蛋白质的三维结构 (2)讲稿.ppt

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1、关于蛋白质的三维结构(2)第一页，讲稿共四十一页哦一、稳定蛋白质三维结构的作用力一、稳定蛋白质三维结构的作用力(1)主要是一些非共价键（或称次级键）主要是一些非共价键（或称次级键）：包括包括氢键、范德华力、氢键、范德华力、疏水相互作用、盐键（离子键）。疏水相互作用、盐键（离子键）。第二页，讲稿共四十一页哦a.氢氢键键：大大多多数数蛋蛋白白质质采采取取的的折折叠叠策策略略是是使使主主链链肽肽基基之之间间形形成成最最大大数数目目的的分分子子内内氢氢键键（如如-螺螺旋旋、-折折叠叠），同同时时保保持持大大部部分分能能成成氢氢键键的的侧侧链链处处于于蛋蛋白白质质分分子表面，与水相互作用。子表面，与水相

2、互作用。b.疏疏水水相相互互作作用用：球球状状蛋蛋白白质质中中的的疏疏水水残残基基（非非极极性性）有有一一种种自自然然的的避避开开水水相相互互相相聚聚集集在在分分子子内内部部的的趋趋势势，这这种种现现象象称称为为疏疏水水相相互互作作用用。它它在在维持蛋白质的三维结构方面占有突出的地位。维持蛋白质的三维结构方面占有突出的地位。c.离离子子键键（盐盐键键）：是是蛋蛋白白质质中中带带有有正正、负负电电荷荷的的侧侧链链之之间间的的一一种种静静电电相相互互作作用用。生生理理pH下下，酸酸性性氨氨基基酸酸（Asp、Glu）侧侧链链解解离离成成负负离离子子，碱碱性性氨氨基基酸酸（ys、Arg、His）离离解

3、解成成正正离离子子，多多数数情情况况下下，这这些些基基团团分分布布在在球球状状蛋蛋白白质质分分子子的的表表面面，与与水水分分子子形形成成排排列列有有序序的的水水化化层层。偶偶尔尔有有少少数数带带相相反反电电荷的侧链在分子的疏水内部形成盐键。荷的侧链在分子的疏水内部形成盐键。d.范德华力范德华力:极性分子间及极性基团间作用力极性分子间及极性基团间作用力,比氢键和离子键都弱。比氢键和离子键都弱。第三页，讲稿共四十一页哦（2）此外，二硫键在稳定某些蛋白质的构象方面）此外，二硫键在稳定某些蛋白质的构象方面起着重要作用起着重要作用二硫键不指导多肽链的折叠，三维结构形成后，二硫键不指导多肽链的折叠，三维结

4、构形成后，二硫键可稳定此构象。二硫键可稳定此构象。第四页，讲稿共四十一页哦维持三维结构的作用力维持三维结构的作用力第五页，讲稿共四十一页哦二、二、二级结构的基本类型二级结构的基本类型二级结构：二级结构：蛋白质多肽主链本身折叠和盘旋形成蛋白质多肽主链本身折叠和盘旋形成的构象。的构象。类型：类型：螺旋、螺旋、-折叠、折叠、-转角、无规则卷曲转角、无规则卷曲第六页，讲稿共四十一页哦（一）（一）螺旋（螺旋（helix）螺螺旋旋是是蛋蛋白白质质中中最最常常见见最最典典型型含含量量最最丰丰富富的的二二级级结结构构元元件件，肽肽链链主主链链骨骨架架围围绕绕中中心心轴轴盘盘绕绕成成螺螺旋旋状状称为称为螺旋。螺

5、旋。1.1.螺旋的结构特征：螺旋的结构特征：蛋蛋白白质质多多肽肽链链象象螺螺旋旋状状盘盘曲曲，每每隔隔3.6个个氨氨基基酸酸残残基基沿沿中中心心轴轴螺螺旋旋上上升升一一圈圈，每每上上升升一一圈圈沿沿螺螺旋旋轴轴方方向向上上升升0.54nm（螺螺距距），即即每每个个氨氨基基酸酸残残基基向向上上升升高高0.15nm，每个氨基酸残基绕中心轴旋转，每个氨基酸残基绕中心轴旋转100；螺螺旋旋中中氨氨基基酸酸残残基基的的侧侧链链伸伸向向外外侧侧；螺螺旋旋的的直径直径0.5nm；螺螺旋旋的的稳稳定定性性是是靠靠链链内内氢氢键键维维持持的的。相相邻邻螺螺圈圈之之间间形形成成链链内内氢氢键键，氢氢键键的的取取向

6、向几几乎乎与与中中心心轴轴平平行行；氢氢键键是是由由肽肽键键上上C=O氧氧与与它它后后面面第第四四个个残残基基上上的的N-H氢氢间间形形成成氢氢键键；肽肽链链上上所所有有的的肽肽键键都都参参与与氢键的形成，因此氢键的形成，因此螺旋相当稳定。螺旋相当稳定。第七页，讲稿共四十一页哦2.螺旋的手性：螺旋的手性：螺螺旋旋有有左左手手螺螺旋旋和和右右手手螺螺旋旋两两种种，但但天天然然蛋蛋白白质质的的螺螺旋旋几几乎乎都都是是右右手手螺螺旋旋，右右手手螺螺旋旋比比左左手手螺螺旋旋稳稳定定（均均为为L氨氨基酸残基组成）基酸残基组成）。但但在在嗜嗜热热菌菌蛋蛋白白酶酶中中有有很很短短的的一一段段左左手手螺旋。螺

7、旋。-螺螺旋旋具具有有旋旋光光能能力力（碳碳原原子子构构型型的的不不对对称称性性和和-螺螺旋旋构构象象本本身身的的不不对对称称性性引引起起的的）。-螺螺旋旋的的比比旋旋不不等等于于构构成成其其本本身身的的氨氨基基酸比旋的加和。酸比旋的加和。第八页，讲稿共四十一页哦3.影响影响螺旋形成的因素：螺旋形成的因素：R侧链和侧链和pH对对螺旋的影响螺旋的影响大的大的R基（如基（如Ile）造成空间阻碍不能形成造成空间阻碍不能形成螺旋。螺旋。Pro（吡吡咯咯环环，不不具具有有酰酰胺胺氢氢，不不能能形形成成链链内内氢键）中止氢键）中止螺旋。螺旋。多多肽肽链链上上连连续续出出现现带带同同种种电电荷荷基基团团的的

8、氨氨基基酸酸残残基基，不不能能形形成成稳稳定定的的螺螺旋旋，如如多多聚聚Lys、多多聚聚Glu。总总之之R基基较较小小，且且不不带带电电荷荷的的氨氨基基酸酸利利于于螺螺旋旋的的形形成成。如如多多聚聚丙丙氨氨酸酸在在pH7的的水水溶溶液液中中自自发发卷卷曲曲成成螺旋。螺旋。第九页，讲稿共四十一页哦 （二）（二）-折叠（折叠（pleatedsheet）两两条条或或多多条条几几乎乎完完全全伸伸展展的的多多肽肽链链（或或同同一一肽肽链链的的不不同同肽肽段段）侧侧向向聚聚集集在在一一起起，相相邻邻肽肽链链主主链链上上的的NH和和C=O之之间间形形成成氢氢键键，这这样样的的多多肽肽构构象象就就是是-折叠片

9、。折叠片。特点：特点：（1 1）氢键与肽链的长轴接近垂直；）氢键与肽链的长轴接近垂直；（2 2）多肽主链呈锯齿状折叠构象；）多肽主链呈锯齿状折叠构象；（3 3）侧链）侧链R基交替分布在片层平面的两侧。基交替分布在片层平面的两侧。-折叠两种形式折叠两种形式(按多肽主链中按多肽主链中NC的指向的指向)：平行式：平行式：所有参与所有参与-折叠的肽链的折叠的肽链的N端均在同一侧。端均在同一侧。反平行式：反平行式：即肽链的即肽链的N末端一顺一反的排列着。末端一顺一反的排列着。第十页，讲稿共四十一页哦在纤维状蛋白质在纤维状蛋白质中中-折叠主要是反平行式，氢键主要是在肽链之间形成；折叠主要是反平行式，氢键主

10、要是在肽链之间形成；在球状蛋白质在球状蛋白质中反平行和平行两种方式都存在。中反平行和平行两种方式都存在。-折叠既可在肽链折叠既可在肽链间形成，也可在同一肽链的不同部分间形成。间形成，也可在同一肽链的不同部分间形成。第十一页，讲稿共四十一页哦 （三）（三）-转角（转角（turn）又又称称-回回折折（reverse reverse turnturn）、-弯弯曲曲（-bend-bend）等等。非非重重复复性性结结构构，球球状状蛋蛋白质分子中出现的白质分子中出现的180180回折。回折。目目前前发发现现的的转转角角多多数数在在球球状状蛋蛋白白质质分分子子表表面面，转转角角在在球球状状蛋蛋白白质质中中含

11、含量量十十分分丰丰富富，占全部残基的占全部残基的1/4。转角的特征：转角的特征：由多肽链上由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成；个连续的氨基酸残基组成；第一个第一个a.a残基的残基的C=O与第四个与第四个a.a残基的残基的N-H生成氢键，稳定结构；生成氢键，稳定结构；主链骨架以主链骨架以180旋转折叠；旋转折叠；pro和和Gly常出现在常出现在转角。转角。第十二页，讲稿共四十一页哦 （四）（四）无规则卷曲（无规则卷曲（randoncoil）指指没没有有规规则则的的那那部部分分肽肽链链构构象象，不不能能归归入入明明确确的的二二级级结结构构如如螺螺旋旋或或折折叠叠的的多多肽肽区区段段，但但为为稳稳定

12、定结结构构，经经常常构构成成酶酶活活性性部部位位和和蛋蛋白白质质的的特异功能部位，往往与生物活性有关。特异功能部位，往往与生物活性有关。第十三页，讲稿共四十一页哦三三.纤维状蛋白质纤维状蛋白质纤纤维维状状蛋蛋白白质质的的氨氨基基酸酸序序列列很很有有规规律律，它它们们形形成成比比较较单单一一的的、有有规规律律的的二二级级结结构构，结结果果整整个个分分子子形形成成有有规规律律的的线线形形结结构构，呈呈现现纤纤维维状状或或细棒状。细棒状。含大量的含大量的-螺旋，螺旋，-折叠片；广泛分布于脊椎和无脊椎动物体折叠片；广泛分布于脊椎和无脊椎动物体内，占脊椎动物体内蛋白质总量的内，占脊椎动物体内蛋白质总量的

13、50%以上以上，起起支架和保护支架和保护作用；作用；不溶性蛋白：角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白等；不溶性蛋白：角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白等；可溶蛋白：肌球蛋白、血纤蛋白原等。可溶蛋白：肌球蛋白、血纤蛋白原等。第十四页，讲稿共四十一页哦1.1.角蛋白（角蛋白（keratinkeratin）l源于外胚层细胞，包括皮肤及皮肤的衍生物（发、毛、鳞、源于外胚层细胞，包括皮肤及皮肤的衍生物（发、毛、鳞、羽、甲、蹄、角、爪、丝等羽、甲、蹄、角、爪、丝等）。）。l-角蛋白和角蛋白和角蛋白两大类。角蛋白两大类。第十五页，讲稿共四十一页哦（1 1）-角蛋白（毛发）角蛋白（毛发）l主主要要由由-螺螺旋旋结结构构组组成成

14、，三三股股右右手手-螺螺旋旋向向左左缠缠绕绕形形成成初初原原纤纤维维，初初原原纤纤维维排排列列成成“9+2”“9+2”的的电电缆缆式式结结构构称称微微原原纤纤维维，成成百百根根微微原原纤纤维维结结合合成成大原纤微。大原纤微。第十六页，讲稿共四十一页哦 -角蛋白的伸缩性能很好，当角蛋白的伸缩性能很好，当-角蛋白被过度角蛋白被过度-拉伸时，则氢键被拉伸时，则氢键被破坏而不能复原。此时破坏而不能复原。此时-角蛋白转变成角蛋白转变成-折叠结构，称为折叠结构，称为-角蛋白。角蛋白。角蛋白的二硫键角蛋白的二硫键毛发的纤维是由多个原纤维平行排毛发的纤维是由多个原纤维平行排列，并由列，并由氢键和二硫键氢键和二

15、硫键作为交联键作为交联键将它们聚集成不溶性的蛋白质。初将它们聚集成不溶性的蛋白质。初原纤维的肽链之间有二硫键交联以原纤维的肽链之间有二硫键交联以维持其稳定性。维持其稳定性。第十七页，讲稿共四十一页哦卷发卷发(烫发烫发)的生物化学基础的生物化学基础烫发是烫发是 角蛋白在湿热条件下可以伸展转变为角蛋白在湿热条件下可以伸展转变为 构象，但在冷构象，但在冷却干燥时又可自发地恢复原状。却干燥时又可自发地恢复原状。这是因为这是因为 角蛋白的侧链角蛋白的侧链R基基一般都比较大，不适于一般都比较大，不适于处在处在 构象状态；构象状态；二硫键二硫键是外力解除后使肽链恢复原状是外力解除后使肽链恢复原状(螺旋构象螺

16、旋构象)的重要力的重要力量。量。第十八页，讲稿共四十一页哦（2 2）-角蛋白（丝心蛋白）角蛋白（丝心蛋白）丝心蛋白是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。具有抗张强度高，质地柔丝心蛋白是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。具有抗张强度高，质地柔软的特性，但不能拉伸。软的特性，但不能拉伸。丝心蛋白是片层结构，即反平行式丝心蛋白是片层结构，即反平行式-折叠片以平行的方式堆积成多层结折叠片以平行的方式堆积成多层结构。链间主要以氢键连接，层间主要靠范德华力维系。构。链间主要以氢键连接，层间主要靠范德华力维系。丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复而成。含大量的丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复而成。含大量的Gly、Ala、

17、Ser，这六肽为：，这六肽为：（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n第十九页，讲稿共四十一页哦2.2.胶原蛋白（胶原蛋白（collagencollagen）糖蛋白糖蛋白l三股螺旋三股螺旋l一级结构分析表明，一级结构分析表明，肽链的肽链的96%都都是按三联体的重复顺序：是按三联体的重复顺序：(G1yxy)n排列而成。排列而成。Gly数目占残基总数目占残基总数的三分之一，数的三分之一，x常为常为Pro，y常为常为Hpro(羟脯氨酸羟脯氨酸)和和Hlys（羟赖氨酸）。羟赖氨酸）。la.三螺旋的原子水平模型三螺旋的原子水平模型b.立体模型立体模型c.原胶原分子右手三螺旋原胶原分子右手三螺

18、旋第二十页，讲稿共四十一页哦3.3.弹性蛋白弹性蛋白4.4.肌球蛋白和肌动蛋白：肌球蛋白和肌动蛋白：肌球蛋白，肌球蛋白，6 6条肽链，条肽链，第二十一页，讲稿共四十一页哦四、超二级结构四、超二级结构超二级结构超二级结构l超超二二级级结结构构：由由两两个个以以上上的的二二级级结结构构单单元元（主主要要是是-螺螺旋旋和和-折折叠叠）组组合合在在一一起起，彼彼此此相相互互作作用用，相相互互聚聚集集形形成成的的有有规规则则的的、在在空空间间上上能能够够辨认的辨认的二级结构组合体二级结构组合体l3 3种基本组合形式：种基本组合形式：、和和。第二十二页，讲稿共四十一页哦1.：由两股或三股右手由两股或三股右

19、手-螺旋彼此缠绕而成的左手超螺旋结构。螺旋彼此缠绕而成的左手超螺旋结构。存存在在于于纤纤维维状状蛋蛋白白如如：-角角蛋蛋白白，肌肌球球蛋蛋白白，原原肌肌球球蛋蛋白白中中；球球状状蛋蛋白白：蚯蚯蚓蚓血血红红蛋蛋白白、烟烟草草花花叶叶病病毒毒外外壳壳蛋蛋白白（TMV）等等。不同的蛋白质中不同的蛋白质中螺旋束结构有所差异。螺旋束结构有所差异。第二十三页，讲稿共四十一页哦2.结结构构：由由一一段段作作为为连连接接链链的的螺螺旋旋将将两两条条平平行行式式的的-折折叠叠的的末末端端连连接接起起来来组组成成的超二级结构。的超二级结构。l：最简单组合。最简单组合。l最常见的是最常见的是，称称Rossman折叠

20、，存在于苹果酸脱氢酶，乳酸脱氢酶中。折叠，存在于苹果酸脱氢酶，乳酸脱氢酶中。单元单元 第二十四页，讲稿共四十一页哦3.结结构构：反反平平行行的的-折折叠叠片片。球球状状蛋蛋白白质质中中多多是是一一段段肽肽链链的的若若干干段段-折叠片反平行组合而成，短回环连接。折叠片反平行组合而成，短回环连接。l发夹结构发夹结构：最简单的。最简单的。l曲曲折折：由由三三条条（以以上上）相相邻邻的的反反平平行行式式的的-折折叠叠链链通通过过紧紧凑的凑的-转角连接而成的超二级结构。较常见。转角连接而成的超二级结构。较常见。l希腊钥匙拓扑结构（回形拓扑结构）：希腊钥匙拓扑结构（回形拓扑结构）：第二十五页，讲稿共四十一

21、页哦4.其它结构其它结构：-折折叠叠桶桶（barrel）：由由多多条条-折折叠叠股股构构成成的的-折折叠叠层层，卷卷成成一一个个筒筒状状结结构构，筒筒上上折折叠叠可可以以是是平平行行的的或或反反平平行行的的，一般由一般由5-15条条-折叠股组成。折叠股组成。超超氧氧化化物物歧歧化化酶酶的的-折折叠叠筒筒由由8条条-折折叠叠股股组组成成。筒筒中中心心由疏水氨基酸残基组成。由疏水氨基酸残基组成。-螺螺旋旋-转转角角-螺螺旋旋：两两个个-螺螺旋旋通通过过一一个个转转角角连连接接在在一起。一起。噬菌体的噬菌体的阻遏蛋白含此结构阻遏蛋白含此结构。第二十六页，讲稿共四十一页哦五、结构域（五、结构域（str

22、ucturaldomain,domain）结结构构域域：也也指指功功能能域域，在在二二级级结结构构或或超超二二级级结结构构的的基基础础上上，多多肽肽链链进进一一步步卷卷曲曲折折叠叠，组组装装成成相相对对独独立立的的、紧紧密密球球状状实实体体的的三三级级结构的局部折叠区结构的局部折叠区。第二十七页，讲稿共四十一页哦结构域的结构特点：结构域的结构特点：结结构构域域是是球球状状蛋蛋白白的的独独立立折折叠叠单单位位；常常见见的的结结构构域域一一般般有有100200氨基酸氨基酸残基。残基。结结构构域域之之间间常常常常有有一一段段柔柔性性的的肽肽段段相相连连，形形成成所所谓谓的的铰铰链链区区，使使结构域之

23、间可以发生相对移动。结构域之间可以发生相对移动。较较小小的的蛋蛋白白质质分分子子或或亚亚基基往往往往是是单单结结构构域域的的，结结构构域域即即三三级级结结构构，如如：红红氧氧还还蛋蛋白白、核核糖糖核核酸酸酶酶、肌肌红红蛋蛋白白等等；而而较较大大的的球球状状蛋蛋白白三三级级结结构构往往往往由由多多个个结结构构域域缔缔合合而而成成，如免疫球蛋白等。如免疫球蛋白等。第二十八页，讲稿共四十一页哦结结构构域域可可以以承承担担一一定定的的生生物物学学功功能能，几几个个结结构构域域协协同同作作用用，可可体体现现出出蛋蛋白白质质的的总总体体功功能能。例例如如，脱脱氢氢酶酶类类的的多多肽肽主主链链有有两两个个结

24、结构构域域，一一个个为为结结合合NAD+结结构构域域，一一个个是是起起催催化化作用的结构域，两者组合成脱氢酶的脱氢功能区。作用的结构域，两者组合成脱氢酶的脱氢功能区。结结构构域域间间的的裂裂缝缝，常常是是活活性性部部位位，也也是是反反应应物物的的出出入入口口，一般情况下，酶的活性部位常位于结构域之间。一般情况下，酶的活性部位常位于结构域之间。第二十九页，讲稿共四十一页哦六六.球状蛋白质与三级结构球状蛋白质与三级结构三三级级结结构构(TertiaryStructure)：是是指指多多肽肽链链在在二二级级结结构构（超超二二级级结结构构及及结结构构域域）的的基基础础上上，进进一一步步地地盘盘绕绕、折

25、折叠叠成成具具有有特特定定走走向向的的紧紧密密球球状状构象。构象。1.三级结构的特点：三级结构的特点：许许多多在在一一级级结结构构上上相相差差很很远远的的aa残残基基在在三三级级结结构上相距很近。构上相距很近。大大的的球球形形蛋蛋白白(200aa以以上上)，常常常常含含有有几几个个结结构构域域，结结构构域域是是一一种种密密实实的的结结构构体体，典典型型情情况况下下常常含有特定的功能常常含有特定的功能(如结合离子和小分子如结合离子和小分子)第三十页，讲稿共四十一页哦2.驱使球状蛋白质折叠形成三维结构的主要动力驱使球状蛋白质折叠形成三维结构的主要动力(1)肽链必须折叠以便埋藏疏水侧链，使之与溶剂水

26、的接肽链必须折叠以便埋藏疏水侧链，使之与溶剂水的接触降低至最小程度。触降低至最小程度。(2)使多肽链的极性基团和周围水分子间形成氢键，从而使多肽链的极性基团和周围水分子间形成氢键，从而处于有利的能量状态。处于有利的能量状态。第三十一页，讲稿共四十一页哦3.球状蛋白质三维结构特征球状蛋白质三维结构特征l含有丰富的二级结构元件含有丰富的二级结构元件l具有明显的折叠层次具有明显的折叠层次l分子呈现球状或椭球状分子呈现球状或椭球状l疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面：球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面：球状蛋白质是水溶性的是水溶性的l分子表面常常有空穴，这种空穴常常是

27、结合配体（底物、效分子表面常常有空穴，这种空穴常常是结合配体（底物、效应物等）并行使生物功能的活性部位应物等）并行使生物功能的活性部位第三十二页，讲稿共四十一页哦七、蛋白质的变性七、蛋白质的变性蛋白质的性质与它们的结构密切相关。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白蛋白质的性质与它们的结构密切相关。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为象称为蛋白质的变性蛋白质的变性(denaturation)。第三十三页，讲稿共四十一页哦（1）变性的因素：）变性的因素：强酸和强碱；强酸和强

28、碱；有机溶剂：破坏疏水作用；有机溶剂：破坏疏水作用；去污剂：去污剂都是两亲分子，破坏疏水作用；去污剂：去污剂都是两亲分子，破坏疏水作用；还原性试剂：尿素、还原性试剂：尿素、-硫基乙醇；硫基乙醇；重金属离子：重金属离子：Hg2、pb2，能与能与-SH或带电基团反应。或带电基团反应。温度；温度；机械力：如激烈的搅拌和研磨中的气泡。机械力：如激烈的搅拌和研磨中的气泡。紫外光等。紫外光等。第三十四页，讲稿共四十一页哦蛋白质的变性蛋白质的变性第三十五页，讲稿共四十一页哦（2）蛋白质变性后，往往出现下列现象：）蛋白质变性后，往往出现下列现象：生物活性丧失；生物活性丧失；一些侧链基团暴露；一些侧链基团暴露；

29、物物理理化化学学性性质质的的改改变变：溶溶解解度度降降低低、沉沉淀淀，粘粘度度增增加加、扩扩散散系系数数降降低低和和紫紫外外吸吸收收的变化。的变化。生化性质变化：蛋白质变性后，生化性质变化：蛋白质变性后，分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。（3）变变性性的的实实质质：次次级级键键（有有时时包包括括二二硫硫键键）被被破破坏坏，天天然然构构象象解解体体。变变性性不不涉及一级结构的破坏。涉及一级结构的破坏。l制备活性蛋白质时要严防蛋白质变性。制备活性蛋白质时要严防蛋白质变性。l蛋白质的复性蛋白质的复性：变性的蛋白质分子恢复到天然构象的过程叫复性。：变性的蛋白质分子恢复

30、到天然构象的过程叫复性。第三十六页，讲稿共四十一页哦蛋白质多肽链的折叠 一级结构决定高级结构，即蛋白质的氨基酸序列决定了蛋白质的立体结构。经典实验证据 蛋白质折叠是热力学有利的过程，蛋白质折叠朝向自由能最小的方向。因此肽链折叠的本质，可以理解为将肽链中绝大多数的疏水残基包裹到分子内部，即疏水左右驱动着蛋白质折叠。体内蛋白质折叠有异构酶和伴侣蛋白质参加 顺反异构酶：如脯氨酸异构酶和二硫键异构酶 分子伴侣：HSp70第三十七页，讲稿共四十一页哦八八.亚基缔合与四级结构亚基缔合与四级结构(一一)有关四级结构的一些概念有关四级结构的一些概念l单体蛋白质单体蛋白质l寡聚蛋白质：相同或不同的多肽链相互作用

31、形成的寡聚蛋白质：相同或不同的多肽链相互作用形成的蛋白质蛋白质l亚基：寡聚蛋白质中的每条多肽链，或称为亚单位亚基：寡聚蛋白质中的每条多肽链，或称为亚单位l蛋白质的四级结构是指寡聚蛋白质中各个亚基之间蛋白质的四级结构是指寡聚蛋白质中各个亚基之间通过非共价键彼此缔合在一起形成的构象形式；它通过非共价键彼此缔合在一起形成的构象形式；它涉及到亚基在蛋白质中的空间排布及其相互作用。涉及到亚基在蛋白质中的空间排布及其相互作用。四聚体四聚体第三十八页，讲稿共四十一页哦（二）四级结构缔合的驱动力（二）四级结构缔合的驱动力疏水作用疏水作用极性基团之间的氢键和离子键极性基团之间的氢键和离子键二硫桥二硫桥第三十九页，讲稿共四十一页哦（三）四级缔合在结构和功能上的优越性（三）四级缔合在结构和功能上的优越性1、四四级级结结构构在在空空间间排排布布的的几几何何形形状状，一一般般为为球球状状，降降低低比比表表面面积，增加蛋白质的稳定性积，增加蛋白质的稳定性2、提高遗传经济性和效率。、提高遗传经济性和效率。3、使酶的催化基团汇集，提高催化效率。、使酶的催化基团汇集，提高催化效率。4、具有协同性和别构效应，实现对酶活性的调节、具有协同性和别构效应，实现对酶活性的调节第四十页，讲稿共四十一页哦感感谢谢大大家家观观看看第四十一页，讲稿共四十一页哦