3-2化学与健康-蛋白质.ppt
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1、化学与社会2.化学与健康-蛋白质主讲:化学化工学院主讲:化学化工学院2012年年09月月蛋白质的作用人体内如果蛋白质供应不足,会导致生长发育迟缓,体重减轻,容易疲劳,对传染病抵抗力下降,病后不易恢复健康,甚至贫血,发生营养不良性水肿等疾病。蛋白质蛋白质的营养价值决定于其所含的氨基酸种量和数量。凡含有各种必需氨基酸的蛋白质,能维持生命体正常生长的蛋白质(当然在其他营养素适当情况下)称完全蛋白质;缺少一种或一种以上必需氨基酸的蛋白质称不完全蛋白质。蛋白质是构成肌体组织(特别是肌肉)的重要成分,日常食用的豆腐、大豆、瘦肉、鱼、蛋白、奶等都含较多的蛋白质。人体必需氨基酸人体必需氨基酸:人体不能合成或合
2、成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基酸称为必需氨基酸。赖氨酸(Lysine)、色氨酸Tryptophane)苯丙氨酸(Phenylalanine)、蛋氨酸(Methionine)苏氨酸(Threonine)、异亮氨酸(Isoleucine)亮氨酸(Leucine)、缬氨酸(Viline)8种半必需氨基酸:组氨酸(Hlstidine)、精氨酸(Argnine),蛋白质的作用大豆是我国最经济的蛋白质来源,大豆蛋白质的氨基酸种类完全,仅硫氨基酸含量较低。生理学家的实验数据表明,成人每天体内的蛋白质更新3%,每公斤体重每日约需补充1g蛋白质才能维持氮平衡。一个体重60kg的成年人,按
3、从事劳动的轻重不同,每天约需补充70105g蛋白质。若以60g为需要的最低量,大约2L牛奶便能提供此量。蛋白质蛋白质蛋白质是一种复杂的有机化合物,旧称“朊朊”。蛋白质是由氨基酸分子呈线性排列所形成,相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过形成肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸,在蛋白质中,某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化,从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起,往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物,发挥某一特定功能。什么是蛋白质?蛋白质(protein)是一种生物大分子;组成蛋白质的基本单位是氨基酸;氨基酸通过
4、脱水缩合形成肽链,每一条多肽链有二十 数百个氨基酸残基不等;一条或多条多肽链组成蛋白质,20多种氨基酸残基按 一定的顺序排列;非常复杂的三维立体结构。蛋白质三维结构的三种显示方式。图中蛋白质为磷酸丙糖异构酶(triosephosphateisomerase)。左:显示全部原子,并以原子类型标色(碳原子为蓝绿色,氧原子为红色,氮原子为蓝色);中:只显示主链构象,以二级结构类型标色(螺旋为紫色,折叠为黄色);右:显示“溶剂可及表面”,以残基类型标色(酸性氨基酸为红色,碱性氨基酸为蓝色,极性氨基酸为绿色,非极性氨基酸为白色)。什么是蛋白质?蛋白质是生命的物质基础,没有蛋白质就没有生命。人体中的每一个
5、细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16.3%。人体内有1000多种蛋白质,性质、功能各异,但都是由20多种氨基酸按不 同比例组合而成的,并在体内不断进行代谢与更新。必需氨基酸-8种人体不能或不足以自身合成的氨基酸,必需通过食物摄取;其余:非必需氨基酸-可以自身合成。氨基酸氨基酸氨基酸氨基酸(Amino acid)是构成蛋白质蛋白质的基本单位,分子最小,赋予蛋白质特定的分子结构形态,使他的分子具有生化活性。蛋白质是生物体内重要的活性分子,包括催化新陈代谢新陈代谢的酵酵素素和酶。不同的氨基酸化学聚合成肽,一个蛋白质的原始片段,是蛋白质生成的前体。肽胜肽胜肽简称肽肽,是介于氨基
6、酸和蛋白质之间的物质。氨基酸的分子最小,蛋白质最大,两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽,多个肽进行多级折叠就组成一个蛋白质分子。蛋白质有时也被称为“多肽”。肽是精准的蛋白质片断,其分子只有纳米般大小,肠胃,血管及肌肤皆极容易吸收。二胜肽(简称二肽),就是由二个氨基酸组成的蛋白质片断。多肽是一种链状的氨基酸肽蛋白质的生理功能与其他生物大分子(如多糖和核酸)一样,蛋白质是生物体中的必要组成成分,参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质,它们催化生物化学反应,尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外,还有许多结构性或机械性蛋白质,如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白,以及细
7、胞骨架中的微管蛋白(参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形)。另外一些蛋白质则参与细胞信号传递、免疫反应、细胞粘附和细胞周期调控等。同时,蛋白质也是人们日常饮食中必需的营养物质,这是因为动物自身无法合成所有必需氨基酸;通过消化所摄入的蛋白质食物(将蛋白质降解为氨基酸),人体就可以将吸收的氨基酸用于自身的蛋白质合成 蛋白质的生理功能1、构造人的身体:蛋白质是肌体细胞的重要组成部分。2、修补人体组织:人体细胞生命的最小单位,它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。3、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。4、白蛋白:维持机体内的渗透压的平衡及体液酸碱平衡。5、免疫细胞和免疫蛋白
8、:构筑和维持人体免疫系统。6、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。7、人体激素的主要原料。8、构成神经递物质乙酰胆碱、五羟色氨等。9、提供热能。蛋白质与血液病血液的组成红细胞的载氧功能血、红细胞、血红蛋白、血液病血液离心分离前后血管中的血红细胞血红蛋白的结构和功能血红蛋白:(hemoglobin;haemoglobin;Hb)存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中的一组红色含铁的携氧蛋白质。具有4个亚基。生理功能:运输氧、二氧化碳、水 形态:血红细胞体积很小,形如圆盘,中间下凹,边缘较厚。直径只有78m,它具有弹性和可塑性,在通过直径比它还小的毛细血管时,可以改变形状,通过后仍恢
9、复原形。由四条多肽链(两条链,两条链)共574 个氨基酸单元构成.每条链含141个氨基酸单元,每条链含146个氨基酸单元.人体内的血红蛋白由四个亚基构成,分别为两个亚基和两个亚基,血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成,肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形,把血红素分子包在里面,这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子,在卟啉分子中心,由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合,珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合,当血红蛋白不与氧结合的时候,有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合,
10、而当血红蛋白载氧的时候,就由氧分子顶替水的位置。血红蛋白的结构和功能血红蛋白的结构和功能血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合,与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化,造成整个血红蛋白结构的变化,这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合,而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合,以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样,一个氧分子的离去会刺激另一个的离去,直到完全释放所有的氧分子,这种有趣的现象称为协同效应。血红蛋白的结构和功能由于协同效应,血红蛋白与氧气的结合曲线呈S
11、形,在特定范围内随着环境中氧含量的变化,血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程,生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧,因而在肺组织,血红蛋白可以充分地与氧结合,在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候,血红蛋白的氧结合曲线非常平缓,氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显著变化,因此健康人即使呼吸纯氧,血液运载氧的能力也不会有显著的提高,从这个角度讲,对健康人而言吸氧所产生心理暗示要远远大于其生理作用。血红蛋白的结构和功能除了运载氧,血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合,结合的方式也与氧完全一
12、样,所不同的只是结合的牢固程度,一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开,这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理,遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒,比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。亚甲基蓝用途:化学试剂(酸式滴定)、化学染剂(碱性染料:除用于丝、毛染色外,还用作组织切片和细菌的染色剂)、医药(重金属盐解毒,比如利用其与血红蛋白结合能力强在一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治),杀菌、杀虫剂。避免皮肤和眼睛接触。血红蛋白(hemoglobin,Hb)每个红细胞内约含2.8亿个血红蛋 白分子,分子量约为66700。一种含铁的结合蛋白质,由珠蛋白
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- 化学 健康 蛋白质
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