生化论述题总编.pdf

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1、第一篇：生物大分子第一篇：生物大分子1.简述蛋白质的一至四级结构定义及维持的力一级结构：氨基酸的排列顺序，维持的力为肽键，二硫键。二级结构：蛋白质中多肽链主链的局部空间构象，即蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间排列位置，不涉及氨基酸碱基侧链的构象，维持的力为氢键。三级结构：整条多肽链全部氨基酸残基的相对空间位置，其形成和稳定主要靠次级键疏水作用，离子键(盐键)，氢键，范德华力。四级结构：蛋白质中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，维持的力主要为疏水作用，氢键、离子键(盐键)也参与其中。2、以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能关系，并解释协同效应与变构效应？血红蛋白分子具有四级结构，是

2、由四个亚基组成的四聚体。1、血红蛋白含有血红素辅基，由 4 个吡咯环通过 4 个甲炔基相连成一个环形，亚铁离子居于环中央。亚铁离子有 6 个配位键，其中 4 个与吡咯环的 N 配位结合，1 个配位键与血红蛋白结合，氧则与亚铁离子可逆的结合形成第 6 个配位键。2、血红蛋白的构象变化影响着与氧的结合能力，血红蛋白能够可逆的结合氧，但血红蛋白各亚基与氧的结合存在着正协同效应。3、血红蛋白的空间构象改变也会引起疾病，如 疯牛病。协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体结合能力的现象称为协同效应。变构效应：配体与蛋白质结合后引起亚基构象变化的现象称为变构效应。3何为蛋白质的变性

3、？有哪些特征？蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的，少数变性程度较低的蛋白质在一定条件下可复性。实质：二硫键和非共价键被破坏，而一级结构不改变。变性后，溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解。4.比较蛋白质-螺旋与 DNA 双螺旋的结构蛋白质 螺旋：1、多肽链主链围绕中心作右手螺旋上升 2、AA 侧链伸向螺旋外侧 3、每个肽键 N-H 与第四个肽键的 C=

4、O形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行4、每3.6 个 AA 残基螺旋上升一周，螺距为 0.54nm。DNA 双螺旋结构的特点：1、DNA 是反向平行的互补双链结构，亲水的脱氧核糖和磷酸基骨架位于外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基间以氢键结合，其中AT,GC 称碱基互补。2、是右手螺旋结构，直径 2nm，每个螺旋含有 10 个碱基对，相邻碱基对之间旋转36，螺距 3.4nm，碱基平面间距 0.34nm。3、双链结构稳定横向靠互补碱基间的氢键，纵向靠碱基平面间的疏水性碱基堆积力维持，尤以后者重要。5、维生素与辅酶的关系维生素 B2：FMN（黄素单核苷酸），FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）维生素 PP：

5、NAD+，NADP+.(辅酶 I,辅酶 II)维生素 B6：磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺。泛酸：辅酶 A。6、试比较三种可逆性抑制剂作用的特点竞争性抑制作用的特点：抑制剂和底物的结构相似；抑制剂的程度与抑制剂浓度I成正比，与底物浓度S成反比；Km 值增大；Vm 不变。非竞争性抑制作用的特点：抑制剂和底物的结构不相似；抑制剂的程度与抑制剂浓度 I 成正比，与底物浓度 S 无关；Km 值不变；Vm 降低。反竞争性抑制作用的特点：抑制剂和底物的结构不相似；抑制剂的程度与抑制剂浓度 I成正比，与底物浓度S无关；Km 值减小；Vm 降低。第二篇：物质代谢第二篇：物质代谢1、简述糖代谢的关键酶糖的无氧分解：己糖

6、激酶，磷酸果糖激酶1，丙酮酸激酶。糖的有氧氧化:丙酮酸脱氢酶复合体（丙酮酸脱氢酶，二氢硫辛酰胺转乙酰酶，二氢硫辛酰胺脱氢酶），柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，a酮戊二酸脱氢酶复合体。糖异生:丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，葡萄糖-6-磷酸酶。糖原降解：磷酸化酶。糖原合成：糖原合酶。2、简述糖酵解和有氧氧化的生理学意义。糖酵解的生理意义：迅速提供能量，当机体缺氧或剧烈运动时，肌肉局部血流不足，能量主要通过糖酵解获得；机体少数组织获能的必需途径，如神经、白细胞、骨髓等。成熟红细胞没有线粒体，主要靠糖酵解供能。糖有氧氧化的生理意义：糖有氧氧化是机体获得能量的主要方式：1 分子葡萄糖经

7、有氧氧化可生成 3032 分子 ATP。.三羧酸循环是体内营养物质彻底氧化分解的共同通路：三羧酸循环不仅是糖氧化分解的 ATP生成的主要环节，也是脂肪、氨基酸等营养物质彻底氧化分解的共同通路和 ATP生成的主要环节。三羧酸循环是体内物质代谢相互联系的枢纽。3简述磷酸戊糖途径和糖异生的生理意义。磷酸戊糖途径的生理意义：1、为核酸的生物合成提供 5-磷酸核糖。2、提供 NADPH+H+作为供氢体参与多种代谢反应。NADPH+H+是许多反应的供氢体；NADPH+H+参与体内的羟化反应；NADPH+H+可维持 GSH 的还原性。糖异生的生理意义：维持血糖浓度的恒定；促进乳酸的再利用（乳酸循环）；协助氨

8、基酸代谢；调节酸碱平衡4、简述血糖的来源及去路。血糖的来源：食物糖消化吸收；肝糖原分解；非糖物质糖异生。血糖的去路：氧化供能；合成肝糖原、肌糖原；磷酸戊糖途径转变为其他糖；转化成脂肪、氨基酸；过高时随尿液排出。5、写出呼吸链的组成顺序，产生 ATP的偶联部位（一幅图，两个呼吸链，自己手画）6、产生 ATP的方式有哪几种？简述之。氧化磷酸化：指代谢物脱氢，经呼吸链电子传递给氧生成H2O，并释放能量的同时，偶联 ADP 磷酸化，生成 ATP的过程。底物水平磷酸化：是代谢物的高能磷酸根转移至 ADP，使 ADP磷酸化生成 ATP的过程。糖酵解：2 个 ATPTCA 循环：1 个 GTP7、简述血脂的

9、来源及去路。血脂的来源：食物的消化吸收糖等转变成脂脂肪动员释放。血脂的去路：氧化供能进入脂库储存构成生物膜转变为其他物质。8、比较脂肪酸的 氧化与脂肪酸的合成过程区别反应部位穿梭载体脂肪酸的-氧化线粒体肉毒碱脂肪酸的合成胞液柠檬酸-丙酮酸循环限速酶肉毒碱脂酰转移酶乙酰 CoA 羧化酶I氢离子的供体受体NAD+，FADNADPH+H+能量的代谢循环过程释放能量消耗能量脱氢、加水、再脱氢、硫解9、试述酮体的产生和利用。包括：乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮。生成：在肝脏生成。原料为乙酰 CoA，关键酶为 HMG-CoA 合成酶。利用：肝脏合成的酮体进入血液循环，运送到肝外组织，线粒体内被氧化分解。意义：肝

10、脏输出能源的一种形式相关疾病：在长期饥饿、糖尿病或进食高脂低糖时，酮体合成大于利用，引发酮症（酮血、酮尿、酮中毒）。10、血浆脂蛋白可分为哪几类？有何生理作用？分类：电泳分类法：根据电泳迁移率的不同进行分类，可分为四类：CM-脂蛋白前-脂蛋白-脂蛋白。超速离心法：按脂蛋白密度高低进行分类，也为四类：CM VLDLLDL HDL。功能：CM 运输外源性脂肪和胆固醇；VLDL 运输内源性甘油三酯（脂肪）；LDL 由 VLDL 代谢产生，转运肝合成的内源性胆固醇；HDL 逆向转运胆固醇，将胆固醇从肝外组织转运到肝脏代谢。11、简述血氨的来源和去路来源：氨基酸脱氨基作用产生的氨及胺类的分解；肠道吸收的

11、氨；谷氨酰胺的分解。去路：在肝脏合成尿素排出体外；合成非必需氨基酸及其它含氮化合物；合成谷氨酰胺；生成铵盐随尿排出。12、GABA，牛磺酸，组胺，5-HT，多胺各来源于哪些 AAL-谷氨酸 Glu 脱羧生成-氨基丁酸 GABA，为抑制性神经递质，在脑及肾中活性很高；半胱氨酸 Cys 氧化后再脱羧生成牛磺酸；组氨酸 His 脱羧生成组胺，促进平滑肌收缩，促进胃酸分泌和强烈的舒血管作用；色氨酸5-羟色氨酸5-羟色胺，神经递质，且具有强烈的缩血管作用。鸟氨酸脱羧生成多胺（精脒和精氨）。它们与细胞生长繁殖的调节有关。13、乙酰 CoA 的来源和去路？来源：糖的有氧氧化；脂肪酸-氧化；某些氨基酸分解代谢

12、；酮体在肝外组织的利用。去路：三羧酸循环；合成脂肪酸；合成胆固醇；变为酮体。作用：枢纽作用，联系了三大物质的代谢。第四篇：基因信息传递1、比较 DNA 的复制与转录的区别模板原料配对规律酶引物产物合成模式加工与修饰2、简述原核生物转录终止的两种形式。依赖 因子：因子与 RNA 转录产物结合后 RNA-pol 和 因子构象变化，使 RNA-pol 停顿，解螺旋酶活化使 DNA/RNA 杂化双链拆离利于产物从转录复合物中释放。非依赖 因子：DNA 模板上靠近终止处有特殊碱基序列，转复制两股链均为模板4 中 dNTPDNA 聚合酶需要子代双链 DNA转录模板链转录4 种聚合酶不三种（。）半保留，半不连续非对称性，连续性无有录出 RNA 后 RNA3端形成茎环（发夹）结构，其后又有一段寡聚 U形成特殊结构来终止转录。1、补充：请说说核酸的理化性质核酸是具有酸性的生物大分子核酸分子在紫外线260nm 处有强烈的吸收（共轭双键）。核酸的变性是双键解离的过程。增色效应核酸的变复性是分子杂交技术的基础。2、mRNA 的一级结构（剪接，戴帽，加尾）具体论述题见芳宝典.。