第5章蛋白质1学习.pptx

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1、本章内容本章内容(Contents)5.1 概述概述Introduction5.2 蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质5.3 食品加工中蛋白质的变化食品加工中蛋白质的变化本本章章主主要要内内容容第1页/共72页1 1、蛋白质在食品加工中的意义、蛋白质在食品加工中的意义蛋白质是食品中三大营养素之蛋白质是食品中三大营养素之一一5.1 Introduction蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义一些蛋白质具有生物活性功能，是开发功能性食品原料之一一些蛋白质及短肽具有有害性，对食品安全的影响营养功能感观品质生物活性食品安全第2页/共72页2 2、食品中蛋白质来源及种类、食品中蛋白质来源及种类

2、6动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳乳6植物中蛋白质：如大豆、谷物植物中蛋白质：如大豆、谷物6微生物中蛋白质：酵母微生物中蛋白质：酵母5.1 Introduction第3页/共72页2 2、食品中蛋白质来源及种类、食品中蛋白质来源及种类&牛乳中的蛋白质牛乳中的蛋白质 酪蛋白酪蛋白 乳清蛋白乳清蛋白5.1 Introduction占乳蛋白的80808282 1 1,2 2,酪蛋白 乳球蛋白，5050牛奶加热产生的气味 乳清蛋白，2525第4页/共72页2 2、食品中蛋白质来源及种类、食品中蛋白质来源及种类&肉中的蛋白质肉中的蛋白质 肌浆中的蛋白质肌浆中的蛋白质

3、 肌原纤维蛋白质肌原纤维蛋白质 基质蛋白质基质蛋白质5.1 Introduction占20203030肌溶蛋白,球蛋白X,X,肌红蛋白肌原蛋白弹性蛋白占51515353肌球蛋白，肌动蛋白肌动球蛋白，肌原球蛋白第5页/共72页2 2、食品中蛋白质来源及种类、食品中蛋白质来源及种类&小麦中的蛋白质小麦中的蛋白质 醇溶谷蛋白醇溶谷蛋白 谷蛋白谷蛋白 清蛋白清蛋白 球蛋白球蛋白5.1 Introduction构成面筋，含有二硫键面团弹性和机械强度水溶性第6页/共72页5.2 5.2 蛋白质功能性质蛋白质功能性质 Functional Properties of Proteins第7页/共72页其他成分

4、蛋白质 相互作用相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构糖脂肪构成构成食品品质贡献多大贡献多大？5.2 5.2 蛋白质功能性质蛋白质功能性质 Functional Properties of Proteins第8页/共72页水化性质、表面性质、结构性质、感观性质1 1、蛋白质的功能性质概念、蛋白质的功能性质概念功能性质：功能性质：在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。第9页/共72页功功 能能食食 品品 蛋白质类型蛋白质类型 溶解性溶解性饮料饮料 乳清蛋白乳清蛋白 粘度粘度汤、调味汁汤、调味汁 明胶明胶 持水性持水性香肠、蛋糕、香肠、蛋糕、肌

5、肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用胶凝作用肉和奶酪肉和奶酪 肌肉蛋白和乳蛋白肌肉蛋白和乳蛋白 粘结粘结-粘合粘合肉、香肠、面条肉、香肠、面条 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 弹性弹性肉和面包肉和面包 肌肉蛋白，谷物蛋白肌肉蛋白，谷物蛋白 乳化乳化香肠、蛋糕香肠、蛋糕 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫泡沫冰淇淋、蛋糕冰淇淋、蛋糕 鸡蛋蛋白，乳清蛋白鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味脂肪和风味的结合的结合油炸面圈油炸面圈 谷物蛋白谷物蛋白 水化性质水化性质结构性质结构性质表面性质表面性质感观性质感观性质第10页/共72页&概念：概念：蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、蛋白质分子中带

6、电基团、主链肽基团、AsnAsn、GlnGln的酰胺基、的酰胺基、SerSer、ThrThr和非极性残基团与水和非极性残基团与水分子相互结合的性质。分子相互结合的性质。4 蛋白质水合性质与食品的功能性：如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。2 2、蛋白质的水合性质、蛋白质的水合性质 Properties Hydration of Proteins第11页/共72页&作用方式：作用方式：第12页/共72页&结合过结合过程程 化合水和邻近水化合水和邻近水 多分子层水多分子层水 进一步水化进一步水化A.A.非水合蛋白质B.B.带电基团的最初水合C.C

7、.在接近极性和带电部位形成水簇D.D.在极性表面完成水合E.E.非极性小区域的水合完成单分子层覆盖F.F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥G.G.完成流体动力学水合第13页/共72页蛋白质结合水的能力蛋白质结合水的能力 当干蛋白质粉与相对湿度为当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%90%-95%的水蒸的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。膨润性：蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，这种水 化性质通常叫膨润性。可溶性蛋白：蛋白质在继续水化中被水分散而逐 渐变为胶体溶液，具有这种水化特 点的蛋白质叫可溶性蛋白质。2 2、蛋白质的水合性质、蛋白质的水合性质

8、Properties Hydration of Proteins第14页/共72页氨基酸残基的水合能氨基酸残基的水合能力力带电的氨基酸残基数目越大，水合能力越大。第15页/共72页各种蛋白质的水合能各种蛋白质的水合能力力蛋白质蛋白质水合能力水合能力/(g H/(g H2 2O/gO/g蛋白质）蛋白质）肌红蛋白肌红蛋白0.440.44血清清蛋白血清清蛋白0.330.33血红蛋白血红蛋白0.620.62胶原蛋白胶原蛋白0.450.45酪蛋白酪蛋白0.400.40卵清蛋白卵清蛋白0.300.30乳清浓缩蛋白乳清浓缩蛋白0.45-0.520.45-0.52大豆蛋白大豆蛋白0.330.33第16页/共7

9、2页蛋白质结合水蛋白质结合水温度pH盐的种类离子强度&影响蛋白质结合水的环境因影响蛋白质结合水的环境因素素蛋白质浓度第17页/共72页蛋白质浓度蛋白质浓度&影响蛋白质结合水的环境因素影响蛋白质结合水的环境因素 510，浓度，水合作用 1520，Pr沉淀pHpI 水合作用最低高于或低于pI，水合作用增强 （净电荷和推斥力增加）pH 9-10时水合能力较大温度，蛋白质结合水的能力（变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约1010）pH温度温度远离等电点加工第18页/共72页 盐盐&影响蛋白质结合水的环境因素影响蛋白质结合水的环境因素低盐，“盐溶”高盐，“盐析”在低盐浓度（0.2mol/L0.2m

10、ol/L）时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。Ca2+3%第19页/共72页持水能力持水能力 是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质组织（是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质组织（如蛋白质凝胶、如蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）牛肉和鱼肌肉）中的能力。中的能力。蛋白质的持水能力与结合水能力呈正相关蛋白质的持水能力与结合水能力呈正相关第20页/共72页3 3、蛋白质的溶解度、蛋白质的溶解度蛋白质-蛋白质溶剂-溶剂蛋白质-溶剂+实实质

11、质疏水相疏水相互作用互作用 离子相 互作用+蛋白质的溶解度大小第21页/共72页&影响因素影响因素 r pH和溶解度植物蛋白质提取:pH8 pH89 9高度溶解 pH4.5pH4.54.84.8处采用等电点沉淀。第22页/共72页阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序：SO2-4F-CI-Br-I-CIO4-SCN-；阳离子降低蛋白质溶解度的能力按下列顺序：NH4KNaLiMg2Ca2。低离子强度（0.50.5）电荷屏蔽效应 高比例疏水区域溶解度下降 高比例亲水区域溶解度提高 高离子强度（1.01.0）离子效应 SOSO4 42-2-、F F-盐析，溶解度降低 ClOClO4 4-、SCNSC

12、N-盐溶，提高溶解度,导致沉淀&影响因素影响因素 r 离子强度和溶解度第23页/共72页T40温温度度升升高高溶解度减少溶解度减少一些高疏水性蛋白质，像-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关。&影响因素影响因素 r温度温度与溶解度与溶解度第24页/共72页&影响因素影响因素r 有机溶剂有机溶剂 导致蛋白质溶解度下降或沉淀导致蛋白质溶解度下降或沉淀降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引第25页/共72页4 4、蛋白质的胶凝作用、蛋白质的胶凝作用(Gelation)l沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分 丧失而引起的聚集

13、反应。l絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反 应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的 一种现象。l凝结作用：发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋 白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起 的聚集反应，定义为凝结作用。l凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成 有序的蛋白质网络结构过程。第26页/共72页&凝胶化作用机制凝胶化作用机制 溶胶状态溶胶状态-似凝胶状态似凝胶状态-有序的网络结构状有序的网络结构状态态&凝胶化的相互作用凝胶化的相互作用A氢键、静电相互作用氢键、静电相互作用可逆凝胶（明胶）可逆凝胶（明胶）A疏水相互作用疏水相互作用不可逆凝胶（蛋清蛋白）不可逆凝胶（蛋清蛋白）

14、A二硫键二硫键不可逆凝胶（乳清蛋白）不可逆凝胶（乳清蛋白）A金属离子的交联相互作用金属离子的交联相互作用4 4、蛋白质的胶凝作用、蛋白质的胶凝作用(Gelation)第27页/共72页&两类凝胶两类凝胶凝结块（不透明）凝胶凝结块（不透明）凝胶 大量非极性氨基酸残基大量非极性氨基酸残基 疏水性聚集，不溶性聚集体疏水性聚集，不溶性聚集体 不可逆凝胶不可逆凝胶 聚集和网状结构的形成速度高于变性速聚集和网状结构的形成速度高于变性速度度 透明凝胶透明凝胶 少量非极性氨基酸残基少量非极性氨基酸残基 变性时形成可溶性复合物变性时形成可溶性复合物 缔合速度低于变性速度缔合速度低于变性速度 在加热后冷却时才能凝

15、结成凝胶在加热后冷却时才能凝结成凝胶 形成有序的透明的凝胶网状结构形成有序的透明的凝胶网状结构第28页/共72页&影响蛋白质凝胶化作用的因影响蛋白质凝胶化作用的因素素 氨基酸残基氨基酸残基 的类型的类型 高于31.5%31.5%非极性AAAA凝结块类型 低于31.5%31.5%非极性AAAA透明类型 pH pH 蛋白质的浓度浓度越大，越易形成凝胶金属离子pIpI凝结块类凝胶 极端pHpH弱凝胶，半透明 形成凝胶的最适pHpH约7 78 8Ca2+强化了凝胶结构 过量钙桥产生凝结块第29页/共72页&蛋白质凝胶化在食品中的应蛋白质凝胶化在食品中的应用用 果冻果冻 豆腐 香肠第30页/共72页 蛋

16、白质织构化的方法：蛋白质织构化的方法：（1）热凝固和薄膜形成：如腐竹的生产（2）纤维的形成：大豆蛋白纺丝（3）热塑挤压：人造肉5 5、蛋白质的织构化作用、蛋白质的织构化作用可溶性蛋白质（可溶的植物蛋白或乳蛋白）在一可溶性蛋白质（可溶的植物蛋白或乳蛋白）在一定条件下，能够形成具有一定咀嚼性和良好持水性定条件下，能够形成具有一定咀嚼性和良好持水性的膜状或纤维状产品（仿肉）的特性的膜状或纤维状产品（仿肉）的特性第31页/共72页面筋蛋白面筋蛋白（占（占Pr80Pr80）麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性

17、。6 6、面团的形成、面团的形成第32页/共72页概念概念:是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面或油-水界面的性质。能否快速地吸附至界面 能否快速地展开并在界上面再定向 能否形成经受热和机械运动的膜 具有界面性质的蛋白质必要条件：具有界面性质的蛋白质必要条件：7 7、蛋白质的界面性质、蛋白质的界面性质 Interfacial properties of proteins第33页/共72页影响蛋白质界面性质的因素：影响蛋白质界面性质的因素：内内在在因因素素外外在在因因素素氨基酸组成氨基酸组成pHpH非极性非极性AAAA与极性与极性AAAA之比之比离子强度和种类离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的

18、分布疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度蛋白质浓度二级、三级和四级结构二级、三级和四级结构时间时间二硫键二硫键温度温度分子大小和形状分子大小和形状分子柔性分子柔性第34页/共72页 乳化性质乳化性质 Emulsifying Properties蛋白质的乳化能力(EC,emulsion capability)是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。乳化能力乳化能力第35页/共72页影响蛋白质乳化作用的因素影响蛋白质乳化作用的因素:（1）盐：0.5-1.0mol/L 的氯化钠有利于肉馅中蛋白质的乳化；（2）蛋白质的溶解性：蛋白质的溶解性越好，乳化性也越好；（3）pH：有些蛋白质在pI

19、时乳化性最好，而有些蛋白质在pI 乳化性最差；（4）热作用第36页/共72页蛋白质的起泡性质蛋白质的起泡性质 是指蛋白质在汽是指蛋白质在汽-液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。起泡性质的评价起泡性质的评价 蛋白质的起泡力蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性测定泡沫稳定性 第37页/共72页影响泡沫形成和稳定性的因素影响泡沫形成和稳定性的因素:蛋白质的浓度蛋白质的浓度 2 2一一8 8，随着浓度增加起泡性增加。超过，随着浓度增加起泡性增加。超过1010，气泡，气泡变小，泡沫变硬。变小，泡沫变硬。温度温度 适当加热处理可提高起泡性能。适当加热处

20、理可提高起泡性能。过度的热处理则会损害起泡能力。过度的热处理则会损害起泡能力。pHpH值值 在在pIpI时蛋白质形成泡沫数量较少，但泡沫的稳定性较高。时蛋白质形成泡沫数量较少，但泡沫的稳定性较高。盐盐 盐析时显示较好的起泡性质。盐析时显示较好的起泡性质。盐溶时则显示较差的起泡性质盐溶时则显示较差的起泡性质第38页/共72页影响泡沫形成和稳定性的因素影响泡沫形成和稳定性的因素:糖糖 损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。沫的稳定性。脂脂 稳定性下降稳定性下降 搅打搅打 过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低消泡剂消泡剂第39页/

21、共72页8 8、蛋白质与风味物质的结合、蛋白质与风味物质的结合蛋白质蛋白质风味风味+蛋白质蛋白质-风味风味有有利利不不有有利利良好风味载体良好风味载体与不良风味结合与不良风味结合第40页/共72页影响蛋白质与风味结合的因素影响蛋白质与风味结合的因素 蛋白质的构象蛋白质的构象水：水：促进极性挥发物的结合。促进极性挥发物的结合。pH pH：碱性碱性pHpH比在酸性比在酸性pHpH更能促进与风味物的结合更能促进与风味物的结合 。热热 ：热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力 。化学改性：化学改性：化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质化学改性会改变蛋白质的风味物结合性

22、质 第41页/共72页5.3 5.3 食品加工中蛋白质的变化食品加工中蛋白质的变化 第42页/共72页1 1、热加工对蛋白质的影响、热加工对蛋白质的影响（1 1）热处理方式）热处理方式 适度的热处理引起的蛋白质变性 蛋白质的一些功能性质发生变化破坏食品组织中酶，有利食品的品质促进蛋白质消化破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质第43页/共72页1 1、热加工对蛋白质的影响、热加工对蛋白质的影响（1 1）热处理方式）热处理方式 比较剧烈的热处理 引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化半胱氨酸胱氨酸不可逆变性硫化氢二甲基硫化物磺基丙氨酸。第44页/共72页1 1、热加工对蛋白质的影响、热加工对蛋白质的影响（1 1）

23、热处理方式）热处理方式 比较剧烈的热处理 引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化谷酰胺天冬酰胺 脱酰胺反应氨第45页/共72页1 1、热加工对蛋白质的影响、热加工对蛋白质的影响（1 1）热处理方式）热处理方式 比较剧烈的热处理 引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化有氧存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏T200T200，碱性条件下，氨基酸发生异构化L氨基酸残基异构化反应L或D型氨基酸外消旋混合物 营养价值减半第46页/共72页1 1、热加工对蛋白质的影响、热加工对蛋白质的影响（1 1）热处理方式）热处理方式 过度加热 引起蛋白质生成环状衍生物生成高度稳定的蛋白质自由基影响食品的安全性第47页/共72页1 1、热加

24、工对蛋白质的影响、热加工对蛋白质的影响（1 1）热处理方式）热处理方式 加热不当 蛋白质的蛋白质的AAAA分解分解含S的AA产生H2S Fe,SnAAAA与还原性物质（糖）发生褐变肉制品加热变色的主要原因FeS（黑）SnS（蓝）硫化斑第48页/共72页1 1、热加工对蛋白质的影响、热加工对蛋白质的影响 组成蛋白质的AA种类 含cys,cys-cys多时易变性凝固；二硫键交联含pro,HO-pro多不易变性凝固；亚氨基酸，阻止支链交联（2 2）影响蛋白质热变性的因素）影响蛋白质热变性的因素 温度 水分含量 蔗糖 pH 第49页/共72页2 2、低温处理下的变化、低温处理下的变化&食品的低温贮藏可

25、延缓或阻止微生物的生食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生 长并抑制酶的活性及化学变化。长并抑制酶的活性及化学变化。冷却（冷藏）冷却（冷藏）冷冻（冻藏）冷冻（冻藏）冰结晶，蛋白质变性水化作用降低；快速冷冻法。第50页/共72页3 3、碱处理下的变化、碱处理下的变化与热处理同时进行时，对蛋白质的营养与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大。价值影响很大。4 4、氧化处理下的变化、氧化处理下的变化导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有害物质。有害物质。H2O2引起酪氨酸发生氧化性交联形成蛋白质自由基pH+LOOP+LOOH天然蛋白质 脂类自由基 脂类过氧化物

26、形成的蛋白质自由基P P，随后发生多肽链聚合等P P+P+PP-PP-P第51页/共72页食品常用氧化剂 H2O2 过氧苯甲酰 次氯酸钠蛋白质与氧化剂之间的相互作用蛋白质与氧化剂之间的相互作用第52页/共72页 半胱氨酸的氧化半胱氨酸的氧化 蛋氨酸的氧化蛋氨酸的氧化第53页/共72页 色氨酸的氧色氨酸的氧化化第54页/共72页5 5、脱水处理下的变化、脱水处理下的变化 传统的脱水方法传统的脱水方法 真空干燥真空干燥 冷冻干燥冷冻干燥 喷雾干燥喷雾干燥 鼓风干燥鼓风干燥 温度过高，时间过长蛋白质结合水破坏，变性；复水性降低，硬度增加；多孔结构，风味、色泽、口感变化。第55页/共72页6 6、辐照

27、处理下的变化、辐照处理下的变化 辐射引起蛋白质发生聚合辐射引起蛋白质发生聚合 含硫氨基酸残基和芳香族氨基酸残基含硫氨基酸残基和芳香族氨基酸残基 7 7、机械处理下的变化、机械处理下的变化 对食品中的蛋白质有较大的影响对食品中的蛋白质有较大的影响 第56页/共72页蛋白质的测定Measurement of protein第57页/共72页1.概述食品中蛋白质的含量第58页/共72页一些蛋白质的含氮量第59页/共72页2.蛋白质定量法利用蛋白质共性的方法定氮法双缩脲法物理法利用特定氨基酸残基法染料结合法福林酚试剂法第60页/共72页(1)凯氏定氮法原理消化 样品中含氮有机化合物经浓硫酸加热消化，硫

28、酸使有机物脱水；同时有机物炭化生成炭；炭将硫酸还原为SO2，C则变为CO2；SO2使氮还原为氨，本身则氧化为SO3；在反应过程中生成的氢，又加速氨的形成；生成物中水和SO2逸去，氨与硫酸结合生硫酸铵留在溶液中。第61页/共72页蒸馏硫酸胺在碱性条件下，释放出氨。吸收与滴定第62页/共72页试剂及作用浓硫酸：脱水、氧化硫酸铜：催化剂及消化指示剂硫酸钾：提高溶液的沸点氢氧化钠混合指示剂硼酸盐酸第63页/共72页(2)染料结合法方法提要 凡是来源相同的蛋白质，碱性（或酸性）氨基酸的含量，大体上是相同的。利用这个特点，加入过量的酸性（或碱性）染料，其和蛋白质形成不溶性盐而沉淀析出。用分光光度计测定未反

29、应的染料量，然后根据算出来的结合染料量求出蛋白质含量。第64页/共72页(3)双缩脲法双缩脲在碱性环境中，能与硫酸铜结合成红紫色的络合物，此反应称为双缩脲反应。蛋白质分子中含有肽键，与双缩脲结构相似，故能呈此反应第65页/共72页1影响水合性质的环境因素：在等电点pH时，蛋白质-蛋白质相互作用最强，蛋白质的水合作用的溶胀最小。蛋白质结合水的能力一般随温度升高而降低，离子的种类和浓度对蛋白质的吸水性、溶胀和溶解度也有很大影响。2影响蛋白质溶解性的因素有：氨基酸组成与疏水性、pH、离子强度、温度、有机溶剂。3.蛋白质作为理想的表面活性剂必须具有3个属性：快速吸附到界面的能力；在达到界面后迅速伸展和

30、取向；一旦达到界面即与邻近分子相互作用形成具有强内聚力和粘弹性的膜，能耐受热和机械的作用。4.影响蛋白质乳化作用的因素有蛋白质溶解度在25%80%范围和乳化容量或乳状液稳定性之间通常存在正相关。pH影响蛋白质的乳化性质。加热通常可降低被界面吸附的蛋白质膜的粘度和刚性，结果使乳状液稳定性降低。小结第66页/共72页5.5.影响泡沫形成和稳定性的环境因素影响泡沫形成和稳定性的环境因素:pH pH 盐类盐类糖类糖类蛋白质浓度蛋白质浓度温度温度6.6.植物蛋白的分离和提纯方法植物蛋白的分离和提纯方法:酸性水溶液处理：用酸性溶酸性水溶液处理：用酸性溶液、水液、水-乙醇混合溶液或热水处理，可除去可溶性糖类

31、（低聚乙醇混合溶液或热水处理，可除去可溶性糖类（低聚糖）和矿物质糖）和矿物质另一种方法是使脱脂大豆粉在碱性水溶液中另一种方法是使脱脂大豆粉在碱性水溶液中增溶，然后过滤或离心沉淀，除去不溶性多糖，在等电点增溶，然后过滤或离心沉淀，除去不溶性多糖，在等电点(pH4.5pH4.5）溶液中再沉淀，随后离心，洗涤蛋白质凝乳，除去可）溶液中再沉淀，随后离心，洗涤蛋白质凝乳，除去可溶性糖类化合物和盐类。溶性糖类化合物和盐类。7 7 蛋白质定量法蛋白质定量法有利用蛋白质共性的方法：定氮法、双缩脲法、有利用蛋白质共性的方法：定氮法、双缩脲法、物理法。利用特定氨基酸残基法：染料结合法、福林物理法。利用特定氨基酸残

32、基法：染料结合法、福林酚试酚试剂法剂法8 8 凯氏定氮法原理：凯氏定氮法原理：样品中含氮有机化合物经浓硫酸加热消化，样品中含氮有机化合物经浓硫酸加热消化，硫酸使有机物脱水；同时有机物炭化生成炭；炭将硫酸还原硫酸使有机物脱水；同时有机物炭化生成炭；炭将硫酸还原为为SOSO2 2，C C则变为则变为COCO2 2；SOSO2 2使氮还原为氨，本身则氧化为使氮还原为氨，本身则氧化为SOSO3 3；在反应过程中生成的氢，又加速氨的形成；生成物中水和在反应过程中生成的氢，又加速氨的形成；生成物中水和SOSO2 2逸去，氨与硫酸结合生硫酸铵留在溶液中。蒸馏：硫酸胺在逸去，氨与硫酸结合生硫酸铵留在溶液中。蒸

33、馏：硫酸胺在碱性条件下释放出氨。吸收与滴定。碱性条件下释放出氨。吸收与滴定。第67页/共72页1.蛋白质的亲水性质受到哪些因素影响？蛋白质的亲水性质受到哪些因素影响？2.蛋白质为什么具有乳化性质，受到哪些因素影响？蛋白质为什么具有乳化性质，受到哪些因素影响？3.蛋白质形成凝胶的几种主要机制是什么？各有什么特点？蛋白质形成凝胶的几种主要机制是什么？各有什么特点？4.各举一例说明蛋白质的各种功能性质对食品加工和烹调的意义。各举一例说明蛋白质的各种功能性质对食品加工和烹调的意义。5.蛋白质有哪些主要改性方法，机理是什么？蛋白质有哪些主要改性方法，机理是什么？6.如果要增加一种蛋白质的乳化性，可以用什

34、么方法进行改性？如果要增加一种蛋白质的乳化性，可以用什么方法进行改性？7.蛋白质的改性对其营养价值有何影响？蛋白质的改性对其营养价值有何影响？8.蛋白质在高温条件下会发生哪些变化？蛋白质在高温条件下会发生哪些变化？简答题第68页/共72页关键词 KeyWords 蛋白质 Protein 氨基酸 Aminoacid 一级结构 Primarystructure 二级结构 Secondarystructure 三级结构 Tertiarystructure 四级结构 Quaternarystructure第69页/共72页螺旋结构 Helicalstructure肽键 Peptidebond氨基酸的疏

35、水性HydrophobicpropertiesofAA蛋白质的变性 ProteinDenaturation蛋白质功能性质FunctionalPropertiesofProteins蛋白质的水合性质HydrationPropertiesofProteins第70页/共72页溶解度Solubilityofproteins蛋白质的界面性质 Interfacialpropertiesofproteins乳化性质EmulsifyingProperties起泡性FoamingProperties蛋白质的营养性质Nutritionpropertiesofproteins第71页/共72页感谢您的观看！第72页/共72页