酶促反应动力学讲稿.ppt

《酶促反应动力学讲稿.ppt》由会员分享，可在线阅读，更多相关《酶促反应动力学讲稿.ppt（109页珍藏版）》请在淘文阁 - 分享文档赚钱的网站上搜索。

1、关于酶促反应动力学关于酶促反应动力学第一页，讲稿共一百零九页哦2各节学时分布各节学时分布 第一节第一节第一节第一节 酶催化反应概论：酶催化反应概论：酶催化反应概论：酶催化反应概论：0.50.50.50.5第二节第二节 简单的酶催化反应动力学：简单的酶催化反应动力学：2.52.52.52.5 第三节第三节第三节第三节 有抑制的酶催化反应动力学：有抑制的酶催化反应动力学：有抑制的酶催化反应动力学：有抑制的酶催化反应动力学：2.52.52.52.5 第四节第四节第四节第四节 复杂的酶催化反应动力学：复杂的酶催化反应动力学：复杂的酶催化反应动力学：复杂的酶催化反应动力学：1 1 1 1 第五节第五节第

2、五节第五节 反应条件对酶催化反应速率的影响：反应条件对酶催化反应速率的影响：反应条件对酶催化反应速率的影响：反应条件对酶催化反应速率的影响：1.51.51.51.5第二页，讲稿共一百零九页哦3什么是均相酶催化反应？什么是均相酶催化反应？酶分子和反应物系酶分子和反应物系(底物分子、产物分底物分子、产物分子等子等)处于同一相液相中的反应处于同一相液相中的反应第三页，讲稿共一百零九页哦4均相酶催化反应的主要特征均相酶催化反应的主要特征不存在相间的物质不存在相间的物质传递，不用考虑传传递，不用考虑传质过程的影响质过程的影响分子水平上的反应，分子水平上的反应，是本征动力学是本征动力学第四页，讲稿共一百零

3、九页哦5酶催化动力学的研究历史酶催化动力学的研究历史19031903年，年，HenriHenri提出酶与底物作用的中间复提出酶与底物作用的中间复合物学说。合物学说。19131913年，年，MichaelisMichaelis和和MentenMenten提出了酶催化反提出了酶催化反应动力学基本模型应动力学基本模型-米氏方程。米氏方程。19251925年，年，BriggsBriggs和和HaldaneHaldane对米氏方程做了修对米氏方程做了修正，提出稳态学说。正，提出稳态学说。第五页，讲稿共一百零九页哦6第一节第一节酶催化反应概论酶催化反应概论第六页，讲稿共一百零九页哦7酶的催化反应特性酶的催

4、化反应特性酶有很强的专一性酶有很强的专一性较高的催化效率较高的催化效率反应条件温和反应条件温和酶易失活酶易失活需要辅因子的参与需要辅因子的参与l酶可加快反应速率l降低反应的活化能(Ea)l不能改变反应的平衡常数Kl不能改变反应的自由能变化(G)第七页，讲稿共一百零九页哦8酶的催化反应机制酶的催化反应机制 酶的活性部位酶的活性部位 活性部位：直接结合底物活性部位：直接结合底物 必需基团：活性部位内、外必需基团：活性部位内、外 结合部位与催化部位：结合底物与催化底物，可为同结合部位与催化部位：结合底物与催化底物，可为同一部位一部位第八页，讲稿共一百零九页哦9酶反应的专一性机制酶反应的专一性机制Lo

5、ck and Key Model第九页，讲稿共一百零九页哦10Induced-Fit Model 手与手套的关系手与手套的关系.当底物接近酶的当底物接近酶的活性中心并与之活性中心并与之结合时，酶的构结合时，酶的构象能发生改变，象能发生改变，更适合于底物的更适合于底物的结合。结合。第十页，讲稿共一百零九页哦11 酶反应的高效性机制酶反应的高效性机制广义的酸碱催化：供给或接受质子广义的酸碱催化：供给或接受质子共价催化：形成不稳定的共价中间配合物共价催化：形成不稳定的共价中间配合物邻近及定向效应：底物分子与酶邻近及定向效应：底物分子与酶扭曲变形和构象变化效应：底物敏感键变形或扭曲扭曲变形和构象变化效

6、应：底物敏感键变形或扭曲多元催化与协同效应：不同侧链基团综合作用多元催化与协同效应：不同侧链基团综合作用第十一页，讲稿共一百零九页哦12第二节第二节 简单的酶催化反应动力学简单的酶催化反应动力学第十二页，讲稿共一百零九页哦13酶促反应动力学基础酶促反应动力学基础-反应速率反应速率反应速率：单位时间内反应物反应速率：单位时间内反应物或生成物浓度的改变。或生成物浓度的改变。设瞬时设瞬时dt内反应物浓度的很内反应物浓度的很小的改变为小的改变为dS，则：，则：若用单位时间内生成物浓度若用单位时间内生成物浓度的增加来表示，则：的增加来表示，则：tPtS第十三页，讲稿共一百零九页哦14反应分子数反应分子数

7、反应分子数反应分子数：反应中真正相互作用的分子数目。：反应中真正相互作用的分子数目。如：如：A PA P属于单分子反应属于单分子反应根据质量作用定律，单分子反应的速率方程式是：根据质量作用定律，单分子反应的速率方程式是：双分子双分子,如：如：A AB CB CD D属于双分子反应属于双分子反应其反应速率方程可表示为：其反应速率方程可表示为：判断一个反应是单分子反应还是双分子反应，必须先了解反应判断一个反应是单分子反应还是双分子反应，必须先了解反应机制，即了解反应过程中各个单元反应是如何进行的。机制，即了解反应过程中各个单元反应是如何进行的。反应机制往往很复杂，不易弄清楚，但是反应速率与浓度的关

8、系可反应机制往往很复杂，不易弄清楚，但是反应速率与浓度的关系可用实验方法来确定，从而帮助推论反应机制。用实验方法来确定，从而帮助推论反应机制。第十四页，讲稿共一百零九页哦15反应级数反应级数又如某一反应：又如某一反应：A+B C+DA+B C+D式中式中k k为反应速率常数为反应速率常数根据实验结果，整个化学反应的速率服从哪种分子反应速率方根据实验结果，整个化学反应的速率服从哪种分子反应速率方程式，则这个反应即为几级反应。程式，则这个反应即为几级反应。例：对于某一反应其总反应速率能以单分子反应的速率例：对于某一反应其总反应速率能以单分子反应的速率方程式表示，那么这个反应为方程式表示，那么这个反

9、应为一级反应一级反应。符合双分子反应的表达式，为符合双分子反应的表达式，为二级反应二级反应。第十五页，讲稿共一百零九页哦16反应速率与反应物浓度无关的反应叫做反应速率与反应物浓度无关的反应叫做反应速率与反应物浓度无关的反应叫做反应速率与反应物浓度无关的反应叫做零级反应零级反应零级反应零级反应。v v=k k反应分子数和反应级数对简单的基元反应来说是一致反应分子数和反应级数对简单的基元反应来说是一致的，但对某些反应来说是不一致的。例如：的，但对某些反应来说是不一致的。例如：Sucrose+H2O Glucose+Frucose是双分子反应，但却符合一级反应方程式。是双分子反应，但却符合一级反应方

10、程式。Sucrase 因为蔗糖的稀水溶液中，因为蔗糖的稀水溶液中，水的浓度比蔗糖浓度大得多水的浓度比蔗糖浓度大得多，水浓度的，水浓度的减少与蔗糖比较可以忽略不计。因此，反应速率只决定于蔗糖的减少与蔗糖比较可以忽略不计。因此，反应速率只决定于蔗糖的浓度。浓度。v=k S第十六页，讲稿共一百零九页哦17一级反应一级反应A B积分后得：积分后得：k是反应速率常数，是反应速率常数，C是积分常数是积分常数若反应开始若反应开始(t=0)时时,A=A0,则则C=A0,最后得到最后得到:A=A0e-ktk1AtA0一级反应一级反应第十七页，讲稿共一百零九页哦18二级反应二级反应A+B Ck反应速率与反应速率与

11、反应物的性质和浓度、反应物的性质和浓度、温度、压力、催化剂及溶剂性质温度、压力、催化剂及溶剂性质有关有关第十八页，讲稿共一百零九页哦19酶促反应动力学基础酶促反应动力学基础-平衡常数平衡常数平衡：可逆反应的正向反应和逆向反应仍在继续进行，但反应速率平衡：可逆反应的正向反应和逆向反应仍在继续进行，但反应速率相等的动态过程。相等的动态过程。反应的平衡常数与酶的活性无关，与反应速率的大小无关，反应的平衡常数与酶的活性无关，与反应速率的大小无关，而与反应体系的温度、反应物及产物浓度有关。而与反应体系的温度、反应物及产物浓度有关。平衡常数平衡常数(K)的计算：的计算：例：例：A+3B2C+D第十九页，讲

12、稿共一百零九页哦20影响酶促反应的主要因素影响酶促反应的主要因素浓度因素浓度因素（酶浓度，底物浓度，产物浓度等）（酶浓度，底物浓度，产物浓度等）外部因素（温度，压力，外部因素（温度，压力，pH，溶液的介电常数，溶液的介电常数，离子强度等）离子强度等）内部因素（底物及效应物浓度，酶的结构）内部因素（底物及效应物浓度，酶的结构）第二十页，讲稿共一百零九页哦21米氏方程的建立米氏方程的建立两点基本假设：反应物在容器中混合良好反应物在容器中混合良好 反应速率采用初始速率反应速率采用初始速率第二十一页，讲稿共一百零九页哦22第二十二页，讲稿共一百零九页哦23k+1k-1ESESE快速平衡快速平衡k+2假

13、设条件：假设条件：1.1.酶和底物生成复合物酶和底物生成复合物ESES，酶催化反应是经中间复合物完成，酶催化反应是经中间复合物完成的，反应过程中酶的浓度保持恒定。的，反应过程中酶的浓度保持恒定。2.2.底物浓度底物浓度SS远大于酶的浓度远大于酶的浓度EE，因此，因此ESES的形成不会降低的形成不会降低底物浓度底物浓度SS，底物浓度以初始浓度计算。，底物浓度以初始浓度计算。3.3.忽略产物的抑制作用，不考虑忽略产物的抑制作用，不考虑P+EESP+EES这个可逆反应的存在。这个可逆反应的存在。4.4.ESES在反应开始后与在反应开始后与E E及及S S迅速达到动态平衡迅速达到动态平衡,ESES分解

14、生成产物分解生成产物的速度不足以破坏这个平衡。的速度不足以破坏这个平衡。P第二十三页，讲稿共一百零九页哦24k+1k-1ESESEk+2由假设由假设3可得到产物的合成速率为：可得到产物的合成速率为：对于单底物的酶促反应对于单底物的酶促反应:(2)(1)P由假设由假设4可得到：可得到：第二十四页，讲稿共一百零九页哦25对于酶复合物对于酶复合物ES的的解离平衡过程解离平衡过程其其解离常数解离常数可以表示为可以表示为ESE+Sk-1k+1(4)反应体系中反应体系中酶量守恒酶量守恒：(3)由前面的公式由前面的公式(1)得：得：代入公式代入公式(3),变换后得：变换后得：即即,代入公式代入公式(2)得到

15、得到(5)第二十五页，讲稿共一百零九页哦26代入式代入式(5)得：得：(6)式中：式中：Vp,max:最大反应速率最大反应速率 如果酶量发生改变，最大反应速率相应改变。如果酶量发生改变，最大反应速率相应改变。KS:解离常数解离常数，饱和常数，饱和常数 低低KS值意味着酶与底物结合力值意味着酶与底物结合力很强很强 (看看看看KS的公式就知道了的公式就知道了)。当反应初始时刻，底物当反应初始时刻，底物SE,几乎所有的酶都与底物结合成复合几乎所有的酶都与底物结合成复合物物ES，因此，因此E0ES,反应速率最大，此时产物的最大合成速率为：反应速率最大，此时产物的最大合成速率为：第二十六页，讲稿共一百零

16、九页哦27k+1k-1ESESEk+2拟稳态拟稳态P假设条件：假设条件：1.酶和底物生成复合物酶和底物生成复合物ES，酶催化反应是经中间复合物完成的。，酶催化反应是经中间复合物完成的。2.底物浓度底物浓度S远大于酶的浓度远大于酶的浓度E，因此，因此ES的形成不会降低底物浓度的形成不会降低底物浓度S，底物浓度以初始浓度计算。，底物浓度以初始浓度计算。3.在反应的初始阶段，产物浓度很低，在反应的初始阶段，产物浓度很低，P+EES这个可逆反应的速这个可逆反应的速率极小，可以忽略不计。率极小，可以忽略不计。4.ES的生成速率与其解离速率相等，其浓度不随时间而变化。的生成速率与其解离速率相等，其浓度不随

17、时间而变化。第二十七页，讲稿共一百零九页哦28Experimental data demonstrated the concentration profiles.当反应系统中当反应系统中 ES的生成速率与分解速率相等时，的生成速率与分解速率相等时，ES浓度保持不浓度保持不变的状态称为稳态。变的状态称为稳态。第二十八页，讲稿共一百零九页哦29由于由于SE0,所以所以SES,S-ESSk+1k-1ESESEk+2P根据稳态假说，根据稳态假说，(7)(3)(8)第二十九页，讲稿共一百零九页哦30(Km米氏常数米氏常数)(9)(10)式中：式中：第三十页，讲稿共一百零九页哦31k+1k-1k+2第三十

18、一页，讲稿共一百零九页哦32快速平衡学说与稳态学说在动力学方程形式上是一致的，但快速平衡学说与稳态学说在动力学方程形式上是一致的，但Km和和KS表示的意义是不同的。表示的意义是不同的。当当k+2k-1时，时，Km=KS。这意味着生成产物的速率远远慢于这意味着生成产物的速率远远慢于ES复合物解离的速率。这对于许多酶反应也是正确的。复合物解离的速率。这对于许多酶反应也是正确的。第三十二页，讲稿共一百零九页哦33米氏方程的动力学特征米氏方程的动力学特征反应速率与酶和底物浓度的关系反应速率与酶和底物浓度的关系反应速率与酶浓度成正比反应速率与酶浓度成正比(底物过量底物过量)底物浓度对反应速率的影响：底物

19、浓度对反应速率的影响：非线性。底物浓度较低，反应速率随底物浓度非线性。底物浓度较低，反应速率随底物浓度提高而增加；底物浓度较高，反应速率随底物浓度提高而增加；底物浓度较高，反应速率随底物浓度的提高而趋于稳定。的提高而趋于稳定。第三十三页，讲稿共一百零九页哦34底物浓度与反应速率的关系底物浓度与反应速率的关系底物浓度底物浓度反应速率反应速率Vm第三十四页，讲稿共一百零九页哦35反应速率、底物浓度与时间的关系反应速率、底物浓度与时间的关系反应速率反应速率反应时间反应时间底物浓度底物浓度反应时间反应时间第三十五页，讲稿共一百零九页哦36动力学参数动力学参数r rmaxmax和和K Km m 全部酶呈

20、复合物状态时的反应速率，即最大初全部酶呈复合物状态时的反应速率，即最大初始反应速率。始反应速率。催化活性中心速率常数催化活性中心速率常数k kcatcat:酶的活性中心在单位时酶的活性中心在单位时 间内能转化底物分子为产物的最大数量，即酶的最大转换间内能转化底物分子为产物的最大数量，即酶的最大转换速率。速率。单底物酶催化：单底物酶催化：k kcatcat=k=k+2+2第三十六页，讲稿共一百零九页哦37米氏常数米氏常数K Km m的意义的意义Km值代表反应速率达到值代表反应速率达到Vmax/2时的底物浓度。时的底物浓度。Km是酶的一个特性常数，是酶的一个特性常数，Km的大小的大小只与酶的性质有

21、关只与酶的性质有关，而与酶浓度，而与酶浓度无关。但底物种类、反应温度、无关。但底物种类、反应温度、pH和离子强度等因素会影响和离子强度等因素会影响Km值。值。因此可以用因此可以用Km值来鉴别酶。值来鉴别酶。Km值可以判断值可以判断酶的专一性酶的专一性和天然底物。和天然底物。当当k+2k-1时，时，Km KS，那么，那么Km可以作为酶和底物结合紧密程度的可以作为酶和底物结合紧密程度的一个度量，表示一个度量，表示酶和底物结合的亲合力酶和底物结合的亲合力大小。大小。若已知若已知Km值，可以计算出某一底物浓度时，其值，可以计算出某一底物浓度时，其反应速率反应速率相当于相当于Vmax的百的百分率。例如分

22、率。例如:当当S=3 Km时，代入米氏方程后可求得时，代入米氏方程后可求得v=0.75VmaxKm值可以帮助值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径。推断某一代谢反应的方向和途径。催化可逆反应的酶，对催化可逆反应的酶，对正逆两向底物的正逆两向底物的Km值往往是不同的，例如谷氨酸脱氢酶，值往往是不同的，例如谷氨酸脱氢酶，NAD+的的Km值值为为2.510-5mol/L，而，而NADH为为1.810-5 mol/L。测定这些。测定这些Km值的差值的差别及正逆两向底物的浓度，可以大致推测该酶催化正逆两向反应的效率。别及正逆两向底物的浓度，可以大致推测该酶催化正逆两向反应的效率。第三十七页，讲稿共一百零

23、九页哦38第三十八页，讲稿共一百零九页哦39Mixed order with respect to S第三十九页，讲稿共一百零九页哦40问问 题题a.产物的积累使逆反应的影响不可忽略产物的积累使逆反应的影响不可忽略b.产物可能会抑制或激活酶的活力产物可能会抑制或激活酶的活力c.随着反应的进行，酶的活力可能会失活随着反应的进行，酶的活力可能会失活d.反应体系中的一些杂质可能会影响到酶反应体系中的一些杂质可能会影响到酶的活性的活性e.为什么说低为什么说低KS值意味着酶与底物的结合力强？值意味着酶与底物的结合力强？为什么只有初始反应速率适用为什么只有初始反应速率适用第四十页，讲稿共一百零九页哦41M

24、-MM-M方程方程动力学参数的确定动力学参数的确定l作图法作图法(通过方程变换，将方程线性化通过方程变换，将方程线性化)L-B法法H-W法法E-H法法积分法积分法l非线性最小二乘法回归处理非线性最小二乘法回归处理信赖域法信赖域法(Matlab的优化工具箱的优化工具箱)遗传算法遗传算法(不依赖于初值，可并行计算不依赖于初值，可并行计算)第四十一页，讲稿共一百零九页哦42L-B双倒数法双倒数法将米氏方程式两侧取双将米氏方程式两侧取双倒数，得到下列方程式：倒数，得到下列方程式：以作图以作图,得到一得到一直线直线缺点：底物浓度低时不缺点：底物浓度低时不适用此法。适用此法。第四十二页，讲稿共一百零九页哦

25、43第四十三页，讲稿共一百零九页哦44积分法积分法分批酶反应体系中分批酶反应体系中S随时间的变化过程可以用表示为：随时间的变化过程可以用表示为：积分得到积分得到,或或,与与 对应作图，得到一直线，对应作图，得到一直线，斜率为斜率为-Km,截距为截距为Vm第四十四页，讲稿共一百零九页哦45例例例例1-11-1：将底物和酶加入到反应器中：将底物和酶加入到反应器中：将底物和酶加入到反应器中：将底物和酶加入到反应器中,底物初始浓度为底物初始浓度为底物初始浓度为底物初始浓度为2mmol/L,2mmol/L,经反经反经反经反应应应应,转化率为转化率为转化率为转化率为90%,90%,求反应所需的时间求反应所

26、需的时间求反应所需的时间求反应所需的时间t t.已知反应速率方程为已知反应速率方程为已知反应速率方程为已知反应速率方程为:解：解：即：即：积分得到：积分得到：转化率为转化率为90%，即，即(S0-S)/S0=0.9,S=0.2(mmol/L.min)(mmol/L.min)第四十五页，讲稿共一百零九页哦46例例例例1-21-2：假设某酶有两个活性中心，它的反应机制可用下图表示，试根：假设某酶有两个活性中心，它的反应机制可用下图表示，试根：假设某酶有两个活性中心，它的反应机制可用下图表示，试根：假设某酶有两个活性中心，它的反应机制可用下图表示，试根据快速平衡假设，求其速率方程式据快速平衡假设，求

27、其速率方程式据快速平衡假设，求其速率方程式据快速平衡假设，求其速率方程式E+SES +SE+PESSKmKSIES+Pk+2k+2解：根据解离平衡过程可得解：根据解离平衡过程可得 根据酶的质量守恒可得根据酶的质量守恒可得 将上面两式变换后可得将上面两式变换后可得 第四十六页，讲稿共一百零九页哦47变换方程可以得到以下两式：变换方程可以得到以下两式：当反应速率达到最大时，当反应速率达到最大时，所有的酶都以复合物的形式存在，所有的酶都以复合物的形式存在，则则 E0=ES+ESS,Vmax=k+2(ES+ESS)=k+2E0第四十七页，讲稿共一百零九页哦48例例例例1-31-3：某酶催化反应，其：某

28、酶催化反应，其：某酶催化反应，其：某酶催化反应，其K Kmm=0.01 mol/L,=0.01 mol/L,现测得该反应进行到现测得该反应进行到现测得该反应进行到现测得该反应进行到10 10 minmin时，底物浓度为时，底物浓度为时，底物浓度为时，底物浓度为3.4103.410-5-5 mol/L,mol/L,已知已知已知已知SS0 0=3.410=3.410-4-4mol/L.mol/L.假定假定假定假定该反应可用该反应可用该反应可用该反应可用M-MM-M方程表示。求：方程表示。求：方程表示。求：方程表示。求：(1)(1)最大反应速率是多少最大反应速率是多少最大反应速率是多少最大反应速率是

29、多少?(2)(2)反应反应反应反应20min20min后，底物浓度为多少？后，底物浓度为多少？后，底物浓度为多少？后，底物浓度为多少？解：已知米氏方程解：已知米氏方程及题中条件知及题中条件知S01 indicates positive cooperativity.By rearranging,we have,n1 indicates negative cooperativity.eg,glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase.第九十三页，讲稿共一百零九页哦94Plots on Allosteric Enzymes双曲线S形曲线第九十四页，讲稿共一百零九页

30、哦95动力学方程式动力学方程式第九十五页，讲稿共一百零九页哦96第五节第五节反应条件对酶催化反应速率的影响反应条件对酶催化反应速率的影响第九十六页，讲稿共一百零九页哦97影响酶催化反应速率的因素影响酶催化反应速率的因素影响酶催化反应速率的因素有很多，它们会影响到酶的结构或影响酶催化反应速率的因素有很多，它们会影响到酶的结构或化学状态。化学状态。pH温度温度 表面张力表面张力化学试剂化学试剂(醇醇,脲和过氧化物脲和过氧化物)辐射辐射(光光,微波微波,离子化离子化,g g 射线等射线等)第九十七页，讲稿共一百零九页哦98一一 pH对酶促反应的影响对酶促反应的影响I.一些酶的活性中心存在一些酶的活性

31、中心存在离子基团离子基团，因此，因此Variation of pHII.另一方面，底物分子中包含另一方面，底物分子中包含离子基团离子基团，反应体系的，反应体系的pH也有可也有可能会影响到底物与酶结合的能会影响到底物与酶结合的亲和力亲和力。Ionic formModifies Reaction rateChanges Enzyme activityInfluences 第九十八页，讲稿共一百零九页哦99反应机理反应机理-三状态模型三状态模型第九十九页，讲稿共一百零九页哦100 考虑到酶发挥最佳的活力状态是考虑到酶发挥最佳的活力状态是EH，最佳，最佳pH应该是唯一的，而在最应该是唯一的，而在最佳佳

32、pH时，时，EH的浓度应该达到最大的浓度应该达到最大。为什么为什么酶反应的最佳酶反应的最佳pH会是在会是在pK1和和pK2之间之间?因此，我们现在只要考察酶与质子因此，我们现在只要考察酶与质子H+的相互作用。的相互作用。根据根据解离常数解离常数的定义和酶的质量守恒可得：的定义和酶的质量守恒可得：第一百页，讲稿共一百零九页哦101消除消除 E-和和 EH2+项，可得到：项，可得到：令令 得到得到,即即,第一百零一页，讲稿共一百零九页哦102一般来说，酶促反应的最佳一般来说，酶促反应的最佳pHpH还是很难预测的，通常还是很难预测的，通常需要通过需要通过实验实验来确定。来确定。pH-activity

33、 profiles of two enzymes.(A)胃蛋白酶胃蛋白酶;(B)延胡索酸酶延胡索酸酶(以苹果酸为底物时以苹果酸为底物时)第一百零二页，讲稿共一百零九页哦103二二 温度对酶促反应的影响温度对酶促反应的影响 在较低的温度范围内，酶在较低的温度范围内，酶催化反应速率会随着温度的升催化反应速率会随着温度的升高而加快，超过某一温度，即高而加快，超过某一温度，即酶被加热到酶被加热到生理允许温度生理允许温度以上以上时，酶的反应速率反而随着时，酶的反应速率反而随着温度的升高而下降。温度的升高而下降。这是由于温度升高，虽然可加速酶的催化反应速率，同时也加快了这是由于温度升高，虽然可加速酶的催化

34、反应速率，同时也加快了酶的热失活速率。酶的热失活速率。第一百零三页，讲稿共一百零九页哦1041.温度激活作用温度激活作用(上升区上升区).酶催化反应速率常数中的酶催化反应速率常数中的k2与温度的关系符合与温度的关系符合Arrhenius方程方程:即即,式中式中 E 活性酶的浓度活性酶的浓度;Ea 是反应活化能是反应活化能(kcal/mol).R 是气体常数是气体常数 T 是绝对温度，是绝对温度，A是前因子是前因子第一百零四页，讲稿共一百零九页哦1052.热失活作用热失活作用(下降区下降区).(酶的热变性作用酶的热变性作用)酶的热变性失活符合一级反应动力学方程：酶的热变性失活符合一级反应动力学方

35、程：式中式中 E0 酶的初始浓度酶的初始浓度;kd 变性速率常数变性速率常数.积分得到积分得到,此外此外,式中式中 Ed is the denaturation energy(kcal/mol).第一百零五页，讲稿共一百零九页哦106三、酶的失活动力学三、酶的失活动力学贮存稳定性贮存稳定性反应稳定性反应稳定性第一百零六页，讲稿共一百零九页哦1071.1.贮存稳定性（静态热稳定性）贮存稳定性（静态热稳定性）机理：一步失活模型机理：一步失活模型 第一百零七页，讲稿共一百零九页哦108不可逆失活不可逆失活 半衰期半衰期第一百零八页，讲稿共一百零九页哦09.04.2023感感谢谢大大家家观观看看第一百零九页，讲稿共一百零九页哦