酶的概念及特点.ppt

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1、现在学习的是第1页，共42页一、酶的概念 生物体内的反应是在很生物体内的反应是在很温和温和的条件（如温和的温度、的条件（如温和的温度、接近中性的接近中性的pHpH）下进行的，而同样的反应若在非生）下进行的，而同样的反应若在非生物条件下进行，则需要高温、高压、强酸、强碱等物条件下进行，则需要高温、高压、强酸、强碱等剧烈的条件剧烈的条件。酶的概念酶的概念酶是由生物细胞产生的以蛋白质为主要酶是由生物细胞产生的以蛋白质为主要成分的生物催化剂。成分的生物催化剂。现在学习的是第2页，共42页一、酶的概念酶是酶是但酶发挥其催化作用并不局限于活细胞内，在许多情况但酶发挥其催化作用并不局限于活细胞内，在许多情况

2、下，细胞内产生的酶需分泌到细胞外或转移到其它组织器官中下，细胞内产生的酶需分泌到细胞外或转移到其它组织器官中发挥作用，如胰蛋白酶、脂酶、淀粉酶等水解酶。发挥作用，如胰蛋白酶、脂酶、淀粉酶等水解酶。把由细胞把由细胞内产生并在细胞内发挥作用的酶称为胞内酶，内产生并在细胞内发挥作用的酶称为胞内酶，而将细胞而将细胞内产生后分泌细胞外起作用的酶叫胞外酶。内产生后分泌细胞外起作用的酶叫胞外酶。现在学习的是第3页，共42页一、酶的概念 在本章节中把酶所催化的反应称作酶促反应，在本章节中把酶所催化的反应称作酶促反应，发生化学反应前的物质称底物发生化学反应前的物质称底物（substratesubstrate），

3、而反应，而反应后生成的物质称产物（后生成的物质称产物（productproduct）。）。现在学习的是第4页，共42页二、酶的特性1.酶具有共同于一般催化剂的特征v用量少用量少;v只能催化热力学上允许的反应只能催化热力学上允许的反应;v不改变反应的平衡点，而只能缩短时不改变反应的平衡点，而只能缩短时间。催化机理都是降低反应所需的活间。催化机理都是降低反应所需的活化能。化能。现在学习的是第5页，共42页酶促反应酶促反应酶促反应酶促反应的速度比的速度比的速度比的速度比非酶促反应非酶促反应非酶促反应非酶促反应通常要快通常要快通常要快通常要快10107 7101014 14 倍倍倍倍如如此此高高的的催

4、催化化效效率率使使生生物物体体内内含含量量甚甚微微的酶能催化大量的物质转化。的酶能催化大量的物质转化。二、酶的特性2.酶不共同于一般催化剂的特征v 催化效率极高催化效率极高现在学习的是第6页，共42页用简单的实验证明酶的催化效率：用简单的实验证明酶的催化效率：用简单的实验证明酶的催化效率：用简单的实验证明酶的催化效率：铁屑铁屑 肝糜肝糜 肝糜肝糜(煮煮)2 H2O2 2 H2O+O2二、酶的特性1000109现在学习的是第7页，共42页二、酶的特性2.酶不共同于一般催化剂的特征 铂：催化许多反应，包括有机反应铂：催化许多反应，包括有机反应H H+：淀粉、脂肪、蛋白质、蔗糖等：淀粉、脂肪、蛋白质

5、、蔗糖等酶：只作用于结构近似的分子，甚至酶：只作用于结构近似的分子，甚至 只催化一种化合物。只催化一种化合物。v 专一性很强专一性很强现在学习的是第8页，共42页二、酶的特性2.酶不共同于一般催化剂的特征v 酶对环境条件极为敏感酶对环境条件极为敏感v 酶活性可以调控酶活性可以调控现在学习的是第9页，共42页 酶酶催催化化的的专专一一性性(specificity)(specificity)是是指指酶酶对对它它所所催催化化的的反反应应及及其其底底物物具具有有的的严严格格的的选选择择性性。通通常常一一种种酶酶只只能能催催化化一一种种或一类化学反应。或一类化学反应。由由酶酶对对底底物物选选择择的的严严

6、格格程程度度，可可将将酶酶的的专专一一性性分分为为多多种种类类型：型：三、酶的专一性的类型1.1.1.1.绝对专业性绝对专业性绝对专业性绝对专业性除一种底物外，酶都不能催化其它反除一种底物外，酶都不能催化其它反除一种底物外，酶都不能催化其它反除一种底物外，酶都不能催化其它反应的特性应的特性应的特性应的特性现在学习的是第10页，共42页三、酶的专一性的类型现在学习的是第11页，共42页2 2 2 2 相相相相对对对对专专专专一一一一性性性性酶酶酶酶能能能能催催催催化化化化在在在在结结结结构构构构上上上上类类类类似似似似的的的的一一一一系系系系列列列列化化化化合合合合物物物物反反反反应特怔。应特怔

7、。应特怔。应特怔。A A 基基团团专专一一性性(group(group specificity)specificity)在在催催化化A-BA-B化化合合物物中中，酶酶对对其其中中的的一一个个基基团团具具有有高高度度甚甚至至是是绝绝对对专专一一性性，而而对对另另一个基团则具有相对专一性的特性。一个基团则具有相对专一性的特性。三、酶的专一性的类型现在学习的是第12页，共42页2 2 2 2 相相相相对对对对专专专专一一一一性性性性酶酶酶酶能能能能催催催催化化化化在在在在结结结结构构构构上上上上类类类类似似似似的的的的一一一一系系系系列列列列化化化化合合合合物物物物反反反反应特怔。应特怔。应特怔。应

8、特怔。三、酶的专一性的类型B B 键键专专一一性性(bond(bond specificity)specificity)在在催催化化A-BA-B化化合合物物中中，酶酶对对A,BA,B基基团团的的结结构构要要求求不不严严，而而要要求求有有一一定定的的化化学学键键便便能能进行催化反应特性。进行催化反应特性。现在学习的是第13页，共42页C C 立立体体专专一一性性(stereo(stereo specificity)specificity)一一种种酶酶只只能能对对一一种种立立体体异异构构体体起起催催化化作作用用，对对其其对对映映体体则则全全无无作作用用的的特特性性。a a.立立体体异构专一性异构专

9、一性:三、酶的专一性的类型现在学习的是第14页，共42页C C 立立体体专专一一性性(stereo(stereo specificity)specificity)一一种种酶酶只只能能对对一一种种立立体体异异构构体体起起催催化化作作用用，对对其其对对映映体体则则全全无无作作用用的的特特性性。B.B.几何异构专一性几何异构专一性 :三、酶的专一性的类型现在学习的是第15页，共42页三、酶的专一性的类型Summry绝对专一性绝对专一性一种酶只能催化一种底物。如一种酶只能催化一种底物。如6-磷磷酸葡萄糖磷酸酯酶。酸葡萄糖磷酸酯酶。立体专一性立体专一性一种酶只能对一种立体异构体起催一种酶只能对一种立体异

10、构体起催化作用。化作用。相对专一性相对专一性键专一性键专一性一种酶只作用于一定的化学键一种酶只作用于一定的化学键，对键两侧的基团无要求。如，对键两侧的基团无要求。如酯酶。酯酶。基团基团专一性专一性不仅要求底物具有一定的化学不仅要求底物具有一定的化学键，还对键某一侧的基团有选键，还对键某一侧的基团有选择性。如磷酸单酯酶。择性。如磷酸单酯酶。现在学习的是第16页，共42页第二节第二节 酶的结构与活性酶的结构与活性现在学习的是第17页，共42页1.酶的组成成分结合酶结合酶 除蛋白质外，还有非蛋白质成分除蛋白质外，还有非蛋白质成分 即即 全酶全酶全酶全酶 =酶蛋白酶蛋白酶蛋白酶蛋白 +辅因子辅因子辅因

11、子辅因子由酶的组成成分，酶可分为两类：由酶的组成成分，酶可分为两类：单纯酶单纯酶 仅由蛋白质组成仅由蛋白质组成辅基辅基 与酶蛋白结合较紧密，常常以与酶蛋白结合较紧密，常常以共价键共价键共价键共价键结合，结合，小分子有机物及金属离子小分子有机物及金属离子辅因子有两种辅因子有两种：辅酶辅酶 与酶蛋白结合较松弛与酶蛋白结合较松弛,小分子有机物小分子有机物一一.酶的结构酶的结构 现在学习的是第18页，共42页2.酶的聚合状态单体酶单体酶 酶蛋白仅有一条多肽链。酶蛋白仅有一条多肽链。寡寡聚聚酶酶 酶酶蛋蛋白白是是寡寡聚聚蛋蛋白白质质，由由几几个个至至几几十十个个亚亚基组成，以非共价键连接。基组成，以非共

12、价键连接。多多酶酶复复合合体体 由由几几个个酶酶聚聚合合而而成成的的复复合合体体。一一般般由由在在系系列列反反应应中中功功能能相相关关的的酶酶组组成成，有有利利于于一系列反应的连续进行。一系列反应的连续进行。由酶的聚合状态，酶可分为三类：由酶的聚合状态，酶可分为三类：一一.酶的结构酶的结构 现在学习的是第19页，共42页3.同工酶指具有不同分子结构但催化相同反应的一组酶指具有不同分子结构但催化相同反应的一组酶不同点不同点：体外：理化性质：体外：理化性质 体内：催化特性、分布的部位、生物学功能体内：催化特性、分布的部位、生物学功能 每组同工酶中各种酶的异同：每组同工酶中各种酶的异同：相同点相同点

13、：催化相同的化学反应：催化相同的化学反应,大多数是寡聚酶大多数是寡聚酶一一.酶的结构酶的结构 同工酶的定义：同工酶的定义：现在学习的是第20页，共42页3.同工酶以乳酸脱氢酶为例以乳酸脱氢酶为例一一.酶的结构酶的结构乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶 (lactate dehydrogenase(lactate dehydrogenase，LDH)LDH)现在学习的是第21页，共42页3.同工酶一一.酶的结构酶的结构 LDH是1959年发现的第一个同工酶。由4个亚基组成的寡聚酶，亚基分为M型和H型。因此可以装配成五种四聚体：H4(LDH1)、H3M(LDH2)、H2M2(LDH3)、HM3(LDH4、M4(

14、LDH5)不同的LDH分布在不同组织中。例如，脊椎动物心脏中主要是 LDH1，而骨骼肌的则是LDH5。现在学习的是第22页，共42页3.同工酶 对于适应不同的组织、器官的不同生理需要非常重要；是对于适应不同的组织、器官的不同生理需要非常重要；是代谢调节的一种重要方式。代谢调节的一种重要方式。同工酶的作用：同工酶的作用：同工酶物理性质差异：同工酶物理性质差异：1.1.AaAa组成和顺序不同组成和顺序不同2.2.催化特性不同催化特性不同3.3.电泳行为不同电泳行为不同4.4.组织、器官中分布不同组织、器官中分布不同5.5.生理功能不同生理功能不同一一.酶的结构酶的结构 现在学习的是第23页，共42

15、页3.同工酶一一.酶的结构酶的结构 不同组织中的LDH同工酶的电泳图谱 现在学习的是第24页，共42页3.同工酶一一.酶的结构酶的结构 研究同工酶的意义：研究同工酶的意义：研究同工酶的意义：研究同工酶的意义：是研究代谢调节、个体发育、细胞分化、分子遗传等方面的有力工具。研究蛋白质结构和功能的好材料。在临床医学、农业遗传育种、病理分析上都有应用价值。现在学习的是第25页，共42页 指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。有关的部位。（1 1）酶活性中心的组成：）酶活性中心的组成：由一些氨基酸残基的侧链基团组成。由一些氨基酸残基的侧链基团

16、组成。对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可能这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可能不在一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼此靠不在一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域。近，形成具有一定空间结构的区域。二二.酶的结构与活性酶的结构与活性1.1.1.1.酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心现在学习的是第26页，共42页二二.酶的结构与活性酶的结构与活性1.1.1.1.酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心现在学习的是第27页，共42页二二.酶的结构与活

17、性酶的结构与活性The structure of a glycogen phosphorylase monomer1.1.1.1.酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心现在学习的是第28页，共42页（2 2）酶的活性中心的特点）酶的活性中心的特点二二.酶的结构与活性酶的结构与活性Substrates typically lose waters of hydration 水合作用 in the formation of the ES complex1.1.1.1.酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心现在学习的是第29页，共42页（2 2）酶活性中心的特点）酶活性中心的特点2

18、.2.都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形状，但不都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形状，但不是刚性的，而具有一定的柔性是刚性的，而具有一定的柔性3.3.活性中心为非极性的微环境，有利于与底物的结合活性中心为非极性的微环境，有利于与底物的结合二二.酶的结构与活性酶的结构与活性1.1.活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分（约（约1%1%2%2%），相当于），相当于2 2 3 3个氨基酸残基个氨基酸残基1.1.1.1.酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心现在学习的是第30页，共42页（2 2）酶活性中心的特点）酶活性中心的特点4.

19、4.底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用并结合底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用并结合到酶的活性中心到酶的活性中心 二二.酶的结构与活性酶的结构与活性5.5.酶的活性部位并不是和底物的几何图形正好吻合，酶的活性部位并不是和底物的几何图形正好吻合，而是在酶与底物结合的过程中，底物分子或酶分子或而是在酶与底物结合的过程中，底物分子或酶分子或它们两者的构象同时发生一定变化后才相互契合，这它们两者的构象同时发生一定变化后才相互契合，这时催化基团的位置也正好处于所催化底物的敏感化学时催化基团的位置也正好处于所催化底物的敏感化学键部位键部位 1.1.1.1.酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心酶

20、的活性中心现在学习的是第31页，共42页结合部位结合部位：底物在此与酶分子结合。一个酶的结：底物在此与酶分子结合。一个酶的结合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不同部位结合。同部位结合。催催化化部部位位：底底物物的的敏敏感感键键在在此此被被打打断断或或形形成成新新的的键键，从从而而发发生生一一定定的的化化学学反反应应。一一个个酶酶的的催催化化部部位可以不止一个。位可以不止一个。二二.酶的结构与活性酶的结构与活性（2 2）有关酶活性中心的几个术语）有关酶活性中心的几个术语1.1.1.1.酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心现在学习的是第3

21、2页，共42页 有有些些酶酶的的分分子子表表面面除除了了活活性性中中心心外外，还还具具有有重重要要的的功能部位功能部位调节中心调节中心 调调节节中中心心可可以以与与小小分分子子的的代代谢谢物物相相结结合合，使使酶酶分分子子的的构构象象发发生生改改变变，从从而而影影响响酶酶的的活活性性。这这种种作作用用叫叫变构效应变构效应(又叫别构效应又叫别构效应)；具具有有变变构构效效应应的的酶酶叫叫变变构构酶酶，引引起起变变构构的的小小分分子子物质叫物质叫变构剂变构剂(调节物调节物)。二二.酶的结构与活性酶的结构与活性1.1.1.1.酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心酶的活性中心现在学习的是第33页，共4

22、2页 使使酶酶活活性性升升高高的的变变构构叫叫正正变变构构，此此时时的的变变构构剂剂叫叫正变构剂正变构剂(正调节物正调节物)；使使酶酶活活性性降降低低的的变变构构叫叫负负变变构构，此此时时的的变变构剂叫构剂叫负变构剂负变构剂(负调节物负调节物)。二二.酶的结构与活性酶的结构与活性现在学习的是第34页，共42页二二.酶的结构与活性酶的结构与活性2.变构酶变构酶变构酶变构酶 变变构构酶酶（别别构构酶酶）是是指指一一些些含含有有2 2个个或或2 2个个以以上上亚亚基基的的寡寡聚聚酶酶，在在变变构构酶酶分分子子上上，别别构构效效应应剂剂的的调调节节部部位位一一般般远远离离活活性性中中心心，但但活活性性

23、部部位位与与调调节节部部位位之之间间或或者者活活性性部部位位之之间间，存存在在着着相相互互作作用用（变变构构效效应应，协协同同效效应应）。调调节节物物与与酶酶分分子子的的调调节节部部位位结结合合之之后后，引引起起酶酶分分子子构构象象发发生生变变化化，从从而而提提高高或或降降低低活活性性部部位位的的酶酶活性活性 现在学习的是第35页，共42页变构酶的特点：变构酶的特点：变构酶分子上除了变构酶分子上除了活性中心活性中心外，还有外，还有调节中调节中心心。这两个中心处在酶蛋白的不同部位，有。这两个中心处在酶蛋白的不同部位，有的在不同的亚基上，有的在同一亚基上。的在不同的亚基上，有的在同一亚基上。变构酶

24、的变构酶的 v-S v-S 的关系不符合米氏方程，所的关系不符合米氏方程，所以其曲线不是双曲线型。以其曲线不是双曲线型。已知的变构酶都是寡聚酶。已知的变构酶都是寡聚酶。二二.酶的结构与活性酶的结构与活性2.变构酶变构酶变构酶变构酶现在学习的是第36页，共42页二二.酶的结构与活性酶的结构与活性2.变构酶变构酶变构酶变构酶别构酶动力学曲线A.为非调节酶的曲线 B.为别构酶的S形曲线 现在学习的是第37页，共42页二二.酶的结构与活性酶的结构与活性2.变构酶变构酶变构酶变构酶完整的酶分子完整的酶分子 催化亚基催化亚基 调节亚基调节亚基 (活性形式)(三聚体)(二聚体)E.coli ATCase(天

25、冬氨酸转氨甲酰酶)中亚基排列及全酶与亚基的关系 现在学习的是第38页，共42页二二.酶的结构与活性酶的结构与活性2.变构酶变构酶变构酶变构酶现在学习的是第39页，共42页二二.酶的结构与活性酶的结构与活性3.诱导酶诱导酶诱导酶诱导酶 诱导酶（诱导酶（inducenzymeinducenzyme）是细胞内在正常状态下一类）是细胞内在正常状态下一类很少存在或没有的酶，当细胞中因加入了诱导物后而被诱很少存在或没有的酶，当细胞中因加入了诱导物后而被诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。导物往往是该酶底

26、物的类似物或底物本身。诱导酶是诱导酶是2020世纪四十年代，微生物学工作者在研究世纪四十年代，微生物学工作者在研究大肠杆菌以葡萄糖和山梨糖醇为培养基时出现二度生大肠杆菌以葡萄糖和山梨糖醇为培养基时出现二度生长时发现的长时发现的.现在学习的是第40页，共42页二二.酶的结构与活性酶的结构与活性3.诱导酶诱导酶诱导酶诱导酶 即第一次生长的量与葡萄糖成比例，第二次生长即第一次生长的量与葡萄糖成比例，第二次生长的量与山梨糖醇浓度成比例。二度生长现象是由于一的量与山梨糖醇浓度成比例。二度生长现象是由于一般大肠杆菌细胞内只有利用葡萄糖的酶，而不含利用般大肠杆菌细胞内只有利用葡萄糖的酶，而不含利用山梨糖醇的酶。因此对葡萄糖的利用不需要适应，即山梨糖醇的酶。因此对葡萄糖的利用不需要适应，即可利用，而对山梨糖醇的利用必需在山梨糖醇的诱导可利用，而对山梨糖醇的利用必需在山梨糖醇的诱导下，生成能分解山梨糖醇的酶才能进行，但这种诱导下，生成能分解山梨糖醇的酶才能进行，但这种诱导作用受到葡萄糖的阻遏，故必须在葡萄糖消耗完后才作用受到葡萄糖的阻遏，故必须在葡萄糖消耗完后才逐渐利用山梨糖醇。逐渐利用山梨糖醇。现在学习的是第41页，共42页感感谢谢大大家家观观看看现在学习的是第42页，共42页