第5章蛋白质化学及氨基酸代谢.ppt

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1、LOGO5 5章蛋白质化学及氨基酸代谢章蛋白质化学及氨基酸代谢现在学习的是第1页，共160页第五章 蛋白质化学及氨基酸代谢v第一节第一节 蛋白质化学蛋白质化学vv第二节第二节第二节第二节 氨基酸的分解代谢氨基酸的分解代谢氨基酸的分解代谢氨基酸的分解代谢v第三节第三节 氨基酸的合成代谢氨基酸的合成代谢现在学习的是第2页，共160页第一节 蛋白质化学v一、蛋白质的元素组成一、蛋白质的元素组成v二、蛋白质的氨基酸组成二、蛋白质的氨基酸组成v三、蛋白质的结构三、蛋白质的结构v四、蛋白质的性质四、蛋白质的性质现在学习的是第3页，共160页一、蛋白质的元素组成v碳碳5055%；氢；氢6%7%v氧氧19%2

2、4%；氮（特征元素）氮（特征元素）13%19%；硫；硫04%。v有的蛋白质含有有的蛋白质含有P、I、Fe、Cu、Zn、Mo、Se等金属元素。等金属元素。v各种蛋白质的含氮量恒定，平均为各种蛋白质的含氮量恒定，平均为16%，取其倒数，取其倒数100/16=6.25，作为蛋白质换算系数，也就是说，作为蛋白质换算系数，也就是说1g氮相当于氮相当于6.25g蛋白质。蛋白质。v蛋白质含量蛋白质含量(克克)=每克样品中含氮克数每克样品中含氮克数(克克)6.25v例题：例题：用凯氏微量定氮法测得用凯氏微量定氮法测得0.2ml某样品中含氮某样品中含氮2.1mg，问问100ml此样品中含蛋白质多少克此样品中含蛋

3、白质多少克?现在学习的是第4页，共160页蛋白质含量的计算v用凯氏微量定氮法测得用凯氏微量定氮法测得0.2ml某样品中含氮某样品中含氮2.1mg，问，问100ml此样品中含蛋白质多少克此样品中含蛋白质多少克?v解：解：1ml样品中含氮量：样品中含氮量：2.1mg/0.2ml10.5mg/ml 100ml样品中含氮量：样品中含氮量：10.5mg/ml100ml1050mg 100ml样品中含蛋白质量：样品中含蛋白质量：1050mg6.256562.5mg 即即100ml样品中约含蛋白质样品中约含蛋白质6.56g。v答：答：100ml此样品中含蛋白质此样品中含蛋白质6.56g。现在学习的是第5页，

4、共160页二、蛋白质的氨基酸组成v氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有位。从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有20种，除脯氨种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，其余酸和羟脯氨酸外，其余18个均为个均为-氨基酸。氨基酸。v-氨基酸在结构上的共同特点为：氨基酸在结构上的共同特点为：v1.与羧基相邻的与羧基相邻的-碳原子上都有一个氨基，因而称为碳原子上都有一个氨基，因而称为-氨氨基酸；基酸；v2.除甘氨酸外，其它氨基酸分子中的除甘氨酸外，其它氨基酸分子中的-碳原子都为不对称碳原子都为不对称碳原子，因此它们都具有

5、旋光性和碳原子，因此它们都具有旋光性和D-型、型、L-型两种立体异型两种立体异构体。构体。v注意：注意：组成天然蛋白质的组成天然蛋白质的-氨基酸均为氨基酸均为L型。型。现在学习的是第6页，共160页二、氨基酸结构现在学习的是第7页，共160页（一）常见氨基酸的分类v蛋白质主要由蛋白质主要由20种氨基酸组成，按种氨基酸组成，按R的结构、极性、以及的结构、极性、以及在生物体内的地位不同有以下三种分类方法。在生物体内的地位不同有以下三种分类方法。v（1）根据）根据R的结构不同分类：的结构不同分类：v1.脂肪族氨基酸：脂肪族氨基酸：v2.芳香族氨基酸：芳香族氨基酸：v3.杂环族氨基酸：杂环族氨基酸：现

6、在学习的是第8页，共160页根据R的结构不同分类脂肪族缩写 脂肪族缩写芳香族缩写杂环缩写甘氨酸Gly赖氨酸Lys苯丙氨酸Phe组氨酸His丙氨酸Ala异亮氨酸Ile酪氨酸Tyr色氨酸Trp缬氨酸Val天冬氨酸Asp脯氨酸Pro亮氨酸Leu甲硫氨酸Met丝氨酸Ser半光氨酸Cys苏氨酸Thr天冬酰胺Asn谷氨酸Glu谷氨酰胺Gln精氨酸Arg现在学习的是第9页，共160页v（2）根据氨基与羧基的相对数目分类）根据氨基与羧基的相对数目分类：v1.中性氨基酸：中性氨基酸：COOH 数目数目 NH2 数目数目v2.酸性氨基酸：酸性氨基酸：COOH 数目数目 NH2 数目数目v3.碱性氨基酸：碱性氨基酸

7、：COOH 数目数目 NH2 数目数目（一）常见氨基酸的分类现在学习的是第10页，共160页根据氨基与羧基的相对数目分类中性缩写 中性缩写酸性族缩写碱性缩写甘氨酸Gly异亮氨酸Ile谷氨酸Glu精氨酸Arg丙氨酸Ala甲硫氨酸Met天冬氨酸Asp赖氨酸Lys缬氨酸Val半胱氨酸Cys组氨酸His亮氨酸Leu谷氨酰胺Gln丝氨酸Ser苯丙氨酸Phe苏氨酸Thr酪氨酸Tyr色氨酸Trp天冬酰胺Asn脯氨酸Pro现在学习的是第11页，共160页v（3）根据氨基酸在生物体中的重要性分类）根据氨基酸在生物体中的重要性分类：v1.必需氨基酸：生物体内必需氨基酸：生物体内不能合成或合成速度不够快不能合成或合

8、成速度不够快，而，而不能满足自身需要，不能满足自身需要，必须由食物供给必须由食物供给的氨基酸。的氨基酸。v生物体所需的生物体所需的8种必需氨基酸种必需氨基酸：缬氨酸缬氨酸Val、亮氨酸、亮氨酸Leu、异亮氨酸、异亮氨酸Ile、赖氨酸、赖氨酸Lys、甲、甲硫氨酸硫氨酸Met、苯丙氨酸、苯丙氨酸Phe、苏氨酸、苏氨酸Thr、色氨酸、色氨酸Trp。记忆口诀：记忆口诀：“一（异）家（甲）写（缬）两（亮）三（色）本（苯）一（异）家（甲）写（缬）两（亮）三（色）本（苯）书（苏）来（赖）书（苏）来（赖）”。（一）常见氨基酸的分类现在学习的是第12页，共160页v2.非必需氨基酸：非必需氨基酸：并非并非生物体

9、生物体内不需要，内不需要，只是只是食物中缺少食物中缺少了也无妨了也无妨，可在体内合成的可在体内合成的氨基酸。氨基酸。v3.半必需氨基酸：指人体内可以合成但合成量不能满足人半必需氨基酸：指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、体需要（特别是婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。精氨酸。（一）常见氨基酸的分类现在学习的是第13页，共160页几种特别的氨基酸v1.甘氨酸甘氨酸v2.脯氨酸脯氨酸现在学习的是第14页，共160页(二)氨基酸的性质v1.物理性质物理性质 v色泽：色泽：氨基酸均为无色结晶氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异；其形状因构型

10、而异；v溶解性：溶解性：能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。v熔点：熔点：极高，一般在极高，一般在200以上。以上。v味感：味感：随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的味甜、有随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的味甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。现在学习的是第15页，共160页(二)氨基酸的性质v1.化学性质化学性质v（1）两性性质）两性性质v（2）与茚三酮反应）与茚三酮反应v（3）与亚硝酸反应）与亚

11、硝酸反应现在学习的是第16页，共160页（1）两性性质v氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。氨基形式存在，而是离解成两性离子。v在两性离子中，氨基是以质子化在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3)形式存在，羧基是形式存在，羧基是以离解状态以离解状态(-COO)存在，在反应中既可作为质子供体，存在，在反应中既可作为质子供体，又可作为质子受体。又可作为质子受体。v氨基酸的等电点：氨基酸的等电点：调节溶液的调节溶液的pH下，两性离子的状态也随下，两性离子的状态也随之发生变化，当溶液浓度为某之发生变化，当

12、溶液浓度为某pH值时，氨基酸分子中所含值时，氨基酸分子中所含的的-NH3和和-COO数目正好相等，净电荷为数目正好相等，净电荷为0。这一。这一pH值值即为氨基酸的等电点，简称即为氨基酸的等电点，简称pI。现在学习的是第17页，共160页v注意：注意：v1.在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。基酸处于两性离子状态。v2.在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀，利用这在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀，利用这一性质可以分离制备氨基酸。一性质可以分离制备氨基酸。（1）两性性质 pHpI pHpI pHpI现在学

13、习的是第18页，共160页v例题：例题：v某蛋白质在某蛋白质在pH为为8的溶液中带负电荷，则该蛋白质的等电点（的溶液中带负电荷，则该蛋白质的等电点（）。）。vA.大于大于8 B.小于小于8 C.等于等于8 D.等于等于6v注：注：该蛋白质在该蛋白质在pH为为8时带负电荷，说明发生酸式电离，生成阴离时带负电荷，说明发生酸式电离，生成阴离子。子。v说说利用等电点分离氨基酸的原理？说说利用等电点分离氨基酸的原理？v答：答：在等电点时，氨基酸以两性离子形式存在，异性电荷数目相等，在等电点时，氨基酸以两性离子形式存在，异性电荷数目相等，相互吸引，静电荷为相互吸引，静电荷为0，所以使氨基酸颗粒沉淀析出；而

14、在非等电点，所以使氨基酸颗粒沉淀析出；而在非等电点时，溶液中因为带有同性电荷，它们互相排斥，所以此时氨基酸不会时，溶液中因为带有同性电荷，它们互相排斥，所以此时氨基酸不会聚集沉淀。聚集沉淀。（1）两性性质现在学习的是第19页，共160页（2）与茚三酮反应v-氨基酸与被茚三酮水溶液共热，可被茚三酮水合物氧化氨基酸与被茚三酮水溶液共热，可被茚三酮水合物氧化成醛、二氧化碳和氨，而茚三酮则转变为还原性茚三酮，成醛、二氧化碳和氨，而茚三酮则转变为还原性茚三酮，后者可进一步与另一分子茚三酮和氨结合，生成蓝紫色化后者可进一步与另一分子茚三酮和氨结合，生成蓝紫色化合物。合物。v因其呈色与氨基酸含量成正比关系，

15、故此反应可用于氨基因其呈色与氨基酸含量成正比关系，故此反应可用于氨基酸定量测定。酸定量测定。v注意：注意：但茚三酮与脯氨酸及羟脯氨酸反应不释放但茚三酮与脯氨酸及羟脯氨酸反应不释放NH3，而，而直接生成黄色产物。直接生成黄色产物。现在学习的是第20页，共160页（3）与亚硝酸反应v在室温下氨基酸能与亚硝酸反应，定量放出氮气，氨基酸在室温下氨基酸能与亚硝酸反应，定量放出氮气，氨基酸被氧化成羟基酸。被氧化成羟基酸。v反应中所放出的反应中所放出的N2，一半来自氨基酸分子上的氨基酸，一，一半来自氨基酸分子上的氨基酸，一半来自亚硝酸的氮，故在一定条件下从测定氮气的体积可半来自亚硝酸的氮，故在一定条件下从测

16、定氮气的体积可以算出氨基酸的含量。以算出氨基酸的含量。现在学习的是第21页，共160页其他反应v成肽反应成肽反应v与甲醛反应与甲醛反应v羰氨反应羰氨反应现在学习的是第22页，共160页蛋白质的生物学功能 v1.作为生物催化剂。作为生物催化剂。在体内催化各种物质代谢反应的酶几在体内催化各种物质代谢反应的酶几乎都是蛋白质。乎都是蛋白质。v2.调节代谢反应。调节代谢反应。一些激素是蛋白质或肽，如胰岛素、生一些激素是蛋白质或肽，如胰岛素、生长素。长素。v3.运输载体。运输载体。如红细胞中运输如红细胞中运输O2、CO2要靠血红蛋白、运要靠血红蛋白、运输脂类物质的是载脂蛋白、运铁蛋白等转运蛋白或叫载体输脂

17、类物质的是载脂蛋白、运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。蛋白。v4.参与机体的运动。参与机体的运动。如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。现在学习的是第23页，共160页蛋白质的生物学功能v5.参与机体的防御。参与机体的防御。机体抵抗外来侵害的防御机能，靠抗机体抵抗外来侵害的防御机能，靠抗体，抗体也称免疫球蛋白，是蛋白质。体，抗体也称免疫球蛋白，是蛋白质。v6.接受传递信息。接受传递信息。如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视觉如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视觉蛋白。蛋白。v7.调节或控制细

18、胞的生长、分化、遗传信息的表达。调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。v8.其它：其它：如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存蛋如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还有甜味蛋白、白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还有甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能。毒素蛋白等都具有特异的生物学功能。v所以，我们不难理解，为什么说没有蛋白质就没有生命。所以，我们不难理解，为什么说没有蛋白质就没有生命。现在学习的是第24页，共160页知识点 v1.蛋白质的生物学功能有哪些？蛋白质的生物学功能有哪些？（重点）（重点）v2.必需氨基酸的概念、种类及其代

19、表符号？必需氨基酸的概念、种类及其代表符号？（重点）（重点）v3.什么是氨基酸的等电点？什么是氨基酸的等电点？v4.解释利用等电点分离氨基酸的原理。解释利用等电点分离氨基酸的原理。v5.利用生物样品中的含氮量计算样品中蛋白质的含量。利用生物样品中的含氮量计算样品中蛋白质的含量。（重点）（重点）现在学习的是第25页，共160页三、蛋白质的结构v按其化学组成可以分为单纯蛋白质和结合蛋白质。按其化学组成可以分为单纯蛋白质和结合蛋白质。v单纯蛋白质：仅由氨基酸组成的蛋白质。单纯蛋白质：仅由氨基酸组成的蛋白质。v结合蛋白质：由蛋白质组分和非蛋白质组分共同组成的蛋白质。结合蛋白质：由蛋白质组分和非蛋白质组

20、分共同组成的蛋白质。如糖蛋白、脂蛋白、核蛋白、磷蛋白如糖蛋白、脂蛋白、核蛋白、磷蛋白v蛋白质的结构在层次上分为一级结构、二级结构、三级结构和蛋白质的结构在层次上分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。四级结构。v不同的蛋白质结构层次不同，有的都有，有的只有一种结构。不同的蛋白质结构层次不同，有的都有，有的只有一种结构。现在学习的是第26页，共160页（一）蛋白质的一级结构v蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构：指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序，包括二指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。硫键的位置。v注意：注意：在氨基酸的结构通式中，我们是看不到有在氨基酸的结构通式中，我们是看不到

21、有S元素的，但为元素的，但为什么会在两个肽链之间有什么会在两个肽链之间有SS键（二硫键）键（二硫键）形成呢，这是因形成呢，这是因为这些为这些S元素它是含在某些氨基酸的元素它是含在某些氨基酸的R基上的。所以基上的。所以SS键键的形成是由某些氨基酸上的的形成是由某些氨基酸上的R基决定的。基决定的。v举例：举例：有些氨基酸的有些氨基酸的R基含有基含有S（如：半胱氨酸和甲硫氨酸），但（如：半胱氨酸和甲硫氨酸），但有些氨基酸的有些氨基酸的R基不含基不含S（如：甘氨酸和丙氨酸）。所以这个（如：甘氨酸和丙氨酸）。所以这个SS键的形成是由键的形成是由R基上含有基上含有S的氨基酸来决定的。的氨基酸来决定的。现在

22、学习的是第27页，共160页v肽：肽：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而成的化合物。成的化合物。v肽键：肽键：氨基酸之间脱水形成的共价键。氨基酸之间脱水形成的共价键。v二肽、三肽、多肽、多肽链二肽、三肽、多肽、多肽链v氨基酸序列：氨基酸序列：在多肽中，氨基酸是按照一定的顺序排列的，在多肽中，氨基酸是按照一定的顺序排列的，这个顺序就称为氨基酸序列。这个顺序就称为氨基酸序列。现在学习的是第28页，共160页现在学习的是第29页，共160页v氨基酸残基：氨基酸残基：组成多肽的氨基酸单元。组成多肽的氨基酸单元。vN端：端：在多肽链含有游离氨基的

23、一端。（左边）在多肽链含有游离氨基的一端。（左边）vC端：端：在多肽链含有游离羧基的一端。（右边）在多肽链含有游离羧基的一端。（右边）v氨基酸的顺序：氨基酸的顺序：总是从总是从N端的氨基酸残基开始，以端的氨基酸残基开始，以C端的氨端的氨基酸残基结束。基酸残基结束。v肽命名：肽命名：酰酰酰酰酸。酸。v蛋白质的一级结构是最基本的结构，不仅决定其高级结构，蛋白质的一级结构是最基本的结构，不仅决定其高级结构，而且对它的功能也起着决定性的作用。而且对它的功能也起着决定性的作用。现在学习的是第30页，共160页现在学习的是第31页，共160页v迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰迄今已有约

24、一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。v成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列。酸序列。v由于组成蛋白质的由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活系组合时，就可形

25、成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。性的蛋白质分子。现在学习的是第32页，共160页现在学习的是第33页，共160页（二）蛋白质的高级结构v蛋白质的高级结构：蛋白质的高级结构：指蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，指蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构，这就是蛋而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构，这就是蛋白质的高级结构。白质的高级结构。v注意：注意：蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构，蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们

26、的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。v例如球状蛋白质例如球状蛋白质(多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等和酶等)和纤维状蛋白质和纤维状蛋白质(角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等维蛋白等)，前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种，前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。现在学习的是第34页，共160页v高级结构可以分为二级结构、三级结构和四级结构

27、。高级结构可以分为二级结构、三级结构和四级结构。v二级结构：二级结构：是指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕折叠而是指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕折叠而形成的构象。主要有形成的构象。主要有-螺旋、螺旋、-折叠、折叠、-转角。转角。现在学习的是第35页，共160页(1)-螺旋v-螺旋：螺旋：由肽平面盘旋形成的螺旋状构象。由肽平面盘旋形成的螺旋状构象。v稳定稳定-螺旋的结构的力：螺旋的结构的力：在在-螺旋中多肽链分子中各价键螺旋中多肽链分子中各价键有一定的角度，而组成肽链的氨基酸残基中又含有许多酰有一定的角度，而组成肽链的氨基酸残基中又含有许多酰胺键，所以第一个氨基酸残基的酰胺基团的胺键，所以第

28、一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与基与其相其相邻的第四个邻的第四个氨基酸残基酰胺基团的氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成基形成氢键氢键，此氢，此氢键用来稳定键用来稳定-螺旋的结构。螺旋的结构。v肽平面：肽平面：由由6个原子（个原子（C 1、C、N、H、C 2）组成且位组成且位于同一平面。于同一平面。现在学习的是第36页，共160页肽平面现在学习的是第37页，共160页-螺旋的结构特征v以肽平面为单位，以以肽平面为单位，以-碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；v每每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈（个氨基酸残基绕成一个螺圈（360），螺旋一周，），螺旋一周，沿轴上升的距离即

29、螺距为沿轴上升的距离即螺距为0.54nm，两个氨基酸之间的距离，两个氨基酸之间的距离0.15nm；v肽键的肽键的-NH和和-CO形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行。形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行。现在学习的是第38页，共160页 左手和右手螺旋现在学习的是第39页，共160页现在学习的是第40页，共160页现在学习的是第41页，共160页（2）-折叠v-折叠：折叠：是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过多肽链折叠使链间的氢键交联而形成的锯齿状片层构通过多肽链折叠使链间的氢键交联而形成的锯齿状片层构象。象。v-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形

30、成的；也可以折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。v在在-折叠结构，肽链按层排列，依靠相邻两条肽链间或一折叠结构，肽链按层排列，依靠相邻两条肽链间或一条肽链内的两个肽段之间形成氢键来稳定结构的。条肽链内的两个肽段之间形成氢键来稳定结构的。现在学习的是第42页，共160页-折叠结构特征v在在-折叠中，折叠中，-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的的R R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂

31、直；基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直；v相邻的肽平面夹角为相邻的肽平面夹角为110；v肽链可正向平行也可反向平行。肽链可正向平行也可反向平行。现在学习的是第43页，共160页-折叠反向平行和顺向平行现在学习的是第44页，共160页2蛋白质的三级结构v蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构：指多肽链在二级结构的基础上进一步指多肽链在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠，从而生成特定的球状空间结构。盘旋、折叠，从而生成特定的球状空间结构。v包括主链和侧链的所有原子的空间排布包括主链和侧链的所有原子的空间排布v一般非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核，极性侧链在一般非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核，极性侧链

32、在分子表面。分子表面。v稳定三级结构的因素：稳定三级结构的因素：除了主键肽键外，还有副键，如氢除了主键肽键外，还有副键，如氢键、盐键、疏水键和二硫键等以及范德瓦力的作用。键、盐键、疏水键和二硫键等以及范德瓦力的作用。现在学习的是第45页，共160页3蛋白质的四级结构v蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构：许多蛋白质是由两个或两个以上具有许多蛋白质是由两个或两个以上具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键结合成的多聚体，独立的三级结构的多肽链通过非共价键结合成的多聚体，构成特定的三维结构的蛋白质构象，称为蛋白质的四级结构成特定的三维结构的蛋白质构象，称为蛋白质的四级结构。构。v亚基：亚基：寡聚蛋白中

33、的每个独立三级结构多肽链称为亚基。寡聚蛋白中的每个独立三级结构多肽链称为亚基。v注意：注意：游离的亚基无生物活性，只有聚合成完整的四级结游离的亚基无生物活性，只有聚合成完整的四级结构才具有生物活性。构才具有生物活性。现在学习的是第46页，共160页一级结构概念指蛋白质分子中多肽链的氨基酸排列顺序。特点 一级结构是由基因上遗传密码的排列顺序决定的。结构中的键及力 肽键主要是共价键，还有二硫键。现在学习的是第47页，共160页二级结构概念指多肽链中主链原子在各局部空间的排列分布状况，而不涉及各R侧链的空间排布 特点 主要形式包括螺旋结构、折叠和转角等。基本单位是肽键平面或称酰胺平面。结构中的键及力

34、 稳定二级结构的主要因素是氢键。另外还有肽键。现在学习的是第48页，共160页三级结构概念是指上述蛋白质的-螺旋、-折叠以及线状等二级结构受侧链和各主链构象单元间的相互作用，从而进一步卷曲、折叠成具有一定规律性的三度空间结构。特点 三级结构包括每一条肽链内全部二级结构的总和及所有侧基原子的空间排布和它们相互作用的关系。结构中的键及力 除了主键肽键外，还有副键，如氢键、盐键、疏水键和二硫键等以及范德瓦力的作用。现在学习的是第49页，共160页四级结构概念是指由两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成一定空间结构的聚合体。特点 四级结构中每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基。结构中

35、的键及力 非共价键。其中亚基中有盐键、氢键、疏水键作用和范德华力。但以前两者为主。现在学习的是第50页，共160页蛋白质的一、二、三、四级结构对比现在学习的是第51页，共160页知识点v1.什么是蛋白质的一级结构？什么是蛋白质的一级结构？（重点）（重点）v2.什么是蛋白质的高级结构？什么是蛋白质的高级结构？v3.什么是二硫键？什么是二硫键？v4.什么是什么是-螺旋螺旋（重点）（重点）和和-折叠？折叠？v5.维持维持-螺旋和螺旋和-折叠空间结构稳定性的力是什么？折叠空间结构稳定性的力是什么？（重点）（重点）v6.什么是肽平面？什么是肽平面？v7.-螺旋的结构特征有哪些？螺旋的结构特征有哪些？（重

36、点）（重点）v8.-折叠的结构特征有哪些？折叠的结构特征有哪些？现在学习的是第52页，共160页四、蛋白质性质v（一）蛋白质的两性性质（一）蛋白质的两性性质v（二）蛋白质的胶体性质（二）蛋白质的胶体性质v（三）蛋白质的变性（三）蛋白质的变性 v（四）蛋白质的颜色反应（四）蛋白质的颜色反应v（五）蛋白质的酶促降解（五）蛋白质的酶促降解现在学习的是第53页，共160页（一）蛋白质的两性性质v蛋白质和氨基酸一样，均是两性电解质，在溶液中可呈阳蛋白质和氨基酸一样，均是两性电解质，在溶液中可呈阳离子、阴离子或兼性离子，这取决于溶液的离子、阴离子或兼性离子，这取决于溶液的pH值、蛋白质值、蛋白质游离基团的

37、性质与数量。游离基团的性质与数量。v蛋白质的等电点蛋白质的等电点(pI)：当蛋白质在某溶液中，带有等量的当蛋白质在某溶液中，带有等量的正电荷和负电荷时，此溶液的正电荷和负电荷时，此溶液的pH值即为该蛋白质的等电点值即为该蛋白质的等电点(pI)。v性质：性质：A.A.处于等电点的蛋白质颗粒，在电场中并不移动；处于等电点的蛋白质颗粒，在电场中并不移动；v B.B.当当pH偏酸时，蛋白质分子带正电荷。相反，偏酸时，蛋白质分子带正电荷。相反，pH偏碱，蛋白质分子带负电荷；偏碱，蛋白质分子带负电荷；v C.在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀，在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀，利用这一性质可

38、以分离制备氨基酸。利用这一性质可以分离制备氨基酸。现在学习的是第54页，共160页（一）蛋白质的两性性质v例题：例题：v pI=4.7的血清白蛋白在下列哪种电解质缓冲液中带正电荷的血清白蛋白在下列哪种电解质缓冲液中带正电荷vA.pH=4.7vB.pH=6.0vC.pH=7.0vD.pH=4.0现在学习的是第55页，共160页（一）蛋白质的两性性质蛋白质的两性电离蛋白质的两性电离 现在学习的是第56页，共160页（二）蛋白质的胶体性质v胶体：胶体：指分散质粒子在指分散质粒子在1nm100nm之间的分散系。之间的分散系。v胶体与溶液的区别：胶体与溶液的区别：主要在于粒子的直径大小，溶液中溶主要在于

39、粒子的直径大小，溶液中溶质的粒子通常小于质的粒子通常小于1nm，胶体的粒子通常在，胶体的粒子通常在1100nm之之间。间。v而蛋白质的分子颗粒直径一般在而蛋白质的分子颗粒直径一般在1100nm，因此其水溶，因此其水溶液中呈胶体溶液。液中呈胶体溶液。v胶体性质：胶体性质：具有丁达尔现象、布朗运动、不能透过半透膜、具有丁达尔现象、布朗运动、不能透过半透膜、扩散速度减慢、粘度大等特征。扩散速度减慢、粘度大等特征。现在学习的是第57页，共160页（二）蛋白质的胶体性质v布朗运动：布朗运动：v胶体中胶粒不停地作无规则运动。其胶粒的运动方向和运胶体中胶粒不停地作无规则运动。其胶粒的运动方向和运动速率随时会

40、发生改变，从而使胶体微粒聚集变难，这是动速率随时会发生改变，从而使胶体微粒聚集变难，这是胶体稳定的一个原因。布朗运动属于微粒的热运动的现象。胶体稳定的一个原因。布朗运动属于微粒的热运动的现象。这种现象并非胶体独有的现象。这种现象并非胶体独有的现象。现在学习的是第58页，共160页（二）蛋白质的胶体性质v电泳现象：电泳现象：v带电颗粒在外加电场作用下，向着与其电性相反方向电极带电颗粒在外加电场作用下，向着与其电性相反方向电极所作的定向移动现象，称为电泳。所作的定向移动现象，称为电泳。现在学习的是第59页，共160页（二）蛋白质的胶体性质v丁达尔现象：丁达尔现象：v当一束平行光线通过胶体时，从侧面

41、看到一束光亮的当一束平行光线通过胶体时，从侧面看到一束光亮的“通通路路”。这是胶体中胶粒在光照时产生对光的散射作用形成。这是胶体中胶粒在光照时产生对光的散射作用形成的。对溶液来说，因分散质（溶质）微粒太小，当光线照的。对溶液来说，因分散质（溶质）微粒太小，当光线照射时，光可以发生衍射，绕过溶质，从侧面就无法观察到射时，光可以发生衍射，绕过溶质，从侧面就无法观察到光的光的“通路通路”。因此可用这种方法鉴别真溶液和胶体。悬。因此可用这种方法鉴别真溶液和胶体。悬浊液和乳浊液，因其分散质直径较大，对入射光只反射而浊液和乳浊液，因其分散质直径较大，对入射光只反射而不散射，再有悬浊液和乳浊液本身也不透过，

42、也不可能观不散射，再有悬浊液和乳浊液本身也不透过，也不可能观察到光的通路。察到光的通路。现在学习的是第60页，共160页（二）蛋白质的胶体性质v丁达尔现象：丁达尔现象：v当一束平行光线通过胶体时，从侧面看到一束光亮的当一束平行光线通过胶体时，从侧面看到一束光亮的“通通路路”。这是胶体中胶粒在光照时产生对光的散射作用形成。这是胶体中胶粒在光照时产生对光的散射作用形成的。对溶液来说，因分散质（溶质）微粒太小，当光线照的。对溶液来说，因分散质（溶质）微粒太小，当光线照射时，光可以发生衍射，绕过溶质，从侧面就无法观察到射时，光可以发生衍射，绕过溶质，从侧面就无法观察到光的光的“通路通路”。因此可用这种

43、方法鉴别真溶液和胶体。悬。因此可用这种方法鉴别真溶液和胶体。悬浊液和乳浊液，因其分散质直径较大，对入射光只反射而浊液和乳浊液，因其分散质直径较大，对入射光只反射而不散射，再有悬浊液和乳浊液本身也不透过，也不可能观不散射，再有悬浊液和乳浊液本身也不透过，也不可能观察到光的通路。察到光的通路。现在学习的是第61页，共160页（二）蛋白质的胶体性质丁达尔现象丁达尔现象现在学习的是第62页，共160页（二）蛋白质的胶体性质v光的衍射：光的衍射：波在传播中遇到有很大障碍物或遇到大障碍物波在传播中遇到有很大障碍物或遇到大障碍物中的孔隙时，会绕过障碍物的边缘或孔隙的边缘，呈现路中的孔隙时，会绕过障碍物的边缘

44、或孔隙的边缘，呈现路径弯曲，在障碍物或孔隙边缘的背后展衍，这种现象称为径弯曲，在障碍物或孔隙边缘的背后展衍，这种现象称为波的衍射。波的衍射。v光的散射：光的散射：光线通过有尘土的空气或胶质溶液等媒质时，光线通过有尘土的空气或胶质溶液等媒质时，部分光线向多方面改变方向的现象。部分光线向多方面改变方向的现象。v光的反射：光的反射：光碰到镜面会改变传播方向光碰到镜面会改变传播方向,被反射回去被反射回去,形成形成反射现象。反射现象。现在学习的是第63页，共160页（二）蛋白质的胶体性质v蛋白质分子不能透过生物膜的特点，在生物学上有重要意蛋白质分子不能透过生物膜的特点，在生物学上有重要意义：义：vA.它

45、能使各种蛋白质分别存在于细胞内外不同的部位，对它能使各种蛋白质分别存在于细胞内外不同的部位，对维持细胞内外水和电解质分布的平衡、物质代谢的调节都维持细胞内外水和电解质分布的平衡、物质代谢的调节都起着非常重要的作用。起着非常重要的作用。vB.另外，利用蛋白质不能透过半透膜的特性，将含有小分另外，利用蛋白质不能透过半透膜的特性，将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入半透膜袋内，然后将袋浸于蒸馏子杂质的蛋白质溶液放入半透膜袋内，然后将袋浸于蒸馏水中，小分子物质由袋内移至袋外水中，蛋白质仍留在袋水中，小分子物质由袋内移至袋外水中，蛋白质仍留在袋内，这种方法叫做透析。透析是纯化蛋白质的方法之一。内，这种方法叫

46、做透析。透析是纯化蛋白质的方法之一。现在学习的是第64页，共160页（三）蛋白质的变性v蛋白质的变性：蛋白质的变性：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活质和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。性称之为蛋白质的变性作用。v变性的实质：变性的实质：蛋白质空间构象的破坏，主要是指次级键蛋白质空间构象的破坏，主要是指次级键（氢键、离子键、疏水作用等）（氢键、离子键、疏水作用等）、二硫

47、键的破坏，但并不、二硫键的破坏，但并不涉及一级结构的变化。涉及一级结构的变化。现在学习的是第65页，共160页（三）蛋白质的变性v变性蛋白质的特点：变性蛋白质的特点：v(1)蛋白质的亲水性减少，其溶解度降低。在等电点的蛋白质的亲水性减少，其溶解度降低。在等电点的pH溶溶液中可发生沉淀，但仍能溶于偏酸或偏碱的溶液。液中可发生沉淀，但仍能溶于偏酸或偏碱的溶液。v(2)生物活性丧失，如酶的催化功能消失，蛋白质的免疫性生物活性丧失，如酶的催化功能消失，蛋白质的免疫性能改变等。能改变等。v(3)变性蛋白质溶液的黏度往往增加。变性蛋白质溶液的黏度往往增加。v(4)变性蛋白质容易被酶消化。变性蛋白质容易被酶

48、消化。现在学习的是第66页，共160页（三）蛋白质的变性v引起蛋白质变性的原因：引起蛋白质变性的原因：vA.物理因素可以是加热物理因素可以是加热(70100)、加压、搅拌、剧烈震加压、搅拌、剧烈震荡、紫外线、荡、紫外线、x线照射、超声波的作用等；线照射、超声波的作用等；vB.化学因素有强酸、强碱、化学因素有强酸、强碱、尿素、去污剂、尿素、去污剂、脲、重金属盐、脲、重金属盐、有机酸、三氯乙酸、苦味酸、浓乙醇等。在临床医学上，有机酸、三氯乙酸、苦味酸、浓乙醇等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。变性因素常被应用于消毒及灭菌。v不可逆性变性：不可逆性变性：许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢

49、复，许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性。称为不可逆性变性。v蛋白质的复性：蛋白质的复性：变性并非都是不可逆的变化，当变性程度变性并非都是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。现在学习的是第67页，共160页（三）蛋白质的变性v实例：实例：如果蛋白质变性仅影响三、四级结构，其变性往往如果蛋白质变性仅影响三、四级结构，其变性往往是可逆的。如被盐酸变性的血红蛋白，再用碱处理可恢复是可逆的。如被盐酸变性的血

50、红蛋白，再用碱处理可恢复其生理功能。胃蛋白酶加热到其生理功能。胃蛋白酶加热到8090时失去消化蛋白质时失去消化蛋白质的能力，如温度慢慢下降到的能力，如温度慢慢下降到37时，酶的催化能力又可恢时，酶的催化能力又可恢复。复。v蛋白质凝固：蛋白质凝固：天然蛋白质变性后，所得的变性蛋白质分子天然蛋白质变性后，所得的变性蛋白质分子互相凝聚或互相穿插结合在一起的现象称为蛋白质凝固。互相凝聚或互相穿插结合在一起的现象称为蛋白质凝固。v注意注意(蛋白质沉淀和凝固的关系）：蛋白质沉淀和凝固的关系）：蛋白质凝固后一般都蛋白质凝固后一般都不能再溶解。蛋白质的变性并不一定发生沉淀，即有些变不能再溶解。蛋白质的变性并不