生物代谢与调节物质精选PPT.ppt

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1、关于生物代谢与调节物质第1页，讲稿共68张，创作于星期二1.1.掌握酶的概念、作用特点及影响酶促反应速掌握酶的概念、作用特点及影响酶促反应速度的各种因素；度的各种因素；2.2.熟悉酶的化学结构，维生素与辅酶的关系、熟悉酶的化学结构，维生素与辅酶的关系、酶结构与活性的关系；酶结构与活性的关系；3.3.了解酶的命名、分类原则及应用。了解酶的命名、分类原则及应用。学习目标学习目标第2页，讲稿共68张，创作于星期二（一（一)、发展史、发展史19C19C中叶中叶 Pasteur Pasteur 葡萄糖葡萄糖酒精酒精1878 Kuhne 1878 Kuhne 酶酶提出概念提出概念1926 Sumner 1

2、926 Sumner 脲酶脲酶提出酶是蛋白质提出酶是蛋白质1982 1982 Thomas 核酶核酶打破酶是蛋白质观念打破酶是蛋白质观念一、酶的概述一、酶的概述第一节第一节 酶的概述酶的概述第3页，讲稿共68张，创作于星期二酶是生物细胞产生的、具有催化功能的生物催化剂。酶是生物细胞产生的、具有催化功能的生物催化剂。生物催化剂生物催化剂酶：一般指化学本质是蛋白质酶：一般指化学本质是蛋白质核酶：催化活性的核酶：催化活性的RNARNA脱氧核酶：催化活性的脱氧核酶：催化活性的DNADNA（二）、酶的概念（二）、酶的概念第4页，讲稿共68张，创作于星期二系统名：包括所有底物的名称和反应类型，水可省略。系

3、统名：包括所有底物的名称和反应类型，水可省略。系统名系统名 乳酸：乳酸：NADNAD+氧化还原酶氧化还原酶习惯名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。习惯名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。习惯名习惯名 乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶（1961）酶学委员会酶学委员会乳酸乳酸丙酮酸丙酮酸（三）、酶的分类和命名（三）、酶的分类和命名简单、常用、不准确，一酶数名或一名数酶。简单、常用、不准确，一酶数名或一名数酶。严格，一个酶只有一个名称一个编号。严格，一个酶只有一个名称一个编号。1.命名命名第5页，讲稿共68张，创作于星期二酶的编号酶的编号乳酸脱氢酶的编号是乳酸脱氢酶的编号是 EC 1.1.1.27 EC

4、 1.1.1.27 表示第一大类表示第一大类表示第一大类表示第一大类 既：氧化还原酶既：氧化还原酶既：氧化还原酶既：氧化还原酶表示第一亚类表示第一亚类表示第一亚类表示第一亚类 被氧化的基团为被氧化的基团为被氧化的基团为被氧化的基团为CHOHCHOHCHOHCHOH表示第一亚亚类表示第一亚亚类表示第一亚亚类表示第一亚亚类 氢受体为氢受体为氢受体为氢受体为NADNADNADNAD+表示该酶在此亚亚类中的顺序号表示该酶在此亚亚类中的顺序号表示该酶在此亚亚类中的顺序号表示该酶在此亚亚类中的顺序号每一个酶的编号由每一个酶的编号由4 4个数字组成，中间以个数字组成，中间以“”隔开。隔开。第6页，讲稿共68

5、张，创作于星期二2.2.分类分类 六大类六大类(1)(1).氧化还原酶类氧化还原酶类：主要是催化氢的转移或电子传递的：主要是催化氢的转移或电子传递的 氧化还原反应。包括氧化还原反应。包括脱氢酶和氧化酶脱氢酶和氧化酶。A AH H2 2+B B（O O2 2）A+BHA+BH2 2（H H2 2O O2 2，H H2 2O O）如：乳酸脱氢酶如：乳酸脱氢酶(2).(2).转移酶转移酶：转移酶催化基团转移反应。转移酶催化基团转移反应。A AX X+B+BA+BA+BX X如：谷丙转氨酶如：谷丙转氨酶CH3CHCOOHNH2HOOCCH2CH2CCOOHOHOOCCH2CH2CHCOOHNH2CH3

6、CCOOHO第7页，讲稿共68张，创作于星期二(3).(3).水解酶水解酶：水解酶催化底物的加水分解反应。水解酶催化底物的加水分解反应。AB+H2OAOH+BH如：如：脂肪酶脂肪酶(4).(4).裂解酶裂解酶：催化从底物分子中移去一个基团或原子催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。形成双键的反应及其逆反应。如：如：延胡索酸水合酶催化的反应延胡索酸水合酶催化的反应HOOCCH=CHCOOH H2OHOOCCH2CHCOOHOHH2OCOOCH2CH3RRCOOHCH3CH2OH第8页，讲稿共68张，创作于星期二(5).(5).异构酶异构酶：酶催化各种同分异构体的相互转化酶催

7、化各种同分异构体的相互转化AB如：如：6-6-磷酸葡萄糖异构酶催化磷酸葡萄糖异构酶催化(6).(6).合成酶合成酶：又称为连接酶，使两个底物结合的酶类，又称为连接酶，使两个底物结合的酶类，有有ATPATP参与。参与。A+B+ATPAB+ADP+Pi如：如：丙酮酸羧化酶丙酮酸羧化酶丙酮酸丙酮酸 +CO2 CO2 草酰乙酸草酰乙酸第9页，讲稿共68张，创作于星期二（四）、（四）、据酶蛋白结构特征分类据酶蛋白结构特征分类1.1.单体酶单体酶只有一条多肽链的酶只有一条多肽链的酶2.2.寡聚酶寡聚酶由几个或多个亚基组成的酶由几个或多个亚基组成的酶3.3.多酶复合体系多酶复合体系由几个酶彼此嵌合形成的复合

8、体由几个酶彼此嵌合形成的复合体 单个亚基没有催化活性。单个亚基没有催化活性。有利于细胞中一系列反应的连续进行。有利于细胞中一系列反应的连续进行。第10页，讲稿共68张，创作于星期二第二节第二节 酶的化学本质酶的化学本质一、酶的化学本质一、酶的化学本质1.1.大多数酶是蛋白质大多数酶是蛋白质证据：证据：（1 1）酶的结晶经分析都是蛋白质。）酶的结晶经分析都是蛋白质。（2 2）酶是两性电解质。）酶是两性电解质。（3 3）酶蛋白具有一级结构。）酶蛋白具有一级结构。（4 4）具有胶体的性质。）具有胶体的性质。（5 5）酶受蛋白水解酶作用丧失活性。）酶受蛋白水解酶作用丧失活性。（6 6）引起蛋白变性的因

9、素，也能使酶失活。）引起蛋白变性的因素，也能使酶失活。2.2.核酶和脱氧核酶核酶和脱氧核酶第11页，讲稿共68张，创作于星期二二、二、酶的组成酶的组成酶酶单纯酶单纯酶结合酶结合酶蛋白部分蛋白部分+非蛋白部分。如非蛋白部分。如氧化还原酶氧化还原酶辅辅因因子子辅酶辅酶与酶蛋白结合疏松的小分子有机物。与酶蛋白结合疏松的小分子有机物。辅基辅基与酶蛋白结合紧密的小分子有机物。与酶蛋白结合紧密的小分子有机物。金属离子金属离子酶酶的的催催化化专专一一性性主主要要决决定定于于酶酶蛋蛋白白部部分分，辅辅因因子子通通常常是是作为电子、原子或某些化学基团的载体。作为电子、原子或某些化学基团的载体。只由氨基酸组成。如

10、水解酶只由氨基酸组成。如水解酶全酶全酶 =酶蛋白酶蛋白 +辅因子辅因子第12页，讲稿共68张，创作于星期二第三节第三节 酶的催化特性酶的催化特性一、一、酶和一般催化剂的共性酶和一般催化剂的共性1.1.用量少而催化效率高；用量少而催化效率高；2.2.它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。应平衡。3.3.只能催化热力学允许的反应，在反映前后不发生改只能催化热力学允许的反应，在反映前后不发生改变。变。第13页，讲稿共68张，创作于星期二二、二、酶催化特性酶催化特性4.4.活性可调节控制：活性可调节控制：1 1高效性高效性2 2专一性专一性3

11、3反应条件温和：反应条件温和：常温、常压、中性酸碱度等常温、常压、中性酸碱度等 5.5.稳定性差稳定性差 酶浓度、酶活性、激素酶浓度、酶活性、激素 第14页，讲稿共68张，创作于星期二用用-淀粉酶催化淀粉水解，淀粉酶催化淀粉水解，1 1克结晶酶在克结晶酶在6565 C C条件下条件下可催化可催化2 2吨淀粉水解。吨淀粉水解。6*106*106 6 mol/mol.Smol/mol.S。2H2O22H2O+O2酶的催化作用可使反应速度提高酶的催化作用可使反应速度提高10106 6-10-101212倍。倍。例如：过氧化氢分解例如：过氧化氢分解Fe+Fe+：6*106*10-4-4 mol/mol

12、.Smol/mol.S过氧化氢酶：过氧化氢酶：第15页，讲稿共68张，创作于星期二专一性专一性绝对专一性绝对专一性相对专一性相对专一性只能对一种立体异构体起催化作用。只能对一种立体异构体起催化作用。基团专一性基团专一性：除了要求除了要求A A和和B B之间的键之间的键合适外，还对其所作用键两端的基团合适外，还对其所作用键两端的基团具有不同的专一性具有不同的专一性 。键专一性：键专一性：只要求底物分子上有适合的化只要求底物分子上有适合的化学键就可以起催化作用。学键就可以起催化作用。除一种底物以外，其它任何物质它除一种底物以外，其它任何物质它都不起催化作用。都不起催化作用。立体专一性立体专一性专一

13、性：专一性：酶只催化某一类底物发生特定的反应，产生酶只催化某一类底物发生特定的反应，产生一定的产物。一定的产物。第16页，讲稿共68张，创作于星期二第四节第四节 酶的结构和功能酶的结构和功能一、一、酶的活性中心酶的活性中心必需基团：必需基团：与酶活性相关的基团与酶活性相关的基团 。如，如，Ser:OH,His:Ser:OH,His:咪唑基咪唑基,Cys:SH,Glu,Asp:COOH.,Cys:SH,Glu,Asp:COOH.酶的活性中心：酶的活性中心：酶分子中与底物结合并起催化反应的场所，酶分子中与底物结合并起催化反应的场所，由少数几个氨基酸残基构成的。由少数几个氨基酸残基构成的。第17页，

14、讲稿共68张，创作于星期二AspHisSer胰胰凝凝乳乳蛋蛋白白酶酶的的活活性性中中心心第18页，讲稿共68张，创作于星期二必必需需基基团团结合基团：结合基团：活性中心外的必需基团：活性中心外的必需基团：非必需基团非必需基团 决定酶的专一性决定酶的专一性 酶的活性中心酶的活性中心催化基团：催化基团：催化底物转变成产物催化底物转变成产物决定酶的催化效率决定酶的催化效率与底物相结合的基团与底物相结合的基团维持酶的空间构象维持酶的空间构象第19页，讲稿共68张，创作于星期二二、酶的别构中心二、酶的别构中心概念概念有些酶分子除具有与底物结合的活性中心有些酶分子除具有与底物结合的活性中心外，还具有与非底

15、物的化合物结合的部位，外，还具有与非底物的化合物结合的部位，这个部位叫做这个部位叫做酶的别构中心酶的别构中心。与别构中心结合的物质称为与别构中心结合的物质称为调节剂或别构剂调节剂或别构剂 激活剂激活剂：使酶反应速度增高的。：使酶反应速度增高的。抑制剂抑制剂：使酶反应速度降低的。：使酶反应速度降低的。具有别构部位的酶称为具有别构部位的酶称为别构酶（变构酶）别构酶（变构酶）第20页，讲稿共68张，创作于星期二调节物与酶分子中的别构中心结合后，引起酶蛋白调节物与酶分子中的别构中心结合后，引起酶蛋白构象的变化，使酶活性中心对底物的结合和催化作构象的变化，使酶活性中心对底物的结合和催化作用受到影响，从而

16、调节酶促反应速度及代谢过程，用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，此效应称为酶的此效应称为酶的“别构效应别构效应”。别构激活（正协同效应）别构激活（正协同效应）和和别构抑制（负协同效应）别构抑制（负协同效应）第21页，讲稿共68张，创作于星期二酶原：酶原：没有活性的酶的前体。没有活性的酶的前体。三、酶原和酶原的激活三、酶原和酶原的激活酶原的激活：酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用可酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。激活。本质：本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露的酶原的激活

17、实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。过程。第22页，讲稿共68张，创作于星期二第23页，讲稿共68张，创作于星期二分子结构不同：分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。理化性质和免疫学性质不同。四、四、同功酶同功酶能催化同一化学反应的一类酶。能催化同一化学反应的一类酶。活性中心相似或相同活性中心相似或相同：催化同一化学反应。催化同一化学反应。乳酸脱氢酶（乳酸脱氢酶（LDHLDH）MHM4M3HM2H2MH3H4MMMMMMMHMMHHMHHHHHHH第24页，讲稿共68张，创作于星期二五、五、共价修饰酶共价修饰酶六、诱导酶六、诱导酶七、七、核糖酶核糖酶八、八、酶与抗体酶与抗体抗体酶抗体酶 最常

18、见的共价修饰形式是最常见的共价修饰形式是磷酸化磷酸化与脱磷酸化。与脱磷酸化。第25页，讲稿共68张，创作于星期二第五节第五节 酶的催化机制酶的催化机制一、酶促反应使反应的活化能降低一、酶促反应使反应的活化能降低E+SP+EES能能量量水水平平反应过程反应过程 G E1 E2S第26页，讲稿共68张，创作于星期二 举例举例 2H2O2 2H2O+O 2 2H2O2 2H2O+O 2无催化剂无催化剂 活化能为活化能为 75348J/mol75348J/molPt 48976 J/molPt 48976 J/mol过氧化氢酶过氧化氢酶 8372 J/mol8372 J/mol说明：说明：酶的催化效率

19、极高酶的催化效率极高 酶为何能降低反应的活化能酶为何能降低反应的活化能?可用可用中间产物学说中间产物学说来解释。来解释。第27页，讲稿共68张，创作于星期二二、二、中间产物学说中间产物学说EPESSEkk+21-1kEP1ES1S1ES+2P2+E E ：酶：酶 S S：底物：底物 ES ES：中间产物：中间产物 P P ：产物：产物第28页，讲稿共68张，创作于星期二三、诱导契合学说三、诱导契合学说第29页，讲稿共68张，创作于星期二酶活性中心在结构上有一定柔性，当底物（激活酶活性中心在结构上有一定柔性，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分子结合时，酶蛋白的构象发生剂或抑制剂）与酶分子结合时，酶蛋

20、白的构象发生了有利于与底物结合的变化，使反应所需的催化基了有利于与底物结合的变化，使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向，使酶与底物成互团和结合基团正确地排列和定向，使酶与底物成互补形状而结合成中间产物。补形状而结合成中间产物。诱导契合学说诱导契合学说 第30页，讲稿共68张，创作于星期二四、四、酶作用高效性的机理酶作用高效性的机理邻近效应邻近效应:酶与底物形成中间复合物后使底物之间、酶与底物形成中间复合物后使底物之间、酶的催化基团与底物之间相互靠近，提高了反应基团酶的催化基团与底物之间相互靠近，提高了反应基团的有效浓度。的有效浓度。定向效应：定向效应：由于酶的构象作用，底物的反应基团

21、之由于酶的构象作用，底物的反应基团之间、酶与底物的反应基团之间正确取向的效应。间、酶与底物的反应基团之间正确取向的效应。第31页，讲稿共68张，创作于星期二定义：定义：酶促反应动力学是研究酶促反应酶促反应动力学是研究酶促反应速度以及各种条件下对酶反应速度的影速度以及各种条件下对酶反应速度的影响响第六节第六节酶促反应动力学酶促反应动力学第32页，讲稿共68张，创作于星期二一一 酶浓度对酶促反应速度的影响酶浓度对酶促反应速度的影响 当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比。即=kE。第33页，讲稿共68张，创作于星期二 在低底物浓度时在低底物浓度时,反应速度与底物浓反应速度与底物

22、浓度成正比，为一级反应。度成正比，为一级反应。底物浓度增大与速度的增加不成正比底物浓度增大与速度的增加不成正比,为混合级反应为混合级反应.当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值与底物结合后，反应速度达到最大值（V Vmaxmax），此时再增加底物浓度，反应速），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。度不再增加，表现为零级反应。一一 底物浓度对酶促反应速度的影响底物浓度对酶促反应速度的影响(一一)V-S)V-S曲线曲线第34页，讲稿共68张，创作于星期二第35页，讲稿共68张，创作于星期二u1913年，德国化学家M

23、ichaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。K Km m 米氏常数米氏常数V Vmax max 最大反应速度最大反应速度（二）米氏方程第36页，讲稿共68张，创作于星期二米氏方程米氏方程K Km m 即为米氏常数，即为米氏常数，V Vmaxmax为最大反应速度为最大反应速度当反应速度等于最大速度一当反应速度等于最大速度一半时半时,即即V V=1/2 =1/2 V Vmax,max,K Km=m=S S 上式表示上式表示,米氏常数是反应速米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度为最大值的一半时

24、的底物浓度。度。因此因此,米氏常数的单位为米氏常数的单位为mol/Lmol/L。（三）米氏常数的意义及测定（三）米氏常数的意义及测定第37页，讲稿共68张，创作于星期二米氏常数米氏常数KmKm的意义的意义不同的酶具有不同不同的酶具有不同K Km m值，它是酶的一个重要的特征物理常数。值，它是酶的一个重要的特征物理常数。KmKm值只是在固定的底物，一定的温度和值只是在固定的底物，一定的温度和pHpH条件下，一定的缓条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的冲体系中测定的，不同条件下具有不同的KmKm值。值。K Km m值表示酶与底物之间的亲和程度：值表示酶与底物之间的亲和程度：K Km

25、 m值大表示亲和程度小，值大表示亲和程度小，酶的催化活性低酶的催化活性低;K Km m值小表示亲和程度大值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。酶的催化活性高。第38页，讲稿共68张，创作于星期二 米氏常数的测定米氏常数的测定 基基本本原原则则：将将米米氏氏方方程程变变化化成成相相当当于于y=ax+b的的直线方程，再用作图法求出直线方程，再用作图法求出Km。例：例：双倒数作图法双倒数作图法（Lineweaver-Burk法）法）米氏方程的双倒数形式：米氏方程的双倒数形式：1 KmKm 1 1 =.+v Vmax S Vmax 第39页，讲稿共68张，创作于星期二 1 1 K Km 1 1m 1 1

26、 =+V V V Vmax S max S V Vmaxmax取米氏方程式的倒数形式：取米氏方程式的倒数形式：1/Vmax斜率斜率=Km/Vmax-1/Km米氏常数Km的测定：第40页，讲稿共68张，创作于星期二酶的酶的Km在实际应用中的意义在实际应用中的意义鉴定酶：通过测定鉴定酶：通过测定Km，可鉴别不同来源或相同来源但在不，可鉴别不同来源或相同来源但在不同发育阶段，不同生理状态下催化相同反应的酶是否是属于同同发育阶段，不同生理状态下催化相同反应的酶是否是属于同一种酶。一种酶。判断酶的最适底物。（天然底物）判断酶的最适底物。（天然底物）计算一定速度下底物浓度。计算一定速度下底物浓度。了解酶的

27、底物在体内具有的浓度水平。了解酶的底物在体内具有的浓度水平。判断反应方向或趋势。判断反应方向或趋势。判断抑制类型。判断抑制类型。第41页，讲稿共68张，创作于星期二从米氏方程中求得：从米氏方程中求得：当反应速度达到最大反应速度的当反应速度达到最大反应速度的90%，则，则90%V=100%VS/(km+S)v=Vmax Skm +S即 S=9km在进行酶活力测定时，通常用4km的底物浓度即可。计算一定速度下底物浓度计算一定速度下底物浓度第42页，讲稿共68张，创作于星期二三三 pH pH 的影响的影响在一定的在一定的pH pH 下下,酶具酶具有最大的催化活性有最大的催化活性,通通常称此常称此pH

28、 pH 为最适为最适 pHpH。第43页，讲稿共68张，创作于星期二pHv最适最适pH（optimum pH）pH稳定性：在一定pH范围内酶是稳定pH对酶作用的影响机制对酶作用的影响机制：1.环境过酸、过碱使酶变性失活；2.影响酶活性基团的解离；3.影响底物的解离。第44页，讲稿共68张，创作于星期二三三 温度的影响温度的影响一方面是温度升高一方面是温度升高,酶促反酶促反应速度加快。应速度加快。另一方面另一方面,温度升高温度升高,酶的酶的高级结构将发生变化或变高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至性，导致酶活性降低甚至丧失。丧失。因此大多数酶都有一个最因此大多数酶都有一个最适温度。适温度

29、。在最适温度条件在最适温度条件下下,反应速度最大。反应速度最大。第45页，讲稿共68张，创作于星期二高温两种不同影响：1.温度升高，反应速度加温度升高，反应速度加快快；2.温度升高，酶热变温度升高，酶热变性速度加快性速度加快。Tv最适温度低温影响：1.温度降低，酶活性降低温度降低，酶活性降低 2.温度过低,酶无活性但不变性第46页，讲稿共68张，创作于星期二五五激活剂对酶作用的影响激活剂对酶作用的影响凡能提高酶活力的物质都是酶的激活剂。凡能提高酶活力的物质都是酶的激活剂。如如Cl-是唾液淀粉酶的激活剂。是唾液淀粉酶的激活剂。第47页，讲稿共68张，创作于星期二金属离子：金属离子：K+、Na+、

30、Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+Co2+、Fe2+阴离子：阴离子：Cl-、Br有机分子有机分子 还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽 金属螯合剂：金属螯合剂：EDTA-这些离子可与酶分子上的氨基酸侧链基团结合，可能是酶活性部位的组成部分，也可能作为辅酶或辅基的一个组成部分起作用第48页，讲稿共68张，创作于星期二一般情况下，一种激活剂对某种酶是激活剂，而对另一种酶则起抑制作用；对于同一种酶，不同激活剂浓度会产生不同的作用。应用激活剂时应注意应用激活剂时应注意第49页，讲稿共68张，创作于星期二六六 抑制剂对酶活性的影响抑制剂对酶活性的影响使酶

31、的活性降低或丧失的现象，称为酶的抑制作用。使酶的活性降低或丧失的现象，称为酶的抑制作用。能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂。能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂。酶的抑制剂一般具备两个方面的特点：酶的抑制剂一般具备两个方面的特点：a.a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。b.b.能够与酶以非共价或共价的方式形成比较稳定的复能够与酶以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。合体或结合物。第50页，讲稿共68张，创作于星期二抑制剂类型和特点抑制剂类型和特点 竞争性抑制剂竞争性抑制剂可逆抑制剂可逆抑制剂 非竞争性

32、抑制剂非竞争性抑制剂 反竞争性抑制剂反竞争性抑制剂 非专一性不可逆抑制剂非专一性不可逆抑制剂 不可逆抑制剂不可逆抑制剂 专一性不可逆抑制剂专一性不可逆抑制剂第51页，讲稿共68张，创作于星期二抑制剂与酶的必需基团以共价键结合，引起酶活力丧抑制剂与酶的必需基团以共价键结合，引起酶活力丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活。复活。（一）不可逆抑制（一）不可逆抑制第52页，讲稿共68张，创作于星期二1、非专一性不可逆抑制剂、非专一性不可逆抑制剂 抑抑制制剂剂作作用用于于酶酶分分子子中中的的一一类类或或几几类类基基团团，这这些些基基团团中包含

33、了必需基团，因而引起酶失活。中包含了必需基团，因而引起酶失活。类型类型：第53页，讲稿共68张，创作于星期二2、专一性不可逆抑制剂、专一性不可逆抑制剂 这类抑制剂选择性很强，它只能专一性地与这类抑制剂选择性很强，它只能专一性地与酶活性中心的某些基团不可逆结合，引起酶的活酶活性中心的某些基团不可逆结合，引起酶的活性丧失。性丧失。第54页，讲稿共68张，创作于星期二（二）（二）可逆抑制可逆抑制抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过抑制剂可以通过透析等方法透析等方法被除去，并且能部分或全部恢被除去，并且能部分或全部恢

34、复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为三复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为三类类第55页，讲稿共68张，创作于星期二1 1 竞争性抑制竞争性抑制某些抑制剂的化学结构与底物相似，因某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。抑制了。第56页，讲稿共68张，创作于星期二+IEIESP+EE+S竞争性抑制作用竞争性抑制作用 实例：磺胺药物的药用机理实例：磺胺药物的药用机理H2N

35、-SO2NH2对氨基苯磺酰胺对氨基苯磺酰胺H2N-COOH对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸谷氨酸谷氨酸蝶呤蝶呤叶酸叶酸第57页，讲稿共68张，创作于星期二竞争性抑制作用特点竞争性抑制作用特点：1）竞争性抑制剂的结构与底物结构十分相似，二者竞争酶的结合部位。SvV/2km2）抑制程度取决于I和S的浓度以及与酶结合的亲和力大小。km无 I有 I3）可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。第58页，讲稿共68张，创作于星期二2 2 非竞争性抑制非竞争性抑制酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。抑制剂

36、与活性中心以外的基团结并导至酶活性下降。抑制剂与活性中心以外的基团结合，不与底物竞争美的活性中心，所以称为非竞争性合，不与底物竞争美的活性中心，所以称为非竞争性抑制剂。抑制剂。如某些金属离子（如某些金属离子（CuCu2+2+、AgAg+、HgHg2+2+）以及）以及EDTAEDTA等，等，通常能与酶分子的调控部位中的通常能与酶分子的调控部位中的-SH-SH基团作用，改变基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争性抑制。酶的空间构象，引起非竞争性抑制。第59页，讲稿共68张，创作于星期二非竞争性抑制作用非竞争性抑制作用+IEI+SESIESP+EE+S+I实例：重金属离子（实例：重金属离子（Cu2+

37、、Hg2+、Ag+、Pb2+）金属络合剂（金属络合剂（EDTA、F-、CN-、N3-）第60页，讲稿共68张，创作于星期二u非竞争性抑制特点：l1）、抑制剂与底物结构不相似，抑制剂与酶活性中心以外的基团结合。l2）、非竟争性抑制不能通过增大底物浓度的方法来消除。非竞争性抑制可用 下式表示：第61页，讲稿共68张，创作于星期二3、反竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，引起酶活性下降。ESIESP+EE+S+I第62页，讲稿共68张，创作于星期二反竞争性抑制特点：1）抑制剂与酶和底物的复合物结合。2）底物浓度增加，抑制作用加强。u反竞争性抑制：第63页，讲稿共6

38、8张，创作于星期二练习题练习题一、名词解释一、名词解释酶的活性中心酶的活性中心酶原酶原活力单位活力单位比活力比活力Km诱导契合学说诱导契合学说变构效应辅酶和辅基同工酶变构效应辅酶和辅基同工酶竞争性抑制作用竞争性抑制作用邻近效应与定向效应邻近效应与定向效应二、填空题二、填空题1.全酶由全酶由_和和_组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中_决决定酶的专一性和高效率，定酶的专一性和高效率，_起传递电子、原子或化学基团的作用。起传递电子、原子或化学基团的作用。2.酶是由酶是由_产生的，具有催化能力的产生的，具有催化能力的_。3.酶的活性中心包括酶的活性

39、中心包括_和和_两个功能部位，其中两个功能部位，其中_直接与底物直接与底物结合，决定酶的专一性，结合，决定酶的专一性，_是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。第64页，讲稿共68张，创作于星期二三、选择题三、选择题1 1、酶反应速度对底物浓度作图，当底物浓度达一定程度时，得到的是零级反应，、酶反应速度对底物浓度作图，当底物浓度达一定程度时，得到的是零级反应，对此最恰当的解释是：对此最恰当的解释是：()()A A、形变底物与酶产生不可逆结合、形变底物与酶产生不可逆结合 B B、酶与未形变底物形成复合物、酶与未形变底物形成复合物C C、酶的活性部、酶的

40、活性部位为底物所饱和位为底物所饱和 D D、过多底物与酶发生不利于催化反应的结合、过多底物与酶发生不利于催化反应的结合2 2、米氏常数、米氏常数KmKm是一个用来度量是一个用来度量()()A A、酶和底物亲和力大小的常数、酶和底物亲和力大小的常数 B B、酶促反应速度大小的常数、酶促反应速度大小的常数 C C、酶被底物、酶被底物饱和程度的常数饱和程度的常数 D D、酶的稳定性的常数、酶的稳定性的常数3 3、酶催化的反应与无催化剂的反应相比，在于酶能够：、酶催化的反应与无催化剂的反应相比，在于酶能够：()()A.A.提高反应所需活化能提高反应所需活化能 B B、降低反应所需活化能、降低反应所需活

41、化能C C、促使正向反应速度提高，但、促使正向反应速度提高，但逆向反应速度不变或减小逆向反应速度不变或减小4 4、辅酶与酶的结合比辅基与酶的结合更为、辅酶与酶的结合比辅基与酶的结合更为()()A A、紧、紧 B B、松、松 C C、专一、专一5 5、下列关于辅基的叙述哪项是正确的？、下列关于辅基的叙述哪项是正确的？()()A A、是一种结合蛋白质、是一种结合蛋白质 B B、只决定酶的专一性，不参与化学基因的传递、只决定酶的专一性，不参与化学基因的传递C C、与酶蛋白、与酶蛋白的结合比较疏松的结合比较疏松 D D、一般不能用透析和超滤法与酶蛋白分开、一般不能用透析和超滤法与酶蛋白分开第65页，讲

42、稿共68张，创作于星期二6 6、酶促反应中决定酶专一性的部分是、酶促反应中决定酶专一性的部分是()()A A、酶蛋白、酶蛋白 B B、底物、底物 C C、辅酶或辅基、辅酶或辅基 D D、催化基团、催化基团7 7、重金属、重金属HgHg、AgAg是一类是一类()()A A、竞争性抑制剂、竞争性抑制剂 B B、不可逆抑制剂、不可逆抑制剂C C、非竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂 D D、反竞争性抑、反竞争性抑制剂制剂8 8、全酶是指什么？、全酶是指什么？()()A A、酶的辅助因子以外的部分、酶的辅助因子以外的部分 B B、酶的无活性前体、酶的无活性前体 C C、一种酶一抑制剂复合物、一种酶一抑制剂复

43、合物 D D、一种需要辅助因子的酶，具备了酶蛋白、辅助因子各种成分、一种需要辅助因子的酶，具备了酶蛋白、辅助因子各种成分9 9、根据米氏方程，有关、根据米氏方程，有关ss与与KmKm之间关系的说法不正确的是之间关系的说法不正确的是()()A A、当、当s Kms Km Km时，反应速度与底物浓度无关时，反应速度与底物浓度无关D D、当、当s=2/3Kms=2/3Km时，时，V=25V=25VmaxVmax1010、下列关于酶特性的叙述哪个是错误的？、下列关于酶特性的叙述哪个是错误的？()()A A、催化效率高、催化效率高 B B、专一性强、专一性强C C、作用条件温和、作用条件温和 D D、都

44、有辅因子参与催化反应、都有辅因子参与催化反应第66页，讲稿共68张，创作于星期二四、是非题（在题后括号内打四、是非题（在题后括号内打或或）1 1、米氏常数（、米氏常数（KmKm）是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。（）是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。（）2 2、同工酶就是一种酶同时具有几种功能。（、同工酶就是一种酶同时具有几种功能。（）3 3、辅酶与酶蛋白的结合不紧密，可以用透析的方法除去。（、辅酶与酶蛋白的结合不紧密，可以用透析的方法除去。（）4 4、一个酶作用于多种底物时，其最适底物的、一个酶作用于多种底物时，其最适底物的KmKm值应该是最小。（值应该是最小。（）5 5、一般来说酶是具

45、有催化作用的蛋白质，相应地蛋白质都是酶。（、一般来说酶是具有催化作用的蛋白质，相应地蛋白质都是酶。（）6 6、酶反应的专一性和高效性取决于酶蛋白本身。（、酶反应的专一性和高效性取决于酶蛋白本身。（）7 7、酶活性中心是酶分子的一小部分。（、酶活性中心是酶分子的一小部分。（）8 8、本质为蛋白质的酶是生物体内唯一的催化剂。（、本质为蛋白质的酶是生物体内唯一的催化剂。（）9 9、竞争性抑制剂在结构上与酶的底物相类似。（、竞争性抑制剂在结构上与酶的底物相类似。（）1010、L-L-氨基酸氧化酶可以催化氨基酸氧化酶可以催化D-D-氨基酸氧化。（氨基酸氧化。（）1111、维生素、维生素E E的别名叫生育酚，维生素的别名叫生育酚，维生素K K的别名叫凝血维生素。（的别名叫凝血维生素。（）1212、泛酸在生物体内用以构成辅酶、泛酸在生物体内用以构成辅酶A A，后者在物质代谢中参加酰基的转移作，后者在物质代谢中参加酰基的转移作用。（用。（）第67页，讲稿共68张，创作于星期二感谢大家观看第68页，讲稿共68张，创作于星期二