内侧接受从底物传来的氢后，可将其中的电子传给其后的电子传递体，而将氢泵出内膜；3）泵出膜外侧的氢不能自由返回膜内侧，因而使内膜、外侧的氢离子浓度高于内侧，造成氢离子浓度的跨膜梯度，此浓度差使外侧的 pH 较内侧低 1.4 单位左右，并使原有的外正内负的跨膜电位增高，此电位差中就包含着电子传过程中所释放的能量，就像电池两极的离子浓度差造成电位差而含有电能一样；4）氢离子通过 ATP 合酶上的特殊通道返回基质，ATP 合酶利用氢离子浓度梯度所释放的自由能，使得 ADP 与磷酸结合生成 ATP。146.氧化磷酸化的抑制剂：

35、1）前面提到的呼吸链阻断剂-耗氧量和 ATP 生成量同步下降；2）解偶联剂如 2，4-二硝基苯酚可在膜间隙结合质子，穿过内膜，将质子转移到线粒体基质，降低或消除内膜两侧的电化学势，因此抑制 ATP 的合成。在电化学势被降低的情况下，呼吸链将质子转移到内膜外侧会更容易。结果是消耗氧量增加而 ATP 合成量下降；3）离子载体类抑制剂 可将一价阳离子从膜间隙转移到线粒体基质，降低内膜两侧的电位差，因此抑制 ATP 的合成。如缬氨霉素可将 K+从膜间隙转移到线粒体基质，短杆菌肽可将 K+，Na+及其他一价阳离子从膜间隙转移到线粒体基质而抑制氧化磷酸化。使耗氧量增加，而 ATP 合成量下降；4）质子通道

36、阻断剂 阻断 ATP 合酶的质子通道，从而抑制 ATP 的合成如寡霉素，在这类抑制剂的作用下，质子不能返回线粒体基质，呼吸链将质子转移到内膜外侧会面临更大的电化学势，因此导致耗氧量和 ATP 生成量同步下降。147.甘油-磷酸穿梭系统：在肌肉，神经组织中，胞液中含有甘油-磷酸脱氢酶，可以将二羟丙酮磷酸还原甘油-磷酸，后者可以扩散到线粒体内，线粒体内则有另一种甘油-脱氢酶，可以催化 进入的甘油-磷酸脱氢，形成 FADH2，于是细胞液中的 NADH 便间接地形成的线粒体内的FADH2，后都通过呼吸链合成 1.5 个 ATP。148.苹果酸穿梭系统：在肝、肾、心等组纷，胞液中的 NADH 是通过苹果

37、酸穿梭作用完成其氧化的。线粒体内外的苹果酸脱氢酶，其辅酶均为 NAD+。NADH 在线粒体膜外苹果酸脱氢酶的作用下，使草酰乙酸接受两个氢，转变成苹果酸，苹果酸也可以自由透过线粒体膜，并在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下脱氢生成 NADH 和草酰乙酸，NADH 通过呼吸链产生 2.5 个 ATP。草酰乙酸不能透过线粒体膜，需经转氨酶的作用转变为 Asp 后才能透过线粒体膜返回胞液中。149.脱支酶：（1-6）糖苷酶，可特异性水解 1-6 糖苷键。150.糖酵解：1mol 葡萄糖变成 2mol 丙酮酸并伴随 ATP 生成的过程为，是动物、植物、微生物共同存在的糖代谢途径。151.丙酮酸脱氢酶系：丙酮酸

38、脱氢酶、二氢硫辛酰转乙酰基酶和二氢硫辛酰脱氢酶。152.三羧酸循环：乙酰 CoA 的乙酰基部分是在有氧条件下通过一种循环被彻底氧化为 CO2 和水的。这种循环因开始于乙酰 CoA 和草酰乙酸缩合生成的含有 3 个羧基的柠檬酸，故称，它不仅是糖的有氧分解代谢的途径，也是机体内一切有机物的碳链骨架氧化成 CO2 和水的必经途径。153.乙醛酸循环：乙酸在 CoA 与 ATP 及乙酰 CoA 合成酶参与下可活化成乙酰 CoA。乙酰 CoA 与乙醛酸可合成苹果酸，异柠檬酸裂解酶能将异柠檬酸裂解为琥珀酸与乙醛酸，并发现一个与三羧循环相联系的小循环，因为该循环以乙醛酸为中间代谢物，故称之为乙醛酸循环。15

39、4.转酮醇酶-转移二碳单位 转醛醇酶-转移三碳单位 155.葡糖醛酸途径：主要在肝中进行，是葡萄糖的次要代谢途径。在这一途径中产生两个特殊的产物：D-葡糖醛酸和 L-抗坏血酸。葡糖醛酸在外来有机化合物的解毒的排泄中起着重要的作用，而 L-抗坏血酸是人和许多动物不可缺少的营养物质。156.糖异生作用：许多非糖物质如甘油、丙酮酸、乳酸以及某些氨基酸等能在肝中转变为葡萄糖，称为 157.-氧化：在-氧化途径中长链脂肪酸的-碳在单加氧酶的催化下氧化成羟基生成-羟基脂酸。再进一步经过脱氢、脱羧形成脂肪醛，最后加水脱氢氧化为比原脂肪酸分子小一个碳原子的脂肪酸。158.-氧化：脂肪酸的末端甲基可经氧化作用后

40、转变为-羟脂酸，然后再氧化成，-二羧酸进行-氧化。159.三羧酸转运系统：产生乙酰辅酶 A 的部位都在线粒体，而脂肪酸生物合成是在细胞溶胶中进行，但乙酰辅酶 A 不能自由通过线粒体膜，故乙酰辅酶 A 和草酰乙酸结合成柠檬酸，后者经三羧酸转运系统透出线粒体至细胞溶胶，在细胞溶胶中柠檬酸经 ATP-柠檬酸裂解酶的催化下重新生成乙酰辅酶A 和草酰乙酸。草酰乙酸也不能返回线粒体用于柠檬酸的合成，但可经苹果酸再氧化脱羧而成丙酮酸然后进入线粒体氧化成草酰乙酸，故实际上可把柠檬酸看做携带乙酰基团出线粒体的运输形式。线粒体外的苹果酸也可进入线粒体再形成草酰乙酸，作为合成柠檬酸的原料。苹果到氧化脱羧产生的 NA

41、DPH 和 HMS 途径产生的 NADPH 可用于脂肪酸的合成。160.N-末端规则：天然蛋白被选定为降解蛋白质具有一定的结构特征。161.aa 的脱氨基作用包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。162.氧化脱氨基作用：-aa 在酶的催化下氧化生成-酮酸，此时消耗氧并生成氨。163.转氨基 作用：一种-aa 的氨基可以转移到-酮酸上，从而生成相应的一分子-酮酸和一分子-aa。164.联合脱氨基 作用：生物体内 L-氨基酸氧化酶活力不高，一般认为 L-氨基酸在体内往往不是直接氧化脱去氨基，而是先与-酮戊二酸反应转变为相应的酮酸及 L-谷氨酸，L-谷氨酸经 L-谷氨酸脱

42、氢酶的作下重新转变成-酮戊二酸，同时放出氨。这种脱氨基 作是是转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的，所以叫作 165.嘌呤核苷酸循环：氨基酸分子上的-氨基通过二次转氨基 作用形成 Asp，Asp 与次黄核苷酸缩合成腺苷酸琥珀酸，然后在腺苷酸琥珀酸裂解酶的催化下生成腺苷酸，许多组织中含有腺苷酸脱氢酶催化腺苷酸脱去氨基，重新形成了次黄苷酸，在这里次黄苷酸起到传递氨基的作用。166.葡萄糖-丙氨酸循环：在动物的肌肉中由糖酵解产生的丙酮酸在转氨酶的作用下，接受其他氨基酸的氨基形成丙氨酸，丙氨酸是中性无毒的物质，通过血液循环到达肝，在谷丙转氨酶的催化 下，将氨基转给-酮戊二酸生成丙酮酸和谷氨酸，谷氨酸在

43、谷氨酸脱氢酶的催化下脱去氨基 又生成-酮戊二酸，氨进入鸟氨酸循环合成尿素。尿素通过血液循环到肾脏排泄。丙酮酸在肝通过糖异生作用生成葡萄糖，再通过血液循环到肌肉氧化供能，这样转运一分子丙氨酸相当于将一分子氨和一分子丙酮酸从肌肉带到肝，既清除了肌肉中的氨，又避免了丙酮酸或乳酸在肌肉中的积累，这个过程在肌肉和肝中形成了一个循环即。167.一碳单位：具有一个碳原子的基团。168.从头合成途径：利用核糖磷酸、某些氨基酸、CO2 和 NH3 等简单物质为原料，经一系列的酶促反应合成核苷酸。此途径不并不经过碱基、核苷的中间阶段。169.补救途径：利用体内游离的碱基或核苷合成核苷酸。170.核苷酸的抗代谢物：

44、是指一些人工合成的嘌呤、嘧啶 及其核苷或核苷酸结构类似物，或参加核苷酸合成过程的某些氨基酸或叶酸的结构类似物，它们可以竞争性的抑制核苷酸合成代谢的某些酶，或者以假乱真地干扰或阻断核苷酸的合成，进而抑制核酸与蛋白质的生物合成。171.半保留复制：DNA 的两条链彼此分开各自作为模板，按碱基配对规则合成互补链。由此产生的子代 DNA 的一条链来自亲代，另一条链则是以这条亲链为模板合成的新链。172.复制子：基因组中能独立进行复制的单位。173.DNA 聚合酶3-5外切酶可切除错配的核苷酸，即具有校对功能，5-3外切酶可用于切除引物。174.Klenow 片段：对 DNA 聚合酶进行有限水解，得到两

45、个片段，小片段含 5-3外切酶活性，大片段即含 DNA 聚合酶和 3-5核酸外切酶活性。175.DNA 聚合酶主要参与 DNA 的损伤修复。176.DNA 聚合酶是主要的复制酶，含有两个核心酶，亚基组成为，具有聚合酶活性和校对活性，亚基二聚体将两个核心酶连接为一个复合物，每个核心酶连接一个-滑动夹子结构，可将正在复制的 DNA 固定在夹子中心，并能随 DNA 复制沿模板 DNA 移动2六个亚基形成夹子装配复合物，促进夹子同核心酶的装配。177.半不连续复制：DNA 复制时，一条链是连续合成的，另一条链是由间断合成的短片段连接而成的。复制时，DNA 的一条链按与复制叉移动的方向一致辞的方向没-3

46、方向连续合成，称为前导链，另一条链是在已经形成一段单链区后，先按与复制叉移动的方向相反的方向，沿 5-3方向合成冈崎片段，再通过酶的作用将冈崎片段连一起构成完整的链，称为后随链。178.逆转录：以 RNA 为模板合成 DNA，与转录过程中遗传信息从 DNA 到 RNA 的方向相反，称为，催化这一过程的酶叫逆转录酶。179.因个别核苷酸变化引起的突变称为点突变。若这种突变导致蛋白质中氨基酸的变化，称错义突变，若不引起氨基酸的替换称同义突变，若将氨基酸的密码突变为终止密码，引起肽链合成的中断，称无义突变。180.碱基置换包括：转换指两种嘌呤间或两种嘧啶间的互换；颠换指嘌呤与嘧啶间的互换。181.移

47、码突变：一些扁平的稠环分子如吖啶橙，原黄素和溴化乙锭等可插入 DNA 的碱基对之间，在DNA 复制时，使合成的链插入或缺失核苷酸，引起移码突变。182.光修复：是在可见光激活下，DNA 光复活酶识别并结合到紫外线照射所形成的嘧啶二聚体上，随即切开嘧啶二聚体的环丁烷结构，使其解聚为单体的过程。183.单个酶催化的直接修复：指在酶的催化下，改变修饰碱基的结构，使其恢复为正常碱基。184.碱基切除修复：由特异性的糖基化酶识别损伤部位，切除受损碱基，随后核酸内切酶切除脱碱基的戊糖，用于修复的DNA 聚合酶和 DNA 连接酶以未受损的链为模板填补缺口。185.核苷酸切除修复系统：由多种蛋白质识别不同的

48、DNA 损伤造成的双螺旋扭曲，随即在损伤部位5-侧和 3-侧切断 DNA 的单链，释放出单链片段，缺口由用于修复的 DNA 聚合酶以未受损的链为模板填补缺口，最后由 DNA 连接酶连接切口。186.错配修复：切除修复也可用于修复 DNA 复制过程中的产生的碱基错配。187.重组修复：是在 DNA 复制过程中，新链合成遇到其模板链有损伤时，跨越损伤区，合成带缺口的新链，随后通过同源重组，将亲代 DNA 另一条模板链的相应区段连接到缺口处，最后以另一条子链为模板，填补亲链上的缺口。188.同源重组：发生在同源 DNA 片段之间，减数分裂期间同源染色体之间的基因交换，细菌通过接合作用进行的 DNA

49、转移都是典型的同源重组。189.位点特异性重组：可以将两个短的 DNA 序列之间的基因从染色体上切除或组合到染色体的另一个特定位点。190.DNA 克隆：通过人工操作将某 DNA 片段或基因重组到质粒、噬菌体、病毒等载体 DNA 中，再将重组 DNA 导入细菌或其他受体细胞中，随着受体细胞的无性繁殖，使载体DNA 搞增，同时也使目的基因扩增，这样由一个 DNA 片段产生许多相同的 DNA 片段的过程称为 191.基因工程：用重组 DNA 技术改变某物种的性状，或得到某基因的表达产物。192.限制性内切酶：可以识别 DNA 中特定的核苷酸序列，水解时入细菌的外源 DNA，而细菌自身的DNA 由于

50、某些核苷酸被甲基化，不被自身的限制性内切酶水解。193.载体：应当能够自我复制，携带用于筛选的遗传标记，含有多种限制酶的识别位点，容易导入受体细胞，并可大量繁殖，使用要安全。194.逆转录 PCR：对已知序列的基因，常用基因组 DNA 为模板，设计合适的引物，经 PCR 获取，也可先分离 mRNA，经逆转录获得 cDNA，再用 PCR 获取目的基因，这种技术称 195.启动子：是 RNA 聚合酶识别、结合并起始转录的一段特异性的 DNA 序列，一般位于转录起始位点的上游，可以同 RNA 聚合酶特异性结合，但本身序列不被转录。196.RNA 聚合酶：催化转录作用的酶，其亚基组成为2。197.足迹