细胞应激反应 (2)幻灯片.ppt

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1、细胞应激反应第1页，共11页，编辑于2022年，星期一第三节第三节细胞应激反细胞应激反应应第2页，共11页，编辑于2022年，星期一是在应激反应时新合成或合成增加的一类是在应激反应时新合成或合成增加的一类高度保守的蛋白质，在生物界普遍存在，高度保守的蛋白质，在生物界普遍存在，在细胞内发挥作用。属非分泌型蛋白。在细胞内发挥作用。属非分泌型蛋白。N端为高度保守序列端为高度保守序列,具具ATP酶活性酶活性;C端为可变区端为可变区,易与蛋白质的疏水区结合易与蛋白质的疏水区结合1.热休克蛋白热休克蛋白（heat shock protein，HSP）1)、概念、概念与结构特与结构特点点第3页，共11页，编

2、辑于2022年，星期一HSPHSP的基本结构与功能的关系的基本结构与功能的关系 HSPHSP7070的结构示意图的结构示意图ATPATP酶结构域（高度保守）酶结构域（高度保守）基质识别区域（可变区）基质识别区域（可变区）蛋白酶敏感位点蛋白酶敏感位点N N-450-450氨基酸残基氨基酸残基 200200氨基酸残基氨基酸残基 -C-CN N端：具有端：具有ATPATP酶活性的高度保守序列；酶活性的高度保守序列；C C端：具有相对可变的基质识别序列，与受损蛋白的疏水区结合。端：具有相对可变的基质识别序列，与受损蛋白的疏水区结合。受损蛋白恢复正确折叠受损蛋白恢复正确折叠消耗消耗ATPATP热休克蛋白

3、热休克蛋白热休克蛋白热休克蛋白（Heat shock protein,HSPHeat shock protein,HSP）第4页，共11页，编辑于2022年，星期一2)、分类、分类及其生物及其生物学功能学功能结构性结构性HSP（存在于正常（存在于正常细胞）细胞）诱导型诱导型HSP（应激时诱生）（应激时诱生）分子伴娘：参与蛋白质的分子伴娘：参与蛋白质的折叠、移位、及降解等折叠、移位、及降解等在应激时修复受损的蛋白质，在应激时修复受损的蛋白质，帮助其复性帮助其复性第5页，共11页，编辑于2022年，星期一HSP的生物学功能的生物学功能帮助蛋白质的折叠帮助蛋白质的折叠(folding)、移位、移位(

4、translocation)、复性、复性(renaturation)和降解和降解(degradation)分子伴娘分子伴娘(molecularchaperone)功能。功能。HSP合成的增加可增强机体对多种应激原如热、合成的增加可增强机体对多种应激原如热、内毒素、病毒感染、心肌缺血的抵抗能力。内毒素、病毒感染、心肌缺血的抵抗能力。第6页，共11页，编辑于2022年，星期一第7页，共11页，编辑于2022年，星期一3)HSP的诱生的诱生正常正常 HSP +HSF(单体单体)应激应激 蛋白质受损蛋白质受损+HSP HSF(三聚体三聚体)修复或移除修复或移除 HSP合成合成 启动启动HSP基因转录基

5、因转录HSF:热休克转录因子热休克转录因子第8页，共11页，编辑于2022年，星期一 HSP的基本组成的基本组成 HSP是一组在进化上十分保守的蛋白质，它对于是一组在进化上十分保守的蛋白质，它对于维持细胞的生命十分重要，从原核细胞到真核细维持细胞的生命十分重要，从原核细胞到真核细胞的各种生物体，其同类型胞的各种生物体，其同类型HSP的基因序列有高的基因序列有高度的同源性。度的同源性。HSP的基本功能的基本功能 其功能涉及细胞的结构维持、更新、修复、其功能涉及细胞的结构维持、更新、修复、免疫等，但其基本功能为帮助蛋白质的正确免疫等，但其基本功能为帮助蛋白质的正确折叠、移位、维持和降解，被人形象地称之折叠、移位、维持和降解，被人形象地称之为为“分子伴娘分子伴娘”(molecularchaperone)。第9页，共11页，编辑于2022年，星期一HSP的发现过程的发现过程HSP首先在果蝇体内发现。首先在果蝇体内发现。1962年发年发现，当果蝇的培养温度从现，当果蝇的培养温度从25提高到提高到30，30min后就可在其唾液腺染色体上后就可在其唾液腺染色体上看到蓬松现象，提示这些区带基因的转录看到蓬松现象，提示这些区带基因的转录加强，预示有新蛋白质合成增加。加强，预示有新蛋白质合成增加。第10页，共11页，编辑于2022年，星期一第11页，共11页，编辑于2022年，星期一