食品化学第四章蛋白质电子课件.ppt

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1、食品化学第四章 蛋白质电子课件第四章 蛋白质中国轻工业出版社学习目标学习目标1.了解氨基酸的结构、蛋白质的结构和分类。2.理解蛋白质的理化性质及功能性质。3.掌握蛋白质在食品加工和储存中发生的物理、化学和营养变化。4.会应用蛋白质的性质预防食品在加工和储藏中发生的不良变化。n氨基酸是指含有氨基酸是指含有氨基的羧酸氨基的羧酸n蛋白质是由蛋白质是由20种氨基酸组成种氨基酸组成n除脯氨酸以外，均是除脯氨酸以外，均是-氨基酸氨基酸n各种蛋白质所含的氨基酸的数目和种类都各不各种蛋白质所含的氨基酸的数目和种类都各不相同相同第一节第一节 氨基酸氨基酸 n氨基酸氨基酸构成蛋白质的基本单元构成蛋白质的基本单元n

2、氨基酸氨基酸含有氨基和羧基的一类有机化合物的含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。通称。CCOOHHRNH2一、氨基酸的结构和特点一、氨基酸的结构和特点n氨基酸氨基酸构成蛋白质的基本单元构成蛋白质的基本单元n蛋白质水解得到约蛋白质水解得到约20种氨基酸，且均属种氨基酸，且均属 L-L-氨基酸氨基酸氨基酸氨基酸（甘氨酸除外）。（甘氨酸除外）。n必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸的，必须从食物中补充的氨基酸。人体必需氨基酸有人体必需氨基酸有Phe,Val,Leu,Phe,Val,Leu,Ile,Thr,Lys,Trp

3、,Ile,Thr,Lys,Trp,MetMet八种，此外，八种，此外，HisHis对于婴儿的营养也是必需的。对于婴儿的营养也是必需的。二、氨基酸的分类二、氨基酸的分类CHCOO-NH3+CH3AlaA丙氨酸丙氨酸组成蛋白质的组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构式及其缩写符号种氨基酸的化学结构式及其缩写符号非极性氨基酸非极性氨基酸CHCOO-NH3+CH3CHCH3CHCOO-NH3+CH3CHCH3CH2ValLeuVL缬氨酸缬氨酸亮氨酸亮氨酸CHCOO-NH3+CH3CHCH3CH2IleI异亮氨酸异亮氨酸CHCOO-NCH2H2+H2CH2CProP脯氨酸脯氨酸(亚氨基酸亚氨基酸)CHCOO

4、-NH3+CH2PheF苯丙氨酸苯丙氨酸HCHCOO-NH3+CH2NTrpW色氨酸色氨酸CHCOO-NH3+CH2CH2SCH3MetM甲硫氨酸甲硫氨酸(蛋氨酸蛋氨酸)CHCOO-NH3+CH2HO丝氨酸丝氨酸SerSCHCOO-NH3+CHOHCH3CHCOO-NH3+CH2NCH2OAsnThrTN苏氨酸苏氨酸天冬酰胺天冬酰胺极性不带电荷氨基酸极性不带电荷氨基酸CHCOO-NH3+HGlyG甘氨酸甘氨酸(有时也划分为非极性氨基酸)CHCOO-NH3+CH2NCH2OCH2GlnQ谷氨酰胺谷氨酰胺CHCOO-NH3+HOCH2TyrY酪氨酸酪氨酸CHCOO-NH3+HSCH2CysC半胱氨

5、酸半胱氨酸CHCOO-NH3+CH2-OOCAspD天冬氨酸天冬氨酸极性带负电荷氨基酸极性带负电荷氨基酸(酸性氨基酸酸性氨基酸)CHCOO-NH3+CH2-OOCCH2GluE谷氨酸谷氨酸CHCOO-NH3+CH2NHHN+HisH组氨酸组氨酸极性带正电荷氨基酸极性带正电荷氨基酸(碱性氨基酸碱性氨基酸)H3NCHCOO-NH3+CH2CH2CH2CH2H3NCHCOO-NH3+CH2CH2CH2CNH2NH+LysArgKR赖氨酸赖氨酸精氨酸精氨酸三、氨基酸的理化性质三、氨基酸的理化性质物理性质化学性质1溶解度2熔点 属于高熔点化合物3旋光性4味感与其立体构型有关1氨基酸的等电点2成肽反应3与

6、金属离子的螯合作用4脱氨基反应5脱羧基反应6褐变反应7与茚三酮反应氨基酸的酸碱性质氨基酸的酸碱性质n氨基酸是氨基酸是两性电解质两性电解质：n羧基能电离成羧基能电离成COOCOO-和和H H+；n氨基能接受质子氨基能接受质子，形成铵盐。，形成铵盐。n在在pH=7pH=7时水中，以时水中，以偶极离子或偶极离子或两性离子两性离子形式存在形式存在弱碱性弱碱性 弱酸性弱酸性+OH-+H+OH-+H+pH=pIpHpIpHpI氨基酸的两性离子氨基酸的两性离子 阳离子阳离子阴离子阴离子1.向氨基酸溶液加酸时,其两性离子的-COO-负离子接受质子,自身成为正离子,在电场中向阴极移动2.向氨基酸溶液加碱时,其两

7、性离子的-NH3正离子解离放出质子(与OH-结合生成水),自身成为负离子,在电场中向阳极移动3.调节氨基酸溶液PH值,使氨基酸溶液中的氨基和羧基的解离度完全相等,即氨基酸所带静电荷为0,在电场中既不向阴极移动,也不向阳极移动,此时,氨基酸溶液的PH值称为该氨基酸的等电点氨基酸的等电点,以符号PI表示。+氨基酸所带电荷及等电点对溶解度的影响：氨基酸所带电荷及等电点对溶解度的影响：1.由于静电作用，在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。2.当氨基酸溶液的PH值 PI时，溶液中氨基酸带负电由于具有两性电离的性质，所以氨基酸的水溶液既可被酸由于具有两性电离的性质，所以氨基酸的水溶液既可被酸滴定，又

8、可被碱滴定，现以滴定，又可被碱滴定，现以甘氨酸甘氨酸为例来说明氨基酸两性电为例来说明氨基酸两性电离的特点。离的特点。左图是左图是甘氨酸的电离酸碱滴甘氨酸的电离酸碱滴定曲线定曲线，左端是用，左端是用盐酸盐酸滴定的滴定的曲线，溶液的曲线，溶液的pH逐渐降低，逐渐降低，曲线中从左向右曲线中从左向右第一个拐点第一个拐点是是氨基酸羧基解离氨基酸羧基解离50%的状态的状态(即一半甘氨酸成为阳离子即一半甘氨酸成为阳离子)。第二个拐点第二个拐点是氨基酸的等电点，是氨基酸的等电点，右端是用右端是用NaOH滴定的曲线，滴定的曲线，溶液的溶液的pH逐渐升高；逐渐升高；第三个第三个拐点拐点是氨基酸氨基解离是氨基酸氨基

9、解离50%的的状态状态(即一半甘氨酸成为阴离即一半甘氨酸成为阴离子子)。n肽：是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物。肽：是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物。n由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽二肽”，由多个，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。氨基酸组成的肽则称为多肽。肽键肽键肽键肽键 N N末端末端氨基末端氨基末端C C末端末端羧基末端羧基末端成肽反应成肽反应特点：特点：肽键不同于肽键不同于C-NC-N单键单键C=NC=N双键双键羰基不是完全的双键羰基不是完全的双键肽键不能自由旋转肽键不能自由旋转肽单位是刚性平面结构肽单位是刚性平面结构肽单位

10、平面有一定的键长和键角肽单位平面有一定的键长和键角21肽键肽键氨基酸的疏水性氨基酸的疏水性是指将是指将1mol1mol氨基酸从水溶液中转移至乙醇溶液中氨基酸从水溶液中转移至乙醇溶液中时所产生的自由能变化。时所产生的自由能变化。G0=-RTlnS乙醇乙醇/S水水S S乙醇乙醇-氨基酸在乙醇中的溶解度氨基酸在乙醇中的溶解度S S水水-氨基酸在水中的溶解度氨基酸在水中的溶解度氨基酸的光学性质氨基酸的光学性质 芳香族氨基酸芳香族氨基酸酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸在在紫紫外区外区(250(250300nm)300nm)吸收光。吸收光。芳香族氨基酸的紫外吸收和荧光芳香族氨基酸的紫外吸收

11、和荧光n 含共轭双键的氨基酸具含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质。有紫外吸收性质。n （nm）n Trp 278 5.6103 n Tyr 275 1.4103 n Phe 260 2.0102 n 大多数蛋白质含有这两大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液白质溶液280nm280nm的光吸收值是的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。速简便的方法。芳香族即芳香族即含苯环氨基酸在近紫外区的光吸收含苯环氨基酸在近紫外区的光吸收,因此可利用此因此可利用此特性用分光光度法测定样品中蛋白质的含量。特性用分光光度法测定样品中蛋白质的

12、含量。分光光度计测定有色物质浓度原理分光光度计测定有色物质浓度原理氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质氨基反应：氨基反应：亚硝酸亚硝酸亚硝酸亚硝酸、醛类、酰基化、烃基化反应、醛类、酰基化、烃基化反应羧基反应羧基反应酯化、脱羧反应酯化、脱羧反应氨基、羧基反应氨基、羧基反应肽键、肽键、茚三酮反应茚三酮反应茚三酮反应茚三酮反应氨氨基基酸酸反反应应与亚硝酸反应与亚硝酸反应放出氮气，氮气的一半来自氨基氮，一半来自亚硝酸，放出氮气，氮气的一半来自氨基氮，一半来自亚硝酸，在通常情况下测定生成的氮气的体积量可计算氨基酸在通常情况下测定生成的氮气的体积量可计算氨基酸的量，此反应可用于测定蛋白质的水解程度。是凯氏的量

13、，此反应可用于测定蛋白质的水解程度。是凯氏定氮法的理论基础。定氮法的理论基础。说明：说明：1.脯氨酸不能与亚硝酸反应脯氨酸不能与亚硝酸反应 2.-NH2作用作用3-4min即反应完全，而即反应完全，而R基上基上NH2反应速度较慢反应速度较慢与茚三酮反应 茚三酮在弱酸性溶液中与-氨基酸共热，氨基酸被氧化成醛、CO2和NH3，最后茚三酮与反应产物氨和还原茚三酮发生作用，生成蓝紫色化合物。两个亚氨基酸脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应形成黄色化合物。OH羟茚三酮茚三酮水合茚三酮水合茚三酮用途：用于氨基酸的定性定量分析用途：用于氨基酸的定性定量分析NH3CO2 RCHO+还原性茚三酮还原性茚三酮+(弱酸弱酸

14、)加热加热3H2O氨基酸与茚三酮反应氨基酸与茚三酮反应水合性茚三酮水合性茚三酮+2NH3+水合性茚三酮水合性茚三酮还原性茚三酮还原性茚三酮蓝紫色化合物蓝紫色化合物蛋白质的分子结构包括蛋白质的分子结构包括 一级结构一级结构(primary structure)(primary structure)二级结构二级结构(secondary structure)(secondary structure)三级结构三级结构(tertiary structure)(tertiary structure)四级结构四级结构(quaternary structure)(quaternary structure)第二

15、节第二节 蛋白质的结构及性质蛋白质的结构及性质一、蛋白质的结构一、蛋白质的结构蛋白质的主要结构层次蛋白质的主要结构层次蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构指氨基酸分子间通过共价键即肽键连接而形成的指氨基酸分子间通过共价键即肽键连接而形成的线性序列。线性序列。蛋白质的一级结构，又称为蛋白质的一级结构，又称为化学结构化学结构，是指，是指氨基氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置，酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置，是多肽链是多肽链具有共价键的主链结构。具有共价键的主链结构。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。能的基础。蛋白质的二级结构是指多肽链借助氢键

16、作用排列成为沿蛋白质的二级结构是指多肽链借助氢键作用排列成为沿一个方向、具有周期性结构的构象。一个方向、具有周期性结构的构象。是多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互作是多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互作用而形成的空间关系。用而形成的空间关系。通常是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式通常是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式 主要包括主要包括螺旋结构螺旋结构和和伸展片状伸展片状结构。结构。蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构 -螺旋（主要的，最稳定的）螺旋（主要的，最稳定的）每圈螺旋有每圈螺旋有3.63.6个氨基酸残基。个氨基酸残基。氢键氢键氢键蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构折叠

17、结构折叠结构一种锯齿形结构。它比一种锯齿形结构。它比 螺旋较为伸展螺旋较为伸展各种二级结构组合二级结构进一步折叠卷曲形成紧密的复杂球形分二级结构进一步折叠卷曲形成紧密的复杂球形分子的结构。（多肽链三维结构的空间排列）子的结构。（多肽链三维结构的空间排列）肌肌红红蛋蛋白白亲水性亲水性蛋白质蛋白质-水界面；疏水性水界面；疏水性内部内部-乳乳球球蛋蛋白白蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构维持蛋白质三级结构的作用力维持蛋白质三级结构的作用力蛋白质结构稳定蛋白质结构稳定疏水相互作用疏水相互作用氢键氢键范德华引力范德华引力静电相互作用静电相互作用二硫键二硫键-折叠折叠-转角转角无规则卷曲无规则卷曲空穴空穴(

18、活性部活性部位位)血红蛋白血红蛋白抹香鲸肌红蛋白（抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构）的三级结构蛋白质的四级结构是两条或多条蛋白质的四级结构是两条或多条肽链肽链之间以特殊之间以特殊方式结合、形成有生物活性的蛋白质。方式结合、形成有生物活性的蛋白质。蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构蛋白质结构稳定蛋白质结构稳定疏水相互作用疏水相互作用范德华力范德华力二硫键二硫键氢键氢键空间相互作用空间相互作用静电相互作用静电相互作用金属离子金属离子稳定蛋白质结构的作用力稳定蛋白质结构的作用力氢键氢键盐键（离子键）盐键（离子键）疏水相互作用力疏水相互作用力二硫键二硫键范德华力范德华力蛋白质是由氨基酸组成

19、的高分子化合物，理化性质一部分与氨基酸相似，如：两性电离及等电点、呈色反应、成盐反应等与氨基酸相似蛋白质有一部分理化性质又不同于氨基酸，如高分子量、胶体性、沉淀、变性等不同于氨基酸二、蛋白质的理化特性二、蛋白质的理化特性1.蛋白质的两性解离和等电点蛋白质的两性解离和等电点用无机离子使蛋白质分子失去电荷或用有机溶剂使蛋白质分子脱水造成蛋白质分子沉淀可逆性沉淀用化学方法、(重金属、生物碱试剂或某些酸类)或物理方法(加压、加热和光照)，使蛋白质发生永久性变性而形成的蛋白质分子的沉淀不可逆性沉淀2.沉淀作用沉淀作用3.3.蛋白质的变性作用蛋白质的变性作用蛋白质变性的概念蛋白质变性的概念 蛋白质受到某些

20、理化因素的影响，其蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失之改变或丧失，但，但未导致蛋白质一级结构的改变未导致蛋白质一级结构的改变，这种现象叫这种现象叫变性作用变性作用（denaturationdenaturation）。）。变性后的蛋白质叫变性蛋白质。变性后的蛋白质叫变性蛋白质。物理因素物理因素（1 1）热热 在加热条件下，肽键产生强烈的热振荡，导致维持蛋在加热条件下，肽键产生强烈的热振荡，导致维持蛋白质空间结构的次级键破坏，天然构象解体。白质空间结构的次级键破坏，天然构象解体。影响蛋白质变性

21、的因素影响蛋白质变性的因素n（2 2）冷冻）冷冻n冷冻变性的原因：冷冻变性的原因：n低温下，水合环境变化，破坏了维持蛋白质结低温下，水合环境变化，破坏了维持蛋白质结构的作用力，另水化层的破坏导致蛋白质的聚构的作用力，另水化层的破坏导致蛋白质的聚集或亚基重排。集或亚基重排。n低温下的盐效应低温下的盐效应n低温下的浓缩效应低温下的浓缩效应（3 3）静高压）静高压 压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性柔性和和可压缩性可压缩性。加压加压25251001001200MPa1200MPa外压消失外压消失 高压导致的蛋白质变性高压导致的蛋白质变性不会损害蛋白质中的

22、原有不会损害蛋白质中的原有氨基酸的风味氨基酸的风味，也不会导致有毒化合物的形成也不会导致有毒化合物的形成。（4 4）机械处理）机械处理由振动、捏和、打擦产生的机械剪切能导致由振动、捏和、打擦产生的机械剪切能导致的蛋白质的蛋白质变性变性。（5 5）电磁辐射电磁辐射芳香族氨基酸残基芳香族氨基酸残基吸收紫外线吸收紫外线若能量高，能若能量高，能打断二硫键打断二硫键，导致构象变化，导致构象变化化学因素：化学因素：（1 1）pHpH极端极端pHpH值时值时，蛋白质分子内的离子基团产生，蛋白质分子内的离子基团产生强静强静电排斥作用电排斥作用，促使蛋白质分子的构象发生变化。，促使蛋白质分子的构象发生变化。（2

23、 2）有机溶质有机溶质尿素和盐酸胍尿素和盐酸胍优先和变性优先和变性蛋白质结合，驱动蛋白质结合，驱动NDND向向右移动右移动促进疏水氨基酸残基在水相中增溶，也促进疏水氨基酸残基在水相中增溶，也降低了疏水降低了疏水相互作用相互作用（3 3）表面活性剂表面活性剂SDSSDS（十二烷基硫酸钠），强有力的蛋白质变性剂（十二烷基硫酸钠），强有力的蛋白质变性剂（4 4）有机溶剂有机溶剂：乙醇、丙酮：乙醇、丙酮n改变水的介电常数，改变水的介电常数，改变静电作用改变静电作用n非极性侧链在有机溶剂中比在水中非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解更易溶解，有机，有机溶剂能穿透到疏水区，削弱或溶剂能穿透到疏水区，削弱

24、或打断疏水相互作用打断疏水相互作用n低浓度低浓度（0.20.2）静电中和作用静电中和作用稳定了蛋白质的稳定了蛋白质的结构结构n较高较高的浓度（的浓度（1mol/L1mol/L）离子特异效应离子特异效应（5 5）促溶盐）促溶盐茚三酮反应费林反应双缩脲反应黄色反应在碱性环境内与CuS04形成紫色化合物。凡是具有2个以上肽键的化合物都能发生这种反应，而二肽和游离氨基酸不发生该反应。在中性条件下蛋白质或多肽也能同茚三酮试剂发生颜色反应，生成蓝色或紫红色化合物黄色反应是在蛋白质溶液中加入浓硝酸，有沉淀析出，再加热则变成黄色沉淀。这一反应是含有芳香族氨基酸的蛋白质所特有的颜色反应。如皮肤、指甲、毛发等遇到

25、浓硝酸会呈黄色费林反应是含有酪氨酸的蛋白质因酪氨酸的酚基能与费林试剂中的磷钼酸和磷钨酸反应，还原成蓝色化合物4.蛋白质的颜色反应蛋白质的颜色反应其他成分其他成分蛋白质蛋白质 相互作用相互作用食品色泽食品色泽食品风味食品风味食品外形食品外形食品质构食品质构糖糖脂肪脂肪构成构成食品食品品质品质贡献多大贡献多大？第三节第三节 蛋白质在食品加工中的功能性质蛋白质在食品加工中的功能性质水合性水合性质、结构性质、表面质、结构性质、表面性质、感观性质性质、感观性质蛋白质的功能性质概念蛋白质的功能性质概念功能性质：功能性质：在食品加工、保藏、制备和消费期间影响在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体

26、系中的性能的那些蛋白质的物蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理化学性质。理化学性质。即指即指除营养价值外的那些对食品除营养价值外的那些对食品的需宜特性有利的物理化学性质。的需宜特性有利的物理化学性质。n水合性质水合性质取决于蛋白质同水之间的相互作用，取决于蛋白质同水之间的相互作用，如水如水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、黏合、分散性、溶的吸附与保留、湿润性、膨胀性、黏合、分散性、溶解性等。解性等。n结构性质结构性质与蛋白质分子之间的相互性质有关，与蛋白质分子之间的相互性质有关，如沉如沉淀、胶凝作用、组织化、面团的形成等。淀、胶凝作用、组织化、面团的形成等。n表面性质表面性质蛋白质在极性不同

27、的两相之间所产生的作蛋白质在极性不同的两相之间所产生的作用，用，如起泡特性、乳化作用等。如起泡特性、乳化作用等。n感官性质感官性质浑浊度、色泽、风味结合、咀嚼性、爽滑浑浊度、色泽、风味结合、咀嚼性、爽滑感等感等&概念概念n 蛋白质分子中的各种基团蛋白质分子中的各种基团（带电基团、主链（带电基团、主链肽基团、肽基团、Asn、Gln的酰胺基、的酰胺基、Ser、Thr和非极和非极性残基团）性残基团）与水分子相互结合的性质。与水分子相互结合的性质。4 蛋白质水合性质与食品的功能性：蛋白质水合性质与食品的功能性：如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性

28、等，都取决于水用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互蛋白质的相互作用。作用。一、水合作用一、水合作用 作用方式作用方式 结合过程结合过程l化合水和邻近水化合水和邻近水ll多分子层水多分子层水l进一步水化进一步水化A.A.非水合蛋白质非水合蛋白质B.B.带电基团最先水合带电基团最先水合C.C.在接近极性和带电部位形成水簇在接近极性和带电部位形成水簇D.D.在极性表面完成水合在极性表面完成水合E.E.非极性小区域水合完成非极性小区域水合完成,单分子层覆盖单分子层覆盖F.F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥G.G.完成流体动力学水合完成流体动力学水合水化过程

29、水化过程n干燥蛋白质逐步水化过程如下：干燥蛋白质逐步水化过程如下：干干蛋蛋白白质质极性位极性位点结合点结合吸附水吸附水分子分子 多分多分子层子层水吸水吸附附 液液态态水水凝凝聚聚 溶溶胀胀溶剂化分散溶剂化分散溶液溶液溶胀的不溶胀的不溶性颗粒溶性颗粒 蛋白质结合水的能力蛋白质结合水的能力蛋白质结合水的能力蛋白质结合水的能力 当干蛋白质粉与相对湿度为当干蛋白质粉与相对湿度为当干蛋白质粉与相对湿度为当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%90%-95%的水蒸汽的水蒸汽的水蒸汽的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。达到平

30、衡时每克蛋白质所结合的水的克数。C C+0.4 +0.4 P P+0.2 +0.2 N N ：水合能力，：水合能力，g g水水/g/g蛋白质；蛋白质；C C,P P,N N ：带电的、极性和非极性的分数：带电的、极性和非极性的分数氨基酸残基的水合能力氨基酸残基的水合能力带电的氨基酸残基数目越大，带电的氨基酸残基数目越大，水合能力越大。水合能力越大。各种蛋白质的水合能力各种蛋白质的水合能力蛋白质蛋白质水合能力水合能力/(g H/(g H2 2O/gO/g蛋白蛋白质）质）肌红蛋白0.44血清清蛋白0.33血红蛋白0.62胶原蛋白0.45酪蛋白0.40卵清蛋白0.30乳清浓缩蛋白0.45-0.52大

31、豆蛋白0.33蛋白质结合水蛋白质结合水温度温度pHpH盐的种类盐的种类离子强度离子强度 影响蛋白质结合水的环境因素影响蛋白质结合水的环境因素蛋白质浓度蛋白质浓度pHpHpIpI，水合作用最低，水合作用最低高于或低于高于或低于pIpI，水合作用增强，水合作用增强 （净电荷和推斥力增加净电荷和推斥力增加）pH 9-10pH 9-10时水合能力较大时水合能力较大 5 51010，浓度浓度，水合作用，水合作用 15152020，ProPro沉淀沉淀蛋白质浓度蛋白质浓度 影响蛋白质结合水的环境因素影响蛋白质结合水的环境因素温度温度，蛋白质结合水的能力蛋白质结合水的能力（变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋

32、变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约白质高约1010）pHpH温度温度远离等电点加工远离等电点加工 盐盐 影响蛋白质结合水的环境因素影响蛋白质结合水的环境因素 低盐，低盐，“盐溶盐溶”高盐，高盐，“盐析盐析”在在低盐浓度低盐浓度（0.2mol/L0.2mol/L）时，离子）时，离子同蛋白质电荷基团相互作用而同蛋白质电荷基团相互作用而降低相邻分降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶盐溶效效应。应。当当盐浓度更高盐浓度更高时，由于时，由于离子的水化作离子的水化作用争夺了水用争夺了水，导

33、致蛋白质，导致蛋白质“脱水脱水”，从，从而降低其溶解度，这叫做而降低其溶解度，这叫做盐析效应。盐析效应。持水能力持水能力 n 是指蛋白质是指蛋白质吸水并将水保留吸水并将水保留在蛋白质组织在蛋白质组织（如（如:蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）中的能力。蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）中的能力。蛋白质的蛋白质的蛋白质的蛋白质的持水能力与结合水能力呈正相关持水能力与结合水能力呈正相关持水能力与结合水能力呈正相关持水能力与结合水能力呈正相关 二、溶解度二、溶解度蛋白质蛋白质-蛋白质蛋白质溶剂溶剂-溶剂溶剂蛋白质蛋白质-溶剂溶剂+实实质质n疏水疏水相相互互作作用用 离子相离子相 互作用互作用+蛋白质的溶解度大小蛋白

34、质的溶解度大小v蛋白质在水中的分散量或分散水平，称为蛋白质的溶解蛋白质在水中的分散量或分散水平，称为蛋白质的溶解度。度。v最受蛋白质最受蛋白质溶解度影响溶解度影响的功能性质：的功能性质：增稠、起泡、增稠、起泡、乳化和胶凝乳化和胶凝作用。作用。n平均疏水性愈小和电荷频率愈大，蛋白质的溶平均疏水性愈小和电荷频率愈大，蛋白质的溶解度愈大。解度愈大。氨基酸残基平均氨基酸残基平均疏水性的大小疏水性的大小电荷频率高低电荷频率高低蛋白质溶解度蛋白质溶解度决定决定决定决定BigelowBigelow的蛋白质溶解度理论的蛋白质溶解度理论植物蛋白质提取植物蛋白质提取:pH8 pH89 9高度溶解高度溶解 pH4.

35、5pH4.54.84.8处处采用等电点沉淀。采用等电点沉淀。q pH pH当当pHpHpIpI时，时，蛋白质的溶解度最低蛋白质的溶解度最低q 离子强度离子强度 低离子强度（低离子强度（低离子强度（低离子强度（0.50.50.50.5）电荷屏蔽效应电荷屏蔽效应电荷屏蔽效应电荷屏蔽效应 高离子强度（高离子强度（高离子强度（高离子强度（1 1 1 1）离子效应离子效应离子效应离子效应r 盐盐离子强度离子强度与蛋白质相互作用与蛋白质相互作用T40T40T40温温度度升升高高溶解度减少溶解度减少r 温度温度 r 有机溶剂有机溶剂 n 导致蛋白质导致蛋白质溶解度溶解度下降下降或或沉淀沉淀 降低水介质的介电

36、常数降低水介质的介电常数 提高静电作用力提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引三、黏度三、黏度n黏度黏度指流体对流动的阻抗能力指流体对流动的阻抗能力黏度系数黏度系数剪切力剪切力剪切速率剪切速率蛋白质剪切稀释的原因：分子朝着流动方向逐渐取向，使摩擦阻力降低蛋白质的水合范围沿着流动方向变形氢键和其他弱键断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离，蛋白质体积变小。影响蛋白质流体粘度特性因素影响蛋白质流体粘度特性因素n蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径 n蛋白质蛋白质-溶剂的

37、相互作用溶剂的相互作用 n蛋白质蛋白质-蛋白质相互作用蛋白质相互作用 n 蛋白质的蛋白质的粘度特性粘度特性是流体食品（饮料、肉汤、稀是流体食品（饮料、肉汤、稀奶油等）的重要功能性质。奶油等）的重要功能性质。n 在流体食品的输送、混合、加热、冷却和喷雾干在流体食品的输送、混合、加热、冷却和喷雾干燥等加工过程中影响传热传质，必须加以考虑。燥等加工过程中影响传热传质，必须加以考虑。四、胶凝作用四、胶凝作用l沉淀作用沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分是指由于蛋白质的溶解性完全或部分 丧失而引起的聚集反应。丧失而引起的聚集反应。l絮凝絮凝：是指蛋白质是指蛋白质未发生变性时未发生变性时的的无规则无

38、规则聚集反聚集反 应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的 一种现象。一种现象。l凝结作用凝结作用：变性蛋白质变性蛋白质的的无规聚集无规聚集反应和蛋白质反应和蛋白质-蛋蛋 白质的相互作用大于蛋白质白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起溶剂的相互作用引起 的聚集反应，定义为凝结作用。的聚集反应，定义为凝结作用。l凝胶凝胶：是指是指变性变性的蛋白质分子聚集并形的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。成有序的蛋白质网络结构过程。l例如：豆腐、熟鸡蛋、酸奶等例如：豆腐、熟鸡蛋、酸奶等n溶胶：靠蛋白质分子表面亲水基团与水溶胶：靠蛋白质分子表面亲水

39、基团与水作用形成稳定分散于水中的作用形成稳定分散于水中的亲水胶体亲水胶体。溶溶 胶胶&凝胶化作用机制凝胶化作用机制n 溶胶状态溶胶状态-似凝胶状态似凝胶状态-有序的网络结构状态有序的网络结构状态&凝胶化的相互作用凝胶化的相互作用A氢键、静电相互作用氢键、静电相互作用可逆凝胶（明胶）可逆凝胶（明胶）A疏水相互作用疏水相互作用不可逆凝胶（蛋清蛋白）不可逆凝胶（蛋清蛋白）A二硫键二硫键不可逆凝胶（乳清蛋白）不可逆凝胶（乳清蛋白）A金属离子的交联相互作用金属离子的交联相互作用蛋白质的胶凝作用蛋白质的胶凝作用 n加热后再冷却而形成的凝胶加热后再冷却而形成的凝胶n这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶；这种凝

40、胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶；n在加热下所形成的凝胶在加热下所形成的凝胶n这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋清蛋白在这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋清蛋白在加热中形成的凝胶；加热中形成的凝胶；n由钙盐等二价离子盐形成的凝胶由钙盐等二价离子盐形成的凝胶，如豆腐；，如豆腐；n不加热而经部分水解或不加热而经部分水解或pH调整到等电点而形成的凝胶调整到等电点而形成的凝胶n如用凝乳酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋生产中如用凝乳酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋生产中碱对蛋清蛋白的部分水解等。碱对蛋清蛋白的部分水解等。凝胶类型凝胶类型 影响蛋白质凝胶化作用的因素影响蛋白质凝胶化作用的因素

41、氨基酸残基的类型氨基酸残基的类型 高于高于31.5%31.5%非极性非极性AAAA凝结块类型凝结块类型 低于低于31.5%31.5%非极性非极性AAAA透明类型透明类型pIpI凝结块类凝胶凝结块类凝胶 极端极端pHpH弱凝胶，半透明弱凝胶，半透明 形成凝胶的最适形成凝胶的最适pHpH约约7 78 8CaCa2+2+强化了凝胶结构强化了凝胶结构 过量钙桥产生凝结块过量钙桥产生凝结块pHpH 蛋白质的浓度蛋白质的浓度浓度越大，越易形成凝胶浓度越大，越易形成凝胶 金属离子金属离子豆腐香肠果冻蛋白质凝胶化在食品中的应用 蛋白质的质构化或者叫组织形成性：蛋白质的质构化或者叫组织形成性：使可溶性植物使可溶

42、性植物蛋白或乳蛋白形成具咀嚼性和良好持水性的薄膜或纤维状蛋白或乳蛋白形成具咀嚼性和良好持水性的薄膜或纤维状产品，且在以后的水合或加热处理中能保持良好的性能产品，且在以后的水合或加热处理中能保持良好的性能。组织化的蛋白质可以作为组织化的蛋白质可以作为肉的代用品或替代物肉的代用品或替代物，还可以，还可以用于对用于对动物蛋白进行重组织化动物蛋白进行重组织化例如对牛肉或禽肉的重整加工例如对牛肉或禽肉的重整加工五、质构化五、质构化n面团形成性面团形成性n面粉在室温下与水混合并揉面粉在室温下与水混合并揉搓后可形成粘稠、有弹性的搓后可形成粘稠、有弹性的面团，将这种性质叫做面团面团，将这种性质叫做面团的形成性

43、。的形成性。n小麦面粉中其它的成分如小麦面粉中其它的成分如淀粉、糖、脂类、可溶性淀粉、糖、脂类、可溶性蛋白等，都有利于面筋蛋蛋白等，都有利于面筋蛋白形成面团网络结构和构白形成面团网络结构和构成面包质地。成面包质地。六、面团的形成六、面团的形成n面筋蛋白面筋蛋白n（占（占Pro80）麦谷蛋白麦谷蛋白：分子质量大，分子质量大，二硫键二硫键（链内、链（链内、链间），决定面团的间），决定面团的弹性、黏合性弹性、黏合性和和抗张强度抗张强度麦醇溶蛋白麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的链内二硫键，促进面团的流动流动性、伸展性性、伸展性和和膨胀性膨胀性。过度黏结过度黏结 过度延展过度延展 面团的形成面团的形成

44、面筋蛋白质中含有的化学键面筋蛋白质中含有的化学键氢键氢键谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸 水吸收能力强，有黏性水吸收能力强，有黏性 非极性氨基酸非极性氨基酸使蛋白使蛋白相互聚集、有黏弹性相互聚集、有黏弹性与脂肪有效结合与脂肪有效结合二硫键二硫键使面团使面团坚韧坚韧概念概念是指蛋白质能自发地迁移至汽是指蛋白质能自发地迁移至汽-水界面或油水界面或油-水水界面的性质。界面的性质。具有界面性质的蛋白质必要条件具有界面性质的蛋白质必要条件蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质 能否快速地能否快速地吸附至界面吸附至界面 能否快速地能否快速地展开展开并在界上面并在界上面再定向再定向

45、 能否形成能否形成经受热经受热和和机械运动的膜机械运动的膜 能否能否快速的吸附至界面快速的吸附至界面与蛋白质的与蛋白质的表面分子特性表面分子特性有密切关系有密切关系如果蛋白质表面如果蛋白质表面非极性残基很多非极性残基很多形成的形成的疏水小区很多疏水小区很多则蛋白质能快速自发地则蛋白质能快速自发地吸附至界面吸附至界面能否能否形成形成具有强黏结性粘弹膜具有强黏结性粘弹膜与蛋白质的与蛋白质的分子大小、形状分子大小、形状等相关等相关 列车状构象列车状构象的的比例愈大比例愈大，蛋白质愈是强烈地与，蛋白质愈是强烈地与界面相结合，并且表面张力愈是低。界面相结合，并且表面张力愈是低。影响蛋白质界面性质的因素影

46、响蛋白质界面性质的因素内在因素内在因素外在因素外在因素氨基酸组成pH非极性AA与极性AA之比离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度二级、三级和四级结构时间二硫键温度分子大小和形状分子柔性n蛋白质可以促进乳浊液形成及稳定的性质蛋白质可以促进乳浊液形成及稳定的性质，称为，称为蛋白质的乳化性质。蛋白质的乳化性质。n蛋白质蛋白质具有乳化性质的原因具有乳化性质的原因：n是其是其具有具有两亲性两亲性，即既亲水也亲油的性质，即既亲水也亲油的性质七、乳化作用七、乳化作用 牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等。牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等。食品乳状液食品乳状液在油水体系中，蛋白质能在油水体系中

47、，蛋白质能自发地迁移到自发地迁移到油水界油水界面和气水界面面和气水界面到达界面后，到达界面后，疏水基定向到油相和气相疏水基定向到油相和气相，亲水基定向到水相亲水基定向到水相并广泛并广泛展开展开和和扩散扩散，在界面形成一种在界面形成一种蛋白质吸附层蛋白质吸附层，从而起到，从而起到稳定稳定乳乳浊液的作用。浊液的作用。促进乳浊液形成并稳定的本质促进乳浊液形成并稳定的本质乳化性评价指标乳化性评价指标(1)(1)蛋白质乳化能力蛋白质乳化能力(EC)(EC):是指在乳状液相转变前每是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。克蛋白质所能乳化的油的体积。(2)(2)乳化乳化稳定性稳定性（ESES）影响

48、蛋白质乳化作用的因素影响蛋白质乳化作用的因素 n蛋白质的溶解度：蛋白质的溶解度：正相关正相关npH值：值：npH=PI，溶解度，溶解度低低，乳化性，乳化性差差；溶解度；溶解度高高，乳化性，乳化性好好n加热：加热：乳化能力乳化能力n添加小分子表面活性剂添加小分子表面活性剂 n 使蛋白质保留界面能力使蛋白质保留界面能力，使乳化能力，使乳化能力n蛋白质的疏水性和界面存在形式：蛋白质的疏水性和界面存在形式：n蛋白质的蛋白质的疏水性越强疏水性越强，在界面吸附在界面吸附的蛋白质的蛋白质浓度越高浓度越高，界界面张力越低面张力越低，乳浊液越稳定乳浊液越稳定；蛋白质在界面上以；蛋白质在界面上以列车状形列车状形式

49、存在式存在，有，有利于表面张力的降低利于表面张力的降低和乳浊液的稳定。和乳浊液的稳定。八、发泡作用八、发泡作用 n是指是指蛋白质在汽蛋白质在汽-液界面形成坚韧的薄膜使大液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。量气泡并入和稳定的能力。n泡沫型食品：蛋糕、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡泡沫型食品：蛋糕、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡沫、面包等。沫、面包等。n泡沫泡沫通常指通常指气泡分散在气泡分散在含有表面活性剂的连续含有表面活性剂的连续液相或半固相的液相或半固相的分散体系分散体系。n泡沫的基本单位是泡沫的基本单位是液膜包围的气泡液膜包围的气泡，气泡的直，气泡的直径从径从1m到数到数cm不等。不等。n液膜和

50、气泡间的界面上吸附着液膜和气泡间的界面上吸附着表面活性剂表面活性剂，起起着着降低表面张力降低表面张力和和稳定气泡稳定气泡的作用。的作用。n含有含有大量的大量的气泡气泡n在气相和连续液相之间要有在气相和连续液相之间要有较大的表面积较大的表面积n要有要有能胀大能胀大，且有，且有刚性或半刚性刚性或半刚性并有并有弹性弹性的膜或壁的膜或壁n溶质的浓度在溶质的浓度在表面表面较高较高n可反射光，看起来不透明可反射光，看起来不透明良好的食品泡沫良好的食品泡沫应该具有以下特点：应该具有以下特点：n一种是将气体通过一个多孔分散器鼓入低浓度的一种是将气体通过一个多孔分散器鼓入低浓度的蛋白溶液中；蛋白溶液中；n第二种