蛋白质的结构与功能 (3)精选PPT.ppt
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1、关于蛋白质的结构与功能(3)第1页,讲稿共134张,创作于星期三什么是生物化学?生物化学,顾名思义是研究生物体中的化学进程的一生物化学,顾名思义是研究生物体中的化学进程的一门学科,是在分子水平上探索生命奥秘的一门学科,门学科,是在分子水平上探索生命奥秘的一门学科,常常被简称为生化。它主要用于研究细胞内各组分,常常被简称为生化。它主要用于研究细胞内各组分,如蛋白质、糖类、脂类、核酸等生物大分子的结构和如蛋白质、糖类、脂类、核酸等生物大分子的结构和功能。而对于化学生物学来说,则着重于利用化学合功能。而对于化学生物学来说,则着重于利用化学合成中的方法来解答生物化学所发现的相关问题。虽然成中的方法来解
2、答生物化学所发现的相关问题。虽然存在着大量不同的生物分子,但实际上有很多大的复存在着大量不同的生物分子,但实际上有很多大的复合物分子(称为合物分子(称为“聚合物聚合物”)是由相似的亚基(称为)是由相似的亚基(称为“单体单体”)结合在一起形成的。每一类生物聚合物)结合在一起形成的。每一类生物聚合物分子都有自己的一套亚基类型。分子都有自己的一套亚基类型。第2页,讲稿共134张,创作于星期三本门课程内容简介:本门课程内容简介:第一篇第一篇 生物大分子的结构与功能生物大分子的结构与功能 第一章第一章 蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能 第二章第二章 核酸的结构与功能核酸的结构与功能 第三章第三章 酶
3、酶第二篇第二篇 物质代谢与调节物质代谢与调节 第四章第四章 糖代谢糖代谢 第五章第五章 脂代谢脂代谢 第六章第六章 生物氧化生物氧化 第七章第七章 氨基酸代谢氨基酸代谢 第八章第八章 核苷酸代谢核苷酸代谢第三篇第三篇 生命信息的传递与调控生命信息的传递与调控 第第 十十 章章 DNA的生物合成的生物合成 第十一章第十一章 RNA的生物合成的生物合成 第十二章第十二章 蛋白质的生物合成蛋白质的生物合成 第十四章第十四章 基因工程基因工程第四篇第四篇 医学专题篇医学专题篇第3页,讲稿共134张,创作于星期三成绩评定成绩评定总成绩100分实验成绩30%期末考试成绩60%平时成绩10%课时数:56(理
4、论36,实验20)第4页,讲稿共134张,创作于星期三第第 一一 章章蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能Structure and Function of Protein第5页,讲稿共134张,创作于星期三Protein Protein 来自希腊字母,意思是来自希腊字母,意思是“头等重要的,头等重要的,原始的原始的”蛋白质蛋白质 来源于对蛋清(清蛋白)的研究来源于对蛋清(清蛋白)的研究 分布广:分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细所有器官、组织都含有蛋白质;细胞的各个部分都含有蛋白质。胞的各个部分都含有蛋白质。含量高:含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分子,占蛋白质是细胞内最丰富的有机分子
5、,占人体干重的人体干重的4545,某些组织含量更高,例如脾、,某些组织含量更高,例如脾、肺及横纹肌等高达肺及横纹肌等高达8080。第6页,讲稿共134张,创作于星期三 18331833年年 PayenPayen和和PersozPersoz分离出淀粉酶。分离出淀粉酶。18641864年年 Hoppe-SeylerHoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白,从血液分离出血红蛋白,并将其制成结晶。并将其制成结晶。1919世纪末世纪末 FischerFischer证明蛋白质是由氨基酸组成的,并将证明蛋白质是由氨基酸组成的,并将氨基酸合成了多种短肽氨基酸合成了多种短肽。19381938年年 德国化学家
6、德国化学家Gerardus J.MulderGerardus J.Mulder引用引用“ProteinProtein”一词来描述蛋白质。一词来描述蛋白质。大事记:大事记:第7页,讲稿共134张,创作于星期三19511951年年 PaulingPauling采用采用X X(射)线晶体衍射发现了蛋白质的二级结(射)线晶体衍射发现了蛋白质的二级结构构-螺旋螺旋(-helix)(-helix)。19531953年年 Frederick SangerFrederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。完成胰岛素一级序列测定。19621962年年 John Kendrew John Kendrew 和
7、和 Max PerutzMax Perutz确定了血红蛋白的四确定了血红蛋白的四级结构。级结构。2020世纪世纪9090年代以后年代以后 后基因组计划。后基因组计划。第8页,讲稿共134张,创作于星期三一、什么是蛋白质一、什么是蛋白质?蛋蛋白白质质(protein)(protein)是是由由许许多多氨氨基基酸酸(amino(amino acids)acids)通通过过肽肽键键(peptide(peptide bond)bond)相相连连形形成成的的高高分子含分子含氮氮化合物。化合物。第9页,讲稿共134张,创作于星期三1 1)酶的生物催化作用)酶的生物催化作用二、二、蛋白质具有重要的生物学功能
8、蛋白质具有重要的生物学功能第10页,讲稿共134张,创作于星期三2 2)调控作用)调控作用参与基因调控:组蛋白、非组蛋白等参与基因调控:组蛋白、非组蛋白等参与代谢调控:如激素或生长因子等参与代谢调控:如激素或生长因子等第11页,讲稿共134张,创作于星期三3 3)运动与支持)运动与支持机体的结构蛋白:机体的结构蛋白:头发、骨骼、牙齿、肌肉等头发、骨骼、牙齿、肌肉等第12页,讲稿共134张,创作于星期三4 4)参与运输贮存的作用)参与运输贮存的作用血红蛋白血红蛋白 运输氧运输氧铜蓝蛋白铜蓝蛋白 运输铜运输铜铁蛋白铁蛋白 贮存铁贮存铁第13页,讲稿共134张,创作于星期三5 5)免疫保护作用)免疫
9、保护作用抗原抗体反应抗原抗体反应凝血机制凝血机制第14页,讲稿共134张,创作于星期三6 6)参与细胞间信息传递)参与细胞间信息传递信号传导中的受体、信息分子等信号传导中的受体、信息分子等7 7)氧化供能氧化供能第15页,讲稿共134张,创作于星期三第第 一一 节节蛋蛋 白白 质质 的的 分分 子子 组组 成成The Molecular Component of Protein第16页,讲稿共134张,创作于星期三 一、一、组成蛋白质的元素组成蛋白质的元素有有些些蛋蛋白白质质还还含含有有少少量量的的P P、FeFe、CuCu、MnMn、ZnZn、SeSe、I I等等。C 50 55%H 6 7
10、%O 19 24%N 13 19%S 0 4%主主要要元元素素组组成成第17页,讲稿共134张,创作于星期三 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为各种蛋白质的含氮量很接近,平均为1616。由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式推算出蛋定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数每克样品含氮克数 6.25100 蛋白质元素组成的特点蛋白质元素组成的特点凯氏定氮法:凯氏定氮法:凯氏定氮法:凯氏定氮法:第18页
11、,讲稿共134张,创作于星期三二、氨基酸二、氨基酸 组成蛋白质的基本单位组成蛋白质的基本单位存存在在自自然然界界中中的的氨氨基基酸酸有有300300余余种种,但但组组成成人体蛋白质的基本氨基酸仅有人体蛋白质的基本氨基酸仅有2020种种第19页,讲稿共134张,创作于星期三H甘氨酸甘氨酸CH3丙氨酸丙氨酸L-L-氨基酸的通式氨基酸的通式R(一)氨基酸的结构(一)氨基酸的结构第20页,讲稿共134张,创作于星期三 基基本本氨氨基基酸酸中中,除除脯脯氨氨酸酸和和甘甘氨氨酸酸外其余均属于外其余均属于L-L-氨基酸氨基酸。例外:Pro Pro 亚氨基酸亚氨基酸Gly Gly 没有手性没有手性第21页,讲
12、稿共134张,创作于星期三1.1.非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸2.2.极性中性氨基酸极性中性氨基酸3.3.酸性氨基酸酸性氨基酸4.4.碱性氨基酸碱性氨基酸(二)氨基酸的分类(二)氨基酸的分类分类依据分类依据 :R R侧链基团的结构及理侧链基团的结构及理 化性质的不同化性质的不同第22页,讲稿共134张,创作于星期三甘氨酸甘氨酸 glycine Gly G 5.97丙氨酸丙氨酸 alanineAlaA 6.00缬氨酸缬氨酸 valineValV 5.96亮氨酸亮氨酸 leucineLeuL 5.98 异亮氨酸异亮氨酸 isoleucineIleI 6.02 苯丙氨酸苯丙氨酸 phenyl
13、alaninePheF 5.48脯氨酸脯氨酸 prolineProP 6.30侧链含有烃基,吲哚环或甲硫基等非极性基团,具有疏水性质侧链含有烃基,吲哚环或甲硫基等非极性基团,具有疏水性质第23页,讲稿共134张,创作于星期三色氨酸色氨酸 tryptophanTryW 5.89丝氨酸丝氨酸 serineSer S 5.68酪氨酸酪氨酸 tyrosineTryY 5.66 半胱氨酸半胱氨酸 cysteineCysC 5.07 蛋氨酸蛋氨酸 methionine MetM 5.74天冬酰胺天冬酰胺 asparagineAsnN 5.41 谷氨酰胺谷氨酰胺 glutamineGlnQ 5.65 苏氨酸
14、苏氨酸 threonineThrT5.602.极性中性氨基酸:侧链含有酰胺基、羟基等极性基团,有亲水性极性中性氨基酸:侧链含有酰胺基、羟基等极性基团,有亲水性第24页,讲稿共134张,创作于星期三侧链基团上的羧基在中性溶液中解离后带负电荷。侧链基团上的羧基在中性溶液中解离后带负电荷。3.酸性氨基酸酸性氨基酸 Glu,Asp天冬氨酸天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97谷氨酸谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22第25页,讲稿共134张,创作于星期三4.碱性氨基酸碱性氨基酸 His,Arg,Lys侧链基团中的氨基、胍基或咪唑基,在中性溶液中侧链基团中的氨基、
15、胍基或咪唑基,在中性溶液中解离后带正电荷。解离后带正电荷。组氨酸组氨酸 His(H)7.59赖氨酸赖氨酸Lys(K)9.74精氨酸精氨酸 Arg(R)10.76第26页,讲稿共134张,创作于星期三另外:1 1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的饰的修饰氨基酸修饰氨基酸 如:如:脯氨酸脯氨酸 羟基化羟基化 成成 羟脯氨酸羟脯氨酸 赖氨酸赖氨酸 羟基化羟基化 成成 羟赖氨酸羟赖氨酸2 2、半胱氨酸半胱氨酸CysCys常以常以胱氨酸胱氨酸的形式存在的形式存在第27页,讲稿共134张,创作于星期三 半胱氨酸半胱氨酸 +胱氨酸胱氨酸二硫键二硫键-HH第28页,讲稿
16、共134张,创作于星期三29三、氨基酸的理化性质三、氨基酸的理化性质1 1、氨基酸的物理性质、氨基酸的物理性质可溶于水,不溶于苯、醚等有机溶剂可溶于水,不溶于苯、醚等有机溶剂(盐的特性盐的特性)熔点高(熔点高(200,分解点)(,分解点)(有机偶极离子的特性有机偶极离子的特性)氨基酸在水中的溶解度大小不一,但均可溶于强酸或强氨基酸在水中的溶解度大小不一,但均可溶于强酸或强碱溶液中。除甘氨酸、丙氨酸和亮氨酸外,其余氨基酸均不碱溶液中。除甘氨酸、丙氨酸和亮氨酸外,其余氨基酸均不溶于无水乙醇,几乎所有的氨基酸均不溶于乙醚。溶于无水乙醇,几乎所有的氨基酸均不溶于乙醚。氨基酸为无色或白色晶体。熔点较高,
17、一般在氨基酸为无色或白色晶体。熔点较高,一般在200200300300之间。之间。但往往在受热达熔点前就分解,放出但往往在受热达熔点前就分解,放出C0C02 2。氨基酸。氨基酸易溶易溶于于强酸强酸、强强碱碱等极性溶液中,大多等极性溶液中,大多难溶难溶于于有机溶剂有机溶剂。有些氨基酸有味,。有些氨基酸有味,谷氨酸钠有鲜味,是味精的主要成分。谷氨酸钠有鲜味,是味精的主要成分。第29页,讲稿共134张,创作于星期三 2、氨基酸的化学性质、氨基酸的化学性质 氨基酸分子中既含有氨基酸分子中既含有氨基氨基又含有又含有羧基羧基,因此它具有羧酸和胺类化合物的性,因此它具有羧酸和胺类化合物的性质;同时,由于氨基
18、与羧基之间相互影响及分子中质;同时,由于氨基与羧基之间相互影响及分子中R-R-基团的某些特殊结构,基团的某些特殊结构,又显示出一些又显示出一些特殊的性质特殊的性质。(1 1)两性离解和等电点)两性离解和等电点)两性离解和等电点)两性离解和等电点有酸性又有碱性,分别显示了有酸性又有碱性,分别显示了-COOH 和和-NH2 的特征反应。的特征反应。阴离子阴离子 两性离子两性离子 阳离子阳离子溶液中,氨基酸能以正离子、负离子和两性离子溶液中,氨基酸能以正离子、负离子和两性离子三种形式存在,形成一个动态平衡体系。三种形式存在,形成一个动态平衡体系。第30页,讲稿共134张,创作于星期三等电点等电点(i
19、soelectric point,pI)(isoelectric point,pI)在在某某一一pHpH的的溶溶液液中中,氨氨基基酸酸解解离离成成阳阳离离子子和和阴阴离离子子的的趋趋势势及及程程度度相相等等,成成为为兼兼性性离离子子,呈呈电电中中性性。此此时时溶溶液液的的pHpH值值称为该氨基酸的称为该氨基酸的等电点。等电点。第31页,讲稿共134张,创作于星期三3 3、当调节溶液的当调节溶液的pHpH值小于值小于氨基酸的氨基酸的等电点等电点时,该氨基时,该氨基酸主要以酸主要以阳离子阳离子形式存在,在电场中形式存在,在电场中移向阴极移向阴极。1 1、当调节溶液的当调节溶液的pHpH值大于值大于
20、某氨基酸的某氨基酸的等电点等电点时,该氨时,该氨基酸主要以基酸主要以阴离子阴离子形式存在,在电场中形式存在,在电场中移向阳极移向阳极;结论:结论:2 2、当调节溶液的当调节溶液的pHpH值等于值等于氨基酸的氨基酸的等电点等电点时,该氨时,该氨基酸主要以基酸主要以两性离子两性离子形式存在,在电场中形式存在,在电场中不定向移动不定向移动。第32页,讲稿共134张,创作于星期三1、氨基酸分子中,既含有酸性的氨基酸分子中,既含有酸性的 基,又含有碱性的基,又含有碱性的 基,基,因而氨基酸是因而氨基酸是 化合物。化合物。2、丙氨酸的等当点丙氨酸的等当点PI=6.00,当溶液的,当溶液的pH6 时,丙氨酸
21、主要以时,丙氨酸主要以 离子形式离子形式 存在;当溶液的存在;当溶液的pH6时,主要以时,主要以 离子形式存在;当离子形式存在;当 PH=6时,主要以时,主要以 离子形式存在。离子形式存在。3、苯丙氨酸的等电点为苯丙氨酸的等电点为5.48,若将该溶液调节为,若将该溶液调节为 PH=7,苯,苯丙氨酸主要以丙氨酸主要以 离子形式存在,若将该溶液调节为离子形式存在,若将该溶液调节为 PH=4,苯丙氨酸主要以苯丙氨酸主要以 离子形式存在离子形式存在第33页,讲稿共134张,创作于星期三(2 2).紫外吸收紫外吸收 色氨酸色氨酸和和酪酪氨酸氨酸的最大吸收峰的最大吸收峰在在 280 nm280 nm 附近
22、。附近。第34页,讲稿共134张,创作于星期三紫外分分光度法:紫外分分光度法:大多数蛋白质含有这大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液测定蛋白质溶液280nm280nm的的光吸收值是分析溶液中光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便蛋白质含量的快速简便的方法。的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收芳香族氨基酸的紫外吸收第35页,讲稿共134张,创作于星期三3 3显色反应显色反应 茚茚三三酮酮反反应应:氨氨基基酸酸可可与与茚茚三三酮酮缩缩合合产生产生蓝紫色化合物蓝紫色化合物,最大吸收峰在,最大吸收峰在570nm570nm。该该反反应应可可作作为为蛋蛋白白质质定定性性、定
23、定量量分分析析的基础。的基础。第36页,讲稿共134张,创作于星期三37 茚三酮茚三酮用于鉴定氨基酸,反应十分灵敏,用于鉴定氨基酸,反应十分灵敏,是鉴定氨基酸的最简便方法是鉴定氨基酸的最简便方法。常用来检测常用来检测指纹指纹,这是由于指纹表面所蜕落,这是由于指纹表面所蜕落的蛋白质和肽中含有的的蛋白质和肽中含有的赖氨酸赖氨酸残基,被茚三酮残基,被茚三酮检测。在室温条件下,它是一种白色的固体检测。在室温条件下,它是一种白色的固体物质,溶于乙醇和丙酮。物质,溶于乙醇和丙酮。第37页,讲稿共134张,创作于星期三四、肽与生物活性肽四、肽与生物活性肽(一)肽(一)肽(peptide)(peptide)肽
24、肽是由氨基酸通过是由氨基酸通过肽键肽键缩合而形成缩合而形成的化合物。的化合物。第38页,讲稿共134张,创作于星期三+-HOH甘氨酰甘氨酸甘氨酰甘氨酸肽键第39页,讲稿共134张,创作于星期三肽肽键键(peptide(peptide bond)bond):是是由由一一个个氨氨基基酸酸的的-羧羧基基与与另另一一个个氨氨基基酸酸的的-氨氨基基脱脱水水缩缩合合而而形形成成的的化学键,本质为化学键,本质为酰胺键酰胺键。氨氨基基酸酸残残基基(residue)(residue):肽肽链链中中的的氨氨基基酸酸分分子子因因为脱水缩合而基团不全,被称为为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基。氨基酸残基。第40页
25、,讲稿共134张,创作于星期三*两分子氨基酸缩合形成两分子氨基酸缩合形成二肽二肽,三分子氨基酸,三分子氨基酸缩合则形成缩合则形成三肽三肽*由十个以内氨基酸相连而成的肽称为由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽寡肽(oligopeptide)(oligopeptide),由更多的氨基酸相连形成由更多的氨基酸相连形成的肽称的肽称多肽多肽(polypeptide)(polypeptide)。*多多肽肽链链(polypeptide(polypeptide chain)chain)是是指指许许多多氨氨基基酸酸之间以肽键连接而成的一种结构。之间以肽键连接而成的一种结构。第41页,讲稿共134张,创作于星期三
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