第5章蛋白质学习.pptx

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1、1本章内容本章内容(Contents)5.1 概述概述5.5蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质5.6食品加工中蛋白质的变化食品加工中蛋白质的变化本本章章主主要要内内容容5.2氨基酸的物理化学性质氨基酸的物理化学性质5.3蛋白质的结构蛋白质的结构5.4蛋白质的变性蛋白质的变性5.7新型蛋白质新型蛋白质第1页/共80页2重点蛋白质的变性及其对食品品质的影响；蛋白质的功能性质及其在贮藏加工过程中的变化，以及食品加工条件对食品品质和营养性的影响；难点蛋白质功能性质、蛋白质变化对其品质的影响。本章提要第2页/共80页3一、蛋白质在食品加工中的意义一、蛋白质在食品加工中的意义蛋白质是食品中营养素之一蛋白质是

2、食品中营养素之一蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义一些蛋白质具有生物活性功能，是开发功能性食品原料之一一些蛋白质及短肽具有有害性，对食品安全产生影响营养功能感官品质生物活性食品安全5.1概述概述第3页/共80页4C：50-55%H：6-8%O：20-23%N：15-18%S：0-4%微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I等二、蛋白质的元素组成二、蛋白质的元素组成第4页/共80页5按氨基酸的种按氨基酸的种类和数量分类和数量分按蛋白质的溶解度分清蛋白清蛋白球蛋白球蛋白谷蛋白谷蛋白醇溶蛋白醇溶蛋白三、蛋白质的分类三、蛋白质的分类 P109完全蛋白质完全蛋白质半完全蛋白质半完全蛋白质不完全蛋

3、白质不完全蛋白质组蛋白组蛋白精蛋白精蛋白硬蛋白类硬蛋白类第5页/共80页6按分子形状分球状蛋白质球状蛋白质纤维状蛋白质纤维状蛋白质按蛋白质的化学成分分核蛋白核蛋白脂蛋白脂蛋白糖蛋白糖蛋白磷蛋白磷蛋白金属蛋白金属蛋白黄素蛋白黄素蛋白第6页/共80页7四、食品中蛋白质来源及种类四、食品中蛋白质来源及种类 P1236动物中蛋白质：如猪肉、鱼肉、鸡肉、动物中蛋白质：如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳乳6植物中蛋白质：如大豆、谷物植物中蛋白质：如大豆、谷物6微生物中蛋白质：酵母微生物中蛋白质：酵母第7页/共80页8&牛乳中的蛋白质牛乳中的蛋白质 酪蛋白酪蛋白 乳清蛋白乳清蛋白占乳蛋白的80808282 1 1,2

4、2,酪蛋白 乳球蛋白，5050（婴儿过敏原）乳清蛋白，2525第8页/共80页9&肉中的蛋白质肉中的蛋白质 肌浆中的蛋白质肌浆中的蛋白质 肌原纤维蛋白质肌原纤维蛋白质 基质蛋白质基质蛋白质占20203030肌溶蛋白,球蛋白X,X,肌红蛋白肌原蛋白弹性蛋白占40406060肌球蛋白，肌动蛋白肌动球蛋白，肌原球蛋白第9页/共80页10&小麦中的蛋白质小麦中的蛋白质 醇溶谷蛋白醇溶谷蛋白 谷蛋白谷蛋白 清蛋白清蛋白 球蛋白球蛋白构成面筋，含有二硫键面团弹性和机械强度第10页/共80页115.2氨基酸的物理化学性质氨基酸的物理化学性质一、氨基酸的结构及性质简介一、氨基酸的结构及性质简介 P100 l与

5、羧基相邻的与羧基相邻的-碳原子上都有一个氨基，因而称为碳原子上都有一个氨基，因而称为-氨基酸氨基酸l除甘氨酸外，其它所有氨基酸分子中的除甘氨酸外，其它所有氨基酸分子中的-碳原子都为不对称碳原子，所以：碳原子都为不对称碳原子，所以：A、氨基酸都具有旋光性。、氨基酸都具有旋光性。B、每一种氨基酸都具有、每一种氨基酸都具有D-型和型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为中氨基酸都为L-L-型型型型。1.结构结构第11页/共80页122.必需氨基酸必需氨基酸l人体所需的八种必需氨基酸人体所需的八种必需氨基酸赖氨酸赖氨酸(Lys)缬氨酸缬氨酸(Va

6、l)蛋氨酸蛋氨酸(Met)色氨酸色氨酸(Try)亮氨酸亮氨酸(Leu)异亮氨酸异亮氨酸(Ile)苏氨酸苏氨酸(Thr)苯丙氨酸苯丙氨酸(Phe)l婴儿时期所需婴儿时期所需:精氨酸精氨酸(Arg)、组氨酸、组氨酸(His)l早产儿所需早产儿所需：色氨酸：色氨酸(Try)、半胱氨酸、半胱氨酸(Cys)在人体内不能合成，只能由食物提供的氨基酸。第12页/共80页13p溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，一 般能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于 有机溶剂。p熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200200以上。p味感：氨基酸的味感与其立体构象有关。D-D-氨基酸 多数带有甜味。L-L-氨基酸有甜、苦、

7、鲜、酸 四种不同味感。p旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性。3.氨基酸的物理性质氨基酸的物理性质第13页/共80页14氨基酸 溶解度氨基酸 溶解度氨基酸 溶解度丙氨酸(Ala)167.2精氨酸精氨酸(Arg)855.6天冬酰胺(Asn)28.5天冬氨酸天冬氨酸(Asp)5.0半胱氨酸(Cys)谷氨酰胺(Gln)7.2(37)谷氨酸(Glu)8.5甘氨酸(Gly)249.9组氨酸(His)异亮氨酸(Ile)34.5亮氨酸亮氨酸(Leu)21.7赖氨酸赖氨酸(Lys)739.0蛋氨酸蛋氨酸(Met)56.2苯丙氨酸(Phe)27.6脯氨酸脯氨酸(Pro)1620.0丝氨酸(Ser)422.0苏

8、氨酸(Thr)13.2色氨酸(Trp)13.6酪氨酸(Tyr)0.4缬氨酸缬氨酸(Val)58.1 氨基酸在水中的溶解度（25,g/L）第14页/共80页15 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH(-NH3 3+)形式存在，羧形式存在，羧基是以离解状态基是以离解状态(-COO(-COO-)存在。存在。在不同的在不同的pHpH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。条件下，两性离子的状态也随之发生变化。p

9、H1710净电荷净电荷+10-1正离子正离子两性离子两性离子负负离子离子 等电点等电点pI4.氨基酸的离解性质氨基酸的离解性质第15页/共80页16当当溶液浓度为某一溶液浓度为某一pHpH值时，氨基酸分子中所含的值时，氨基酸分子中所含的-NH-NH3 3+和和-COO-COO-数目正好相数目正好相等，净电荷为等，净电荷为0 0。这一。这一pHpH值即为氨基酸的等电点，简称值即为氨基酸的等电点，简称pIpI。l 在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。状态。l 中性氨基酸等电点在中性氨基酸等电点在5.5

10、6.3，酸性氨基酸等电点在，酸性氨基酸等电点在2.83.2，碱性氨基，碱性氨基酸在酸在7.610.6。l 在等电点时，氨基酸在水中的溶解度最小，易于结晶沉淀。在等电点时，氨基酸在水中的溶解度最小，易于结晶沉淀。【分离某种氨分离某种氨基酸基酸】5.氨基酸的等电点氨基酸的等电点第16页/共80页171、氨基酰化、氨基酰化5、与茚三酮的反应、与茚三酮的反应6、氨基酸羧基的反应、氨基酸羧基的反应氨氨基基酸酸的的反反应应2、苄氧甲酰氯、苄氧甲酰氯3、氨基的烃基化、氨基的烃基化4、与亚硝酸的反应、与亚硝酸的反应二、氨基酸的反应二、氨基酸的反应 P101第17页/共80页18蛋白质分子构象蛋白质分子构象是指

11、蛋白质分子中所有原子在三维空间中的排布。是指蛋白质分子中所有原子在三维空间中的排布。蛋白质结构层次一级结构一级结构PrimaryStructure二级结构二级结构SecondaryStructure三级结构三级结构TertiaryStructure四级结构四级结构QuaternaryStructure5.3蛋白质的结构蛋白质的结构P106第18页/共80页19一、蛋白质分子的一级结一、蛋白质分子的一级结构构1 1、概念、概念 又称化学结构，是指氨基酸在肽链中的排列顺又称化学结构，是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置。序及二硫键的位置。u 组成蛋白质的多肽链数目组成蛋白质的多肽链数目u 多

12、肽链的氨基酸顺序多肽链的氨基酸顺序 其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。蛋白质生物功能的基础。第19页/共80页202 2、肽键的结构、肽键的结构一个氨基酸的氨基与另一个氨一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为胺键称为肽键肽键，所形成的化合，所形成的化合物称为物称为肽肽。由两个氨基酸组成的由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基氨基酸单元称为氨基酸残基。酸残基。第20页/共80页21

13、二、蛋白质分子的二级结构二、蛋白质分子的二级结构1、概念概念 由多肽链上主要骨架中各个肽段所形成的规则或由多肽链上主要骨架中各个肽段所形成的规则或无规则的构象。无规则的构象。2、二级结构的类型二级结构的类型二级结构类型二级结构类型-螺旋结构螺旋结构-折叠股和折叠股和-折叠片折叠片-转角转角(发夹和发夹和环环)回折回折三股螺旋三股螺旋无规卷曲无规卷曲-螺旋结构和螺旋结构和-折叠折叠第21页/共80页22 螺旋螺旋第22页/共80页23-折叠折叠第23页/共80页24三、蛋白质分子的三级结三、蛋白质分子的三级结构构1 1、概念、概念 二级结构的蛋白质进一步折叠成为紧密结构时的二级结构的蛋白质进一步

14、折叠成为紧密结构时的三维空间排列。三维空间排列。蛋白质结构稳定蛋白质结构稳定疏水相互作用疏水相互作用氢键氢键范德华引力范德华引力静电相互作用静电相互作用二硫键二硫键2 2、稳定三级结构的作用力、稳定三级结构的作用力第24页/共80页25第25页/共80页26第26页/共80页27四、蛋白质分子的四级结构四、蛋白质分子的四级结构 概念概念 由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的具有特定三维结构的蛋白质构象叫做蛋白质而成的具有特定三维结构的蛋白质构象叫做蛋白质四级结构。四级结构。血红蛋白的四级结构第27页/共80页28第28页/共80页29一、蛋白质

15、变性的概念一、蛋白质变性的概念由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化，不包括一级结构上及物理、化学性质的异常变化，不包括一级结构上肽键的断裂。肽键的断裂。5.4蛋白质的变性蛋白质的变性P109第29页/共80页30 可逆变性：可逆变性：除去变性因素之后，在适当的条除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性态恢复到天然态。件下蛋白质构象可以由变性态恢复到天然态。不可逆变性：不可逆变性：除去变性因素之后，在适当的除去变性因素之后，在适当的

16、条件下蛋白质构象由变性态不能恢复到天然态。条件下蛋白质构象由变性态不能恢复到天然态。二、蛋白质变性的分类二、蛋白质变性的分类第30页/共80页31物理因素：加热、冷冻、静压、辐射、剪切、物理因素：加热、冷冻、静压、辐射、剪切、界面性质等。界面性质等。三、影响蛋白质变性的因素三、影响蛋白质变性的因素化学因素：化学因素：pH、金属和盐、有机溶剂、有机、金属和盐、有机溶剂、有机 化合物的水溶液等。化合物的水溶液等。第31页/共80页32大多数的蛋白质在大多数的蛋白质在454550 50 已可察觉到变性。已可察觉到变性。一种特定的蛋白质的热稳定性是由许多因素决定的。一种特定的蛋白质的热稳定性是由许多因

17、素决定的。变性使得疏水基团暴露并使伸展的蛋白质分子发生变性使得疏水基团暴露并使伸展的蛋白质分子发生聚集，伴随出现蛋白质溶解度降低和吸水能力的增强。聚集，伴随出现蛋白质溶解度降低和吸水能力的增强。包括：温度、氨基酸的组成、蛋白质浓度、水分活度、包括：温度、氨基酸的组成、蛋白质浓度、水分活度、pH、离子强度及种类等等。、离子强度及种类等等。1、加热、加热物理因素第32页/共80页33冷冻也可以使蛋白质变性。冷冻也可以使蛋白质变性。冻结使蛋白质周围的水与其结合状态发生变化，从而破坏了维持蛋白质的冻结使蛋白质周围的水与其结合状态发生变化，从而破坏了维持蛋白质的构象的力。构象的力。另外大量的水结成冰后，

18、使得剩余水中的无机盐浓度大大提高，局部高浓另外大量的水结成冰后，使得剩余水中的无机盐浓度大大提高，局部高浓度的盐也会使蛋白质发生变性。度的盐也会使蛋白质发生变性。2、冷冻、冷冻物理因素第33页/共80页34大多数蛋白质在大多数蛋白质在1001200Mpa下会发生变性。下会发生变性。主要原因是蛋白质是柔性的和可压缩的。主要原因是蛋白质是柔性的和可压缩的。3、流体静压、流体静压物理因素高压加工正在成为食品加工中一项新技术，如高压加工正在成为食品加工中一项新技术，如牛肉的嫩化加工牛肉的嫩化加工（100300MPa）。）。优点：不会损害蛋白质中的必需氨基酸、天然色素和优点：不会损害蛋白质中的必需氨基酸

19、、天然色素和风味，减少有害物形成。风味，减少有害物形成。缺点：成本高。缺点：成本高。第34页/共80页35剪切速度越大，蛋白质变性程度越大剪切速度越大，蛋白质变性程度越大原因：空气泡的并入使蛋白质分子吸附在气液界面。气液界面的原因：空气泡的并入使蛋白质分子吸附在气液界面。气液界面的能量高于主体相的能量，因此蛋白质在界面上经历构象的变化。能量高于主体相的能量，因此蛋白质在界面上经历构象的变化。一些食品在加工过程，如挤压、打擦、捏合、高速均质等，会产生高的剪切力。这样的剪切力加上高温能使蛋白质发生不可逆的变性。4、剪切、剪切 物理因素第35页/共80页365、辐射、辐射电磁辐射（如紫外线）是一种能

20、量，可以通过改变蛋白质分子的化电磁辐射（如紫外线）是一种能量，可以通过改变蛋白质分子的化学键而使蛋白分子变性。学键而使蛋白分子变性。辐射对蛋白质的影响因波长和能量的大小而异。辐射对蛋白质的影响因波长和能量的大小而异。能量低时，变性但不影响营养价值；但能量高不但变性营养价值也能量低时，变性但不影响营养价值；但能量高不但变性营养价值也降低。降低。第36页/共80页37 界面附近的水的能量较高，处于高能态，能与蛋白质发生相互作用，界面附近的水的能量较高，处于高能态，能与蛋白质发生相互作用，破坏许多蛋白质间的氢键，使吸附在界面的蛋白质发生了变性，并且是破坏许多蛋白质间的氢键，使吸附在界面的蛋白质发生了

21、变性，并且是不可逆变性。不可逆变性。6、界面、界面物理因素第37页/共80页387、pH大多数蛋白质在大多数蛋白质在pH4-10比较稳定，保持天然状态，超过这个范围比较稳定，保持天然状态，超过这个范围就会发生变性。就会发生变性。pH是导致蛋白变性的重要因素，这是因为在极端pH值时，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质分子的构象发生变化。如酸奶。化学因素第38页/共80页39A碱金属只能有限度的与蛋白质起作用，碱金属只能有限度的与蛋白质起作用，Ca2、Mg2略强些（如卤水点略强些（如卤水点豆腐），过渡金属易与蛋白质发生相互作用。豆腐），过渡金属易与蛋白质发生相互作用。8、金属和盐

22、、金属和盐化学因素B低浓度的盐稳定了蛋白质的结构（中和电荷），高浓度的盐对蛋白质的影低浓度的盐稳定了蛋白质的结构（中和电荷），高浓度的盐对蛋白质的影响不利（离子水合）。响不利（离子水合）。第39页/共80页40大多数有机溶剂是蛋白质的变性剂。大多数有机溶剂是蛋白质的变性剂。9、其他、其他化学因素还原剂（半胱氨酸、抗坏血酸、还原剂（半胱氨酸、抗坏血酸、-巯基乙醇、二硫苏糖醇）可以还原巯基乙醇、二硫苏糖醇）可以还原二硫交联键，因而能改变蛋白质的构象。二硫交联键，因而能改变蛋白质的构象。表面活性剂（如表面活性剂（如SDS）。）。第40页/共80页41其他成分蛋白质 相互作用相互作用食品色泽食品风味食

23、品外形食品质构糖脂肪构成构成食品品质贡献多大贡献多大？5.5蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质P114第41页/共80页42水化性质：水化性质：取决于蛋白质与水的相互作用，包括水吸取决于蛋白质与水的相互作用，包括水吸收和保留、湿润性、溶胀性、粘着性、分散性、溶解收和保留、湿润性、溶胀性、粘着性、分散性、溶解度和粘度等。通常与蛋白质的大小、形状和柔顺性有度和粘度等。通常与蛋白质的大小、形状和柔顺性有关。关。表面性质：表面性质：与蛋白质的表面张力、乳化作用、起泡特与蛋白质的表面张力、乳化作用、起泡特性、成膜性以及风味结合等有关的性质。性、成膜性以及风味结合等有关的性质。结构性质：结构性质：与蛋白质的

24、相互作用有关的性质，如产生与蛋白质的相互作用有关的性质，如产生弹性、沉淀、胶凝作用及形成其它结构（面团形成、弹性、沉淀、胶凝作用及形成其它结构（面团形成、纤维化等）的性质。纤维化等）的性质。感官性质：感官性质：颜色、气味、适口性、咀嚼感、爽滑度、颜色、气味、适口性、咀嚼感、爽滑度、浑浊度等。浑浊度等。食品蛋白质的功能性质分为四个方面：食品蛋白质的功能性质分为四个方面：第42页/共80页43水化性质、表面性质、结构性质、感官性质1、蛋白质的功能性质概念、蛋白质的功能性质概念P114功能性质：功能性质：在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。第43

25、页/共80页44功功 能能食食 品品 蛋白质类型蛋白质类型 溶解性溶解性饮料饮料 乳清蛋白乳清蛋白 粘度粘度汤、调味汁汤、调味汁 明胶明胶 持水性持水性香肠、蛋糕香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用胶凝作用肉和奶酪肉和奶酪 肌肉蛋白和乳蛋白肌肉蛋白和乳蛋白 粘结粘结-粘合粘合肉、香肠、面条肉、香肠、面条 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 弹性弹性肉和面包肉和面包 肌肉蛋白，谷物蛋白肌肉蛋白，谷物蛋白 乳化乳化香肠、蛋糕香肠、蛋糕 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫泡沫冰淇淋、蛋糕冰淇淋、蛋糕 鸡蛋蛋白，乳清蛋白鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味脂肪和风味的结合的结合油炸面

26、圈油炸面圈 谷物蛋白谷物蛋白 水化性质水化性质结构性质结构性质表面性质表面性质感官性质感官性质p115第44页/共80页45概念概念:是指蛋白质能自发地迁移至汽-水界面或油-水界面的性质。快速地吸附至界面 快速地展开并在界面上再定向（3 3种方式）到达界面后，立即形成经受热和机械运动的膜 具有界面性质的蛋白质必要条件：具有界面性质的蛋白质必要条件：2、蛋白质的界面性质、蛋白质的界面性质 P115 第45页/共80页46 乳化性质 Emulsifying Properties 起泡性 Foaming Properties第46页/共80页47 乳化性质牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等。食品乳状

27、液食品乳状液牛乳脂肪的稳定牛乳脂肪的稳定脂肪球膜三酰基甘油磷脂不溶性脂蛋白可溶性蛋白免疫球蛋白酪蛋白亚胶束均质第47页/共80页48 蛋白质可以促进乳浊液形成及稳定的性质，称为蛋白质的乳化性。因为蛋白质有两亲性质才使得其具备乳化性。乳化性质乳化性质第48页/共80页49影响蛋白质乳化作用的因影响蛋白质乳化作用的因素素:蛋白质的溶解度：蛋白质的溶解度：正相关正相关pH值值 pH=pI 溶解度小时，降低其乳化作用（大多数蛋溶解度小时，降低其乳化作用（大多数蛋白）白）pH=pI 溶解度大，增加其乳化作用溶解度大，增加其乳化作用 血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=pI，具有

28、较，具有较高的溶解度，此时，乳化作用增加高的溶解度，此时，乳化作用增加。蛋白质表面疏水性：存在蛋白质表面疏水性：存在弱正相关弱正相关（疏水性强时，界（疏水性强时，界面吸附的蛋白质浓度高、界面张力低、乳浊液稳定）。面吸附的蛋白质浓度高、界面张力低、乳浊液稳定）。适当热诱导蛋白质变性，可适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化增强其乳化作用（如液态作用（如液态奶加工）。奶加工）。第49页/共80页50乳清蛋白质的自然状态乳清蛋白质的自然状态(左侧左侧)及变及变性状态性状态(右侧右侧)酪蛋白粘附乳清蛋白上酪蛋白粘附乳清蛋白上牛乳经过90-9590-95保温3-5s3-5s的热处理可使乳清蛋白质变性并与酪蛋

29、白反应，这一过程有助于防止脱水收缩，提高黏度，使乳制品的质量得以提高。第50页/共80页51蛋白质的起泡性质蛋白质的起泡性质 是指蛋白质在汽是指蛋白质在汽液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。起泡性质的评价起泡性质的评价 蛋白质的起泡力蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性测定泡沫稳定性 第51页/共80页52蛋白质的浓度蛋白质的浓度 蛋白质要发挥起泡性，其必须在溶液中具有一定的浓度，一般浓度在28（w/v）时，随着浓度增加起泡性增加。但超过10，会使溶解度下降而导致气泡变小，泡沫变硬。pHpH值：值：主要影响蛋白质溶解性。盐：盐：能影响蛋白质

30、的溶解度、粘度、展开和聚集。如钙离子可以与蛋白质的羧基形成桥连（生成粘生成粘弹性较好的蛋白质膜）改进起泡性和稳定性。弹性较好的蛋白质膜）改进起泡性和稳定性。影响泡沫形成和稳定性的因素影响泡沫形成和稳定性的因素:第52页/共80页53糖：糖：小分子的糖如蔗糖、乳糖等能增加粘度小分子的糖如蔗糖、乳糖等能增加粘度在界面上较难展开在界面上较难展开损害起泡能力损害起泡能力降低了泡沫中薄层液体的排出降低了泡沫中薄层液体的排出增强稳定性增强稳定性脂：脂：脂类（尤其是磷脂）具有比蛋白质更好的表脂类（尤其是磷脂）具有比蛋白质更好的表面活性，其以竞争的方式在界面上取代蛋白质减少面活性，其以竞争的方式在界面上取代蛋

31、白质减少了膜的厚度和粘接性，使泡沫稳定性下降。了膜的厚度和粘接性，使泡沫稳定性下降。一般不含脂类的蛋白质有较好的起泡性质。如，一般不含脂类的蛋白质有较好的起泡性质。如，乳清浓缩蛋白，大豆蛋白，蛋清蛋白等。乳清浓缩蛋白，大豆蛋白，蛋清蛋白等。第53页/共80页54&概念：概念：蛋白质与水分子相互结合的性质。蛋白质与水分子相互结合的性质。4 蛋白质水化性质与食品的功能性：如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。3、蛋白质的水化性质、蛋白质的水化性质P122第54页/共80页55&作用方式：作用方式：第55页/共80页56&结合过结合过程程 化合水和邻

32、近水化合水和邻近水 多分子层水多分子层水 进一步水化进一步水化在宏观水平上，蛋白质与水的结合是一在宏观水平上，蛋白质与水的结合是一个逐步进行的过程，即个逐步进行的过程，即如若条件允许如若条件允许第56页/共80页57膨润性：蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，这种水 化性质通常叫膨润性。可溶性蛋白：蛋白质在继续水化中被水分散而逐 渐变为胶体溶液，具有这种水化特 点的蛋白质叫可溶性蛋白质。进一步水化则表现为：进一步水化则表现为：第57页/共80页58蛋白质蛋白质结合水结合水温度温度（反比）（反比）离子强度离子强度（低有利，高不利）（低有利，高不利）pHpH（等电点水等电点水合作用最低合作用最低）盐的种类

33、盐的种类钠有利，钙镁不利钠有利，钙镁不利蛋白质的浓度蛋白质的浓度（正比）（正比）&影响蛋白质结合水的环境因素影响蛋白质结合水的环境因素第58页/共80页594、蛋白质的溶解度、蛋白质的溶解度 P122蛋白质-蛋白质溶剂-溶剂蛋白质-溶剂+实实质质疏水疏水相相互作互作用用 离子相 互作用+蛋白质的溶解度大小蛋白质的溶解度是衡量蛋白质食品加工属性的重要指标。蛋白质在水中的溶解度不仅与自身组成和结蛋白质在水中的溶解度不仅与自身组成和结构有关，也与溶液构有关，也与溶液pHpH、离子强度、温度和蛋白质、离子强度、温度和蛋白质浓度有关。浓度有关。第59页/共80页605、蛋白质的胶凝作用、蛋白质的胶凝作用

34、l沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分 丧失而引起的聚集反应。l絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反 应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的 一种现象。l凝结作用：发生变性的无规聚集反应,蛋白质-蛋 白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起 的聚集反应，定义为凝结作用。l凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成 有序的蛋白质网络结构过程。关于蛋白在溶液中聚集形态变化的几个概念：凝胶区别于凝结、聚合等一些使蛋白质分散性下降的现象。只有蛋白质分子间相互作用达到一定“度”既排斥又吸引，二者达到平衡时才能形成凝胶。过度结合，则凝结沉淀，不均匀的随机聚集出现絮凝。第60页/共80页

35、61A热可逆凝胶热可逆凝胶：加热溶化、再冷却形成的凝胶。如：加热溶化、再冷却形成的凝胶。如：明胶加热后冷却形成的凝胶，由于明胶加热后冷却形成的凝胶，由于氢键氢键保持稳定，保持稳定，具有热可逆性，在加热（约具有热可逆性，在加热（约30）时熔融。）时熔融。A加加热热产产生生凝凝胶胶，非非可可逆逆。如如：蛋蛋清清蛋蛋白白在在煮煮蛋蛋中中形形成成凝凝胶胶，疏疏水水作作用用及及二二硫硫键键的的形形成成保保持持稳稳定定，很很多多都都不不透透明明且且不不可可逆逆；疏疏水水相相互互作作用用是是随随温温度度升升高高而而增加。增加。A由由钙钙盐盐等等二二价价金金属属盐盐的的作作用用形形成成的的凝凝胶胶：如如，大大

36、豆豆蛋白做豆腐。蛋白做豆腐。A不不加加热热而而经经部部分分水水解解或或调调整整pH到到pI时时产产生生凝凝胶胶：如如皮皮蛋蛋的的制制作作，加加碱碱水水解解部部分分蛋蛋清清蛋蛋白白、酸酸奶奶的的制制作作用用乳乳酸酸菌菌发发酵酵pH下下降降、干干酪酪的的制制作作因因凝凝乳乳酶酶的的作作用。用。&食品蛋白凝胶类型（四类）食品蛋白凝胶类型（四类）第61页/共80页62 蛋白质的织构化是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要特别强调的一种功蛋白质的织构化是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要特别强调的一种功能性质。能性质。蛋白质织构化的方法：蛋白质织构化的方法：热凝结和形成薄膜（如腐竹）热凝结和形成薄膜（如腐竹）

37、纤维的形成纤维的形成 热塑性挤压热塑性挤压 6、蛋白质的织（质）构化作用、蛋白质的织（质）构化作用 蛋白质的织构化指经过一定的处理过程，使原本不具有畜肉那样组织结构蛋白质的织构化指经过一定的处理过程，使原本不具有畜肉那样组织结构的蛋白质（特别是植物蛋白），变得具有畜肉的组织结构和咀嚼性（人造肉、的蛋白质（特别是植物蛋白），变得具有畜肉的组织结构和咀嚼性（人造肉、禽肉的重整禽肉的重整）。）。第62页/共80页637、面团的形成、面团的形成小麦蛋白是众多食品蛋白质中惟一能形成粘小麦蛋白是众多食品蛋白质中惟一能形成粘弹性面团特性的蛋白质。弹性面团特性的蛋白质。当小麦面粉与水（约当小麦面粉与水（约3:

38、1）于室温下混合、揉）于室温下混合、揉搓，即可形成黏稠有弹性、可塑的面团，此搓，即可形成黏稠有弹性、可塑的面团，此即即面团形成性面团形成性。面团再经发酵、焙烤等工序。面团再经发酵、焙烤等工序便成面包。便成面包。第63页/共80页64面筋蛋白面筋蛋白（占（占Pr80Pr80）麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度麦醇溶蛋白（麦胶蛋白）：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。过度黏结，过度黏结，抑制膨胀抑制膨胀 过度延展，过度延展，面团塌陷面团塌陷 第64页/共80页65面筋蛋白质中含有的化学键面筋蛋白质中含有的化学键氢键氢键：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸

39、、苏氨酸：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸：水吸收能力强，有黏性（水吸收能力强，有黏性（吸水和粘着吸水和粘着）。）。非极性氨基酸非极性氨基酸：使水化蛋白相互聚集、有黏弹性使水化蛋白相互聚集、有黏弹性 与脂肪有效结合与脂肪有效结合。二硫键二硫键：使面团坚韧（使面团坚韧（胶凝胶凝）。）。第65页/共80页668 8、蛋白质与风味物质的结合、蛋白质与风味物质的结合蛋白质蛋白质风味风味+蛋白质蛋白质-风味风味有有利利不不利利良好风味载体良好风味载体与不良风味结合与不良风味结合第66页/共80页67结合方式结合方式 蛋白质通过分子中的基团或链段与风味物质结蛋白质通过分子中的基团或链段与风味物质结合。合。

40、极性风味物质极性风味物质可以与极性氨基酸残基形成可以与极性氨基酸残基形成氢键氢键；弱极性的风味物质可以与弱极性氨基酸的脂溶弱极性的风味物质可以与弱极性氨基酸的脂溶性残基或蛋白质的性残基或蛋白质的疏水区结合疏水区结合；蛋白质中的一些部位还可以与一些风味物质发蛋白质中的一些部位还可以与一些风味物质发生生较强的结合较强的结合，如一些醛、酮类挥发物可以与赖氨酸，如一些醛、酮类挥发物可以与赖氨酸的的末端氨基末端氨基形成形成SchiffSchiff碱，而一些胺类挥发物可与碱，而一些胺类挥发物可与天门冬氨酸、谷氨酸的天门冬氨酸、谷氨酸的末端羧基末端羧基形成酰胺键。形成酰胺键。第67页/共80页68影响蛋白质

41、与风味结合的因素影响蛋白质与风味结合的因素 水：水：促进极性挥发物的结合促进极性挥发物的结合pH pH：碱性碱性pHpH比在酸性比在酸性pHpH更能促进与风味物的结合（如酪蛋白）更能促进与风味物的结合（如酪蛋白）热热 ：热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力化学改性：化学改性：化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质（构象）化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质（构象）第68页/共80页691、热加工对蛋白质的影响、热加工对蛋白质的影响5.6食品加工中蛋白质的变化食品加工中蛋白质的变化P129有利方面：有利方面：适宜的加热条件适宜的加热条件适宜的加热条件适宜的加热条

42、件使蛋白质发生变性，易使蛋白质发生变性，易被消化酶水解，从而提高消化率（被消化酶水解，从而提高消化率（大豆蛋白、胶原蛋白和卵大豆蛋白、胶原蛋白和卵清蛋白等清蛋白等）；加热还可破坏植物蛋白质胰蛋白酶和其）；加热还可破坏植物蛋白质胰蛋白酶和其他抗营养的抑制素（他抗营养的抑制素（凝集素多糖苷凝集素多糖苷）。）。不利方面：不利方面：过度加热过度加热过度加热过度加热会导致氨基酸的氧化、键交换、会导致氨基酸的氧化、键交换、形成新酰胺键（形成新酰胺键（交联成环交联成环）、脱硫、脱氨等，从而难）、脱硫、脱氨等，从而难以被消化酶水解，造成消化迟滞，食品的风味也随以被消化酶水解，造成消化迟滞，食品的风味也随之降低

43、之降低，也可能造成安全隐患。也可能造成安全隐患。第69页/共80页702、低温处理下的变、低温处理下的变化化有利方面：有利方面：能抑制微生物的繁殖、酶活性及化学变化，能抑制微生物的繁殖、酶活性及化学变化，从而延缓或防止蛋白质的腐败。从而延缓或防止蛋白质的腐败。不利方面：不利方面：解冻时间过长，会引起相当量的蛋白质降解冻时间过长，会引起相当量的蛋白质降解，而且水解，而且水-蛋白质结合状态被破坏，代之以蛋白质蛋白质结合状态被破坏，代之以蛋白质-蛋白质之间的相互作用，形成不可逆的蛋白质变性。蛋白质之间的相互作用，形成不可逆的蛋白质变性。这些变化导致蛋白质持水力丧失。这些变化导致蛋白质持水力丧失。第7

44、0页/共80页713、碱处理下的变化、碱处理下的变化有利方面有利方面：蛋白质经过碱处理后，能发生很多变化，：蛋白质经过碱处理后，能发生很多变化，有利的如使蛋白质水解，也会杀灭一些酶和毒素（有利的如使蛋白质水解，也会杀灭一些酶和毒素（黄曲霉黄曲霉素素）。）。不利方面不利方面：碱处理可使精氨酸、胱氨酸、色氨酸、丝：碱处理可使精氨酸、胱氨酸、色氨酸、丝氨酸和赖氨酸等发生构型变化，由天然的氨酸和赖氨酸等发生构型变化，由天然的L-L-型转变为型转变为D D型，降低了营养价值。型，降低了营养价值。蛋白的浓缩、分离、起泡和质构化等均需碱处理。蛋白的浓缩、分离、起泡和质构化等均需碱处理。第71页/共80页72

45、4、氧化处理下的变、氧化处理下的变化化导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有害物质。有害物质。如漂白（如面粉增色）、杀菌中使用的H2O2等引起酪氨酸发生氧化性交联氧化产物导致蛋白质自由基形成PH+LOOP+LOOH天然蛋白质 脂类自由基 脂类过氧化物形成的蛋白质自由基P P，随后发生多肽链聚合等P P+P+PP-PP-P第72页/共80页73有利方面：提高稳定性、减重、便于贮存与运输等。有利方面：提高稳定性、减重、便于贮存与运输等。不利方面：干燥时，如果温度过高，时间过长，蛋白不利方面：干燥时，如果温度过高，时间过长，蛋白质结构受到破坏，则引起蛋白质的变性，

46、因而食品质结构受到破坏，则引起蛋白质的变性，因而食品的复水性降低，硬度增加，风味变劣。的复水性降低，硬度增加，风味变劣。5、脱水处理下的变化、脱水处理下的变化 传统的脱水方法（山野菜、蘑菇）真空干燥（脱水蔬菜）冷冻干燥 喷雾干燥（乳粉）鼓膜干燥（早期乳粉）第73页/共80页74 在在油油料料作作物物中中以以大大豆豆蛋蛋白白最最为为重重要要，一一是是因因为为它它的的种种植植面面积积非非常常大大，二二是是它它的的必必需需氨氨基基酸酸组组成与动物蛋白十分接近。成与动物蛋白十分接近。1.脱脂豆粉脱脂豆粉（大豆脱脂，（大豆脱脂，Pr.约为约为50）2.浓浓缩缩大大豆豆蛋蛋白白（乙乙醇醇或或水水处处理理脱

47、脱脂脂豆豆粉粉，Pr.为为 70左右）左右）3.大大豆豆蛋蛋白白分分离离物物（大大豆豆分分离离蛋蛋白白，酸酸碱碱处处理理脱脱脂脂豆豆粉粉，Pr.超过超过90以上，基本不含抗营养因子）以上，基本不含抗营养因子）5.7新型蛋白质新型蛋白质P125一、大豆蛋白和其它油籽蛋白一、大豆蛋白和其它油籽蛋白脱脂豆粉和浓缩蛋白适用于热塑性挤压，而分离蛋白不仅适用于热塑性挤压，也适用于纤维形成，但成本要高。第74页/共80页75二、单细胞蛋白二、单细胞蛋白(SCP)单细胞蛋白一般是指以微微微微生生生生物物物物中中中中的的的的蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质作为食物蛋白，其优点是单细胞蛋白的生产一般不受气候、地域条件的限

48、制，生长繁殖快，产量高，易控制，可以利用“三三三三废废废废”作为培养基质，氨氨氨氨基基基基酸酸酸酸组组组组分分分分齐齐齐齐全全全全，它们主要有酵母蛋白（假丝酵母、啤酒酵母等），细菌蛋白（杆菌属、丝菌属等），藻类（螺旋藻等）和真菌（蘑菇）。第75页/共80页76三、叶蛋白三、叶蛋白 植植物物的的叶叶片片是是进进行行光光合合作作用用及及合合成成蛋蛋白白质质的的场场所所，许许多多禾禾谷谷类类、豆豆类类作作物物的的叶叶片片中中约约含含24%Pr。取取新新鲜鲜叶叶片片切切碎碎压压榨榨取取汁汁，所所得得汁汁液液中中含含有有10固固形形物物；加加热热汁汁液液至至90时时可可形形成成蛋蛋白白凝凝块块，经经洗洗

49、涤涤、干干燥燥后后凝凝块块中中约约含含60的的蛋蛋白白质质、10的的脂脂类类、10矿矿物物质质和和其其它它物物质质(维维生生素素、色色素素)，可可直直接接用用作作商商品品饲饲料料来来增增加加禽禽类类的的皮皮肉肉部部、蛋蛋黄黄的的色色泽泽。若若经经过过脱脱色色处处理理后后会会改改善善其其适适口口性性，添添加加到到谷谷类类食食物物中中提提高高谷谷类类食食物物中中赖赖氨氨酸酸的的不不足足。其其氨氨基基酸酸组组成成较较一一般般谷谷类类和和豆豆类类蛋蛋白白质质优优良良，与与除除乳乳类类和和蛋蛋类以外的一般动物蛋白质近似，营养价值较高。类以外的一般动物蛋白质近似，营养价值较高。第76页/共80页77 四、

50、鱼蛋白四、鱼蛋白 鱼鱼蛋蛋白白可可作作为为食食物物蛋蛋白白和和饲饲料料蛋蛋白白。生生鱼鱼磨磨粉粉后后，用用有有机机溶溶剂剂浸浸提提除除掉掉脂脂类类和和水水分分，再再经经适适当当的的研研磨磨制制成成颗颗粒粒即即为为无无臭臭味味的的浓浓缩缩鱼鱼蛋蛋白白，其其蛋蛋白白质质含含量量达达75以以上上。若若同同时时脱脱骨骨、去去内内脏脏处处理理做做成成的则是去内脏浓缩鱼蛋白，蛋白质含量达的则是去内脏浓缩鱼蛋白，蛋白质含量达93以上。以上。鱼鱼蛋蛋白白的的必必需需氨氨基基酸酸组组成成与与鸡鸡蛋蛋蛋蛋白白、酪酪蛋蛋白白相相似似，但但是是它它的的一一些些功功能能性性质质如如溶溶解解性性、分分散散性性、吸吸湿湿性