08-6食品蛋白质的功能性质.ppt

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1、6 食品蛋白质的功能特性食品蛋白质的功能特性（Functional Properties of Protein）蛋白质的功能性质：在食品加工，保藏，制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质溶解性粘度水结合胶凝作用成膜性弹性乳化起泡 功能作用机制食品蛋白质类型溶解性亲水性饮料乳清蛋白粘度持水性，流体动力学的大小和形状汤、调味汁、色拉调味汁、甜食明胶持水性氢键、离子水合香肠、蛋糕、面包肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用水的截留和不流动性，网络的形成肉、凝胶、蛋糕焙烤食品和奶酪肌肉蛋白，鸡蛋蛋白和牛奶蛋白粘结-粘合疏水作用，离子键和氢键肉、香肠、面条、焙烤食品肌肉蛋白，鸡蛋蛋白

2、的乳清蛋白弹性疏水键，二硫交联键肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化界面吸附和膜的形成 香肠、大红肠、汤、蛋糕、甜食肌肉蛋白，鸡蛋蛋白，乳清蛋白泡沫界面吸附和膜的形成 搅打顶端配料，冰淇淋、蛋糕、甜食鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合疏水键，截面低脂肪焙烤食品，油炸面圈牛奶蛋白，鸡蛋蛋白，谷物蛋白食食品品体体系系中中蛋蛋白白的的功功能能作作用用食 品 功 能 性 饮料、汤、沙司 不同pH时的溶解性、热稳定性、粘度、乳化作用、持水性 形成的面团焙烤产品（面包、蛋糕等）成型和形成粘弹性膜，内聚力，热性变和胶凝作用，吸水作用，乳化作用，起泡，褐变 乳制品（精制干酪、冰淇淋、甜点心等）乳化作用，对脂肪的保留

3、、粘度、起泡、胶凝作用、凝结作用 鸡蛋代用品 起泡、胶凝作用 肉制品（香肠等）乳化作用、胶凝作用、内聚力、对水和脂肪的吸收与保持 肉制品增量剂（植物组织蛋白）对水和脂肪的吸收与保持、不溶性、硬度、咀嚼性、内聚力、热变性 食品涂膜 内聚力、粘合 糖果制品（牛奶巧克力）分散性、乳化作用 各各种种食食品品对对蛋蛋白白质质功功能能特特性性的的要要求求蛋白质的水合蛋白质的水合作用水对蛋白质的作用水对蛋白质的作用 水能改变蛋白质的物理化学性质 蛋白质的许多功能 取决于水蛋白质相互作用（分散性润湿性，肿胀，溶解性，增稠，粘度，持水能力，胶凝作用，凝结，乳化，起泡）水能同蛋白质分子的一些基团相结合蛋白质结合水

4、能力与影响因素蛋白质结合水能力与影响因素当于蛋白质粉与相对湿度为9095%水蒸气达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数。蛋白质水结合能力蛋白质水结合能力 部分地与部分地与AAAA组成有关，带组成有关，带电电AAAA残基数越多，水合能力越大残基数越多，水合能力越大含带电基团的AA残基结合实际 6mol/mol残基；不带电的极性残基结合2 mol/mol残基非极性残基结合1 mol/mol残基计算水全能力的经验公式a=fc+0.4fP+0.2fNa:水合能力 g水/g蛋白质fc fP fN分别代表蛋白质分子中带电，极性的，非极性的残基所占的分数因为亚基与亚基界面蛋白质表面部分的埋藏；低聚蛋白质情况

5、，计算值一般高于实际值影响蛋白质结合水能力的外在因素影响蛋白质结合水能力的外在因素pH,离子强度，盐的种类，温度，蛋白质构象pHpH蛋白质在等电点时，由于蛋白质-蛋白质相互作用于得到增强而导致最弱的蛋白质与水相互作用，所以蛋白质水合力最低，而高于或低于pI，由于净电荷和推斥力的增加，使蛋白质溶胀，可以结合较多水。大多数蛋白质结合水能力在大多数蛋白质结合水能力在pH=910pH=910比任何比任何pHpH来的大来的大。离子强度离子强度：低浓度（0.2mol/L）盐能提高蛋白质的水合力高浓度，更多的水与盐离子结合，导致蛋白质脱水温度温度随着温度的上升，由于氢键作用和离子基团的水合作用减弱，蛋白质结

6、合实际水的能力一般随之下降。变性蛋白质，结合水能力 一般比天然蛋白质高约10%持水能力持水能力指蛋白质吸收水并将水保留（对抗重力）在蛋白质组织（例如牛肉，鱼肌肉）中的能力。被保留的水是指：结合水，流体动力学水和物理截留水的总和。研究表明，持水力与结合水能力正相关。蛋白质的溶解性蛋白质的溶解性蛋白质的溶解性是在蛋白质-蛋白质和蛋白质-溶剂相互作用之间平衡的热力学表现形式。蛋白质的功能性质（增稠，起泡，乳化，胶凝）均受到蛋白质溶解度的影响。影响因素影响蛋白质溶解性的主要相互作用：疏水，离子相互作用疏水相互作用促进蛋白质-蛋白质相互作用，使蛋白质溶解度下降离子相互作用促进蛋白质-水相互作用，使蛋白质

7、溶解度上升pH和溶解度在低于和高于pI的pH时，蛋白质分别带有净的正电荷和净负电荷，则带电氨基酸残基的静电推斥和水合作用促进了蛋白质的溶解。蛋白质在pI附近，由于缺乏静电推斥作用，因而疏水相互作用于导致蛋白质，聚集和沉淀，溶解度最低离子强度和溶解度离子强度0.5Ci Zi2在低离子强度（1.0时，盐对蛋白质溶解度有特异的离子效应。阴离子提高蛋白质溶解能力顺序：SO42FClBrICl4SCN阳离子降低蛋白质溶解度能力顺序：NH4+KNaLiMg2Ca2温度和溶解度在恒定pH和离子强度，大多数蛋白质溶解度在040范围内随T而当T40，其溶解度与T呈负相关性因为热动能导致蛋白质结构展开（变性），于是原先埋藏在蛋白质结构内部的非极性基团暴露，促进了聚集和沉淀作用，蛋白质溶解度。如-酪蛋白和一些谷类蛋白质蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质乳化性质起泡性质理想的表面活性蛋白质具有3个性能能快速地吸附至界面能快速地展开并在界面上再定向一旦到达界面，能与邻近分子相互作用于形成具有强粘结性和粘弹性的膜，能经受热和机械运动。影响蛋白质表面性质的因素内在因素AA组成非极性AA与极性AA之比疏水性基团与亲水性基团的分布二级三级和四级结构二硫键和游离巯基分子大小和形状外在因素pH离子强度和种类蛋白质浓度时间温度