氨基酸蛋白质核酸精选PPT.ppt

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1、关于氨基酸蛋白质核酸1第1页，讲稿共49张，创作于星期二2第一节第一节 氨基酸（氨基酸（Amino Acid）一、分类、命名和构型一、分类、命名和构型氨基酸：氨基酸：羧酸羧酸分子中烃基上一个或几个氢原子被分子中烃基上一个或几个氢原子被氨基氨基取代取代所形成的化合物。所形成的化合物。1、分类、分类 按氨基和羧基的相对位置可分为按氨基和羧基的相对位置可分为-氨基酸氨基酸、-氨基酸、氨基酸、-氨基酸等氨基酸等*。按分子中氨基和羧基的数目分为中性氨基酸、酸性氨按分子中氨基和羧基的数目分为中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸基酸、碱性氨基酸*。第2页，讲稿共49张，创作于星期二32、命名、命名 氨基酸可以

2、系统命名法来命名，以氨基酸可以系统命名法来命名，以羧酸羧酸为为母体母体，氨基氨基视为视为取代基取代基；多按其来源或性质而以俗名称之。多按其来源或性质而以俗名称之。2-氨基乙酸氨基乙酸-氨基乙酸氨基乙酸甘氨酸甘氨酸甘甘(gly)-氨基丙酸氨基丙酸丙氨酸丙氨酸丙丙(ala)-氨基戊二酸氨基戊二酸谷氨酸谷氨酸谷谷(glu)第3页，讲稿共49张，创作于星期二43、构型、构型 用用D-L标记法表示标记法表示在费舍尔投影式中在费舍尔投影式中氨基氨基位于横键位于横键右边右边的为的为D型型，位于，位于左边左边的为的为L型型。D型型L型型 蛋白质水解所得蛋白质水解所得-氨基酸氨基酸，除甘氨酸无旋光性外，其它，除

3、甘氨酸无旋光性外，其它均为均为L构型构型或或S型型。第4页，讲稿共49张，创作于星期二5二、氨基酸的性质二、氨基酸的性质 -氨基酸均为无色晶体，易溶于水而难溶于有机溶剂；氨基酸均为无色晶体，易溶于水而难溶于有机溶剂；熔点较高。熔点较高。1、氨基酸的酸碱性、氨基酸的酸碱性两性两性与与等电点等电点（1）两性）两性偶极离子偶极离子负离子负离子正离子正离子第5页，讲稿共49张，创作于星期二6（2）等电点）等电点 在氨基酸水溶液中加入酸或碱，致使羧基和氨基的在氨基酸水溶液中加入酸或碱，致使羧基和氨基的离子化离子化程度相等程度相等（即氨基酸分子所带电荷呈中性（即氨基酸分子所带电荷呈中性处于等电状态）处于等

4、电状态）时溶液的时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。常以值称为氨基酸的等电点。常以pI表示。表示。注意：注意：等电点不是中性点等电点不是中性点，且氨基酸结构不同，等电点也不同：，且氨基酸结构不同，等电点也不同：酸性氨基酸的等电点酸性氨基酸的等电点2.83.2；中性氨基酸的等电点；中性氨基酸的等电点5.66.3；碱性氨基酸的等电点；碱性氨基酸的等电点7.610.8。第6页，讲稿共49张，创作于星期二72、氨基酸氨基的反应、氨基酸氨基的反应（1）氨基的酰基化）氨基的酰基化 氨基酸分子中的氨基能酰基化成氨基酸分子中的氨基能酰基化成酰胺酰胺。（2）氨基的烃基化）氨基的烃基化 氨基酸与氨基酸与RX作用则烃

5、基化成作用则烃基化成N-烃基氨基酸烃基氨基酸。第7页，讲稿共49张，创作于星期二8（3）与亚硝酸反应）与亚硝酸反应应用：应用：测定测定N2的体积从而计算氨基酸中氨基的含量。的体积从而计算氨基酸中氨基的含量。（4）与水合茚三酮反应）与水合茚三酮反应 应用：应用：是鉴别是鉴别-氨基酸灵敏的方法。氨基酸灵敏的方法。注意：注意：其他其他AA及及N上有取代基的上有取代基的AA均无此反应。均无此反应。蓝色或蓝色或紫红色紫红色第8页，讲稿共49张，创作于星期二93、氨基酸羧基的反应、氨基酸羧基的反应 羧基的反应主要包括生成酰氯、酯、酐、酰胺羧基的反应主要包括生成酰氯、酯、酐、酰胺*及及失水失水（分分子内或分

6、子间失水，子内或分子间失水，与羟基酸相似与羟基酸相似)的性质。的性质。第9页，讲稿共49张，创作于星期二10三、氨基酸的制备三、氨基酸的制备 氨基酸的制取主要有：蛋白质水解和有机合成法。氨基酸的制取主要有：蛋白质水解和有机合成法。氨基酸的合成方法主要有三种：氨基酸的合成方法主要有三种：1、由醛制备、由醛制备 醛在氨存在下加氢氰酸生成醛在氨存在下加氢氰酸生成-氨基腈，后者水解生成氨基腈，后者水解生成-氨基酸。氨基酸。第10页，讲稿共49张，创作于星期二11 此法有副产物仲胺和叔胺生成，不易纯化。因此，常用此法有副产物仲胺和叔胺生成，不易纯化。因此，常用盖盖布瑞尔法布瑞尔法（见（见P320页）代替

7、上法。页）代替上法。2、-卤代酸的氨解卤代酸的氨解 盖布瑞尔法生成的产物较纯，适用于实验室合成氨基盖布瑞尔法生成的产物较纯，适用于实验室合成氨基酸。酸。第11页，讲稿共49张，创作于星期二123、由丙二酸酯合成、由丙二酸酯合成 此法应用的方式多种多样，其此法应用的方式多种多样，其基本合成路线基本合成路线是：是：D，L-苯丙氨酸苯丙氨酸 应用：应用：合成其他方法难以得到的合成其他方法难以得到的-氨基酸，如甲硫氨酸（蛋氨基酸，如甲硫氨酸（蛋氨酸）。氨酸）。第12页，讲稿共49张，创作于星期二13第二节第二节 多多 肽肽(Peptides)一、多肽的组成和命名一、多肽的组成和命名1、肽和肽键、肽和肽

8、键 一分子氨基酸中的羧基与另一氨基酸分子的氨基脱水而一分子氨基酸中的羧基与另一氨基酸分子的氨基脱水而形成的形成的酰胺酰胺叫做肽，其形成的叫做肽，其形成的酰胺键酰胺键称为肽键。称为肽键。由由n个氨基酸分子缩合而成的肽称为个氨基酸分子缩合而成的肽称为n肽肽，由多个氨基，由多个氨基酸分子缩合而成的肽统称为酸分子缩合而成的肽统称为多肽多肽。一般把含一般把含100个以上氨基酸的多肽（有时是含个以上氨基酸的多肽（有时是含50个以上）个以上）称为蛋白质。称为蛋白质。第13页，讲稿共49张，创作于星期二14 无论肽链有多长，在链的一端有游离的氨基无论肽链有多长，在链的一端有游离的氨基(-NH2)，称为，称为N

9、端端；另一端有游离的羧基；另一端有游离的羧基(-COOH)，称为，称为C端端。2、肽的命名、肽的命名 根据组成肽的氨基酸的顺序称为根据组成肽的氨基酸的顺序称为“某氨酰某氨酰(基基)某氨酰某氨酰某某氨酸氨酸”（简写为（简写为“某某某某某某”）。）。丙丙 氨氨 酰酰 丝丝 氨氨 酰酰 苯苯 丙丙 氨氨 酸酸丙丙丝丝苯苯 丙丙第14页，讲稿共49张，创作于星期二15二、多肽结构的测定二、多肽结构的测定*多肽结构测定工作步骤如下：多肽结构测定工作步骤如下：1、测定分子量、测定分子量 2、氨基酸的定量分析、氨基酸的定量分析3、末端分析（测定、末端分析（测定N端和端和C端）端）（1）测定）测定N端端a）2

10、,4-二硝基氟苯法二硝基氟苯法桑格尔法桑格尔法(Sanger-英英)第15页，讲稿共49张，创作于星期二16此法的缺点是所有的肽键都被水解掉了。此法的缺点是所有的肽键都被水解掉了。b）异硫氰酸苯酯）异硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法法艾德曼降解法艾德曼降解法(Edman)第16页，讲稿共49张，创作于星期二17（2）测定）测定C端端 羧肽酶水解法羧肽酶水解法*4、肽链的选择性断裂及鉴定、肽链的选择性断裂及鉴定 对于肽链较长的多肽，需先将其进行对于肽链较长的多肽，需先将其进行部分水解部分水解分解成分解成较短的肽链，再进行末端分析，从而推断出多肽中各氨基酸较短的肽链，再进行末端分析，从而推断出多肽

11、中各氨基酸的排列顺序。的排列顺序。第17页，讲稿共49张，创作于星期二18三、多肽的合成三、多肽的合成 要使各种氨基酸按一定的顺序连接起来形成多肽是一要使各种氨基酸按一定的顺序连接起来形成多肽是一项十分复杂的化学工程，需要解决许多难题，最主要的是项十分复杂的化学工程，需要解决许多难题，最主要的是要解决以下几个问题：要解决以下几个问题：保护保护-NH2或或-COOH 活化反应基团（活化活化反应基团（活化-NH2或或-COOH）*生物活性生物活性保护羧基保护羧基:将其转变为酯进行保护。将其转变为酯进行保护。保护氨基：保护氨基：与氯甲酸苄酯作用。与氯甲酸苄酯作用。第18页，讲稿共49张，创作于星期二

12、19第三节第三节 蛋蛋 白白 质（质（Proteins）一、蛋白质的分类一、蛋白质的分类 1、根据蛋白质的形状或溶解度分类、根据蛋白质的形状或溶解度分类 （1）纤维状蛋白质）纤维状蛋白质 如丝蛋白、角蛋白、肌蛋白等；如丝蛋白、角蛋白、肌蛋白等；（2）球状蛋白质）球状蛋白质 如蛋清蛋白、酪蛋白、血红蛋白、如蛋清蛋白、酪蛋白、血红蛋白、-球蛋白（感冒抗体）等。球蛋白（感冒抗体）等。2、根据组成分类、根据组成分类（1）单纯蛋白质）单纯蛋白质 其水解最终产物是其水解最终产物是-氨基酸；氨基酸；（2）结合蛋白质）结合蛋白质 -氨基酸氨基酸+非蛋白质（辅基）非蛋白质（辅基）第19页，讲稿共49张，创作于星

13、期二203、根据蛋白质的功能分类、根据蛋白质的功能分类（1）活性蛋白）活性蛋白 按生理作用不同又可分为：酶、激素、抗体、运输按生理作用不同又可分为：酶、激素、抗体、运输蛋白等。蛋白等。（2）非活性蛋白）非活性蛋白 担任生物的保护或支持作用的蛋白，但本身不具有生担任生物的保护或支持作用的蛋白，但本身不具有生物活性的物质。物活性的物质。第20页，讲稿共49张，创作于星期二21二、蛋白质的性质二、蛋白质的性质 1、两性及等电点、两性及等电点 多肽链中有游离的氨基和羧基等酸碱基团，具有两性。多肽链中有游离的氨基和羧基等酸碱基团，具有两性。2、溶液性质、溶液性质 蛋白质分子量高，其溶液具有亲水蛋白质分子

14、量高，其溶液具有亲水胶体胶体的性质，不能透过的性质，不能透过半透膜。据此可分离、提纯蛋白质。半透膜。据此可分离、提纯蛋白质。=pI第21页，讲稿共49张，创作于星期二223、盐析、盐析可逆沉淀可逆沉淀 不同蛋白质盐析时所需盐的最低浓度不同，据此可分不同蛋白质盐析时所需盐的最低浓度不同，据此可分离蛋白质。离蛋白质。4、蛋白质的变性、蛋白质的变性不可逆沉淀不可逆沉淀 蛋白质与蛋白质与重金属盐重金属盐作用，或在蛋白质溶液中加入作用，或在蛋白质溶液中加入有机有机溶剂溶剂（如丙酮、乙醇等）则发生不可逆沉淀。（如丙酮、乙醇等）则发生不可逆沉淀。蛋白质在一定外界环境影响下，复杂结构发生变化而蛋白质在一定外界

15、环境影响下，复杂结构发生变化而沉淀出来的现象称为沉淀出来的现象称为蛋白质的变性蛋白质的变性。第22页，讲稿共49张，创作于星期二23变性条件：变性条件：物理因素：物理因素：干燥、加热、高压、振荡或搅拌、紫外线、干燥、加热、高压、振荡或搅拌、紫外线、X射射线、超声波等。线、超声波等。化学因素：化学因素：强酸、强碱、重金属盐、尿素、生物碱试剂强酸、强碱、重金属盐、尿素、生物碱试剂（三氯乙酸、乙醇等等）。（三氯乙酸、乙醇等等）。变性后的特点：变性后的特点：丧失生物活性；丧失生物活性；溶解度降低；溶解度降低；易被水解（对水解酶如蛋白酶的抵抗力减弱）易被水解（对水解酶如蛋白酶的抵抗力减弱）。第23页，讲

16、稿共49张，创作于星期二24变性作用的利用：变性作用的利用：消毒、杀菌；消毒、杀菌；点豆腐；点豆腐；肿瘤的治疗（放疗杀死癌细胞）；肿瘤的治疗（放疗杀死癌细胞）；变性作用的防治：变性作用的防治：人体衰老（缓慢变性）；人体衰老（缓慢变性）；防止紫外光灼伤皮肤；防止紫外光灼伤皮肤；低温保存生物试剂。低温保存生物试剂。第24页，讲稿共49张，创作于星期二255、蛋白质的颜色反应、蛋白质的颜色反应（1）缩二脲反应）缩二脲反应 蛋白质与新配置的碱性硫酸铜溶液反应，呈蛋白质与新配置的碱性硫酸铜溶液反应，呈紫色紫色，称为，称为缩二脲反应。缩二脲反应。（2）蛋白黄反应）蛋白黄反应 蛋白质中有蛋白质中有含苯环含苯

17、环的氨基酸，遇浓硝酸发生硝化反应而的氨基酸，遇浓硝酸发生硝化反应而生成生成黄色黄色硝基化合物的反应称为蛋白黄反应。硝基化合物的反应称为蛋白黄反应。（3）水合茚三酮反应）水合茚三酮反应 蛋白质与水合茚三酮溶液共热，即呈现蛋白质与水合茚三酮溶液共热，即呈现蓝色蓝色。第25页，讲稿共49张，创作于星期二26三、蛋白质的结构三、蛋白质的结构1、蛋白质的一级结构、蛋白质的一级结构 由各种氨基酸按一定的排列顺序结合而形成的多肽链由各种氨基酸按一定的排列顺序结合而形成的多肽链（50个以上氨基酸）称为蛋白质的一级结构。个以上氨基酸）称为蛋白质的一级结构。2、蛋白质的二级结构、蛋白质的二级结构 多肽链中互相靠近

18、的氨基酸通过多肽链中互相靠近的氨基酸通过氢键氢键的作用而形成的的作用而形成的多肽在空间的排列（构象）称为蛋白质的二级结构。多肽在空间的排列（构象）称为蛋白质的二级结构。氨基酸的排列顺序氨基酸的排列顺序蛋白质的空间构象蛋白质的空间构象*第26页，讲稿共49张，创作于星期二273、蛋白质的三级结构、蛋白质的三级结构*由蛋白质的二级结构在空间盘绕、折叠、卷曲而形成由蛋白质的二级结构在空间盘绕、折叠、卷曲而形成的更为复杂的空间构象称为蛋白质的三级结构。的更为复杂的空间构象称为蛋白质的三级结构。4、蛋白质的四级结构、蛋白质的四级结构*由一条或几条多肽链构成蛋白质的最小单位称为蛋由一条或几条多肽链构成蛋白

19、质的最小单位称为蛋白质亚基，由几个亚基借助各种副键的作用而构成的一白质亚基，由几个亚基借助各种副键的作用而构成的一定空间结构称为蛋白质的四级结构。定空间结构称为蛋白质的四级结构。第27页，讲稿共49张，创作于星期二28第四节第四节 核核 酸酸 简简 介介一、核苷酸和核苷一、核苷酸和核苷 核酸是链状高分子链，其结构单元是核苷酸；核酸是链状高分子链，其结构单元是核苷酸；核酸主要以核蛋白形式存在于生物体中；核蛋白为核酸主要以核蛋白形式存在于生物体中；核蛋白为结合蛋白，辅基是核酸。结合蛋白，辅基是核酸。第28页，讲稿共49张，创作于星期二291、核糖和、核糖和2-脱氧核糖脱氧核糖核糖核糖2-脱氧核糖脱

20、氧核糖核酸核酸核糖核酸（核糖核酸（RNA)脱氧核糖核酸（脱氧核糖核酸（DNA)第29页，讲稿共49张，创作于星期二302、碱基、碱基 核苷酸中的碱基核苷酸中的碱基(杂环碱杂环碱)主要有五种，都是嘧啶碱或嘌主要有五种，都是嘧啶碱或嘌呤碱的衍生物。它们是：呤碱的衍生物。它们是：胞嘧啶胞嘧啶C尿嘧啶尿嘧啶U胸腺嘧啶胸腺嘧啶T鸟嘌呤鸟嘌呤G腺嘌呤腺嘌呤A第30页，讲稿共49张，创作于星期二31（2）2-脱氧核苷脱氧核苷（由（由DNA水解而得）水解而得）3、核苷、核苷 戊糖和杂环碱形成的苷叫做核苷。戊糖和杂环碱形成的苷叫做核苷。（1）核苷）核苷（由（由RNA水解而得）水解而得）第31页，讲稿共49张，创

21、作于星期二324、核苷酸、核苷酸 核糖核糖C5上的羟基与磷酸酯化得到核苷酸。上的羟基与磷酸酯化得到核苷酸。核苷酸碱性水解，即失去磷酸生成核苷。核苷酸碱性水解，即失去磷酸生成核苷。第32页，讲稿共49张，创作于星期二33二、核酸的结构二、核酸的结构 核酸是由许多核苷酸单元通过磷酸酯键在戊糖的核酸是由许多核苷酸单元通过磷酸酯键在戊糖的3位上位上联接而成的高分子化合物。联接而成的高分子化合物。1、核酸一级结构、核酸一级结构第33页，讲稿共49张，创作于星期二343、核酸的三级结构、核酸的三级结构 核酸的三级结构是在二级结构的基础上进一步紧缩、核酸的三级结构是在二级结构的基础上进一步紧缩、扭曲成闭链状

22、环或开链状环以及麻花状的一定空间关系的扭曲成闭链状环或开链状环以及麻花状的一定空间关系的结构。结构。2、核酸的二级结构、核酸的二级结构*DNA的二级结构为右手双股螺旋结构。的二级结构为右手双股螺旋结构。第34页，讲稿共49张，创作于星期二35三、核酸的生理功能三、核酸的生理功能 根据在蛋白质合成中所起的作用，根据在蛋白质合成中所起的作用，RNA分为三类：分为三类：1、信使核酸（、信使核酸（mRNA）传递传递DNA的遗传信息，合成模板；的遗传信息，合成模板；2、核糖体核酸（、核糖体核酸（rRNA）合成蛋白质的场所；合成蛋白质的场所；3、转移核糖核酸（、转移核糖核酸（tRNA）搬运工具。搬运工具。

23、第35页，讲稿共49张，创作于星期二36本章小结本章小结 一、氨基酸一、氨基酸(Amino Acid)*（一）结构特点（一）结构特点 （二）（二）20种基本种基本-氨基酸氨基酸 （三）氨基酸的特性（三）氨基酸的特性 （四）氨基酸的合成与拆分（四）氨基酸的合成与拆分二、肽二、肽(Peptides)三、蛋白质三、蛋白质(Proteins)四、核酸简介四、核酸简介第36页，讲稿共49张，创作于星期二37作作 业业 3、第37页，讲稿共49张，创作于星期二38 第38页，讲稿共49张，创作于星期二39 2.碱性氨基酸碱性氨基酸 分子中分子中NH2和和COOH的数目相等。的数目相等。分子中分子中NH2数

24、目数目 COOH数目。数目。3.酸性氨基酸酸性氨基酸 分子中分子中COOH数目数目 NH2 数目。数目。1.中性氨基酸中性氨基酸第39页，讲稿共49张，创作于星期二40羧基的反应羧基的反应 第40页，讲稿共49张，创作于星期二41牛胰岛素是由牛胰岛素是由51个个AA组成。组成。第41页，讲稿共49张，创作于星期二42酶解法：酶解法：用用羧肽酶羧肽酶处理多肽，水解只发生在处理多肽，水解只发生在C-端；用端；用氨肽酶氨肽酶处处理多肽，水解只发生在理多肽，水解只发生在N-端；端；例如，某三肽结构的测定：例如，某三肽结构的测定：因此，原三肽是：半胱因此，原三肽是：半胱赖赖色色第42页，讲稿共49张，创

25、作于星期二43采用保护羧基，活化氨基的方法也可合成多肽。采用保护羧基，活化氨基的方法也可合成多肽。此法操作步骤繁琐，需经多次分离提纯，最后产率不高。此法操作步骤繁琐，需经多次分离提纯，最后产率不高。1965年，中国科学家首次合成牛胰岛素。年，中国科学家首次合成牛胰岛素。第43页，讲稿共49张，创作于星期二44 螺旋：肽链呈右手螺旋状。螺旋：肽链呈右手螺旋状。每圈每圈3.6个个AA单位，螺距单位，螺距0.54nm。第44页，讲稿共49张，创作于星期二45 折叠片：肽链伸展在褶纸形的平面上，相邻的肽链又折叠片：肽链伸展在褶纸形的平面上，相邻的肽链又通过氢键缔合。通过氢键缔合。第45页，讲稿共49张

26、，创作于星期二46 很多蛋白质常常是在分子链中既有很多蛋白质常常是在分子链中既有-螺旋，又有螺旋，又有-折叠，并且多次重复这两种空间结构：折叠，并且多次重复这两种空间结构：第46页，讲稿共49张，创作于星期二47三级结构：在二级结构的基础上再进一步卷曲、褶叠、三级结构：在二级结构的基础上再进一步卷曲、褶叠、盘绕。（多条肽链扭成盘绕。（多条肽链扭成“麻花麻花”。）。）蛋白质的三级蛋白质的三级结构是其他次级结构是其他次级键，如键，如SS（二硫键）、离（二硫键）、离子键、氢键、疏子键、氢键、疏水键、支链等，水键、支链等，共同作用的结果。共同作用的结果。第47页，讲稿共49张，创作于星期二48四级结构：在三级结构的基础上，各亚基再进一步形成四级结构：在三级结构的基础上，各亚基再进一步形成特定的空间结构。特定的空间结构。四级结构与蛋白质的生理活性有关。四级结构与蛋白质的生理活性有关。例如，马血红蛋白例如，马血红蛋白由四个独立的亚基由四个独立的亚基组成。两个各含组成。两个各含141个氨基酸残基个氨基酸残基的的a-蛋白和两个各蛋白和两个各含含146个氨基酸残个氨基酸残基的基的b-蛋白。蛋白。第48页，讲稿共49张，创作于星期二感感谢谢大大家家观观看看第49页，讲稿共49张，创作于星期二